生物化学习题汇集最全答案.docx

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生物化学习题汇集最全答案

生物化学习题汇集（最全答案）

第一章蛋白质第二

章　酶与辅酶第三

章　核酸第四

章　激素第五

章维生素第六章糖代谢第七章脂类代谢第八章　生物氧化与氧化磷酸化第九章氨基酸代谢第章核苷酸代谢第一章物质代谢的联系与调节第二章　DNA的生物合成第三章　RNA的生物合成第四章　蛋白质的生物合成第五章基因表达调控第六章基因重组与基因工程第七章　糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质第八章基因与生长因子第九章基因诊断与基因治疗参考文献前言生命科学的巨大变化源自于生物化学、分子生物学和相关学科的发展。

而生物化学又是学习其他生物学科的基础，今天所有学习生物学的学生都意识到良好的生物化学基础对他们今后的学习与工作是多么重要。

但是面对一个如此庞杂和深刻的生物化学知识体系，初学者常常感到茫然和困惑，系统的习题训练可以帮助和引导学生克服这种困难。

因此有必要整理编排一套密切联系和反映最新生物化学教材内容的习题，供学习参考用。

由于我们学习时采用的是沈同、王镜岩的《生物化学》第三版，本习题集主要以该书为参考，同时部分参照郑集、陈均辉编著的《普通生物化学》第三版的编排结构，确定了本习题集章节内容。

在习题编排上兼顾了各种题型、各个章节内容和多种思维的训练，尽可能多地涵盖了王镜岩的《生物化学》第三版的主要内容，对生物化学的学习能够起到巩固与强化的作用。

第一章蛋白质

一、单选题1．有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI分别为4、

6、5、0、5、

3、6、

7、7、3。

电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是（D）A．5、0B．4、0C．6、0D．7、0E．8、02．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是（B）A．血清清蛋白（分子量68500）

B．马肝过氧化物酶（分子量247500）C．肌红蛋白（分子量16900）

D．牛胰岛素（分子量5700）E．牛β乳球蛋白（分子量35000）

3．蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是（D）

A．肽键B．半胱氨酸的-SH基C．苯丙氨酸的苯环D．色氨酸的吲哚环E．组氨酸的咪唑环4．含芳香环的氨基酸是（B）

A．LysB．TyrC．ValD．IleE．Asp5．下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是（A）

A．酸性氨基酸B．含硫氨基酸C．支链氨基酸D．芳香族氨基酸E．碱性氨基6．变性蛋白质的特点是（B）

A．黏度下降B．丧失原有的生物活性C．颜色反应减弱D．溶解度增加E．不易被胃蛋白酶水解7．蛋白质变性是由于（B）

A．蛋白质一级结构改变B．蛋白质空间构象的改变C．辅基的脱落D．蛋白质水解E．以上都不是8．以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子（A）A．甘氨酸B．丝氨酸C．半胱氨酸D．苏氨酸E．丙氨酸9．下列有关蛋白质β折叠结构的叙述正确的是（E）A．β折叠结构为二级结构

B．肽单元折叠成锯齿状　C．β折叠结构的肽链较伸展D．若干肽链骨架平行或反平行排列，链间靠氢键维系　E．以上都正确10．可用于蛋白质定量的测定方法有（B）A．盐析法

B．紫外吸收法

C．层析法

D．透析法

E．以上都可以11．镰状红细胞贫血病患者未发生改变的是（E）A．Hb的一级结构

B．Hb的基因

C．Hb的空间结构D．红细胞形态

E．Hb的辅基结构12．维系蛋白质一级结构的化学键是（B）A．氢键B．肽键C．盐键D．疏水键E．范德华力13．天然蛋白质中不存在的氨基酸是（B）A．半胱氨酸B．瓜氨酸C．羟脯氨酸D．蛋氨酸E．丝氨酸14．蛋白质多肽链书写方向是（D）A．从3端到5端B．从5端到3端C．从C端到N端D．从N端到C端E．以上都不是15．血浆蛋白质的pI大多为pH5～6，它们在血液中的主要存在形式是（B）A．兼性离子　B．带负电荷　C．带正电荷　D．非极性分子　E．疏水分子16．蛋白质分子中的α螺旋和β片层都属于（B）A．一级结构

