临床生物化学各章节知识点及名解简答论述总结及试题汇总.docx

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临床生物化学各章节知识点及名解简答论述总结及试题汇总

蛋白质的结构与功能

蛋白质的pI：

在PH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的程度和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的PH值称蛋白质的pI。

肽键：

多肽链某一氨基酸的α-氨基和另一氨基酸的α-羧基脱水所形成的化学键，其本质为酰胺键。

结构域：

分子量大的蛋白质三级结构常可分割成1个或数个球形或纤维状的区域，折叠的较为紧密，各行其功能。

成为结构域。

协同效应：

一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体的结合能力，成为协同效应。

蛋白质变性：

在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。

什么是蛋白质的变性作用？

有那些特征？

通常是由哪些因素造成的？

（1）蛋白质的二级结构指蛋白质某一肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链构象。

主要类型包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲，都以氢键维持其结构的稳定性。

（2）a-螺旋结构特点：

a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一螺旋由3.6氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺旋纵轴平行，链内氢键是α螺旋稳定的主要因素。

（3）β-折叠结构特点：

a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸残基侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽链间的氢键，氢键的方向与肽链长轴垂直；d、肽链的末端在同一侧——顺向平行，反之为反向平行。

（4）β-转角结构特点：

a、肽链出现180°转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸残基的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。

（5）无规卷曲：

肽链中没有确定规律的结构。

试述蛋白质的二级结构及其结构特点。

答：

蛋白要的变性作用指在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。

并不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。

（1）生物活性丧失；

（2）理化性质的改变，包括：

常见溶解度降低；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变；

（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。

使蛋白质变性的因素有：

加热，有机溶剂，强酸，强碱，重金属离子和生物碱制剂。

核酸的结构与功能

核酸的一级结构：

指构成核酸的核苷酸或脱氧核苷酸从5’末端到3’末端的排列顺序，即核苷酸序列或碱基序列。

核酸分子杂交：

在核酸的复性过程中，具有碱基序列部分互补的不同的DNA或RNA单链之间结合，形成杂化双链的现象称为核酸分子杂交。

解链温度：

在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化△260达到最大变化值得一半时所应的温度称为DNA的解链温度，或称融解温度（Tm值）。

增色效应：

是指DNA解链过程中，由于有更多的共轭双键得以暴露，DNA在260nm的吸光度随之增加，这种现象成为DNA的增色效应。

它是监测DNA的双链是否发生变性的一个最常用指标。

DNA变性：

在某些理化因素（温度、pH、离子强度）的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。

试述Watson－Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。

答：

（答案要点）

DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。

两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，G与C通过三个氢键相配对，碱基平面与中心轴相垂直。

DNA是一右手螺旋结构。

螺旋每旋转一周包含了10.5个碱基对，每个碱基的旋转角度约为36°。

DNA双螺旋分子存在一个直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。

DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。

DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。

试述细胞内主要的RNA类型及其主要功能。

答：

细胞内主要含有的RNA种类及功能：

核糖体RNA（rRNA），功能：

是细胞内含量最多的RNA，它与核蛋白体蛋白共同构成核糖体，为mRNA、tRNA及多种蛋白因子提供相互结合的位点和相互作用的空间环境，是细胞合成蛋白质的场所。

②信使RNA（mRNA），功能：

转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，指导蛋白质合成。

是蛋白质合成模板。

成熟mRNA的前体是核内不均一RNA（hnRNA），经剪切和编辑就成为mRNA。

③转运RNA（tRNA），功能：

在蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA转运氨基酸。

④不均一核RNA（hnRNA），功能：

成熟mRNA的前体。

⑤小核RNA（SnRNA），功能：

参与hnRNA的剪接、转运。

⑥小核仁RNA（SnoRNA），功能：

rRNA的加工和修饰。

⑦小胞质RNA（ScRNA/7Sh-RNA），功能：

蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分。

什么是DNA热变性？

有何特点？

答：

加热DNA到70-100°C几分钟后，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规卷曲呈线团样，此过程就是DNA的热变性。

