氨基酸代谢《生物化学》复习提要.docx
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氨基酸代谢《生物化学》复习提要
氨基酸代谢
前言：
氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
氨基酸代谢包括合成代谢和分解代谢两方面，本章重点论述分解代谢。
第一节蛋白质的营养作用
一、蛋白质的生理功能：
1.维持细胞、组织的生长、更新、修补，
2.参与多种重要的生理活动，如：
催化、运输、代谢调节等
3.氧化功能：
17.19KJ（4.1Kal）/gPr每人每日10%-15%能量来源于蛋白质
二、蛋白质的需要量和营养价值
（一）氮平衡：
Pr含N量16%，恒定。
氮平衡实验：
测定尿与粪的含氮量及摄入食物中的含氮量可以反映人体蛋白质的代谢概况。
①氮的总平衡摄入氮=排出氮
②氮的正平衡摄入氮>排出氮
③氮的负平衡摄入氮<排出氮
（二）生理需要量
成人每日最低分解约20g蛋白质。
成人每日最低需要30-50g蛋白质。
我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。
（三）蛋白质的营养价值
1．营养必需氨基酸：
一些体内需要而又不能自身合成，必须由食物供应的氨基酸，称之。
体内有8种氨基酸是：
缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸和色氨酸。
组氨酸和精氨酸虽能在人体内合成，但合成量不多，将这两种氨基酸也归为营养必需氨基酸。
营养非必需氨基酸：
体内可以合成，不一定需要由食物供应，称之。
含有必需氨基酸种类多和数量足的蛋白质，其营养价值高，反之营养价值低。
动物性蛋白质所含必需氨基酸的种类和比例与人体需要相近，故营养价值高。
食物蛋白质的互补作用：
营养价值较低的蛋白质混合食用，则必需氨基酸可以互相补充从而提高营养价值，称之。
例如，谷类蛋白质含赖氨酸较少而含色氨酸较多，豆类蛋白质含赖氨酸较多而含色氨酸较少，两者混合食用即可提高营养价值。
第二节蛋白质的消化、吸收与腐败
一、蛋白质的消化
一般说来，食物蛋白质水解为氨基酸及小肽后才能被机体吸收、利用。
食物蛋白质的消化自胃中开始，但主要在小肠中进行。
（一）胃中的消化
胃中消化蛋白质的酶是胃蛋白酶，它由胃蛋白酶原经胃酸激活而生成。
胃蛋白酶也能激活胃蛋白酶原转变成胃蛋白酶，称为自身激活作用。
蛋白质经胃蛋白酶作用后，主要分解成多肽及少量氨基酸。
胃蛋白酶对乳中的酪蛋白有凝乳作用，这对乳儿较为重要，因为乳液凝成乳块后在胃中停留时间延长，有利于充分消化。
（二）肠中的消化
小肠是蛋白质消化的主要部位。
1、胰液中的蛋白酶及其作用：
蛋白质的消化主要依靠胰酶来完成，最终产物为氨基酸和一些寡肽。
内肽酶：
水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、糜蛋白酶以及弹性蛋白酶。
外肽酶：
水解肽链的氨基末端和羧基末端的肽键，如氨基肽酶、羧基肽酶。
蛋白质水解酶作用具有专一性。
2、肠液中肠激酶的作用：
肠激酶对胰酶的激活：
小肠粘膜细胞的消化作用：
小肠粘膜细胞刷状缘和胞液中有氨基肽酶和二肽酶，氨基肽酶从N—末端逐个水解出氨基酸，最后生成的二肽被二肽酶水解成氨基酸。
二、氨基酸的吸收
氨基酸的吸收主要在小肠中进行。
关于吸收机制，目前尚未完全阐明，一般认为需要载体，是一个耗能的主动吸收过程。
三、蛋白质的腐败作用
定义：
