第九章 细胞骨架.docx

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第九章细胞骨架

第一节微丝

第二节微管

第三节中间纤维

细胞骨架（cytoskeleton）是指真核细胞中的蛋白纤维网络结构。

发现较晚，主要是因为一般电镜制样采用低温（0-4℃）固定，而细胞骨架会在低温下解聚。

直到20世纪60年代后，采用戊二醛常温固定，才逐渐认识到细胞骨架的客观存在。

细胞骨架不仅在维持细胞形态，承受外力、保持细胞内部结构的有序性方面起重要作用，而且还参与许多重要的生命活动（图9-1），如：

在细胞分裂中细胞骨架牵引染色体分离，在细胞物质运输中，各类小泡和细胞器可沿着细胞骨架定向转运；在肌肉细胞中，细胞骨架和它的结合蛋白组成动力系统；在白细胞的迁移、精子的游动、神经细胞轴突和树突的伸展等方面都与细胞骨架有关。

另外，在植物细胞中细胞骨架指导细胞壁的合成。

细胞骨架由微丝（microfilament）、微管（microtubule）和中间纤维（intemediatefilament）构成。

微丝确定细胞表面特征，使细胞能够运动和收缩。

微管确定膜性细胞器（membrane-enclosedorganelle）的位置和作为膜泡运输的导轨。

中间纤维使细胞具有张力和抗剪切力。

微丝、微管和中间纤维位于细胞质中，又称胞质骨架，它们均由单体蛋白以较弱的非共价键结合在一起，构成纤维型多聚体，很容易进行组装和去组装，这正是实现其功能所必需的特点。

广义的细胞骨架还包括核骨架（nucleoskeleton）、核纤层（nuclearlamina）和细胞外基质（extracellularmatrix），形成贯穿于细胞核、细胞质、细胞外一体化网络结构。

图9-1细胞骨架的主要功能（图片来自G.Karp2002）

第一节微丝

微丝（microfilament，MF）是由肌动蛋白（actin）组成的直径约7nm的骨架纤维，又称肌动蛋白纤维actinfilament。

微丝和它的结合蛋白（associationprotion）以及肌球蛋白（myosin）三者构成化学机械系统，利用化学能产生机械运动。

一、分子结构

根据等电点的不同可将高等动物细胞内的肌动蛋白分为3类，α分布于各种肌肉细胞中，β和γ分布于肌细胞和非肌细胞中。

肌动蛋白纤维是由两条线性排列的肌动蛋白链形成的螺旋，状如双线捻成的绳子（图9-2、3），肌动蛋白的单体为球形分子，它的单体形称为球形肌动蛋白G-actin（globularactin），它的多聚体称为纤维形肌动蛋白F-actiac（fibrousaction）。

图9-2微丝纤维的负染电镜照片

图9-3微丝纤维结构模型

肌动蛋白在进化上高度保守，酵母和兔子肌肉的肌动蛋白有88%的同源性。

不同类型肌肉细胞的α-肌动蛋白分子一级结构（约400个氨基酸残基）仅相差4～6个氨基酸残基，β-肌动蛋白或γ-肌动蛋白与α-横纹肌肌动蛋白相差约25个氨基酸残基。

