西北大学历年期末考试大题总结.docx
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西北大学历年期末考试大题总结
1、天然脂肪酸的结构特点
1.脂肪酸链长1224个碳原子占多数；饱和脂肪酸最普遍为：
软脂酸和硬脂酸（16和18个碳原子）；不饱和脂肪酸为油酸和亚油酸。
2.天然脂肪酸骨架的碳原子数目几乎都是偶数。
3.高等植物和低等动物中，不饱和脂肪酸含量大于饱和脂肪酸；植物脂肪酸除含烯键外，可含炔键、羟基、酮基、环氧基等。
4.不饱和脂肪酸的熔点比同等碳链的饱和脂肪酸的熔点
低，且构象十分不同。
5.高等动植物的单不饱和脂肪酸的双键位置一般在第9
10个碳原子之间，多不饱和脂肪酸的第一个双键也位于第
9~10个碳原子之间，而且两个双键之间往往隔着一个亚甲
基。
6.不饱和脂肪酸几乎都具有几何异构型，而且都是顺式
（cis）。
7.细菌中脂肪酸种类比高等动植物多，大多数是饱和的，
少数为单烯酸。
2、类固醇的结构特点
类固醇也称甾类（steroid），以环戊烷多氢菲为基础。
其结构特点是：
1.甾核的C3上常为羟基或酮基；
2.C17上可以是羟基、酮基或其它各种形式的侧链；
3.C4-C5和C5-C6之间常是双键；
4.A环在某些化合物中是苯环，如雌酮，这类类固醇无C19-角甲基。
3、血浆脂蛋白的主要功能
血浆脂蛋白都是球状颗粒，有一疏水脂组成的核心和一
个极性脂与载脂蛋白参与的外壳层构成。
其功能表现为
（1）作为疏水脂类的增溶剂；
（2）作为脂蛋白受体的识别部位。
在生物体内的具体功能为：
（1）VLDL：
转运内源性脂肪，由肝细胞合成；
（2）IDL：
转运磷脂和胆固醇，来自肝脏，颗粒最小；
（3）LDL：
转运胆固醇和磷脂，来自肝脏；
（4）HDL：
运转游离脂肪酸；
（5）乳麋微粒：
转运外源性脂肪，小肠上皮细胞合成。
4、α-螺旋、β折叠、β-转角、β-凸起的主要结构特征
α-螺旋：
（1）肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展；
（2）螺旋形成是自发的，肽链骨架上由n位氨基酸残基上的-C=O与n＋4位残基上的-NH之间形成的氢键起着稳定的作用。
被氢键封闭的环含有13个原子，因此α-螺旋也称为3.613-螺旋；
（3）每隔3.6个残基，螺旋上升一圈。
每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100º，螺距为0.54nm，即每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm。
螺旋的半径为0.23nm。
Φ角和Ψ角分别－57 º和－47 º；
（4）α-螺旋有左手和右手之分，但蛋白质中的α-螺旋主要是右手螺旋；
（5）氨基酸残基的R基团位于螺旋的外侧，并不参与螺旋的形
成。
但其大小、形状和带电状态却能影响螺旋的形成和稳定。
β-折叠：
β-折叠是肽链的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状展开。
其主要特征包括：
（1）肽段几乎完全伸展，肽平面之间成锯齿状；
（2）肽段呈现平行排列，相邻肽段之间的肽键形成氢键，其中的每一股肽段被称为β-股；
（3）侧链基团垂直于相邻两个肽平面的交线，并交替分布在折叠片层的两侧；
（4）肽段平行的走向有平行和反平行两种，前者指两个肽段的N-端位于同侧，较为少见，后者正好相反。
由于反平行折叠所形成的氢键N-H-O三个原子几乎位于同一直线上，因此，反平行β-折叠更稳定。
（5）反平行β-折叠的每一个氨基酸残基上升0.347nm，正平行的每一个氨基酸残基上升0.325nm。
β-折叠的二面角（ф,ψ）等于（－119º，+113º）。
β-转角：
指伸展的肽链形成180 º的U形回折。
β-转角具有如下特征：
（1）肽链骨架以180 º回折而改变了肽链的方向；
（2）由肽链上四个连续的氨基酸残基组成，其中n位氨基酸残基的-C=O与n＋3位氨基酸残基的-NH形成氢键；
（3）Gly和Pro经常出现在这种结构之中；
（4）有利于反平行β-折叠的形成，这是因为β-转角改变了肽链的走向，促进相邻的肽段各自作为β-股，形成β-折叠。
β-凸起：
β-凸起是由于β-折叠股中额外插入一个氨基酸残基，使原来连续的氢键结构被打破，从而使肽链产生的一种弯曲凸起结构。
β-凸起主要发现在反平行β-折叠之中，只有约5%的β-凸起出现在平行的β-折叠结构之中。
β-凸起也能改变多肽链的走向，但没有β-转角那样明显。
5、球状蛋白质三维结构的特征
（1）球状蛋白质分子含多种二级结构元件；
（2）球状蛋白质三维结构具有明显的折叠层次；
（3）球状蛋白质分子是紧密的球状或椭球状实体；
（4）球状蛋白质疏水侧链埋藏在分子内部，亲
