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最新生物化学笔记汇总

第一章蛋白质的结构与功能

1.1蛋白质的分子组成

构成人体的20种氨基酸均属于L-α-氨基酸(除甘氨酸)

【氨基酸的分类、结构式、中文名和英文缩写】

含硫氨基酸:

半胱氨酸、胱氨酸、甲硫氨酸(蛋氨酸)

脯氨酸和赖氨酸可被羟化为羟脯氨酸、羟赖氨酸

20种氨基酸的理化性质:

等电点、紫外吸收(Tyr、Trp含共轭双键,A280)、茚三酮反应

【谷胱甘肽的组成、结构特点、主要活性基团、作用】

1.2蛋白质的分子结构

一级结构:

氨基酸从N端到C端的排列顺序肽键、二硫键

二级结构:

局部主链骨架原子(Cα、N、Co)构象氢键

超二级结构(αα、βαβ、ββ)模体

三级结构:

全部氨基酸残基相对空间位置次级键

四级结构:

亚基相对空间位置和连接处布局次级键

肽单元(Cα1、C、O、N、H、Cα2)

1.3蛋白质结构与功能的关系

尿素、β-巯基乙醇分别可以破坏肽链中的次级键、二硫键

【肌红蛋白与血红蛋白】

肌红蛋白(Mb)为单一肽链蛋白质,含有一个血红素辅基;

血红蛋白(Hb)四个亚基(2α、2β),每个亚基都有一个血红素辅基;

肌红蛋白与血红蛋白亚基的三级结构相似;

肌红蛋白的氧解离曲线为直角双曲线、血红蛋白为S形曲线;

血红蛋白有紧张态(T)和松弛态(R),R态为结合氧的状态。

蛋白质构想改变引起疾病:

疯牛病、阿尔兹海默症、亨廷顿舞蹈病

1.4蛋白质的理化性质

两性电离、胶体性质(水化膜和电荷效应维持稳定)、双缩脲反应(检测蛋白质水解程度)

1.5蛋白质的分离、纯化与结构分析

透析、超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物。

丙酮沉淀、盐析、免疫沉淀是常用的蛋白质浓缩方法

既可以分离蛋白质又可以测定其分子量的方法是超速离心

*简答题或论述题:

1、简述α-螺旋结构的主要特征

要点:

右手螺旋、螺距和上升一圈的残基数、侧链位于外侧、氢键维持稳定

2、简述谷胱甘肽的结构特点和生物学功能?

要点:

非α肽键、巯基、体内重要还原剂

3、蛋白质变性后有什么改变?

(1)生物活性丧失

(2)空间结构被破坏、肽键完好(3)溶解度降低

(4)黏度增加(5)不易结晶、易沉淀(6)易被蛋白酶水解

第二章核酸的结构与功能

2.1核算的化学组成和一级结构

糖苷键:

核糖的C-1’原子和嘌呤的N-9原子或嘧啶的N-1原子形成的共价键。

核酸的一级结构:

5’-3’的核苷酸或脱氧核苷酸排列顺序。

2.2DNA的空间结构与功能

DNA双螺旋结构模型的要点:

(1)反向平行多聚核苷酸链

(2)右手螺旋及其参数(3)维持稳定的因素

一些参数:

直径2.37nm螺距3.4nm两个相邻碱基旋转角36°

【核小体的组成】人端粒的重复序列:

TTAGGG

2.3RNA的结构与功能

一、mRNA(丰度最小,占细胞总RNA的2%-5%)

结构要点:

5’帽(m7Gppp)、3’尾(polyA)、开放阅读框(ORF)和非翻译区

帽子结构和多聚尾的作用:

(1)mRNA核内向胞质的转位

(2)mRNA的稳定性维系(3)翻译起始的调控

二、tRNA(占细胞总RNA的15%)

结构要点:

稀有碱基、茎环结构、3’端接纳臂(CCA)、反密码子

tRNA二级结构:

三叶草形三级结构:

倒“L”形

三、rRNA(占细胞总RNA的80%以上)【核糖体的组成】

四:

其它非编码RNA

小干扰RNA(siRNA):

降解外源入侵基因表达的mRNA

核酶:

有酶活性的RNA,催化特定RNA降解,剪接修饰中有重要作用

核仁小RNA(snoRNA):

参与rRNA的加工和修饰

2.4核酸的理化性质

1、紫外吸收(A260)A260/A280:

纯DNA为1.8,RNA为2.02、等电点3、变性与复性

*思考题

1、试比较蛋白质与核酸的异同?

