生物化学复习题简答题答案.docx

1、生物化学复习题简答题答案生物化学复习题第一章绪论1.简述生物化学的定义及生物化学的研究范围。(P1)答：定义：生物化学就是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。研究范围：第一方面是关于生命有机体的化学组成、生物分子，特别的生物大分子的结构、相互关系及其功能。第二方面是细胞中的物质代谢与能量代谢，或称中间代谢，也就是细胞中进行的化学过程。第三方面是组织和器官机能的生物化学。2.简述生物化学的发展概况(了解)答：生物化学经历了静态生化动态生化机能生化这几个历程。生物化学的发展经历了真理与谬误斗争的曲折道路，同时也是化学、微生物学、遗传学、细胞学和其他技术科学互相交融的结果。展望未来，以生物

2、大分子为中心的结构生物学、基因组学和蛋白质组学、生物信息学、细胞信号传导等研究显示出无比广阔的前景。现代生物化学从各个方面融入生命科学发展的主流当中，同时也为动物生产实践和动物疫病防治提供了必不可缺的基本理论和研究技术。、简述生物化学与其他学科的关系。(了解)答：生物化学的每个进步与其他学科，如物理学、化学等的发展紧密联系，先进的技术和研究手段，如电子显微镜，超离心、色谱、同位素示踪、X-射线衍射、质谱以及核磁共振等技术为生物化学的发展提供了强有力的工具。4.简述动物生物化学与动物健康和动物生产的关系。答：1）在饲养中，了解畜禽机体内物质代谢和能量代谢状况，掌握体内营养物质间相互转变和相互影响

3、的规律，是提高饲料营养作用的基础。 2)在兽医中可有效防治疾病，如：代谢的紊乱可导致疾病，所以了解紊乱的环节并纠正之，是有效治疗疾病的依据;通过生化的检查，可帮助疾病的诊断。第二章蛋白质1.蛋白质在生命活动中的作用有哪些？(了解)答：1.催化功能。2.贮存于运输功能。3.调节功能.。4.运动功能。5.防御功能。6.营养功能。7.作为结构成分。8.作为膜的组成成分。9.参与遗传活动2.何谓简单蛋白和结合蛋白？(P23-24)答：简单蛋白：（又称单纯蛋白质）经过水解之后，只产生各种氨基酸。根据溶解度的不同，可以将简单蛋白质分为清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、组蛋白、精蛋白以及硬蛋白7类。结合蛋白

4、：由蛋白质和非蛋白质两部分组成，水解时除了产生氨基酸之外，还产生非蛋白组分。非蛋白组分称非辅基。根据辅基种类的不同，可以讲结合蛋白分为核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白、黄素蛋白、色蛋白以及金属蛋白7类。3.存在于蛋白质内的20种氨基酸有什么共同特点？Gly和Pro的结构有何特性？(P25)答：1）除脯氨酸外，其余的氨基酸的化学结构可以用COOHCHNHR2-表示。所有的氨基都在-碳原子上，故称为-氨基酸。（脯氨酸为-亚氨基酸）。除甘氨酸外，其余-碳原子都是手性碳原子，具有旋光性。2）Gly没有手性碳原子，无旋光性；Pro为-亚氨基酸.4.组成蛋白质的元素有哪些？哪一种为蛋白质分子的特征性成分？测

5、定其含量有何用途？(P24)答：1）C、H、O、N；2）特性成分：N；3）用途：蛋白质的氮含量比较恒定，均为16，可通过测定N的含量，计算生物样品中蛋白质的含量。5.依据氨基酸R侧链极性和电荷的不同，可将氨基酸分为哪几大类？Phe属于哪一类？(P25-25)答：1）分为非极性氨基酸、不带电荷极性氨基酸、带正电荷极性氨基酸、带负电荷极性氨基酸。2）Phe为苯丙氨酸，是非极性氨基酸。6.何谓氨基酸的两性解离及等电点？(P28-29)答：两性电离：氨基酸分子既有含酸性的羧基（-COOH），又含有碱性的氨基（-NH2-）前者能提供质子变成-COO-，后者能接受质子变成-NH3+，这就是氨基酸的两性解离

