精品第五章蛋白质.docx
《精品第五章蛋白质.docx》由会员分享，可在线阅读，更多相关《精品第五章蛋白质.docx（24页珍藏版）》请在冰豆网上搜索。
精品第五章蛋白质
第五章蛋白质（Protein）
§4—2食品加工中蛋白质的理化变化
§4-3蛋白质的改性
§4—4食品蛋白质
引言
蛋白质可分为动物蛋白、植物蛋白和微生物蛋白（又称单细胞蛋白，SCP）。
蛋白与食品的风味、质构、营养等密切相关。
例，焙烤食品的感官性质与小麦面筋蛋白有关，肉类产品的质构和多汁性主要取决于肌动蛋白、肌球蛋白、肌动球蛋白及一些水溶性蛋白。
乳制品的质构和凝乳性质取决于酪蛋白胶团独特的胶体结构。
一些蛋糕的结构和一些甜食的搅打起泡性质取决于蛋清蛋白的性质.
蛋白质的食品功能性质（Functionality）是指除营养价值外，对食品需宜特性有利的蛋白质的物理化学性质，如凝胶、溶解、泡沫、乳化、粘度等在食品中起着十分重要的性质。
蛋白质的食品功能性质主要分为四个方面：
（1）水合性质为蛋白质的流体动力学性质，主要是由于蛋白质-水（P—H2O）相互作用而产生。
如吸水性、持水性、湿润性、溶胀性、粘附性、分散性、粘度、溶解度等。
（2）与蛋白质—蛋白质（P-P）相互作用有关的性质，如沉淀、胶凝、面团形成、弹性等.
（3）表面性质是由于蛋白质分子的两亲性所产生，如表面张力、乳化作用、发泡性质、成膜性质、风味结合性质。
（4）感官性质是由于蛋白质作用于人的感官而产生，如爽滑度、咀嚼性、混浊度、色泽、气味、口感等.
食品蛋白质在食品体系中的功能作用
一种蛋白质往往同时提供多种功能性质，例如，蛋清具有胶凝作用，乳化作用,起泡性、水合能力等,
一般，动物蛋白的食品功能性质较丰富，如肉类蛋白、乳蛋白、蛋清蛋白、明胶，因而使用广泛。
植物蛋白的功能性质则较有限，如大豆蛋白、花生蛋白、其它植物种子蛋白，因而在食品中的使用较有限.
各种食品对蛋白质特性的要求
蛋白质分子中的肽链（偶极—偶极或氢键）和一些氨基酸侧链基团（离子的极性甚至非极性基团）能与水结合,称为蛋白质的水合.
几种常用蛋白质水合能力的大小为（gH2O/gProtein）：
酪蛋白0.40，卵清蛋白0。
30，大豆蛋白0.33。
蛋白质的水合性质在食品上有重要作用，例如，肉制品要求其中的蛋白质在加热时也能很好地保持水分，以获得良好的口感、风味和质构.
一、水合性质（HydrationProperties）
Pr浓度、pH值、温度、离子强度、其它成分的存在均能影响Pr-Pr和Pr-水。
蛋白质吸附水、保留水的能力对各类食品尤其是碎肉和面团等的质地起着重要的作用，其它功能性质如胶凝、乳化也与蛋白质的水合有十分重要的关系。
影响蛋白质水合的因素
pH的变化影响蛋白质分子的解离和净电荷量，因而可改变蛋白质分子间的相互吸引力和排斥力及其与水缔合的能力。
1、pH
宰后僵直前的生牛肉（或牛肉匀浆）pH从6。
5降至5.0（pI），肉的持水容量显著减少，并导致肉的汁液减少和嫩度降低。
图4—1pH对牛肌肉持水容量的影响
◆蛋白质在pI时，由于蛋白质分子之间相互作用增强，蛋白质——水相互作用减弱，所以水合能力最低.
◆高于或低于pI，由于净电荷和排斥力的增加会使蛋白质膨润和结合较多的水。
◆多数蛋白质结合水的能力在pH9~10时比在其它pH时要高，这是由于疏水基和酪氨酸残基的离子化。
pI时的蛋白质分子
非pI时的蛋白质分子
pI时，蛋白质分子之间相互作用增强，蛋白质-水相互作用减弱，水合能力最低。
◆在一定温度范围内（蛋白质未变性），温度升高降低了氢键作用和离子基团结合水的作用,使蛋白质的水合作用减弱.
