《生物化学》课程标准.docx

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《生物化学》课程标准

陕西国际商贸学院

生物化学课程标准

一、课程基本信息

课程

名称

生物化学

课程编号

140205305

考试/

考查

考试

总学时

56

实验（实训）学时

14

总学分

3.5

课程

性质

专业基础课

适用专业

药物制剂

开课单位

医药

学院

二、课程的性质与任务及设置目的

（一）课程性质与任务

《生物化学》（biochemistry）是运用化学的原理和方法，研究生物体内化学分子与化学反应的科学，是从分子水平探讨生命现象本质的一门学科。

通过研究生物体分子结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息传递的分子基础与调控规律等阐明生命现象。

《生物化学》是药物制剂专业必修的一门专业基础课，其任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。

生物化学的研究主要采用化学的原理和方法，但也融入了生物物理学、生理学、细胞生物学、遗传学和免疫学等的理论和技术，使之与众多学科有着广泛的联系和交叉。

人们通常将研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构与功能及基因的结构、表达与调控的内容称为分子生物学。

分子生物学的发展揭示了生命本质的高度有序性和一致性，是人类在认识论上的重大飞跃。

而从广义上理解，分子生物学是生物化学的重要组成部分，也被视作生物化学的发展和延续，因此，分子生物学的飞速发展，无疑为生物化学的发展注入了生机与活力。

近年来迅猛发展的生物化学学科，研究成果累累，促进了相关和交叉学科的发展，特别是促进了临床医学、预防医学和药物制剂等的发展，已成为研究生命科学的前沿学科。

（二）前后续课程的安排

先修课程包括：

人体解剖生理学、有机化学等。

后续课程包括：

药理学、药物分析、生物药剂学与药物动力学等。

生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的，其关系密不可分。

通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。

三、课程目标

（一）总体目标

学生通过本课程的学习，能够基本掌握人体的化学组成、生物大分子的结构与功能、物质代谢的基本规律、遗传信息的传递及重要的专业词汇；理解基因表达及其调控机理；了解基因工程的基本理论和基本技术、血液生化和肝脏生化的基本内容；了解本学科前沿和发展动态。

为药物制剂后续课程的学习及以后从事医药工作和科学研究奠定基础。

（二）具体目标

1.知识目标：

（1）基本理论知识：

“模块”化学习，模块一：

生物大分子的结构与功能：

包括蛋白质的结构与功能、核酸的结构与功能、酶的结构与功能；注意了解研究前沿：

蛋白质组学。

模块二：

物质代谢及调节，包括：

糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化和物质代谢调节，学员注意联系临床应用，如糖脂代谢与肥胖，感受生化知识对临床实践的指导作用。

模块三：

遗传信息传递，包括：

DNA的生物合成、RNA的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控和基因工程。

了解研究前沿，基因表达调控理论介绍，从中感受到生物化学的奇妙与乐趣。

学生通过参与课程学习，加强心理认知规律和知识结构化、框架化、网络化训练，提高分析问题、解决问题的综合能力。

（2）基本技能：

学生通过系统生物化学实验训练，不但能掌握生物化学基本实验方法，而且可以锻炼灵活运用本门知识解决其它问题的能力。

2.能力目标：

学生根据课堂上教师对各章内容进行的结构化和整体化总结和采用讲、议、练等方式，训练面对看似零散的大量信息进行整理并找出规律以及进行知识结构化和整体化的能力。

学生归纳为主，每章教师讲授后学生进行归纳梳理总结，以调动思维和学习积极性。

这样的学习过程有利于学生提高归纳、总结、分析和解决问题的能力，调动学习积极性和主动性，提高学习质量。

实验课分为两类，第一类验证、综合实验，每次实验前，学生应充分预习，上课时，认真听教师讲解实验原理、主要步骤及注意事项，以提高实验课质量。

第二类设计性实验，学生课前查阅资料，课堂上设计实验步骤，完成实验。

通过实验课程学习，学生能提高分析问题和解决问题的综合能力。

3.素质目标：

学生通过学习本课程，能培养认真、严谨、创新的科学作风和良好的科学探索精神，同时提高逻辑思维能力和对生物化学研究进展的兴趣。

学生可养成对科学的认真态度以及拥有努力攀登科学技术高峰的积极进取精神。

四、课程设计思路

（一）课程设置的依据

根据卫生部颁发的教学计划规定，及我院药物制剂专业人才培养的目标和要求设置生物化学课。

生物化学课是14版药物制剂专业人才培养方案的重要组成。

生物化学课程教学应遵循的指导思想是适应于社会发展需求，符合陕西国际商贸学院药物制剂专业人才培养方案的要求，将素质教育、创新教育思想贯穿于教学过程中，在教学过程中尊重学生的主体地位，发挥学生的自觉性、主动性、创造性，不断提高学生的主体意识和创造力。

