第一节 蛋白质的结构与功能1.docx

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第一节蛋白质的结构与功能1

第一节蛋白质的结构与功能

一、氨基酸的基本结构

组成人体蛋白质的氨基酸都是

L-α-氨基酸（除甘氨酸）

二、氨基酸的分类

⏹极性中性氨基酸（7个）

甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷胺酰胺

⏹非极性疏水性氨基酸（8个）

脯氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸

缬脯甲丙本色亮亮

⏹酸性氨基酸（2个）

天冬氨酸、谷氨酸天谷酸

⏹碱性氨基酸（3个）

精氨酸、组氨酸、赖氨酸组赖精碱

三、特殊氨基酸

Ø甲硫氨酸又称蛋氨酸

半胱氨酸含巯基

四、肽键与肽链

在蛋白质分子中，氨基酸通过肽键连接形成肽。

肽键（—CO—NH—）

一分子氨基酸的α-COOH与另一分子氨基酸的α-NH2脱水缩合生成。

肽键是前羧后氨间的联合

肽键性质：

具有双键性质，不可自由旋转

五、蛋白质的一级结构

Ø概念：

蛋白质的一级结构指多肽链

中氨基酸的排列顺序。

Ø基本化学键：

肽键

Ø蛋白水解酶直接使一级结构破坏

六、蛋白质二级结构

概念：

蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

主要的化学键：

氢键

基本结构形式：

α-螺旋、β-折叠、β-转角等

α-螺旋结构特点

1.多肽链主链围绕中心轴有规律螺旋形上升；

2.一般为右手螺旋；

3.每3.6个氨基酸残基上升一圈；

4.侧链R基团伸向螺旋外侧，维持螺旋稳定的化学键为链内氢键。

（1→4）

记忆：

右手拿一根麻花，一口咬掉3.6节

七、蛋白质的三级结构

概念：

一条多肽链内所有原子的空间排布，包括主链、侧链构象内容。

肌红蛋白三级结构

八、蛋白质的四级结构

Ø亚基：

有些蛋白质由二条或二条以上具有独立三级结构的多肽链组成，其中每条多肽链称为一个亚基。

Ø蛋白质四级结构：

蛋白质分子中各亚基之间的空间排布及相互接触关系。

血红蛋白的四级结构

九、蛋白质的变性

次级键断裂→空间结构破坏→性质、功能改变

变性的实质

空间结构的破坏，不涉及一级结构的改变

少数蛋白质变性后，去除变性因素，可自发地缓慢地恢复其原有的构象及功能，称为蛋白质的复性。

许多蛋白质变性时被破坏严重，不能恢复，称为不可逆性变性。

变性蛋白质的特性

（1）生物学活性丧失　　

（2）疏水基团暴露，溶解性显著降低

　　　　易沉淀，若在远离pI的pH环境，可不沉淀

因此：

变性的蛋白不一定沉淀

沉淀的蛋白不一定变性

（3）扩散速度下降，溶液粘度增大

（4）易被蛋白酶水解

记忆：

变性蛋白真不幸，

无活性，难溶解，粘度大，易水解

第二节核酸的结构与功能

一、核酸的元素组成

P含量稳定，9-10%左右，

常用定磷法测定样品中核酸含量

二、核酸的基本组成单位—核苷酸

1.碱基

DNA胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T）腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）

RNA胞嘧啶（C）、尿嘧啶（U）腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G

碱基组成规律：

A=T,G=C

[A]/[T]=[G]/[C]

[A]+[G]=[T]+[C]

2.戊糖

DNA：

β-D-2-脱氧核糖

RNA：

β-D-核糖

四、DNA的一级结构

五、DNA的二级结构形式-双螺旋结构

由整体—右手双螺旋（走向相反，长度相等）；

到细节—磷酸与脱氧核糖链形成的长链构成骨架

摆数字—每10个核苷酸旋转一周。

求稳定—氢键（A-T，两个氢键；G-C，三个氢键）。

六、DNA高级结构

三级结构—超螺旋结构

七、DNA理化性质

（一）核酸的紫外吸收峰在260nm处。

（二）DNA变性与复性

某些物理和化学因素作用下，维系DNA双螺旋的次级键（碱基之间的氢键）发生断裂，双螺旋DNA分子被解开成单链。

八、RNA概述

1.主要有三种RNA

mRNA:

携带遗传信息，蛋白质合成模板；

tRNA:

转运氨基酸；

rRNA:

和蛋白质一起构成核糖体。

2.单链，链的局部可形成双链结构；

3.三种RNA均在胞质中发挥功能。

九、信使RNA

Ø真核细胞mRNA一级结构特点

1.5’末端有帽式结构（m7GpppNm

2.3’末端有一段长度30-200腺苷酸

构成的多聚腺苷酸的节段（polyA尾）。

3.编码区中三个核苷酸构成一个密码子。

十、转运RNA

一级结构特点：

分子量最小；3’-末端是-CCA

ØtRNA二级结构的特点—三叶草形

ØtRNA三级结构的特点—倒“L”字母形

第三节遗传信息的传递

一、DNA的复制

1.底物：

dNTP（dATP，dGTP，dCTP，dTTP）

2.模板：

单链的DNA母链

3.引物RNA：

提供3’-OH作为DNA合成的起点

4.延伸方向：

5’→3’

5.合成原则：

A-T配对，C-G配对。

6.DNA聚合酶催化反应的特点：

需要模板DNA；

需要引物RNA;

延伸方向5’→3’；

具有5’→3’聚合酶活性；

具有5’→3’外切酶活性；

具有3’→5’外切酶活性。

二、逆转录

逆转录：

以RNA为模板，四种dNTP为原料，合成与RNA互补的DNA单链。

三、DNA损伤与修复

1.引发突变的因素

Ø物理因素：

紫外线、各种电离辐射

紫外线照射能使相邻的嘧啶碱基之间通过共价结合形成嘧啶二聚体。

Ø化学因素

Ø自发因素

2.DNA突变的分子改变类型

点突变：

又称为错配突变，指DNA分子上的

碱基错配

移码突变：

1，缺失：

一个碱基或一段核苷酸链从DNA大分子上消失

2，插入：

原来没有的一个碱基或一段核苷酸链插入到DNA大分子中间。

缺失和插入涉及核苷酸数目的变化。

记忆：

6月，携镰刀割谷子

四、RNA的生物合成—转录

Ø转录概念：

DNA指导的RNA合成。

Ø转录的条件

1.酶：

主要为DNA指导的RNA聚合酶。

2.高能的底物：

ATP、GTP、CTP、UTP

3.启动子：

DNA分子上能被RNA聚合酶

特异识别结合的部位。

4.碱基配对：

A-U

Ø原核RNA聚合酶

原核RNA聚合酶只有一种；

全酶由5个亚基组成一个σ亚基、两个α亚基一个β亚基、一个'β亚基

Ø转录后加工过程

真核生物mRNA前体为核不均一RNA（hnRNA）必须经过5-’端和3-’端的首尾修饰及对hnRNA的一系列加工处理，才能指导蛋白质的合成。

五、蛋白质生物合成

（一）参与蛋白质生物合成的主要物质

●三种RNA

–mRNA：

合成的模板

–rRNA：

组成核糖体，

–tRNA：

3’-OH携带Aa

tRNA合成酶决定了氨基酸与tRNA的特异结合

●20种氨基酸（AA）作为原料

（二）遗传密码

转运氨基酸的tRNA的反密码需要通过碱基互补与mRNA上的遗传密码反向配对结合，

1.反向互补配对；

2.书写时均为

5’→3’