2、温度
蛋白质分子通过氢键与水结合,氢键具有放热性质，高温使氢键去稳定。
◆若温度造成了蛋白质的变性,则可能会增加或降低蛋白质的水合能力.
1）一些蛋白质变性后结合水的能力比天然蛋白质高。
这是由于这些蛋白质在天然状态时结构紧密,变性后使肽链伸展，一些原来掩埋在内部的极性侧链外露，从而改进了水合能力。
（乳清蛋白）
2）一些蛋白质变性往往导致蛋白质聚集，此时蛋白质的水合能力因蛋白质-蛋白质相互作用而下降。
一些天然状态时结构紧密的蛋白质,变性后使肽链伸展,一些原来掩埋在内部的极性侧链外露,水合能力增加。
一些蛋白质变性后，疏水基团暴露，往往导致蛋白质产生疏水相互作用而聚集，水合能力降低.
蛋白质的水合能力高并不一定代表蛋白质的溶解性高，因为,蛋白质的溶解性除与水合能力有关，还与其它动力学因素有关。
例如，肉糜制品含水量可达70％，多种蛋白质具有水合能力从而能将这些水分保持在制品中，这些蛋白质中,肌动蛋白、肌球蛋白等是不溶于水的。
低盐浓度时（约0.1~0。
15mol/L），盐能提高蛋白质的水合能力,此浓度下，盐离子与蛋白质分子分带电基团发生微弱结合，蛋白质水合能力的提高基本上来自于离子所缔合的那部分水.
高盐浓度时（>0。
2mol/L），盐能降低蛋白质的水合能力，此时更多的水分与盐离子结合,导致蛋白质脱水。
3、离子强度
水合作用的应用
蛋白饮料
肌肉蛋白的持水性是影响鲜肉、嫩度的重要功能性质，也是肉类加工质量的决定因素。
焙烤食品加入脱脂奶粉提高面团吸水性，加强结构。
二、溶解度
Pr的溶解度即Pr在水中的溶解能力。
Pr溶解度对天然蛋白质的提取、分离提纯及评价蛋白质变性程度非常有用，蛋白质在饮料中的应用也与其溶解度有关.
影响Pr溶解度的因素:
pH值、离子强度、温度、溶剂类型等。
影响蛋白质溶解度的因素:
1、pH
◆一般，蛋白质的最低溶解度出现在pI附近，这是由于pI时蛋白质缺乏静电斥力，因疏水相互作用导致蛋白质的聚集和沉淀。
多数食品中的蛋白质属于酸性蛋白，即蛋白质分子中的天冬氨酸和谷氨酸残基的总和大于赖氨酸、精氨酸和组氨酸残基的总和,因此，它们在pH4～5（等电点）具有最低溶解度,在碱性pH（pH8～9）具有最高溶解度.蛋白质的碱提酸沉即是利用此原理。
◆在蛋白质未变性的温度范围（约4~40℃）:
通常，多数蛋白质的溶解度随温度升高而提高.（在不使蛋白质变性的温度范围，加热使蛋白质获得能量，热运动加快，分散到水中去）
2、温度
◆温度高于40℃后,由于热能的增加导致蛋白质结构的展开（变性），于是原先埋藏在蛋白质结构内部的非极性基因暴露,促进了聚集和沉淀作用，蛋白质溶解度下降.
3、离子强度
当中性盐浓度在0。
5~1mol/L范围,可增加蛋白质的溶解度，这种效应称为盐溶。
由于这些离子的溶剂化能起到提高蛋白质溶剂化的作用，因而溶解度增大。
不同离子的盐溶能力是不相同的.
当中性盐浓度大于1mol/L，蛋白质溶解度降低并产生沉淀，这种盐析效应是由于蛋白质和盐离子之间为各自溶剂化争夺水分子的结果。
原因:
在高盐浓度时,由于大部分水分子与盐类牢固结合，不能满足蛋白溶剂化所需水分子的需求,因此,蛋白质——蛋白质相互作用比蛋白质——水的相互作用更强，这样导致蛋白质分子聚集,继而产生沉淀。
三、粘度（Viscosity）
流体的粘度反映它对流动的阻力，蛋白质分子的体积很大，而且由于水化作用而使蛋白质分子表面带有水化层，更增大了分子的体积，使得蛋白质溶液的流动阻力很大,其粘度要比一般小分子溶液大得多.