生物化学是一门年轻的学科，同时也是一门实践性较强的学科。

学生在掌握基本理论时，应注重实践环节。

根据生物化学课程特点，注意把握如下原则：

一是优化、精选教学内容，生物化学名词多，概念多，学生学习时注意把握；二强调课程的实践性，合理安排理论课和实验课的比例，以培养学生的动手能力；三讲授基本理论的基础上，适当介绍本领域的研究进展，以激发学生学习本门课程的热情和兴趣。

（二）课程目标、内容制定的依据

生物化学课程标准的制定，主要依据陕西国际商贸学院印发的《陕西国际商贸学院课程标准》和《药物制剂专业人才培养方案》，结合教研室多年来的教学实践经验，同时参考国内其它医药院校生物化学课程的教学模式。

医药院校生物化学一般安排在第二学年，学生刚接触基础医药学课程，大部分学生学习观念和学习方法停留在中学阶段，应根据学生情况，注意循循善诱，学生逐渐适应生物化学复杂的课程体系。

生物化学课程基本分四个模块：

一是生物大分子的结构与功能，包括蛋白质的结构与功能、核酸的结构与功能及酶；二是物质代谢及其调节，包括三大物质代谢、能量代谢及代谢调节；三是遗传信息传递，包括DNA、RNA复制、蛋白质生物合成、基因表达调控及基因工程技术；四是组织生物化学（专题篇），包括细胞信号传递、糖蛋白、血液生化及肝脏生化。

这四个模块紧密相连，形成一个有机整体。

第三模块和第四模块中的细胞信号传递内容进展较多发展较快，注意前沿知识的讲解与介绍。

教师上课前应充分吃透教材内容，准确、完整把握所讲知识，尽量采用启发式、引导式及互动式等多种教学方法，合理应用多媒体等现代教学手段，真正突出“以学生为主体、以教师为主导”的素质教育理念。

（三）课程目标实现的途径

《生物化学》课程的学习包括理论讲授和实验教学两部分。

理论讲授安排42学时，实验教学14学时。

理论讲授，以教师讲授为主。

教学中灵活运用启发式、问题式、引导式、讨论式教学，增强教学互动，调动学生学习的主动性和积极性。

实验教学采用小班课教学，以学生亲自动手操作为主，实验教学以教师只做必要的讲解、示范和引导，全面培养学生的基本实验操作技能，逐步提高他们发现问题、分析问题和解决问题的综合能力。

本课程考核采用理论考核、平时考核及实验考核相结合的方式，将理论考核、平时考核及实验考核作为本课程最终成绩的评定依据，三者按60%、20%、20%的比例构成本课程的综合成绩。

五、教学内容、基本要求与学时分配

（一）课程教学内容

第一章绪论（1学时）

教学目的与要求：

（1）掌握生物化学的含义；

（2）熟悉生物化学学习的内容；

（3）了解生物化学与医药学的关系。

教学内容：

（1）生物化学的含义、任务和主要内容；

（2）生物化学的发展及在各专业中的地位和作用；

（3）生物化学在我国的发展及与各专业的关系；

（4）生物化学的学习方法。

重点：

生物化学的含义、任务和主要内容。

教学建议：

重点介绍生物化学与本专业的联系

第二章蛋白质的化学（4学时）

教学目的与要求：

（1）掌握蛋白质的元素组成及特点；氨基酸的结构特点及连接方式；蛋白质各级结构及维持各级结构稳定的作用力；蛋白质两性电离和等电点，蛋白质的变性；

（2）熟悉氨基酸的分类及理化性质；蛋白质的结构与功能的关系；蛋白质的胶体性质、沉淀、紫外吸收和呈色反应；蛋白质分离纯化原理及方法；

（3）了解氨基酸的分类、结构和两性性质；蛋白质的分类。

教学内容：

（1）蛋白质的化学组成；

（2）蛋白质的结构组成；

（3）蛋白质的结构；

（4）蛋白质的理化性质；

（5）蛋白质的分离与纯化的基本原理。

重点：

（1）蛋白质的元素组成及其特点，运用含氮量计算生物样品中的蛋白质含量；

（2）蛋白质基本组成单位—氨基酸的结构特点、分类、理化性质；（3）肽的组成及结构特点。

肽、肽键、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端等概念；（4）蛋白质结构与功能的关系；（5）蛋白质的两性电离、胶体、变性、沉淀、凝固、紫外吸收的性质，蛋白质的茚三酮和双缩脲反应原理。