在消化过程中，有一小部分蛋白质不被消化，也有一小部分消化产物不被吸收，肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物所起的作用，称之。
腐败作用是细菌本身的代谢过程，以无氧分解为主。
多数产物对人体有害，但也可以产生少量脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。
（一）胺类的生成
肠道细菌的蛋白酶使蛋白质水解成氨基酸，再经氨基酸脱羧基作用，产生胺类。
例如，组氨酸脱羧基生成组胺，赖氨酸脱羧基生成尸胺，色氨酸脱羧基生成色胺，酪氨酸脱羧基生成酪胺等。
酪胺和由苯丙氨酸脱羧基生成的苯乙胺，若不能在肝内分解而进入脑组织，可分别形成β-羟酪胺和苯乙醇胺。
它们的化学结构与儿茶酚胺）类似，称为假神经递质。
假神经递质可取代正常神经递质儿茶酚胺，但不能传递神经冲动，可使大脑发生异常抑制，与肝昏迷的症状有关。
（二）氨的生成
两个来源：
1）未被吸收的氨基酸在肠道细菌作用下脱氨基而生成；
2）血液中尿素渗人肠道，受肠菌尿素酶的水解而生成氨
这些氨均可被吸收人血液在肝合成尿素。
降低肠道的pH，可减少氨的吸收。
（三）其他有害物质的生成
除了胺类和氨以外，通过腐败作用还可产生其他有害物质，例如苯酚、吲哚及硫化氢等。
正常情况下，上述有害物质大部分随粪便排出，只有小部分被吸收，经肝的代谢转变而解毒，故不会发生中毒现象。
第三节氨基酸的一般代谢
一、概述：
人体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡。
不同蛋白质的寿命差异很大，短则数秒钟，长则数月。
蛋白质的寿命通常用半寿期tl/2/表示，即蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间。
体内蛋白质的降解也是由一系列蛋白酶和肽酶完成的。
真核细胞中蛋白质的降解有两条途径：
（1）不依赖ATP的过程，在溶酶体内进行，主要降解细胞外来源的蛋白质、膜蛋白和长寿
命的细胞内蛋白质。
（2）依赖ATP和泛素的过程，在胞液中进行，主要降解异常蛋白和短寿命的蛋白质。
后一过程在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。
氨基酸代谢库：
食物蛋白质经消化而被吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称之。
氨基酸代谢库通常以游离氨基酸总量计算。
氨基酸由于不能自由通过细胞膜，所以在体内的分布也是不均匀的。
消化吸收的大多数氨基酸，例如丙氨酸、芳香族氨基酸等主要在肝中分解，但支链氨基酸的分解代谢主要在骨骼肌中进行。
血浆氨基酸是体内各组织之间氨基酸转运的主要形式。
肌肉和肝在维持血浆氨基酸浓度的相对稳定中起着重要作用。
氨基酸的主要功用是合成蛋白质和多肽；也可以转变成其他含氮物质。
正常人尿中排出的氨基酸极少。
二、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸分解代谢的最主要反应是脱氨基作用。
氨基酸通过多种方式脱去氨基，例如氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基及非氧化脱氨基等，以联合脱氨基为最重要。
（一）L-谷氨酸氧化脱氨基作用
肝、肾、脑等组织中广泛存在着L-谷氨酸脱氢酶，酶活性较强，是一种不需氧脱氢酶，催化L-谷氨酸氧化脱氨生成α-酮戊二酸，辅酶是NAD+或NADP+以上反应可逆。
一般情况下，反应偏向于谷氨酸的合成，但是当谷氨酸浓度高而NH3浓度低时，则有利于α-酮戊二酸的生成。