多数简单的真核生物，如酵母或粘菌，含单个肌动蛋白基因，仅合成一种肌动蛋白。

真核生物含有多个肌动蛋白基因，如海胆有11个，网柄菌属（Dictyostelium）有17个，在某些植物中有60个。

肌动蛋白要经过翻译后修饰，如N-端乙酰化或组氨酸残基的甲基化。

在适宜的温度，存在ATP、K+、Mg2+离子的条件下，肌动蛋白单体可自组装为纤维。

ATP-actin（结合ATP的肌动蛋白）对微丝纤维末端的亲和力高，ADP-actin对纤维末端的亲和力低，容易脱落。

当溶液中ATP-actin浓度高时，微丝快速生长，在微丝纤维的两端形成ATP-actin“帽子”，这样的微丝有较高的稳定性。

伴随着ATP水解，微丝结合的ATP就变成了ADP，当ADP-actin暴露出来后，微丝就开始去组装而变短。

图9-4肌动蛋白的踏车行为

微丝具有极性，肌动蛋白单体加到（+）极的速度要比加到（-）极的速度快5-10倍。

溶液中ATP-肌动蛋白的浓度也影响组装的速度。

当处于临界浓度时，ATP-actin可能继续在（+）端添加、而在（-）端开始分离，表现出一种“踏车”现象（图9-4）。

细胞中微丝参与形成的结构除肌原纤维、微绒毛等属于稳定结构外，其他大都处于动态的组装和去组装过程中，并通过这种方式实现其功能。

细胞松弛素（cytochalasin）可切断微丝纤维，并结合在微丝末端抑制肌动蛋白加合到微丝纤维上，特异性的抑制微丝功能。

鬼笔环肽（phalloidin）与微丝能够特异性的结合，使微丝纤维稳定而抑制其功能。

荧光标记的鬼笔环肽可特异性的显示微管。

二、微丝结合蛋白

已经分离出来的微丝结合蛋白有100多种，可分为以下不同类型（图9-5）：

1．核化蛋白（nucleatingprotein）

核化（nucleation）是纤维组装的第一步，即几个蛋白单体先组装成多聚体，然后其它单体继续添加形成长纤维分子。

Arp（actin-relatedprotein）复合体在体内和体外都可以促进肌动蛋白的核化，其作用就像一个模板，类似于微管组织中心的γ球蛋白复合体，Arp复合体由Arp2、Arp3和5种其它蛋白构成。

Arp与actin在结构上具有同源性。

2．单体隐蔽蛋白（monomersequesteringprotein）

细胞中约有50%的肌动蛋白为可溶性肌动蛋白，大大高于肌动蛋白组装所需的临界浓度。

但是这些蛋白与其它蛋白结合，构成一个隐蔽的蛋白库。

只有当细胞需要组装纤维的时候这些可溶性肌动蛋白才被释放出来。

如：

thymosin与actin结合可阻止其向纤维添加，抑制其水解或交换结合的核苷酸。

隔离蛋白

3．封端蛋白（end-blockingprotein）

作用是调节肌动蛋白纤维的长度，结合在（+）或（-）极形成“帽子”，阻止其它单体添加。

如骨骼肌细肌丝的（-）端被tropomodulin封闭，（+）端被CapZ封闭。

4．单体聚合蛋白（monomerpolymerizingprotein）

如profilin结合在actin的ATP结合位点相对的一侧，能与thymosin竞争结合actin，profilin可将结合的单体安装到纤维的（+）极。

5．微丝解聚蛋白（actin-filamentdepolymerizingprotein）

如cofilin可结合在纤维的（-）极，使微丝去组装。

这种蛋白在微管快速组装和去组装的结构中具有重要的作用，涉及细胞的移动、内吞和胞质分裂。

6．交联蛋白（cross-linkingprotein）

每一种蛋白含有2至多个微丝结合部位，因此可以将2至多条纤维联系在一起形成纤维束或网络。

分为成束蛋白和成胶蛋白两类，成束蛋白如：

丝束蛋白（fimbrin）、绒毛蛋白（villin）和α-辅肌动蛋白（α-actinin），可以将肌动蛋白纤丝交联成平行排列成束的结构。

成胶蛋白，如细丝蛋白（filamin）促使形成肌动蛋白微丝网。

7．纤维切断蛋白（filamentseveringprotein）

此类蛋白能结合在微丝中部，将微丝切断。

如溶胶蛋白（gelsolin）。

8．膜结合蛋白（membrane-bindingprotein）

如粘着斑蛋白（vinculin）可将肌动蛋白纤维量接在膜上，参与构成粘合带。

图9-5各类微管结合蛋白（图片来自G.Karp2002）

三、肌肉的组成

肌肉由肌原纤维组成，肌原纤维由粗肌丝和细肌丝组成，粗肌丝的主要成分是肌球蛋白，而细肌丝的主要成分是肌动蛋白、原肌球蛋白和肌钙蛋白。

关于肌小节的构造（图9-6、7）请参阅生理学或组织学书籍。

图9-6肌纤维TEM照片

图9-7肌小节模式图

（一）肌球蛋白（myosin）

属于马达蛋白，可利用ATP产生机械能，趋向微丝的（+）极运动（图9-8），最早发现于肌肉组织（myosinII），1970s后逐渐发现许多非肌细胞的myosin，目前已知的有15种类型（myosinI-XV）。