蛋白质溶液不符合牛顿流体的特性，其粘度系数随剪切速度的增加而降低，即具有假塑性或剪切变稀。
搅打
造成剪切变稀的原因有：
（1）蛋白质分子在流动的方向逐渐定向,因而磨擦阻力下降。
（2）蛋白质水化球在流动方向变形。
（3）氢键和其它弱键的断裂导致蛋白聚集体或网络结构的解体.上述情况均导致分子或粒子在流动方向的直径减小。
当剪切停止后,有的蛋白质流体的聚集体或网状结构能重新恢复，粘度的下降是可逆的，这样的体系为触变体系。
（1）蛋白质分子的固有特性，例如分子大小、体积、结构、电荷数及浓度的大小等
球形分子蛋白质溶液的粘度,一般低于纤维分子蛋白质溶液的粘度。
如果蛋白质分子带有电荷，会增加蛋白质分子表面水化层的厚度，则溶液的粘度增加。
影响蛋白质流体粘度特性的主要因素
（2）蛋白质和溶剂间的相互作用
由于蛋白质-溶剂的相互作用，这种作用影响溶胀、溶解度和分子周围的流体动力学水合作用范围。
影响蛋白质流体粘度特性的主要因素
（3）蛋白质分子之间的相互作用
蛋白质—蛋白质的相互作用，决定聚集体的大小,对于高浓度蛋白质,蛋白质—蛋白质相互作用是主要因素。
由于蛋白质—蛋白质的相互作用，大多数蛋白质流体的粘度系数随蛋白质浓度的增加呈指数增加，体系表现为可塑粘弹性，仅当超过屈服值以破坏这些相互作用时，流体才能流动。
影响蛋白质流体粘度特性的主要因素
蛋白质溶液的粘度是液态、酱态食品（如饮料、肉汤、汤汁、沙司、稀奶油、蛋黄酱等）及物料（牛乳等）的主要功能性质，了解蛋白质分散体的流体性质对于确定最佳食品加工工艺具有实际意义,例如泵传送、混合、加热、冷却和喷雾干燥等，都包括质和热的传递。
四、胶凝作用（Gelation）
奶酪
凝固型酸奶
鱼糕
豆腐
豆腐花
蛋白质的胶凝作用是指变性蛋白质分子聚集形成的有序的网络结构的过程，其中含有大量的水。
蛋白质的胶凝与蛋白质的缔合、聚集、聚合、沉淀、絮凝和凝结等有区别:
Pr的缔合是指在亚基或分子水平上发生的变化；聚合或聚集一般包括大的复合物的形成；絮凝是指没有蛋白质变性时的无序聚集反应；凝结是变性蛋白质的无序聚集反应。
1、凝胶定义
蛋白质网络的形成是蛋白质-—蛋白质和蛋白质——溶剂（水）的相互作用,以及邻近的肽链之间的吸引力和排斥力平衡的结果。
即静电引力、Pr—Pr的作用有利于肽链的靠近；静电斥力、Pr—H2O的作用有利于肽链的分离。
参与形成蛋白质凝胶的力有疏水相互作用、静电作用（如与Ca2＋或其它二价离子桥接）、氢键、二硫键、范德华力等.（书本）
2、凝胶形成的特性和凝胶结构
豆腐
凝胶的三维网络结构
凝胶的三维网络结构
3、形成凝胶的条件
（1）在多数情况下热处理是凝胶形成的必需条件，然后再冷却。
有时加入少量的酸或Ca2+盐可提高凝胶速度和胶凝强度（豆腐）。
（2）有时不需要加热也可形成凝胶，如有些蛋白质只需要加入Ca2+盐（钙离子形成桥键,如酪蛋白胶束），或适当的酶解，或加入碱使之碱化后再调pH值至等电点,就可发生胶凝作用。
（3）蛋白质通过和多糖胶凝剂相互作用形成凝胶。
如带正电荷的明胶和带负电荷的褐藻酸盐或果胶酸盐之间通过非特异离子相互作用可形成高熔点（80℃）凝胶。
干酪是以奶与奶制品为原料，加入一定量的乳酸菌和凝乳酶使奶中蛋白质凝固后，排除乳清，再经一定时间的成熟而制成的一种发酵奶制品。
酶促凝固。
牛乳中的酪蛋白在皱胃酶等凝乳酶的作用下会发生凝固，工业上生产干酪就是利用此原理。
酪蛋白在皱胃酶的作用下水解为副酪蛋白（paracasem）,后者在钙离子等二价阳离子存在下形成不溶性的凝块，这种凝块叫做副酪蛋白钙。
4、凝胶的分类
（1）热可逆凝胶：
在加热时融解,冷却后又可重新通过氢键形成凝胶。
主要依靠非共价相互作用（例如氢键）来维持的凝胶网络结构是可逆的,例如明胶凝胶.