6、。等电点:溶液在某一特定的pH时，某种氨基酸以两性离子形式存在，正、负电荷数相等，净电荷为零，在电场中既不向正极移动，也不向负极移动。这时，溶液的pH称为该氨基酸的等电点（pI）。PHPI时，氨基酸带负电，PHPI氨基酸带正电荷。7.何谓多肽链的主链、肽键、N-端、C-端、肽单位、氨基酸残基？(P30-31)答：主链：-N- C-C-肽键：一个氨基酸分子的-羧基与下一个氨基酸分子的-氨基脱水缩合形成的C-N键。N-端：把含有-氨基的氨基酸残基写在多肽链的左边，称为N-末端（氨基端）C-端：把含有-羧基的氨基酸残基写在多肽链的右边，称为C-末端（羧基端）肽单位：蛋白质中肽键的C、N及其相连的4个

7、原子共同组成肽单位。氨基酸残基：蛋白质中的氨基酸不再是完整的氨基酸分子，称为氨基酸残基。8.什么是蛋白质构象？构象与构型有何不同？(P33)答：构象：蛋白质在体内发挥各种功能不是以简单的线性肽链形式，而是折叠成特定的、具有生物活性的立体结构。蛋白质的构象是分子中所有原子和基团在空间的排布，又称空间结构或三维结构。是由于单键的旋转造成的。构象与构型的区别：构象的改变无需破坏共价键，而构型的改变，则要破坏共价键。9.肽键有何特点？为什么肽单位会形成平面结构（酰胺平面）？(P34)答：1) N-C肽键的键长介于典型的C-N单键和双键之间，具有部分双键性质，不能自由旋转。2) 肽单位的C、N及其相连的

8、4个原子形成一个平面，称肽平面或酰胺平面。10.何谓二面角（角和角）？为什么说二面角决定多肽链的主链构象？(P35)答：1）C-N的旋转角度称为（Phi），C1-C的旋转角度称（Psi）。由于和这两个转角决定了相邻两个肽平面在空间上的相对位置，因此习惯上称这两个转角称为二面角。2）多肽链中所有的肽单位大多数具有相同的结构，每个-碳原子和与其相连的4个原子都呈现正四面体构型，因此，多肽链的主链股价构象的由一系列-碳原子的成对二面角决定的。11.试述蛋白质的一(P31)、二(P35)、三(P39)、四(P40)级结构的定义，维持各级结构的主要作用力有哪些？答：一级结构：是指多肽链上各种氨基酸残基的

9、排列顺序。主要作用力：肽键。二级结构：多肽链主链骨架中局部有规则的构象，包括-螺旋，-折叠，-转角和无规则卷曲。主要作用力：氢键。三级结构：是指多肽链中所有原子和基团在三维空间中的排布，是有生物活性的构象或称为天然构象。主要作用力：非共价键，疏水作用力，离子键，二硫键等。四级结构：较大的球蛋白分子由两条或多条肽链组成，这些肽链本身都具有特定的三级结构，称为亚基，亚基之间以非共价键相连。亚基的种类、数目、空间排布及相互作用称为蛋白质的四级结构。主要作用力：疏水作用力、离子键、氢键、范德华力等。12.螺旋的结构特征是什么？(P35)如何以通式表示系螺旋？(P36)答：特征：1）.多肽链主链骨架围绕

10、同一中心轴呈螺旋式上升，形成棒状的螺旋结构。2).相邻的螺旋之间形成氢键，氢键的方向与-螺旋轴的方向几乎平行。3).由于蛋白质中氨基酸为L型，左手螺旋中羰基氧原子与侧链立体位阻效应会使螺旋不稳定。因此，蛋白质中的-螺旋都是右手螺旋。4.氨基酸的所有二连指向-螺旋的外侧，以减少空间位阻效应，但-螺旋的稳定性仍受R侧链大小、形状等的影响。通式：136.3表示-螺旋转一圈包含了3.6个氨基酸残基(13个原子，1个羰基、3个N-C-C单位、1个N),螺距为0.54nm。13.什么是折叠构象？有何特点？(P36)答：折叠是指蛋白质分子中两条平行或反平行的主链中伸展的、周期性折叠的构象，很像螺旋适当伸展形