谷氨酸脱氢酶是一种变构酶
（二）转氨基作用
1．转氨酶与转氨基作用体内各组织中都有氨基转移酶或称转氨酶。
此酶催化某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成α-酮酸。
上述反应可逆，平衡常数近于1。
因此，转氨基作用既是氨基酸的分解代谢过程，也是体内某些氨基酸（非必需氨基酸）合成的重要途径。
反应的实际方向取决于四种反应物的相对浓度。
体内大多数氨基酸可以参与转氨基作用，但赖氨酸、脯氨酸及经脯氨酸例外。
体内存在着多种转氨酶。
两种转氨酶最为重要。
例如，谷丙转氨酶GPT，（又称ALT）和谷草转氨酶GOT（又称AST）。
正常时上述转氨酶主要存在于细胞内，而血清中的活性很低；各组织器官中以心和肝的活性为最高。
当某种原因使细胞膜通透性增高或细胞破坏时，则转氨酶可以大量释放入血，造成血清中转氨酶活性明显升高。
例如，急性肝炎患者血清GPT活性显著升高；心肌梗死患者血清中GOT明显上升。
临床上可以此作为疾病诊断和预后的指标之一。
2．转氨基作用的机制转氨酶的辅酶都是维生素B6的磷酸酯，即磷酸毗哆醛，它结合于转氨酶活性中心赖氨酸的ε-氨基上。
在转氨基过程中，磷酸吡哆醛先从氨基酸接受氨基转变成磷酸吡哆胺，同时氨基酸则转变成α-酮酸。
磷酸吡哆胺进一步将氨基转移给另一种。
α-酮酸而生成相应的氨基酸，同时磷酸吡哆胺又变回磷酸吡哆醛。
在转氨酶的催化下，磷酸吡哆醛与磷酸吡哆胺的这种相互转变，起着传递氨基的作用。
（三）联合脱氨基作用：
1．定义：
由两种以上的联合作用，使氨基酸的α-氨基脱下并生成游离氨的过程称为联合脱氨基作用。
2．方式：
常见有两种
1）转氨酶1与L-谷氨酸脱氢酶联合作用（肝、肾）
联合脱氨基的过程是，氨基酸首先与α-酮戊二酸在转氨酶作用下生成α-酮酸和谷氨酸，然后谷氨酸再经L-谷氨酸脱氢酶作用，脱去氨基而生成α-酮戊二酸，后者再继续参加转氨基作用。
联合脱氨基作用的全过程是可逆的，因此这一过程也是体内合成非必需氨基酸的主要途径。
2）嘌呤核苷酸循环
骨骼肌和心肌中存在着另一种氨基酸脱氨基反应，即通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。
氨基酸首先通过连续的转氨基作用将氨基转移给草酰乙酸，生成天冬氨酸；天冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸（IMP）反应生成腺苷酸代琥珀酸，后者经过裂解，释放出延胡索酸并生成腺嘌呤核昔酸（AMP）。
AMP在腺苷酸脱氨酶催化下脱去氨基，最终完成氨基酸的脱氨基作用。
三．α-酮酸的代谢
氨基酸脱氨基后生成的。
α-酮酸可以进一步代谢，有三方面的代谢途径：
1．经氨基化生成非必需氨基酸
过程如前，不再重复。
2．转变成糖及脂类
（1）生糖氨基酸：
将在体内可以转变成糖的氨基酸称之；
（2）生酮氨基酸：
能转变成酮体者称之；
（3）生糖兼生酮氨基酸：
二者兼有者称之；
3．氧化供能
α-酮酸在体内可以通过三羧酸循环与生物氧化体系彻底氧化成C02和水，同时释放能量供生理活动的需要。
可见，氨基酸也是一类能源物质。
综上可见，氨基酸的代谢与糖和脂肪的代谢密切相关。
氨基酸可转变成糖与脂肪；糖也可以转变成脂肪及多数非必需氨基酸的碳架部分；由此可见，三羧酸循环是物质代谢的总枢纽，通过它可使糖、脂肪酸及氨基酸完全氧化，也可使其彼此相互转变，构成一个完整的代谢体系。
第四节氨的代谢
氨具有毒性，脑组织对氨的作用尤为敏感。
体内的氨主要在肝合成尿素而解毒。
体内血液中氨的浓度很低。
