生化大题问答题含答案解析大全精华必备.docx
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生化大题问答题含答案解析大全精华必备
绪论1．什么是生物化学？
它的研究对象和目的是什么？
答：
①生物化学是研究生物体内化学分子和化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。
②生物化学的研究对象是生物体的分子，研究目的是从分子水平探讨生命现象的本质。
2．什么是分子生物学？
它与生物化学的关系是什么？
答：
①分子生物学是研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。
②分子生物学是生物化学的重要组成部分，是生物化学的发展和延续。
3．当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是什么？
生物化学与分子生物学和医学的关系是什么？
答：
①当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是：
生物分子的结构和功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控等三方面。
②生物化学与分子生物学是重要的医学基础学科，与医学的发展密切相关、相互促进。
各种疾病发病机制的阐明，诊断手段、治疗方案、预防措施等的实施，无一不依据生物化学与分子生物学的理论和技术。
生物化学与分子生物学的发展必将对基础医学、临床医学、预防医学、护理学、影像学、检验学和药学等领域产生重大影响。
蛋白质1．生物样品的含氮量能表示其蛋白质含量，为什么？
试验中是如何计算的。
答：
由于蛋白质是体内的主要含氮物，且平均含氮量为16%，因此测定生物样品的含氮量就可以按照下列公式推算出蛋白质的大致含量：
每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）
2．什么是蛋白质的两性解离？
利用此性质分离纯化蛋白质的常用方法有哪些？
答：
蛋白质分子除了两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，如谷氨酸残基中的γ-羧基、天冬氨酸残基中的β-羧基、赖氨酸残基中的ε-氨基、精氨酸残基中的胍基和组氨酸残基中的咪唑基，在一定的pH条件下均可解离成带负电荷或正电荷的基团，此种性质称蛋白质的两性解离。
利用蛋白质的两性解离性质分离纯化蛋白质的常用方法有用电泳法和离子交换层析法。
3．简述蛋白质的一、二、三、四级结构的概念及其维持稳定的化学键。
答：
①蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。
维系蛋白质一级结构稳定的主要化学键是肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
②蛋白质的二级结构是指蛋白质某一段肽链的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子即N（氨基氮）Cα（α-碳原子）（C羰基碳）的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
维持蛋白质二级结构稳定的主要化学键是氢键。
③蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排列位置。
维持蛋白质三级结构稳定的化学键主要靠次级键，如疏水键、盐键、氢键和VanderWaals力（范德华力）等。
④两条或多条肽链组成的蛋白质分子中，每一条具有完整三级结构的多肽链，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间分布，并以非共价键相连接。
蛋白质分子中各亚基的空间分布及各亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
维持蛋白质四级结构稳定的化学键主要是氢键和离子键。
4．举例说明蛋白质变性与沉淀的关系。
答：
蛋白质的变性是指在某些理化因素作用下，蛋白质严密的空间构象破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变（如溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失）和生物学活性丧失的现象。
蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。
蛋白质从溶液中析出的现象，称为蛋白质沉淀。
综上所述可以看出，①变性蛋白质易于沉淀，但变性蛋白质不一定沉淀。
例如，将牛奶煮沸，牛奶中的酪蛋白变性了，但并没有析出，说明其并未沉淀。
②沉淀蛋白质大多数是变性蛋白质，但有时蛋白质发生沉淀并不变性。
例如，中性盐沉淀蛋白质时，蛋白质可以析出，成为整齐的结晶，说明其并未变性。
5．常用的分离纯化蛋白质的方法有哪几种？
各自的作用原理是什么？
答：
①常用的分离纯化蛋白质的方法有透析、盐析、电泳、层析及超速离心等。
②透析是利用透析袋把大分子蛋白质和小分子化合物分开的方法，其原理主要是依据分子量不同进行分离。
盐析的原理是将中性盐加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和且水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。
电泳原理是利用蛋白质为两性电解质，在高于或低于其pI的溶液中带电，带电的蛋白质粒子在电场中能向着与其电荷相反的电极方向移动，泳动速度与蛋白质所带电荷及分子量等有关。
层析原理是利用待分离蛋白溶液（流动相）经过一种固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。
有多种层析方法，分子筛又称凝胶过滤，是层析的一种，是将层析柱内填满带有小孔的颗粒（一般由葡聚糖制成），蛋白质溶液加于顶部，任其往下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出，因而不同大小的蛋白质得以分离。
超速离心原理是利用不同蛋白质的分子大小、密度、形态各不相同，在离心场中沉降系数不同而达到分离的目的。
6．举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
答：
第一，蛋白质的一级结构是空间构象与功能的基础。
①蛋白质一级结构是空间构象的基础，空间构象遭到破坏，但是一级结构未破坏，就有可能回复原来的构象，功能仍存在。
例如，在牛胰核糖核酸酶中加入巯基乙醇和尿素，其空间构象遭到破坏，功能丧失，但是透析去除巯基乙醇和尿素，牛胰核糖核酸酶活性恢复。
②一级结构相似的多肽或蛋白质，空间构象与功能也相似。
例如，不同哺乳类动物的胰岛素一级结构仅有个别氨基酸差异，因而具有相似的空间构象，它们都执行着相同的调节糖代谢的生理功能。
③氨基酸序列提供重要的生物进化信息。
例如，细胞色素C，物种间越接近，则一级结构越相似，其空间构象与功能也越相似。
④蛋白质分子一级结构中起关键作用的氨基酸残基缺失或替代，都会影响空间构象乃至生理功能，甚至导致疾病发生。
例如，正常人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸是谷氨酸，而镰刀形贫血患者的血红蛋白中，谷氨酸变成了缬氨酸，即酸性氨基酸被中性氨基酸替代，仅此一个氨基酸之差，原是水溶性的血红蛋白，就聚集成丝，相互粘着导致红细胞变成镰刀状而极易破碎，产生贫血。
第二，蛋白质的功能依赖特定的空间结构。
①蛋白质构象是其功能的基础，构象发生改变，功能活性也随之改变。
例如：
肌红蛋白与血红蛋白都是含有血红素辅基的蛋白质，二者都可以结合氧。
肌红蛋白由一条多肽链组成，氧解离曲线为直角双曲线。
血红蛋白具有四个亚基组成的四级结构，氧解离曲线呈S状曲线，各亚基与氧的结合具有正协同效应，所以只有血红蛋白有高效的运输氧的能力。
②蛋白质构象改变可以导致疾病。
例如，老年痴呆症、人纹状体脊髓变性病、疯牛病的蛋白质一级结构都没变，只是空间结构改变就导致了疾病，称为蛋白质构象病。
7．在pH8的电泳缓冲液中电泳时，为什么血清蛋白向阳极泳动？
答：
蛋白质是由氨基酸组成，蛋白质分子中含有游离的氨基末端和羧基末端，同时许多氨基酸残基的侧链基团上有可解离的基团，因此蛋白质分子具有两性解离性质。
在不同pH下，其带电情况不同。
在等电点时，蛋白质为兼性离子，其实效电荷为零，不发生泳动。
蛋白分子在pH小于其等电点的溶液中，呈碱式解离带正电，向负极泳动。
在pH大于其等电点溶液中，呈酸式解离带负电，向正极泳动。
血清中的各种蛋白质的等电点均低于pH7，故在pH8.6缓冲液中，呈酸式解离均带负电荷,所以电泳时向阳极泳动。