其特点有：

①只改变其二级结构，不改变它的碱基序列；②变性温度范围很窄；③在260nm波长处的紫外吸收增加；④粘度下降；⑤生物活性丧失；⑥比旋度下降；⑦酸碱滴定曲线改变。

酶与维生素

酶的活性中心：

酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。

同工酶：

是指催化相同的化学反应，而酶的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

Km值：

是酶的特征性常数，是指当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。

酶的变构调节：

体内一些代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部分可逆的结合，使酶发生变构并改变其催化活性称为变构调节。

酶的化学修饰：

酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性称为酶的化学修饰。

酶原及酶原的激活：

有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必然在一定条件下，这些酶的前体水解一个或多个特定的肽键，致构象发生改变，表现出酶的活性。

这种无活性酶的前体称为酶原。

酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。

何为酶的Km值？

简述Km和Vm意义。

答：

酶的Km值是酶的特征性常数，是指酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。

其只与酶的结构、底物和反应条件有关，与酶的浓度无关。

可近似表示酶与底物的亲合力。

Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶的浓度成正比，可用于计算酶的转换数。

何为酶的竞争性抑制作用？

有何特点？

试举例说明之。

答：

有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物称为竞争性抑制作用。

有两个特点，一是抑制剂以非共价键与酶呈可逆性结合，可用透析或超滤的方法除去，二是抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲合力和底物浓度的比例，加大底物浓度可减轻抑制作用。

典型例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用。

比较三种可逆性抑制作用的特点。

（1）竞争性抑制：

抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。

抑制作用的大小与抑制剂与底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。

Km值升高，Vm不变。

（2）非竞争性抑制：

抑制剂的结构与底物结构不相似或不同，只与酶活性中心外的必需基团结合。

不影响酶与底物的结合。

抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。

Km值不变，Vm下降。

（3）反竞争性抑制：

抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离为产物。

Km，Vm均下降。

糖代谢

糖酵解：

在缺氧情况下，葡萄糖分解为乳酸，产生少量ATP的过程称为糖酵解。

三羧酸循环：

三羧酸循环又称为柠檬酸循环或Krebs循环，是一个由一系列酶促反应构成的循环反应系统。

是指在线粒体内，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，经过4次脱氢，2次脱羧，生成4分子还原当量和2分子CO2，重新生成草酰乙酸的循环反应过程。

糖有氧氧化：

葡萄糖在有氧条件下彻底氧化生成CO2和H20并产生大量ATP的反应过程。

糖异生途径：

糖异生过程中由丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程称为糖异生途径。

乳酸（Cori）循环：

在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸，乳酸经血液运到肝脏，肝脏将乳酸异生成葡萄糖，葡萄糖释入血液后又被肌肉摄取，这种代谢循环途径称为乳酸循环。

底物水平磷酸化：

能量物质体内分解代谢时，脱氢氧化或脱水反应使代谢物分子内部能量重新分布生成高能化合物，直接将能量转移给ADP（GDP）生成ATP（GTP）的反应，这种底物水平的反应与ADP的磷酸化偶联生成ATP的方式为底物水平磷酸化。

糖的有氧氧化包括哪几个阶段？

答：

糖的有氧氧化包括三个阶段：

（1）第一阶段为糖酵解途径：

在胞浆内葡萄糖分解为丙酮酸。

（2）第二阶段为丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酸CoA.

