病理学技术相关专业知识6.docx
《病理学技术相关专业知识6.docx》由会员分享,可在线阅读,更多相关《病理学技术相关专业知识6.docx(26页珍藏版)》请在冰豆网上搜索。
病理学技术相关专业知识6
病理学技术相关专业知识-6
(总分:
50.00,做题时间:
90分钟)
一、A1型题
以下每一道题下面有A、B、C、D、E五个备选答案,请从中选择一个最佳答案。
(总题数:
50,分数:
50.00)
1.体内许多酶的活性与其分子中半胱氨酸残基上的巯基直接有关,有些毒物能与酶分子的巯基结合而抑制酶活性。
下列物质中,能保护酶分子上的巯基的是
A.胱氨酸B.蛋氨酸
C.二价阳离子D.还原型谷胱甘肽
E.硫酸铵
(分数:
1.00)
A.
B.
C.
D. √
E.
解析:
谷胱甘肽(GSH)是一种不典型的三肽,谷氨酸通过γ-羧基与半胱氨酸的α-氨基形成肽键,故称γ-谷胱甘肽。
它通过功能基团巯基参与细胞的氧化还原作用,清除氧化剂,具有保护某些蛋白质的活性巯基不被氧化的作用。
2.以TPP为辅助因子的酶是
A.柠檬酸合成酶B.苹果酸脱氢酶
C.琥珀酸脱氢酶D.异柠檬酸脱氢酶
E.α-酮戊二酸脱氢酶系
(分数:
1.00)
A.
B.
C.
D.
E. √
解析:
α-酮戊二酸脱氢酶系的辅助因子同丙酮酸脱氢酶系。
3.关于蛋白质变性的叙述正确的是
A.蛋白酶作用使蛋白质变性
B.加硫酸铵沉淀使蛋白质变性
C.蛋白质变性后易沉淀
D.蛋白质变性后对280nm紫外光吸收消失
E.所有蛋白质变性后均可复性
(分数:
1.00)
A.
B.
C. √
D.
E.
解析:
蛋白质变性后疏水基团暴露在外,肽链容易相互聚集而从溶液中析出,这称为沉淀。
变性后蛋白质容易沉淀,但沉淀的蛋白质不一定变性。
在蛋白质溶液中加入高浓度中性盐,破坏蛋白质胶体稳定性而使蛋白质从溶液中沉淀称为盐析。
盐析不引起蛋白质变性。
4.决定氧化磷酸化速率的最主要的因素是
A.ADP浓度B.AMP浓度
C.FMND.FAD
E.NADP+
(分数:
1.00)
A. √
B.
C.
D.
E.
解析:
完整线粒体只有底物ADP和Pi充足时电子传递才能高水平进行。
机体ATP利用增加,ADP浓度升高,进入线粒体后使氧化磷酸化加速;反之,ADP减少,氧化磷酸化减慢。
5.关于酶的可逆性抑制正确的是
A.抑制剂与酶结合后使酶变性
B.抑制剂与酶通常以共价键结合
C.抑制剂不能用物理的方法去除
D.抑制剂对酶无专一性
E.磺胺药的抗菌作用是可逆性抑制
(分数:
1.00)
A.
B.
C.
D.
E. √
解析:
可逆性抑制剂与酶以非共价键疏松地结合而使酶的活性丧失或降低。
结合是可逆的,可以用透析和超滤的方法除去抑制剂而使酶复活。
可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制等类型。
磺胺药物的抑菌作用属于竞争性抑制。
6.维持蛋白质二级结构的主要化学键是
A.氢键B.二硫键
C.疏水键D.离子键
E.磷酸二酯键
(分数:
1.00)
A. √
B.
C.
D.
E.
解析:
7.关于Km值正确的说法是
A.是酶的特征性常数,与酶浓度无关
B.受酶和底物的浓度影Ⅱ向
C.与底物的种类无关
D.Km值越小则酶与底物亲和力越小
E.酶的Km值越小则催化效率越低
(分数:
1.00)
A. √
B.
C.
D.
E.
解析:
Km值是酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
是酶的特征性常数,与酶浓度无关。
Km值可以近似地表示酶和底物的亲和力。
Km值越小则底物与酶的亲和力越大,催化效率越高。
8.三羧酸循环发生的部位是
A.细胞核B.微粒体C.线粒体
D.内质网E.细胞液
(分数:
1.00)
A.
B.
C. √
D.
E.
解析:
9.人体生命活动主要的直接供能物质是
A.葡萄糖B.氨基酸
C.GTPD.ATP
E.磷酸肌酸
(分数:
1.00)
A.