难点：

蛋白质分子的基本结构（一级结构）和空间结构（二级结构、三级结构）的组成方式、特点，蛋白质的等电点的特点及应用。

教学建议：

条件允许最好用多媒体教学

第三章核酸的化学（4学时）

教学目的与要求：

（1）掌握两类核酸的化学组成的异同和核酸的基本结构单位；核苷酸的结构和连接方式；核酸一级结构的概念和DNA双螺旋结构的要点；细胞内RNA的主要种类及mRNA、tRNA、rRNA的功能；核酸变性、复性及分子杂交的概念；

（2）熟悉多磷酸核苷酸的结构特点；核酸的一般理化性质；

（3）了解DNA三级结构和功能；核酸的分离及含量测定方法。

教学内容：

（1）核酸的组成与结构；

（2）核酸的理化性质；

（3）核酸的分离与含量测定。

重点：

（1）核酸的化学组成、分类、命名；

（2）核酸的一级结构；（3）DNA的空间结构，DNA双螺旋结构模型的要点及DNA的功能；（4）掌握RNA的分类、结构及各类RNA的功能；（5）DNA的变性、复性的概念，变性、复性DNA的特点；分子杂交的原理、方法及应用。

难点：

tRNA的二级结构特点。

教学建议：

重点讲清楚DNA双螺旋结构和tRNA的三叶草结构，条件允许建议使用多媒体。

第四章酶（4学时）

教学目的与要求：

（1）掌握酶的催化作用原理及特点；酶的活性中心的概念；底物浓度对酶促反应速度的影响，Km的意义；抑制剂对酶促反应的影响；

（2）熟悉酶的结构与功能；酶浓度、温度、PH对酶促反应速度的影响；

（3）了解激活剂对酶促反应速度的影响；酶分离纯化的一般方法；酶活国际单位。

教学内容：

（1）酶的化学本质、结构与功能；

（2）酶的作用机制；

（3）酶促反应动力学；

（4）酶的分离、提纯及活性测定；

（5）酶在医药学上的应用。

重点：

（1）酶的结构与功能：

包括酶的分子组成（单体酶、寡聚酶、多酶复合体、多功能酶、单纯酶、结合酶），酶的活性中心，必需基团，辅酶及辅酶与维生素的对应关系；

（2）酶促反应的特点，酶促反应的机制；（3）酶促反应速度的影响因素、影响机制和结果，最适温度、最适pH、抑制剂、激活剂的概念；不可逆抑制作用的作用方式与作用结果。

可逆性抑制作用的类型、作用原理及作用结果；

难点：

竞争性抑制剂与非竞争性抑制剂的区别；酶的别构调节，酶的共价修饰调节，酶原与酶原激活及其生理意义，同工酶。

第五章维生素（2学时）

教学目的与要求：

（1）掌握维生素的定义；各种维生素的生理功能和缺乏症；

（2）熟悉维生素缺乏与中毒；

（3）了解维生素的分类与命名，维生素的需要量。

教学内容：

（1）维生素概述；

（2）脂溶性维生素；

（3）水溶性维生素。

重点：

各种水溶性维生素的辅酶活化形式。

难道：

各种水溶性维生素的辅酶活化形式。

教学建议：

本章内容可采取讨论式教学，让学生走向讲台讲解，教师总结。

第六章生物氧化（2学时）

教学目的与要求：

（1）掌握两大呼吸链类型及其传递过程；ATP的生成方式；影响氧化磷酸化的因素；

（2）熟悉生物氧化的两大体系，呼吸链的概念，P/O比值的概念；

（3）了解生物氧化的概念及特点。

教学内容：

（1）线粒体的氧化代谢；

（2）微粒体的氧化代谢；

（3）活性代谢。

重点：

（1）生物氧化的概念；

（2）ATP的结构、ATP的生成方式、ATP的生理作用、ATP的利用与储备；（3）底物磷酸化、氧化磷酸化的概念，呼吸链的主要组成成分、功能作用，NADH呼吸链和FAD呼吸链的电子传递顺序、氧化磷酸化的偶联；（4）微粒体氧代谢和活性氧代谢的作用。

