1、2动物生物化学的涵义(15分钟);3动物生物化学发展简史(35分钟);4动物生物化学与动物生产和动物健康(15分钟);5动物生物化学学习方略(15分钟);6课后小结(5分钟)。教学方法:1 利用多媒体课件进行讲授;2 讲授重点内容。作业布置1 什么是动物生物化学,其研究的对象和目的是什么?2 动物生物化学课程的特点是什么?主要参考资料1美 路易斯N. 马格纳. 李难,崔极谦. 王水平译. 生命科学史. 天津:百花文艺出版社, 20022郑集. 中国早期生物化学发展史. 南京:南京大学出版社, 19893美 加兰E. 艾伦. 田洺译. 20世纪的生命科学史. 上海:复旦大学出版社, 2000课后
2、自我总结分析第2次课 2学时第二章 蛋白质的结构与功能1 了解蛋白质在生命活动中的作用;2 掌握蛋白质的一、二、三、四级结构概念与特征;蛋白质的一、二、三、四级结构;难点:肽键,二面角,-螺旋和-折叠结构。1通过提问温习动物生物化学的概念(5分钟);2讲述蛋白质在生命活动中的作用(10分钟);3蛋白质的组成单位氨基酸的结构、分类及性质(25分钟);4蛋白质的一、二、三、四级结构(45分钟);5课后小结(5分钟)。1 利用多媒体课件进行讲授,对照蛋白质结构模式图加深学生的感性认识;1 蛋白质可分为哪些类型,各执行什么功能?2 自然界存在多少种编码氨基酸,怎样对其进行分类?3 肽键有什么特点,对蛋
3、白质构象形成有什么影响?4 -螺旋和-折叠结构有什么特点?1邹思湘. 动物生物化学,中国农业出版社(北京),第四版,20052李庆章, 吴永尧. 生物化学,中国农业出版社(北京), 20043阎隆飞, 孙子荣. 蛋白质生物大分子结构. 北京:清华大学出版社, 1999第3次课 2学时1 掌握蛋白质结构与功能的关系;2 熟悉蛋白质的组成单位氨基酸,蛋白质的理化性质;3 了解蛋白质分离纯化与测定技术。蛋白质结构与功能的关系;蛋白质的等电点,蛋白质变性与复性。1通过提问温习蛋白质的一级结构和三维结构(5分钟);2讲述蛋白质一级结构与功能的关系(20分钟);3讲述蛋白质高级结构与功能的关系(20分钟)
4、;4讲述蛋白质的理化性质(20分钟);5介绍蛋白质分离纯化与测定技术(20分钟);2 讲授重点内容;3利用Flash动画演示蛋白质变性与复性过程,加深学生的感性认识。1 蛋白质的一级结构、高级结构与蛋白质功能有何关系?2 什么是蛋白质变性,变性蛋白质有什么特点,引起蛋白质变性的因素有哪些?3 蛋白质有哪些重要性质可用于分离、分析和鉴定?利用这些性质建立了哪些分离、分析和鉴定方法?2阎隆飞, 孙子荣. 蛋白质生物大分子结构. 北京:3汪玉松, 邹思湘, 张玉静. 现代动物生物化学. 第三版. 北京:高等教育出版社, 2005第4次课 2学时第三章 核酸化学1 重点掌握核酸的一级结构;2 掌握DN
5、A的结构与功能;3 掌握RNA 的结构与功能。核酸的一级结构, DNA和RNA的结构与功能;核酸中核苷酸的连接方式,DNA双螺旋结构。1通过提问温习蛋白质的一级结构,由蛋白质一级结构引出DNA一级结构(5分钟);2讲述DNA一级结构、二级结构和三级结构(45分钟);3讲述RNA一级结构、二级结构和三级结构(35分钟);4课后小结(5分钟)。1 利用多媒体课件进行讲授,利用图片增加学生对核酸结构的感性认识;1 DNA双螺旋结构的要点是什么?2 试述RNA的种类及其生物学作用?2P.C. Turner. 分子生物学(影印版), 科学出版社. 第二版,20043Lodish H, Berk A, Z
6、ipursky SL, Matsudaira P. Molecular Cell Biology. Fourth edition. NY: Freeman, 2000第5次课 2学时1 掌握基因和基因组的概念;2 熟悉核酸的理化性质及其应用;3 熟悉核酸酶和限制性核酸内切酶;4 了解DNA一级结构测定与DNA 的化学合成。核酸的理化性质及应用;DNA的变性、复性,DNA的溶解温度。1通过提问温习DNA的二级结构(5分钟);2讲述基因及基因组的概念(15分钟);3讲述核酸的一般理化性质(10分钟);4讲述DNA的变性与复性(30分钟);5介绍核酸酶和限制性内切酶的作用(10分钟);6介绍DNA一
7、级结构测定与DNA化学合成(15分钟)3利用Flash动画演示DNA变性与复性过程,加深学生的感性认识。1 什么是DNA变性?简述影响特定核酸分子Tm 的因素?2 什么是基因与基因组?3Brown T A. Genomes. NY: Wiley, 1999.第6次课 2学时第四章 酶1 重点掌握酶催化反应的特征;2 了解酶的命名和分类;3 熟悉酶的组成与辅酶。酶催化反应的特征,酶的组成与辅酶;酶催化反应的特征。1通过提问引出酶作为生物催化剂的特点(5分钟);2讲述酶催化反应的特征(15分钟);3讲述酶的命名和分类(10分钟);4讲述酶的组成(15分钟);5介绍维生素与辅酶(40分钟);2 讲授
8、重点内容,举例说明维生素的作用以及其与辅酶的关系。1 简述酶和一般催化剂的共性及特性。2 酶分哪几类?说明酶的国际命名法与酶编号的原则。3 举例说明维生素的辅酶(辅基)形势及其主要功能。2陈石根, 周润琦. 酶学. 上海:复旦大学出版社, 20013袁勤生. 现代酶学. 上海:华东理工大学出版社, 2001第7次课 2学时1 掌握酶的结构与功能的关系2 掌握酶的作用机理;酶的活性部位和必需基团,酶作用的专一性机理;酶作用的诱导契合学说。1通过提问温习酶的组成与辅酶(5分钟);2讲述酶的活性部位和必需基团(20分钟);3讲述酶的结构与功能的关系(15分钟);4讲述酶作用的专一性机理(30分钟);
9、5介绍酶作用的高效性机理(15分钟);1利用多媒体课件进行讲授;2讲授重点内容;3利用Flash动画演示酶作用的专一性机理,加深学生的感性认识。1 酶作用的专一性假说有哪些?各自要点是什么?2 酶原及酶原激活的生物学意义是什么?3 什么是酶的活性部位?第8次课 2学时1 掌握影响酶促反应速度的规律及其机理;2 了解几种重要的酶;3 了解酶的分离纯化和活力测定。影响酶促反应速度的规律及其机理;米氏常数的意义,抑制剂对酶促反应速度的影响。1通过提问温习酶作用的专一性机理(5分钟);2讲述影响酶促反应速度的因素及其机理(50分钟);3介绍几种重要的酶(20分钟);4介绍酶分离纯化和活力测定知识(10分钟);1 利用多媒体课件进行讲授,利用动画和图片演示影响酶促反应速度的因素及其机理;1 影响酶促反应速度的因素有哪些?2 举例说明酶的竞争性抑制作用。3 何谓同工酶?举例说明其分子结构特征及其研究意义。4 何谓共价调节酶?举例说明其如何通过自身活性的变化实现对代谢的调节?第9次课 2学时第五章 生物氧化
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