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生物化学笔记
生物化学
绪 论 Preface
生物化学（biochemistry）是研究生命化学的科学，它在分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能，物质代谢与调节，遗传信息的传递与调控，及其在生命活动中的作用。
人们通常将研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的内容，称为分子生物学。
所以分子生物学是生物化学的重要组成部分。
一、生物化学发展简史
1．初期阶段（18世纪—20世记初）
生物化学的研究始于18世纪，但作为一门独立的科学是在20世纪初期。
主要研究生物体的化学组成。
2．蓬勃发展阶段（从20世记初—20世记中期）
主要在营养学，内分泌学，酶学，物质代谢及其调控等方面取得了重大进展。
3．分子生物学发展阶段（从20世纪中期至今）
主要有物质代谢途径的研究继续发展，重点进入代谢调节与合成代谢的研究。
另外，显著特征是分子生物学的崛起。
DAN双螺旋结构模型的提出，遗传密码的破译，重组DNA技术的建立等。
20世纪末始动的人类基因组计划（humangenomeproject）是人类生命科学中的又一伟大创举。
以基因编码蛋白质的结构与功能为重点之一的功能基因组研究已迅速崛起。
当前出现的的蛋白质组学（proteomics）领域。
阐明人类基因组功能是一项多学科的任务，因而产生了一门前景广阔的新兴学科-----生物信息学（bioinformatics）。
我国科学家对生物化学的发展做出了重大的贡献。
二、生物化学研究的主要内容
1．生物分子的结构与功能 2．物质代谢及其调节 3．基因信息传递及其调控
三、生物化学与医学 生物化学是一门重要的医学基础课，与医学有着紧密的联系。
四、本书纲要 全书分四篇，共23章。
第一篇 生物大分子的结构和功能
生物大分子通常都有一定的分子结构规律，即由一定的基本结构单位，按一定的排列顺序和连接方式而形成的多聚体。
蛋白质和核酸是体内主要的生物大分子，各自有其结构特征，并分别行使不同的生理功能。
酶是一类重要的蛋白质分子，是生物体内的催化剂。
本篇将介绍蛋白质的结构、功能；核酸的结核与功能；酶等三章。
重点掌握上述生物大分子物质的结构特性，重要功能及基本的理化性质与应用，这对理解生命的本质具有重要意义。
第一章氨基酸和蛋白质
一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类
１、非极性氨基酸
包括：
甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸
２、极性氨基酸
极性中性氨基酸：
色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸
酸性氨基酸：
天冬氨酸、谷氨酸
碱性氨基酸：
赖氨酸、精氨酸、组氨酸
其中：
属于芳香族氨基酸的是：
色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸
属于亚氨基酸的是：
脯氨酸
含硫氨基酸包括：
半胱氨酸、蛋氨酸
注意：
在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：
赖精组
二、氨基酸的理化性质
１、两性解离及等电点
氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。
在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。
２、氨基酸的紫外吸收性质
芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。
３、茚三酮反应
氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。
由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。
三、肽
两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。
二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。
10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。
多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。
人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有：
谷胱甘肽（GSH）：
是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。
半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。
四、蛋白质的分子结构
１、蛋白质的一级结构：
即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：
肽键，有些蛋白质还包含二硫键。
２、蛋白质的高级结构：
包括二级、三级、四级结构。
１）蛋白质的二级结构：
指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
二级结构以一级结构为基础，多为短距离效应。
可分为：
α-螺旋：
多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.540nm。
α-螺旋的每个肽键的Ｎ-Ｈ和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。
β-折叠：
多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链Ｒ基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定．
β-转角：
常发生于肽链进行180度回折时的转角上，常有４个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。
无规卷曲：
无确定规律性的那段肽链。
主要化学键：
氢键。
２）蛋白质的三级结构：
指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，显示为长距离效应。
主要化学键：
疏水键（最主要）、盐键、二硫键、氢键、范德华力。
３）蛋白质的四级结构：
对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。
在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。
这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。
由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。
主要化学键：
疏水键、氢键、离子键
五、蛋白质结构与功能关系
１、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础。
一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。
尿素或盐酸胍可破坏次级键
β-巯基乙醇可破坏二硫键
２、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础。
肌红蛋白：
只有三级结构的单链蛋白质，易与氧气结合，氧解离曲线呈直角双曲线。
血红蛋白：
具有４个亚基组成的四级结构，可结合４分子氧。
成人由两条α-肽链（141个氨基酸残基）和两条β-肽链（146个氨基酸残基）组成。
在氧分压较低时，与氧气结合较难，氧解离曲线呈Ｓ状曲线。
因为：
第一个亚基与氧气结合以后，促进第二及第三个亚基与氧气的结合，当前三个亚基与氧气结合后，又大大促进第四个亚基与氧气结合，称正协同效应。
结合氧后由紧张态变为松弛态。
六、蛋白质的理化性质
１、蛋白质的两性电离：
蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在一定的溶液ＰＨ条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。
２、蛋白质的沉淀：
在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。
包括：
a.丙酮沉淀，破坏水化层。
也可用乙醇。
b.盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。
３、蛋白质变性：
在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。
变性后，其溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。
常见的导致变性的因素有：
加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等。
４、蛋白质的紫外吸收：
由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有特征性吸收峰，可用蛋白质定量测定。
５、蛋白质的呈色反应
a.茚三酮反应：
经水解后产生的氨基酸可发生此反应，详见二、３
b.双缩脲反应：
蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热，呈现紫色或红色。
氨基酸不出现此反应。
蛋白质水解加强，氨基酸浓度升高，双缩脲呈色深度下降，可检测蛋白质水解程度。
七、蛋白质的分离和纯化
１、沉淀，见六、２
２、电泳：
蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。
根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。
３、透析：
利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
４、层析：
a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定ＰＨ时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。
如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。
b.分子筛，又称凝胶过滤。
小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。
５、超速离心：
既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。
不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开。
第二章 核酸的结构与功能
一、核酸的分子组成：
基本组成单位是核苷酸，而核苷酸则由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。
两类核酸：
脱氧核糖核酸（DNA），存在于细胞核和线粒体内。
核糖核酸（RNA），存在于细胞质和细胞核内。
１、碱基：
胞嘧啶 胸腺嘧啶 尿嘧啶 鸟嘌呤 腺嘌呤
嘌呤和嘧啶环中均含有共轭双键，因此对波长260nm左右的紫外光有较强吸收，这一重要的理化性质被用于对核酸、核苷酸、核苷及碱基进行定性定量分析。
２、戊糖：
DNA分子的核苷酸的 糖是β-D-2-脱氧核糖，RNA中为β-D-核糖。
３、磷酸：
生物体内多数核苷酸的磷酸基团位于核糖的第五位碳原子上。
二、核酸的一级结构
核苷酸在多肽链上的排列顺序为核酸的一级结构，核苷酸之间通过3′，5′磷酸二酯键连接。
三、DNA的空间结构与功能
１、DNA的二级结构
DNA双螺旋结构是核酸的二级结构。
双螺旋的骨架由 糖和磷酸基构成，两股链之间的碱基互补配对，是遗传信息传递者，DNA半保留复制的基础，结构要点：
a.DNA是一反向平行的互补双链结构 亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，而碱基位于内侧，碱基之间以氢键相结合，其中，腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对，形成三个氢键。
b.DNA是右手螺旋结构 螺旋直径为2nm。
每旋转一周包含了10个碱基，每个碱基的旋转角度为36度。
螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。
c.DNA双螺旋结构稳定的维系 横向靠互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以后者为重要。
四、RNA的空间结构与功能
DNA是遗传信息的载体，而遗传作用是由蛋白质功能来体现的，在两者之间RNA起着中介作用。
其种类繁多，分子较小，一般以单链存在，可有局部二级结构，各类RNA在遗传信息表达为氨基酸序列过程中发挥不同作用。
如：
名 称功 能
核蛋白体RNA （rRNA）核蛋白体组成成分
信使RNA （mRNA）蛋白质合成模板
转运RNA （tRNA）转运氨基酸
１、信使RNA（半衰期最短）
２、转运RNA（分子量最小）
１）tRNA分子中含有10％～20％稀有碱基，包括双氢尿嘧啶，假尿嘧啶和甲基化的嘌呤等。
２）二级结构为三叶草形，位于左右两侧的环状结构分别称为DHU环和Tψ环，位于下方的环叫作反密码环。
反密码环中间的3个碱基为反密码子，与mRNA上相应的三联体密码子形成碱基互补。
所有tRNA3′末端均有相同的CCA-OH结构。
３）三级结构为倒L型。
４）功能是在细胞蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的戴本并将其转呈给mRNA。
３、核蛋白体RNA（含量最多）
１）原核生物的rRNA的小亚基为16S，大亚基为5S、23S；真核生物的rRNA的小亚基为18S，大亚基为5S、5.8S、28S。
真核生物的18SrRNA的二级结构呈花状。
２）rRNA与核糖体蛋白共同构成核糖体，它是蛋白质合成机器－－核蛋白体的组成成分，参与蛋白质的合成。
４、核酶：
某些RNA分子本身具有自我催化能，可以完成rRNA的剪接。
这种具有催化作用的RNA称为核酶。
五、核酸的理化性质
１、DNA的变性
在某些理化因素作用下，如加热，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，即为变性。
监测是否发生变性的一个最常用的指标是DNA在紫外区260nm波长处的吸光值变化。
解链过程中，吸光值增加，并与解链程度有一定的比例关系，称为DNA的增色效应。
紫外光吸收值达到最大值的50％时的温度称为DNA的解链温度（Tm），一种DNA分子的Tm值大小与其所含碱基中的G＋C比例相关，G＋C比例越高，Tm值越高。
２、DNA的复性和杂交
变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性，其过程为退火，产生减色效应。
不同来源的核酸变性后，合并一起复性，只要这些核苷酸序列可以形成碱基互补配对，就会形成杂化双链，这一过程为杂交。
杂交可发生于DNA－DNA之间，RNA－RNA之间以及RNA－DNA之间。
六、核酸酶（注意与核酶区别）
指所有可以水解核酸的酶，在细胞内催化核酸的降解。
可分为DNA酶和RNA酶；外切酶和内切酶；其中一部分具有严格的序列依赖性，称为限制性内切酶。
第三章 酶
一、酶的组成
单纯酶：
仅由氨基酸残基构成的酶。
结合酶：
酶蛋白：
决定反应的特异性；
辅助因子：
决定反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物。
可分为辅酶：
与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去。
辅基：
与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去。
酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。
参与组成辅酶的维生素
转移的基团 辅酶或辅基所含维生素
氢原子NAD+﹑NADP+尼克酰胺（维生素PP）
FMN﹑FAD维生素B2
醛基TPP维生素B1
酰基辅酶A﹑硫辛酸泛酸、硫辛酸
烷基钴胺类辅酶类维生素B12
二氧化碳生物素生物素
氨基磷酸吡哆醛吡哆醛（维生素B6）
甲基、等一碳单位四氢叶酸叶酸
二、酶的活性中心
酶的活性中心由酶作用的必需基团组成，这些必需基团在空间位置上接近组成特定的空间结构，能与底物特异地结合并将底物转化为产物。
对结合酶来说，辅助因子参与酶活性中心的组成。
但有一些必需基团并不参加活性中心的组成。
三、酶反应动力学
酶促反应的速度取决于底物浓度、酶浓度、批H、温度、激动剂和抑制剂等。
１、底物浓度
１）在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而上升，加大底物浓度，反应速度趋缓，底物浓度进一步增高，反应速度不再随底物浓度增大而加快，达最大反应速度，此时酶的活性中心被底物饱合。
２）米氏方程式
V＝Vmax［S］／Km＋［S］
a.米氏常数Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
b.Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。
c.Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离子强度有关，与酶的浓度无关。
d.Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比。
２、酶浓度
在酶促反应系统中，当底物浓度大大超过酶浓度，使酶被底物饱和时，反应速度与酶的浓度成正比关系。
３、温度
温度对酶促反应速度具有双重影响。
升高温度一方面可加快酶促反应速度，同时也增加酶的变性。
酶促反应最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。
酶的活性虽然随温度的下降而降低，但低温一般不使酶破坏。
酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反应进行的时间有关。
４、批H
酶活性受其反应环境的PH影响，且不同的酶对PH有不同要求，酶活性最大的某一PH值为酶的最适PH值，如胃蛋白酶的最适PH约为1.8，肝精氨酸酶最适PH为9.8，但多数酶的最适PH接近中性。
最适PH不是酶的特征性常数，它受底物浓度、缓冲液的种类与浓度、以及酶的纯度等因素影响。
５、激活剂
使酶由无活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂，大多为金属离子，也有许多有机化合物激活剂。
分为必需激活剂和非必需激活剂。
６、抑制剂
凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。
大多与酶的活性中心内、外必需基团相结合，从而抑制酶的催化活性。
可分为：
１）不可逆性抑制剂：
以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合，使酶失活。
此种抑制剂不能用透析、超滤等方法去除。
又可分为：
a.专一性抑制剂：
如农药敌百虫、敌敌畏等有机磷化合物能特民地与胆碱酯酶活性中心丝氨酸残基的羟基结合，使酶失活，解磷定可解除有机磷化合物对羟基酶的抑制作用。
b.非专一性抑制剂：
如低浓度的重金属离子如汞离子、银离子可与酶分子的巯基结合，使酶失活，二巯基丙醇可解毒。
化学毒气路易士气是一种含砷的化合物，能抑制体内的巯基酶而使人畜中毒。
２）可逆性抑制剂：
通常以非共价键与酶和（或）酶－底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或消失。
采用透析或超滤的方法可将抑制剂除去，使酶恢复活性。
可分为：
a.竞争性抑制剂：
与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。
如丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用；磺胺类药物由于化学结构与对氨基苯甲酸相似，是二氢叶酸合成酶的竞争抑制剂，抑制二氢叶酸的合成；许多抗代谢的抗癌药物，如氨甲蝶呤（MTX）、5-氟尿嘧啶（５-FU）、6-巯基嘌呤（6-MP）等，几乎都是酶的竞争性抑制剂，分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成。
Vmax不变，Km值增大
b.非竞争性抑制剂：
与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响与抑制剂的结合。
Vmax降低，Km值不变
c.反竞争性抑制剂：
仅与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物的量下降。
Vmax、Km均降低
四、酶活性的调节
１、酶原的激活
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定条件下，这些酶的前体水解一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。
酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
生理意义是避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
２、变构酶
体内一些代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地结合，使酶发生变构并改变其催化活性，有变构激活与变构抑制。
３、酶的共价修饰调节
酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰。
在共价修饰过程中，酶发生无活性与有活性两种形式的互变。
酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化等，其中以磷酸化修饰最为常见。
五、同工酶
同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。
翻译后经修饰生成的多分子形式不在同工酶之列。
同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中。
如乳酸脱氢酶是四聚体酶。
亚基有两型：
骨骼肌型（M型）和心肌型（H型）。
两型亚基以不同比例组成五种同工酶，如LDH1（HHHH）、LDH2（HHHM）等。
它们具有不同的电泳速度，对同一底物表现不同的Km值。
单个亚基无酶的催化活性。
心肌、肾以LDH1为主，肝、骨骼肌以LDH5为主。
肌酸激酶是二聚体，亚基有M型（肌型）和B型（脑型）两种。
脑中含CK1（BB型）；骨骼肌中含CK3（MM型）；CK2（MB型）仅见于心肌。
第四章糖代谢
§1.糖的分解代谢
一.多糖分解为单糖
1.淀粉的酶解
1胞外降解：
淀粉酶类和寡糖酶类配合作用。
对外源淀粉（食物）的酶水解，是糖苷酶，水解糖苷键（α-1，4、α-1，6）。
淀粉酶类：
α-淀粉酶：
内切α-1，4糖苷键，产物是糊精和寡糖，唾液、胰液含有。
β-淀粉酶：
非还原端两两外切α-1，4糖苷键，产物是麦芽糖和分枝寡糖，人不含有。
γ-淀粉酶：
非还原端外切α-1，4和α-1，6糖苷键，产物是葡萄糖，人含有。
R酶：
异淀粉酶，内切α-1，6糖苷键，产物是直链淀粉，人不含有，仅植物含有。
寡糖酶类：
麦芽糖酶、蔗糖酶、乳糖酶等。
2胞内降解
动物不存在胞内降解淀粉问题，植物的胞内降解同胞外降解。
2.糖原的酶解
1胞外降解同淀粉，即动物将外源的糖原当成了淀粉。
2胞内降解：
糖原磷酸化酶：
从非还原端“外切”α-1，4糖苷键，“外切”的方式不是水解而是磷酸化，产物G-1-P，见P310
脱枝酶：
同植物中的R酶，内切α-1，6糖苷键。
3.纤维素的酶解：
只能胞外降解，仅存于微生物中。
β-葡萄糖苷酶：
纤维二糖酶，专门水解纤维二糖中的β-1，4糖苷键，产物是葡萄糖。
见P22
C1：
非还原端外切纤维二糖，产物纤维二糖
Cx：
内切β-1，4糖苷键。
葡聚糖葡萄糖酶：
非还原端外切β-1，4糖苷键，产物葡萄糖。
二.单糖的无氧氧化：
在没有氧气的条件下，葡萄糖降解并释放能量的过程，是葡萄糖的不完全氧化过程，发生在胞浆中。
1.糖酵解途径（EMP）
1物质代谢：
见P319，注意其中的不可逆反应，每种物质的结构式自己查，也可见（B）P128，（课间显示）。
2能量代谢：
消耗ATP：
2
产生ATP：
2*2
NADH+H+：
1*2
净产能6-8个ATP
***NADH+H+要从胞浆中穿梭到线粒体中才能制造ATP（因为呼吸链在线粒体内膜上），穿梭过程有可能是免费的也有可能是花代价的（1个ATP），故每个胞浆中的NADH+H+最后能产生2～3个ATP
2.乙醇发酵：
工厂生产酒精的过程，要掌握从淀粉到酒精的全部变化过程。
狭义的发酵概念：
微生物通过无氧氧化将糖类转变成乙醇的过程。
广义概念：
利用微生物生产一切产品的过程。
1物质代谢：
EMP后加上丙酮酸脱羧和乙醛还原两步，见P321
2能量代谢：
净产能2个ATP
3.乳酸发酵：
剧烈运动后（缺氧）肌肉发酸的道理。
1物质代谢：
EMP后加上丙酮酸还原，见P320
2能量代谢：
净产能2个ATP
三.单糖的有氧氧化
1.总过程：
EMP+丙酮酸的氧化脱羧+TCA
2.丙酮酸的氧化脱羧：
发生在线粒体中，丙酮酸可以自由的穿过线粒体内膜。
1物质代谢：
见P323
2能量代谢：
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