王镜岩版《生物化学》知识点复习考研考博80分必备.docx

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王镜岩版《生物化学》知识点复习考研考博80分必备

1.糖类

1.四大生物分子

2.糖类在植物，细菌和动物体内的含量，糖的生物学作用

3.糖的定义，单糖，多糖，寡糖，同多糖，杂多糖，糖复合物的定义

4.核糖，木糖，葡萄糖，半乳糖以及甘露糖的结构式

5.α-型糖，D-型糖的结构鉴别

6.非糖甜味剂（糖精，天冬苯丙二肽，蛇菊苷和应乐果甜蛋白）

7.单糖的溶解度（微溶的糖），葡萄糖的异构化（烯醇化）

8.自然界的糖苷类型

9.Seliwanoff实验，间苯三酚实验，Bial实验，Molish实验，蒽酮反应，Fehling试剂，Benedict试剂

10.左旋糖和右旋糖，果糖的生产

11.白内障的成因，肌醇、肌肌醇、植酸和菲丁

12.脱氧糖，氨基糖，N-乙酰胞壁酸的结构，N-乙酰葡萄糖胺，神经氨酸（唾液酸）

13.几种双糖的构型（海藻糖，异海藻糖，新海藻糖，麦芽糖，异麦芽糖，纤维二糖，龙胆二糖，蔗糖，乳糖以及α-，β-，γ-型环糊精）

14.直链淀粉的左手螺旋模型，糖原、支链淀粉与直链淀粉的区别以及生物学功能，碘的显色反应，糊化及退行

15.α-amylase与β-amylase的区别，糖原在细胞中存在的位置，动员淀粉和糖原的酶

16.右旋糖酐的作用和结构，Sephadex，蓝色葡聚糖-2000

17.菊粉的结构

18.纤维素与壳聚糖的结构

19.琼脂糖与Sepharose

20.G+和G-细菌细胞壁结构的区别，肽聚糖的结构

21.磷壁酸的成分和功能（3点）

22.脂多糖与内毒素的概念，脂质A，O-抗原，肺炎双球菌S型和R型的区别，O-多糖（O-特异链），荚膜与毒性

23.糖蛋白的类型，糖蛋白中L-型单糖残基的种类

24.N-糖肽链和O-糖肽链

25.N-糖肽链的五糖核心（或称三甘露糖核心），G寡糖，N-糖基化类型

26.糖链的作用，体内唾液酸糖蛋白的降解过程；精卵识别

27.糖链与淋巴细胞的归巢，细胞粘着因子的种类

28.G0糖链，IgG和自身免疫疾病，新生儿溶血症

29.凝集原和凝集素的定义及本质

30.ABO血型和ABH抗原系统，血型糖链的前体糖链，Lea和Leb血型糖链，凝集素分类，选择蛋白的种类以及共同的配体

31.糖胺聚糖的类型、结构和生物学作用，糖胺聚糖存在形式

32.糖蛋白和蛋白聚糖

33.糖链分析的一般步骤，糖链的断裂（N-糖苷键和O-糖苷键的断裂），糖链降解

2.脂质

1.单纯脂质，磷脂和糖脂，鞘磷脂的骨架，神经酰胺的结构

2.脂质在生理上的作用

3.天然脂肪酸的特点（在细菌和植物中的饱和度，C链的长度，双链构型）

4.常见脂肪酸（硬脂酸，软脂酸，棕榈油酸，油酸，亚油酸，α-亚麻酸，γ-亚麻酸，花生四烯酸，EPA和DHA）

5.亚油酸和亚麻酸的重要衍生物，ω-3PUFA和ω-6PUFA的脂肪酸及功能

