《生物化学》课程教学大纲Word格式文档下载.docx
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识,从分子水平上认识和解释生命现象。
二、教学要求
热悉生物化学各方面的知识,理解和掌握生物分子的结构、性质和功能的关系,生物分
子在体内的代谢和调节,生物能的转化和利用,生物信息分子的复制、转录、表达和调节。
重点掌握生物化学的原理和方法,要能学会运用所学生物化学知识从分子水平上认识和解释
生命过程中所发生的现象。
为了学习和掌握生物化学的原理和方法,要求学生必须具有较好
的生物学、物理学和化学方面的基础,能够将这些基础知识运用到生物化学的学习中。
要求
做到课前预习,课后复习和整理笔记:
在课堂上注意听老师的讲授和对问题的剖析,注意老
师对各章节层次结构、知识点和面的关系的分析。
通过对习题的解答,加深对问题的理解和
掌握。
三、课程内容与学时分配
课程内容与学时分配表
内容
学时
第一章:
导论
3
第二章:
氨基酸与蛋白质的一级结构
6
第三章:
蛋白质的结构与功能
8
第四章:
酶
12
第五章:
核酸
第六章:
代谢总论与生物能学
4
第七章:
糖酵解和磷酸戊糖途径
第八章:
柠檬酸循环
5
第九章:
电子传递和氧化磷酸化
第十章:
糖异生和糖原代谢
第十一章:
脂代谢
第十二章:
氨基酸代谢
第十三章:
核苷酸代谢
第十四章:
DNA的复制
第十五章:
RNA转录与加工
第十六章:
蛋白质生物合成
第一章导论
生物化学的整体介绍,学时和内容的安排,生物化学研究的对象及内容、研究生化的方法和技术以及与其它学科的关系。
重点讲授生命、细胞与生物分子的关系,以及生物分子存在及反应的环境。
第一节生物化学涵盖的内容
第二节为什么学?
学什么?
如何学?
第三节生物机体是由生物分子构成的
第四节水是生命的载体
第五节酸碱化学和缓冲系统
第二章氨基酸和蛋白质的一级结构
第一节蛋白质概论
蛋白质功能,蛋白质的元素组成及其基本组成单位氨基酸。
第二节氨基酸
蛋白质中的氨基酸:
分类、种类、结构和性质。
重点讲授氨基酸的电离性质。
第三节氨基酸的分离与分析
重点讲授氨基酸的电泳分离和离子交换分离的原理及其运用。
第四节肽
肽、肽链和肽键;
肽的性质和生物活性肽。
重点讲授肽的结构和性质。
第五节蛋白质的分离与鉴定
蛋白质的溶解性质与盐析分离,离子交换层析,疏水层析,凝胶过滤层析,蛋白质配体专一性与亲和层析,蛋白质电泳及电泳后的蛋白质检测。
重点讲授柱层析和电泳分离方法的原理及应用。
第六节蛋白质的一级结构测定
蛋白质结构导论,蛋白质一级结构的测定,蛋白质一级结构测定的生物学意义。
重点讲授蛋白质一级结构的测定。
第三章蛋白质的结构与功能
第一节研究蛋白质空间结构的方法
x-射线晶体衍射是研究蛋白质空间结构的主要方法,核磁共振光谱法研究液态蛋白质的构象。
第二节蛋白质的二级结构
肽基的结构,多肽链主链的构象,a-螺旋和β-结构,β-转角,环形构象。
无序结构。
重点讲授二级结构。
第三节纤维状蛋白一一细胞和组织的结构物质
a-角蛋白,丝纤蛋白,胶原蛋白。
第四节球状蛋白质和三级结构
三级结构的某些特征,蛋白质空间结构稳定的因素,蛋白质的变性与复性,蛋白质的折叠,蛋白质结构预测。
重点讲授推动三级结构形成的动因和维持空间结构稳定的作用力。
第五节寡聚体蛋白质和四级结构
四级结构研究的内容,寡聚体蛋白质亚基的对称性,亚基组成的测定,寡聚体蛋白质存在的意义。
第六节蛋白质空间结构与功能的关系
