《生物化学》复习资料Word文档格式.docx

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肽单元（肽平面、酰胺平面）定义：

肽键与周围原子相连处于一个平面上

（2）二级结构的种类：

-螺旋、-折叠片、-转角、无规卷曲

-螺旋特点：

①沿一个中心轴螺旋上升，主要是右手螺旋

②每螺旋一圈需要3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm

③第一个肽平面上氮上的H和第四个肽平面上碳上的O形成氢键，稳定-螺旋结构

④侧面基团R都位于螺旋外侧

-折叠片特点：

①有两条或两条以上的多肽键并列相排，方向可以相同，也可以相反

②从侧面观察，形成锯齿状

③相并排的肽平面形成氢键，以稳定-折叠结构

④侧面基团R位于结构外侧

-转角特点：

①第一个残基的C=O与第四个残基的N—H氢键结合，形成一个紧密的环，使-转角成为比较稳定的结构

②允许蛋白质倒转肽链方向

三级结构：

整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。

即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。

疏水键、离子键、氢键和范德华力等

（1）三级结构的结构特点：

①纤维状蛋白质通常只含一种二级结构,而球蛋白通常含有多种二级结构

②球状蛋白质具有明显的折叠层次（一级结构→二级结构→超二级结构→结构域三级结构或亚基→四级结构）

③球蛋白是紧密的球状或椭球状实体

④疏水残基埋藏于球体内，亲水残基暴露于球体外

⑤表面有一空穴（裂沟,凹槽或口袋），这个空穴能结合配体,是蛋白质的活性部位

⑥由二级结构向三级结构转变的主要动力是疏水作用

（2）三级结构是蛋白质具有生物学活性的最基本结构

四级结构：

蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。

亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是二硫键、氢键和离子键

（1）四级结构的结构特点：

①由2个至多个三级结构的亚基缔合形成四级结构的蛋白质，有单体蛋白，寡聚蛋白和多聚蛋白

②四级结构的蛋白质按亚基的类型分为同多聚蛋白和杂多聚蛋白

③亚基聚合的主要动力是疏水作用，其他动力有二硫键、氢键和离子键等

（2）亚基：

有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基

不是所有蛋白质都具有一、二、三、四级结构

5．蛋白质结构与功能的关系

变（别）构效应：

别构部位与配体的结合可影响其他亚基，使这些亚基构象改变，增强或减弱对底物的结合

6．蛋白质的理化性质

（1）蛋白质的两性电离

等电点：

当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

等电点的应用：

等电聚焦电泳，通过蛋白质等电点的差异而分离蛋白质的电泳方法。

（2）稳定蛋白质胶体的因素：

蛋白质表面的电荷、水化膜

（3）蛋白质的变性、沉淀和凝固

蛋白质变性：

由于受到某些外力的作用,导致蛋白质三维结构（构象）的破坏,原有活性丧失的现象。

蛋白质沉淀：

在一定条件下，蛋白质疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。

变性的蛋白质其分子量不变

蛋白质沉淀的最佳条件：

等电点,加盐,低温

7．S-S断裂的方法：

加过甲酸

8．酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质

核酶：

具有催化功能的RNA分子

9．酶的分子组成：

从化学组成来看酶可分为单纯蛋白质和缀合蛋白质两类。

缀合蛋白质含有脱辅酶或辅因子。

全酶：

脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为全酶

酶的特异性由酶的蛋白质部分决定

10．酶的活性中心：

指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。

11．酶促反应的特点及诱导契合假说

（1）酶促反应的特点：

高效性，专一性，可调节性

（2）诱导契合假说：

酶与底物相互接近时，其结构相互诱导，相互变形和相互适应,进而相互结合，这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说

12．酶促反应的动力学（影响酶促反应速度的因素）

Vmas·

[S]

┈┈┈┈

Km+[S]

