生物化学练习册本科期末复习用剖析.docx
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生物化学练习册本科期末复习用剖析
练习题说明
本练习册作为平时学习和期末考试复习之辅助材料，为学习过程中加深理解提供帮助。
期末考试的出题形式：
填空题、选择题、判断题、简述题、填图说明题、完成反应式题、论述题等构成。
本练习册内的所有题，不会与期末考试题相重复，但理解好本练习册的内容，在期末考试中就可以达到优秀的程度。
◇在编辑本文档的过程中存在错误，需要核对使用。
题型示例
填图说明题示例：
在1-6方格处注明其内容，并说明该项技术。
完成反应式题示例：
写出下列反应式的酶和辅酶的名称，并说明分子中的化学键特点。
第一章
一、名词解释
1．代谢途径（metabolicpathway）：
细胞内由酶催化的一系列定向的、彼此相关联的化学反应，共同组成一个代谢途径，负责某种物质的化学合成或分解，完成特定的生理功能。
2．合成代谢（anabolism）：
将小分子的前体经过特定的代谢途径，构建成较大的分子并且消耗能量的化学反应。
3．分解代谢（catabolism）：
是指将较大的分子经过特定的代谢途径，分解成小的分子并且释放能量的化学反应。
4．蛋白质组学（proteomics）：
以某种细胞或组织内全部蛋白质为研究对象，通过对其分离、纯化，分别研究其结构、功能及相互关系，这样一门学科就称之为蛋白质组学。
它是后基因组时代的主要研究内容之一。
5．基因工程（geneticengineering）：
根据人们的意愿，利用工程设计的方法，在体外将克隆获得的目的基因与适当的载体进行切割和连接，构建成正确的重组表达载体，再应用物理的、化学的或生物学的方法将该表达载体导入到细菌、动植物体细胞或受精卵中，使目的基因在细胞或宿主体内以瞬时方式或稳定方式进行表达，借此研究目的基因的结构与功能，或获得该基因的表达产物。
这一过程就是基因工程，也称作遗传工程。
广义上，转基因动物、克隆、基因打靶、基因组计划等均属于基因工程的范畴。
二、简答题
1．什么是生物化学？
1．答：
生物化学是生命的化学。
它是一门以物理、化学及生物学的理论和方法在细胞与分子水平上研究生物体的化学组成与结构、生命活动过程中的化学变化规律，以及这些化学变化与生理功能的关系的科学。
2．生命物质的结构层次有哪些？
2．答：
生命物质的结构包括构成生命的元素、生物小分子、生物大分子、亚细胞结构、细胞、组织、器官、生命有机体等8个层次。
3．生物化学经历了哪几个发展阶段？
各个时期研究的主要内容是什么？
试举各时期1--2例。
3．答：
根据研究内容和研究水平，结合大致的发展时期，可将动物生物化学的发展历史划分为以下4个不同的阶段。
（1）经验观察阶段（19世纪之前）这一阶段主要是人们对生产或生活中的一些生化现象进行观察、总结，并将其中的某些经验成功地应用到生产或生活实践中。
例如，公元前22世纪，酿酒——前14世纪盛行饮酒；公元前12世纪，发酵制酱；公元前6世纪，地方性甲状腺肿——瘿病，到公元4世纪，可用海带治疗之；维生素A缺乏症（夜盲症）和维生素B缺乏症（脚气病），可分别用动物肝脏和米糠粥治疗。
（2）静态生物化学阶段（19～20世纪初）这一阶段生物化学作为一门独立的学科已经诞生，人们开始利用简单的物理或化学方法有目的地进行生物化学研究，如1828年F．WoHer的开创性工作，他在实验室里，用无机物氰酸铵合成出了脲。
1897年，德国科学家Eduard和HansBuchner兄弟利用破碎了的（死了的）酵母细胞的抽提液实现了把糖转变为酒精的发酵过程。
1926年，J．Sumner从刀豆中分离到了能催化脲分解的脲酶（urase），并证明它是蛋白质。
这一阶段的主要特点是以分析生物体的化学组成为主要研究内容，具体包括组成生物体的化学元素、生物分子，特别是生物大分子的结构、相互关系及其功能等。
（3）动态生物化学阶段（19世纪末～20世纪中叶）这一阶段以物质和能量代谢为主要研究内容。
借助于离体器官、组织匀浆、切片或精制酶等方法研究生物组成物质的代谢变化、生物活性物质在代谢中的作用，以及代谢过程中的能量变化。
代表性的事例有：
19世纪末，李比希首次提出“新陈代谢”的概念；1887年，霍佩赛勒首次提出“生物化学”的概念；1937年，克雷伯斯提出三羧循环、鸟氨酸循环；1940年，恩伯顿、迈耶霍夫提出无氧酵解。
（4）分子水平研究阶段（20世纪中叶～现在）20世纪中叶，以沃森（JamesWat-son）和克里克（FrancisCrick）提出的DNA双螺旋结构模型为标志，生命科学的研究进入了分子生物学时代。
特别是生物大分子的研究，取得了突飞猛进的发展，
例如：
在蛋白质方面，1955年Sanger完成了牛胰岛素的氨基酸序列分析（51个氨基酸）；1965年我国首次人工合成有生物学活性的牛胰岛素。
在核酸方面，1953年沃森（JamesWatson）和克里克（FrancisCrick）提出了DNA双螺旋结构模型；1990年人类基因组计划开始实施，并于2001年宣布完成；从2000年开始进入了后基因组时代，具体研究内容包括功能基因组学、蛋白质组学、比较基因组学等。
第二章
一、名词解释
1．生物大分子（biologicalmacromolecules）：
由于生命活动极其复杂，要求参与其过程的许多分子也非常大。