8．简述蛋白质的元素组成特点、分子组成、结构特点和理化性质。
答：
第1，蛋白质的元素组成特点：
主要有C、H、O、N和S等。
有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
测定生物样品的含氮量就可按下式推算出蛋白质大致含量，100克样品中蛋白质的含量（g%）＝每克样品含氮克数×6.25×100
第2，蛋白质的分子组成：
蛋白质的基本组成单位是20种编码氨基酸，除甘氨酸外，均为L-α-氨基酸，在α-碳原子上连有一个氨基，一个羧基，一个氢原子和一个侧链。
每个氨基酸的侧链各不相同，根据其侧链的结构和理化性质可以分为5类：
非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
第3，蛋白质的结构特点：
蛋白质是有许多氨基酸通过肽键相连形成的生物大分子。
具有特定的一级结构和高级结构。
有一条肽链形成的蛋白质只有一、二、三级结构。
有两条或两条以上肽链形成的蛋白质才可能有四级结构。
①一级结构是指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
主要化学键是肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
②二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置。
主要化学键是氢键。
二级结构包括-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲。
肽单元是指参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式（trans）构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元，它是形成二级结构的结构基础。
模体是二级结构层次上的局部区域，指在许多蛋白质分子中发现的二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
③三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
主要化学键是次级键，包括疏水键、盐键、氢键和VanderWaals力等。
结构域是三级结构层次上的局部折叠区。
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行使其功能，称为结构域。
④四级结构：
有些蛋白质分子含有两条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。
各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
主要化学键是次级键中的氢键和离子键。
第4，蛋白质的理化性质：
主要有两性解离及等电点、胶体性质、变性、沉淀、凝固、紫外吸收、呈色反应等。
①两性解离及等电点：
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团所以蛋白质具有两性解离性质。
蛋白质是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。
当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点（pI）。
②蛋白质具有胶体性质：
蛋白质是生物大分子，分子直径达1～10nm，为胶粒范围之内。
蛋白质胶体颗粒表面多数为亲水基团（表面电荷），可吸引水分子，形成一层水化膜。
表面电荷和水化膜是蛋白质胶体颗粒的两个稳定因素，若被除去，蛋白质极易从溶液中析出。
③蛋白质的变性、沉淀和凝固：
在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失（溶解度降低、黏度增加、结晶能力消失，生物活性丧失、易被蛋白酶水解等）的现象，称为蛋白质的变性。
变性主要发生在二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，并从溶液中析出的现象，称为蛋白质沉淀。
变性的蛋白质易于沉淀，沉淀的蛋白质有时并不变性。
蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，若将pH调至等电点，则变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸强碱中。
