肉的参考资料组成和化学成分.docx

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肉的参考资料组成和化学成分

肉制品作业

学院：

食品科学与工程

班级：

食品11-3

姓名：

崔昭焕

学号：

1096

一、肉的构造

（一）肌肉组织

1.肌肉的一般构造

肌肉的基本结构是肌纤维，肌纤维与肌纤维之间有一层很薄的结缔组织膜围绕隔开，此膜叫肌内膜，每50—150条肌纤维聚集成束，称为肌束。

外包一层结缔组织鞘膜，称为肌束膜，这样形成的小肌束也称初级肌束，有数十多条初级肌束集结在一起并由较厚的结缔组织膜包围就形成了次级肌束（二级肌束）。

有许多二级肌束集结在一起即形成了肌肉块，外包一层较厚的结缔组织，称肌外膜。

2.肌肉的微结构

（1）.肌纤维呈圆形或多角形，胞核位于纤维的边缘。

肌细胞的形状细长，呈纤维状，故肌细胞通常称为肌纤维。

（2）.肌纤维膜肌纤维本身具有的膜称为肌纤维膜，它是由蛋白质和脂质组成的，具有良好的韧性，因而可承受肌纤维的伸长与收缩。

肌膜的构造组成和性质，相当于体内其他细胞膜。

肌纤维膜向内凹陷形成网状的管，称作横小管，通常称为T-系统或T小管。

（3）.肌原纤维肌原纤维是横纹肌中长的、直径约1微米的圆柱形的结构，是骨骼细胞的收缩单位。

，肌原纤维由粗肌丝和细肌丝组装而成，粗肌丝的成分是肌球蛋白，细肌丝的主要成分是肌动蛋白，辅以原肌球蛋白和肌钙蛋白。

在光学显微镜下肌原纤维的直径为1～2μm，与肌肉长轴相平行，有明暗相间的带，明带称为I带（Iband），宽0.8μm；暗带称为A带（Aband），宽1.5μm。

所谓I带和A带是指：

在偏光镜观察时，I带表示单折光带，而A带表示双折光带。

在I带中有一条着色较深的线，叫Z线。

在电子显微镜下，每一条肌原纤维的全长都呈现规则的明带和暗带。

明带和暗带包含有更细的、平行的丝状结构，称为肌丝。

明带又称为Ⅰ带，肌丝较细直径约50，称为细肌丝，固定在Z膜上，一部分位于明带，一部分位于暗带，插在粗肌丝之间；暗带又称作A带。

暗带中含有的肌丝较粗直径约100，称为粗肌丝，长度和暗带相同，固定在M膜上。

暗带的中央有一较明的窄带，称H带（Hband，H是德文hell"明"的第一个字母），H带中央有薄膜，称M膜（Mmembrane，或称M线（Mline）；M是德文miffle"中"的第一个字母）又称中隔。

