酶活性河北科技大学.docx
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酶活性河北科技大学酶活性河北科技大学第10次课2学时上次课复习：
蛋白质的等电点？
酸碱性质？
蛋白质紫外吸收？
维持蛋白质胶体溶液的稳定因素？
使蛋白质沉淀因素有？
其原理？
哪些方法可获得不变性的沉淀蛋白质？
蛋白质变性与复性？
常用变性剂？
变性蛋白有何特点？
凝胶过滤法测定相对分子质量（分子筛层析）和SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定相对分子质量的原理？
蛋白质的盐溶和盐析？
盐析的原理？
蛋白质的分离纯化步骤？
常用的分离方法及各自原理？
蛋白质的含量测定的方法有？
其原理？
本次课题（或教材章节题目）：
第二章酶学第一节酶学概述教学要求：
掌握酶催化作用特点；了解酶的分类和命名；掌握酶的分离纯化过程及常用方法；能应用米氏方程进行反应速度等的计算。
了解诱导酶、同工酶、人工合成酶的概念，并初步了解酶工程。
重点：
酶催化作用特点；酶的分离纯化及常用方法和原理；米氏方程；反应初速度、比活性、Km、双倒数法求Km难点：
米氏方程的用途；酶的纯化倍数、比活性、活力单位的计算教学手段及教具：
课堂讲授与PowerPoint演示相结合，。
讲授内容及时间分配：
导入新课：
5分第一节酶学概述（80分）一、酶是生物催化剂二、酶的化学本质及组成三、酶的酶的分类与命名四、酶的专一性五、酶的活力测定和分离纯化六、核酶、抗体酶及酶工程小结：
5分课后作业1.酶催化作用的特点2.辅酶与辅基？
二者如何区分？
作为酶蛋白的辅因子功能是？
细胞中全酶种类很多，为什么辅酶或辅基种类少？
全酶的专一性由哪部分决定？
3.国际系统分类法将酶分为哪六大类？
4.测定酶促反应时的最适条件是？
5.寡聚酶、多酶体系、酶活力、比活力、核酶、抗体酶、固定化酶、化学酶工程、生物酶工程。
6.酶的分离纯化基本程序和注意事项？
判断酶提取纯化方法优劣的指标是？
书后348页：
1,2,3,4,6,7,10,13,14,15参考资料生物化学科学出版社现代生物学精要速览中文版王镜岩等译生物化学简明教程高等教育出版社罗纪盛等蛋白质分子基础高教出版社第二版陶慰孙等第11次课2学时上次课复习：
1.酶催化作用的特点？
辅酶与辅基？
为什么辅酶或辅基种类少？
全酶的专一性由哪部分决定？
2.国际系统分类法将酶分为哪六大类？
4.测定酶促反应时的最适条件是？
为什么测定酶反应初速度？
5.寡聚酶、多酶体系、酶活力、比活力、核酶、抗体酶、固定化酶、化学酶工程、生物酶工程。
6.酶的分离纯化基本程序和注意事项？
判断酶提取纯化方法优劣的指标是？
本次课题（或教材章节题目）：
第二章酶学第二节酶促反应动力学
（1）教学要求：
掌握底物浓度对酶促反应的影响；掌握可逆抑制剂与不可逆抑制剂、竞争性抑制与非竞争性抑制作用特点；米氏方程；Km、双倒数法求Km重点：
可逆抑制剂与不可逆抑制剂、竞争性抑制与非竞争性抑制作用特点；双倒数法求Km难点：
可逆抑制剂与不可逆抑制剂的鉴别；双倒数法求Km教学手段及教具：
课堂讲授与PowerPoint演示相结合。
讲授内容及时间分配：
复习：
5分第二章酶学第二节酶促反应动力学一、化学动力学基础（10分）二、底物浓度对酶反应速率的影响（30分）三、酶的抑制作用（40分）小结：
5分课后作业1.可逆抑制与不可逆抑制如何区别？
2.竟争性抑制剂与非竟争性抑制剂作用特点？
3.根据实验数据利用双倒数法求Km和Vmax4.说明磺胺类药物抑菌作用机理？
5.中间产物假说？
米氏常数？
米氏方程？
思考题381页：
1,3，4（双倒），5,7,8,14,15参考资料生物化学科学出版社现代生物学精要速览中文版王镜岩等译生物化学简明教程高等教育出版社罗纪盛等普通生物化学高等教育出版社郑集等第12次课2学时上次课复习：
1.可逆抑制与不可逆抑制如何区别？
2.竟争性抑制剂与非竟争性抑制剂作用特点？