（2）热不可逆凝胶：
这类凝胶一旦形成，不易受加热等因素的影响。
主要依靠疏水相互作用和二硫键维持的凝胶网络结构常是不可逆的,例如蛋清凝胶，β-乳球蛋白凝胶。
5、凝胶的特性
由于凝胶是一种有序的空间网络结构，它高度水合（每克蛋白质可结合水10g以上），且其它成分也存在于该网络结构中，它们不易被挤压出来。
水的保留可能与网络的微毛细孔结构有关,也可能与肽链上羰基和氨基的极化有关。
凝胶的三维网络结构
面团
凝胶作用
通常热处理是蛋白质产生胶凝作用必不可少的，因为加热增强了疏水相互作用,同时使内部的巯基暴露，促进二硫键的形成或交换，使分子间的网络得到加强。
有些蛋白不经过加热也可发生胶凝，例如酶水解（血纤维蛋白）、先碱化然后调至中性或等电点pH值（如乳蛋白、大豆蛋白），或添加钙离子（钙离子形成桥键，如酪蛋白胶束）。
6、胶凝作用的影响因素
（1）、热处理
蛋白质浓度高时,通常更容易产生胶凝作用，因为更容易产生蛋白质分子间的吸引力,有时甚至在对凝胶不利的条件下（如不加热、pH偏离等电点很大）仍然可以发生胶凝，因为高浓度蛋白质中的许多疏水键和二硫键,能补偿因pH与蛋白质等电点相差很大时由于大量净电荷所产生的静电斥力。
（2）、蛋白质浓度
（3）、二硫键的形成
二硫键的形成通常生成不可逆凝胶（如卵清蛋白和β-乳球蛋白）.
（4）、食品成分的相互作用
将某些不同种类的蛋白质放在一起加热，可产生共胶凝作用形成凝胶.此外，蛋白质还能通过和多糖胶凝剂相互作用形成凝胶，带正电荷的明胶和带负电荷的褐藻酸盐或果胶酸盐之间通过非特异离子相互作用，可形成高熔点（80℃）凝胶。
五、乳化作用（Emusification）
许多食品，如牛乳、蛋黄酱、冰淇淋、奶油、蛋糕面糊、肉馅等均属于乳状液，蛋白质在稳定这些食品乳状液中起重要作用。
蛋黄酱
冰淇淋
蛋白质具有乳化作用应具备下述条件：
蛋白质能快速地吸附至界面
在达到界面后迅速伸展和取向（极性基团朝向水相,非极性基团朝向油相）
一旦达到界面，即与与邻近的蛋白质分子相互作用形成具有强内聚力和黏弹性的蛋白膜。
（能否形成经受热和机械运动的膜）
乳化剂作用的结构基础
两亲分子
能形成界面膜
氨基酸侧链可电离，有利于乳状液稳定
球蛋白（如乳清蛋白）具有很稳定的结构和很强的亲水性，故不是很好的乳化剂.