如DNA，即便是小小的大肠杆菌，它的DNA分子量也有2.2×109。
一个典型的蛋白质分子的分子量也有50000左右，有些蛋白质的分子量达到几十万、几百万。
生物机体中这些巨大的分子称为生物大分子（biologicalmacromolecules），包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。
2．自由能（freeenergy）：
自发过程中能用于做功的能量称为自由能。
3．生物能量学（bioenergetics）：
是研究生命有机体传递和消耗能量的过程，阐明能量的转换和交流的基本规律的一门科学。
4．氢供体（hydrogendonor）：
氢键中与氢原子联系较为密切的原子称为氢供体。
5．高能磷酸化合物（high-energyphosphatedcompound）：
ATP等含有高能磷酸键的化合物称为高能磷酸化合物。
二、填空题
1．构成蛋白质、核酸、糖类和脂类的主要元素有
1．氢，氧，碳，氮
2.从根本上说，有机分子是由____连在一起的。
生物分子间的非共价相互作用是执行其功能的关键，这些相互作用包括____、——、——和——。
2．共价键，氢键，离子键，范德华力，疏水作用力
3．生物体内的高能磷酸化合物主要包括__—、——、——、——。
3.ATP，GTP，CTP，UTP
4．生物体内水的存在方式有____和——．
4．自由水，结合水
三、简答题
1．生物分子中的化学键主要有哪些？
它们各起什么样的作用？
1．答：
氢键、离子键、范德华力和疏水作用力。
氢键可以存在于带电荷和不带电荷的分子之间。
离子键是生物分子中带有相反电荷的基团之间通过静电引力的相互作用。
范德华力通常发生在两个原子之间的距离为0.3～0.4nm的范围内，虽然它比离子键和氢键要弱得多，但并不因此而变得无足轻重。
从本质上讲，范德华力也是静电引力所致。
疏水力在蛋白质多肽链的空间折叠、生物膜的形成、生物大分子之间的相互作用以及酶对底物分子的催化过程中常起着关键作用。
2.生物体内的能量主要以什么方式存在？
2．答：
主要以高能磷酸化合物的方式存在。
这些化合物主要包括ATP、GTP、CTP、UTP。
3．生物化学反应的特点有哪些？
3．答：
能量偶联，效率高，在水介质中进行。
4.为什么说没有水就没有生命？
4．答：
水是动物体内含量最多的物质，一般占体重的60%～70%。
动物体内的水以两种形式存在，即自由水和结合水。
自由水流动性大，可进出于血液、组织、细胞内外。
结合水是指与蛋白质、多糖和磷脂等紧密结合的水，因而其流动性低，溶解能力也降低。
所有生命物质均以不同方式溶入水中或与之结合，这是水的最重要的生物功能。
其次是运输功能，参与物质、能量及信息的交流。
另外，水对于维持体温恒定也很重要。
水分子是极性分子，极易形成氢键，直接参与许多代谢反应。
总之，由于水分子的极性结构、自身高度的亲和性和优良的溶剂性，使其成为几乎所有生物化学过程的介质。
二、填空题
1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的——基和另一氨基酸的——基连接而形成的。
1．氨，羧
2．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为——%，如测得1g粗蛋白样品含氮量为lOmg，则蛋白质含量为____%。
16，6.25
3．蛋白质中的____、____和——3种氧基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。
苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸
4．精氨酸的pl值为10.76，将其溶于pH7的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向电场的____方向移动。
负极
5．组成蛋白质的20种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是——，含硫的氨基酸有——和____。
组氨酸，半胱氨酸，蛋氨酸
6．蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是——和——。
6．a-螺旋结构，@-折叠结构
7．a-螺旋结构是由同一肽链的____和__—间的——键维持的，螺距为——nm，每圈螺旋含____个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为——nm。
天然蛋白质分子中的a-螺旋大多属于__—手螺旋（旋光性）。
7．C=O，N-H，氢，0.54，3.6，0.15，右
8．在蛋白质的a-螺旋结构中，在环状氨基酸——存在处局部螺旋结构中断。
8．脯氨酸
9．球状蛋白质中有____侧链的氨基酸残基常位于分子表面并与水结合，而有——侧链的氨基酸位于分子的内部。
9．亲水性，疏水性
10.氨基酸一般与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成——色化合物，而脯氨酸与茚三酮反应生成色化合物。
10.蓝紫，黄
三、选择题
1．在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称为（）