项目

蛋白质

核酸

组成单位

氨基酸

核苷酸

种类

20种氨基酸

A、C、G、T(DNA)A、C、G、U(RNA)

连接方式

肽键

磷酸二酯键

一级结构

氨基酸排列顺序

碱基排列顺序

空间结构

二、三、四级结构

双螺旋、超螺旋、蛋白-核酸非共价结合

功能

生命活动直接执行者

遗传信息贮存、传代、表达,决定蛋白结构

2、DNA双螺旋结构模型的要点是什么?

3、简述tRNA二级结构的特点?

4、DNA与RNA的结构和功能有何异同?

同:

都是线性多聚核苷酸生物信息大分子;都可以作为遗传信息的载体;

基本结构单位(碱基+戊糖+磷酸)相同。

异:

戊糖类型;碱基类型;常见结构。

5、DNA变性后理化性质的改变。

(1)粘度下降

(2)生物活性丧失(3)增色效应

(4)比旋度下降(5)浮力密度升高(6)滴定曲线改变

第三章酶

3.1酶的分子结构与功能

概念:

单体酶、多聚酶、多酶复合物、多功能酶

单纯酶、结合酶=酶蛋白+辅助因子(辅酶、辅基)

辅酶:

与蛋白质结合疏松,可用透析或超滤除去。

在酶促反映中作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白。

辅基:

与蛋白质结合紧密,不能用透析或超滤除去。

酶促反应中不离开酶蛋白。

【金属离子作为辅助因子的主要作用】

(1)组成活性中心,参加催化反应

(2)连接酶与底物的桥梁

(3)中和阴离子,降低静电斥力(4)稳定酶的空间构象

必需基团

乳酸脱氢酶(LDH)是含Zn的四聚体酶,由骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)组成。

H4(LDH1)、H3M(LDH2,血清中“最多”)、H2M2、HM3、M4(LDH5,肝中“最多”)

3.2酶的工作原理

1、高效性2、专一性(相对、绝对)3、可调节性4、不稳定性

催化机理:

诱导契合假说、邻近效应与定向排列、表面效应

3.3酶促反应动力学

米-曼式方程:

v=

Km是特征性常数。

3.4酶的调节

酶活性调节是快速调节:

别构调节(正协同效应→S曲线)、共价修饰(主要是磷酸化)

酶含量调节是缓慢调节。

酶原是无活性的酶前体;酶原的激活实质是活性中心的暴露。

*思考题

1、试述三种竞争性抑制剂作用的区别和动力学特点。

2、酶与一般催化剂相比有何异同?

同:

反应前后量不变;不改变平衡常数;只催化热力学允许的反应;机理都是降低活化能

异:

酶具有高效、有特异性、可调节性、不稳定性。

3、金属离子作为酶的辅助因子的作用有哪些?

第五章维生素与无机盐

5.1脂溶性维生素

一、维生素A

天然形式:

A1(视黄醇)、A2(3-脱氢视黄醇)维生素A原(如β-胡萝卜素)

活性形式:

视黄醇、视黄醛和视黄酸

生理功能:

1、视黄醛与视蛋白的结合维持了正常视觉功能

2、对上皮组织分化具有调节作用

3、有效的抗氧化剂、抑制肿瘤生长

缺乏症:

干眼病、夜盲症、皮肤干燥

二、维生素D

(一)维生素D是类固醇衍生物

(二)维生素D的活化形式是1,25-二羟维生素D3

生理功能:

1、调节血钙水平,促进骨的钙化2、影响细胞分化

缺乏症:

(儿童)佝偻病、(成人)软骨病

三、维生素E

(一)维生素E是生育酚类化合物

生理功能:

1、抗氧化剂,保护生物膜2、促血红素生成

缺乏症:

红细胞数量减少、轻度贫血

四、维生素K

(一)维生素K是2-甲基1,4-萘醌的衍生物

生理功能:

1、参与形成凝血因子

缺乏症:

易出血

5.2水溶性维生素

维生素B族

辅酶或辅基

转移基团

作用及缺乏症

维生素B1(硫胺素)