酪蛋白由于其无规则卷曲的结构特点及肽链上的高度亲水区域和高度疏水区域是很好的乳化剂。
大豆蛋白、肌动球蛋白（肉和鱼肉蛋白）等也是很好的乳化剂。
影响蛋白质乳化性质的主要因素
1、蛋白质种类
■通常,蛋白质表现出表面活性之前必须先溶解，不溶性蛋白不是良好的乳化剂.在一定浓度范围（约<25%），蛋白质的溶解度与乳化性质之间呈正相关,随着蛋白质溶解度提高则乳化容量增加，乳状液稳定性增强。
2、溶解度
例，在肉馅胶体（pH4~8）中有氯化钠（0.5~1mol/L）存在时，肌原纤维蛋白发生盐溶,溶解度和分子的伸展性都增大，使得肌原纤维蛋白乳化容量增加。
■不溶性蛋白可增加体系粘度而对乳状液有稳定作用.
多数蛋白质在pI时仅是微溶，因此在pI时它们不是良好的乳化剂，但是可以稳定已吸附的蛋白质膜，有利于维持乳状液的稳定性；当远离pI时有较好的乳化能力。
例如酪蛋白、乳清蛋白、大豆蛋白、花生蛋白、肌纤维蛋白.
一些蛋白质在pI时具有最佳的乳化性质，例如明胶、蛋清蛋白、血清清蛋白，因为这些蛋白质在pI时具有高溶解度.
3、pH
加热常会降低吸附在界面上的蛋白质膜的粘度和刚性，使乳状液稳定性降低。
但是若加热使高度水合的界面蛋白质发生胶凝作用则可提高蛋白质膜的粘度和刚性，结果使乳状液稳定性增强。
例如,肌原纤维蛋白的胶凝作用有助于肉类乳胶体的热稳定性，提高对水和脂肪的保持力和粘结性。
4、温度
这类物质会干扰蛋白质在界面上的取向,降低蛋白质膜的刚性，使蛋白质的乳化性能下降。
5、小分子表面活性剂
食品泡沫一般是指气体分散在含有表面活性剂的连续液相或半固相中所形成的分散体系。
许多食品为泡沫食品，如搅打奶油、蛋糕、面包、冰淇淋、蛋奶酥、啤酒泡沫等。
这些产品所具有的质构和口感源于分散的微细空气泡。
其中一些产品中，蛋白质是主要的表面活性剂,承担着起泡和稳定泡沫的功能。
六、起泡性质（Foaming）
将气体分散在水中，这个过程需要能量输入，分散体系中气相被连续的薄液层（水）分开,气/液界面面积巨大，可达1m2/ml液体。
由于界面能高，因此气泡很不稳定,易于聚集而消失。
为保持界面而不使气泡聚集，就需要加入表面活性剂以降低界面能,并在气/液之间形成一层弹性的保护膜。
一些蛋白质能快速吸附到气/液界面，降低表面张力，形成一定弹性和刚性的蛋白质膜,表现出良好的起泡能力，例如β—酪蛋白、蛋清蛋白。
快速地吸附至气----水界面
易在界面上展开和重排
通过分子间作用力在界面上形成一层粘合性膜
蛋白质作为起泡剂的必要条件
起泡能力高的蛋白质一般是那些能在气/液界面上完全展开的蛋白质。
然而，具有良好起泡力的蛋白往往不具备稳定泡沫的能力。
有良好稳泡能力的蛋白一般是那些分子结构仅部分展开并保留一定程度折叠的蛋白，例如溶菌酶，血清清蛋白、κ—酪蛋白，因为它们能产生具有良好流变性质的厚吸附膜.稳泡能力高的蛋白则往往不具有良好起泡能力.
泡沫体积—起始液体的体积
膨胀率=-----—---———-—-—-———---———--——---————--——-———-—×100%
起始液体的体积
并入气体的体积
起泡力=———-——----——--——---—--———-—-----—×100%
液体的体积
蛋白质的起泡力评价指标
气泡能力：
是指在气-液界面形成坚韧的薄膜，
使大量气泡并入和稳定的能力。
泡沫稳定性（FoamStability）
蛋白质稳定处在重力和机械力下的泡沫的能力
50％液体从泡沫中排出所需要的时间
或者泡沫体积减少50%所需要的时间
不同蛋白质溶液的起泡力
起泡能力一般随蛋白质浓度的提高而提高，达某一浓度值时起泡能力亦达最高值,这是由于浓度升高则体系的粘度升高,有助于在界面形成多层的蛋白质膜。
一般，多数蛋白质在2％~8%浓度范围显示最高起泡能力.