如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
④蛋白质的紫外吸收：
蛋白质分子中含有共轭双键的色氨酸和酪氨酸，因此在280nm处具有特征性吸收峰。
蛋白质的A280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。
⑤蛋白质的呈色反应：
茚三酮反应是指蛋白质经水解后产生的氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
双缩脲反应是指蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色的反应。
氨基酸不出现此反应，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。
核酸1．将核酸完全水解后可得到哪些组分？
DNA和RNA的水解产物有何异同？
答：
①核酸完全水解后可得到碱基、戊糖、磷酸三种组分。
②DNA和RNA共同的水解产物是磷酸和嘌呤碱A、G，嘧啶碱C。
不同的产物是DNA水解得到的戊糖为脱氧核糖，碱基除A、G、C外含有嘧啶碱基T。
RNA水解得到的戊糖为核糖，碱基除A、G、C外含有嘧啶碱基U。
2．简述双螺旋结构模型的要点。
答：
①DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构：
DNA双螺旋的直径为2.37nm，螺距为3.54nm；螺旋是以由脱氧核糖和磷酸组成的长链亲水骨架位于双螺旋结构的外侧，并与螺旋轴平行。
疏水的碱基位于螺旋的内侧，并与螺旋轴垂直。
②DNA双链之间形成了互补碱基对。
A与T互补，G与C互补。
A–T之间2个氢键，G–C之间3个氢键。
③疏水作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋的稳定。
横向稳定的力主要是氢键，纵向稳定的力主要是碱基堆积力即疏水作用力。
3．简述mRNA、tRNA及rRNA的结构及功能特点。
答：
①mRNA结构特点：
大部分真核细胞mRNA的5′末端含有m7GpppN帽子结构，3′末端含有polyA尾，中间为信息区；原核生物没有帽结构与尾结构；mRNA的功能是蛋白质生物合成的直接模板。
②tRNA结构特点：
是分子最小的RNA；含较多稀有碱基；二级结构为三叶草结构；三级结构呈倒L型；tRNA的功能是蛋白质合成时转运氨基酸的工具。
③rRNA结构特点：
真核生物有4种rRNA，分别为28S、18S、5.8S、5S。
原核生物有3种rRNA，分别为23S、16S、5S。
单链rRNA的二级结构是局部碱基配对形成多个茎-环结构，如真核生物18SrRNA的二级结构呈花状，原核生物16SrRNA的二级结构也呈花状。
rRNA的功能是与多种蛋白质结合形成核蛋白体（核糖体），后者为蛋白质生物合成的场所。
4．试从分子组成、分子结构、功能和存在部位四方面阐述DNA和RNA的区别。
答：
①分子组成的区别：
DNA分子的戊糖为脱氧核糖，含有碱基T；RNA分子的戊糖为核糖，含有碱基U。
②结构的区别：
DNA一级结构是由几千至几千万脱氧核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连，而形成的脱氧多核苷酸链，二级结构是双螺旋，三级结构是在二级结构基础上进一步卷曲折叠形成，原核生物DNA的三级结构是超螺旋，真核生物DNA的三级结构是高度有序而致密的染色体。
RNA一级结构是由几十至几千个核糖核苷酸通过磷酸二酯键相连，而形成的多核苷酸链。
二级结构是以单链为主，也有少量局部双螺旋结构，进而形成茎环结构，如tRNA的典型二级结构为三叶草，rRNA的二级结构呈花状。
三级结构是在二级结构基础上进一步卷曲折叠形成，如tRNA的三级结构呈倒L型，rRNA的三级结构是二级茎环结构与众多蛋白质结合形成的核蛋白体。
③功能的区别：
DNA为遗传的物质基础，是遗传信息的储存和携带者，并通过复制的方式将遗传信息进行传代。
RNA是DNA的转录产物，参与遗传信息的复制和表达。
不同RNA具有不同的功能，mRNA是蛋白质生物合成的直接模板，tRNA是蛋白质合成时转运氨基酸的工具，rRNA与蛋白质构成的核蛋白体是合成蛋白质的场所，snmRNA参与了RNA的转录后加工、转运和基因表达调控。
