第十六章氨基酸文档格式.docx
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中文符号由中文名略去“氨酸”两字来代替。
如甘氨酸用“甘”字表示；
丙氨酸用“丙”表示；
异亮氨酸用“异亮”表示。
二、α－氨基酸的性质
物理性质：
α－氨基酸都为无色晶体，易溶于水，而难溶于乙醚、苯等有机溶剂，具有较高的熔点，且大多数在熔化时会发生分解。
化学性质：
1.反应：
分子中既含有氨基又含有羧基，因此它应该具有胺和羧酸的典型反应。
2.两性和等电点
由上述反应可知：
氨基酸分子中氨基能与酸作用生成铵盐，羧基能与碱作用生成羧酸盐，因此氨基酸是两性物质。
实际上，在氨基酸分子内，氨基与羧基作用生成一个两性离子，氨基酸的晶体就是以两性离子的形式存在，故称内盐。
内盐的特征：
具有高的熔点，高的水溶性。
在氨基酸的水溶液中，氨基酸的两性离子存在下列平衡：
在水溶液中加入酸时，氨基酸主要以阳离子的形式存在，加入碱则主要以阴离子的形式存在；
当溶液调节至一定的pH值时，氨基酸可以两性离子的形式存在，将此溶液置于电场中，氨基酸不向电场的任何一极移动，即处于电中性状态。
这时溶液的pH值称为氨基酸的等电点 ，通常以pI表示（Isoelecticpoint）。
在中性氨基酸中（纯水中）羧基电离程度大于氨基接受H+的程度，因此在纯水溶液中，就有游离的H+存在，因此溶液就会显酸性。
要使羧基电离程度和氨基接受H+的程度相等，即以两性离子的形式存在，必须加适量的酸以抑制羧基的电离，所以中性氨基酸的等电点小于7，pI一般在5~6.3之间。
显然，酸性氨基酸需加入较多酸将溶液调到等电点，故其等电点小于7，pI一般在2.8～3.2之间。
碱性氨基酸需加入碱将溶液调到等电点，故其等电点大于7，一般pI在7.6~10.8之间。
在等电点时，氨基酸的溶解度最小，因而用调节等电点的方法可以从氨基酸的混合物 中分离出某些氨基酸。
3.与水合茚三酮的反应
α－氨基酸在碱性溶液中与水合茚三酮作用，能生成蓝紫色的产物。
这是鉴别α－氨基酸的灵敏方法，反应式可表示如下：
三、α－氨基酸的制备
最普遍的方法，将蛋白质在酸、碱或酶的作用下彻底水解，可以得到各种α－氨基酸的混合物。
将混合物用各种分离手段进行分离，合可分别得到各种α－氨基酸。
近几十年来用微生物发酵和酶生产α－氨基酸的方法发展很快，目前已能生产十多种α－氨基酸。
下面谈谈合成法制备α－氨基酸的几种主要方法。
1.α－卤代酸的氨解
此法有仲胺、叔胺的副产物生成。
若用盖布瑞尔法代替，则能得到较纯的α－氨基酸。
2.由丙二酸酯制备
3.斯瑞克（Strecker）法
以醛为原料，经氰化、氨化和水解制得α－氨基酸。
16—2 多 肽
肽的定义：
α－氨基酸分子间的氨基与羧基脱水，通过酰胺键相连而成的化合物称为肽。
连接α－氨基酸单元的酰胺键（-CONH-）又叫做肽键。
由两个α－氨基酸形成的肽叫二肽，由三个α－氨基酸形成的肽叫三肽，由多个α－氨基酸形成的肽叫多肽。
在多肽链中，有游离氨基的一端为N端；
有游离羧基的一端称为C端。
写肽链时一般总把N端写在左边，C端写在右边。
多肽的命名：
多肽的命名是以含C端的氨基酸为母体，把肽链中其它氨基酸中的酸字改为酰字，按在链中由N端到C端的排列顺序写在母体名称之前。
例如：
或 丙－酪－甘（Ala-Tyr-Gly）
练习：
蛋白质具有更长的肽链，分子质量一般高于10000，而且结构更复杂。
一、多肽结构的测定
⑴ 测定内容：
多肽分子由哪些氨基酸组成；
确定这些氨基酸在多肽分子中的排列顺序；
⑵ 测定方法：