（1）底物浓度

米氏方程式：

v=

米氏常数（意义）：

a）Km是酶的特征性常数之一；

b）Km可近似表示酶对底物的亲和力；

c）同一酶对于不同底物有不同的Km值。

（2）酶浓度

（3）温度

（4）酸碱度（pH）

（5）抑制剂的影响

不可逆抑制：

有机磷农药

可逆性抑制：

竞争性抑制的作用、非竞争性抑制、反竞争性抑制作用

①竞争性抑制：

抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶-底物复合物的形成，使酶的活性降低。

特点：

A．抑制剂与底物结构类似，竞争酶的活性中心；

B．抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度

C．动力学特点：

Vmax不变，表观Km增大。

举例：

A．丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶

B．磺胺类药物的抑菌机制：

与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶

②非竞争性抑制特点：

A．抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；

B．抑制程度取决于抑制剂的浓度；

C．动力学特点：

Vmax降低，表观Km不变。

③反竞争性抑制特点：

A．.抑制剂只与酶－底物复合物结合；

B．抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度；

Vmax降低，表观Km降低。

（6）激活剂的影响

13．酶原与酶原的激活

（1）酶原：

有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。

（2）酶原的激活：

在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。

在特定条件下

┈┈┈┈┈→

酶原激活的机理：

酶原一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽→分子构象发生改变

→形成或暴露出酶的活性中心

酶原激活的生理意义：

避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。

有的酶原可以视为酶的储存形式。

在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。

14．同工酶

同工酶：

指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

乳酸脱氢酶（LDH1～LDH5）

生理及临床意义：

在代谢调节上起着重要的作用；

用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；

同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断；

同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。

15．酶催化作用的特点：

（1）酶反应分二类：

电子转移、基团转移

（2）催化作用是以功能基团和辅酶为媒介

（3）酶催化的pH值范围小

（4）活性部位比底物稍大

（5）其它有利于催化的条件

（6）高效性，专一性，可调节性

16．水溶性维生素：

维生素B1、维生素B2、维生素PP、泛酸、维生素B6、生物素、叶酸、维生素B12、硫辛酸、维生素C

脂溶性维生素：

维生素A、维生素D、维生素E、维生素K

17．核酸的化学组成（元素→碱基+戊糖→核苷+磷酸→核苷酸→核酸）

元素组成：

C、H、O、N、P

碱基：

嘌呤碱：

腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G），嘧啶碱：

胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T）、尿嘧啶（U）

戊糖：

核糖、脱氧核糖

核苷：

AR,GR,UR,CR，脱氧核苷：

dAR,dGR,dTR,dCR

核苷酸（一磷酸核苷酸）（核苷酸：

AMP,GMP,UMP,CMP脱氧核苷酸：

dAMP,dGMP,dTMP,dCMP）

二磷酸核苷酸、三磷酸核苷酸

核苷酸具有紫外吸收——含共轭双键

18．DNA与RNA的组成的异同点

DNA：

脱氧核糖；

RNA：

核糖

A、G、C为DNA与RNA共有，T为DNA特有，U为RNA特有

dAR,dGR,dTR,dCR；

AR,GR,UR,CR

核苷酸：

dAMP,dGMP,dTMP,dCMP；

AMP,GMP,UMP,CMP

19．核酸的一级结构（核酸中核苷酸的排列顺序）

核酸的连接方式：

3′，5′-磷酸二酯键

20．DNA的二级结构要点：

（1）DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以脱氧核糖-磷酸为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘旋。

螺旋直径为2nm，形成大沟及小沟相间。

（2）碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对

（3）相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10对碱基

（4）氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性

21．mRNA结构特点：

（1）大多数真核mRNA的5′末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的C′2也是甲基化，形成帽子结构

（2）大多数真核mRNA的3′末端有一个多聚腺苷酸结构，称为多聚A尾

功能：

把DNA所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。

22．tRNA结构特点：

二级结构为三叶草形，三级结构为倒L型

活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。

23．rRNA的功能：

参与组成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。

第14章核酸的物理化学性质

1．核酸的变性：

指核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链，并不涉及共价键的断裂

核酸的复性：

变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，称为复性

核酸变性和复性的关键：

氢键断开和恢复

2.．分子杂交：

不同来源的核酸变性后，混在一起进行复性，只要各核酸单链有一定数量的碱基彼此互补（不用全部碱基互补），彼此之间就可形成局部双链，即所谓的杂化双链，这个过程称为分子杂交。

类型：

Southern印迹法（核酸杂交技术），Nouthern印迹法（核酸杂交技术），Western印迹法（蛋白质杂交技术）

3．Tm：

DNA变性过程中，紫外光吸收值达到最大值的50％时的温度称为DNA的解链温度（Tm）。

在Tm时，核酸分子内50％的双链结构被解开。

Tm值与DNA的分子大小和碱基中的G+C含量有关。

G+C含量高，Tm值大

4．RNA易被碱水解，其产物是：

核苷酸

5．核酸的紫外吸收峰在260nm附近，可用于测定核酸。

根据A260/A280的比值可判断核酸纯度。

6．天然DNA的ε（P）为～6600，RNA为7700～7800，发生变性和降解时，ε（P）值会升高，以此可鉴别核酸制剂的质量。

单链多核苷酸的ε（P）值比双螺旋结构多核苷酸的ε（P）值要高，所以核酸发生变性时，ε（P）值升高约25%，此现象称为增色效应。

复性后ε（P）值又降低，这现象称为减色效应。

7．用加热的方法使核酸变性叫做热变性。

变性DNA在缓慢冷却时，可以复性，此过程称为退火。

用不同来源DNA进行退火，得到杂交分子。

第15章核酸的研究方法

1．核酸含量的测定方法：

定糖法、定磷法、紫