正常人血浆中氨的浓度一般不超过0．60umol/L。
严重肝病患者尿素合成功能降低，血氨增高，引起脑功能紊乱，常与肝性脑病的发病有关。
一、体内氨的来源：
三个主要的来源
1．氨基酸脱氨基作用：
产生的氨是体内氨的主要来源。
胺类的分解也可以产生氨。
2．肠道吸收的氨：
有两个来源，即肠内氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨和肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨。
肠道产氨的量较多，NH3比NH4+易于穿过细胞膜而被吸收；在碱性环境中，NH4偏向于转变成NH3。
因此肠道pH偏碱时，氨的吸收加强。
临床上对高血氨病人采用弱酸性透析液作结肠透析，而禁止用碱性肥皂水灌肠，就是为了减少氨的吸收。
3．肾小管上皮细胞分泌的氨：
主要来自谷氨酰胺。
谷氨酰胺在谷氨酰胺酶的催化下水解成谷氨酸和NH3，这部分氨到肾小管腔中主要与尿中的H+结合成NH4，以铵盐的形式由尿排出体外，这对分泌调节机体的酸碱平衡起着重要作用。
酸性尿有利于肾小细胞中的氨扩散入尿，但碱性尿则可妨碍肾小管细胞中NH3的分泌，此时氨被吸收入血，成为血氨的另一个来源。
由此，临床上对因肝硬化而产生腹水的病人，不宜使用碱性利尿药，以免血氨升高。
2.血氨的去路
①在肝内合成尿素，这是最主要的去路
②合成非必需氨基酸及其它含氮化合物
③合成谷氨酰胺
④肾小管泌氨-分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出。
二、氨的转运
氨是有毒物质。
氨在血液中主要是以丙氨酸及谷氨酰胺两种形式运输的。
（一）丙氨酸-葡萄糖循环
肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸；丙氦酸经血液运到肝。
在肝中，丙氨酸通过联合脱氨基作用，释放出氨，用于合成尿素。
转氨基后生成的丙酮酸可经糖异生途径生成葡萄糖。
葡萄糖由血液输送到肌组织，沿糖分解途径转变成丙酮酸，后者再接受氨基而生成丙氨酸。
丙氨酸和葡萄糖反复地在肌肉和肝之间进行氨的转运、故将这一途径称为丙氨酸—葡萄糖循环。
通过这个循环，既使肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝，同时，肝又为肌肉提供了生成丙酮酸的葡萄糖。
（二）谷氨酰胺的运氨作用
主要从脑、肌肉等组织向肝或肾运氨。
氨与谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的催化下生成谷氨酰胺，并由血液输送到肝或肾，再经谷氨酰胺酶水解成谷氨酸及氨。
谷氨酰胺的合成与分解是由不同酶催化的不可逆反应，其合成需要ATP参与，并消耗能量。
可以认为，谷氨酰胺既是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。
谷氨酰胺在脑中固定和转运氨的过程中起着重要作用。
临床上对氨中毒病人可服用或输入谷氨酸盐，以降低氨的浓度。
三、尿素的生成
（一）肝是尿素合成的主要器官
实验：
1）肝切除，则血液、尿中尿素含量明显降低。
2）切除肾、保留肝，则尿素可合成，不能排出，血中尿素升高。
3）肝、肾同时切除，血中尿素维持在较低水平，血氨浓度升高。
4）临床：
急性肝坏死，血及尿中几乎不含尿素，而氨基酸含量增多。
结论：
肝是合成尿素的最主要器官。
（二）尿素合成的鸟氨酸循环学说
尿素合成是通过鸟氨酸循环完成的，而鸟氨酸循环也是由Krebs提出的，又称尿素循环、Krebs-Henseleit循环。