B.
C.
D. √
E.
解析:
10.下列氨基酸为非编码氨基酸的是
A.半胱氨酸B.组氨酸
C.羟脯氨酸D.丝氨酸
E.亮氨酸
(分数:
1.00)
A.
B.
C. √
D.
E.
解析:
蛋白质分子中有一些修饰氨基酸,如羟赖氨酸、羟脯氨酸、焦谷氨酸、碘代酪氨酸等,它们都是在蛋白质合成过程中或合成后从相应的编码氨基酸经酶促加工、修饰而成的,这些氨基酸在生物体内都没有相应的遗传密码。
11.磷酸酶对磷酸酯键的水解属于
A.绝对专一性B.相对专一性
C.立体异构专一性D.顺反异构专一性
E.族类专一性
(分数:
1.00)
A.
B. √
C.
D.
E.
解析:
酶作用于一类化合物或一种化学键,属于酶的相对专一性。
12.可用于蛋白质定量的测定方法是
A.Folin-酚试剂反应B.双缩脲反应
C.茚三酮反应D.紫外分光光度法
E.以上都可以
(分数:
1.00)
A.
B.
C.
D.
E. √
解析:
13.关于非竞争性抑制作用正确的是
A.抑制剂的结构与底物相似
B.抑制剂和底物结合在酶分子的不同部位
C.Km↓、Vmax不变D.Km↓、Vmax↓
E.Km不变、Vmax增大
(分数:
1.00)
A.
B. √
C.
D.
E.
解析:
非竞争性抑制剂与底物的结构无相似性,结合在酶活性中心以外的部位。
此类抑制Km不变、Vmax不变减小。
14.下列氨基酸为含硫氨基酸的是
A.色氨酸B.苏氨酸
C.苯丙氨酸D.蛋氨酸
E.脯氨酸
(分数:
1.00)
A.
B.
C.
D. √
E.
解析:
组成蛋白质的含硫氨基酸有半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met)。
15.下列不参与三羧酸循环的酶是
A.延胡索酸酶B.异柠檬酸脱氢酶
C.琥珀酸脱氢酶D.丙酮酸脱氢酶
E.顺乌头酸酶
(分数:
1.00)
A.
B.
C.
D. √
E.
解析:
16.酶加速化学反应速度是因为
A.向反应体系提供能量
B.降低底物的能量水平
C.酶具有活性中心D.酶对底物有特异性
E.降低反应的活化能
(分数:
1.00)
A.
B.
C.
D.
E. √
解析:
所有的催化剂都可降低反应的活化能而加快化学反应速度。
17.肽链中的氨基酸不利于形成α-螺旋而利于β-转角的形成的是
A.ProB.AlaC.Val
D.TyrE.Leu
(分数:
1.00)
A. √
B.
C.
D.
E.
解析:
脯氨酸由于其环状结构常出现在β-转角中,很难出现在α-螺旋和β-折叠结构中。
18.关于构成蛋白质的氨基酸的叙述正确的是
A.均为氨基酸(脯氨酸为α-亚氨基酸)
B.均为L-α-氨基酸C.均有旋光异构现象
D.只含有α-氨基和α-羧基
E.均有极性侧链
(分数:
1.00)
A. √
B.
C.
D.
E.
解析:
19.蛋白质变性是由于
A.肽键断裂,一级结构遭到破坏
B.蛋白质中的一些氨基酸残基受到修饰
C.蛋白质分子沉淀
D.次级键断裂,天然构象解体
E.多肽链的净电荷等于零
(分数:
1.00)
A.
B.
C.
D. √
E.
解析:
20.每种完整的蛋白质分子必定具有
A.α-螺旋B.β-折叠
C.三级结构D.四级结构
E.辅助因子
(分数:
1.00)
A.
B.
C. √
D.
E.
解析:
由一条多肽链构成的蛋白质具有三级结构才具有生物学活性。
某些蛋白质还要求在三级结构基础上形成四级结构才具有完整的生物学活性。
21.对结合酶中金属离子的描述错误的是
A.与酶蛋白的结合可以紧密或疏松
B.与酶蛋白结合疏松的金属离子,即使不存在酶也能发挥最大活性
C.能与酶及底物形成三元络合物
D.金属离子可稳定酶的构象
E.某些反应靠金属离子传递电子
(分数:
1.00)
A.
B. √
C.
D.
E.