（3）第三阶段为乙酰CoA进入三羧酸循环和氧化磷酸化。

试述三羧酸循环的特点及生理意义。

答：

三羧酸循环的特点：

①循环反应在线粒体中进行，为不可逆反应。

②每完成一次循环，氧化分解掉一分子乙酰基，可生成10分子ATP。

③循环的中间产物既不能通过此循环反应生成，也不被此循环反应所消耗。

④循环中有两次脱羧反应，生成两分子CO2。

循环中有四次脱氢反应，生成三分子NADH+H+和一分子FADH2。

循环中育一次直接产能反应，生成一分子GTP。

⑦三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶复合体。

三羧酸循环的生理意义：

①TCA循环是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路。

②TCA循环是三大营养素代谢联系的枢纽。

③TCA循环为其他合成代谢提供小分子前体。

④TCA循环为氧化磷酸化提供还原当量。

列表比较糖酵解与有氧氧化进行的部位、反应条件、关键酶、产物、能量生成及生理意义。

糖酵解

糖的有氧氧化

反应条件

供氧不足

有氧情况

进行部位

胞液

胞液和线粒体

关键酶

已糖激酶（或葡萄糖激酶）

6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶

有左列三个酶及丙酮酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶

产物

乳酸、ATP

H2O、CO2、ATP

能量

1mol葡萄糖净得2molATP

1mol葡萄糖净得30或32molATP

生理意义

迅速供能

某些组织依赖糖酵解功能

是机体获得能量的主要方式

试述磷酸戊糖途径的生理意义。

（1）是体内生成NADPH的主要代谢途径。

NADPH在体内可用于：

①作为供氢体，参与体内合成代谢：

如参与合成脂肪酸、胆固醇等。

②参与羟化反应：

作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。

③维持谷胱甘肽的还原状态，还原型谷胱甘肽可保护含-SH的蛋白或酶免遭氧化，维持红细胞膜的完整性，由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。

（2）是体内生成5-磷酸核糖的主要途径：

体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸核糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P基团转移的逆反应生成。

糖异生过程是否为糖酵解的逆反应？

为什么？

答：

糖异生过程不是糖酵解逆过程，因为糖酵解中已糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶催化是不可逆的，所以非糖物质必须依赖葡萄糖-6-磷酸酶、果糖双磷酸酶-1、丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的催化才能异生为糖，亦即酶促反应需要绕过三个能障以及线粒体膜的膜障。

简述血糖的来源和去路。

血糖的来源：

（1）食物经消化吸收的葡萄糖；

（2）肝糖原分解；（3）糖异生

血糖的去路：

（1）糖酵解或有氧氧化产生能量；

（2）合成糖原；（3）转变为脂肪及某些非必需氨基酸；（4）进入磷酸戊糖途径等转变为其它糖类物质。

脂类代谢

脂肪动员：

是指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。

脂酸β-氧化：

指脂酸活化为脂酰CoA，脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂酸β氧化多酶复合体催化下，依次进行脱氢、加水、再脱氢和硫解四步连续反应，释放出一分子乙酰CoA和一分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA。

由于反应均在脂酰CoA的α碳原子与β碳原子之同进行，最后β碳原子被氧化为酰基，所以称为β-氧化。

酮体：

指脂酸在肝分解氧化时产生的乙酰CoA可在肝组织中生成的特有物质，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种。

血脂：

指血浆中所含的脂类。

主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯和游离脂酸等。

为什么说摄入糖量过多容易长胖?

①糖类在体内经水解产生单糖，像葡萄糖可通过有氧氧化生成乙酰CoA，作为脂酸合成原料合成脂酸，因此脂肪也是糖的贮存形式之一。

②糖代谢过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为3-磷酸甘油，也作为脂肪合成中甘油的来源。

③脂酸合成受糖膳食的调节。

当进食糖类而糖代谢加强，NADPH+H+及乙酰CoA供应增多，有利于脂酸合成。

同时糖代谢加强使细胞内ATP增多，可抑制异柠檬酸脱氢酶，造成异柠檬酸和柠檬酸堆积，透出线粒体，可变构激活乙酰CoA羧化酶，使脂酸合成增加。

④大量进食糖类也能增强各种合成脂肪有关的酶活性从而使脂肪合成增加。

简述血浆脂蛋白的分类及功能。

电泳法

密度法

功能

乳糜微粒

CM

转运外源性甘油三酯和胆固醇

前β-脂蛋白

VLDL

转运内源性甘油三酯和胆固醇

β-脂蛋白

LDL

转运内源性胆固醇

α-脂蛋白

HDL

参与胆固醇的逆向转运

胆固醇可以分解为乙酰CoA吗?