焦磷酸硫胺素(TPP)

醛基

糖代谢中起重要作用(丙酮酸脱氢酶复合体辅酶)脚气病

维生素B2(核黄素)

FAD、FMN

氢原子

氧化还原酶的辅基,起递氢体的作用口角炎、唇炎、阴囊炎

维生素B6

磷酸吡哆醛

氨基

谷氨酸脱羧酶、ALA合酶的辅酶

维生素PP

(烟酸和烟酰胺)

NAD+,NADP+

H+,电子

多种不需氧脱氢酶的辅酶

癞皮病

泛酸(遍多酸,VB5)

辅酶A(CoA)

酰基

参与酰基转移作用

生物素

(VB7,VH,辅酶R)

生物素

CO2

多种羧化酶的辅酶

(如:

丙酮酸羧化酶)

叶酸

四氢叶酸(FH4)

一碳单位

一碳单位转移酶的辅酶

巨幼红细胞性贫血

维生素B12(钴胺素)

辅酶B12

氢原子

烷基

转甲基作用,甲硫氨酸合成酶的辅酶巨幼红细胞性贫血

维生素C

生理功能:

1、是一些羟化酶的辅酶(儿茶酚胺类神经递质的合成;胆固醇的转化;胶原蛋白的合成)

2、抗氧化剂(保护巯基;还原Fe3+,利于食物中铁的吸收)

3、增强机体免疫力

缺乏症:

坏血病

第六章糖代谢

6.1糖的消化吸收与转运

GLUT(葡萄糖转运蛋白):

1、3全身2肝胰,4脂肪肌5小肠

*人体不能利用纤维素是因为没有β-糖苷酶

6.2糖的无氧氧化

【糖酵解的过程、关键酶】

对糖酵解速率调节最为关键的酶:

PFK-1

其中,F-2,6-2P调节作用最强,其自身受激素(胰岛素/胰高血糖素)调节

6.3糖的有氧氧化

(二)丙酮酸→乙酰CoA

【总反应式】

关键酶:

丙酮酸脱氢酶复合体参与反应的辅酶:

TPP、硫辛酸、FAD、NAD、CoA

调节:

别构调节和化学修饰

(三)TCA循环

【TCA循环的过程、关键酶、总反应式】

柠檬酸循环的重要意义:

1、是三大营养物质分解产能的共同通路。

2、是联系糖、脂肪、氨基酸代谢的枢纽。

*乙酰CoA不能通过线粒体膜,需与草酰乙酸结合成柠檬酸出线粒体。

*生糖氨基酸可通过草酰乙酸而糖异生,糖也可通过TCA循环中间产物合成非必需氨基酸。

6.4磷酸戊糖途径

磷酸戊糖途径不产生ATP,主要意义是生成NADPH和磷酸核糖反应部位:

胞浆

关键酶:

葡萄糖-6-磷酸脱氢酶

NADPH的作用:

(1)是许多合成代谢的供氢体。

(脂肪酸、胆固醇、谷氨酸的合成都需要NADPH)

(2)参与羟化反应(3)维持谷胱甘肽的还原状态

6.5糖原的合成与分解

*糖原的分解不是合成的逆反应【糖原合成与分解过程图,可见书P129图6-11】

糖原合成中,添加1分子葡萄糖,消耗2ATP;1个葡萄糖基无氧氧化净产生3ATP。

调节:

级联放大系统(激素引发的一系列酶促反应)

*磷酸化酶b激酶,磷酸化酶b磷酸化后变得有活性

6.6糖异生

定义:

非糖物质转化为葡萄糖或糖原的过程

主要原料:

乳酸、生糖氨基酸、甘油生理意义:

饥饿时维持血糖水平的稳定

*糖酵解的3个限速步骤对应的逆反应需要糖异生特有的关键酶催化:

一、丙酮酸→磷酸烯醇式丙酮酸

关键酶:

丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸激酶,辅酶:

生物素耗能:

2ATP

【草酰乙酸从线粒体到胞质的两种方式及原因】

二、F-1,6-2P→F-6-P关键酶:

果糖二磷酸酶-1(不耗能)

三、G-6-P→glucose关键酶:

葡萄糖-6-磷酸酶(不耗能)