B．二级结构

C．三级结构

D．域结构

E．四级结构17．α螺旋每上升一圈相当于氨基酸残基的个数是（B）A．4、5

B．3、6

C．3、0

D．2、7

E．2、518．下列含有两个羧基的氨基酸是（E）A．缬氨酸

B．色氨酸

C．赖氨酸

D．甘氨酸

E．谷氨酸19．组成蛋白质的基本单位是（A）A．L-α-氨基酸　B．D-α-氨基酸C．L，β-氨基酸D．L，D-α氨基酸　E．D-β-氨基酸20．维持蛋白质二级结构的主要化学键是（D）A．疏水键B．盐键C．肽键D．氢键E．二硫键21．蛋白质分子的β转角属于蛋白质的（B）A．一级结构B．二级结构C．结构域D．三级结构E．四级结构22．关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是（A）A．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性B．天然蛋白质分子均有这种结构C．三级结构的稳定性主要由次级键维系D．亲水基团多聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸序列23．有关血红蛋白（Hb）和肌红蛋白（Mb）的叙述不正确的是（D）A．都可以与氧结合　B．Hb和Mb都含铁　C．都是含辅基的结合蛋白D．都具有四级结构形式　E．都属于色蛋白类24．具有四级结构的蛋白质特征是（E）A．分子中必定含有辅基B．四级结构在三级结构的基础上，多肽链进一步折叠、盘曲形成C．依赖肽键维系四级结构的稳定性D．每条多肽链都具有独立的生物学活性E．由两条或两条以上的多肽链组成25．关于蛋白质的四级结构正确的是（E）A．一定有多个不同的亚基

B．一定有多个相同的亚基C．一定有种类相同，而数目不同的亚基数

D．一定有种类不同，而数目相同的亚基E．亚基的种类，数目都不一定相同26．蛋白质的一级结构及高级结构决定于（C）A．亚基

B．分子中盐键

C．氨基酸组成和顺序　D．分子内部疏水键

E．分子中氢27．蛋白质形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定（E）A．溶液pH大于pI

B．溶液pH小于pI

C．溶液PH等于pID．在水溶液中

E．溶液pH等于7、428．蛋白质的等电点是（E）A．蛋白质溶液的pH等于7时溶液的pHB．蛋白质溶液的PH等于7、4时溶液的pHC．蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pHD．蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pHE．蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pＨ29．蛋白质溶液的主要稳定因素是（C）A．蛋白质溶液的黏度大

B．蛋白质在溶液中有“布朗运动”C．蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷

D．蛋白质溶液有分子扩散现象E．蛋白质分子带有电荷30．蛋白质分子中存在的含巯基氨基酸是（C）A．亮氨酸B．胱氨酸C．蛋氨酸D．半胱氨酸E．苏氨酸31．维持血浆胶体渗透压的主要蛋白质是（A）A．清蛋白B．αl球蛋白C．β球蛋白D．γ球蛋白E．纤维蛋白原32．血清在饱和硫酸铵状态下析出的蛋白质是（D）A．纤维蛋白原B．球蛋白C．拟球蛋白D．清蛋白E．β球蛋白33．胰岛素分子A链与B链交联是靠（D）A．疏水键　B．盐键　C．氢键　D．二硫键　E．范德华力34．蛋白质中含量恒定的元素是（A）A．N　B．C　C．O　D．H　E．Fe