将多肽在酸性溶液中进行水解，可以得到各种氨基酸的混合物，再用色谱法分离并确定它是由哪几种氨基酸组成以及它们的相对含量，然后根据测定的多肽的相对分子质量，就能算出这个多肽中所含的各种氨基酸的数目。
最后确定多肽中各种氨基酸的排列顺序。
确定氨基酸的排列顺序的工作是复杂的工作，要通过端基测定的方法，并配合部分水解法加以确定。
端基分析法就是测定多肽链的两端：
N端和C端各是哪种氨基酸
1测定N端的方法：
利用试剂2，4－二硝基氟苯（简称DNFB）与多肽分子中N端的游离氨基作用，
② C端的测定：
利用酶催化法，羧肽酶可选择性地将C端氨基酸水解下来，然后对这个氨基酸进行鉴定，就能确定C端是哪一个氨基酸。
这样反复地进行端基分析，以确定多肽链中氨基酸中的排列顺序。
实际分析中，先将长的多肽键水解为短的多肽键，先进行短多肽链顺序分析，最后推出整个长肽链的氨基酸顺序。
二、多肽的合成
要合成一种与天然多肽相同的化合物，必须把不同的氨基酸按照我们指定的顺序连接起来。
当两种氨基酸进行反应、合成二肽时，便可能有四种不同的产物。
甘 + 丙
甘－丙 + 丙－甘 + 甘－甘 + 丙－丙
为了使反应按我们设想的方向进行，就必须将不希望发生的基团加以保护。
另外，还需把要发生反应的基团活化，使反应在温和的条件下进行。
如，要合成甘－丙二肽，就要先将甘氨酸分子中的氨基与氯甲酸苄酯作用，把它保护起来，其反应式如下：
C6H5CH2OCOCI + NH2－CH2－COOH
C6H5CH2OCONHCH2COOH
再将反应产物中的羧基活化，活化羧基的方法很多，例如：
使之转化成为酰氯，或用氯甲酸乙酯和羧基作用：
（氯甲酸乙酯 CI－COOC2H5）
C6H5CH2OCONHCH2COOH
C6H5CH2OCONHCH2COCI+SO2+HCI
然后与丙氨酸作用，便生成N端带有保护基的二肽，用催化氢化的方法除去保护基，即得到甘氨丙氨酸。
C6H5CH2OCONHCH2COCI +
C6H5CH2OCONHCH2CO
NH2CH2CO
（甘－丙二肽）
若将N端带有保护基的二肽再转化成酰氯，并与另一分子的氨基酸作用，则得到带有保护基的三肽，除去保护基便得到三肽。
反复使用这样的方法，可以合成多肽。
对于复杂的多肽，往往是分段合成后，再连接起来。
三、重要的多肽
1.谷胱甘肽
谷胱甘肽天然存在于细胞中。
1929年首先自活细胞中析离，1952年被人工合成。
正确的名称应为谷·
半胱·
甘肽，谷胱甘肽乃为俗称。
医疗上用于治疗眼疾、肝炎以及抗辐射等。
2.催产素
催产素是由八个氨基酸组成的肽类激素，是动物视丘下核神经细胞所合成的内分泌激素之一，存在于脑下垂体后叶。
能刺激子宫平滑肌收缩以诱导分娩，故称催产素。
催产素于1953年被分离得到纯品，并测定了氨基酸的排列顺序，次年完成了化学全合成，它是活性多肽合成化学发展中的重要里程碑。
3.胰岛素
胰岛素是人和动物胰脏中称为兰氏岛组织的β－细胞分泌的一种多肽类激素。
相对分子质量约6000，为正方六面的无色晶体，易溶于稀酸和稀碱中。
它是调节糖类下常代谢的必需物质，缺乏胰岛素是人类患糖尿病的一个重要原因。
1955年桑格（Sanger）等报导了牛胰岛素的结构，我国于1959年开始了人工合成，于1965年首次成功地合成了具有生理活性的牛胰岛素。
牛胰岛素的结构：
它共有51个氨基酸，是由21个氨基酸组成的A链和30个氨基酸组成的B链通过两个二硫键连接而成的。
绝大部分哺乳动物的胰岛素结构差别很小。
如，与牛胰岛素比较，人胰岛素的A链中第8和第10个氨基酸为苏氨酸、异亮氨酸，B链中第30个氨基酸为苏氨酸，其它都相同。
目前我国关于动物基因的探索、研究，与已有显著的进展与收获，在生物基因的研究等方面我国已位于了世界的前列。