MyosinII是构成肌纤维的主要成分之一。

由两个重链和4个轻链组成，重链形成一个双股α螺旋，一半呈杆状，另一半与轻链一起折叠成两个球形区域，位于分子一端，球形的头部具有ATP酶活性（图9-9）。

MyosinV结构类是于myosinII，但重链有球形尾部。

MyosinI由一个重链和两个轻链组成。

MyosinI、II、V都存在于非肌细胞中，II型参与形成应力纤维和胞质收缩环，I、V型结合在膜上与膜泡运输有关，神经细胞富含myosinV。

图9-8myosinII的功能

图9-9myosinII结构模型

（二）原肌球蛋白

原肌球蛋白（tropomyosin.Tm）分子量64KD，是由两条平行的多肽链扭成螺旋，每个Tm的长度相当于7个肌动蛋白，呈长杆状。

原肌球蛋白与肌动蛋白结合，位于肌动蛋白双螺旋的沟中，主要作用是加强和稳定肌动蛋白丝，抑制肌动蛋白与肌球蛋白结合（图9-10）。

图9-10细肌丝的组成

（三）肌钙蛋白

肌钙蛋白（troponin,Tn），分子量80KD，含三个亚基，肌钙蛋白C特异地与钙结合，肌钙蛋白T与原肌球蛋白有高度亲和力，肌钙蛋白I抑制肌球蛋白的ATP酶活性，细肌丝中每隔40nm就有一个肌钙蛋白复合体（图9-8）。

（四）肌肉的收缩

肌细胞上的动作电位引起肌质网Ca2+电位门通道开启，肌浆中Ca2+浓度升高，肌钙蛋白与Ca2+结合，引发原肌球蛋白构象改变，暴露出肌动蛋白与肌球蛋白的结合位点（图9-8）。

肌动蛋白通过结合与水解ATP、不断发生周期性的构象改变、引起粗肌丝和细肌丝的相对滑动。

肌动蛋白的工作原理可概括如下：

①肌球蛋白结合ATP，引起头部与肌动蛋白纤维分离；②ATP水解，引起头部与肌动蛋白弱结合；③Pi释放，头部与肌动蛋白强结合，头部向M线方向弯曲（微丝的负极），引起细肌丝向M线移动；④ADP释放ATP结合上去，头部与肌动蛋白纤维分离。

如此循环（图9-11）。

图9-11肌肉收缩图解

四、微丝的功能

微丝除参与形成肌原纤维外还具有以下功能：

1．形成应力纤维（stressfiber）：

非肌细胞中的应力纤维与肌原纤维有很多类似之处：

都包含myosinII、原肌球蛋白、filamin和α-actinin。

培养的成纤维细胞中具有丰富的应力纤维，并通过粘着斑固定在基质上。

在体内应力纤维使细胞具有抗剪切力（图9-12、13）。

图9-12培养的上皮细胞中的应力纤维（微丝红色、微管绿色）（图片来自http:

//www.itg.uiuc.edu/）

图9-13应力纤维结构模型（图片来自G.Karp2002）

2．形成微绒毛：

参见第四章。

3．细胞的变形运动：

分为四步：

①：

微丝纤维生长，使细胞表面突出，形成片足（lamellipodium）；②在片足与基质接触的位置形成粘着斑；③在myosin的作用下微丝纤维滑动，使细胞主体前移；④解除细胞后方的粘和点。