明带中央也有薄膜，称作Z膜（Z-membrane），或称Z线（Zline）；Z是德文Zwischen"间"的第一个字母，又称端隔。

肌原纤维上位于相邻的两条Z线之间的区域，称为肌节，它是肌肉收缩和舒张的最基本的单位。

（4）.肌浆肌纤维的细胞质称为肌浆，填充于肌原纤维间和核的周围，是细胞内的胶体物质，含水分75%-80%。

骨骼肌的肌浆内有发达的线粒体分布，所以骨骼肌的代谢十分旺盛，习惯把肌纤维内的线粒体称为“肌粒”。

肌浆中另外一种重要的器官称为溶酶体，它是一种小胞体，内含多种能消化细胞和细胞内容物的酶。

在这种酶系中，能分解蛋白质的酶称为组织蛋白酶。

肌浆中还有一些特殊结构，如T管，它是由肌纤维膜上内陷的漏斗状结构延续而成，横管的主要作用是将神经末梢的冲动传导到肌原纤维。

肌质网相当于普通细胞中的滑面内质网，呈管状和囊状，交于肌原纤维之间。

还有三联管和肌小管。

（5）.肌细胞核骨骼肌纤维为多核细胞，每条肌纤维所含核的数目不定，一条几厘米的肌纤维可能有数百个核。

核呈椭圆形，位于肌纤维的边缘，紧贴在肌纤维膜下，呈有规则的分布。

3.肌纤维的种类

根据肌纤维的收缩特性、利用能量方式、结构、色泽、ATP酶活性等可将肌纤维分为不同类型。

主要分为红肌纤维、白肌纤维和中间型纤维三类。

（二）脂肪组织

脂肪组织是仅次于肌肉组织的第二个重要组成部分，具有较高的食用价值。

对于改善肉质、提高风味均有影响。

脂肪在肉中的含量变动较大，决定于动物种类、品种、年龄、性别及发育程度。

脂肪的构造单位是脂肪细胞，脂肪细胞或单个或成群地借助于疏松结缔组织连在一起。

脂肪细胞的大小与畜禽的发育程度及不同部位有关。

（三）结缔组织

结缔组织是肉的次要成分，在动物体内对各器官组织起到支持和连接作用，使肌肉保持一定弹性和硬度。

结缔组织由细胞、纤维和无定形的基质组成。

细胞为成纤维细胞，存在于纤维中间；纤维由蛋白质分子聚合而成，可分胶原纤维、弹性纤维和网状纤维三种。

结缔组织的含量决定于年龄、性别、营养状况及运动等因素。

老龄、公畜、消瘦及使役的动物，结缔组织含量高，同一动物不同部位也不同

（四）骨骼组织

骨组织是肉的次要成分，食用价值和商品价值较低，在运输和贮藏时要消耗一定能源。

成年动物骨骼的含量比较恒定，变动幅度较小。

猪骨约占胴体的5%～9%，牛占15%～20%，羊占8%～17%，兔占12%～15%，鸡占8%～17%。

二、肉的化学组成

肉的化学组成主要有蛋白质、脂肪、水分、浸出物和矿物质六种成分

（一）水分

水分是肉中含量最多的成分，在不同组织中含量差异很大，如肌肉含水70%，皮肤为60%，骨骼为12-15%，脂肪组织含水量少。

水分不是肉品的营养物质，但肉品中的水分含量及其存在状态会影响肉及肉制品的品质和储藏性。

水分含量与肉品贮藏性呈函数关系，水分多易遭致细菌、霉菌繁殖，引起肉的腐败变质，肉脱水干缩不仅使肉品失重而且影响肉的颜色，风味和组织状态，并引起脂肪氧化。

1.肉中水分的存在形式

（1）结合水（5%）：

是指与蛋白质分子表面借助极性基因与水分子的静电引力而紧密结合的水分子层，它的冰点很低（-40℃），无溶剂特性，不易受肌肉蛋白质结构和电荷变化的影响，不易流失，不能被微生物利用。

（2）不易流动水（80%）：

肌肉中大部分水分是以不易流动水状态存在。

它能溶解盐及其它物质，并在0℃或稍低时结冰，通常肌肉系水力及其变化主要指这部分水，存在于纤丝、肌原纤维及膜之间的水分，这些水距离蛋白质亲水基较远，水分子虽然有一定的朝向性，但排列不够有序。

不易流动水容易受蛋白质结构和电荷变化的影响，肉的持水性主要取决于肌肉对此类水的保持能力。

（3）自由水（15%）：

指存在于细胞外间隙中能自由流动的水，加工过程易流失。

2.水分活度

所谓水分活度（waterActivity,Aw）是指食品在密闭器内测得的水蒸汽压力（P）与同温下测得的纯水蒸汽压力（P0）之比。

即：

Aw=P/P0

根据拉乌耳定律，在一定温度下，稀溶液的蒸气压等于纯溶剂的蒸气压乘以该溶剂在溶液中的摩尔分数。

即：

P=P0×n2/（n1+n2），（n1-溶质的摩尔数，n2-溶剂的摩尔数）

亦即Aw=P/P0=n2/（n1+n2）

水分活度反映了水分与肉品结合的强弱及被微生物利用的有效性，各种食品都有一定的Aw值。

新鲜肉为0.97～0.98，鱼为0.98～0.99，红肠为0.96左右，干肠为0.65～0.85。

一般而言，细菌生长的Aw下限为0.94，酵母菌为0.88，霉菌为0.8。

Aw下降0.7以下，大多数微生物不能生长发育，但嗜盐菌在0.7，耐干燥霉菌在0.65，耐渗透压的酵母菌在0.61时仍能发育。

中间水分食品：

Aw在0.65-0.85之间

（二）蛋白质

肌肉中除水分外主要成分是蛋白质，约占18%～20%，占肉中固形物的80%，肌肉中的蛋白质按照其所存在于肌肉组织上位置的不同，可分为三类：

肌原纤维蛋白质（Myofibrillarproteins）：

盐溶性蛋白，肌浆蛋白（Sarcoplasmicproteins）：

水溶性蛋白，肉基质蛋白质（Stromaproteins）：

不溶性蛋白

1.肌原纤维蛋白肌原纤维蛋白质是构成肌原纤维的蛋白质，通常利用离子强度0.5以上的高浓度盐溶液抽出，但被抽出后，即可溶于低离子强度的盐溶液中，属于这类蛋白质的有肌球蛋白、肌动蛋白、原肌球蛋白、肌动球蛋白和肌钙蛋白等。