3.根据实验数据利用双倒数法求Km和Vmax4.说明磺胺类药物抑菌作用机理？
5.中间产物假说？
米氏常数？
米氏方程？
本次课题（或教材章节题目）：
第二章酶学第二节酶促反应动力学
（2）第三节酶的作用机制和酶的调节
（1）教学要求：
了解影响酶促反应的各种因素；温度、PH、酶浓度对酶促反应的影响机制。
掌握酶活性中心，别构部位；了解酶催化反应的独特性质重点：
温度、PH对酶活性影响机理，酶的活性部位、必需基团、别构部位难点：
酶的活性部位、必需基团、别构部位、同促效应、异促效应等概念教学手段及教具：
课堂讲授与PowerPoint演示相结合。
讲授内容及时间分配：
复习：
5分第二章酶学第三节酶促反应动力学（40分）四、温度对酶反应速度的影响五、pH对酶反应的影响六、激活剂对酶反应速度的影响七、酶浓度对酶催化反应的影响第三节酶的作用机制和酶的调节（40分）一、酶的活性部位、必需基团、别构部位二、酶催化反应的独特性质小结：
5分课后作业1.温度、pH对酶活力的影响机理？
2.酶的活性中心与别构部位、别构酶与别构效应、同促效应与异促效应、思考题381页：
1,3，4（双倒），5,7,8,14,15参考资料生物化学科学出版社现代生物学精要速览中文版王镜岩等译生物化学简明教程高等教育出版社罗纪盛等普通生物化学高等教育出版社郑集等第13次课2学时上次课复习：
1.温度、pH对酶活力的影响机理？
2.酶的活性中心与别构部位、别构酶与别构效应、同促效应与异促效应本次课题（或教材章节题目）：
第二章酶学第三节酶的作用机制和酶的调节教学要求：
掌握酶的作用机制、能够举例说明酶的别构调控和可逆共价修饰调控，了解同工酶；了解酶原激活的生物学意义。
重点：
酶的作用机制、酶别构调节和共价修饰调控；别构效应；同工酶难点：
酶别构调节和共价修饰调控教学手段及教具：
课堂讲授与PowerPoint演示相结合。
讲授内容及时间分配：
复习：
5分第三节酶的作用机制和酶的调节三、酶的作用机制（30分）四、酶催化反应机制实例（10分）五、酶活性的调节控制（30分）六、同工酶（10分）小结：
5分课后作业1.酶原激活、共价修饰酶、同工酶。
2.能够举例说明酶的别构调节和共价修饰调节。
3.酶催化反应机制？
4.酶活性部位的特点？
5.酶原激活的实质？
第430页：
1,3,10,11,15参考资料生物化学科学出版社现代生物学精要速览中文版王镜岩等译生物化学简明教程高等教育出版社罗纪盛等第四章第四章酶化学酶化学319页页第一节第一节酶学概述酶学概述第二节第二节酶促反应动力学酶促反应动力学第三节第三节酶的作用机制和酶的调节酶的作用机制和酶的调节第四节第四节酶的活力测定和分离纯化酶的活力测定和分离纯化第一节第一节概概述述一、酶催化作用的特性一、酶催化作用的特性二、酶的化学本质及组成二、酶的化学本质及组成三、酶的分类与命名三、酶的分类与命名四、酶的专一性四、酶的专一性五、酶的活力测定和分离纯化五、酶的活力测定和分离纯化六、核酶、抗体酶及共它六、核酶、抗体酶及共它七、酶工程七、酶工程酶的发现酶的发现1783年，意大利科学家斯巴兰让尼年，意大利科学家斯巴兰让尼1836年年德国科学家施旺德国科学家施旺胃液中提取了消化蛋白质的物质胃液中提取了消化蛋白质的物质1926年年美国美国萨姆纳萨姆纳Sumner从刀豆种子中提取了脲酶的结晶从刀豆种子中提取了脲酶的结晶,证实了脲证实了脲酶是一种蛋白质酶是一种蛋白质。
19301936年，年，Northrop和和Kunitz得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶结晶，并证实酶是蛋白质。
乳蛋白酶结晶，并证实酶是蛋白质。
1949年年Sumner和和Northrop共同获得诺贝尔化学奖。
共同获得诺贝尔化学奖。
20世纪世纪30年代年代许多科学家许多科学家提取出多种酶的蛋白质结晶提取出多种酶的蛋白质结晶。
核酸类酶的发现（核酸类酶的发现（ribozyme核酶核酶R）1982年年,美国科学家切赫（美国科学家切赫（T.R.Cech,1947）研究原生动物四膜）研究原生动物四膜虫虫,26srRNA前体前体成熟成熟26srRNA。
