生物化学简明教程课后习题及答案docx.docx

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1绪论

1．生物化学研究的对象和内容是什么？

解答：

生物化学主要研究:

（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；

（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；

（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；

（4）生物体新陈代谢的调节与控制。

2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。

提示：

生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。

3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。

解答：

生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。

碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和

脂的主要组成元素。

碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共

价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。

碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架

可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。

特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。

氮、氧、

硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH2）、羟基（—OH）、羰基（）、羧基（—COOH）、巯基（—SH）、

磷酸基（—PO4）等功能基团。

这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与

生命物质的许多关键作用密切相关。

生物大分子在结构上也有着共同的规律性。

生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成

链状，其主链骨架呈现周期性重复。

构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。

氨基酸之间通过肽键相连。

肽链具

有方向性（N端→C端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′,5′-磷酸

二酯键相连，核酸链也具有方向性（5′、→3′）,核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成

脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过

糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。

2蛋白质化学

1．用于测定蛋白质多肽链

N端、C端的常用方法有哪些？

基本原理是什么？

解答：

（1）

N-末端测定法：

常采用―二硝基氟苯法、

Edman降解法、丹磺酰氯法。

①―二硝基氟苯

（DNFB或

FDNB）法：

多肽或蛋白质的游离末端氨基与―二硝基氟苯

（―DNFB）反应（Sanger

反应），生成

DNP―多肽或

DNP―蛋白质。

由于

DNFB与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此

DNP―多肽经

酸水解后，只有

N―末端氨基酸为黄色

DNP―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。

②丹磺酰氯

（DNS）法：

多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯

（DNS―Cl）反应生成

DNS―多肽或

DNS―

蛋白质。

由于

DNS与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，

因此

DNS―多肽经酸水解后，只有

N―末端氨基酸为

强烈的荧光物质

DNS―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。

③苯异硫氰酸脂（

PITC或

Edman降解）法：

多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（

PITC）反应

（Edman反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。

在酸性有机溶剂中加热时，N―末端的PTC―氨基酸发生环化，

生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。

④氨肽酶法：

氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N端逐个地向里切。

根据不同的反应

时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N端

残基序列。

（2）C―末端测定法：

常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。

肼解法：

蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C端氨基酸以游离形式存

在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。

②还原法：

肽链C端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。

肽链完全水解后，代表原来C―末

端氨基酸的α―氨基醇，可用层析法加以鉴别。

③羧肽酶法：

是一类肽链外切酶，专一的从肽链的C―末端开始逐个降解，释放出游离的氨基酸。

被释放

的氨基酸数目与种类随反应时间的而变化。

根据释放的氨基酸量（摩尔数）与反应时间的关系，便可以知道该

肽链的C―末端氨基酸序列。

2．测得一种血红蛋白含铁%，计算其最低相对分子质量。

一种纯酶按质量计算含亮氨酸%和异亮氨酸%，问

其最低相对分子质量是多少？

解答：

（1）血红蛋白：

（2）酶：

因为亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量相等，所以亮氨酸和异亮氨酸的残基数之比为：

%:

%=2:

3，因此，

该酶分子中至少含有2个亮氨酸，3个异亮氨酸。

3．指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？

（1）胃蛋白酶（pI），在pH；

（2）血清清蛋白（pI），在pH；

（3）α-脂蛋白（pI），在pH和pH；

解答：

（1）胃蛋白酶pI＜环境pH，带负电荷，向正极移动；

（2）血清清蛋白pI＜环境pH，带负电荷，向正极移动；

（3）α-脂蛋白pI＞环境pH，带正电荷，向负极移动；α-脂蛋白pI＜环境pH，带负电荷，向正极移动。

4．何谓蛋白质的变性与沉淀？

二者在本质上有何区别？

解答：

蛋白质变性的概念：

天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。

变性的本质：

分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。

蛋白质变性后的表现：

①?

生物学活性消失；②?