A．三级结构；B.缔合现象；C．四级结构；D．变构现象
2．形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个a-碳原子处于（）
A．不断绕动状态；B可以相对自由旋转；C．同一平面；D．随不同外界环境而变化的状态
3．肽链中的肽键是（）
A．顺式结构；B．顺式和反式共存；C．反式结构
4．维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是（）
A．静电作用力；B氢键；C．疏水键；D-范德华作用力
5．蛋白质变性是由于（）
A.一级结构改变；B.空间构象破坏；C.辅基脱落；D.蛋白质水解
6．在下列所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋转的氨基酸是（）
A丙氨酸；B．亮氨酸；C．甘氨酸；D．丝氨酸
7．天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构（）
A．全部是L-型；B．全部是D一型；
C．部分是L-型，部分是D一型；D.除甘氨酸外都是L-型
8．谷氨酸的pK1（一COOH）为2.19,pK2（一N+H3）为4.25,pK3（一COOH）为9.67，其pl是（）
A．4.25;B3.22;C.6.96,D.5.93
9．天然蛋白质中不存在的氨基酸是（）
A.半胱氨酸；B瓜氨酸；c．丝氨酸；D．蛋氨酸
10.破坏a-螺旋结构的氨基酸残基之一是（）
A．亮氨酸；B丙氨酸：
c．脯氨酸，D.谷氨酸，
四、判断（是非）题（在括号内注明“对”或“错”）
1．含有一个氨基和一个羧基的氨基酸的pI为中性，因为-COOH和-NH2的解离度相同。
（）
2．构型的改变必须有旧的共价键的破坏和新的共价键的形成，而构象的改变则不发生此变化。
（）
3.生物体内只有蛋白质才含有氨基酸。
（）
4．所有的蛋白质都具有一级、二级、三级、四级结构。
（）
5．用羧肽酶A水解一个肽，发现释放最快的是Leu，其次是Gly，据此可断定，此肽的C端序列是Gly-Leu。
（）
6．蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质活性的改变。
（）
7．镰刀形红细胞贫血病是一种先天性遗传病，其病因是由于血红蛋白的代谢发生障碍。
（）
8．在蛋白质和多肽中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键。
（）
9．从热力学上讲，蛋白质分子最稳定的构象是自由能最低时的构象。
（）
10.天然氨基酸都有一个不对称a-碳原子。
（）
11．变性后的蛋白质其分子量也发生改变。
（）
12．蛋白质在等电点时净电荷为零，溶解度最小。
（）
第三章
一、名词解释
1．氨基酸（aminoacid）：
分子中同时含有氨基和羧基的有机化合物（或分子中含有氨基的羧酸），叫氨基酸。
包括脂肪族氨基酸和芳香族氨基酸。
在脂肪族氨基酸中，根据氨基的位置，可分为a-氨基酸、p-氨基酸、r-氨基酸。
其中a-氨基酸是构成蛋白质的基本单位，共有20种。
除a-氨基酸外，细胞内还含有其他种类的氨基酸。
2．分子伴侣（chaperone）：
又叫伴娘蛋白，是细胞中一类帮助新生肽链折叠成正确的构象，但其自身并作为终产物的组成成分的蛋白分子。
3．分子病（moleculardisease）：
基因突变导致蛋白质的一级结构发生改变，如果这种改变导致蛋白质生物功能的下降或丧失，就会产生疾病，这种疾病称为分子病。
4．两性电解质（ampholyte）：
分子中同时含有正电荷和负电荷的电解质称为两性电解质。
5．等电点（pl，isoelectricpoint）：
使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）时溶液的pH值，称为该分子的等电点。
6．茚三酮反应（ninhydrinreaction）：
在弱酸条件下与a-氨基酸与茚三酮共热，生成蓝紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物。
这一反应也称为茚三酮反应。
多肽或蛋白质也产生该反应。
7．简单蛋白质（simpleproteins）：
只含有氨基酸成分而不含有氨基酸以外成分的蛋白质。
8．结合蛋白质（complexproteins）：
除了含有氨基酸以外，还要有其他成分（辅因子）的存在才能保证正常生物活性的蛋白质．
9．构型（configuration）：
一个有机分子中各个原子特定的空间排布。
这种排布不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的．
10．蛋白质的一级结构（primarystructure）：
蛋白质的一级结构是指肽链中的氨基酸种类、数量和排列顺序，它是由基因决定的，不同蛋白质具有不同的一级结构。
其内容包括：
①多肽链的数目；②每一条多肽链中末端氨基酸的种类；③链内和链间二硫键的位置和数目；④每一条多肽链中氨基酸的数目、种类和排列顺序．
五、简答题
1．蛋白质的一级结构内容有哪些？
为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？
1．答：
蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
其内容包括；①多肽链的数目；②每条多肽链中末端氨基酸的种类；③链内和链间二硫键的位置和数目；④每条多肽链中氨基酸的数目、种类和排列顺序。
因为蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。
2．什么是蛋白质的空间结构？
蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？
2．答：
蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。
蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。
空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。
3．蛋白质的a-螺旋结构有何特点？
3．答：
①多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，共有13个原子。
螺距为0.54nm，氨基酸残基之间的轴心距为0.15nm。
②a-螺旋结构的稳定主要靠链内氢链，每个氨基酸的N--H与前面第四个氨基酸的C=O形成氢键。
③天然蛋白质的a-螺旋结构大多为右手螺旋。
4．蛋白质的β-折叠结构有何特点？
4．答：
P折叠结构又称为P片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。
①两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。
②氨基酸之间的轴心距为0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）。
③p-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
5．什么是蛋白质的变性作用？
蛋白质变性后哪些性质会发生改变？
5．答：
蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象，但其一级结构不发生改变。
蛋白质变性后会发生以下几方面的变化。
①生物活性丧失，变性后的蛋白质将失去其生物活性，如酶丧失催化活性，激素蛋白丧失生理调节作用，抗体失去与抗原专一结合的能力。
另外，蛋白质的抗原性也发牛改变。
②物理性质发生改变，包括：
溶解度降低（因为疏水侧链基团暴露）；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；黏度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
③化学性质发生改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。
六、论述题
1．简述蛋白质具有哪些重要功能？
1．答：
蛋白质的重要作用主要有以下几方面。
①生物催化作用：
绝大多数酶是蛋白质，具有催化能力，新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。
②储存与运输功能：
如动物肌肉和心肌细胞中的肌红蛋白能结合氧分子；血浆中的转铁蛋白能结合铁；红细胞中的血红蛋白能结合氧并运输到组织中．
③调节作用；有些蛋白质作为激素调节某些特定细胞或组织的生长、发育或代谢。
如生长激素可促进肌肉生长；胰岛素能调节人和高等动物细胞内的葡萄糖代谢。
④运动功能：
有些蛋白质能使细胞和生物体产生运动。
如收缩蛋白（肌动蛋白和肌球蛋白）与肌肉收缩和细胞运动密切相关。
⑤防御功能：
脊椎动物中的免疫球蛋白能与细菌和病毒结合，发挥免疫保护作用。
如鸡蛋清、人乳、泪液中的溶菌酶能破坏某些细菌。
⑥营养功能：
有些蛋白可作为人和动物的营养物，为胚胎发育和婴幼儿生长提供营养，如卵白中的卵清蛋白、乳中的酪蛋白。
⑦结构成分：
有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的构成。
如皮肤、软骨和肌腱中的胶原蛋白；羊毛、头发、羽毛、甲、蹄中的角蛋白；昆虫外壳中的硬蛋白；韧带中的弹性蛋白。
⑧膜的组成成分：
蛋白质是生物膜的主要成分之一。
⑨参与遗传活动：
遗传信息的传递、基因表达的调控都需要多种蛋白质参与。
另外，蛋白质还起着接受和传递信息，控制生长与分化等作用。
2.简述蛋白质的结构层次及其相互关系。
2．答：
蛋白质的结构可以划分为几个层次，包括一级结构和空间结构，后者又可分为二级结构、超二级结构、结构域、三级结构和四级结构。
一级结构指多肽链中的氨基酸排列顺序；二级结构指多肽链主链骨架的局部空间结构；超二级结构指二级结构的组合；结构域指多肽链上致密的、相对独立的球状区域；三级结构指多肽链上所有原子和基团的空间排布；四级结构则由几条肽链构成。
蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构，因为空间结构是由一级结构决定的。
蛋白质只有形成一定的空间结构，才能发挥其生物功能。
一级结构相同的蛋白质，其功能也相同，一级结构和空间结构之间具有统一性和相适应性。
一、名词解释
1．构象（conformation）：