鸟氨酸循环学说的实验根据如下：
将大鼠肝的薄切片放在有氧条件下加铵盐保温数小时后，铵盐的含量减少，而同时尿素增多。
在此切片中，分别加入各种化合物，并观察它们对尿素生成速度的影响。
发现鸟氨酸、瓜氨酸或精氨酸能够大大加速尿素的合成。
根据这三种氨基酸的结构推断，它们彼此相关，即鸟氨酸可能是瓜氨酸的前体，而瓜氨酸又是精氨酸的前体（结构式见后）。
实验还观察到，当大量鸟氨酸与肝切片及NI’保温时，确有瓜氨酸的积存。
此外，早已证实肝含有精氨酸酶，此酶催化精氨酸水解生成鸟氨酸及尿素。
提出循环机制：
1.首先鸟氨酸与氨及CO2结合生成瓜氨酸；
2.瓜氨酸再接受1分子氨而生成精氨酸；
3.精氨酸水解产生尿素，并重新生成鸟氨酸；
接着鸟氨酸参与第二轮循环。
总之：
通过鸟氨酸循环，2分子氨与1分子CO2结合生成1分子尿素及1分子水。
尿素是中性、无毒、水溶性很强的物质，由血液运输至肾，从尿中排出。
（三）鸟氨酸循环的详细步骤：
分为以下四步：
1．氨基甲酰磷酸的合成
特点：
1）氨基甲酰磷酸合成酶I（CPS-I）是限速酶（变构酶），不可逆反应，消耗2ATP；
2）N-乙酰谷氨酸是变构激活剂，激活CPS-I；
3）生成的氨基甲酰磷酸是高能化合物，性质活泼；
2．瓜氨酸的合成
在鸟氨酸氨基甲酰转移酶（OCT）催化下，氨基甲酰磷酸与鸟氨酸缩合生成瓜氨酸。
特点：
1）OCT催化的反应不可逆。
2）OCT常与CPS-I结合成酶的复合体，存在于肝细胞的线粒体中；；
3．精氨酸的合成
由瓜氨酸转变成精氨酸的反应分两步进行。
特点：
1）反应在胞液进行；
2）天冬氨酸提供氨基，天冬氨酸的氨基来源于体内多种氨基酸的转氨基作用；
3）消耗一分子ATP（AMP+PPi方式）——2个高能磷酸键；
4）裂解产生延胡索酸可经过三羧酸循环转变成草酰乙酸，进行转氨基反应，又生成天冬氨酸。
通过延胡索酸和天冬氨酸，可使尿素循环与三羧酸循环联系起来。
4．精氨酸水解生成尿素
特点：
1）生成尿素，只作为代谢终产物排出体外（从尿中）；
2）临床上，尿素排出，作为肾排泄功能指标
尿素合成全过程及在细胞中的定位见图
总结：
1）尿素分子中的两个氮原子，一个来自游离氨，另一个来自天冬氨酸（由其它AA通过转氨基作用生成）
2）尿素合成是耗能过程，每生成1分子尿素需耗4个高能磷酸键（3个ATP）；
3）限速酶：
CPS-Ⅰ在线粒体，以NH3为N源合成氨基甲酰磷酸——→合成尿素——是肝细胞独特功能，是细胞高度分化结果；
CPS-Ⅱ在胞液，以Gln为N源合成氨基甲酰磷酸——→合成嘧啶——是细胞增殖中核酸合成有关；
CPS-Ⅰ———作为肝细胞分化程度指标；
CPS-Ⅱ———作为细胞增殖程度的指标；
4）两种氨基甲酰磷酸转移酶的活性调节意义不同：
↗鸟氨酸氨基甲酰转移酶——瓜氨酸—→尿素
氨基甲酰磷酸
↘鸟氨酸氨基甲酰转移酶——氨基甲酰天冬氨酸—→嘧啶
在肝细胞再生：
OCT活性↓，胞液中天冬氨酸氨基甲酰转移酶↑
—→尿素合成↓、嘧啶合成↑；
在细胞再生完成，OCT↑，胞液中天冬氨酸氨基甲酰转移酶↓
—→尿素合成↑、嘧啶合成↓；
（四）尿素合成的调节
正常情况下，机体通过合适的速度合成尿素，以保证及时、充分地解除氨毒。
尿素合成的速度可受多种因素的调节。
1.食物蛋白质的影响
2.CPS—I的调节氨基甲酰磷酸的生成是尿素合成的重要步骤。
3.尿素合成酶系的调节参与尿素合成的酶系中每种酶的相对活性相差很大，其中精氨酸代琥珀合成酶的活性最低，是尿素合成的限速酶，可调节尿素的合成速度。
（五）高血氨症和氨中毒
当肝脏功能严重受损伤时，尿素合成障碍，使血氨升高，称为高氨血症。