【三碳途径】【乳酸(Cori)循环及其意义】

*2分子乳酸异生为葡萄糖消耗6ATP

6.8血糖及其调节

【血糖的来源和去路】

血糖正常值:

3.89~6.11mmol/L低血糖:

<2.8mmol/L高血糖:

>7.1mmol/L

血糖浓度高于8.9~10mmol/L,则出现糖尿

*思考题

1、试比较糖的无氧氧化和有氧氧化的主要特点。

(7项,练习册P63)

2、简述磷酸戊糖途径的生理意义。

(练习册P61)

3、简述胰岛素降血糖的机制。

(5点、练习册P61)

4、简述血糖的来源与去路。

(练习册P62)

5、叙述三羧酸循环的反应特点和生理意义。

(练习册P63)

第七章脂质代谢

7.1脂质的构成、功能及分析

软脂酸(16C)硬脂酸(18C)

类脂是生物膜的重要组分,参与细胞识别及信号传递,还是多种生物活性物质的前体。

体内几种重要甘油磷脂:

磷脂酰胆碱(卵磷脂)、磷脂酰乙醇胺(脑磷脂)、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇、二磷脂酰甘油(心磷脂)

*合成前列腺素的前身物质是:

花生四烯酸

7.2脂质的消化吸收

脂质消化的主要场所:

小肠上段

7.3甘油三酯(TG)代谢

一、甘油三酯的合成

1、活化

2、甘油一酯途径(小肠)甘油二酯途径(肝、脂肪组织)

二、脂肪酸的合成(软脂酸为例)

*用于软脂酸合成的乙酰CoA主要由葡萄糖分解供应,经柠檬酸-丙酮酸循环进入胞质

合成部位:

胞质关键酶:

乙酰CoA羧化酶主要调节因素:

胰岛素(+)

第一步反应:

ATP+

重要原料:

NADPH

三、甘油三酯的分解

脂肪动员关键酶:

激素敏感性甘油三酯脂肪酶(HSL)——磷酸化而激活!

(一)甘油的去路

甘油→甘油磷酸→磷酸二羟丙酮→糖酵解(-1ATP,+1NADH)

(二)脂肪酸的去路

脂肪酸被血浆清蛋白运输至全身,主要由肝、心肌、骨骼肌利用

1、脂肪酸活化关键酶:

脂酰CoA合成酶

2、转移至线粒体关键酶:

肉碱脂酰转移酶Ⅰ←丙二酸单酰CoA(—)

3、β-氧化①脱氢(FADH2)②加水③再脱氢(NADH)④硫解

4、乙酰CoA进入TCA循环

一分子软脂酸彻底氧化净生成106ATP,硬脂酸则为120ATP

(三)酮体的生成

酮体包括:

乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮(微量)合成部位:

肝利用部位:

肝外组织

关键酶:

HMG-CoA合成酶*合成1分子HMG-CoA一共有3分子乙酰CoA反应

意义:

葡萄糖供应不足或利用障碍时,酮体是脑组织的主要能源物质。

调节:

(1)餐食状态

(2)糖代谢影响酮体生成(3)丙二酸单酰CoA抑制酮体生成

7.4磷脂代谢

甘油磷脂的合成

7.5胆固醇代谢

合成:

肝(主)原料:

合成1分子胆固醇需18乙酰CoA、36ATP、16NADPH

关键酶:

HMG-CoA还原酶

主要去路:

(1)转化为胆汁酸

(2)合成类固醇激素(3)转化为维生素D3(4)排出体外

7.6血浆脂蛋白代谢

血浆脂蛋白=血脂+载脂蛋白(Apo)

CM的特征性载脂蛋白:

ApoB48

LDL几乎只含ApoB100HDL主要含ApoAⅠ和ApoAⅡ

血浆脂蛋白的分类:

电泳法

CM

前β

β

α

超速离心法

VLDL

LDL

HDL

合成部位

小肠粘膜细胞

血浆

肝、肠、血浆

功能

转运外源性甘油三酯及胆固醇

转运内源性甘油三酯及胆固醇

转运内源性胆固醇

逆向转运胆固醇

(肝外组织→肝)

*HDL的脂质中磷脂最多;LDL的脂质中胆固醇最多

*VLDL在血浆中转化为LDL

*思考题

1、简述人体胆固醇的来源和去路。

2、简要说明患糖尿病时,出现酮血症的生化原因。

(练习册P77)

