中英文名词解释汇总Word下载.docx

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5.多糖（polysaccharide）：

由多分子单糖或单糖的衍生物聚合而成。

6.同多糖（homopolysaccharide）由同一种单糖聚合而成，如淀粉（starch）、糖原（glycogen）、纤维素（cellulose）。

7.杂多糖（heteropolysaccharide）有不同种单糖或单糖衍生物聚合而成，如透明质酸（hyaluronicacid,HA）、肝素（heparin,Hp）等。

8.糖胺聚糖（glycosaminoglycan,GAG）又称粘多糖，氨基多糖和酸性多糖。

是动植物特别是高等动物的结缔组织中的一类结构多糖。

例如透明质酸.硫酸软骨素.硫酸角质素等。

9.蛋白聚糖（proteoglycan）：

由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成，糖含量可超过95%。

主要存在于软骨、腱等结缔组织，构成细胞间质。

由于糖胺聚糖有密集的负电荷，在组织中可吸收大量的水而赋予粘性和弹性，具有稳定、支持和保护细胞的作用。

10.糖蛋白（glycoprotein）：

短链寡糖与蛋白质以共价键连接而形成的复合物，其总体性质更接近蛋白质。

糖蛋白的寡糖链参与分子识别和细胞识别。

11.糖脂（glycolipid）

12.脂多糖（lipopolysaccharide）

第二章脂质

1.脂质：

lipid是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子。

2.储存脂质（storagelipid）、结构脂质（structurelipid）、活性脂质（activelipid）

3.单纯脂质（simplelipid）、复合脂质（compoundlipid）、衍生脂质（derivedlipid）

4.脂肪（真脂（fat）、脂肪酸（fattyacid,FA）

5.必需脂酸（essentialFA）亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合成，需从食物获取。

6.磷脂酰胆碱（phosphatidylCholine，PC）也称卵磷脂（lecithin）可降低胆固醇，增加高密度脂蛋白的作用，防止降低动脉硬化。

7.胆碱（Choline）、胆固醇（cholesterol）

8.脂蛋白（lipoprotein）脂质与蛋白质以非共价键结合而成的复合物

a.乳糜微粒（chylomicron）主要功能是从小肠转运三酰甘油、胆固醇以及其他脂质到血浆和其他组织。

b.极低密度脂蛋白（verylowdensitylipoprotein，VLDL）主要功能是从肝脏运载内源性三酰甘油和胆固醇至各个靶组织。

c.中间密度脂蛋白（intermediatedensitylipoprotein，IDL）一部分被肝脏直接吸收，一部分转化为LDL。

d.低密度脂蛋白（lowdensitylipoprotein，LDL）把胆固醇从肝脏运送到全身组织，过量时则其携带的胆固醇便积存在动脉上引起动脉硬化。

e.高密度脂蛋白（highdensitylipoprotein，HDL）会将胆固醇从周边组织输送到肝脏代谢

第三章：

蛋白质

1.单纯蛋白质（simpleproein）：

许多蛋白质仅有氨基酸组成，不含其它化学成分。

2.缀合蛋白质（conjugatedprotein）：

许多其它蛋白质含有除氨基酸外的各种化学成分作为其结构的一部分。

3.辅基（prostheticgroup）\配体（ligand）：

许多其它蛋白质含有除氨基酸外的各种化学成分作为其结构的一部分，这些非蛋白质部分，称为辅基。

4.纤维状蛋白质（fibrousprotein）、球状蛋白质（globularprotein）、膜蛋白质（membraneprotein）。

5.单体蛋白质（monomericprotein）：

有一条多肽链构成的蛋白质。

6.寡聚蛋白质（oligomericprotein）\多聚蛋白质（multimericprotein）：

由两条或多条多肽链构成的蛋白质。

7.亚基或亚单位（subunit）：

寡聚蛋白质中的多肽链。

8.二硫键（disulfidebond）：

在蛋白质或多肽分子中连接氨基酸残基的共价键，除肽键外，较常见的一个是两个半胱氨酸残基的侧链之间形成的化学键。

9.多肽（polypeptide）/寡肽（oligopeptide）：

通常把含有几个至十几个氨基酸残基的肽链统称为寡肽，更长的肽链成为多肽。

10.氨基酸残基（aminoacidresidue）：

肽链中的氨基酸因为参加肽键的形成已经不是原来完整的分子，故称为氨基酸残基。

11.蛋白质（protein）、肽（或肽链）（peptidechain）、肽基\肽单位（petpidegroup）

12.蛋白质的一级结构（primarystructure）：

多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构。

13.Hydrogenbond:

氢键

14.hydrophobicinteration:

疏水作用（熵效应）

15.α-helix:

α-螺旋

16.β-pleatedsheet:

β-折叠

17.β-turn:

β-转角

18.randomcoil：

无规卷曲

19.Primarystructure:

一级结构肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构

1.secondarystructure:

二级结构蛋白质主链折叠产生的由氢键维系的有规则的构象。

20.supersecondarystructure:

超二级结构由若干相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的、有规则的二级结构组合，在多种蛋白质中充当三级结构的构件。

21.teriarystructure:

三级结构指由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。

22.quaternarystructure:

四级结构指寡聚蛋白质中亚基缔合形成聚集体的方式。

23.Stucturedomain：

结构域多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。

24.homomultimericprotein：

同多聚蛋白质，由单一类型的亚基组成

25.heteromultimericprotein：

杂多聚蛋白质，由几种不同类型亚基组成

26.allostericeffect：

别构效应，多亚基蛋白质一般具有多个结合部位，结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响（如改变亲和力或催化能力）

27.allostericprotein：

别构蛋白质，具有别构效应的蛋白质

28.allostericsite：

别构部位，除活性部位外还有别的配体（如效应物或调节物）的结合部位

29.同源蛋白质（Homologousprotein）：

在不同生物体中，行使相同或相似功能的蛋白质，具有明显系列同源的蛋白质也称同源蛋白质。

30.趋异突变（divergentmutation）：

导致蛋白质一级结构改变，使蛋白质被淘汰或者形成新的蛋白质。

31.中性突变（neutralmutation）：

中性突变是指这种突变对生物体的生存既没有好处，也没有害处，也就是说，对生物的生殖力和生活力，即适合度没有影响，因而自然选择对它们不起作用。

32.分子病（moleculardisease）：

基因突变引起的某个功能蛋白的一个或几个氨基酸残基发生了遗传性替代从而导致整个分子的三维结构发生改变，功能部分或全部丧失，由此引起的疾病称分子病。

33.血红蛋白（hemoglobin）=球蛋白（globin）+血红素（heme）

34.蛋白质前体（precursorprotein）：

生物刚合成的无活性的蛋白质，也称为蛋白原或前蛋白质。

35.血红蛋白的别构效应（变构效应）（allostericeffect）：

指亚基的蛋白质分子由于一个亚基构象的改变而引起其余亚基以至整个分子构象，性质和功能发生变化。

36.效应物effector

37.血红蛋白Hb、肌红蛋白Mb；

紧张态T态（tensestate）、松弛态R（relaxedstate）；

波耳效应（Bohreffect）、2,3-二磷酸甘油酸2,3-Diphosphoglycerate（DPG）。

38.Dialysis（透析）:

利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其它小分子物质如无机盐、单糖等分开的方法。

39.ultafiltration（超滤）：

利用压力或离心机，强行使水和其它小分子溶质通过半透膜，而蛋白质被截留在膜上，以达到浓缩和脱盐的目的。

40.Densitygradient（密度梯度）：

蛋白质质量和密度大的颗粒沉降的快，进而形成密度梯度。

41.Saltingout（盐析）：

很多蛋白质可以从水溶液中沉淀出来。

42.Electrophoresis（电泳）：

不处于等电状态的蛋白质分子，将向着与其电性相反的电极运动。

43.Isoelectricfocusing（等电聚焦）：

一种高分辨率的蛋白质分离技术。

44.Chromatofocusing（聚焦层析）：

根据蛋白质的等电点差异分离蛋白质混合物的柱层析方法。

45.Hydrophobicinteractionchromatography（疏水作用层析）：

根据蛋白质表面的疏水性差别发展起来的一种纯化技术。

46.Affinitychromatography（亲和层析）：

利用蛋白质分子对其配体分子特有的识别能力，建立起来的有效纯化方法。

47.Denaturation蛋白质的变性蛋白质在某些物理或化学因素的作用下，其特定的的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质发生改变和生物学活性的丧失称为蛋白质的变性作用（denaturation）。

48.Renaturation蛋白质的复性如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性（renaturation）。

第四章酶通论

1.活化分子（activationmolecule）具有较高能量，处于活化态的分子

2.转化数（turnovernumber，TN）在一定条件下每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。

3.底物（substrate）被作用的反应物

4.反馈抑制（feedbackinhibition）催化此物质生成的第一步的酶，往往被它们终端产物抑制。

5.调节亚基（regulatorysubunit）、催化亚基（cotalyticsubunit）

6.抑制剂（inhibitor）：

使酶的必须基因或活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶完全丧失活性的物质

7.激活剂（activator）：

凡是能提