如此不断循环，细胞向前移动（图9-14）。

阿米巴原虫、白细胞、成纤维细胞都能以这种方式运动。

图9-14细胞的变形运动（根据MolecularBiologyoftheCell4th书末动画改编）

4．胞质分裂：

有丝分裂末期，两个即将分离的子细胞内产生收缩环，收缩环由平行排列的微丝和myosinII组成。

随着收缩环的收缩，两个子细胞的胞质分离，在细胞松驰素存在的情况下，不能形成胞质分裂环，因此形成双核细胞。

5．顶体反应：

在精卵结合时，微丝使顶体突出穿入卵子的胶质里，融合后受精卵细胞表面积增大，形成微绒毛，微丝参与形成微绒毛，有利于吸收营养。

6．其他功能：

如细胞器运动、质膜的流动性、胞质环流均与微丝的活动有关，抑制微丝的药物（细胞松弛素）可增强膜的流动、破坏胞质环流。

第二节微管

微管在胞质中形成网络结构，作为运输路轨并起支撑作用。

微管是由微管蛋白组成的管状结构，对低温、高压和秋水仙素敏感。

一、分子结构

微管是由13条原纤维（protofilament）构成的中空管状结构（图9-15），直径22~25nm。

每一条原纤维由微管蛋白二聚体线性排列而成。

微管蛋白二聚体由结构相似的α和β球蛋白构成，两种亚基均可结合GTP，α球蛋白结合的GTP从不发生水解或交换，是α球蛋白的固有组成部分，β球蛋白结合的GTP可发生水解，结合的GDP可交换为GTP，可见β亚基也是一种G蛋白（图9-16）。

图9-15微管纤维

图9-16微管蛋白分子模型

微管具有极性，（+）极（plusend）生长速度快，（-）极（minusend）生长速度慢，也就是说微管蛋白在（+）极的添加速度高于-极。

（+）极的最外端是β球蛋白，（-）极的最外端是α球蛋白。

微管和微丝一样具有踏车行为。

微管形成的有些结构是比较稳定的，是由于微管结合蛋白的作用和酶修饰的原因。

如神经细胞轴突、纤毛和鞭毛中的微管纤维。

大多数微管纤维处于动态的组装和去组装状态，这是实现其功能所必需的过程（如纺锤体）。

秋水仙素（colchicine）结合的微管蛋白可加合到微管上，但阻止其他微管蛋白单体继续添加，从而破坏纺锤体结构，长春花碱具有类似的功能。

紫杉酚（taxol），能促进微管的装配,并使已形成的微管稳定。

但这种稳定性会破坏微管的正常功能。

以上药物均可以阻止细胞分裂，可用于癌症的治疗。

二、微管结合蛋白

微管结合蛋白（microtubuleassociatedproteinsMAPs）分子至少包含一个结合微管的结构域和一个向外突出的结构域。

突出部位伸到微管外与其它细胞组分（如微管束、中间纤维、质膜）结合（图9-17）。

MAP的主要功能是：

①促进微管聚集成束；②增加微管稳定性或强度；③促进微管组装。

包括I型和II型两大类，I型对热敏感，如MAP1a、MAP1b，主要存在于神经细胞。

II型热稳定性高，包括MAP2a、b、c，MAP4和tau蛋白。

其中MAP2只存在于神经细胞,，MAP2a的含量减少影响树突的生长。

图9-17 MAP2

三、微管组织中心

微管组织中心（microtubuleorganizingcenterMTOCs）是微管进行组装的区域，着丝粒、成膜体、中心体、基体均具有微管组织中心的功能。

所有微管组织中心都具有γ微管球蛋白，这种球蛋白的含量很低，可聚合成环状复合体，像模板一样参与微管蛋白的核化，帮助α和β球蛋白聚合为微管纤维。

中心体（centrosome）位于细胞的中心部位（图9-18）。

由两个相互垂直的中心粒（centriole）构成（图9-19），周围是一些无定形或纤维形、高电子密度的物质，叫做外中心粒物质（PCM，pericentriolarmaterial）。

中心粒直径0.2mm，长0.4mm，由9组3联微管构成，不直接参与微管蛋白的核化，具有召集PCM的作用。

图9-18中心体结构模型

图9-19中心粒电镜照片

微管蛋白以环状的γ球蛋白复合体为模板核化、先组装出（-）极，然后开始生长，因此中心体周围的微管（-）极指向中心体，（+）级远离中心体。

1972年R.Weisenberg证明提纯的微管，在微酸性环境（PH=6.9），适宜的温度下，存在GTP、Mg2+和去除Ca2+的条件下能自发的组装成微管。

但这种微管只有11条原纤维，可能是因为没有γ微管球蛋白构成的模板。

微管β球蛋白结合的GTP水解并不是微管组装所必需的步骤，但是结合GTP的微管蛋白二聚体能加合到微管纤维上，在快速生长的纤维两端微管球蛋白结合的GTP来不及水解，形成的“帽子”，使微管纤维较为稳定。