难点：

影响氧化磷酸化的因素。

第七章糖代谢（6学时）

教学目的与要求：

（1）掌握糖酵解的概念、特点和意义；三羧酸循环的过程、意义；肝糖原合成与分解的限速酶、催化反应及其意义；糖异生的概念、限速酶及其生理意义；

（2）熟悉糖酵解的过程；有氧氧化的过程及意义；有氧氧化与无氧氧化的关系；磷酸戊糖途径的生理意义（核糖和NADPH的作用）；正常人血糖的来源、去路及激素（胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素）对血糖水平的调节作用；

（3）了解糖的化学结构、分类，生物功能和代谢概况；有氧氧化的概念；糖酵解、糖有氧氧化及糖异生的调节；磷酸戊糖途径的主要反应过程和调节；肝糖原合成与分解的调节、乳酸循环及其生理意义；高血糖、低血糖的产生现象。

教学内容：

（1）糖的化学；

（2）糖的无氧氧化；

（3）糖的有氧氧化；

（4）糖的磷酸无糖途径

（5）糖原的合成与分解；

（6）糖异生作用；

（7）血糖水平的调节。

重点：

糖酵解和三羧酸循环的基本过程及生理意义。

难点：

糖代谢途径的协同调节。

第八章脂类代谢（4学时）

教学目的与要求：

（1）掌握脂动员过程、调节和意义；脂肪酸的β-氧化（脂酸的活化、脂酰CoA进入线粒体、脂酸β-氧化的脱氢、加水、再脱氢和硫解等步骤），计算脂肪酸氧化过程中能量变化；脂肪酸的合成原料、部位和限速酶；酮体的概念、酮体的生成、利用及其生理意义；胆固醇合成原料、合成过程的限速酶和胆固醇的转化产物；血脂的概念、血浆脂蛋白的种类、主要组成成分和功能。

（2）熟悉脂肪动员的概念和调节；血浆脂蛋白、载脂蛋白的功能及血浆脂蛋白的代谢；甘油磷脂的降解：

应用脂类代谢理论理解饮食与血脂、肥胖的关系；脂代谢与糖代谢的关系。

（3）了解脂肪酸的命名、分类和生理功能；磷脂的组成和种类；甘油磷脂的合成途径；胆固醇合成的主要步骤和调节；脂酸碳链的加长和不饱和脂酸的合成过程及多不饱和脂酸的重要衍生物；血浆脂蛋白代谢异常与高脂血症及动脉粥样硬化发生的关系。

教学内容：

（1）脂类的化学；

（2）脂肪的分解代谢；

（3）脂肪的合成代谢；

（4）类脂的代谢；

（5）脂类代谢的调节。

重点：

（1）脂肪的分解；

（2）脂肪的合成部位、原料及基本过程；（3）酮体的生成和利用，其生理意义。

难点：

脂酸的β—氧化反应过程、限速酶、能量的生成；

教学建议：

第九章蛋白质的分解代谢（4学时）

教学目的与要求：

（1）掌握转氨基作用的概念、机制及体内氨基酸的四种脱氨基作用：

联合脱氨基作用、转氨基作用、谷氨酸氧化脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环；尿素合成、部位、原料、鸟氨酸循环的主要途径和生理意义；一碳单位的概念、一碳单位的种类、来源、载体及生理意义。

（2）熟悉尿素合成的调节；含硫氨基酸的代谢：

甲基的直接供体（S-腺苷甲硫氨酸）、甲硫氨酸循环及意义、肌酸的合成；应用氨基酸代谢理论阐明肝性脑病的分子机理；叶酸或B12缺乏与贫血关系。

（3）了解蛋白质营养价值作用：

氮平衡、营养必需氨基酸与非必需氨基酸；氨基酸的脱羧基作用，谷氨酸、组氨酸和半胱氨酸等氨基酸的脱羧基后产生的胺类物质；氨基酸脱氨基后，α-酮酸的代谢去路及生糖氨基酸、生酮氨基酸和生糖兼生酮氨基酸的概念。