16—3 蛋 白 质
蛋白质是存在于一切细胞中的含氮高分子化合物之一。
它在生命现象和生命过程中起着决定性的作用。
蛋白质的功能：
1.起着组织结构的作用。
如，角蛋白组成皮肤、毛发、指甲、头角，骨胶蛋白组成腱、骨，肌球蛋白组成肌肉等。
2.起着生物调节作用：
如各种酶对生物化学反应起催化作用，血红蛋白在血液中输送氧气等。
一、蛋白质的元素组成
组成蛋白质的元素主要有C，H，O，N四种，大多数含有S元素，少数含有P，Fe,Cu,Mn,Zn,I等元素。
蛋白质中各种元素的含量为：
C H O N S
50~55%6~7%20~23%15~17%0.3~2.5%
氮元素几乎存在于各种蛋白质分子中，而且含氮量都很接近，一般平均含量为16%。
即每100克蛋白质平均约含氮16克。
因此，生物组织每含1克氮，就大约相当于含100/16＝6.25克的蛋白质，通常将6.25称为蛋白质系数。
二、蛋白质的分类：
1.根据化学组成的不同可分为：
⑴单纯蛋白质：
是指公有氨基酸组成、水解后除氨基酸外没有其它物质的一类蛋白质。
如，球蛋白、白蛋白等。
⑵结合蛋白质：
是由单纯蛋白质与非蛋白质部分结合而成的，非蛋白质部分称为辅基。
按辅基的不同，结合蛋白质又可分为若干类。
如下：
结合蛋白质 辅基 主要存在
核蛋白 核酸 生物体细胞核与细胞中
色蛋白 有色化合物 叶绿蛋白、血红蛋白
脂蛋白 脂类化合物 人和动物组织和体液中
糖蛋白 糖类化合物 人和高等动物组织与体液中
磷蛋白 磷酸 酪蛋白、卵黄等
2.根据蛋白质的形状分为：
3.根据蛋白质的生理作用：
三、蛋白质的结构
蛋白质的相对分子质量很大，最小的在一万左右，大的可达数千万。
人体内的蛋白质约有几百万种，但其结构已研究清楚的只有极少数。
蛋白质结构分为一级、二级、三级、和四级结构。
一级结构叫初级结构，二、三、四级结构统称蛋白质的高级结构或空间结构，蛋白质的生理作用、不稳定性和容易变性等特征，主要与它们的高级结构有关。
1.一级结构
蛋白质分子中各种不同的氨基酸按一定的排列顺序，通过肽键互相结合而构成多肽链，称为蛋白质的一级结构，它是蛋白质的最基本的结构。
对于一个确定的蛋白质，组成它的氨基酸种类、数量及排列顺序都是确定的，不能任意改变。
一旦发生变化，哪怕只是细微的变化，也会导致蛋白质空间构型的改变，从而产生生理活性的变异。
人的血红蛋白是由574个氨基酸形成α，β各两条肽链以及辅基（血红素）所组成的。
它所形成红细胞的空间结构是凹篮形的。
如果它的β链上第6个氨基酸由正常谷氨酸变成缬氨酸，则红细胞的空间构型由篮形变为新月形，从而导致红细胞输氧功能大减弱，使变异者患“镰刀状红细胞贫血征”。
2.二级结构
由于多肽链中含有许多肽键，一个肽链中氨基的氢能和相隔一定距离的另一个肽键中羰基的氧形成氢键，因此，组成蛋白质的多肽链，并不是以直线型的形式存在。
而是借助于氢键使肽链卷曲盘旋和折叠，形成一定的空间结构。
肽链的这种依靠氢键缔合后的空间排列情况叫做蛋白质的二级结构。
蛋白质的二级结构主要有两种方式，一种是绕成螺旋形的叫α－螺旋，另一种是将肽链拉在一起的叫β－折叠。
此外还有部分以无规则卷曲的形式存在。
α－螺旋形构成的空间形状如书上图，螺旋环每上升一圈，由3.6个氨基酸单位构成，每个氨基酸单位的氨基与其相隔的第五个氨基酸单位的羰基形成氢键。
由于这种螺旋的结果，使得多肽链的长度大为缩短。
β－折叠是依靠两条肽链或一条肽链回折的两段肽链之间，借氢键形成片层结构。
3.三级结构
蛋白质的三级结构是在二级结构的基础上，进一步扭曲折叠成为更复杂的结构，有的称此为“螺旋的螺旋”。