6.白三烯，凝血恶烷，前列腺素的合成前体，阿司匹林消炎机理

7.乳化，皂化作用，皂化值，碘值，乙酰值，酸败和自动氧化，抗氧化物质，脂质过氧化的主要产物及鉴定，氧中毒，脂质过氧化对机体的损伤，脂褐素

8.抗氧化剂抗氧化机理（SOD（几种类型），过氧化氢酶（在体内存在的位置），GSHPX（辅因子），VitaminE），淬灭，

9.甘油磷脂的一般结构和抽提方法，磷脂酶的种类（A1，A2，C，D），作用位置和存在范围，溶血甘油磷脂

10.大肠杆菌细胞膜上的磷脂的种类，醚甘油磷脂的代表（血小板活化因子PAF）

11.卵磷脂和脑磷脂的区别

12.糖脂的定义，脂膜上的主要糖脂，中性糖脂和酸性糖脂，鞘糖脂（常见）及母体，最重要的鞘糖脂

13.细菌脂膜上的类固醇化合物，萜与类固醇是不是脂类？

14.萜类物质的碳骨架（单萜，双萜，倍半萜，CoQ和橡胶），类固醇的碳骨架及碳编号

15.胆固醇和植物固醇，麦角固醇与VD2，由胆固醇衍生的激素（五类），昆虫中的类固醇激素（蟾毒素和蜕皮激素），胆酸的分类

16.脂蛋白的定义，血浆脂蛋白（脂的体内转运，不同脂蛋白中的蛋白成分），载脂蛋白的作用，脂蛋白的电泳行为和分类，脂的染色，

17.脂类提取分析，纯化方法，脂质的检测

3.蛋白质

1.蛋白质酸水解的优点和缺点（被破坏的氨基酸），蛋白质碱水解的优点和缺点（保留的氨基酸），常见的氨基酸数量、通式，氨基酸手性，无旋光性的氨基酸。

2.在pH=7时，氨基酸带电情况（酸性氨基酸，碱性氨基酸），色氨酸与VitaminPP，不常见的氨基酸（Hyp，Hyl，p-Glu和D-氨基酸）

3.pI的计算（（pKa1+pKa2）÷2），pI和pKa的关系，氨基酸的甲醛滴定（Sфrensen甲醛滴定，为什么不能用甲醛直接滴定？

）

4.凯氏定氮法以及公式，Pauly反应（酪氨酸检测），氨基的反应（丹磺酰氯，DNFB，PITC，苄氧甲酰基，茚三酮反应），Pro和Hyp与茚三酮的反应

5.具有紫外吸收的氨基酸及波长，胰蛋白酶水解位点的增加，含两个手性碳的氨基酸，层析介质中的固定相和流动相，Rf

6.氨基酸过强阳离子柱时的洗脱顺序，氨基酸气相色谱检测的前处理，氨基酸巯基的保护

7.蛋白质的平均含氮量，蛋白质按照形状分类，蛋白质的各级结构，蛋白质中的共价键，蛋白的功能，蛋白质的四级构象，短肽的晶格

8.双缩脲反应，α-鹅膏蕈碱的功能，还原型谷胱甘肽（GSH）在红细胞中的作用，蛋白质中不存在的氨基酸（β-氨基酸，γ-氨基酸和D-氨基酸）

9.氨肽酶（亮氨酸氨肽酶），N端氨基酸分析（DNFB，丹磺酰氯，PITC），焦谷氨酸的处理（肼解，还原），C端氨基酸分析，羧肽酶（A,B,C和Y），Edman降解

10.多肽的酶解（蛋白酶，Glu蛋白酶的底物专一性，Arg蛋白酶），断裂点的删除和增加，如何确定多肽中的二硫键，测定多肽N端和C端常见方法

11.同源蛋白和同源性，细胞色素中的保守氨基酸，珠蛋白、肌红蛋白以及血红蛋白α链、β链的关系，凝血过程中具有丝氨酸蛋白酶活性的因子，凝血酶原激酶，凝血酶的识别序列