影响蛋白质起泡性质的因素：
1、蛋白质浓度
部分热变性能改进蛋白质的起泡性质.因为适度加热能使蛋白质分子部分地展开而且不造成蛋白质完全变性。
更剧烈的条件热处理会损害起泡能力。
若加热导致蛋白质聚合（二硫键），增加了相对分子质量，则蛋白质不能有效吸附至气/液界面,则起泡能力降低.
对于已形成的泡沫，加热会使气体膨胀而破坏泡沫.例如，蛋糕、面包是面胚中的泡沫在焙烤期间破坏后制成的。
2、温度
一般，在pI以外的pH,蛋白质具有良好起泡能力，但泡沫的稳定性差。
pI时，蛋白质分子间排斥力小，同时被吸附至界面的蛋白质的数量增加，蛋白质膜的厚度和硬度增加,虽然起泡能力差，形成的气泡少，但气泡的稳定性高.
大多数食品泡沫都是在与它们的蛋白质成分等电点不同的pH条件下制成的。
3、pH
蛋白质的高溶解度是具有良好起泡能力的先决条件,不溶解的蛋白（如肌纤维蛋白、等电点时的蛋白）则能提高体系粘度而有稳泡作用。
4、蛋白质溶解度
盐不仅影响蛋白质的溶解度、粘度、展开和聚集，而且还改变蛋白质的起泡性质。
在特定的盐溶液中，蛋白质的盐析作用通常可以改善起泡性;反之，盐溶使蛋白质显示较差的起泡性。
二价钙离子例如Ca2+和Mg2+在0。
02~0.4mol/L时能与蛋白质的羧基生成桥键，使之生成黏弹性较好的蛋白质膜，从而提高泡沫的稳定性.
5、盐
糖类通常能够抑制泡沫膨胀，但也可提高泡沫的稳定性（增加了体相的黏度）。
在加工蛋白甜饼、蛋奶酥和蛋糕等含糖泡沫型甜食时，常是搅打之后再加糖。
6、糖
当蛋白质被低浓度脂类污染时，脂类物质将会严重损害起泡性能。
原因：
由于具有表明活性的极性脂类化合物（磷脂）占据了空气/水界面,对吸附蛋白质膜的最适宜构象产生了干扰，从而抑制了蛋白质在界面的吸附，使泡沫的内聚力和黏弹性降低，最终造成搅打过程中泡沫的破裂。
例，乳清浓缩蛋白、乳清分离蛋白、大豆蛋白和鸡蛋蛋白在加入蛋黄后起泡性变差.食品加工中，脂类常用作蛋白质泡沫的消泡剂。
7、脂类
制备泡沫的方法有：
搅打法、鼓泡法、减压法等。
搅打时，适度的搅打强度和时间有利于蛋白质分子伸展，形成泡沫。
但过度搅打则会因蛋白质聚集沉淀而降低起泡力。
8、搅打强度和时间
蛋白质与风味物质结合对食品产生不同的影响，这种结合有时是不受欢迎的，例如，大豆蛋白制品的豆腥味和青草味一般认为是与蛋白质结合在一起的己醛造成的。
蛋白质的风味结合性质有有利的一面，食品生产中可用蛋白质作为风味物质的载体,例如明胶，这要求
（1）蛋白质必须同风味物质牢固结合并在加工中将其保留住而不致于散失,
（2）当食品入口后，蛋白质能尽快将风味物质不失真地释放出来，即蛋白质与风味物质的结合应是可逆的。
七、风味结合性质
风味物质与蛋白质的相互作用通常是非共价键的。
干蛋白粉与风味物质的结合主要通过范德华力、氢键和静电相互作用，风味物质亦可被以物理方式截留在干蛋白粉的缝隙和毛细管中.
在液态食品中，风味物质则主要通过风味物质的非极性部分与蛋白质表面的疏水小区域结合,即疏水相互作用,以及风味化合物与蛋白质极性基团,如羟基和羧基，通过氢键和静电相互作用结合.