请写出胆固醇可转变为哪些化合物?

答：

不能。

胆固醇可转变为类固醇激素、维生素D3和胆汁酸。

乙酰CoA可进入哪些代谢途径?

①进入三羧酸循环氧化分解为CO2和H20，产生大量能量。

②以乙酰CoA为原料合成脂酸，进一步合成脂肪和磷脂等。

③以乙酰CoA为原料合成酮体作为肝输出能源方式。

④以乙酰CoA为原料合成胆固醇。

生物氧化

电子传递链：

指线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶和辅酶，可将代谢物脱下的氢（H++e）逐步传递给氧生成水，并释放物质氧化的能量。

底物水平磷酸化：

底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP（GDP）磷酸化生成ATP（GTP）的过程．不经电子传递。

氧化磷酸化：

代谢物脱下的氢，经呼吸链传递给02氧化成H20，并偶联ADP磷酸化生成ATP的过程称氧化磷酸化。

P/O比值：

在氧化磷酸化过程中，每消耗1/2摩尔02所生成ATP的摩尔数为P/O比值。

（补充）联合脱氨基作用：

转氨基与谷氨酸氧化脱氨或是嘌呤核苷酸循环联合脱氨，以满足机体排泄含氮废物的需求。

转氨基作用：

在转氨酶的催化下某种氨基酸的氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成一种相应的氨基酸，而原来的氨基酸转变成α-酮酸，这种作用称为转氨基作用。

丙氨酸—葡萄糖循环：

肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转移给丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸经血液运输至肝，在肝中，丙氨酸经联合脱氨基作用，释放出氨，用于合成尿素；转氨基后生成的丙酮酸，可经糖异生生成葡萄糖，葡萄糖再由血液运输至肌肉组织供利用，这种丙氨酸和葡萄糖反复的在肌肉和肝之间进行氨的转运称为丙氨酸-葡萄糖循环。

一碳单位：

某些氨基酸如丝氨酸、组氨酸、甘氨酸、色氨酸在代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团称一碳单位，包括甲基、甲烯基、甲炔基、亚氨甲基和甲酰基。