12.人工合成多肽时氨基，羧基，羟基和巯基的保护，

4.蛋白质三级结构

1.红移和蓝移，荧光，X-ray对蛋白晶体的破坏，具有荧光的氨基酸（激发波长和发射波长），荧光探针分子，

2.圆二色谱中α-螺旋、β-折叠股和无规卷曲的图谱

3.稳定蛋白三级结构的作用力

4.疏水作用与熵效应

5.通常情况下二硫键形成的位置，二硫键对维持蛋白结构的作用

6.蛋白质的酰胺平面，α-螺旋（3.613-螺旋）的基本结构，影响α-螺旋形成的因素（侧链大小、极性），β-折叠股平行式与反平行式（侧链位置的区别），纤维状蛋白中平行的模式，β-转角（参与形成β-转角的氨基酸）和无规卷曲，毛发中维持α-角蛋白螺旋稳定性的作用力（-S-S-），永久性烫发的原理，丝心蛋白的结构

7.胶原蛋白是否是同聚体，I型胶原蛋白中不常见的氨基酸及合成方式，I型胶原蛋白的氨基酸序列特点，胶原蛋白分子内与分子间交联（Lys-Lys交联，吡啶啉交联）以及相关酶

8.弹性蛋白和胶原蛋白的区别，收缩系统肌纤维的成分，原弹性蛋白中的特殊氨基酸及交联方式

9.肌球蛋白的结构，卷曲螺旋是不是纤维状蛋白特有的结构？

，α螺旋卷曲螺旋，肌球蛋白分子间的作用力，胰蛋白酶和木瓜蛋白酶水解肌球蛋白的产物

10.αα螺旋的七残基重复序列，βαβ和Rossam组合，β曲折和希腊钥匙拓扑结构

11.结构域，结构域和三级结构的关系，功能域，功能域与结构域的关系，

12.膜蛋白的分类（3类），膜内在蛋白的类型，脂锚定蛋白的特点及脂锚钩类型

13.蛋白变性与复性的概念，二硫键在蛋白构象中的作用，对蛋白结构稳定性贡献最大的热力学参数

14.二硫键体内正确配对，蛋白中肽键是不是总是反式构型？

（例外情况），脯氨酰异构化参与的酶，分子伴侣的概念及其作用

15.倾向于形成α螺旋的氨基酸，倾向于形成β折叠的氨基酸，α螺旋和β折叠中的中断氨基酸

16.四级结构缔合的主要驱动力，病毒常见的几何构型

17.别构与别构效应，别构效应的类型

5.蛋白质功能与结构关系

1.肌红蛋白（Mb）与珠蛋白和血红蛋白（Hb）的关系，肌红蛋白中的氧固定方式

2.O2与肌红蛋白的结合模型及其中关键氨基酸，E7组氨酸的作用

3.肌红蛋白和血红蛋白的多肽微环境的作用

4.细胞色素C和过氧化氢酶中血红素基的作用

5.血红素在有氧和无氧条件下的构象，血红素与氧气可逆结合的先决条件

6.血红蛋白和肌红蛋白的生理功能

7.人在生长发育各个阶段血红蛋白的成分，HbA1和HbF亚基的氨基酸和功能上的差异

8.氧合作用改变Hb的四级结构

9.血红蛋白的T态和R态（T←→R+O2→载氧蛋白）

10.血红蛋白协同性氧结合，血红蛋白的别构效应与载氧卸氧的关系

11.Bohr效应，CO2在血红蛋白中的结合位置，CO在血红蛋白中的结合位点

12.BPG（2,3-二磷酸甘油酸）与血红蛋白的亲和位置、亲和力以及生理意义，BPG与血红蛋白的比例关系

13.相比较酸性柠檬酸葡萄糖肌苷保存血液的优点，胎儿的HbF血红蛋白与BPG亲和力以及对氧摄取的关系

14.血红蛋白病和地中海贫血症的区别

15.镰刀状细胞贫血症与疟疾的关系，平衡多形现象