（1）肌球蛋白肌球蛋白是肌肉中含量最高也是最重要的蛋白质，约占肌肉总蛋白质的三分之一，占肌原纤维蛋白质的50%～55%。

肌球蛋白是粗丝的主要成分，构成肌节的A带。

肌肉中的肌球蛋白可以用高离子强度的缓冲液如0.3MKCl/0.15M磷酸盐缓冲液抽提出来。

肌球蛋白的分子量为470000～510000。

微溶于水，可溶解在离子强度为0.2的盐溶液中。

具有流动双折射现象：

说明肌球蛋白分子本身是不对称的；在暗带发现双折射，说明肌球蛋白是暗带的构成成分。

具有ATP酶的活性：

可使ATP分解产生能量，说明其与运动有关。

能与肌动蛋白结合形成肌动球蛋白.肌球蛋白受热易变性，对热不稳定，凝固温度45-50℃，有盐存在30℃就发生变性。

变性后失去ATP酶的活性，溶解性降低，保水性降低。

等电点：

pH5.4

肌球蛋白是构成粗丝的主要蛋白质，粗丝由350-400个肌球蛋白组成，尾部重叠，头部伸向外头。

由二条很长的肽链相互盘旋构成，二条肽链各形成一盘旋的头部。

在尾部有数条轻链。

肌球蛋白的形状很像“豆芽”，全长为140nm，其中头部20nm，尾部120nm；头部的直径为5nm，尾部直径2mm。

（2）.肌动蛋白

肌动蛋白约占肌原纤维蛋白的20%，是构成细丝的主要成分。

肌动蛋白只有一条多肽链构成，其分子量为41800～61000。

肌动蛋白单独存在时，为一球形的蛋白质分子结构，称G-actin，当G-actin在有磷酸盐和少量ATP存在的时候，即可形成相互连接的纤维状结构，大约需300～400个G-actin形成一个纤维状结构；二条纤维状结构的肌动蛋白相互扭合成的聚合物称为F-actin。

肌动蛋白的性质属于白蛋白类，它还能溶于水及稀的盐溶液中，在半饱和的（NH4）2SO4溶液中可盐析沉淀，等电点4.7。

F-actin在有KI和ATP存在时又会解离成G-actin，肌动蛋白的作用是与原肌球蛋白及肌原蛋白结合成细丝，在肌肉收缩过程中与肌球蛋白的横突形成交联（横桥），共同参与肌肉的收缩过程。

（3）肌动球蛋白肌动球蛋白的粘度很高，具有流动双折射现象。

由于其聚合度不同，因而分子量不定。

肌动蛋白与肌球蛋白的结合比例大约在1∶2.5至1∶4之间。

肌动球蛋白也具有ATP酶活性，但与肌球蛋白不同，Ca2+和Mg2+都能激活。

在高的离子强度下，如0.6M的KCl溶液中，添加ATP则溶液的粘度降低，流动双折射也减弱，其原因是肌动球蛋白受ATP的作用分解成肌动蛋白和肌球蛋白。

添加焦磷酸盐也可看到同样的现象。

（4）原肌球蛋白原肌球蛋白约占肌原纤维蛋白的4%～5%，形为杆状分子，长45nm，直径2nm。

位于F-actin双股螺旋结构的每一构槽内，构成细丝的支架。

每1分子的原肌球蛋白结合7分子的肌动蛋白和1分子的肌原蛋白，分子量65000～80000。

（5）肌钙蛋白又叫肌原蛋白，约占肌原纤维蛋白的5%～6%，肌原蛋白对Ca2+有很高的敏感性，并能结合Ca2+，肌原蛋白有三个亚基，各有自己的功能特性：

钙结合亚基（Tn-Ca），是Ca2+的结合部位；抑制亚基（Tn-I），能高度抑制肌球蛋白中ATP酶的活性，从而阻止肌动蛋白与肌球蛋白。

原肌球蛋白结合亚基（Tn-T），能结合原肌球蛋白，起联接作用。

（6）M蛋白占肌原纤维蛋白的2-3%，存在于M-线上，其作用是将粗丝连接在一起，以维持粗丝的排列。

（7）C蛋白约占2%，是粗丝的一个组成部分，结合于LMM部分。

功能是维持粗丝的稳定，有调节横桥的功能。

（8）肌动素也称辅肌动蛋白，目前发现有辅肌动蛋白-1、2、3和4四种类型,呈细胞或组织特异性分布.这四种蛋白的共同结构特征是在细胞内均为反向平行的二聚体,并具有N末端肌动蛋白结合结构域（ABD）、血影蛋白样中央重复结构域和C末端"EF手"结构域.作为细胞骨架中一种重要的肌动蛋白交联蛋白,辅肌动蛋白通过与其相关蛋白包括整合素（integrins）、钙粘素（cadherin）以及细胞信号传导通路中的信号分子等的协同作用,在稳定细胞粘附、调节细胞形状及细胞运动中发挥着重要作用.因此,肿瘤的发生、发展和恶化与辅肌动蛋白的结构、功能密切相