④存在部位的区别：
DNA主要存在于细胞核，少量存在于线粒体。
RNA主要存在于细胞质、少量存在于细胞核和线粒体。
5．简述核小体的结构及功能。
答：
①核小体的结构：
核小体由DNA和组蛋白共同构成。
组蛋白分子有5种，分别为H1、H2A、H2B、H3和H4。
各2分子的H2A、H2B、H3和H4共同构成八聚体的核心组蛋白，长约150bp的DNA双螺旋分子缠绕在核心组蛋白上构成了核小体的核心颗粒。
核心颗粒之间由约60bp的DNA和组蛋白H1构成的连接区。
核心颗粒和连接区连接起来形成核小体。
②核小体的功能：
核小体是真核细胞染色质的基本结构单位。
许多核小体连接形成了串珠样的染色质细丝。
染色质细丝进一步逐级盘绕折叠形成螺线管→超螺线管→染色单体，最终在核内组装成染色体。
6．简述核蛋白体的主要结构特点及生物学功能。
答：
①核蛋白体的主要结构特点：
核蛋白体又称为核糖体，由大亚基和小亚基组成，真核生物的大亚基（60S），由5S、5.8S、28S三种rRNA和49种蛋白质构成。
小亚基（40S）由18SrRNA和33种蛋白质构成。
原核生物的大亚基（50S）由5S、23S两种rRNA和31种蛋白质构成。
小亚基（30S）由16SrRNA和21种蛋白质构成。
②核蛋白体的生物学功能：
核糖体在蛋白质生物合成中起“装配机”的作用，即作为蛋白质合成的场所。
7．DNA热变性有何特点？
Tm值表示什么？
答：
①加热导致DNA双链互补碱基对之间氢键断裂，双螺旋结构破坏，双链DNA解离为单链的过程称为DNA的热变性。
DNA热变性有2个特点：
第1，变性温度范围很窄；第2，260nm处的紫外吸收增加。
②Tm值表示DNA的解链温度或称融解温度，指DNA在解链过程中紫外吸光度的变化△A260达到最大变化值的一半时所对应的温度。
酶1．试说明最大反应速度（Vmax）的意义及应用。
答：
最大反应速度（Vmax）是酶完全被底物饱和时的反应速度，它除受pH和温度影响外，还受抑制剂，特别是非竞争性抑制剂和竞争性抑制剂的影响。
如果酶的浓度已知，则可利用Vmax计算酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。
2．以乳酸脱氢酶为例，说明同工酶的生理意义和病理意义。
答：
不同组织中LDH的同工酶谱不同，使不同组织具有不同的代谢特征。
如心肌中LDH1和LDH2含量最多，而骨骼肌和肝脏中以LDH4和LDH5为主。
LDH1和LDH2对乳酸亲和力大，所以有利于心肌利用乳酸氧化获得能量；LDH4和LDH5对丙酮酸亲和力大，有利于使丙酮酸还原为乳酸，这与肌肉在供氧不足时能由酵解作用取得能量的生理过程相适应。
由于同工酶在组织器官中的分布有差异，因此，血清同工酶谱分析有助于器官疾病的诊断。
如心肌病变时LDH1和LDH2活性升高；肝脏病变时LDH4和LDH5活性升高。
3．简述酶作为生物催化剂与一般催化剂的共性及其特性。
答：
酶与一般催化剂的共性：
催化热力学允许的化学反应；可以加快化学反应的速度，而不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数；在反应前后，酶本身没有结构、性质和数量上的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。
特性：
酶作为生物催化剂有三个特点：
催化效率更高，具有高度的特异性，酶催化活性和酶含量的可调节性。
（1）酶的催化效率极高，可比一般催化剂高107~1013倍；
（2）酶作用的专一性。
即酶对底物具有严格的选择性；
（3）酶的可调节性。
酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。
酶与代谢物在细胞内的区域化分布和进化过程中基因分化形成的各种同工酶让各组织器官，各亚细胞结构具有各自的代谢特点。
酶原的激活让酶在合适的环境被激活和发挥作用。
代谢物通过对代谢途径中的关键酶，变构酶的抑制与激活和对酶的共价修饰，对酶活性进行快速调节。
酶生物合成的诱导与阻遏，酶降解速率的调节可发挥对酶活性的长期调节作用。
4．试述酶的多元催化作用。
答：
酶的多元催化作用表现在三个方面：
（1）酸-碱催化作用：
酶是两性解离的蛋白质，酶活性中心有些基团则可以成为质子的供体（酸），有些基团则可以成为质子的接受体（碱）。
这些基团参与质子的转移，可使反应速度提高102~105倍。
（2）共价催化作用：