35、下列哪项与蛋白质的变性无关？

（A）

A、肽键断裂B．氢键被破坏C．离子键被破坏D．疏水键被破坏

36、氨基酸在等电点时具有的特点是：

（E）A．不带正电荷B．不带负电荷C．A和BD．溶解度最大E．在电场中不泳动

37、在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链？

（D）A．凯氏定氮法B．双缩尿反应C．紫外吸收法D．茚三酮法

二、多选题1．关于蛋白质的组成正确的有（ABCD）A．由C，H，O，N等多种元素组成B．含氮量约为16％C．可水解成肽或氨基酸D．由α-氨基酸组成E．含磷量约为10％2．蛋白质在280nm波长处的最大光吸收是由下列哪些结构引起的（BC）A．半胱氨酸的巯基B．酪氨酸的酚基C．色氨酸的吲哚基D．组氨酸的异吡唑基E．精氨酸的胍基3．关于蛋白质中的肽键哪些叙述是正确的（ABC）A．比一般CN单键长4．谷胱甘肽（BCE）A．是一种低分子量蛋白质B．在氨基酸吸收过程中起作用C．可进行氧化还原反应D．由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成E．其还原型有活性5．蛋白质的α螺旋结构（ACD）A．多肽链主链骨架＞C=O基氧原子与＞N－H基氢原子形成氢键B．脯氨酸和甘氨酸对α螺旋的形成无影响C．为右手螺旋

D．每隔3、6个氨基酸残基上升一圈E．侧链R基团出现在螺旋圈内6．关于蛋白质结构的叙述正确的有（ABCD）A．蛋白质的一级结构是空间结构的基础B．亲水氨基酸侧链伸向蛋白质分子的表面C．蛋白质的空间结构由次级键维持D．有的蛋白质有多个不同结构和功能的结构域E．所有蛋白质都有

一、

二、

三、四级结构7．关于蛋白质变性的叙述哪些是正确的（BD）A．尿素引起蛋白质变性是由于特定的肽键断裂B．变性是由于二硫键和非共价键破坏引起的C．变性都是可逆的D．变性蛋白质的理化性质发生改变E．变性蛋白质的空间结构并无改变8．下列哪些蛋白质含有铁（ABCD）A．细胞色素氧化酶B．肌红蛋白C．血红蛋白D．过氧化酶E．卵清蛋白9．下列哪些方法基于蛋白质的带电性质（AC）A．电泳B．透析和超滤C．离子交换层析D．凝胶过滤E．超速离心10．蛋白质的α螺旋结构分牢固，但如果在多肽链中出现下列哪些情况，将会妨碍α螺旋形成？

（ABC）A．连续的天冬氨酸

B．连续的碱性氨基酸C．脯氨酸　D．丙氨酸

E．苏氨酸11．已知卵清蛋白pI=4、6，β乳球蛋白pI=5、2，糜蛋白酶原pI=9、1，上述蛋白质在电场中的移动情况为（BC）A．缓冲液pH为7、0时，糜蛋白酶原向阳极移动，其他两种向阴极移动B．缓冲液pH为5、0时，卵清蛋白向阳极移动，其他两种向阴极移动C．缓冲液pH为9、1时，糜蛋白酶原在原地不动，其他两种向阳极移动D．缓冲液pH为5、2时，β乳球蛋白在原地不动，卵清蛋白向阴极移动，糜蛋白酶原移向阳极E．缓冲液pH为5、0时，卵清蛋白向阴极移动，其他两种向阳极移动12．蛋白质处于pH等于其pI的溶液时，蛋白质分子解离状态可为（AB）A．蛋白质分子解离为正、负离子的趋势相等，为兼性离子B．蛋白质的净电荷为零

C．具有相等量的正离子和负离子D．蛋白质分子处于不解离状态

E．蛋白质分子解离带同一种电荷13．组成人体蛋白质的氨基酸（AD）A．都是α-氨基酸B．都是β-氨基酸C．除甘氨酸外都是D系氨基酸D．除甘氨酸外都是L系氨基酸E．L系和D系氨基酸各半14．属于蛋白质二级结构的有（ABCE）A．α螺旋

B．β折叠

C．β转角

D．亚基

E．无规卷曲15．含羟基的氨基酸有（ABD）A．苏氨酸　B．丝氨酸　C．赖氨酸　D．酪氨酸　E．半胱氨酸

三、填空题1、组成蛋白质的元素有_______、______、______、______。

含量恒定的元素是______其平均含量为______。

【

C、H、O、N；N；16%】

2、酸性氨基酸基酸有______、______；碱性氨基酸有______、______、______。

含巯基的氨基酸是______。

【谷氨酸、天冬氨酸；精氨酸、赖氨酸、组氨酸；半胱氨酸】

3、蛋白质的二级结构形式有______、______、______、______。

【α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲】

4、维持蛋白质空间构象的非共价键有______、______、______、______。

【疏水作用、盐键、氢键、VanderWaals力）】

5、分离纯化蛋白质的方法有______、______、______、______、______等。

【透析、超滤、盐析、有机溶剂沉淀、层析、电泳、超速离心等任填】

6、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的________与另一个氨基酸α碳原子上的________脱去一分子水形成的键叫________，它是蛋白质分子中的基本结构键。

7、蛋白质颗粒表面的_________和_________是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。

【电荷层水化膜】

8、蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种_________键，使天然蛋白质原有的________与________性质改变。

【次级键物理化学生物学】

9、按照分子形状分类，蛋白质分子形状的长短轴之比小于10的称为_______，蛋白质分子形状的长短轴之比大于10的称为_________。

按照组成分分类，分子组成中仅含氨基酸的称_______，分子组成中除了蛋白质部分还分非蛋白质部分的称_________，其中非蛋白质部分称_________。

【球状蛋白质纤维状蛋白质单纯蛋白质结合蛋白质辅基】

10、蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带________电荷，在碱性溶液中带_______电荷。

当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相待，此时的蛋白质成为_________，该溶液的pH值称为蛋白质的__________。

【正负两性离子（兼性离子）等电点】

四、名词解释题1、蛋白质的等电点（isoelectricpointofprotein）：

【蛋白质所带正负电荷相等时的溶液pH值。

】

2、蛋白质的二级结构（secondarystructureofprotein）

【蛋白质多肽链局部主链原子的空间排布】

3、变构效应（allostericeffect）

【效应剂与蛋白质结合引起蛋白质构象改变的同时蛋白质功能发生改变的现象。

】

4、协同效应（cooperativeeffect）

【一亚基结合配体后影响该寡聚体另一亚基与配体的结合能力。

】

5、蛋白质的变性作用（denaturationofprotein）

【在某些理化因素作用下，蛋白质的空间结构破坏，理化性质改变，生物活性丧失。

】

6、亚基（subunit）

【寡聚蛋白中独立具有三级结构的多肽链。

】

7、结构域（domain）

【分子量大的蛋白中含有1到数个具有一定功能的结构紧密区。

】

8、模体（motif）

【某些蛋白质分子中，2到3个具有二级结构的肽段在空间上互相靠近形成的特殊空间构象。

有特征性氨基酸序列。

】

10、分子伴侣（molecularchaperone）

【细胞内的一类促进蛋白质折叠形成天然空间构象的蛋白质。

】

11、辅基（prostheticgroup）

【结合蛋白质中与蛋白质结合紧密的非蛋白质部分。

】

五、问答题1、试举例说明什么是分子病。

【由于基因突变，蛋白质的结构、功能发生改变导致的疾病。

】

2、蛋白质含氮量平均为多少?

为何能用蛋白质的含氮量表示蛋白质的相对含量?

如何计算?

【16%。

各种来源的蛋白质含氮量基本恒定。

每可样品含氮克数╳6、25╳100=100克样品蛋白质含量（g%）】

3、自然界中组成蛋白质的氨基酸有多少种?

如何进行分类?

【20种。

根据侧链的结构和性质分为4类：

①极性、中性氨基酸；②酸性氨基酸③碱性氨基酸④非极性、疏水性氨基酸。

】

4、何谓蛋白质的一级结构?

简述蛋白质的一级结构测定方法。

【指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。

一级结构测定方法：

①水解纯化蛋白质，测定各种氨基酸的百分含量；②测定多肽链N端与C端的氨基酸；③多肽链水解为肽段，分离纯化各肽段，用Edman降解法等测定各肽段氨基酸的排列顺序；④经组合排列对比得出完整肽链氨基酸的排列顺序。

】

5、蛋白质的二级结构?

蛋白质的二级结构主要有哪些形式?

各有何结构特征?

【蛋白质分子中某段肽链局部主链原子的空间排布。

主要形式和特征有：

α-螺旋：

多肽链盘绕形成右手螺旋，每圈含3、6氨基酸残基，螺距0、54nm,相邻两圈螺旋间形成氢键且与螺旋长轴平行。

β-折叠：

多肽链相对伸展，肽单元折叠成锯齿状，两条以上肽链顺向或反向平行排列，通过氢键联系成片层结构。

β-转角：

发生在多肽链进行180度转折处，由4个氨基酸构成，氢键维系。

无规卷曲；无确定规律的肽段。

】

7、何谓蛋白质的三级机构?

维系蛋白质三级结构的化学键有哪些?

【多肽链中所有原子的空间排部。

通过疏水作用、盐键、氢键、VanderWaals力维系。

】

六．本章要点总结：

1、蛋白质的结构蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。

一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。

肽键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接方式，即由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-之间脱去一分子水相互连接。

肽键具有部分双键的性质，所以整个肽单位是一个刚性的平面结构。

在多肽链的含有游离氨基的一端称为肽链的氨基端或N端，而另一端含有一个游离羧基的一端称为肽链的羧基端或C端。

蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构。

最基本的二级结构类型有α-螺旋结构和β-折叠结构，此外还有β-转角和自由回转。

右手α-螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级结构,每圈螺旋含有3、6个氨基酸残基，螺距为0、54nm,螺旋中的每个肽键均参与氢键的形成以维持螺旋的稳定。

β-折叠结构也是一种常见的二级结构，在此结构中，多肽链以较伸展的曲折形式存在，肽链（或肽段）的排列可以有平行和反平行两种方式。

氨基酸之间的轴心距为0、35nm,相邻肽链之间借助氢键彼此连成片层结构。

结构域是介于二级结构和三级结构之间的一种结构层次，是指蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状结构区域。

超二级结构是指蛋白质分子中的多肽链在三维折叠中形成有规则的三级结构聚集体。

蛋白质的三级结构是整个多肽链的三维构象，它是在二级结构的基础上，多肽链进一步折叠卷曲形成复杂的球状分子结构。

具有三级结构的蛋白质一般都是球蛋白，这类蛋白质的多肽链在三维空间中沿多个方向进行盘绕折叠，形成分紧密的近似球形的结构，分子内部的空间只能容纳少数水分子，几乎所有的极性R基都分布在分子外表面，形成亲水的分子外壳，而非极性的基团则被埋在分子内部，不与水接触。

蛋白质分子中侧链R基团的相互作用对稳定球状蛋白质的三级结构起着重要作用。

蛋白质的四级结构指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。

在具有四级结构的蛋白质中，每一条具有三级结构的皑链称为亚基或亚单位，缺少一个亚基或亚基单独存在都不具有活性。

四级结构涉及亚基在整个分子中的空间排布以及亚基之间的相互关系。

维持蛋白质空间结构的作用力主要是氢键、离子键、疏水作用力和范德华力等非共价键，又称次级键。

此外，在某些蛋白质中还有二硫键，二硫键在维持蛋白质构象方面也起着重要作用。

蛋白质的空间结构取决于它的一级结构，多肽离岸主链上的氨基酸排列顺序包含了形成复杂的三维结构（即正确的空间结构）所需要的全部信息。

2、蛋白质结构与功能的关系不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。

蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质，功能与结构密切相关。

2、1．一级结构与功能的关系蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性，可从以下几个方面说明：

（1）一级结构的变异与分子病蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。

如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。

这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。

（2）一级结构与生物进化研究发现，同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。

如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。

（3）蛋白质的激活作用在生物体内，有些蛋白质常以前体的形式合成，只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才具有生物活性，如酶原的激活。

2、2．蛋白质空间结构与功能的关系蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关性，其特定的空间结构是行使生物功能的基础。

以下两方面均可说明这种相关性。

（1）、核糖核酸酶的变性与复性及其功能的丧失与恢复核糖核酸酶是由124个氨基酸组成的一条多肽链，含有四对二硫键，空间构象为球状分子。

将天然核糖核酸酶在8mol/L脲中用β-巯基乙醇处理，则分子内的四对二硫键断裂，分子变成一条松散的肽链，此时酶活性完全丧失。

但用透析法除去β-巯基乙醇和脲后，此酶经氧化又自发地折叠成原有的天然构象，同时酶活性又恢复。

（2）血红蛋白的变构现象血红蛋白是一个四聚体蛋白质，具有氧合功能，可在血液中运输氧。

研究发现，脱氧血红蛋白与氧的亲和力很低，不易与氧结合。

一旦血红蛋白分子中的一个亚基与O2结合，就会引起该亚基构象发生改变，并引起其它三个亚基的构象相继发生变化，使它们易于和氧结合，说明变化后的构象最适合与氧结合。

从以上例子可以看出，只有当蛋白质以特定的适当空间构象存在时才具有生物活性。

3、蛋白质的重要性质蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质取决于肽链上的可解离的R基团。

不同蛋白质所含有的氨基酸的种类、数目不同，所以具有不同的等电点。

当蛋白质所处环境的pH大于pI时，蛋白质分子带负电荷，pH小于pI时，蛋白质带正电荷，pH等于pI时，蛋白质所带净电荷为零，此时溶解度最小。

蛋白质分子表面带有许多亲水基团，使蛋白质成为亲水的胶体溶液。

蛋白质颗粒周围的水化膜（水化层）以及非等电状态时蛋白质颗粒所带的同性电荷的互相排斥是使蛋白质胶体系统稳定的主要因素。

当这些稳定因素被破坏时，蛋白质会产生沉淀。

高浓度中性盐可使蛋白质分子脱水并中和其所带电荷，从而降低蛋白质的溶解度并沉淀析出，即盐析。

但这种作用并不引起蛋白质的变性。

这个性质可用于蛋白质的分离。

蛋白质受到某些物理或化学因素作用时，引起生物活性的丧失，溶解度的降低以及其它性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。

变性作用的实质是由于维持蛋白质高级结构的次级键遭到破坏而造成天然构象的解体，但未涉及共价键的断裂。

有些变性是可逆的，有些变性是不可逆的。

当变性条件不剧烈时，变性是可逆的，除去变性因素后，变性蛋白又可从新回复到原有的天然构象，恢复或部分恢复其原有的生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。

4、测定蛋白质分子量的方法4、1．凝胶过滤法凝胶过滤法分离蛋白质的原理是根据蛋白质分子量的大小。

由于不同排阻范围的葡聚糖凝胶有一特定的蛋白质分子量范围，在此范围内，分子量的对数和洗脱体积之间成线性关系。

因此，用几种已知分子量的蛋白质为标准，进行凝胶层析，以每种蛋白质的洗脱体积对它们的分子量的对数作图，绘制出标准洗脱曲线。

未知蛋白质在同样的条件下进行凝胶层析，根据其所用的洗脱体积，从标准洗脱曲线上可求出此未知蛋白质对应的分子量。

4、2．SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法蛋白质在普通聚丙烯酰胺凝胶中的电泳速度取决于蛋白质分子的大小、分子形状和所带电荷的多少。

SDS（二烷基磺酸钠）是一种去污剂，可使蛋白质变性并解离成亚基。

当蛋白质样品中加入SDS后，SDS与蛋白质分子结合，使蛋白质分子带上大量的强负电荷，并且使蛋白质分子的形状都变成短棒状，从而消除了蛋白质分子之间原有的带电荷量和分子形状的差异。

这样电泳的速度只取决于蛋白质分子量的大小，蛋白质分子在电泳中的相对迁移率和分子质量的对数成直线关系。

以标准蛋白质分子质量的对数和其相对迁移率作图，得到标准曲线，根据所测样品的相对迁移率，从标准曲线上便可查出其分子质量。

4、3．沉降法（超速离心法）沉降系数（S）是指单位离心场强度溶质的沉降速度