生物化学第三版课后习题答案Word格式.docx
《生物化学第三版课后习题答案Word格式.docx》由会员分享,可在线阅读,更多相关《生物化学第三版课后习题答案Word格式.docx(22页珍藏版)》请在冰豆网上搜索。
生物大分子的分子量要比小分子化合物
大得多,分子的粒径大小差异很大;
(2)
生物大分子的空间结构婴复杂得多,维系空间结构
的力主要是各种非共价作用力;
(3)
生物大分子特征的空间结构使其具有小分子化合物所不
具有的专性识别和结合位点,这些位点通过与相应的配体特异性结合,能形成超分子,这
种特性是许多重要生理现象的分子基础。
3.
生物大分子的手性特征有何意义?
生物大分子都是手性分子,这种结构特点在生物大分子的分子识别及其特殊的生理功
能方面意义重大。
主要表现在:
分子识别是产生生理现象的重要基础,特异性识别对于
产生特定生物效应出关重要;
生物大分了通过特征的三维手性空间环境能特异性识别前
手性的小分子配体,产生专一性的相互作用。
4.指出取代物的构型:
6.举例说明分子识别的概念及其意义。
:
分子识别是指分子间发生特异性结合的相互作用,如tRNA分子与氨酰tRNA合成
醉的相互作用,抗体与抗原之间的相互作用等。
分子识别是生命体产生各种生理现象的化学
本质,是保证生命活动有序地进行的分子基础。
7.
什么是超分子?
说明拆分超分子的方法和原理。
在生物化学领域中,超分子是指生物分子问或生物分子与配体分子间相互作用和识别
所形成的复合物。
超分子的形成过程就是非共价键缔合的过程,是可逆的过程。
该过程受介
质极性和休系温度的影响,由于缔合是放热的过程,所以当介质极性增大和体系温度升高
时,超分子就会被拆分。
另外,强酸或强碱环境也可使这种非共价键作用遭到破坏,从而将
超分子拆分。
8.缓冲溶液的缓冲能力与哪些因素有关?
缓冲溶液总浓度:
缓冲溶液的总浓度越大,溶液中所含的抗酸抗碱成分越多,缓
冲能力越强。
缓冲比:
对于同-缓冲休系的各缓冲溶液,当缓冲溶液的总浓度一定时,
缓冲溶液的缓冲能力随缓冲比的改变而改变。
9.如果希望某一个生物化学反应在pH~5的条件下进行,应该选择哪种缓冲溶
液?
“正丁酸酸一正丁酸钠”缓冲溶液系统、“乙酸一乙酸钠”缓冲溶液系统、或“柠檬酸一柠檬酸钠”缓冲溶液系统。
10.一个生物化学反应要求在plI~4的条件下进行,可以选择HCOOH/HCOONa
缓冲溶液。
试计算配制pH<
4的缓冲溶液时,HCOOC和HCOONa的浓度。
HCOOC和HCOONa的浓度分别为和。
11.用L的NaHPO4配制pH=
的缓冲溶液,需要用多少摩尔
Na2HPO4?
需要用
摩尔的NazlIPO4
第二章细胞与生物膜
1.为什么细胞是生物化学反应的基本场所?
提示:
细胞是组成生命体的基本结构单元,许多生物化学反应都离不大细胞膜和细胞器以及细胞所营造的环境。
细胞的这此区域能为生物化学反应提供催化剂,反应吻,以及反应条件和反应位点,执行特定的生物功能。
因此,细胞能高效地有序的进行生物化学反应,是生物化学反的基本场所。
2.试解释膜蛋白的主要功能?
转运、识别、借化、信号转导等。
3.物质跨膜运输有哪些形式?
(1)主动运输:
篇能量驱动,具有专性,需载体蛋白协助,具有定方向性,可被抑制剂抑制,需ATP供能;
(2)被动运输:
顺浓度差的跨膜运输,通过扩散作用实现,不需能量的自发过程;
(3)膜动转运:
吞噬和跑吐作用,大分子物质,与膜的动态变化有关,耗能。
4.为什么磷脂具有形成双层脂膜的趋势?