教学内容：

（1）蛋白质的营养；

（2）蛋白质的消化、吸收和腐败；

（3）氨基酸的一般代谢；

（4）氨基酸的特殊代谢。

重点：

（1）氨基酸的脱氨基作用方式及作用机制；

（2）α—酮酸的代谢方式；（3）体内氨的来源和氨的转运；（4）一碳单位的概念、构成及其与四氢叶酸的关系。

难点：

尿素循环。

第十章核苷酸代谢（2学时）

教学目的与要求：

（1）掌握嘌呤核苷酸合成的两种途径—从头合成途径和补救合成途径的原料、主要步骤及特点；嘧啶核苷酸合成的两种途径—从头合成途径及补救合成途径的原料、主要步骤及特点；应用核苷酸代谢理论说明核苷酸代谢与抗肿瘤作用的生化机理。

（2）熟悉嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物和脱氧核苷酸的生成；使用核苷酸代谢理论阐述尿酸生成与痛风症关系。

（3）了解核酸的消化吸收；核苷酸的多种生物功能（自学）；核苷酸合成的调节。

教学内容：

（1）核酸的消化与吸收；

（2）核苷酸的分解代谢；

（3）核苷酸的生物合成。

重点：

（1）核酸的酶促降解；

（2）嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸的分解代谢；（3）嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸从头合成途径、特点、调节因素；补救合成途径及其生理意义；核苷酸的相互转变。

难点：

嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸从头合成途径、特点、调节因素。

第十一章DNA的生物合成（2学时）

教学目的与要求：

（1）掌握DNA复制基本规律：

化学本质（模板、原料、引物、产物、主要反应酶、化学键）、半保留复制、双向复制、半不连续性，高保真性；掌握概念：

冈崎片段、领头链、随从链；DNA复制的酶学和拓扑学变化：

DNA聚合酶、拓扑异构酶、引物酶、DNA连接酶、解旋酶、单链结合蛋白的作用；DNA复制的高保真性机制；逆转录复制概念；

（2）熟悉染色体末端复制与端粒酶；突变的分子类型与意义；DNA损伤来源（内源性、外源性）与广泛性；解释复制的保真性、突变、修复与遗传变异及肿瘤发生的关系；半保留复制的意义。

（3）了解真核生物复制的过程；DNA修复类型；逆转录现象与逆转录病毒发病机制；运用DNA损伤原理解释顺铂等癌症化疗药物机理。

教学内容：

（1）DNA的复制合成；

（2）DNA的逆转录合成；

（2）DNA的损伤与修复。

重点：

（1）生物学中心法则；

（2）半保留复制的特点、意义；（3）逆转录的概念、过程、逆转录酶的功能。

难点：

（1）DNA聚合酶的种类和作用；

（2）解螺旋酶、DNA拓扑异构酶、单链DNA结合蛋白、DNA连接酶、引物酶的工作顺序。

第十二章RNA的生物合成（2学时）

教学目的与要求：

（1）掌握RNA转录的基本特点：

化学本质（模板、原料、引物、产物、主要反应酶、化学键）、不对称转录；原核生物的转录过程：

转录的起始（启动子、转录起始复合物、TATA盒、σ亚基的作用）；转录的延长（转录空泡）；转录终止（依赖Rho因子方式、非Rho因子方式）；真核生物的转录过程：

转录的起始（Hogness盒、顺式作用元件、反式作用因子、转录因子、转录起始前复合物，拼板理论；转录的延长；转录终止；真核生物mRNA的转录后加工过程。

（2）熟悉原核生物的RNA聚合酶特性及其RNA聚合酶核心酶与全酶；真核生物与原核生物转录过程的异同；运用RNA转录原理解释抗生素利福霉素、利福平的抗菌机制；核酶特性与意义。