16.HbA和HbS的差别，E6V突变对Hb的影响，氰酸钾对HbS的修饰

17.α-地中海贫血和β-地中海贫血

18.细胞免疫与体液免疫的概念

19.免疫系统中涉及的细胞，各种免疫细胞的分化来源，抗原决定簇（表位）的概念

20.淋巴细胞以及巨噬细胞的发育和功能，半抗原和抗原的概念，主要组织相容性复合体（MHC）的分类和功能

21.自身免疫耐受性，组织排斥和MHC-I受体，TH和TC的辅助受体

22.免疫反应，白介素-2和白介素-4的功能，B细胞所识别的抗原来源，拥有MHC-II受体的细胞类型，克隆选择

23.抗体的特点，IgG结构特点，人体抗体的类型，抗体重链和轻链的编码类型，不同的抗体分布位置

24.IgG用木瓜蛋白酶和胃蛋白酶处理以后的差别，Fab和F（ab）2，新生儿溶血症

25.单克隆抗体和多克隆抗体的概念，ELISA和WesternBlotting原理

26.单克隆抗体制备的基本步骤

27.肌纤维与单个细胞的关系，肌原纤维（肌节）的结构，细丝的结构，G-肌动蛋白和F-肌动蛋白

28.肌节M盘中ATP快速再生的方式，肌连蛋白的作用和PEVK区

29.肌丝滑动模型

6.蛋白质的分离、纯化和表征

1.等电点（蛋白等电点pI是否发生变化），等离子点，渗透与渗透压，蛋白分子量与扩散的关系，沉降系数及单位，SDS-PAGE的原理

2.蛋白质具有胶体的性质

3.生物碱试剂，蛋白质沉淀的方法及原理（盐析，有机溶剂，加热，pH），盐析与盐溶

4.蛋白分离的前处理，细胞器的提取，结晶与蛋白纯度的关系

5.透析与超滤，密度梯度离心（常用的密度梯度离心介质），凝胶过滤的原理和排阻极限，蛋白质溶解度的影响因素

6.毛细管电泳中为什么带负电的蛋白也流向负极，等电聚焦，同工酶的分离，梯度混合

7.羟磷灰石层析与dsDNA，疏水层析和亲和层析的原理（亲和物质的洗脱）

8.蛋白质的检测（A280法，Lowry法，BCA法，Brandford法和胶体金法）

9.蛋白纯化中纯化倍数和回收率的意义，蛋白纯度检测的方法。

7.酶通论

1.酶的定义，酶、催化剂与平衡常数，kcat的含义，酶与一般催化剂的主要区别

2.酶的特点，乳糖合酶的调节，酶活性调节方式

3.酶的化学本质，全酶和辅因子，辅酶和辅基的区别，单体酶、寡聚酶和多酶复合体的概念

4.酶的分类，酶的专一性，A型专一性和B型专一性（酵母醇脱氢酶）

5.“诱导契合”假说

6.酶活力与反应速率，酶反应速率在后期下降的原因，1IU和1Kat的定义，比活力和酶的纯度，判断一个反应十分是酶促反应的几个标准

7.核酶，自我剪接（类型I,II）和自我剪切，自我剪接的可逆性

8.自我剪切核酶的二级结构以及剪切部位

9.抗体酶及活性中心的位置，设计方法

8.酶促反应动力学

1.反应分子数和反应级数（零级，一级和二级）

2.一级反应的公式和半衰期（t1/2）,一级反应的特征，零级反应的特征和半衰期，一级反应和二级反应中的k值求法

3.二级反应的特征和半衰期（t1/2），饱和现象与酶

4.米氏方程，米氏常数（Km）的含义，1/Km含义，Km的单位