解析:
结合酶中金属离子与酶蛋白结合牢固的称金属酶,有些酶本身不结合金属离子,但是必须加入金属离子才有活性,称金属活化酶。
所有的金属离子有的稳定酶构象,有的参与组成酶的活性中心,在反应中传递电子,有的在酶与底物之间起桥梁作用。
22.下列氨基酸为亚氨基酸的是
A.GlyB.ProC.Trp
D.TryE.Lys
(分数:
1.00)
A.
B. √
C.
D.
E.
解析:
亚氨酸只有1个:
脯氨酸(Pro)。
23.关于酶竞争性抑制作用正确的是
A.抑制剂的结构与底物不相似
B.增大[S]对抑制作用无影响
C.Km↓、Vmax不变D.Km↓、Vmax↓
E.抑制剂和底物都与酶的活性中心结合
(分数:
1.00)
A.
B.
C.
D.
E. √
解析:
竞争性抑制剂与底物结构相似,竞争性地结合于酶活性中心的统一部位。
此类抑制使Km增大,最大反应速度不变。
增大底物浓度可以降低抑制作用。
24.蛋白质变性的实质是由于下列哪种键被破坏
A.盐键B.肽键
C.氢键D.疏水键
E.次级键
(分数:
1.00)
A.
B.
C.
D.
E. √
解析:
蛋白质变性指在某些理化因素作用下使蛋白质的空间构象破坏,导致理化性质改变及生物学活性的丧失。
一般认为蛋白质变性主要是二硫键和非共价键的破坏,不涉及一级结构的改变。
25.含有78个氨基酸的α-螺旋的螺旋长度是
A.26.52nmB.11.7nm
C.28.08nmD.14.04nm
E.20.72nm
(分数:
1.00)
A.
B. √
C.
D.
E.
解析:
α-螺旋结构特点:
①多肽链主链以肽键平面为单位、以α-碳原子为转折形成右手螺旋;②每个螺旋圈包括3.6个氨基酸残基,每个残基跨距0.15nm,螺距0.54nm;③相邻螺旋之间靠氢键维持稳定,氢键方向与螺旋轴方向大致平行;④各氨基酸残基侧链均伸向螺旋外侧。
26.含有2个羧基的氨基酸是
A.LysB.AsnC.Gln
D.GluE.Cys
(分数:
1.00)
A.
B.
C.
D. √
E.
解析:
含有2个羧基的氨基酸为酸性氨基酸,包括谷氨酸(Glu)和天冬氨酸(Asp)。
27.三大营养物质的共同中间代谢物是
A.乙酰CoAB.乙酰乙酸
C.ATPD.丙酮酸
E.以上都不是
(分数:
1.00)
A. √
B.
C.
D.
E.
解析:
糖、脂肪、蛋白质三大营养物质的最后代谢通路都是以乙酰CoA的形式进入三羧酸循环和氧化磷酸化,三羧酸循环是三大营养物质氧化分解的共同代谢通路。
28.酶反应中决定酶专一性的部分是
A.辅助因子B.酶蛋白
C.金属离子D.底物
E.别构剂
(分数:
1.00)
A.
B. √
C.
D.
E.
解析:
酶蛋白的结构决定酶的专一性。
29.下列直接参与底物水平磷酸化的酶是
A.α-酮戊二酸脱氢酶B.琥珀酰CoA合成酶
C.琥珀酸脱氢酶D.葡萄糖6-磷酸脱氢酶
E.丙酮酸脱氢酶
(分数:
1.00)
A.
B. √
C.
D.
E.
解析:
琥珀酰CoA合成酶又称琥珀酸硫激酶,催化琥珀酸与琥珀酰CoA的互变。
其中由琥珀酰COA生成琥珀酸的反应有GDP磷酸化生成GTP,其能量来自琥珀酰coA的高能硫酯键的断裂。
30.下列不符合辅酶的特点的是
A.与酶蛋白结合牢固B.常含有B族维生素
C.辅酶多数是金属离子
D.一些与酶蛋白结合疏松的辅酶起第二底物的作用
E.辅酶可以传递氢和电子及一些基团
(分数:
1.00)
A. √
B.
C.
D.
E.
解析:
小分子有机化合物作为酶的辅助因子称为辅酶或辅基。
辅酶与酶蛋白的结合疏松,辅基与酶蛋白的结合紧密。
辅酶与辅基的区别只是和酶蛋白结合的牢固程度不同,并无严格界限。
辅酶和辅基的作用是在反应中传递电子、氢或其他基团。
31.酶活性中心的叙述正确的是
A.与底物结合并使之转化为产物的特定区域
B.必需基团都在酶的活性中心
C.抑制剂都结合于酶的活性中心
D.都含有辅酶E.酶的中心部位
(分数:
1.00)
A. √
B.