磷脂是一种两亲性分子,磷脂分子的形状决定了磷脂形成的是双层脂膜。
5.什么是LB膜?
它有什么特点?
两亲性分了化水表面经过压缩得到单层分了膜。
仁恒定的表面压条件下,可以将水表而为单分子膜转移到固体基板上,通过重复操作山形成多层分子膜。
这年多层分子膜就叫做LB膜。
它的特点是:
两亲性,具有单层分子膜的结构特性,可以有不同厚度。
第三章蛋白质
1.在生物缓冲体系中,何种氨基酸具有缓冲作用?
组氨酸具有缓冲作用。
因为组氨酸含有哪唑基团,而咪唑基解离常数为,因此组氦
酸既可作为质子供体,又可作为质子受体。
2.什么是氨基酸的pK和pI
?
它们的关系如何?
pK指解离常数的负对数,表示-
半的氨基酸解离时的pH值:
p1指氨基酸所带的正负
电荷相等时的溶液的pH值,即等电点。
中性氨基酸:
pl=
(pK1+
pK2)12酸性氨基酸:
pKr)12碱性氨基酸:
pI=
(pK2+
pKr)/2
3.计算
mol/L的谷氨酸溶液在等电点时主要的离子浓度。
L的谷氨酸溶液在等电点时主要离子(即两性离子)的浓度为L.
4.大多数的氨基酸,其a-羧基的pKa
都在左右,其a-氨基的pKa都在左右。
然而,肽中的a-羧基pKa值为,
a-氨基pKa值在。
请解释这种差异。
a-氨基酸分子中带正电荷的a-氨基阻止了a-羧基负离子的质子化,即能稳定羧基负离子,因而提高了羧基的酸性。
同理,羧基负离子对质子化的氨基(NH3*)同样有稳定作用,从而
降低了其酸性,提高了其碱性。
在脑分子中,由于两个端基(Coo和NH*'
)相距较远,这种电荷间的相互作用要弱得多,因此其pKa值与a-氨基酸中氨基和羧基的pKa。
值存在明显差异。
5、写出五肽Ser-
-Lys-
-Ala-
-Leu-
His的化学结构,计算该肽的pI,
并指出该肽在pH=时带何种电荷。
化学结构:
略
pl=1/2+
=
即该肽的pI为
Op=pl-pH=即该肽在pH=
时带正电
6人的促肾上腺皮质激素是一种多肽激素。
它的氨基酸序列为Scr-Tyr-Scr-Met-Gilu-His-Phe-Arg-Trp-Gly-Lys-Pro-Val-Gly-Lys-Lys-Arg
Arg-Pro-
Val-Lys-Val-Tyr-Pro-Asp-Ala
-Gly-Glu-Asp-Gln-Ser
Ala-Glu
Ala-Phe
Pro
Leu-Glu-Phe;
(1)在pH=7条件下,此多肽带有何种电荷?
(2)用CNBr处理此多肽,可以得到多少肽段?
当pH=7时,此多肽带正电荷。
CNBr选择性切割Met羧基端肽键,故得到两个肽段。
7、环亚乙基亚胺能够与蛋白质的Cys残基作用,生成(S)-乙基氨基衍生物。
经修饰后,Cys的羧基所形成的肽键能够被胰蛋白酶水解,试解释原因。
因为胰蛋白酶能选择性地水解Lys的羧基所形成的肽键,Lys的R基为-
-(CH2)4NH2。
Cys的侧链-
-CH2SH经与环亚乙.基亚胺反应后被修饰为-(CH2)-S-(CH2)2-NH2.与Lys的R基很相似,导致胰蛋白酶无法识别两者的差异,将其作为底物水解。
所以经过修饰后,Cys的羧基所形成的肽键能够被胰蛋白酶水解。
8、一种蛋白质在用+二硫苏糖醇(一种含有二硫键的糖)处理后,它的SDS凝胶电泳谱带相对位置由原来的减小为,试解释原因。
-
=硫苏糖醇与肽链中的Cys巯基发生反应,经_二硫键结合到肽链上,蛋白质分子量增大,电泳速度降低,所以它的SDS凝胶电泳谱带相对位置由原米的减小为。
9、将含有Asp、Gly、Thr,
Leu和Lys的pH=的缓冲溶液,加到预先用同样缓冲溶液平衡过的Dowex
-50阳离子交换树脂中,然后用该缓冲溶液洗脱,这5种氨基酸洗脱的顺序如何?