形成三级结构的作用力有静力引力（盐键）、憎水基团间的亲合力、二硫键以及氢键等，这些作用力比共价键弱得多，常称为次级键或副键。
如图：
在扭曲折叠时，倾向于把亲水的极性基团曝露于表面，而疏水的非极性基团包在中间。
球状蛋白质往往比纤维状蛋白质扭折得更厉害。
4.四级结构
蛋白质的四级结构是指由两条或两条以上具有三级结构的多肽链，以非共价键聚集成特定构象的蛋白质分子。
其中每条多肽链称为亚基。
例如血红蛋白质的相对分子质量为65000，它由两条α－链和两条β－链组成，是一个含有两种不同亚基的四聚体。
α－链由141个氨基酸组成，β－链由146个氨基酸组成，各自都有一定的排列顺序，并都形成与肌红蛋白类似的三级结构。
各自的三级结构再通过盐键、氢键等次级键相互嵌合，而形成一个具有生理功能的血红蛋白质分子。
四、蛋白质的性质
蛋白质是由氨基酸组成的高分子化合物，不管其肽链有多长，链端仍有游离的氨基和羧基存在。
另外，在肽链的侧链中含有未结合的极性基团，因此蛋白质能表现出与氨基酸相似的性质，也会由于分子大，表现出它特有的性质。
1.两性和等电点
由于各种蛋白质分子中所含碱性氨基和酸性羧基的数目不同，因而等电点也各不相同。
一般来说，蛋白质含较多的碱性基团，则其等电点的PH值较大，而含较多的酸性基团，则其等电点的PH值较小。
不过多数蛋白质等电点的PH值接近5。
蛋白质在等电点时，水溶性最小，在电场中不向阳极移动，也不向阴极移动。
因此，利用蛋白质的两性和等电点，可以分离、提纯蛋白质。
2.胶体性质
由于蛋白质分子颗粒的直径一般为几个纳米，在胶粒范围中（1~100nm），因而蛋白质溶液有胶体的性质。
蛋白质溶液稳定的原因：
①蛋白质分子中含有许多亲水基如－COOH、－NH2、－OH等，它们处在颗粒表面，在水溶液中能与水起水合作用形成水化膜，水化膜的存在增强了蛋白质溶液的稳定性。
②蛋白质是两性化合物，颗粒表面都 带有电荷，由于同性电荷相互排斥，使蛋白质分子间不会互相凝聚成更大的颗粒沉降。
3.沉淀
⑴盐析法：
在蛋白质溶液中加入大量盐[如NaCI,（NH4）2SO4,Na2SO4]由于盐既是电解质又是亲水性的物质，它能破坏蛋白质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从溶液中沉淀析出。
⑵加入对水有强亲合力的有机溶剂如乙醇、丙酮等。
⑶加入重金属离子如Hg2+,Pb2+等，与蛋白质结合成不溶性蛋白质的重金属离子等。
蛋白质沉淀的两种方式：
可逆沉淀：
是指沉淀出来的蛋白质分子的各级结构基本不变，只要消除沉淀因素，，
沉淀物能重新溶解。
盐析法沉淀是可逆的。
不可逆沉淀：
不可逆沉淀是指沉淀出来的蛋白质分子的各级结构已发生变化，再改变任何条件沉淀物也不会重新溶解。
4.变性
蛋白质的变性是指受外界条件的作用而引起蛋白质结构改变从而导致蛋白质性质改变。
物理因素：
加热、紫外线或X射线的照射、高压等
化学因素：
强酸、重金属盐、乙醇等有机溶剂
蛋白质变性的内部因素：
一般认为是蛋白质的二级、三级结构有了改变或遭受破坏，结果使肽链松散开来，导致蛋白质一些理化性质 的改变和生物活性的丧失。
5.水解
蛋白质溶液在酸或碱催化下能使各级结构彻底破坏，最后水解成为各种氨基酸混合物。
但在酶的作用下水解，可以得到
、胨、多肽一系列中间产物的混合物。
6.显色反应
蛋白质能发生多种显色反应，这些反应可以用来鉴别蛋白质。
⑴ 与水合茚三酮反应 蛋白质和氨基酸一样，能和水合茚三酮反应，呈现蓝紫色。
⑵ 缩二脲反应 蛋白质和缩二脲（NH2CONHCONH2）一样，在NaOH溶液中加入CuSO4稀溶液时会呈现红紫色。