5.反应速率的计算（v），饱和百分数（fES），米氏方程双倒数做图

6.双底物反应的类型及竞争（序列反应，乒乓反应和随机反应）

7.抑制作用中的相对酶活（a），抑制百分数（i%）

8.抑制的分类和举例（不可逆抑制，可逆竞争性抑制，非竞争性抑制，反竞争性抑制）

9.可逆抑制和不可逆抑制的鉴别

10.可逆抑制对Vmax和表观Km的的影响

11.不可逆抑制剂（有机磷和有机汞中毒机理及相关解毒剂，重金属盐，烷化剂，氰化物，青霉素）

12.Ks型抑制剂（胰蛋白酶和TLCK），kcat型抑制剂（自杀性底物，β-卤代-D-Ala与丙氨酸消旋酶）

13.代谢类似物，过渡态底物类似物

14.动植物细胞中的酶的最适温度，Q10

15.胃蛋白酶，胆碱酯酶和木瓜蛋白酶的最适pH

16.激活剂（Mg2+和Cl-的激活对象），Mg2+和Ca2+的激活和抑制对象，激活剂是否一定是金属离子？

9.酶的作用机制和酶的调节

1.酶活性部位的特点，ES复合物的形成所需要的作用力是哪些？

活性区域是否存在极性基团，酶活性中心的概念，活性中心是否与底物完全互补？

2.DFP对胰凝乳蛋白酶的专一性修饰，TPCK与胰蛋白酶

3.活性中心常见的氨基酸（质子的供体受体（是否得失质子）和电子供体受体（是否形成氢键））

4.酶具有高效催化的原因，酶反应中酸碱催化的方式，共价催化中常见的亲核基团和亲电中心

5.溶菌酶催化机理（催化底物，断键位置），激酶反应中，ATP的活化形式

6.RNaseA水解机理，羧肽酶中的Zn2+的作用，，肽聚糖中NAG和NAM糖苷键链接方式

7.丝氨酸蛋白酶的催化三联体作用机理，胰蛋白酶的口袋

8.趋同进化和趋异进化的概念，蛋白酶四大家族

9.天冬氨酸蛋白酶家族的催化二联体（胃蛋白酶，HIV-1蛋白酶）

10.别构效应与效应物，别构调节，同促效应和异促效应的概念，别构激活剂和别构抑制剂

11.天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）活力调节（ATCase的结构和正常底物），CTP和ATP对ATCase酶Vmax的影响和作用机理

12.3-磷酸甘油醛脱氢酶的调节，半位反应性的概念，负协同别构酶的特点

13.别构酶动力学曲线，饱和比值（Rs）和Hill系数，K型/V型效应物，别构酶脱敏以及脱敏后的动力学曲线，同促反应一定是促进作用么？

，负协同作用，[S]0.5和K0.5

14.别构模型（齐变模型和序变模型），两种模型的差别

15.前体和酶原的概念，前体活化的调控特点，弹性蛋白酶，羧肽酶的前体、合成位置以及激活剂

16.胰脏蛋白酶共同的激活剂，α-凝乳蛋白酶和π-凝乳蛋白酶的活性，胰凝乳蛋白酶的激活

17.胃蛋白酶原的活性调节方法

18.蛋白磷酸化，常见可逆酶活的共价修饰类型，常见可被磷酸化的氨基酸

19.蛋白激酶A（PKA）的结构和调节方式，磷酸化酶激酶的调控（PhKδ亚基、γ亚基、α亚基以及β亚基的作用），酪氨酸激酶（PTK）的特点以及底物特异性，胰岛素受体蛋白的本质，凝血酶参与的凝血最终途径，酪氨酸激酶的自身磷酸化