并说明原因。
阳离子交换树脂分离
氨基酸的原理是,各种氨基酸在pH=时带正电荷多少不同,带正电荷越多,在树胎|:
吸附能力越强,氨基酸越难被洗脱出米。
根据AP=
pI-pH,可算出各种氨基酸的OP分别是:
Asp,
AP=
;
Gly,
AP=+;
Thr,
+;
Leu,
Lys,AP=
+。
因此,5种氨基酸洗脱顺序为Asp>
Gly>
Lcu>
Thr>
Lys,其中的Gly与Leu带电情况几乎相同,但Gly的分了量相对较小,先被洗脱出来。
芒再考虑疏水作用的话,因为Thr侧链的疏水性弱,与树脂的结合能力不如Leu,因此比Leu更快被洗脱,最后的洗脱顺序就足Asp>
Gily>
Leu>
Lys.
10、用CNBr和胰凝乳蛋白酶断裂多肽,分别产生如下肽段,试写出该肽的氨基酸序列:
CNBr断裂:
Arg-Ala-Tyr-Gly-Asn;
Leu-Phe-Met;
Asp-Met胰凝乳蛋白酶断裂:
(1)Mct-Arg-Ala-Tyr;
(2)Asp-Mct-Lcu-Phe;
(3)Gly-Asn
Asp-Met-Leu-Phe-Met-Arg-Ala-Tyr-Gly-Asn
11、-种多肽经酸水解后分析得知由Lys,Asp,His,Glu,Ala,Val,Tyr以及两个NII3组成。
当用DNFB处理后,得到DNP-Asp;
用羧肽酶处理可得到游离的Val。
此多肽用胰蛋白酶降解时,得到两个肽段,其中一个(含Lys,Asp,Glu,Ala,Tyr)在pH=时,净电荷为0;
另一个(含His,Glu,Val)可生成DNP-His,在pH=时带正电荷。
当多肽用胰凝乳蛋白酶降解时,也得到两个肽段,其中一个(Asp,Ala,Tyr)在pH=时呈中性,另一个(Lys,His,Glu,Val)在pH=带正电荷。
此多肽的氨基酸序列如何?
Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gln-Val
12、有一个七肽,经分析其氨基酸组成为Lys,Pro,Arg,Phe,Ala,Tyr和Ser。
此肽与DNFB不反应。
用胰凝乳蛋白酶降解,得到两个肽段,其氨基酸组成分别为Ala,Tyr,Ser和Pro,Phe,Lys,Arg。
这两个肽段与DNFB反应,分别生成DNP-Ser和DNP一Lys。
此肽与胰蛋白酶作用,同样生成两个肽段,它们的氨基酸组成分别为Arg,Pro和Phe,Tyr,Lys,Ser,Ala。
试推测此多肽的结构和氨基酸序列。
13、说明多肽氨基酸序列自动分析法的基本原理。
根据此原理,试设计一台多肽氨基酸序列自动分析仪。
14、根据以下分析结果确定蛋白质的亚基数目及连接方式:
(1)凝胶过滤测得分子量为200KD;
(2)SDS-PAGE测得分子量为100KD;
(3)2-巯基乙醇存在下的SDS-PAGE测得分子量为40KD和60KD。
15、试设计对下列十肽进行一级结构测定的研究方法及步骤。
Val-Cys-Met-Thr-Lys-Gly-Cys-Arg-Ser-Glu
(1)氨基酸组成分析
(2)过氧甲酸氧化法切断==硫健。
(3)末端氨基酸测定
(4)测序
(5)一硫键定位
16.请指出2008年的“奶粉事件”中的罪魁祸首“