7.何谓多肽链的主链、肽键、N-端、C-端、肽单位、氨基酸残基？
（P30-31）
答：
主链：
-N-Cα-C-
肽键：
一个氨基酸分子的α-羧基与下一个氨基酸分子的α-氨基脱水缩合形成的C-N键。
N-端：
把含有α-氨基的氨基酸残基写在多肽链的左边，称为N-末端（氨基端）
C-端：
把含有α-羧基的氨基酸残基写在多肽链的右边，称为C-末端（羧基端）
肽单位：
蛋白质中肽键的C、N及其相连的4个原子共同组成肽单位。
氨基酸残基：
蛋白质中的氨基酸不再是完整的氨基酸分子，称为氨基酸残基。
8.什么是蛋白质构象？
构象与构型有何不同？
（P33）
答：
构象：
蛋白质在体内发挥各种功能不是以简单的线性肽链形式，而是折叠成特定的、具有生物活性的立体结构。
蛋白质的构象是分子中所有原子和基团在空间的排布，又称空间结构或三维结构。
是由于单键的旋转造成的。
构象与构型的区别：
构象的改变无需破坏共价键，而构型的改变，则要破坏共价键。
9.肽键有何特点？
为什么肽单位会形成平面结构（酰胺平面）？
（P34）
答：
1）N-C肽键的键长介于典型的C-N单键和双键之间，具有部分双键性质，不能自由旋转。
2）肽单位的C、N及其相连的4个原子形成一个平面，称肽平面或酰胺平面。
10.何谓二面角（Φ角和ψ角）？
为什么说二面角决定多肽链的主链构象？
（P35）
答：
1）αC-N的旋转角度称为Φ（Phi），C1-C的旋转角度称ψ（Psi）。
由于ψ和Φ这两个转角决定了相邻两个肽平面在空间上的相对位置，因此习惯上称这两个转角称为二面角。
2）多肽链中所有的肽单位大多数具有相同的结构，每个α-碳原子和与其相连的4个原子都呈现正四面体构型，因此，多肽链的主链股价构象的由一系列α-碳原子的成对二面角决定的。
11.试述蛋白质的一（P31）、二（P35）、三（P39）、四（P40）级结构的定义，维持各级结构的主要作用力有哪些？
答：
一级结构：
是指多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序。
主要作用力：
肽键。
二级结构：
多肽链主链骨架中局部有规则的构象，包括α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规则卷曲。
主要作用力：
氢键。
三级结构：
是指多肽链中所有原子和基团在三维空间中的排布，是有生物活性的构象或称为天然构象。
主要作用力：
非共价键，疏水作用力，离子键，二硫键等。
四级结构：
较大的球蛋白分子由两条或多条肽链组成，这些肽链本身都具有特定的三级结构，称为亚基，亚基之间以非共价键相连。
亚基的种类、数目、空间排布及相互作用称为蛋白质的四级结构。
主要作用力：
疏水作用力、离子键、氢键、范德华力等。
12.α—螺旋的结构特征是什么？
（P35）如何以通式表示α—系螺旋？
（P36）
答：
特征：
1）.多肽链主链骨架围绕同一中心轴呈螺旋式上升，形成棒状的螺旋结构。
2）.相邻的螺旋之间形成氢键，氢键的方向与α-螺旋轴的方向几乎平行。
3）.由于蛋白质中氨基酸为L型，左手螺旋中羰基氧原子与侧链立体位阻效应会使螺旋不稳定。
因此，蛋白质中的α-螺旋都是右手螺旋。
4.氨基酸的所有二连指向α-螺旋的外侧，以减少空间位阻效应，但α-螺旋的稳定性仍受R侧链大小、形状等的影响。
通式：
136.3﹛表示α-螺旋转一圈包含了3.6个氨基酸残基（13个原子，1个羰基、3个N-Cα-C单位、1个N）,螺距为0.54nm。
﹜
13.什么是β—折叠构象？
有何特点？
（P36）
答：
β—折叠是指蛋白质分子中两条平行或反平行的主链中伸展的、周期性折叠的构象，很像α螺旋适当伸展形成的锯齿状肽链结构。
特点：
①主链几乎是完全伸展的 ②几乎所有肽键均参与形成氢键 ③平行和反平行
14.什么是超二级结构（P38）和结构域（P39）？
答：
超二级结构:
在蛋白质中经常存在由若干相邻的二级结构单位按一定规律组合在一起，形成有规则的二级结构集合体，称超二级结构。
结构域：
球蛋白分子的一条多肽链中常常存在一些紧密的、相对独立的区域，称结构域，是在超二级结构的 基础上形成的具有一定功能的结构单位。