蛋白质的腐败作用：

肠道细菌对蛋白质及其消化未被吸收的产物的作用。

简述人线粒体氧化呼吸链的组成、排列顺序以及氧化磷酸化的偶联部位

答：

线粒体内的氧化呼吸链有两条，NADH氧化呼吸链和FADH2氧化呼吸链，其组成和排列顺序分别为：

NADH→复合体I→CoQ→复合体III→cytc→复合体IV→O2；

琥珀酸→复合体II→CoQ→复合体III→cytc→复合体IV→O2。

两条呼吸链在泛醌处交汇，第一条呼吸链有三个氧化磷酸化偶联部位，第二条呼吸链有两个氧化磷酸化偶联部位；分别是：

复合体I（NADH→CoQ）、复合体III（CoQ→Cytc）、复合体IV（Cytc→a→a3→O2）。

影响氧化磷酸化作用的因素及其原理。

（1）抑制剂的影响

①呼吸链抑制剂：

阻断呼吸链中某些部位电子传递，如鱼藤酮，粉蝶霉素A。

②解偶联剂：

使氧化与磷酸化偶联过程脱离，如DNP等。

③ATP合酶抑制剂：

抑制ATP合成及电子传递，如寡霉素。

（2）ADP的调节作用

氧化磷酸化速度主要调节因素，ADP浓度增高，氧化磷酸化速度加快。

（3）甲状腺激素

可诱导细胞膜上Na+,K+-ATP酶生成，且T3使解偶联蛋白基因表达增强，故耗氧，产热均增加。

（4）线粒体DNA突变

影响呼吸链的功能

简述体内血氨的来源和去路，对高血氨患者可采取哪些降氨措施。

答：

正常情况下血氨的来源与去路保持动态平衡，血浆中氨的浓度不超过0.1mg/lOOml，若血氨增高，可引起脑功能紊乱。

（1）血氨来源：

①氨基酸脱氨基作用，是血氨主要来源；

②肠道产氨，由腐败作用产生的氨或肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨；

③肾脏产氨，主要来自谷氨酰胺的水解；

④胺类、嘌呤、嘧啶等含氮物质的分解产生氨。

（2）血氨去路：

①在肝脏经鸟氨酸循环合成尿素，随尿液排出体外；

②合成谷氨酰胺；

③参与合成非必需氨基酸；

④合成其它含氮物质。

（3）高血氨患者降氨措施：

①限制蛋白质摄入；②抑制肠道细菌；③静滴谷氨酸盐、精氨酸盐；④酸性液灌肠对肝硬化腹水病人用酸性利尿剂等。

简述鸟氨酸循环的基本过程与生理意义。

①尿素循环基本过程：

在肝细胞线粒体内，氨和二氧化碳生成氨基甲酰磷酸，后者与鸟氨酸作用生瓜氨酸，瓜氨酸进入胞液与天冬氨酸作用生成精氨酸代琥珀酸，后者裂解末精氨酸和廷胡索峻，精氨酸水解生成尿素和鸟氨酸，鸟氨酸可进入线粒体再参与下一轮反应，此循环称鸟氨酸循环。

（用图示也可）

②经尿素循环体内有毒的氨合成无毒尿素，随尿液排出体外．尿素的2分子氨一个来自氨，另一个来自天冬氨酸，且合成1分子尿素需消耗4个高能磷酸键。

简述体内氨基酸的来源和主要代谢去路。

体内氯基酸的主要来源有：

（1）食物蛋白质的消化吸收；

（2）组织蛋白质的降解；（3）机体自身合成的营养非必需氨基酸。

以丙氨酸为例说明生糖氨基酸转变成糖的过程。

答题要点提示：

①丙氨酸联合脱氨生成丙酮酸；

②丙酮酸异生成血糖

（补充）反应：

①谷丙转氨酶催化：

丙氨酸+α-酮戊二酸→丙酮酸+谷氨酸。

②丙酮酸羧化酶催化：

丙酮酸→草酰乙酸，后者还原为苹果酸。

③苹果酸出线粒体：

苹果酸→草酰乙酸；磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化草酰乙酸→磷酸烯醇式丙酮酸；后者沿糖酵解途径逆行为果糖-1，6-二磷酸。

④果糖-1，6-二磷酸酶催化：

果糖-1，6-二磷酸→果糖-6-磷酸。

⑤果糖-6-磷酸→葡萄糖-6-磷酸，经葡萄糖-6-磷酸酶催化生成葡萄糖。

（补充）体内氨基酸脱氨基的方式有几种？

各有何特点和意义？

骨骼肌和心肌中氨基酸是如何脱氨基的？

（1）氧化脱氨基：

第一步，脱氢，生成亚胺；第二步，水解。

（2）非氧化脱氨基作用：

①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基，两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基作用。

（3）转氨基作用。

α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用，结果是原来的氨基酸生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。

（4）联合脱氨基：

1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用。

氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。

2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用。

骨骼肌和心肌中氨基酸是通过嘌呤核苷酸循环脱氨基的。

核苷酸代谢

嘌呤核苷酸的补救合成：

利用游离的嘌呤碱或嘌呤核苷，经过简单的反应，合成嘌呤核苷酸，称为嘌呤核苷酸补救合成途径。

嘌呤核苷酸的从头合成：

利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及C02等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸，称为从头合成途径。