血红蛋白与肌红蛋白的生理作用,结构,协同效应的机制,波尔效应。
第四章酶
第一节酶的基本性质
酶是生物催化剂,酶催化反应的专一性,酶的组成,某些RNA具有催化活性,催化抗体一一抗体酶。
第二节酶的命名与分类
酶的命名,酶的分类。
第三节酶反应动力学
米-曼氏方程,米氏常数的涵义,Vmax、Km和反应级数的关系,酶单位,转换数,kcat/Kmi,Km和Vmax的求解,pH对酶活性的影响,温度对酶活性豹影响,多底物酶促动力学。
重点讲授底物浓度对酶促反应速度的影响和所涉及的动力学参数。
第四节酶的抑制剂
可逆抑制作用:
竞争性抑制,反竞争性抑制,非竞争性抑制,可逆抑制剂在实验室和临床上的应用,不可逆抑制作用。
重点讲授酶抑制作用的动力学效应及应用。
第五节酶的作用机制
酶的底物专一性,酶和底物间的相互作用,酸一碱催化,共价催化,溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶的结构特点与作用机制。
重点讲授酶与底物之间的相互识别与作用。
第六节酶活性的调节
酶原的激活,同工酶,多酶复合物和多功能酶,别构酶,共价修饰酶。
重点讲授酶的别构调节。
第五章核酸
第一节核苷酸的组成、结构和性质
含氮碱,核苷,DNA和RNA中的核苷酸,细胞内游离的拨萤酸及核苷酸衍生物,紫外吸收特性,核苷酸的解离性质,核酸的共价结构,磷酸二酯键。
重点讲授核苷酸的紫外吸收和解离性质。
第二节DNA的结构
DNA分子的碱基组成,DNA的二级结构,DNA超螺旋结构,DNA结构与功能的关系。
重点讲授DNA的二级结构和超螺旋结构的特征和维持结构稳定的作用力。
第三节DNA的序列分析
DNA限制性内切酶,限制性内切酶和限制性图谱,DNA序列分,DNA分子组织结构的某些特点。
第四节RNA结构与功能
mRNA的结构特征,tRNA的结构,rRNA的结构,核内小分子RNA。
重点讲授信使RNA和转移RNA的结构特征。
第五节核酸的性质
核酸的溶解性质,核酸的紫外吸收特性,核酸的沉降特性和浮力密度,DNA的变性和复性,DNA印迹。
重点讲授DNA的变性和复性。
第六节核酸的水解
核酸的酸水解和碱水解,酸水解,碱水解,核酸的酶水解。
重点讲授核酸酶作用的性质。
第六章代谢总论与生物能学
第一节生物圈的依存关系
光合自养生物和异养生物二氧化碳和氧的循环,生物圈中氮的循环。
第二节新陈代谢
新陈代谢的概念、两用代谢途径、代谢中间物、新陈代谢的调节、代谢中常见的生物化学反应机制。
第三节生物氧化概述
生物氧化的概论,特点,过程以及生物氧化反应的电子载体。
第四节生物能学
生物能的转换与热力学定律,细胞需要自由能,化学反应中自由能的变化,化学反应中的标准自由能的变化与平衡常数,标准自由能的变化可以预示化学反应的方向,实际的自由能的变化取决于反应物和产物的浓度,化学反应中的标准自由能的变化是可以相加的。
重点讲授化学反应中的自由能变化。
第五节ATP在生物能学中的作用
生物体的高能磷酸化合物,ATP水解时标准自由能的变化,ATP是细胞产能反应和需能反应的主要化学偶联物,ATP具有较高的磷酸基转移势。
第七章糖酵解和磷酸戊糖途径
第一节糖酵解
糖酵解的反应顺序,糖酵解反应的化学计量,丙酮酸在无氧下的代谢去向,2,3-二磷酸甘油酸的代谢。
第二节糖酵解的调节
磷酸果糖激酶的活性调节,己糖激酶的活性调节,丙酮酸激酶的活性调节。
重点讲授糖酵解的代谢作用和调节。
第三节磷酸戊糖途径
