生物化学复习重点自整文档格式.docx

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6.25

5.氨基酸结构通式P63

存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）

α-氨基酸：

各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。

20种基本氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸

按R基极性分两类：

极性AA：

11种亲水性丝、苏、酪甘半光

非极性AA：

9种疏水性

按水溶性酸碱性分为三类：

1、中性AA（有极性与非极性15种）：

2、酸性AA（2种）：

天冬氨酸、谷氨酸

3、碱性AA（3种）：

组、赖、精

谷氨酸：

甘氨酸：

丝氨酸：

半胱氨酸组氨酸

6.氨基酸的化学性质P65

★两性解离:

等电点：

在某一pH环境中，氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相等，所带净电荷为零，在电场中不泳动。

此时，氨基酸所处环境的pH值称为该种氨基酸的等电点（pI）。

等电点计算：

pK1羧基的解离常数负对数pK2氨基的解离常数负对数

①侧链为非极性基团或虽为极性基团但不解离的氨基酸：

pI=½

（pK1+pK2）

②酸性氨基酸（Glu、Asp）及Cys：

（pK1+pKR）

③碱性氨基酸（赖、精、组）：

（pK2+pKR）

★紫外吸收

色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在280nm波长附近具有最大吸收峰，其中色氨酸的最大吸收最接近280nm

★显色反应：

茚三酮反应

测定氨基酸含量：

加热蓝紫色

脯氨酸、羟脯氨酸黄色：

天冬酰胺棕色

7.蛋白质的分子结构P67

成肽反应：

1分子α-羧基与另1分子α-氨基脱水缩合的反应，形成酰胺基即肽键

肽键：

一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基缩水而成的酰胺键称为肽键。

（…CONH…）

肽平面：

由肽键中的四个原子和与之相邻的两个碳原子共同构成的刚性平面。

（CαCONHCα）

肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。

氨基酸残基：

肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全

氨基酸的排练顺序：

在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列

通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；

在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。

氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基为终点的排列顺序。

★一级结构定义：

蛋白质多肽链中氨基酸的排练顺序

特点与意义：

维持一级结构的化学键：

肽键

有些蛋白质还包括二硫键。

如胰岛素

三种形式：

无分支的开链多肽、分支开链的多肽、环状多肽

一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。

它由遗传密码决定,其上有酶切位点,一级结构可测定,不同种属间有同源性.

★蛋白质二级结构：

多肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。

特点：

它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。

二级结构的维系力:

氢键

二级结构的基本形式：

（1）α-螺旋：

通过氨基酸α碳原子的旋转，使多肽链的主骨架沿中心轴盘曲成稳定的α螺旋构象

（2）β-折叠：

多肽链的主链相对伸展，多肽链的肽平面呈手风琴折叠

（3）β-折角：

肽链主链出现的180°

回折部分

（4）不规则卷曲：

用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。

★蛋白质三级结构：

在一条多肽链中所有原子的整体空间排布，包括主链和侧链。

维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。

尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。

8.蛋白质构象pP73

主键：

肽键，少量的二硫键（半胱氨酸）

次级键：

氢键（数量最多最重要）

疏水键（维持三、四级结构的主要次级键）

离子键、范德华力

9.蛋白质的结构与功能P83

1、空间结构体现生物特异性

2、空间结构体现生物活性

3、空间结构的灵活性，体现了生物活性的可调节特性

一级结构变化与疾病关系：

基因突变

镰刀状红细胞贫血第六位的谷氨酸变成了氨酸

别构效应（allostericeffect）：

蛋白质分子的特定部位（调节部位）与小分子化合物（效应物）结合后，引起空间构象发生改变，从而促使生物学活性变化的现象称为别构效应。

可分为同促效应和异促效应两类。

空间构象并非生物活性的唯一影响因素

【举例】低温下酶活性低，但并不影响构象；

盐析时沉淀的酶无活性，但构象不变。

蛋白构象疾病：

错误构象相互聚集，形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病。

老年痴呆

疯牛病

亨汀顿舞蹈病

10.蛋白质性质P90

蛋白质的两性解离和等电点

蛋白质与多肽一样，能够发生两性解离；

除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。

1蛋白质的等电点:

当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点

2紫外吸收：

⏹蛋白质的沉淀作用

由于外界条件改变,蛋白质水化膜被除去且其电荷被中和时,蛋白质凝聚成团下沉，但其结构未变.