20.同工酶的概念，人体内各种类型乳酸脱氢酶同工酶在生病时含量变化情况，大肠杆菌中天冬氨酸激酶及抑制物

10.维生素与辅酶

1.维生素的主要功能，每日需求量较大的维生素，，可由动植物自身合成的维生素

2.维生素的概念，脂溶性维生素和水溶性维生素

3.VA和VA的主要来源、作用和缺乏症，VA从食物中吸收、转运、储存位置以及释放到血液中的方式，脂溶性维生素的共性

4.VD分类以及常见两种VD的来源，，VD在小肠中的吸收、转运、修饰和缺乏症，VD3在体内转运的主要形式和活化形式，与VD3系统的激素和功能

5.VE的分类、来源、作用和缺乏症，VE中活性最强和抗氧化性最强的形式，VE延长红细胞寿命的机制

6.VK的分类、来源、作用机理和缺乏症，双羟香豆素的抗凝机理，肝脏中的VK循环

7.VB族的成员

8.VB1的辅酶形式、作用以及缺乏症，为什么米不可以多淘洗？

9.Vpp的辅酶形式、前体、作用，NAD+只可以作为氢载体吗？

，NAD+/NADP+通常参与的反应

10.VB2的来源、辅酶形式和作用

11.泛酸作为辅酶的主要形式、作用，ACP（酰基载体蛋白）与泛酸的链接，CoASH的活性基团

12.VB6的成分及辅酶形式

13.VB12的来源、辅酶形式和作用，巨红细胞贫血症，5’-脱氧腺苷钴胺素和甲基钴胺素的功能，生物体中腺苷转移方式涉及到的辅酶

14.生物素的来源、活性形式和作用，生物素与酶的共价连接方式，生物素依赖型的酶，生鸡蛋清对生物素吸收的影响

15.叶酸的来源、活性形式和作用，一碳单位的来源，二氢叶酸还原酶和抗肿瘤，巨红细胞贫血症与VB12以及叶酸的关系

16.硫辛酸的活性形式，甲硫氨酸合成中涉及到的辅酶，丙酮酸脱氢酶系以及α-酮戊二酸脱氢酶系中的硫辛酸

17.Vc有无羧基？

为什么不能被人体自身合成？

，Vc的作用（保护和还原）

18.大量元素与微量元素，金属酶和金属激活酶，金属激活酶的形式

19.含Fe、Cu的金属酶，含Zn的金属酶，含Mn、Mo、V和Ni的金属酶

11.核酸通论

1.DNA和RNA的成分，DNA和RNA中戊糖的区别

2.病毒的核酸成分，病毒是否既含有DNA又含有RNA的类型

3.质粒的概念，原核基因组DNA、质粒、真核细胞器DNA的形状，真核染色体的形状

4.动物病毒DNA的特点，植物病毒和噬菌体的特点

5.原核rRNA与真核rRNA的区别，两者mRNA的差别

6.类病毒、卫星病毒（卫星RNA）的概念

7.基因的概念和基本属性

8.核糖体23SrRNA的功能，生物体内3种RNA的含量

9.RNA的功能

12.核酸的结构

1.核苷酸的组成，核苷酸的成分

2.胸腺嘧啶在核酸中的分布，稀有密码子在核酸中的分布

3.戊糖与碱基的链接（糖苷键的类型），核糖或者脱氧核糖磷酸酯化的类型

4.ATP的结构，两种环化的核苷酸，核糖中戊糖和磷酸之间的链接方式，牛脾磷酸二酯酶和蛇毒磷酸二酯酶的区别

5.各种生物基因的特点，DNA有无支链

6.tRNA沉降系数和3‘末端保守序列

7.rRNA的特点（原核与真核比较），细菌和真核细胞中rRNA的前体RNA

8.Poly（A）尾巴在mRNA中的作用，5’帽子的形成和类型，U系列snRNA的5’帽子加工方式，5’帽子的作用

9.B-DNA的结构和相关参数，A-DNA的构象代表，A、B和Z之间构型的转变（钠盐条件，锂盐条件，有机溶剂条件），三股螺旋中的碱基配对（Hoogesteen配对），H回文结构，H-DNA及其功能，H-DNA和铰链DNA概念上的区别