红紫色的产物可能是Cu2+与肽键N原子形成的配位复合物。
⑶ 黄蛋白反应 蛋白质中存在有苯环的氨基酸（如苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸），遇浓硝酸呈黄色。
这是苯环发生了硝化反应，生成黄色的硝基化合物。
皮肤接触浓硝硝酸变黄就是这个缘故。
如果遇碱溶液，则黄色加深，转为橙色。
⑷ 米隆（Millon）反应 含有苯酚结构氨基酸（如酪氨酸）的蛋白质与米隆试剂（硝酸汞、来硝酸汞、硝酸及亚硝酸的混合溶液）共热，即生成砖红色的沉淀。
⑸ 醋酸铅反应 含硫的蛋白质（如含半胱氨酸）与碱共热后与醋酸铅反应，可生成黑色的硫化铅沉淀。
五、酶
酶是一种具有特殊生物活性的蛋白质。
是生物体内物质发生各种生物化学转化的催化剂，因此又称为生物催化剂，它在生物体的新陈代谢过程中起着极为重要的作用。
目前，已发现的酶有1300多种，已提纯成为晶体的酶有130多种，但是单独加以利用的酶公有几十种。
1.酶的分类和命名
①根据酶催化反应的类型，可分为：
水解酶、氧化还原酶、转化酶、裂解酶、异构酶和连接酶。
②根据酶的化学组成，可分为：
单纯酶和结合酶。
单纯酶：
是指由纯蛋白质组成的酶。
其催化活性公由蛋白质结构决定，如尿素酶、胃蛋白酶等。
结合酶：
其组成除蛋白质部分外，还含有非蛋白质的物质，这种非蛋白质的物质叫辅酶。
辅酶化学组成：
一类是无机的金属元素，如铜、锌、锰等。
另一类是低相对分子质量的有机物，如血红素、叶绿素、某些维生素（如B1，B2，B6，B12等）。
结合蛋白酶的催化作用是由酶蛋白和辅酶共同配合完成的，如果把辅酶除去，单独的酶蛋白就会失去活性。
习惯上按它所作用的底物来命名。
如，起催化水解淀粉的酶便叫淀粉酶，催化水解蛋白质的酶叫蛋白酶等。
系统命名时，则要包括底物的构型、底物的名称、反应的性质，末尾再加上一个“酶”字。
如，
2.酶的催化特点
酶是一类生物催化剂，具有一秀催化剂的性质，如反应前后其化就级成不变，它同时加快正、逆反应速率，只能缩短到达平衡的时间而不能改变平衡常数等。
此外，还有本身和特点：
⑴ 极高的催化活性 酶的催化效率比普通催化剂高10～108倍，而且反应是在常温常压等生理环境中进行。
如人食用一块瘦肉在体内水解成氨基酸只需2小时，而在实验室中，要4倍于瘦肉体积的20%盐酸持续煮沸20多小时，才能完成。
对奶制品消毒后的过氧化氢分解，如用过氧化氢酶比常温或加热下分解快1亿倍。
⑵高度的专一性和立体选择性 一般催化剂往往可催化多种反应，如，酸既能催化蛋白质的水解，也能催化淀粉或纤维素的水解。
但酶却不一样，它具有高度专一性，能催化水解淀粉的唾液酶却不能催化水解纤维素，更不能催化水解蛋白质。
酶的立体选择性反映在立体异构体上。
一种只能对一种旋光异构体或几何异构体起催化作用，而对另一种旋光异构体或几何异构体则毫无作用。
如，L－氨基酸氧化酶，只能催化L－氨基酸氧化：
，而不能催化D－氨基酸的氧化。
⑶许多抑制剂可降低甚至导致丧失酶的活性 例如，有机磷农药对胆碱脂酶有强烈的抑制作用。
酶蛋白分子中有一个适合于与底物结合，并便于进行反应的区域，称为酶的活性中心。
活性中心具有一定的大小和空间结构，以及有若干与底物结合的位点（如氢键、范德华力等结合点），如同锁的鈅匙，只允许具有一定结构的底物分子像钥匙一样与之结合，从而保证了作用底物的专一性和立体选择性。
当外界环境改变影响了酶的结构，特别是影响到活性中心部位时，酶的催化活性就会下降或全部丧失。
3.酶制剂
由于酶作为催化剂的反应具有许多优点，因此近几十年来，作为一门新兴的酶制剂工业得到了迅速发展。
所谓酶制剂，是指从生物体内提取出来的酶制品。