氨进人大脑，引起大脑功能障碍。
一般认为大脑氨中毒的机制在于，脑中氨的增加，使谷氨酸和谷氨酰胺生成增加，α—酮戊二酸则减少，导致三羧酸循环减弱，脑细胞中ATP生成减少，造成大脑功能障碍，严重时可发生肝昏迷。
第五节个别氨基酸的代谢
一、氨基酸的脱羧基作用
体内，部分氨基酸也可进行脱羧基作用（dga60xyh6）生成相应的胺。
催化这些反应是氨基酸脱羧酶。
氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸毗哆醛。
胺类含量虽然不高，但具有重要的生理功用。
体内广泛存在着胺氧化酶，能将其氧化成为相应的醛类，再氧化成羧酸，从而避免胺类在体内蓄积。
胺氧化酶属于黄素蛋白酶，在肝中活性最强。
下面列举几种氨基酸脱羧基产生的重要胺类物质。
（一）γ-氨基丁酸：
谷氨酸脱羧基生成γ-氨基丁酸，催化此反应的酶是谷氨酸脱羧酶，此酶在脑、肾组织中活性很高，所以脑中GABA的含量较多。
GABA是抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用。
（二）牛磺酸
体内牛磺酸由半胱氨酸代谢转变而来。
半胱氨酸首先氧化再脱去羧基生成牛磺酸。
牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分。
此外，活性硫酸根（见含硫氨基酸代谢）转移也可产生牛磺酸。
现已发现脑组织中含有较多的牛磺酸，表明它可能具有更为重要的生理功能。
（三）组胺
组氨酸通过组氨酸脱羧酶催化，生成组胺。
组胺在体内分布广泛。
组胺是一种强烈的血管舒张剂，并能增加毛细血管的通透性。
（四）5—羟色胺
色氨酸首先通过色氨酸羟化酶的作用再经脱羧酶作用生成5-经色胺。
5-羟色胺可作为神经递质，具有抑制作用；在外周组织，5-羟色胺有收缩血管的作用。
（五）多胺
某些氨基酸的脱羧基作用可以产生多胺类物质。
例如，鸟氨酸脱羧基生成腐胺，然后再转变成精眯和精胺。
精脒与精胺是调节细胞生长的重要物质。
凡生长旺盛的组织，如胚胎、再生肝、生长激素作用的细胞及癌瘤组织等，多胺的含量较高。
目前临床上利用测定癌瘤病人血、尿中多胺含量作为观察病情的指标之一。
二、一碳单位的代谢
1．定义：
某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团，称之；
2．种类：
甲基（—CH3）、甲烯基（—CH2—）、甲炔基（—CH==）、
甲酰基（—CHO）、亚氨甲基（—CH==NH）等；
3．载体：
四氢叶酸（FH4）——一碳单位的代谢的辅酶
一碳单位结合在FH4分子的N5、N10位上；
4．一碳单位与氨基酸代谢
一碳单位来源于丝、甘、组、色AA；
5．一碳单位的相互转变
互相间可转变，但N5-甲基四氢叶酸的生成基本是不可逆的；
6．生理功用：
作为合成嘌呤及嘧啶的原料，在核酸生物合成中重要；
将氨基酸与核酸代谢密切联系起来；
三、含硫氨基酸的代谢
体内的含硫氨基酸有三种，即甲硫氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
甲硫氨酸可以转变为半胱氨酸和胱氨酸，半胱氨酸和胱氨酸也可以互变，但后二者不能变为甲硫氨酸，所以甲硫氨酸是必需氨基酸。
（一）甲硫氨酸的代谢
1．甲硫氨酸与转甲基作用甲硫氨酸在转甲基之前，首先必须ATP作用，生成S—腺苷甲硫氨酸（SAM）。
此反应由甲硫氨酸腺苷转移酶催化。
SAM中的甲基称为活性甲基，SAM称为活性甲硫氨酸。
活性甲硫氨酸在甲基转移酶的作用下，可将甲基转移至另一种物质，使其甲基化，而活性甲硫氨酸即变成S-腺苷同型半胱氨酸，后者进一步脱去腺苷，生成同型半胱氨酸。