试比较氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ和Ⅱ的异同。

（1）相同：

氨基甲酰磷酸合成酶I和II都属于连接酶类，催化CO2和氨合成氨基甲酰磷酸，同时断裂2分子ATP的磷酸酯键，生成ADP和Pi，反应均不可逆。

（2）不同：

酶1分布在肝细胞线粒体基质内，氨来源于游离氨，它需要N-乙酰谷氨酸作为正变构效应物，酶I的活性与其浓度成正比。

酶促反应需Mg2+激活。

反应产物将与鸟氨酸结合成瓜氨酸，合成尿素。

酶II存在于绝大多数细胞的胞液中，谷氨酰胺提供的氨与C02结合生成氨基甲酰磷酸．产物与天冬氨酸在氨基甲酰转移酶的催化下生成氨基甲酰天冬氨酸，进而合成UMP。

酶II是嘧啶核苷酸合成代谢的关键酶，终产物UMP为其变构抑制剂。

体内嘌呤核苷酸合成的原料、主要调节酶及分解产物是什么？

原料：

天冬氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺、一碳单位、二氧化碳、磷酸核糖主要被调节的酶：

磷酸核糖焦磷酸合成酶（PRPP合成酶）、磷酸核糖酰胺转移酶（PRPP酶酰胺转移酶）

分解产物：

人类为尿酸，其它哺乳动物可将尿酸氧化成尿囊酸，个别的可将尿囊酸变成NH3和C02。

试讨论各类核苷酸抗代谢物的作用原理及其临床应用。

抗肿瘤药物

5-氟尿嘧啶

6-巯基嘌呤

氨基蝶呤和氨甲喋呤

氮杂丝氨酸

核苷酸代谢中类似物

胸腺嘧啶

次黄嘌呤

叶酸

谷氨酰胺

作用机理

抑制胸腺嘧啶核苷酸合成酶

抑制IMP的相关反应

抑制二氢叶酸还原酶

干扰嘌呤、嘧啶核苷酸的合成

非营养物质的代谢

生物转化作用：

机体对许多内源性和外源性的非营养物质进行化学转变，增加其水溶性，使其易于随胆汁或尿液排出体外，这种化学转变过程称为生物转化作用。

胆汁酸的肠肝循环：

由肠道重吸收的胆汁酸经门静脉重回肝脏，肝脏将未结合胆汁酸转化为结合胆汁酸，同新合成的结合胆汁酸一起随胆汁排入肠腔。

这一过程称为胆汁酸的肠肝循环。

胆素原的肠肝循环：

生理情况下，肠中产生的胆素原约有10%-20%重吸收，经门静脉入肝，其中大部分又以原形随胆汁再次排入肠道，此过程称为胆素原的肠肝循环。

生物转化的定义、生理意义及生物转化的反应类型。

（1）定义：

机体对许多内源性和外源性的非营养物质进行化学转变，增加其水溶性，使其易于随胆汁或尿液排出体外，这种化学转变过程称为生物转化作用。

（2）生理意义：

生物转化的生理意义在于它对体内的非营养物质进行转化，使生物活性物质的活性降低或消失，或使有毒物质的毒性减小或消失。

更为重要的是生物转化作用可将这些物质的溶解度增高，变为易从胆汁或尿液中排出体外的物质。

应该指出的是，有些物质经肝的生物转化作用后，其毒性反而增加或溶解度反而降低，不易排出体外。

所以不能将肝的生物转化作用看成是解毒作用。

（3）生物转化作用的反应类型：

第一相反应包括氧化、还原、水解反应；第二相反应是结合反应。

简述胆红素的来源和去路。

（1）来源：

①70%以上来源于衰老的红细胞破坏释放的血红蛋白；②其它来自铁卟啉酶类

（2）去路：