1986年又证实了其内含子年又证实了其内含子L19IVS具有多种催化功能。
具有多种催化功能。
1983年美国科学奥特曼（年美国科学奥特曼（S.Altman,1939）研究细菌）研究细菌RNaseP（20%的的蛋白质和蛋白质和80%的的RNA组成组成），tRNA前体前体成熟成熟tRNACech和和Altman也因此获得了也因此获得了1989年的诺贝尔奖。
年的诺贝尔奖。
酶的概念及功能酶的概念及功能酶是一类由活性细胞产生的生物催化剂酶是一类由活性细胞产生的生物催化剂.功能功能催催化各种生物化学反应，是生物催化剂。
化各种生物化学反应，是生物催化剂。
酶的组成和分布是生物进化与组织功能分化的基础酶的组成和分布是生物进化与组织功能分化的基础调节和控制代谢的速度、方向和途径，是新陈代谢的调节元件。
调节和控制代谢的速度、方向和途径，是新陈代谢的调节元件。
酶具备各种水平的调节机构酶具备各种水平的调节机构按照酶的化学组成：
蛋白质类酶（按照酶的化学组成：
蛋白质类酶（P）和核酸类酶（）和核酸类酶（R）一、酶催化作用的特性一、酶催化作用的特性
（一）酶和一般催化剂的比较
（一）酶和一般催化剂的比较共性：
用量少、效率高、反应速度加快、不改变化学平衡点、质与量前后共性：
用量少、效率高、反应速度加快、不改变化学平衡点、质与量前后不变化、降低反应活化能，正反应和逆反应都可催化。
不变化、降低反应活化能，正反应和逆反应都可催化。
（二）酶作为生物催化剂的特点
（二）酶作为生物催化剂的特点1.酶易失活酶易失活2.酶催化效率高酶催化效率高:
（1081020,1071013321页表页表82）转换数转换数（Kcat）：
指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或：
指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。
每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。
3.酶具有高度专一性酶具有高度专一性4.酶的活性受到调节和控制酶的活性受到调节和控制调节酶的浓度：
诱导或抑制酶的合成；降解。
调节酶的浓度：
诱导或抑制酶的合成；降解。
通过激素调节酶活性：
反馈抑制调节酶活性：
抑制剂和激活剂对酶活性的调节：
其它：
别构调控、酶原激活、酶的可逆共价修饰和同工酶。
二、酶的化学本质及其组成与分类二、酶的化学本质及其组成与分类
（一）酶的化学本质：
蛋白类酶和核酸类酶
（一）酶的化学本质：
蛋白类酶和核酸类酶1.证明酶是蛋白质的依据证明酶是蛋白质的依据水解产物；变性；两性电解质；胶体性质；呈色反应。
水解产物；变性；两性电解质；胶体性质；呈色反应。
2.酶的催化活性需天然蛋白质构象的完整。
酶的催化活性需天然蛋白质构象的完整。
（二）酶的化学组成与分类（蛋白类酶）
（二）酶的化学组成与分类（蛋白类酶）1.按组成成分分按组成成分分单纯酶（简单蛋白质）单纯酶（简单蛋白质）结合酶（结合蛋白质）结合酶（结合蛋白质）全酶全酶（holoenzyme）=酶蛋白酶蛋白+辅因子辅因子酶的辅因子酶的辅因子324页表页表84,85无机金属元素无机金属元素小分子的有机物小分子的有机物近近1/3的酶需金属离子作为辅助成分。
的酶需金属离子作为辅助成分。
金属酶金属酶金属激活酶金属激活酶2.根据酶蛋白分子的特点根据酶蛋白分子的特点单体酶（单体酶（monomericenzymes）：
）：
寡聚酶（寡聚酶（oligomericenzymes）：
）：
多酶体系（多酶体系（multienzymessystem）：
）：
三、酶的命名与分类三、酶的命名与分类327页页（一一）习惯命名法：
依据底物、反应性质及来源进行。
如胃蛋白水解酶
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