3、简述胞浆中软脂酸进行β-氧化的主要步骤。

(3点)

4、写出甘油彻底氧化分解的反应步骤(不必写出结构式),并指出脱氢和耗能的步骤以及关键酶的名称。

5、论述甘油在肝脏内转变为葡萄糖的反应过程,并指出脱氢、耗能和关键酶催化的步骤。

第八章生物氧化

【电子传递链流程图】

*复合体Ⅱ不具有质子泵功能

抑制剂

【穿梭机制】

α-磷酸甘油穿梭(脑、骨骼肌)

苹果酸-天冬氨酸穿梭(肝、心肌)

 

第九章氨基酸代谢

脱氨基的几种方式:

(1)转氨基作用(除了羟脯氨酸、脯氨酸、赖氨酸、苏氨酸)

重要的转氨酶:

ALT(肝最多),AST(心肌最多)辅酶:

磷酸吡哆醛

(2)联合脱氨基作用

(3)嘌呤核苷酸循环(心肌、骨骼肌主要方式)

(4)氨基酸氧化酶作用

生糖兼生酮氨基酸:

“2L,2e,3T”

体内活性甲基的直接供体:

SAM甲基的间接供体:

N5-CH3-FH4

活性硫酸根:

PAPS活性葡萄糖:

UDPG

*思考题

1、简述体内氨的来源和去路(练习册P105)

2、简述氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸的主要代谢途径

3、试述尿素循环的详细步骤,并注明每步反应的部位

4、试述氨在血液中是如何运输的

第十章核苷酸代谢

【核苷酸的多种生物学功能】

核苷酸由机体细胞自身合成,不属于营养必须物质

10.1嘌呤核苷酸的合成与分解代谢

一、从头合成途径

部位:

原料:

磷酸核糖、氨基酸、一碳单位、二氧化碳

合成方式:

在磷酸核糖分子基础上逐步合成嘌呤环

关键酶:

PRPP合成酶、磷酸核糖酰胺转移酶

耗能:

IMP的合成——5ATP(6个高能磷酸键),AMP(GMP)的合成——1ATP

【嘌呤碱合成的元素来源】

调节:

反馈调节;交叉调节(GTP促进AMP的合成,ATP促进GMP的合成)

二、补救合成

部位:

脑、骨髓等(因其缺乏从头合成的酶系)

方式1:

(例)腺嘌呤+PRPP→AMP+PPi

关键酶:

APRT,HGPRT(自毁容貌征:

HGPRT缺失)

方式2:

(例)腺嘌呤核苷+ATP→AMP+ADP

关键酶:

腺苷激酶

*脱氧核苷酸的生成是在二磷酸核苷(NDP)的水平上

抗代谢物:

6-MP,氮杂丝氨酸,氨喋呤,甲氨蝶呤等

*嘌呤代谢终产物:

尿酸←(—)别嘌呤醇

与痛风、肾脏疾病、白血病、恶性肿瘤等有关

10.2嘧啶核苷酸的合成与分解代谢

原料:

谷氨酰胺、天冬氨酸、二氧化碳

合成途径:

先合成嘧啶环,然后与磷酸核糖相连

关键酶:

氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ

【对比CPS-Ⅰ与CPS-Ⅱ的分布、底物、反应条件、功能等】

抗代谢物:

氮杂丝氨酸,氨喋呤,阿糖胞苷,5-FU等

第十一章非营养物质代谢

11.1生物转化作用

两相反应

11.2胆汁与胆汁酸代谢

胆汁酸生理功能:

(1)促进脂类消化与吸收

(2)维持胆固醇的溶解状态

【胆汁酸的肝肠循环】

11.3血红素的生物合成

含有血红素辅基的蛋白:

血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素、过氧化氢酶、过氧化物酶

关键酶:

ALA合酶,辅酶:

磷酸吡哆醛

调节剂:

(1)重金属

(2)促红细胞生成素

11.4胆色素的代谢与黄疸

胆色素主要来源:

衰老的红细胞破坏

胆红素主要与血浆清蛋白结合运输

血浆含量超过17.1umol/L称为高胆红素血症,造成组织黄染则引起黄疸。

【黄疸的分类】

第十二章物质代谢的整合与调节

12.1物质代谢的特点

物质代谢的特点:

(1)整体性

(2)精细调节

(3)各组织、器官代谢各有特色

(4)各代谢物有共同的代谢池

(5)ATP是储能和耗能的共同形式

(6)NADPH是合成代谢所需的主要的还原当量

12.2物质代谢的相互联系

【乙酰CoA的来源和去路】

12.3肝在物质代谢中的作用

1、肝在糖代谢中的作用

通过肝糖原的合成、肝糖原的分解、糖异生来维持血糖浓度稳定。

2、肝在脂质代谢中的作用

(1)分泌胆汁酸,促进脂类的消化吸收

(2)合成脂肪酸,进一步合成甘油三酯,是内源性甘油三酯主要来源

(3)合成酮体的唯一器官

(4)合成和排出胆固醇的主要器官

(5)血浆磷脂主要来源

3、肝在蛋白质代谢中的作用

(1)合成与分泌血浆蛋白质,除γ-球蛋白外

(2)清除血氨,是将血氨转化为尿素的唯一器官

(3)清除血浆蛋白质,血浆清蛋白除外

4肝参与多种激素的灭活

第十四章DNA的生物合成

14.1DNA复制的基本特征

1、半保留复制

2、半不连续复制

3、双向复制

14.2DNA复制的酶学和拓扑学变化

原核生物有3种DNA聚合酶,真正起催化作用的是DNApolⅢ

真核生物DNA链(前导链、后随链)延长中起催化作用的是DNApolδ;合成引物的是DNApolα;负责错配修复的是DNApolε;线粒体DNA复制的酶是DNApolγ

【原核生物复制中参与DNA解链的相关蛋白质及其作用】

简述DNA复制所需的基本成分:

(1)底物:

dNTP

(2)模板:

解开成单链的DNA母链

(3)引物:

提供3’-OH末端使dNTP可以依次聚合的短链RNA分子

(4)聚合酶:

依赖DNA的DNA聚合酶,即DNA聚合酶

(5)其它酶和蛋白质因子

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第十六章RNA的生物合成

16.1原核生物转录的模板和酶

【比较复制和转录的异同点】(练习册P157)

【E.coli的RNA聚合酶的构成及每个亚基的作用】

*原核生物RNApol有一种,必须先结合成全酶才识别启动子;真核生物RNApol有三种,TATA因子先与DNA结合,聚合酶再识别蛋白质-DNA复合物。

*利福平是原核生物转录过程RNApol的特异性抑制剂,抑制β亚基。

16.2原核生物的转录过程

一、起始

(1)RNApol识别结合启动子,形成闭合转录复合体

(2)DNA双链打开,形成开放转录复合体

(3)第一个磷酸二酯键的形成。

转录的第一位核苷酸常是GTP

二、延长

特点:

(1)σ亚基脱落,核心酶负责RNA链的延长

(2)RNA链从5’到3’端延长,对DNA模板链的阅读方向为3’到5’端

(3)核心酶可以覆盖40bpDNA片段,但转录解链范围约17bp

(4)合成区域存在动态变化的8bpRNA-DNA杂合双链

(5)模板链DNA双螺旋结构发生解链和再复合的动态变化

三、终止

RNA聚合酶在DNA模板链上停顿下来,转录产物RNA链从转录复合物上脱落下来,转录终止。

分为依赖ρ因子和非依赖ρ因子两大类。

16.3真核生物RNA的生物合成

【真核生物的RNApol的种类、转录产物、对鹅膏蕈碱的反应、细胞内定位】

RNApolⅡ的羧基末端结构域:

Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser

*思考题

1、简述真核生物mRNA的加工过程

2、简述tRNA的加工步骤

3、试述原核生物转录过程(起始、延长、终止)

第十七章蛋白质的生物合成

17.1蛋白质的生物合成体系

基本原料:

20种氨基酸

三大物质基础:

mRNA,tRNA,核糖体

【密码子的五大特性】

原核生物核糖体上有A、P、E位点,真核生物无E(空载)位点

17.2氨基酸与tRNA的连接

氨基酸的活化:

氨基酸与特异tRNA结合形成氨基酰-tRNA的过程。

每个氨基酸活化消耗1个ATP的2个高能磷酸键

氨基酰-tRNA合成酶有校对活性

*结合密码子处的Met-tRNA与阅读框内的Met-tRN

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