它可用于酿酒、制造葡萄糖以及香料加工等方面。
目前，科学上正致力于研究开发能合成高分子化合物的合成酶，它是人类研究制造生命所不可缺少的一个重要方面。
与此同时，化学仿生学已提出了制造“仿酶”这一重大课题，“仿酶”即模拟出具酶功能的高效人工催化剂。
16—4 核 酸
核酸存在于一切生物体中，因最初从细胞核中分离出来且具酸性而得名。
核酸与蛋白质所组成的结合蛋白――核蛋白，在生物体的生长、繁殖和遗传中起着主要的作用。
一、核酸的组成
核酸是高分子化合物，其相对分子质量可高达109，一般是几十万到几百万。
核酸由五种元素组成，即C，H，O，N，P。
其中P含量变化不大，平均为9.5%，由测定含磷量可算出核酸的含量。
核酸的组成及核酸分步水解产物：
下面从右向左分别介绍各组分组成及构造式：
存在于核苷中的碱基主要有五种，其中磦呤碱两中：
腺嘌呤和鸟嘌呤；
嘧啶碱有三种：
尿嘧啶、胞嘧啶、胸腺嘧啶。
它们的构造式如下：
在生物体内（pH≈7±
2），嘧啶碱以酮式为主。
二、核酸的分类：
碱基与核糖结合生成核苷。
核糖分为D－核糖和D－2－去氧核糖，因此可生成两种苷：
即核苷和2－去氧核苷。
因在RNA中有腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶和尿嘧啶，而没有胸腺嘧啶；
在DNA中有腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶和胸腺嘧啶，而没有尿嘧啶。
因而在DNA中便有：
2－去氧腺苷，2－去氧鸟苷，2－去氧胞苷和2－去氧胸腺苷；
在RNA中便有腺苷，鸟苷，胞苷和尿苷。
核苷酸是核苷的磷酸酯。
由戊糖的5－位羟基与磷酸所形成的酯是核苷酸的单体，分别叫核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸。
DNA和RNA的核苷酸单体按对应的核苷各有四种。
三、核酸的结构
1. 一级结构 由核苷酸按照一定的方式和排列顺序彼此相连而形成的多核苷酸的链状结构，称为核酸的一级结构。
几千、几万个这样的核苷酸，各个核苷酸之间是由磷酸在相邻糖环的C3′和C5′处，通过磷酸二酯键联结起来，形成很长的多核苷酸链。
如图所示：
DNA中多核苷酸链（一级结构）
与DNA类似，核糖核酸（RNA）则由AMP，GMP，CMP和UMP四种核苷酸组成的多聚体，1981年我国科学家首先成功地合成了含有77个核苷酸的酵母丙氨酸转移核糖核酸（tRNA）。
2.二级结构
核酸分子的多核苷酸链中，在碱基之间也存在着氢键，使得核酸分子和蛋白质一样也具有严密的空间结构。
由于DNA和RNA两者的空间结构不同所以功能也有区别。
DNA具有双螺旋的二级结构，两条反向平行的DNA链，沿着一个轴向右盘旋成双螺旋体。
在双螺旋体中，一条脱氧核苷酸链上的碱基与另一条链上的碱本之间，通过氢键相互联结，嘌呤碱和嘧啶碱两两成对，其中腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）配对，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）配对。
RNA分子的二级结构也是靠碱基之间的氢键形成的，但一般不如DNA那样有规律，大多数RNA分子是由一条弯曲的多核苷酸构成。
3.三级结构
核酸的三级结构很复杂。
例如DNA的双螺旋二级结构可进一步紧缩成闭合环、开链环或类似麻花状的三级结构，这里不作深入讨论。
四
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