3.RNA中的嘧啶碱基是U、C、G、A

（三）肽链合成过程

肽链合成起始

起始复合物：

核糖体大、小亚基，模板mRNA及起始tRNA（蛋酰tRNA）

⏹肽链合成延伸

肽链合成终止

蛋白质翻译后修饰

从核蛋白体上释放的多肽链经过细胞内各种修饰处理过程，成为有活性的成熟蛋白质称为翻译后加工

主要包括：

1.新生多肽链折叠为天然的三维结构

2.切除N端甲酰蛋氨酸并形成二硫键

3.新生肽链中部分氨基酸序列进行水解修剪

4.氨基酸残基侧链的修饰：

羟脯氨酸的形成

5.辅基的结合和亚基的聚合

第四节基因表达调控

一、基因表达的概念

通过转录和翻译，遗传信息从DNA传递到蛋白质。

二、基因表达的方式

（一）组成性表达：

几乎所有细胞中持续表达

（二）诱导和阻遏表达

诱导基因在特定环境中表达增强的过程——诱导。

阻遏基因表达产物水平降低的过程——阻遏。

三、基因表达的基本控制点——转录起始

万事开头难！

四、原核生物基因表达调控

通过操纵子机制实现

操纵子通常由编码序列（2个以上）+启动序列+

操纵序列在基因组中串联而成。

五、真核生物基因表达调控

（一）顺式作用元件

可影响自身基因表达活性的DNA序列。

真核基因顺式作用元件分为启动子、增强子、沉默子

（二）反式作用因子

某一基因编码蛋白质通过与特异的顺式作用元件的识别、结合（即DNA-蛋白质相互作用），反式激活另一基因的转录。

第五节酶

一、酶的分子结构与催化作用

Ø单纯酶：

仅含氨基酸，eg清蛋白

结合酶：

蛋白质非蛋白质

↓↓

酶蛋白+辅助因子

（决定反应的专一性/特异性）（载体，参与基团的转移）

↓

全酶

Ø辅助因子可分为：

辅酶以非共价键与酶蛋白疏松结合，透析方法可分

辅基与酶蛋白结合紧密，不易分开

Ø辅酶与维生素的关系

B族维生素辅酶

VB1TPP（焦磷酸硫胺素）

VB2（核黄素）FMN、FAD

VB6磷酸吡哆醛

VB12甲基钴胺素

VPPNAD+、NADP+

叶酸四氢叶酸

泛酸CoA

生物素生物素

Ø必需基团：

与酶活性发挥有关的化学基团。

Ø活性中心：

酶分子中与底物结合并催化底物转变为产物的部位，是酶发挥催化作用的关键部位。

二、酶促反应的特点

1.有极高的效率

机理：

降低反应的活化能

2.高度的特异性

Ø绝对专一性

Ø相对专一性

Ø立体异构专一性

3.活性可调节性、高度不稳定性

三、酶促反应动力学

底物

Km值—酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。

Km值可反映酶与底物的亲和力（反比关系）。

Km值与酶的结构、底物种类有关；

温度

双重影响：

Ø低温对酶活性抑制是可逆的—低温保存酶试剂；

Ø高温导致酶变性失活。

pH

酶的最适pH：

酶催化活性最大时的环境PH值。

不可逆抑制

Ø抑制剂以共价键与酶的必需基团结合

例如：

有机磷杀虫剂抑制羟基酶（胆碱酯酶）

竞争性抑制

Ø抑制剂与底物结构相似，可竞争非共价结合酶的活性中心，阻碍酶与底物结合；

Ø抑制剂恒定时，增加底物浓度，能达到最大速度；

ØVmax不变，表观Km增大

（三）温度对反应速度的影响

双重影响：

1.在一定范围内，0℃～40℃，T⇒↑v↑

2.升高到一定程度，50℃～60℃，酶开始变性失活，T⇒↑v↓——低温保存酶制剂

四、酶原激活

酶原（无催化活性）

↓在特定条件下

水解掉一个或几个短肽，分子构象发生改变，形成或暴露出酶的活性中心

↓

具有催化活性

胃蛋白酶原H+胃蛋白酶

胰蛋白酶原肠激酶胰蛋白酶

胰糜蛋白酶原胰蛋白酶胰糜蛋白酶

五、同工酶

Ø定义：

催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质有所不同的一组酶。

第六节糖代谢

一、糖酵解

Ø关键酶：

某一代谢途径的反应速度决定于其中一个或几个关键反应，催化该反应的酶即关键酶。

常催化不可逆反应，代谢途径中第一步反应或是反应速度最慢的酶。

糖酵解三个关键酶：

己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶

◆第一阶段：