15.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。
（P31）
答：
一级结构是指多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序；不同生物来源，功能相同的蛋白质氨基酸的保守性很强，这些蛋白质的活性中心以及维持活性构象的氨基酸残基是不可变的，否则将失去生物活性，与种属相关的氨基酸是可变的；随着生物的进化，一级结构越相近，其同源性越高，存在种属差异。
16.举例结构说明蛋白质空间结构与功能的关系。
答：
答：
蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关性，其特定的空间结构是行使生物功能的基础。
基因突变导致蛋白质一级结构的突变，如果这种突变导致蛋白质生物功能的下降或丧失，就会产生疾病。
（或者答变性理论）
17.简述血红蛋白结构与功能的关系。
（P44）
答：
血红蛋白分子是由两个α-亚基和两个β-亚基构成的四聚体。
其中α-亚基含141个氨基酸，β-亚基含146个氨基酸，每个亚基都包括一条肽链和一个血红素。
血红蛋白可看做是αβ的二聚体。
血红素位于每个亚基的空穴中。
血红素中央的亚铁离子是氧结合部位，可以借个一个氧分子。
每个血红蛋白分子能与4和氧分子进行可逆结合。
18.组成蛋白质的氨基酸只有20种，为什么蛋白质的种类却极其繁多？
答：
多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构（primary structure）。
由于组成蛋白质的20种氨基酸都具有不同的侧链，侧链R基团的理化性质和空间排布又各不相同。
它们按一定的顺序组合时，便可形成各种各样的空间结构并表现出不同生物学活性的蛋白质分子。
蛋白质是由成百上千个氨基酸所组成，每个位置上为20种氨基酸中的一种，也就是每个位置上有20种可能性，那么组成10肽的种类可有1020种之多，100个肽组成的蛋白质则有10020之多。
所以由20种氨基酸组成的蛋白质种类繁多。
19.何谓蛋白质的两性解离？
处于等电点状态的蛋白质有何特点？
（P47）
答：
两性解离：
蛋白质分子中有许多可解离的基团，除了肽链末端的α-氨基和α-羧基以外，还有各种侧链基团，如Asp和Glu侧链的羧基、Lys的ε-氨基、Arg的胍基、His的咪唑基、Cys的巯基、Tyr的酚基等。
因此，蛋白质与氨基酸类似，是两性电解质。
特点：
蛋白质分子在等电点时不带电荷，因此容易碰撞而聚集沉淀，可以利用等电点沉淀法分离不同的蛋白质。
20什么是蛋白质的变性作用？
举例说明实际工作中如何避免蛋白质变性的例子。
（P45）
答：
在某些理化因素的作用下，蛋白质的一级结构保持不变，空间结构发生改变，即由天然状态（折叠态）变成了变性状态（伸展态），从而引起生物功能的丧失及物理、化学性质的改变，这种现象称为变性。
例子：
不要长时间的暴露在紫外下的照射下，尽量避免碰到或误食酸、碱、重金属盐、有机溶剂等。
21.引起蛋白质变性的因素是有哪些？
变性蛋白的结构和性质发生什么变化？
（P45）
答：
1）物理因素：
热（60-100℃）、紫外线、X-射线、超声波、高压、表面张力以及剧烈的震荡、研磨、搅拌等；化学因素：
酸、碱、有机溶剂（如乙醇、丙酮等）、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、苦味酸、磷钨酸以及去污剂等。
2）空间结构从天然状态变为变性状态，生物活性丧失，溶解度降低，易结絮、凝固沉淀，失去结晶能力，电泳迁移率改变，黏度增加，紫外光谱和荧光光谱发生改变等。
化学性质发生变化。
22.简述电泳技术分离蛋白质的原理。
（P48）
答：
在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向样机移动，这种现象称电泳。
电泳速度一般称迁移率。
在一定的电泳条件下，不同蛋白质分子由于净电荷数量、分子大小、形状差异，一般有不同的迁移率。
因此，可以
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