很多酶的催化基团在催化过程中通过和底物形成瞬间共价键而将底物激活，并很容易进一步被水解形成产物和游离的酶。
（3）亲核催化作用，酶活性中心有的基团属于亲核基团，可以提供电子给带有部分正电荷的过渡态中间物，从而加速产物的生成。
许多酶促反应常常有多种催化机制同时介入，共同完成催化反应，这是酶促反应高效率的重要原因。
5．酶活性中心的必需基团分为哪两类？
在酶促反应中其作用是什么？
答：
酶的活性中心内的必需基团，一类是结合基团，其作用是与底物相结合，使底物与酶的一定构象形成复合物。
另一类是催化基团，其作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转变为产物。
6．酶的特异性有哪几种类型？
答：
酶的特异性可分为三种类型：
（1）酶的绝对特异性，即一种酶仅作用于一种底物催化一种化学反应，对其他任何底物都无催化作用；
（2）酶的相对特异性，即一种酶可作用于一类化合物或一种化学键；
（3）立体异构特异性，即一种酶仅作用于立体异构中的一种，而对另一种则无作用。
7．以磺胺类药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。
答：
细菌在生长繁殖过程中，必须从宿主体内摄取对氨基苯甲酸，在其他因素的参与下由二氢叶酸合成酶的催化生成二氢叶酸，后者在二氢叶酸还原酶的催化下生成四氢叶酸参与核酸的合成，细菌才可以生长繁殖，磺胺药的基本结构与对氨基苯甲酸相似，能竞争性地与二氢叶酸合成酶结合，从而抑制了细菌的二氢叶酸合成，抑制了细菌的生长繁殖。
由于这是一种竞争性抑制作用，故在治疗中需维持磺胺药在体液中的高浓度才能有好的疗效。
8．试述温度对酶促反应影响的双重性。
答：
一般化学反应速度随温度升高，反应速度加快，酶促反应在一定温度范围内遵循这个规律，但酶是一种蛋白质，温度的升高可影响其空间构象的稳定性，促使酶蛋白变性，因此反应温度在一定范围内可加速反应的进行，反应温度过高促使酶失去催化能力。
因此，温度对酶促反应的影响具有双重性。
9．简述酶的分子组成、作用特点、作用机制、结构与功能的关系。
答：
根据酶分子组成不同可以分为单纯酶和结合酶，结合酶包括酶蛋白和辅助因子，其中辅助因子多为金属离子和小分子有机物。
酶的作用特点包括：
①酶的高效性；酶的特异性；酶的可调节性。
②酶的特异性包括：
绝对特异性，相对特异性，立体异构特异性。
③酶的可调节性包括：
酶活性的调节和酶含量的调节。
酶的作用机制：
①酶活性中心与底物结合后促进底物形成过渡态而提高反应速率。
②酶与底物诱导契合形成酶–底物复合物，通过邻近效应，定向排列，表面效应使底物容易转变成过渡态。
③酶通过多元催化发挥高效催化作用。
酶的结构与功能的关系是一级结构是空间结构的基础，空间结构决定功能。
例如，①单纯酶：
催化活性依靠酶蛋白的三维空间结构的完整。
三维空间与活性中心结构相关，与酶活性密切相关的化学基团称酶的必需基团。
这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。
酶的活性中心是酶具有催化活性的关键部位，酶三级结构的完整是活性中心结构维持的必备条件。
有些酶必需具备蛋白质的四级结构才能保持催化活性，如同工酶。
②结合酶：
除酶蛋白结构完整外，酶蛋白必须与辅助因子结合形成全酶发挥催化功能。
10．简述影响酶促反应速度的因素及其作用机制。
答：
影响酶促反应速度的因素有：
底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂、激活剂。
①底物浓度对酶促反应速度的影响：
[S]低时，酶的活性中心未被充分占据，随[S]的升高反应速度加快。
当酶的活性中心被底物饱和后，继续加大底物浓度，反应速度也不再增加。
解释[S]与酶促反应速度的关系最合适的学说是中间产物学说，根据中间产物学说推导出米-曼氏方程：
，Km值是酶促反应速度达最大反应速度一半时的底物浓度，Km值是酶的特性常数，可用来表示酶与底物的亲和力。
②酶浓度对酶促反应速度的影响：
当底物浓度大大超过酶浓度时，酶促反应的速度与酶的浓度成正比。
③温度对酶促反应速度的影响：
温度对反应速度的影响具有双重性。
酶促反应速度最快的反应体系温度称酶促反应的最适温度。
反应体系的温度低于最适温度时，反应速度随温度的升高而加快。
反应体系的温度高于最适温度时
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