（3）了解tRNA和rRNA的转录后加工过程。

教学内容：

（1）RNA转录过程；

（2）RNA反转录过程。

重点：

（1）转录模板的特点、转录特性，转录过程；

（2）真核生物转录后的加工修饰。

难点：

真核生物体内mRNA的转录后加工顺序及作用。

第十三章蛋白质的生物合成（2学时）

教学目的与要求：

（1）掌握蛋白质生物合成体系——翻译模板：

mRNA及遗传密码：

密码子的概念，密码子的特点（连续性、简并性、通用性与摆动性），起始密码和终止密码，开放读码框的概念；蛋白质生物合成体系——核蛋白体：

核蛋白体的结构、组成和功能，原核与真核生物核蛋白体的比较；蛋白质生物合成体系——tRNA与氨基酸的活化：

氨基酰-tRNA的生成，氨基酰-tRNA合成酶的作用特点，起始肽链合成的氨基酰-tRNA；蛋白质翻译过程：

翻译的起始（起始因子，起始复合物的形成）；肽链的延长（核蛋白体循环的概念，延长过程：

进位，成肽和转位，特点）；翻译的终止（释放因子，肽链的释放，核蛋白体解聚，多聚核蛋白体）；

（2）熟悉蛋白质合成后加工修饰的主要方式；蛋白质生物合成中能量的消耗与利用；

（3）了解分子伴侣的概念与作用；原核与真核生物蛋白质翻译的异同；蛋白质生物合成的干扰与抑制。

教学内容：

（1）各种RNA在蛋白质生物合成中的作用；

（2）翻译合成蛋白质过程。

重点：

（1）参与蛋白质生物合成的酶及其特点；

（2）三种RNA在蛋白质合成过程中的作用；（3）翻译合成蛋白质的一般流程。

难点：

翻译合成蛋白质的一般流程；

第十四章基因表达调控（2学时）

教学目的与要求：

（1）掌握原核基因表达调控的特点：

乳糖操纵子的组成（阻遏和诱导作用的概念，操纵序列、调节基因、阻遏蛋白、辅阻遏剂、诱导物的概念），乳糖操纵子的调节机制（负性调节与正性调节及其协调）；

（2）基因表达的概念，基因表达的特异性、基因表达方式和基因表达调控的意义；基因表达调控的基本原理：

基因表达调控的多层次和复杂性，基因转录激活调节的基本要素（特异DNA序列，调节蛋白，DNA-蛋白质、蛋白质-蛋白质相互作用，RNA聚合酶）；真核基因表达调控的特点及其环节；原核生物与真核生物基因表达的异同。

（3）了解真核基因组的结构特点；原核基因转录终止和翻译水平的调节。

组蛋白与非组蛋白的概念及其在真核基因表达调控中的作用。

教学内容：

（1）基因表达模式；

（2）操纵子正负调节的过程。

重点：

原核生物体内乳糖操纵子的作用机理。

难点：

原核生物体内乳糖操纵子的作用机理。

第十五章代谢和代谢调控总论（1学时）

教学目的与要求：

（1）掌握酶的变构调节、化学修饰调节、酶蛋白合成的诱导与阻遏及其生理意义；重点掌握三大物质（糖、脂肪、氨基酸）代谢的相互联系；

（2）熟悉关键酶的变构调节（变构酶和变构剂的概念，变构调节的生理机制和变构调节的生理意义）；关键酶的化学修饰调节（化学修饰的概念，化学修饰的特点）；对关键酶含量的调节及其生理意义。

（3）了解激素水平和整体水平对代谢的调节；各组织、器官的物质代谢特点及其相互联系；描述物质代谢的特点，物质代谢的相互联系；细胞水平的调节：

细胞内酶的隔离分布；饥饿与应激状态下机体整体代谢的调节作用。

教学内容：

（1）新陈代谢的概念和研究方法；

（2）物质代谢的相互关系；

（3）代谢调控总论；

（4）代谢抑制剂与抗代谢物。

重点：

代谢调节的原理及酶水平的调节。

难点：

代谢调节的原理及酶水平的调节。

（二）实验（实训）教学内容

实验项目

（一）酪蛋白的制备（3学时）：

1.项目类别：

必做

2.项目性质：

综合性

3.项目主要目的要求：

（1）掌握常见生物化学实验仪器的使用方法；

（2）熟悉蛋白质的性质；

（3）了解用沉淀法提取分离牛奶中的酪蛋白。

4.主要仪器：

分析天平，水浴锅，离心机，干燥箱等。

5.实验考核方法：

基本操作，实验报告

实验项目

（二）酵母核糖核酸的分离（3学时）：

1.项目类别：

必做

2.项目性质：

综合性

3.项目主要目的要求：

（1）掌握高速离心机的使用方法；

（2）熟悉核酸的水溶性。

4.主要仪器：

分析天平，水浴锅，离心机，干燥箱等。

5.实验考核方法：

基本操作，实验报告

实验项目（三）酶的特性（4学时）：

1.项目类别：

必做

2.项目性质：

综合性

3.项目主要目的要求：

（1）掌握唾液淀粉酶反应的最适温度、pH；

（2）掌握抑制剂和激活剂对酶促反应的影响；

（3）了解影响酶促反应速度的因素。

4.主要仪