理化性质改变：

溶解度下降，黏度增加，紫外吸收

增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。

蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。

如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。

沉淀机理：

破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。

蛋白质的沉淀可以分为两类：

（1）可逆的沉淀：

蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。

如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。

（2）不可逆沉淀：

蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。

如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反应都属于此类。

蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。

因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。

5．下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：

CNBr，异硫氰酸苯酯，丹磺酰氯，脲，6mol/LHClβ-巯

基乙醇，水合茚三酮，过甲酸，胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶，其中哪一个最适合完成以下各项任务？

（1）测定小肽的氨基酸序列。

（2）鉴定肽的氨基末端残基。

（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性。

若有二硫键存在时还需加什么试剂？

（4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。

（5）在甲硫氨酸残基基水解。

（6）在氨酸和精氨酸残基水解。

解答：

（1）异硫酸苯；

（2）丹黄；（3）；-基乙醇原二硫；（4）胰凝乳蛋白；（5）CNBr；

（6）胰蛋白。

6．由下列信息求八的序列。

（1）酸水解得Ala，Arg，Leu，Met，Phe，Thr，2Val。

（2）Sanger理得DNP-Ala。

（3）胰蛋白理得Ala，Arg，Thr和Leu，Met，Phe，2Val。

当以Sanger理分得到DNP-Ala

和DNP-Val。

（4）溴化理得

Ala

，Arg，高氨酸内，

Thr，2Val，和

Leu，Phe，当用

Sanger

理，分

得

DNP-Ala和

DNP-Leu。

解答：

由

（2）推出N末端Ala；由（3）推出Val位于N端第四，Arg第三，而Thr第二；溴化

裂解，得出N端第六位是Met，由于第七位是Leu，所以Phe第八；由（4），第五Val。

所以八：

Ala-Thr-Arg-Val-Val-Met-Leu-Phe。

7．一个α螺旋片段含有180个氨基酸残基，片段中有多少圈螺旋？

算α-螺旋片段的。

解答：

180/=50圈，50×=27nm，片段中含有50圈螺旋，其27nm。

8．当一种四与FDNB反后，用LHCl水解得到DNP-Val及其他3种氨基酸；当四用胰蛋白水解

两种碎片段；其中一片用

LiBH4（下）原后再行酸水解，水解液内有氨基乙醇和一种在硫酸条

件下能与乙酸反生紫（）色物的氨基酸。

四的一构是由哪几种氨基酸成的？

解答：

（1）四与FDNB反后，用LHCl水解得到DNP-Val，明N端

（2）LiBH4原后再水解，水解液中有氨基乙醇，明的C端Gly。

（3）水解液中有在H2SO4条件下能与乙酸反生紫色物的氨基酸，

Val。

明此氨基酸

Trp。

明

C

端Gly－Trp⋯

（4）根据胰蛋白的一性，得知N端片段Val－Arg（Lys）⋯，以

（1）、

（2）、（3）果可知道四

的序：

N－Val－Arg（Lys）－Trp－Gly－C。

9．概述定蛋白一构的基本步。

解答：

（1）定蛋白中氨基酸成。

（2）蛋白的N端和C端的定。

（3）用两种或两种以上不同的水解方法将所要定的蛋白断裂，各自得到一系列大小不同的

段。

（4）分离提所生的，并定出它的序列。

（5）从有重叠构的各个的序列中推断出蛋白中全部氨基酸排列序。

如果蛋白含有一条以上的，需先拆开成个再按上述原确定其一构。

如是含二硫的

蛋白，也必在定其氨基酸排列序前，拆开二硫，使分开，并确定二硫的位置。

拆开二硫可

用过甲酸氧化，使胱氨酸部分氧化成两个半胱氨磺酸。

3核酸

1．①电泳分离四种核苷酸时，通常将缓冲液调到什么pH？

此时它们是向哪极移动？

移动的快慢顺序如何?

②将四种核苷酸吸附于阴离子交换柱上时，应将溶液调到什么pH？

③如果用逐渐降低pH的洗脱液对阴离子

交换树脂上的四种核苷酸进行洗脱分离，其洗脱顺序如何？

为什么？

解答：

①电泳分离4种核苷酸时应取的缓冲液，在该pH时，这4种单核苷酸之间所带负电荷差异较大，

它们都向正极移动，但移动的速度不同，依次为：

UMP>GMP>AMP>CMP；②应取，这样可使核苷酸带较多负电荷，

利于吸附于阴离子交换树脂柱。

虽然pH时核苷酸带有更多的负电荷，但pH过高对分离不利。

③当不