磷酸戊糖途径的基本过程,磷酸戊糖途径的化学计量,磷酸戊糖途径的运转程度及调节,葡萄糖-6-磷酸的利用取决于细胞对NADPH与5-磷酸核糖和ATP的需要。
重点讲授糖酵解和磷酸戊糖途径两者的代谢关系。
第八章柠檬酸循环
第一节丙酮酸的氧化
丙酮酸脱氯酶复合物,丙酮酸脱氢酶复合物催化的反应,辅酶A是重要的酰基载体。
第二节柠檬酸循环
柠檬酸循环的发现,柠檬酸循环的反应历程,柠檬酸循环的生物学意义,柠檬酸循环中间物的回补,乙醛酸循环。
第三节柠檬酸循环的调节
丙酮酸脱氢酶复合物的调节,柠檬酸循环本身的调节。
重点讲授柠檬酸循环的化学计量、柠檬酸循环双向功能和拧檬酸循环的调节。
第九章电子传递和氧化磷酸化
第一节线粒体的结构与功能
线粒体的形态和结构,线粒体的跨膜转运系统。
第二节电子传递链
电子传递链及其组成,电子传递链的组织结构及电子传递顺序,电子传递中的质子的跨膜转移和能量的产生,电子传递抑制剂。
第三节氧化磷酸化
化学渗透学说,ATP合酶,P/O比,氧化磷酸化解偶联。
重点讲授电子传递链的组织结构及电子传递顺序,氧化还原反应与ATP的产生的机制。
第十章糖原代谢和糖异生作用
第一节糖原的降解
糖原磷酸化酶的结构和作用机制,糖原脱支酶,磷酸葡萄糖变化酶。
第二节糖原的合成
UDP葡萄糖是糖基转移的活泼形式,糖原合酶催化糖原合成,糖原分支的产生。
第三节糖原代谢的调节
糖原磷酸化酶和糖原合酶的别构调节,糖原磷酸化酶和糖原合酶的共价修饰调节,糖原磷酸化酶合糖原合酶的酶促级联调节,激素对糖原代谢的影响。
重点讲授糖原磷酸化酶和糖原合酶在糖原代谢中的作用以及它们的交互调节。
第四节葡萄糖的异生作用
葡萄糖异生作用的前体,葡萄糖异生作用的途径,糖异生作用的能量消耗,Cori循环。
第五节糖异生作用的调节
乙酰CoA是糖异生作用的重要促进剂,AMP和柠檬酸是糖异生作用的重要效应物,果糖-2,6-二磷酸对糖异生作用的调节。
重点讲授糖异生作用和糖酵解的交互调节。
第十一章脂类代谢
第一节脂类的消化、吸收与转运
脂类的消化,脂类的吸收,脂类的转运,体内脂肪的动员。
第二节脂肪酸氧化
脂肪酸β氧化学说,脂肪酸的活纯,脂肪酸的跨膜转运,脂肪酸的β-氧化,不饱和脂肪酸的氧化,奇数碳原子脂肪酸的氧化。
第三节酮体代谢
酮体的生成,酮体的氧化,酮体生成的生理和病理意义。
重点讲授脂肪酸氧化与能量产生以及酮体代谢的意义。
第四节脂肪酸的生物合成
软脂酸的合成:
乙酰CoA的跨膜转运,乙酰CoA的羧化,NADPH的来源,脂肪酸台酶结构及所催化的反应,软脂酸碳链延长,脂肪酸合成的调节,甘油三酯的合成。
重点讲授脂肪酸生物合成的乙酰CoA和NADPH的来源以及与糖分解代谢的关系。
第五节胆固醇的代谢
胆固醇合成;
胆固醇合成的生理意义。
第十二章氨基酸代谢
第一节蛋白质在体内的降解
细胞外途径,细胞内途径。
第二节氨基酸的脱氨基作用
氧化脱氨基作用:
L-氨基酸氧化酶与D-氨基酸氧化酶,L-谷氨酸脱氢酶;
转氨基作用,联合脱氨基作用。
第三节氨的去向——尿素循环
氨的排泄,尿素的合成,氨的转运,高氨血症与氨中毒。
第四节氨基酸的分解代谢
形成丙酮酸的氨基酸代谢途径,形成a-酮戊二酸的氨基代谢途径,形成琥珀酰CoA的氨基酸代谢途径,形成草酰乙酸的氨基酸代谢途径,形成乙酰CoA乙酰乙酸或延胡索酸的氨基酸代谢途径。
第五节氨基酸转变为生物活性物质
生物胺类物质的形成,氨基酸与一碳单位,氨基酸衍生物和其他含氮化合物。
第六节氨基酸的生物合成
氨基酸生物合成的碳源,氨基酸生物合成的氮源:
氨基酸的生物合成。
重点介绍氨基酸的生物合成的氮源和碳源以及氨是怎样