SAM则是体内最重要的甲基直接供给体。
2．甲硫氨酸循环甲硫氨酸在体内最主要的分解代谢途径是通过上述转甲基作用而提供甲基，与此同时产生的S—腺苷同型半胱氨酸进一步转变成同型半胱氨酸。
同型半胱氨酸可以接受N5-甲基四氢叶酸提供的甲基，重新生成甲硫氨酸，形成一个循环过程，称为甲硫氨酸循环。
这个循环的生理意义是由N5-CH3-FH4供给甲基合成甲硫氨酸，再通过此循环的SAM提供甲基，以进行体内广泛存在的甲基化反应，由此，N5—CH3—FH4可看成是体内甲基的间接供体。
值得注意的是，由N5—CH3—FH4提供甲基使同型半胱氨酸转变成甲硫氨酸的反应是目前已知体内能利用N5—m3—的唯一反应。
催化此反应的N5-甲基四氢叶酸转甲基酶，又称甲硫氨酸合成酶，其辅酶是维生素B12，它参与甲基的转移。
维生素B12缺乏时，不利于甲硫氨酸的生成，也影响四氢叶酸的再生，导致核酸合成障碍。
因此，维生素B12不足时可以产生巨幼红细胞性贫血。
3．肌酸的合成肌酸和磷酸肌酸是能量储存、利用的重要化合物。
肌酸以甘氨酸为骨架，由精氨酸提供脒基，S—腺苷甲硫氨酸供给甲基而合成。
肌酸激酶由两种亚基组成，即M亚基（肌型）与B亚基（脑型），有三种同工酶：
MM型、，MB型及BB型。
它们在体内各组织中的分布不同，MM型主要在骨骼肌，型主要在心肌，BB型主要在脑。
心肌梗死时，血中型肌酸激酶活性增高，可作为辅助诊断的指标之一。
肌酸和磷酸肌酸代谢的终产物是肌酸酐。
肌酸酐主要在肌肉中通过磷酸肌酸的非酶促反应而生成。
正常成人，每日尿中肌酸酐的排出量恒定。
肾严重病变时，肌酸酐排泄受阻，血中肌酸酐浓度升高。
（二）半胱氨酸与胱氨酸的代谢
1．半胱氨酸与胱氨酸的互变：
半胱氨酸含有巯基（-SH），胱氨酸含有二硫键（-S-S-），二者可以相互转变。
蛋白质中两个半胱氨酸残基之间形成的二硫键对维持蛋白质的结构具有重要作用。
体内许多重要酶的活性均与其分子中半胱氨酸残基上巯基的存在直接有关，故有巯基酶之称。
体内存在的还原型谷胱甘肽能保护酶分子上的巯基，因而有重要的生理功用。
2．硫酸根的代谢：
含硫氨基酸氧化分解均可以产生硫酸根；半胱氨酸是体内硫酸根的主要来源。
体内的硫酸根一部分以无机盐形式随尿排出，另一部分则经ATP活化成活性硫酸根，即3‘-磷酸腺苷-5’-磷酸硫酸（PAPS）。
PAPS的性质比较活泼，可使某些物质形成硫酸酯而排出体外。
这些反应在肝生物转化作用中有重要意义。
此外，PAPS可参与硫酸角质素及硫酸软骨素等分子中硫酸化氨基糖的合成。
上述反应总称为转硫酸基作用，由硫酸转移酶催化。
四、芳香族氨基酸的代谢
芳香族氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。
苯丙氨酸在结构上与酪氨酸相似，在体内苯丙氨酸可变成酪氨酸。
（一）苯丙氨酸和酪氨酸的代谢
正常情况下，苯丙氨酸的主要代谢是经羟化作用，生成酪氨酸。
催化反应的酶是苯丙氨酸羟化酶，一种加单氧酶，其辅酶是四氢生物蝶呤，催化的反应不可逆，因而酪氨酸不能变为苯丙氨酸。
1．儿茶酚胺与黑色素的合成酪氨酸的进一步代谢与合成某些神经递质、激素及黑色素有关。
1）儿茶酚胺的合成：
酪氨酸经酪氨酸羟化酶作用，生成3，4二羟苯丙氨酸（多巴）。
此酶也是以四氢生物蝶呤为辅酶的加单氧酶。
通过多巴脱羧酶的作用，多巴转变成多巴胺。
多巴胺是脑中的一种神经递质，帕金森病患者，多巴胺生成减少。
在肾上腺髓质中，多巴胺侧链可被
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