C.
D.
E.
解析:
酶的分子比较大,而底物多数为小分子有机化合物,所以酶与底物的结合范围,只有酶分子表面的一个区域,即使底物是蛋白质与核酸等大分子化合物,酶与它们的结合,也只能是一个区域,这个区域称为酶的活性中心。
32.一个生物样品的含氮量为5%,它的蛋白质含量正确的是
A.8.80%B.12.50%C.16.0%
D.38.0%E.31.25%
(分数:
1.00)
A.
B.
C.
D.
E. √
解析:
蛋白质的元素组成中氮元素的含量恒定在16%,即蛋白质含量是氮含量的6.25倍。
33.蛋白质的基本组成单位是
A.葡萄糖B.核苷酸C.肽单元
D.氨基酸E.碱基
(分数:
1.00)
A.
B.
C.
D. √
E.
解析:
20种编码氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
34.关于酶的不可逆性抑制正确的是
A.抑制剂与酶的必需基团以共价键结合
B.抑制剂的结构与底物相似
C.抑制剂与酶结合后酶不会恢复活性
D.抑制剂只与酶的活性中心结合
E.抑制剂常是机体的代谢物
(分数:
1.00)
A. √
B.
C.
D.
E.
解析:
不可逆性抑制剂与酶的必需基团(包括活性中心内和活性中心外)以共价键结合使酶活性丧失,不能用透析、超滤等方法除去抑制剂而使酶活性恢复,但是可以用化学解毒剂去除抑制剂而使酶恢复活性。
此类抑制剂一般属非生物来源。
35.酶促反应米氏方程中最大反应速度是
A.底物被酶完全饱和时反应速度
B.酶完全被底物饱和时的反应速度
C.酶的特征性常数
D.随底物浓度的改变而改变
E.不随酶浓度的改变而改变
(分数:
1.00)
A.
B. √
C.
D.
E.
解析:
最大反应速度是酶完全被底物饱和时的反应速度,与酶浓度成正比。
36.符合高能磷酸键的叙述是
A.含高能键的化合物都含有高能磷酸键
B.高能磷酸键的键能特别高
C.有高能磷酸键变化的反应都是不可逆的
D.高能磷酸键只能通过氧化磷酸化生成
E.高能磷酸键水解释放的能量较大
(分数:
1.00)
A.
B.
C.
D.
E. √
解析:
所谓高能磷酸化合物是指那些水解时有较大自由能释放(大于21kj/mol)的磷酸化合物,将这些水解时释放能量较多的磷酸酯键称为高能磷酸键,实际上高能磷酸键水解时释放的能量是整个高能磷酸化合物整个分子释放的能量,并非这些化学键的键能特别高。
生物体内的高能化合物包括含有高能磷酸键的高能磷酸化合物和含有辅酶A的高能硫酯化合物。
37.不出现于蛋白质中的氨基酸是
A.半胱氨酸B.胱氨酸
C.瓜氨酸D.精氨酸
E.赖氨酸
(分数:
1.00)
A.
B.
C. √
D.
E.
解析:
蛋白质的基本单位包括20个编码氨基酸,不包括瓜氨酸。
38.天门冬氨酸的pK1=2.09、pK2=9.82、pKR=3.86,其pI是
A.7.73B.6.84C.5.96
D.5.955E.2.98
(分数:
1.00)
A.
B.
C.
D.
E. √
解析:
氨基酸的等电点(pI)等于氨基酸分子解离后处于兼性离子时其两侧的pK值之和的二分之一,酸性氨基酸完全质子化后提高pH基团解离的顺序为α-羧基、侧链基团羧基、α-氨基。
39.酶与一般催化剂比较所特有的性质为
A.只加速反应进程不改变反应的平衡点
B.只促进热力学允许的反应
C.机制是降低反应的活化能
D.酶在反应前后无质和量的变化
E.对反应底物有专一性
(分数:
1.00)
A.
B.
C.
D.
E. √
解析:
酶的作用特点包括高效性、专一性(绝对专一性、相对专一性、立体异构专一性)、反应条件温和、活性可以调节的特性。
40.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制属于
A.反馈抑制B.底物抑制
C.竞争性抑制D.非竞争性抑制
E.别构抑制
(分数:
1.00)
A.
B.
C. √
D.
E.