一旦暴露出结合GDP的亚单位微管，则开始去组装。

四、微管的功能

1、支架作用

细胞中的微管就像混凝土中的钢筋一样，起支撑作用，在培养的细胞中，微管呈放射状排列在核外，（+）端指向质膜（图9-20），形成平贴在培养皿上的形状。

在神经细胞的轴突和树突中，微管束沿长轴排列，起支撑作用，在胚胎发育阶段为管帮助轴突生长，突入周围组织，在成熟的轴突中，微管是物质运输的路轨。

图9-20以细胞核为中心向外放射状排列的微管纤维（红色）图片来自http:

//www.itg.uiuc.edu/

2、细胞内运输

微管起细胞内物质运输的路轨作用，破坏微管会抑制细胞内的物质运输。

与微管结合而起运输作用的马达蛋白有两大类：

驱动蛋白kinesin，动力蛋白dynein，两者均需ATP提供能量。

Kinesin发现于1985年，是由两条轻链和两条重链构成的四聚体（图9-21），外观具有两个球形的头（具有ATP酶活性）、一个螺旋状的杆和两个扇子状的尾。

通过结合和水解ATP，导致颈部发生构象改变，使两个头部交替与微管结合，从而沿微管“行走”，将“尾部”结合的“货物”（运输泡或细胞器）转运到其它地方。

据估计哺乳动物中类似于kinesin的蛋白（KLP,kinesin-likeproteinorKRB,kinesin-relatedprotein）超过50余种，大多数KLP能向着微管（+）极运输小泡，也有些如Ncd蛋白（一种着丝点相关的蛋白）趋向微管的（-）极。

图9-21Kinesin

Dynein发现于1963年，因与鞭毛和纤毛的运动有关而得名。

dynein分子量巨大（接近1.5Md），由两条相同的重链和一些种类繁多的轻链以及结合蛋白构成（鞭毛二联微管外臂的动力蛋白具有三个重链）。

其作用主要有以下几个方面：

在细胞分裂中推动染色体的分离、驱动鞭毛的运动、向着微管（-）极运输小泡（图9-22）。

图9-22Dynein（图片来自G.Karp2002）

3、形成纺锤体

   纺锤体是一种微管构成的动态结构，其作用是在分裂细胞中牵引染色体到达分裂极，详细内容参见第十三章。

4、纤毛与鞭毛的运动

纤毛与鞭毛是相似的两种细胞外长物，前者较短，约5~10um；后者较长，约150um，两者直径相似，均为0.15~0.3um。

鞭毛和纤毛均由基体和鞭杆两部分构成（图9-23），鞭毛中的微管为9+2结构，即由9个二联微管和一对中央微管构成，其中二联微管由AB两个管组成，A管由13条原纤维组成，B管由10条原纤维组成，两者共用3条。

A管对着相邻的B管伸出两条动力蛋白臂（图9-24），并向鞭毛中央发出一条辐。

基体的微管组成为9+0，并且二联微管为三联微管所取代，结构类似于中心粒。

纤毛和鞭毛的运动是依靠动力蛋白（dynein）水解ATP，使相邻的二联微管相互滑动。

有一种男性不育症是由于精子没有活力造成的。

这种病人同时还患有慢性支气管炎，主要是因为是鞭毛和纤毛没有动力蛋白臂，不能排出侵入肺部的粒子。

图9-23鞭毛的结构

图9-24鞭毛轴丝结构

第三节中间纤维

中间纤维（intermediatefilaments，IF）直径10nm左右，介于微丝和微管之间。

与微管不同的是中间纤维是最稳定的细胞骨架成分，它主要起支撑作用。

中间纤维在细胞中围绕着细胞核分布，成束成网，并扩展到细胞质膜，与质膜相连结。

一、类型

IF是一类形态上非常相似，而化学组成上有明显差异的蛋白质，成分比微丝和微管都复杂，可根据组织来源的免疫原性分为5类（图9-25）：

角蛋白（keratin）、结蛋白（desmin）、胶质原纤维酸性蛋白（glialfibrillaryacidicprotein）、波形纤维蛋白（vimentin）、神经纤丝蛋白（neurofilamentprotein），此外细胞核中的核纤肽（lamin）也是一种中间纤维。