蛋白质的沉淀分为可逆沉淀和不可逆沉淀

中性盐沉淀反应：

加入中性盐，不变性

有机溶剂沉淀反应：

往往变性，不一定变性

重金属盐沉淀：

变性

生物碱试剂沉淀反应：

⏹蛋白质的变性（denaturation）

在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

变性的本质：

破坏非共价键和二硫键（次级键），不改变蛋白质的一级结构

引起变性的因素:

物理、化学与生物学因素如

如高温、紫外线、加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等

变性后蛋白质的特点：

粘度增加，溶解度降低，易沉淀,易被蛋白酶降解,丧失生物学活性.

变性意义：

临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。

防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。

乳品解毒（用于急救重金属中毒）

⏹复性：

若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，

核糖的化学

1.核糖的组成与结构P105

核酸:

以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。

DNA脱氧核糖核酸

RNA核糖核酸

核酸的分子组成

元素组成：

主要元素组成：

C、H、O、N、P（9~11%）

基本构成单位：

核苷酸

核苷酸由戊糖、磷酸和碱基三部分构成

酶

1.酶的概念：

酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的生物分子，又称为生物催化剂

2.底物：

在酶的催化下发生化学变化的物质

3.酶促反应：

酶催化的生物化学反应

米氏常数Km：

酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度单位是mol/L

意义：

Km值是酶的特征性常数，在一定条件下（如底物、温度、pH、有无抑制剂等），某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶的Km值，来判断是否为不同的酶。

Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；

反之，则越小

同一种酶如果你有几种底物，就有几个Km,其中Km值最小的底物称为酶的最适底物

4.酶的化学本质及其组成p139

1.化学本质：

除了核酶（核酸）以外，绝大多数是蛋白质

2.分子组成：

单纯酶：

只有氨基酸

结合酶：

辅助性蛋白，由蛋白质和非蛋白质两部分组成

3.结合酶中，酶蛋白：

蛋白质部分

辅助因子：

非蛋白部分

全酶：

酶蛋白和辅助因子结合的完整分子

4.根据酶蛋白分子的特点，可将酶分为三类：

v单体酶：

由单条肽链构成,仅具有三级结构的酶。

v寡聚酶：

由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。

v多酶体系：

由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。

5.辅助因子分类（按其与酶蛋白结合的紧密程度）

Ø

辅酶:

与酶蛋白结合疏松（非共价键结合），可用透析或超滤的方法除去。

辅基:

与酶蛋白结合紧密（共价键结合），不能用透析或超滤的方法除去。

6.辅酶和辅基根据化学本质可分为三类：

无机金属元素“如铜、锌、镁

小分子有机物“如维生素、铁卟啉

蛋白质辅助因子

5.酶作为生物催化剂的特点P136

1.酶易失活：

酶是由细胞产生的生物大分子，凡能使生物大分子变性的因素，如高温、强碱、重金属盐等都能使酶失去催化活性，因此酶所催化的反应往往都是在比较温和的常温、常压和接近中性酸碱条件下进行。

2.酶促反应具有高效性

3.酶有高度的专一性：

一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。

酶的这种特性称为酶的专一性或特异性。

4.酶的催化活性受到调节和控制

5.酶可催化某些特异的化学反应

酶的专一性分类：

P137

v立体化学专一性：

从底物的立体化学性质考虑的一种专一性

›立体异构专一性：

当底物具有立体异构体时，酶只能作用其中的一种。

›几何异构专一性：

有些酶对于顺反异构体只能作用其中之一

v非立体化学专一性

键专一性

基因专一性又叫相对专一性：

这类酶对底物要求低于绝对专一性，可作用于一类结构相近的底物。

v绝对专一性：

只作用于一种底物，而不作用于任何其他物质。

6.酶的活性是指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应速度。

酶促反应速度可在适宜的反应条件下，用单位时间内底物的消耗或产物的生成量来表示。

酶的活性单位是衡量酶活力大小的尺度U表示，它反映在最适条件下，酶促反应在单位时间（s、min或h）内生成一定量（mg、μg、μmol等）的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。

7.酶的活性中心：

P140特异氨基酸残基比较集中并构成一定构象，此结构区域与酶活性直接相关

酶与底物结合并发挥其催化作用的部位

PPT概念：

必需基团在一级结构上可能相距遥远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。

◆酶的活性中心的化学基因：

某些氨基酸残基的侧链或肽链的末端氨基和羧基

这些基团一般不集中在肽链的某一区域，更不互相毗邻，往往在一级结构上相距较远，