解析:
丙二酸与琥珀酸结构相似,与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶的活性中心,属于竞争性抑制。
41.关于变性蛋白质的特点正确的是
A.黏度下降B.溶解度增加
C.呈色反应减弱D.丧失原有的生物学活生
E.不易被胃蛋白酶水解
(分数:
1.00)
A.
B.
C.
D. √
E.
解析:
42.蛋白质的元素组成中含量恒定的是
A.碳(C)B.氧(O)
C.氮(N)D.氢(H)
E.硫(S)
(分数:
1.00)
A.
B.
C. √
D.
E.
解析:
蛋白质的元素组成中氮元素的含量恒定在16%,据此可以通过定氮的方法测定蛋白质的含量。
1g氮相当于6.25g蛋白质。
43.关于同工酶正确的是
A.具有相同氨基酸组成的一组酶
B.结构相同而存在部位不同
C.催化相同的反应而结构不同
D.免疫学性质相同E.理化性质和功能相同
(分数:
1.00)
A.
B.
C. √
D.
E.
解析:
同工酶是指催化同一种化学反应,但酶蛋白的分子结构,理化性质乃至免疫学性质都不同的一组酶。
44.关于酶的叙述正确的是
A.所有蛋白都有酶的活性
B.酶对底物都有绝对特异性
C.生物体内的几乎所有反应都需要酶
D.酶是活细胞的产物,不能在细胞外发挥作用
E.其催化活性都需辅助因子
(分数:
1.00)
A.
B.
C. √
D.
E.
解析:
酶是由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质。
生物体内几乎所有反应都需要酶的催化。
酶的作用特点包括高效性、专一性(绝对专一性、相对专一性、立体异构专一性)、反应条件温和、活性可以调节的特性。
根据酶分子结构分为单纯酶和结合酶,后者由酶蛋白和辅助因子组成。
45.引起酶原激活的方式是
A.氢键断裂、空间构象改变
B.酶蛋白与辅酶结合
C.酶由低活性的形式转变为高活性
D.部分肽键断裂、酶空间构象改变
E.酶蛋白被修饰
(分数:
1.00)
A.
B.
C.
D. √
E.
解析:
无活性的酶的前体称酶原。
酶原转变成有活性的酶称酶原激活。
酶原激活的过程实际是酶原的一个或几个肽键断裂,去除一个或几个肽段,改变酶构象,形成或暴露酶的活性中心。
46.关于关键酶下述描述错误的是
A.关键酶常是变构酶
B.在代谢途径中活性最高
C.常位于代谢途径第一步反应
D.常催化单向反应
E.常是受激素调节的酶
(分数:
1.00)
A.
B. √
C.
D.
E.
解析:
关键酶或限速酶是决定连续酶促反应的总速度或方向的酶。
关键酶通常催化单向反应,且多为催化代谢途径的第一步反应或反应速度最慢的酶。
调节因素常常通过改变限速酶的活性来调节整个代谢通路。
47.心肌中富含的LDH同工酶是
A.LDH1B.LDH2C.LDH3
D.LDH4E.LDH5
(分数:
1.00)
A. √
B.
C.
D.
E.
解析:
乳酸脱氢酶(lacticdehydrogenase,LDH)是四聚体,由两个肌肉型亚基(M)和两个心脏型亚基(H)所组成,两种亚基随机组合成五种四聚体:
LDH1(H4)、LDH2(H3M)、LDH3(H2M2)、LDH4(HM3)和LDH2(M4),这五种同工酶具有不同的电泳速度,它们向正极的电泳速度由LDH1~LDH5依次递减,单个亚基都无酶的活性。
心肌中富含LDH1而骨骼肌中富含LDH5。
48.下列氨基酸不是L-α-氨基酸的是
A.GlyB.AlaC.Val
D.LeuE.Asp
(分数:
1.00)
A. √
B.
C.
D.
E.
解析:
甘氨酸(Gly)的α-碳非手性碳原子,无旋光异构体。
49.蛋白质的一级结构指的是
A.蛋白质的α-螺旋结构
B.蛋白质分子的无规则卷曲
C.蛋白质分子内氨基酸以肽键相连接
D.蛋白质分子内氨基酸的排列顺序
E.蛋白质分子内的二硫键
(分数:
1.00)
A.
B.
C.
D. √
E.
解析:
蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
基本结构键为肽键。
某些蛋白质分子的一级结构中还有二硫键。
50.维持蛋白质分子α-螺旋的化学键是
A.肽键B.疏水键
C.氢键D.二硫键
E.离子键
(分数:
1.00)
A.
B.
C. √
D.
E.
解析: