现代生物化学复习题及答案.docx

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现代生物化学复习题及答案

第一章蛋白质

一、知识要点

（一）氨基酸的结构

蛋白质是重要的生物大分子，其组成单位是氨基酸。

组成蛋白质的氨基酸有20种，均为α-氨基酸。

每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R基团。

20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同。

根据20种氨基酸侧链R基团的极性，可将其分为四大类：

非极性R基氨基酸（8种）；不带电荷的极性R基氨基酸（7种）；带负电荷的R基氨基酸（2种）；带正电荷的R基氨基酸（3种）。

（二）氨基酸的性质

氨基酸是两性电解质。

由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。

有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的pK值。

由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。

除甘氨酸外，其它都有不对称碳原子，所以具有D-型和L-型2种构型，具有旋光性，天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型的。

酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm处有最大吸收值，大多数蛋白质都具有这些氨基酸，所以蛋白质在280nm处也有特征吸收，这是紫外吸收法定量测定蛋白质的基础。

氨基酸的α-羧基和α-氨基具有化学反应性，另外，许多氨基酸的侧链还含有羟基、氨基、羧基等可解离基团，也具有化学反应性。

较重要的化学反应有：

（1）茚三酮反应，除脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。

（2）Sanger反应，α-NH2与2,4-二硝基氟苯作用产生相应的DNB-氨基酸。

（3）Edman反应，α-NH2与苯异硫氰酸酯作用产生相应的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（PIT-氨基酸）。

Sanger反应和Edmen反应均可用于蛋白质多肽链N端氨基酸的测定。

氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽，由2个氨基酸组成的肽称为二肽，由3个氨基酸组成的肽称为三肽，少于10个氨基酸肽称为寡肽，由10个以上氨基酸组成的肽称为多肽。

（三）蛋白质的结构

蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。

一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。

肽键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接方式，即由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-之间脱去一分子水相互连接。

肽键具有部分双键的性质，所以整个肽单位是一个刚性的平面结构。

在多肽链的含有游离氨基的一端称为肽链的氨基端或N端，而另一端含有一个游离羧基的一端称为肽链的羧基端或C端。

蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构。

最基本的二级结构类型有α-螺旋结构和β-折叠结构，此外还有β-转角和自由回转。

右手α-螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级结构,每圈螺旋含有个氨基酸残基，螺距为,螺旋中的每个肽键均参与氢键的形成以维持螺旋的稳定。

β-折叠结构也是一种常见的二级结构，在此结构中，多肽链以较伸展的曲折形式存在，肽链（或肽段）的排列可以有平行和反平行两种方式。

氨基酸之间的轴心距为,相邻肽链之间借助氢键彼此连成片层结构。

蛋白质的三级结构是整个多肽链的三维构象，它是在二级结构的基础上，多肽链进一步折叠卷曲形成复杂的球状分子结构。

具有三级结构的蛋白质一般都是球蛋白，这类蛋白质的多肽链在三维空间中沿多个方向进行盘绕折叠，形成十分紧密的近似球形的结构，分子内部的空间只能容纳少数水分子，几乎所有的极性R基都分布在分子外表面，形成亲水的分子外壳，而非极性的基团则被埋在分子内部，不与水接触。

蛋白质分子中侧链R基团的相互作用对稳定球状蛋白质的三级结构起着重要作用。

蛋白质的四级结构指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。

在具有四级结构的蛋白质中，每一条具有三级结构的皑链称为亚基或亚单位，缺少一个亚基或亚基单独存在都不具有活性。

四级结构涉及亚基在整个分子中的空间排布以及亚基之间的相互关系。

维持蛋白质空间结构的作用力主要是氢键、离子键、疏水作用力和范德华力等非共价键，又称次级键。

此外，在某些蛋白质中还有二硫键，二硫键在维持蛋白质构象方面也起着重要作用。

蛋白质的空间结构取决于它的一级结构，多肽离岸主链上的氨基酸排列顺序包含了形成复杂的三维结构（即正确的空间结构）所需要的全部信息。

（四）蛋白质结构与功能的关系

不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。

蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质，功能与结构密切相关。

1．一级结构与功能的关系

蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性，可从以下几个方面说明：

（1）一级结构的变异与分子病

蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。

如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。

这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。

（2）一级结构与生物进化

研究发现，同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。

如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。

（3）蛋白质的激活作用

在生物体内，有些蛋白质常以前体的形式合成，只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才具有生物活性，如酶原的激活。

2．蛋白质空间结构与功能的关系

蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关性，其特定的空间结构是行使生物功能的基础。

以下两方面均可说明这种相关性。

（1）.核糖核酸酶的变性与复性及其功能的丧失与恢复

核糖核酸酶是由124个氨基酸组成的一条多肽链，含有四对二硫键，空间构象为球状分子。

将天然核糖核酸酶在8mol/L脲中用β-巯基乙醇处理，则分子内的四对二硫键断裂，分子变成一条松散的肽链，此时酶活性完全丧失。

但用透析法除去β-巯基乙醇和脲后，此酶经氧化又自发地折叠成原有的天然构象，同时酶活性又恢复。

（2）血红蛋白的变构现象

血红蛋白是一个四聚体蛋白质，具有氧合功能，可在血液中运输氧。

研究发现，脱氧血红蛋白与氧的亲和力很低，不易与氧结合。

一旦血红蛋白分子中的一个亚基与O2结合，就会引起该亚基构象发生改变，并引起其它三个亚基的构象相继发生变化，使它们易于和氧结合，说明变化后的构象最适合与氧结合。

从以上例子可以看出，只有当蛋白质以特定的适当空间构象存在时才具有生物活性。

（五）蛋白质的重要性质

蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质取决于肽链上的可解离的R基团。

不同蛋白质所含有的氨基酸的种类、数目不同，所以具有不同的等电点。

当蛋白质所处环境的pH大于pI时，蛋白质分子带负电荷，pH小于pI时，蛋白质带正电荷，pH等于pI时，蛋白质所带净电荷为零，此时溶解度最小。

蛋白质分子表面带有许多亲水基团，使蛋白质成为亲水的胶体溶液。

蛋白质颗粒周围的水化膜（水化层）以及非等电状态时蛋白质颗粒所带的同性电荷的互相排斥是使蛋白质胶体系统稳定的主要因素。

当这些稳定因素被破坏时，蛋白质会产生沉淀。

高浓度中性盐可使蛋白质分子脱水并中和其所带电荷，从而降低蛋白质的溶解度并沉淀析出，即盐析。

但这种作用并不引起蛋白质的变性。

这个性质可用于蛋白质的分离。

蛋白质受到某些物理或化学因素作用时，引起生物活性的丧失，溶解度的降低以及其它性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。

变性作用的实质是由于维持蛋白质高级结构的次级键遭到破坏而造成天然构象的解体，但未涉及共价键的断裂。

有些变性是可逆的，有些变性是不可逆的。

当变性条件不剧烈时，变性是可逆的，除去变性因素后，变性蛋白又可从新回复到原有的天然构象，恢复或部分恢复其原有的生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。

二、习题

（一）名词解释

1．必需氨基酸（essentialaminoacid）

2． 等电点（isoelectricpoint,pI）

3． 蛋白质的一级结构（proteinprimarystructure）

4． 构象（conformation）

5． 蛋白质的二级结构（proteinsecondarystructure）

6．盐析（saltingout）

7．蛋白质的变性（denaturation）

8．蛋白质的复性（renaturation）

（二）填空题

1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。

2．大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为___%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为____%。

3．在20种氨基酸中，酸性氨基酸有_________和________2种，具有羟基的氨基酸是________和_________，能形成二硫键的氨基酸是__________.

4．蛋白质中的_________、___________和__________3种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。

5．精氨酸的pI值为,将其溶于pH7的缓冲液中，并置于电场中，则精氨酸应向电场的_______方向移动。

6．组成蛋白质的20种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是________，含硫的氨基酸有_________和___________。

7．蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是_____________和______________。

8．α-螺旋结构是由同一肽链的_______和________间的___键维持的，螺距为______,每圈螺旋含_______个氨基酸残基，每个氨基酸残基沿轴上升高度为_________。

天然蛋白质分子中的α-螺旋大都属于___手螺旋。

9．在蛋白质的α-螺旋结构中，在环状氨基酸________存在处局部螺旋结构中断。

10．球状蛋白质中有_____侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有_______侧链的氨基酸位于分子的内部。

11．氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成______色化合物，而________与茚三酮反应生成黄色化合物。

12．维持蛋白质的一级结构的化学键有_______和_______；维持二级结构靠________键；维持三级结构和四级结构靠_________键，其中包括________、________、________和_________.

13．稳定蛋白质胶体的因素是__________________和______________________。

14．GSH的中文名称是____________，它的活性基团是__________，它的生化功能是____________________。

15．加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度________，这种现象称为________，而加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度______并__________,这种现象称为_______,蛋白质的这种性质常用于_____________。

16．用电泳方法分离蛋白质的原理，是在一定的pH条件下，不同蛋白质的________、_________和___________不同，因而在电场中移动的_______和_______不同，从而使蛋白质得到分离。

17．氨基酸处于等电状态时，主要是以________形式存在，此时它的溶解度最小。

18．鉴定蛋白质多肽链氨基末端常用的方法有__________和_______________。

19．今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为、和,当在缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：

甲_______，乙_______，丙________。

20．当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以_____离子形式存在，当pH>pI时，氨基酸以_______离子形式存在。

21．谷氨酸的pK1（α-COOH）＝,pK2（α-NH+3）=,pKR（R基）=,谷氨酸的等电点为__________。

22．天然蛋白质中的α—螺旋结构，其主链上所有的羰基氧与亚氨基氢都参与了链内_____键的形成，因此构象相当稳定。

23．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有_____圈螺旋？

该α-螺旋片段的轴长为_____.

（三）选择题

1．在生理pH条件下，下列哪种氨基酸带正电荷？

A．丙氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸

D．蛋氨酸E．异亮氨酸

2．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？

A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸

D．蛋氨酸E．苏氨酸

3．蛋白质的组成成分中，在280nm处有最大吸收值的最主要成分是：

A．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子

C．肽键D．苯丙氨酸

5．下列哪种氨基酸属于亚氨基酸？

A．丝氨酸B．脯氨酸C．亮氨酸D．组氨酸

6．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点？

A．天然蛋白质多为右手螺旋

B．肽链平面充分伸展

C．每隔个氨基酸螺旋上升一圈。

D．每个氨基酸残基上升高度为.

7．下列哪一项不是蛋白质的性质之一？

A．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加

C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性

8．下列氨基酸中哪一种不具有旋光性？

A．LeuB．AlaC．GlyD．SerE．Val

9．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的？

A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点

B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出

C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点

D．以上各项均不正确

10．下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的？

A．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位

B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相

C．白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一

D．白质的空间结构主要靠次级键维持

11．列哪些因素妨碍蛋白质形成α-螺旋结构？

A．脯氨酸的存在B．氨基酸残基的大的支链

C．性氨基酸的相邻存在D．性氨基酸的相邻存在

E．以上各项都是

12．于β-折叠片的叙述，下列哪项是错误的？

A．β-折叠片的肽链处于曲折的伸展状态

B．的结构是借助于链内氢键稳定的

C．有的β-折叠片结构都是通过几段肽链平行排列而形成的

D．基酸之间的轴距为

15.下列哪项与蛋白质的变性无关？

A.肽键断裂B．氢键被破坏

C．离子键被破坏D．疏水键被破坏

16．蛋白质空间构象的特征主要取决于下列哪一项？

A．多肽链中氨基酸的排列顺序B．次级键

C．链内及链间的二硫键D．温度及pH

17．下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的？

A．胶体性质B．两性性质

C．沉淀反应D．变性性质

E．双缩脲反应

18．氨基酸在等电点时具有的特点是：

A．不带正电荷B．不带负电荷

C．A和BD．溶解度最大

E．在电场中不泳动

19．蛋白质的一级结构是指：

A．蛋白质氨基酸的种类和数目B．蛋白质中氨基酸的排列顺序

C．蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕D．包括A,B和C

（四）是非判断题

（）1．氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。

（）2．因为羧基碳和亚氨基氮之间的部分双键性质，所以肽键不能自由旋转。

（）3．所有的蛋白质都有酶活性。

（）4．α-碳和羧基碳之间的键不能自由旋转。

（）5．多数氨基酸有D-和L-两种不同构型，而构型的改变涉及共价键的破裂。

（）6．所有氨基酸都具有旋光性。

（）7．构成蛋白质的20种氨基酸都是必需氨基酸。

（）8．蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序在很大程度上决定了它的构象。

（）9．一氨基一羧基氨基酸的pI为中性，因为-COOH和-NH2的解离度相同。

（）10．蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏，因此涉及肽键的断裂。

（）11．蛋白质是生物大分子，但并不都具有四级结构。

（）12.．用FDNB法和Edman降解法测定蛋白质多肽链N-端氨基酸的原理是相同的。

（）13．并非所有构成蛋白质的20种氨基酸的α-碳原子上都有一个自由羧基和一个自由氨基。

（）14．蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团。

（）15．在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是一个亚基。

（）16．所有的肽和蛋白质都能和硫酸铜的碱性溶液发生双缩尿反应。

（）17．一个蛋白质分子中有两个半胱氨酸存在时，它们之间可以形成两个二硫键。

（）18．盐析法可使蛋白质沉淀，但不引起变性，所以盐析法常用于蛋白质的分离制备。

（）19．蛋白质的空间结构就是它的三级结构。

（）20．具有四级结构的蛋白质，它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。

（）21．变性蛋白质的溶解度降低，是由于中和了蛋白质分子表面的电荷及破坏了外层的水膜所引起的。

（）22．蛋白质二级结构的稳定性是靠链内氢键维持的，肽链上每个肽键都参与氢键的形成。

（五）问答题

1．什么是蛋白质的一级结构？

为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？

2．什么是蛋白质的空间结构？

蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？

3．蛋白质的α—螺旋结构有何特点？

4．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？

蛋白质变性后哪些性质会发生改变？

5．简述蛋白质变性作用的机制。

6．蛋白质有哪些重要功能

第一章蛋白质化学

习题解答

（一）名词解释

1．必需氨基酸：

指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。

2.氨基酸的等电点：

指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。

3．蛋白质的一级结构：

指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。

4．构象：

指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。

一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。

构象改变不会改变分子的光学活性。

5．蛋白质的二级结构：

指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。

6．盐析：

在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。

7．蛋白质的变性作用：

蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。

蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。

8．蛋白质的复性：

指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。

（二）填空题

1．   氨；羧基；

2．   16；

3． 谷氨酸；天冬氨酸；丝氨酸；苏氨酸

4．  苯丙氨酸；酪氨酸；色氨酸；紫外吸收

5．负极

6．组氨酸；半胱氨酸；蛋氨酸

7．α-螺旋结构；β-折叠结构

8．C=O；N=H；氢；；；；右

9．脯氨酸；羟脯氨酸

10．极性；疏水性

11．蓝紫色；脯氨酸

12．肽键；二硫键；氢键；次级键；氢键；离子键；疏水键；范德华力

13．表面的水化膜；同性电荷

14．谷胱甘肽；巯基

15．增加；盐溶；减小；沉淀析出；盐析；蛋白质分离

16．带电荷量；分子大小；分子形状；方向；速率

17．两性离子；最小

18．FDNB法（2,4-二硝基氟苯法）；Edman降解法（苯异硫氢酸酯法）

19．不动；向正极移动；向负极移动；

20．两性离子；负；

21．

22．氢键；

23．50圈；27nm

（三）选择题

1．B：

人（或哺乳动物）的必需氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸8种，酪氨酸不是必需氨基酸。

2．A：

酪氨酸和苯丙氨酸在280nm处的克分子消光系数分别为540何120,所以酪氨酸比苯丙氨酸有较大吸收，而且大多数蛋白质中都含有酪氨酸。

肽键的最大吸收在215nm,半胱氨酸的硫原子在280nm和215nm均无明显吸收。

3．D：

在此4种氨基酸中，只有赖氨酸的R基团可接受氢质子，作为碱，而其它3种氨基酸均无可解离的R侧链。

4．B：

氨基酸的α-碳上连接的是亚氨基而不是氨基，所以实际上属于一种亚氨基酸，而其它氨基酸的α-碳上都连接有氨基，是氨基酸。

5．B：

天然蛋白质的α-螺旋结构的特点是，肽链围绕中心轴旋转形成螺旋结构，而不是充分伸展的结构。

另外在每个螺旋中含有个氨基酸残基，螺距为,每个氨基酸残基上升高度为,所以B不是α-螺旋结构的特点。

6．C：

蛋白质处于等电点时，净电荷为零，失去蛋白质分子表面的同性电荷互相排斥的稳定因素，此时溶解度最小；加入少量中性盐可增加蛋白质的溶解度，即盐溶现象；因为蛋白质中含有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸，所以具有紫外吸收特性；变性蛋白质的溶解度减小而不是增加，因为蛋白质变性后，近似于球状的空间构象被破坏，变成松散的结构，原来处于分子内部的疏水性氨基酸侧链暴露于分子表面，减小了与水分子的作用，从而使蛋白质溶解度减小并沉淀。

7．C：

甘氨酸的α-碳原子连接的4个原子和基团中有2个是氢原子，所以不是不对称碳原子，没有立体异构体，所以不具有旋光性。

8．A：

蛋白质的等电点是指蛋白质分子内的正电荷桌能总数与负电荷总数相等时的pH值。

蛋白质盐析的条件是加入足量的中性盐，如果加入少量中性盐不但不会使蛋白质沉淀析出反而会增加其溶解度，即盐溶。

在等电点时，蛋白质的净电荷为零，分子间的净电斥力最小，所以溶解度最小，在溶液中易于沉淀，所以通常沉淀蛋白质应调pH至等电点。

9．A：

在蛋白质的空间结构中，通常是疏水性氨基酸的侧链存在于分子的内部，因为疏水性基团避开水相而聚集在一起，而亲水侧链分布在分子的表面以充分地与水作用；蛋白质的一级结构是多肽链中氨基酸的排列顺序，此顺序即决定了肽链形成二级结构的类型以及更高层次的结构；维持蛋白质空间结构的作用力主要是次级键。

10．E：

脯氨酸是亚氨基酸,参与形成肽键后不能再与C=O氧形成氢键，因此不能形成α-螺旋结构;氨基酸残基的支链大时，空间位阻大，妨碍螺旋结构的形成；连续出现多个酸性氨基酸或碱性氨基酸时，同性电荷会互相排斥，所以不能形成稳定的螺旋结构。

11．C：

β-折叠结构是一种常见的蛋白质二级结构的类型，分为平行和反平行两种排列方式，所以题中C项的说法是错误的。

在β-折叠结构中肽链处于曲折的伸展状态，氨基酸残基之间的轴心距离为,相邻肽链（或同一肽链中的几个肽段）之间形成氢键而使结构稳定。

12．A：

蛋白质的变性是其空间结构被破坏，从而引起理化性质的改变以及生物活性的丧失，但其一级结构不发生改变，所以肽键没有断裂。

蛋白质变性的机理是维持其空间结构稳定的作用力被破坏，氢键、离子键和疏水键都是维持蛋白质空间结构的作用力，当这些作用力被破坏时空间结构就被破坏并引起变性，所以与变性有关。

13．A：

蛋白质的一级结构即蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序决定蛋白质的空间构象，因为一级结构中包含着形成空间结构所需要的所有信息，氨基酸残基的结构和化学性质决定了所组成的蛋白质的二级结构的类型以及三级、四级结构的构象；二硫键和次级键都是维持蛋白质空间构象稳定的作用力，但不决定蛋白质的构象；温度及pH影响蛋白质的溶解度、解离状态、生物活性等性质，但不决定蛋白质的构象。

14．B：

氨基酸即有羧基又有氨基，可以提供氢质子也可以接受氢质子，所以即是酸又是碱，是两性电解质。

由氨基酸组成的蛋白质分子上也有可解离基团，如谷氨酸和天冬氨酸侧链基团的羧基以及赖氨酸的侧链氨基，所以也是两性电解质，这是氨基