指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子或基团旋转所产生的原子或基团的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
2.a-螺旋（a-helix）：
a-螺旋是蛋白质二级结构的一种方式。
指的是多肽链主链骨架围绕同一中心轴呈螺旋式上升，形成棒状的螺旋结构。
天然蛋白质的a-螺旋多为右手螺旋。
3．蛋白质的超二级结构（supersecondary
structure）：
指二级结构的组合，已知的超二级结构有三种基本形式：
aa，pap，ppp。
二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
4．结构域（domain）：
在蛋白质三级结构内的独立折叠单元。
结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
不同结构域之间以共价键相连。
5．蛋白质的三级结构（tertiarystructure）：
蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的。
三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键、范德华力和盐键（静电作用力）维持的。
6．肽单位（peptideunit）：
是肽链主链上的重复结构。
是由参与肽键形成的氮原子和碳原子以及它们的4个取代成分（羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的a-碳原子）组成的一个平面单位。
7．蛋白质的四级结构（quaternarystructure）：
多亚基蛋白质的三维结构。
实际上是具有三级结构的多肽链（亚基）以适当方式聚合所呈现出的三维结构。
8．肽平面（peptideplane）：
肽链主链的肽键C-N具有部分双键的性质，因而不能旋转，使连接在肽键上的6个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面或酰胺平面。
9．范德华力（vanderWaalsforce）：
中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子之间的力。
当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华引力最强。
强的范德华排斥作用可以防止原子相互靠近。
10．盐溶（saltingin）：
在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。
这种现象称为盐溶。
二、填空题
1．维持蛋白质一级结构的化学键有（）和（）；维持二级结构靠（）键；维持三级结构和四级结构靠（）键，其中包括（）、（）、（）和（）。
1．肽键，二硫键，氢键，次级键，氢键，离子键，疏水作用力，范德华力
2．稳定蛋白质胶体的因素是____和____。
2．球状大分子表面的水化膜，球状大分子带有同性电荷
3.GSH的中文名称是一——，它的活性基团是____，它的生化功能是____。
3.还原型谷胱甘肽，巯基，维持半胱氨酸残基处于还原状态
4．加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度（），这种现象称为（），而加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度（）并（），这种现象称为（），蛋白质的这种性质常用于（）。
4．增加，盐溶，减小，沉淀析出，盐析，蛋白质分离
5．电泳法分离蛋白质的原理，是在一定的pH条件下，不同蛋白质的____、____和——不同，因而在电场中移动的——和____不同，从而使蛋白质得到分离。
5．带电荷量，分子大小，分子形状，方向，速率
6．氨基酸处于等电状态时，主要是以____形式存在，此时它的溶解度最小。
6．两性离子
7．鉴定蛋白质多肽链氨基末端常用的方法有（）和（）。
7．FDNB法（2，4-二硝基氟苯法），Edman降解法（苯异硫氰酸酯法）
8.测定蛋白质分子质量的方法有（）、（）和（）。
8．沉降速度法，凝胶过滤法，SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法（SDS-PAGE法）
9．今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8.O、4.5和10.0，当在pH8.O缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：
甲（），乙（），丙（）。
9．不动，向正极移动，向负极移动
10.当氨基酸溶液的pH=pl时，氨基酸以（）离子形式存在，当pH>pl时，氨基酸以（）离子形式存在。
10．两性，负
11.蛋白质之所以出现各种各样的构象，是因为多肽主链的____键和____键能进行转动。
11．Ca—C，Ca-N
12．天然蛋白质中的a-螺旋结构，其主链上所有的羰基氧与亚氨基氢都参与了链内__
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