11、成的锯齿状肽链结构。特点：主链几乎是完全伸展的几乎所有肽键均参与形成氢键平行和反平行14.什么是超二级结构(P38)和结构域(P39)？答：超二级结构:在蛋白质中经常存在由若干相邻的二级结构单位按一定规律组合在一起，形成有规则的二级结构集合体，称超二级结构。结构域：球蛋白分子的一条多肽链中常常存在一些紧密的、相对独立的区域，称结构域，是在超二级结构的基础上形成的具有一定功能的结构单位。15.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。(P31)答：一级结构是指多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序；不同生物来源，功能相同的蛋白质氨基酸的保守性很强，这些蛋白质的活性中心以及维持活性构象的氨基酸残基是不可变的，

12、否则将失去生物活性，与种属相关的氨基酸是可变的；随着生物的进化，一级结构越相近，其同源性越高，存在种属差异。16.举例结构说明蛋白质空间结构与功能的关系。答：答：蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关性，其特定的空间结构是行使生物功能的基础。基因突变导致蛋白质一级结构的突变，如果这种突变导致蛋白质生物功能的下降或丧失，就会产生疾病。（或者答变性理论）17.简述血红蛋白结构与功能的关系。(P44)答：血红蛋白分子是由两个-亚基和两个-亚基构成的四聚体。其中-亚基含141个氨基酸，-亚基含146个氨基酸，每个亚基都包括一条肽链和一个血红素。血红蛋白可看做是的二聚体。血红素位于每个亚基的空穴中。血红素

13、中央的亚铁离子是氧结合部位，可以借个一个氧分子。每个血红蛋白分子能与4和氧分子进行可逆结合。18.组成蛋白质的氨基酸只有20种，为什么蛋白质的种类却极其繁多？答：多肽链中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构(primarystructure)。由于组成蛋白质的20种氨基酸都具有不同的侧链，侧链R基团的理化性质和空间排布又各不相同。它们按一定的顺序组合时，便可形成各种各样的空间结构并表现出不同生物学活性的蛋白质分子。蛋白质是由成百上千个氨基酸所组成，每个位置上为20种氨基酸中的一种，也就是每个位置上有20种可能性，那么组成10肽的种类可有1020种之多，100个肽组成的蛋白质则有10020之多。

14、所以由20种氨基酸组成的蛋白质种类繁多。19.何谓蛋白质的两性解离？处于等电点状态的蛋白质有何特点？(P47)答：两性解离：蛋白质分子中有许多可解离的基团，除了肽链末端的-氨基和-羧基以外，还有各种侧链基团，如Asp和Glu侧链的羧基、Lys的-氨基、Arg的胍基、His的咪唑基、Cys的巯基、Tyr的酚基等。因此，蛋白质与氨基酸类似，是两性电解质。特点：蛋白质分子在等电点时不带电荷，因此容易碰撞而聚集沉淀，可以利用等电点沉淀法分离不同的蛋白质。20什么是蛋白质的变性作用？举例说明实际工作中如何避免蛋白质变性的例子。(P45)答：在某些理化因素的作用下，蛋白质的一级结构保持不变，空间结构发生改

15、变，即由天然状态（折叠态）变成了变性状态（伸展态），从而引起生物功能的丧失及物理、化学性质的改变，这种现象称为变性。例子：不要长时间的暴露在紫外下的照射下，尽量避免碰到或误食酸、碱、重金属盐、有机溶剂等。21.引起蛋白质变性的因素是有哪些？变性蛋白的结构和性质发生什么变化？(P45)答：1) 物理因素：热（60-100）、紫外线、X-射线、超声波、高压、表面张力以及剧烈的震荡、研磨、搅拌等；化学因素：酸、碱、有机溶剂（如乙醇、丙酮等）、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、苦味酸、磷钨酸以及去污剂等。2) 空间结构从天然状态变为变性状态，生物活性丧失，溶解度降低，易结絮、凝固沉淀，失去结晶能力，电泳迁移率改变，黏度增加，紫外光谱和荧光光谱发生改变等。化学性质发生变化。22.简述电泳技术分离蛋白质的原理。(P48)答：在直流电场中，带正电荷的蛋白质分子向阴极移动，带负电荷的蛋白质分子向样机移动，这种现象称电泳。电泳速度一般称迁移率。在一定的电泳条件下，不同蛋白质分子由于净电荷数量、分子大小、形状差异，一般有不同的迁移率。因此，可以