中间纤维具有组织特异性，不同类型细胞含有不同IF蛋白质。

肿瘤细胞转移后仍保留源细胞的IF，因此可用IF抗体来鉴定肿瘤的来源。

如乳腺癌和胃肠道癌，含有角蛋白，因此可断定它来源于上皮组织。

大多数细胞中含有一种中间纤维，但也有少数细胞含有2种以上，如骨骼肌细胞含有结蛋白和波形蛋白。

图9-25几种中间纤维的模式图

（一）、角蛋白

分子量约40~70KD，出现在表皮细胞中，在人类上皮细胞中有20多种不同的角蛋白，分为α和β两类。

β角蛋白又称胞质角蛋白（cyto-keratin），分布于体表、体腔的上皮细胞中。

α角蛋白为头发、指甲等坚韧结构所具有。

根据组成氨基酸的不同，亦可将角蛋白分为：

酸性角蛋白（I型）和中性或碱性角蛋白（II型），角蛋白组装时必须由I型和II型以1：

1的比例混合组成异二聚体，才能进一步形成中间纤维。

（二）、结蛋白

又称骨骼蛋白skeletin，分子量约52KD，存在于肌肉细胞中，它的主要功能是使肌纤维连在一起。

（三）、胶质原纤维酸性蛋白

又称胶质原纤维glialfilament，分子量约50KD，存在于星形神经胶质细胞和周围神经的许旺细胞。

它主要起支撑作用。

（四）、波形纤维蛋白

分子量约53KD，广泛存在于间充质细胞及中胚层来源的细胞中，波形蛋白一端与核膜相连，另一端与细胞表面处的桥粒或半桥粒相连，将细胞核和细胞器维持在特定的空间。

（五）、神经纤丝蛋白

是由三种分子量不同的多肽组成的异聚体，三种多肽是NF-L（low，60~70KD），NF-M（medium，105~110KD），NF-H（heavy，135-150KD）神经纤丝蛋白的功能是提供弹性使神经纤维易于伸展和防止断裂。

二、结构

中间纤维蛋白分子由一个310个氨基酸残基形成的α螺旋杆状区，以及两端非螺旋化的球形头（N端）尾（C端）部构成。

杆状区是高度保守的，由螺旋1和螺旋2构成，每个螺旋区还分为A、B两个亚区，它们之间由非螺旋式的连结区连结在一起（图9-26）。

头部和尾部的氨基序列在不同类型的中间纤维中变化较大，可进一步分为①H亚区：

同源区；②V亚区：

可变区；③E亚区：

末端区。

图9-26中间纤维的通用结构图

IF的装配过程与MT、MF相比较为复杂。

根据X衍射，电镜观察和体外装配的实验结果推测，中间纤维的装配过程如下（图9-27）：

①两个单体，形成两股超螺旋二聚体（角蛋白为异二聚体）；

②两个二聚体反向平行组装成四聚体，三个四聚体长向连成原丝；

③两个原丝组成原纤维；

④4根原纤维组成中间纤维。

图9-27中间纤维的组装

由于IF是由反向平行的α螺旋组成的，所以和微丝微管不同的是，它没有极性。

另外，细胞内的中间纤维蛋白绝大部分组装成中间纤维，而不象微丝和微管哪样存在蛋白库，仅约50%左右的处于装配状态。

再者IF的装配与温度和蛋白浓度无关，不需要ATP或GTP。

三、IF的结合蛋白

中间纤维的结合蛋白（intermediatefilamentassociatedprotein，IFAP）的功能是使中间纤维交联成束、成网，并把中间纤维交联到质膜或其它骨架成分上，已知的IFAPs约15种左右，分别与特定的中间纤维结合，如：

flanggrin使角蛋白交联成束。

Plectin将波形蛋白纤维与微管交联在一起。

Ankyrin把结蛋白纤维与质膜连在一起。

IFAPs的共同特点是：

①具有中间纤维特异性。

②表达有细胞专一性。

③不同的IFAP可存在于同一细胞中与不同的中间纤维组织状态相联系。

④在细胞中某些IFAP的表达与细胞的功能和发育状态有关。

表1.胞质骨架三种组分的比较

微丝

微管

中间纤维

单体

球蛋白

αβ球蛋白

杆状蛋白

结合核苷酸

ATP

GTP

无

纤维直径

~7nm

~25nm

10nm

结构

双链螺旋

13根源纤丝组成空心管状纤维

8个4聚体或4个8聚体组成的空心管状纤维

极性

有

有

无

组织特异性

无

无

有

蛋白库

有

有

无

踏车形为

有

有