10.超螺旋，DNA超螺旋的拓扑公式，天然环状DAN的超螺旋构象，拓扑异构酶的类型和功能，

11.病毒核酸与蛋白复合体，衣壳与原聚体的概念，细菌核区的概念

12.真核生物的染色体、常染色质和异染色质的概念，永久性异染色质（巴氏小体），功能性异染色质，性分化的剂量补偿效应

13.核小体的结构，H1中含量较高的氨基酸

14.tRNA二级结构和三级结构，tRNA的额外环，tRNA是否都具有TψC环，tRNA的分类指标

15.细菌中信号识别颗粒（SRP）中4.5SRNA功能，反密码子中的特殊碱基，反密码子中次黄嘌呤（I）的配对

13.核酸的物理化学性质

1.DNA和RNA的糖苷键和磷酸键在酸碱中的稳定性，RNA碱水解产物

2.蛇毒磷酸二酯酶和牛脾磷酸二酯酶（都是DNase）的差异

3.RNaseI，RNaseT1，RNaseT2

4.DNaseI和DNaseII，核酸呈酸性的原因，甲基化与限制性内切酶的关系，甲基化酶的甲基供体

5.小牛胸腺DNA从中性正向滴定再反向滴定曲线不可重复的原因

6.核酸紫外吸收，A260=1的dsDNA、ssDNA、RNA和dNTP的浓度

7.不同状态下核酸，核苷酸的A260的变化情况

8.核酸变性和降解的区别，DNA在变性过程中A260的变化情况，Tm值的概念，影响Tm值的因素，DNA熔解与其均一性的关系，dsDNA的Tm值计算

9.核酸的复性与退火，Cot1/2的概念和作用（复性动力学），SouthernBlotting，NorthernBlotting，WesternBlotting

14.核酸的研究方法

1.真核染色体DNA的提取，组蛋白的酸碱性，RNA制备时的注意点（3点）

2.真核细胞中mRNA的分离

3.RNA的显色反应，DNA显色反应

4.核酸密度计算公式及其局限性，CsCl密度梯度离心后RNA、蛋白、超螺旋DNA、线性DNA和开环DNA的位置，核酸分子量测量的方法和注意点，DNA中G-C含量和浮力密度的关系（公式）

5.EB对DNA电泳行为的影响，聚丙烯酰胺凝胶电泳检测DNA/RNA的大小

6.终止法测序，RNA电泳时加甲醛的作用，低浓度的RNA的检测

7.亚磷酸三酯法合成DNA

15.抗生素

1.抗生素的概念，抗生素的天然来源，微生物的拮抗作用

2.抗生素抗菌效果，抗生素的特点，抗菌谱、选择性毒力和效价的概念，青霉素和多粘菌素的抗菌谱

3.青霉素抗菌的结构和抑菌机理

4.链霉素抗菌结构，氯霉素的旋光异构体，氯霉素抑菌机理，氯霉素对真核细胞抑制的原因，细菌耐药性

5.杆菌肽抑菌谱和抗菌机理，短杆菌肽S，金霉素、土霉素和四环素的关系，四环素作用机理

6.放线菌素D抗菌机制和作用，博来霉素的作用机制

7.抗生素抑菌的方式

8.青霉素、氯霉素和利福霉素的失效，放线酮的抗菌机理，氨基环醇累抗生素的抗菌机理，缬氨霉素和尼日利亚菌素的差别及抑菌机制

9.利福平和利福霉素抗菌谱以及抗菌机理区别，放线菌素D和利福平在抗菌机理上的区别

16.激素

1.激素的概念，激素的本质，甲状腺素和肾上腺素的化学本质，性腺和肾上腺素皮质所分泌激素的化学本质

2.原激素的本质，原激素裂解位点的相似性

3.碘在甲状腺合成过程中的位置，甲状腺素和肾上腺素的共同前体

4.肾上腺素或正肾上腺素的前体，甾醇类激素的前体

5.固醇类激素合成的共有途径

6.前列腺素的前体

7.肾上腺素的作用靶点和效果，肾上腺素与去甲肾上腺素活性差异，麻黄碱的功能

8.甲状腺素的作用

9.下丘脑、垂体和胰岛分泌激素的本质

10.垂体前叶、中叶和后叶的功能

11.垂体前叶分泌的激素，生长激素和相关病症

12.垂体中叶和后叶分泌的激素，促肾上腺皮质激素（ACTH）作用通路

13.下丘脑释放的激素，促甲状腺激素释放因子（TRF），孕酮与催产素的关系

14.胰岛素对代谢通路的影响，胰岛分泌的激素及功能，多肽类激素N端和C端的修饰

15.甲旁腺素分泌激素及功能，胰高血糖素和肾