挥发性物质和蛋白质之间的作用
任何影响蛋白质结构的因素都会影响风味物质与蛋白质的结合.例如，水活性、pH、盐、化学试剂、水解酶、变性及温度等。
1、水活性
水可以提高蛋白质对极性挥发物的结合,但对非极性化合物的结合几乎没有影响。
2、pH
酪蛋白在中性或碱性pH时比在酸性pH溶液中结合的羧基、醇或脂类挥发性的物质更多,这与pH引起的蛋白质构象变化有关。
影响风味结合的环境因素
3、盐
挥发性风味化合物主要通过疏水相互作用与水合蛋白质进行相互作用，因此任何影响疏水相互作用或蛋白质表面疏水性的因素都会影响风味结合。
盐溶类盐由于使疏水相互作用失去稳定，降低风味结合,而盐析类盐提高风味结合.
4、化学试剂
凡能使蛋白质解离或二硫键裂开的试剂，引起蛋白质结构展开，均会提高蛋白质与风味物质结合能力。
5、水解酶
蛋白质降解则使原先分子结构中的疏水区被破坏，降低蛋白质的风味结合能力。
例如,蛋白质部分水解常用于大豆蛋白的脱腥。
每千克大豆蛋白能结合6。
7mg正己醛,用一种酸性细菌蛋白酶水解后只结合1mg.
6、变性
蛋白能热变性一般导致对挥发性物质的结合增强.例如，10％的大豆蛋白水溶液于90℃加热1h或24h，然后冷冻干燥,发现其对己醛的结合量比未加热的对照组分别大3倍和6倍。
八、面团形成（Doughform）
小麦蛋白质按溶解度分为：
清蛋白（溶于水）
球蛋白（溶于10％氯化钠，不溶于水）
麦醇溶蛋白（麦胶蛋白,溶于70％～90%乙醇）
麦谷蛋白（不溶于水或乙醇，溶于酸或碱）。
面筋蛋白（gluten）又称面筋，主成分是麦醇溶蛋白和麦谷蛋白，它们约占面粉蛋白的80％。
商业面筋蛋白是从面粉中分离出来的水不溶性蛋白。
面筋蛋白结构上的特点
1、富含谷氨酰胺（＞33%）和含羟基的氨基酸,因而易形成氢键,可用来解释面筋的吸水能力和内聚-黏合性。
2、面筋蛋白有许多非极性氨基酸（30％），有利于蛋白质分子和脂类的疏水相互作用,使之产生聚集。
3、面筋蛋白含二疏键（半胱氨酸和胱氨酸约占面筋总量的2%—3%）,这有利于蛋白质分子之间在面团中的紧密连接,使面筋蛋白能在面团中形成网络结构。
面筋蛋白的特有性质是，将面粉加水，在室温下揉搓混合，能够形成具有强内聚力和粘弹性的糊状物，即面团。
面团调制时,水化的面粉经混合揉搓，蛋白质、淀粉逐渐吸水膨胀，面胚的粘度增加，面筋蛋白在剪切力作用下定向排列和部分展开，逐渐形成具有粘弹性的蛋白质三维网络，水、淀粉、油脂及气体（一般为二氧化碳和空气，由酵母产生或揉面时混入），分散在三维网络中，形成面团.
面团的形成
面团调制时过度揉搓会破坏已形成的三维网络。
已形成的网络结构保持气体的能力如何则取决于面筋蛋白，并会影响到产品的体积、弹性等。
已制好的面团经焙烤工序即可将网络固定下来，得到面包、蛋糕、饼干等产品。
九、组织化（Texturization）
蛋白质组织化（重整）是指采用物理或化学方法改变原料蛋白质的组织形式，使其形成具有咀嚼性和良好持水性的薄膜或纤维状产品,且在以后的水合或加热处理中能保持良好的性能。
大豆蛋白等经组织化后可制成人造肉,作为肉类代用品.
1、热凝结和薄膜形成
浓缩的大豆蛋白能在平坦的金属表面上热凝结而产生薄而水化的蛋白质膜。
传统豆制品腐竹的生产利用了蛋白质热凝结原理。
豆乳在加热时，与空气接触的液面上，水分不断蒸发，蛋白质—蛋白质相互作用增强，形
升级会员 