1分子G→2分子3-磷酸甘油醛

己糖激酶6-磷酸果糖激酶-1

G→G-6-P——F-6-P→F-1,6-2P

ATPADPATPADP↓

磷酸二羟丙酮3-磷酸甘油醛

要点分析：

1.己糖激酶（肝内称葡萄糖激酶）和磷酸果糖激酶-1

催化不可逆反应，消耗能量；

2.己糖激酶催化生成6-P-G，使G活化。

第二阶段：

3-磷酸甘油醛→丙酮酸

3-磷酸甘油醛

NADH+H+↓3-磷酸甘油醛脱氢酶

1,3-二磷酸甘油酸

ADP↓ATP

3-磷酸甘油酸

↓

2-磷酸甘油酸

↓

磷酸烯醇式丙酮酸

ADP，ATP↓丙酮酸激酶

丙酮酸

3-磷酸甘油醛脱氢酶催化的反应产生NADH，消耗无机磷酸。

◆两步底物磷酸化反应：

1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸

◆丙酮酸激酶催化不可逆反应，第三个关键酶。

◆第三阶段：

丙酮酸→乳酸

细胞定位：

胞液

Ø成熟红细胞没有线粒体，通过糖酵解提供能量。

Ø不完全分解，产物是乳酸，释能少，葡萄糖——2ATP

糖酵解代谢途径

己糖激酶6-磷酸果糖激酶-1

G→G-6-P——F-6-P→F-1,6-2P

ATPADPATPADP↓

磷酸二羟丙酮3-磷酸甘油醛

NADH+H+↓3-磷酸甘油醛脱氢酶

1,3-二磷酸甘油酸

ADP↓ATP

3-磷酸甘油酸

↓

2-磷酸甘油酸

↓

磷酸烯醇式丙酮酸

ADP，ATP↓丙酮酸激酶

丙酮酸

↓NADH+H+

乳酸

二、糖有氧氧化

3.三羧酸循环

细胞定位

线粒体（三羧酸循环的酶位于线粒体内）

底物

乙酰CoA

反应过程

4个脱氢反应，3个NADH，1个FADH2；

2个脱羧反应，生成2分子CO2；

1个底物水平磷酸化：

琥珀酰CoA琥珀酸

中间

代谢物

柠檬酸、异柠檬酸、α-酮戊二酸、琥珀酰CoA、琥珀酸、延胡索酸、苹果酸、草酰乙酸

关键酶

柠檬酸合酶

异柠檬酸脱氢酶

α-酮戊二酸脱氢酶系

能量生成

10分子ATP

⏹影响三羧酸循环酶活性的因素

ATP/ADP、NADH/NAD+浓度↑：

酶活性↓

⏹三羧酸循环的生理意义

是体内营养物质彻底氧化分解的共同通路，提供能量。

Ø能量生成：

Ø一分子葡萄糖经过糖酵解生成2分子ATP；

2.一分子葡萄糖彻底氧化分解生成30或32分子ATP；

3.一分子丙酮酸彻底氧化分解生成12.5分子ATP；

4.一分子乙酰CoA进入三羧酸循环生成10分子ATP。

三、糖原的合成与分解

糖原合成

糖原分解

概念

葡萄糖合成糖原

肝糖原分解葡萄糖

限速酶

糖原合酶

糖原磷酸化酶

反

应

过

程

葡萄糖

↓

6-磷酸葡萄糖

↓

1-磷酸葡萄糖

↓

UDPG

↓

糖原分子上增加一个葡萄糖单位

糖原上的葡萄糖单位

↓

1-磷酸葡萄糖

↓

6-磷酸葡萄糖

↓葡萄糖-6-磷酸酶（肝）

葡萄糖

只有肝糖原才能补充血糖

四、糖异生

⏹定义：

由非糖物质转变为葡萄糖或糖原。

⏹组织定位：

肝脏（主要）、肾脏（少量）

⏹原料：

乳酸、甘油、丙酮酸、氨基酸等。

⏹反应特点：

不是糖酵解的逆反应，需要突破三个能障

糖异生糖酵解

葡萄糖-6-磷酸酶己糖激酶

果糖-1.6-二磷酸酶、磷酸果糖激酶-1

丙酮酸羧化酶丙酮酸激酶

磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶

⏹糖异生的生理意义

维持血糖浓度恒定

2.有利于乳酸再利用

肌肉糖酵解生成大量乳酸，后者经血液运到肝脏可再合成肝糖原和葡萄糖。

葡萄糖释入血液又被肌肉摄取，如此构成的循环。

有利于回收乳酸分子中的能量，更新肌糖原，防止乳酸堆积引起酸中毒。

五、磷酸戊糖途径

⏹关键酶：

6-磷酸葡萄糖脱氢酶

此酶的先天性缺陷会导致溶血性黄疸（蚕豆病）

⏹生理意义：

1.提供5-磷酸核糖，参与核苷酸和核酸合成。

2.提供还原型辅酶Ⅱ（NADPH+H+）。

六、血糖及其调节

血糖的来源和去路

来源:

1.食物中消化、吸收的糖（主要）；

2.空腹时肝糖原的分解；

3.饥饿24小时后肝脏糖异生,补充血糖；

去路:

1.氧化供能（主要）；

2.肝、肌等合成糖原；

3.在脂肪、肝等组织中转变为脂肪；

4.转变为其它糖及其衍生物（核糖等）；

5.转变为非必需氨基酸；

6.尿排糖（肾糖阈，8.89-10.0mmol/L）。

1.关键酶

糖酵解

己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶

三羧酸循环

柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系

糖异生

葡萄糖-6-磷酸酶、果糖-1.6-二磷酸酶、

丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶

磷酸戊糖途径

6-磷酸葡萄糖脱氢酶

2.底物水平磷酸化反应

1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸

磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸

琥珀酰CoA←→琥珀酸

第六节生物氧化

一、生物氧化的概念

生物细胞将糖、脂和蛋白质等营养有机物彻底氧化分解生成CO2和H2O并释放大量能量的过程。

二、ATP

ATP（三磷酸腺苷）是生命活动的直接供能物质。

三、氧化磷酸化

1.概念：

物质在氧化时偶联ADP磷酸化生成ATP的过程。

2.发生部位：

线粒体

3.两条氧化呼吸链

FADH2呼吸链，产生1.5分子ATP

FADH2呼吸链，产生1.5分子ATP

NADH呼吸链，产生2.5分子ATP

递氢体：

NAD、FMN、FAD、CoQ

递电子体：

铁硫蛋白、Cyt

4.P/O：

是指无机磷原子消耗的摩尔数（ADP+Pi=ATP）与氧原子（2H+O=H2O）消耗的摩尔数之比

P/O数值可以反映ATP的生成数目。

5.ATP合酶

F1—位于线粒体基质侧，催化ATP生成；

F0—镶嵌在线粒体内膜中，是H+通道

6.氧化磷酸化的调节

1）呼吸链抑制剂：

阻断呼吸链中电子传递。

（2）解偶联剂:

如二硝基苯酚只抑制磷酸化不抑制电子传递

（3）甲状腺素：

ATP合成和分解速度加快，氧化磷酸化速度加快，耗氧量增加，呼吸加快

第七节脂类代谢

一、必需脂肪酸

机体必需的，不能在体内合成，必须从植物油中摄取的脂肪酸。

亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸

二、脂肪酸的合成代谢

（一）合成部位：

胞液

（二）原料及来源

原料来源

乙酰CoA主要来自葡萄糖的有氧氧化，线粒体中乙酰CoA转入胞液，须经“柠檬酸－丙酮酸循环”

NADPH+H+磷酸戊糖途径

（三）脂酰基载体：

ACP（酰基载体蛋白）

三、脂肪的分解代谢

3.酮体的利用：

Ø特点：

酮体在肝内生成，肝外利用。

4.酮体生成的生理意义：

生理意义长期饥饿、糖供不足或糖尿病时，脂肪氧化分解增多，脂肪酸转化成酮体，酮体可代替葡萄糖成为肌肉和脑组织的主要能源物质。

酮体是肝脏输出能源物质的一种形式

Ø病理意义：

酮血症、酮尿症、酮症酸中毒。

四、甘油磷脂代谢

（一）甘油磷脂的基本结构与分类

X为胆碱时，组成的甘油磷脂是卵磷脂

五、胆固醇代谢

关键酶：

HMG-CoA还原酶

合成过程中，前两步反应与酮体合成相同，乙酰乙酰CoA硫解酶和

记忆：

先合成了才能还原，合成是共有，还原是独家

胆固醇的去路1.转变为胆汁酸2.转变为维生素D33.转变为类固醇激素

1,25-（OH）2-VD3的生成和功能

7-脱氢胆固醇+紫外线→维生素D3（分别在肝、肾进行羟化）→1,25-（OH）2-VD3

生理功能：

1.促进小肠、肾小管对钙磷的吸收；2.促进老骨溶解，新骨钙化：

缺乏症：

成人—软骨病；儿童—佝偻病

六、血浆脂蛋白代谢

血浆脂蛋白的合成部位及功能

HDL是唯一有好处的脂蛋白

第八节氨基酸的代谢

一、氧化供能不是氨基酸的主要功能。

二、必需氨基酸

体内需要但自身不能合成,必须由食物供应的氨基酸。

8种必需氨基酸：

缬异亮亮苯蛋色苏赖“借一两本淡色书来”

三、蛋白质的互补作用

指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。

四、氨基酸的脱氨基作用

Ø氧化脱氨基：

L-谷氨酸脱氢酶

转氨基作用：

重要的转氨酶:

GPT（谷丙转氨酶），GOT（谷草转氨酶）

Ø转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛（VB6的辅酶形式）

Ø联合脱氨基：

转氨酶和谷氨酸脱氢酶的联合，

体内主要的脱氨基方式。

Ø嘌呤核苷酸循环：

主要发生在肌肉中

五、鸟氨酸循环（尿素循环）

1.组织定位：

肝。

2.细胞定位：

线粒体、胞液

3.氮原子来源：

一个来自于氨基酸脱氨基产生的氨，

另一个由天冬氨酸提供。

4.能量消耗：

合成一分子尿素，需3分子ATP。

5.产物：

尿素（由肾排出体外）

6.高血氨：

肝功能严重受损时，尿素合成障碍，造成血氨浓度升高的现象。

鸟氨酸循环记忆：

俺的鸟“呱”的一声惊吓了你的鸟尿尿。

氨+鸟氨酸→瓜氨酸→精氨酸→鸟氨酸+尿素

六、氨基酸的脱羧基作用

七、一碳单位的代谢

1.定义：

某些氨基酸分解代谢过程中产生的含

有一个碳原子的基团。

2.来源：

丝氨酸、甘氨酸、组氨酸、色氨酸

3.载体：

四氢叶酸

4.功能：

作为嘌呤和嘧啶合成原料

施舍一根竹竿，让你去参加四清运动。

七、苯丙氨酸和酪氨酸代谢

苯丙氨酸+苯丙氨酸羟化酶→酪氨酸

苯丙氨酸羟化酶缺陷，苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等，并从尿中排出，称为苯丙酮酸尿症。

人体缺乏酪氨酸酶，黑色素合成障碍，皮肤、毛发等发白，称为白化病。

多巴胺、去甲肾上腺素、肾上腺素统称儿茶酚胺

第九节核苷酸代谢

一、嘌呤核苷酸从头合成途径的原料（天冬氨酸，甘氨酸，谷氨酰胺，一碳单位）

二、嘌呤核苷酸的分解代谢产物

尿酸是人体内嘌呤分解代谢的终产物，

体内尿酸过多引起痛风。

三、核苷酸合成的抗代谢物

5-氟尿嘧啶（5-FU）—胸腺嘧啶类似；记忆：

嘌呤分解成尿酸，氟尿胸腺太相似

第十节信息物质、受体与信号转导

一、信息物质

1.细胞间信息物质：

由细胞分泌的调节靶细胞生命活动的化学物质。

2.细胞内信息物质（第二信使）：

在细胞内传递信息的小分子化合物。

Ca2+、DAG（二酯先甘油）、IP3（三磷酸肌醇）、cAMP（环先甘酸）、cGMP（环鸟甘酸）

细胞信息转导的过程：

特定细胞释放信息物质

↓

信息物质经扩散或血液循环到达靶细胞

↓

与靶细胞的受体特异性结合

↓

受体对信号进行转换并启动靶细胞内信使系统

↓

靶细胞产生生物学效应

二、cAMP-蛋白激酶Ａ途径

1.组成

胞外信息分子，受体，G蛋白，腺苷酸环化酶（AC），cAMP，蛋白激酶A（PKA）

2.第二信使cAMP的生成

3.cAMP激活PKA

3.PKA的功能：

通过对效应蛋白的丝氨酸/苏氨酸的磷酸化作用，实现其调节功能。

四、蛋白激酶C通路

1.组成:

胞外信息分子，G蛋白、磷脂酶C（PLC）、Ca2+、甘油二脂（DAG）、三磷酸肌醇（IP3）、蛋白激酶C（PKC）

五、含酪氨酸蛋白激酶结构域的受体

表皮生长因子

胰岛素样生长因子

血小板衍生生长因子

成纤维细胞生长因子

六、与胞内受体结合的配体

类固醇激素、甲状腺素和维甲酸等

第十一节重组DNA技术

一、重要的工具酶

Ø限制性内切酶—DNA序列特异的内切酶识别DNA序列，并在识别位点或其周围切割双链DNA的一类内切酶。

二、重要的技术方法:

聚合酶链式反应（PCR）—可在体外获得大量特异的DNA片段。

三、基因重组技术的基本原理

外源基因+载体（噬菌体、质粒）载体的基本条件：

具有自我复制能力

↓

重