水侧链暴露在分子表面；
（5）球状蛋白质分子的表面有一个空穴（也称
裂沟、凹槽或口袋）。
6、蛋白质结构与功能的关系
（1）每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。
一旦结构（特别是高级结构）破坏，其功能随之丧失。
（2）蛋白质的高级结构决定蛋白质的功能。
（3）蛋白质的一级结构决定其高级结构，因此，最终决定了蛋白质的功能。
（4）一级结构相似的蛋白质具有相似的功能。
（5）功能相似的蛋白往往能显示它们在进化上的亲缘关系，这是研究分子进化的基础。
（6）许多疾病是蛋白质三维结构异常引起，属于构象病。
（例如囊性纤维变性，镰状红细胞贫血和疯牛病）
7、肌红蛋白和血红蛋白比较
类别
肌红蛋白（Mb）
血红蛋白（Hb）
来源
肌肉组织
红细胞
种类
一种
三种：
HbA1（成人98％）、HbA2（成人2％）和HbF（胎儿）
一级结构
单条肽链，153个aa，其中的83个aa为保守序列
四条肽链,α-亚基约141aa,β亚基约146aa；HbA1：
α2β2；HbA2:
α2δ2；HbF：
α2γ2
二级结构
75％α-螺旋，有A、B、C、D、E、F、G和H共8段螺旋，中间由无规卷曲和转角来连接
每条链同Mb
三级结构
典型的球蛋白，分子表面形成一个疏水口袋，血红素即藏在其中
每条链同Mb
四级结构
无
4个亚基占据着4面体的4个角，链间以离子键结合，一条α链与一条β链形成二聚体，Hb可以看成是由2个二聚体组成的（αβ）2，在二聚体内结合紧密，在二聚体之间结合疏松。
辅基
血红素（Fe2＋），结合氧气
每个亚基结合一分子血红素（Fe2＋），一分子血红蛋白可结合四分子氧气
协同效应
无
正协同效应
Hill系数（n）
1
2.8
氧合曲线
双曲线
S曲线
2,3-BPG
很难结合
两条β链之间可结合一分子BPG
Bohr效应
无
有
功能
肌肉组织中储存氧气；运输氧气到线粒体
在血液中运输氧气
8、利用SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳测定分子量
SDS（十二烷基硫酸钠）是去污剂，是一种有效的变性剂。
它能破裂蛋白质的氢键和疏水相互作用，而巯基乙醇能打开二硫键，因此蛋白质成舒展状态。
SDS与蛋白质结合带来两个结果：
（1）由于SDS是阴离子，使得多肽链覆盖相同的负电荷，该电荷远超过蛋白质原有的电荷，因而掩盖了不同蛋白之间的电荷差别。
结果所有的SDS-蛋白质复合物，电泳是以相同的电荷/蛋白质向正极移动。
（2）改变了蛋白质的构象，SDS-蛋白质在水溶液中被认为是雪茄烟状。
9、蛋白质纯化的一般注意事项
（1）操作尽可能置于冰上或者冷库内进行；
（2）不要太稀，蛋白质浓度维持在μg/ml~mg/ml；
（3）合适的pH，除非是进行聚焦层析，所使用的缓冲液pH避免与pI相同；
（4）使用蛋白酶抑制剂，防止蛋白酶对目标蛋白的降解；
（5）避免样品反复冻融和剧烈搅拌，以防蛋白质变性；
（6）缓冲溶液成分尽量模拟细胞环境；
（7）在缓冲溶液加入0.1~1mmol/LDTT（或β-巯基乙醇），防止蛋白质的氧化
（8）加1~10mmol/LEDTA金属螯合剂，防止重金属对目标蛋白的破坏；
（9）使用灭菌溶液，防止微生物生长。
10、酶与非酶催化剂的异同
共同性质：
只能催化热力学允许的反应，反应完成后本身不被消耗或变化，即可以重复使用，对正反应和逆反应的催化作用相同，不改变平衡常数，只加快到达平衡的速度或缩短到达平衡的时间。
酶特有的催化性质：
1.高效性
2.酶在活性中心与底物结合
3.专一性
4.反应条件温和
5.对反应条件敏感（最适温度、最适PH），容易失活。
6.受到调控
7.许多酶的活性还需要辅助因子存在，作为辅助因子的多为维生素或其衍生物。
11、活性中心的主要特征
（1）活性中心是一个三维实体，通常由在一级结构上并不相邻的氨基酸残基组成
（2）活性中心只占酶总体积很小的一部分（约1％～2%）
（3）活性中心为酶分子表面的一个裂缝、空隙或口袋，中心内多为疏水氨基酸残基，但也有少量极性氨基酸残基，以便底物结合和进行催化。
（4）与底物结合为多重次级键，包括氢键、疏水键和范德华力；
（5）底物结合的特异性在一定程度上取决于活性中心和底物之间在结构上的互补性；
（6）活性中心的构象不是固定不变的，而是具有一定的柔性。
12、酶与底物形成中间物的学说的实验证明
（1）ES复合物已被电子显微镜和X射线晶体结构分析直接观察到。
（2）许多酶和底物的光谱性质在形成ES复合物后发生变化。
（3）酶的物理性质，如溶解度或热稳定性，经常在形成Es复合物后发生变化。
（4）已分离得到某些酶与底物相互作用生成Es复合物的结晶。
（5）超离心沉降过程中，可观察到酶和底物共沉降现象。
13、米氏方程成立需要满足的三个条件
（1）反应速度为初速度，因为此时反应速度与酶浓度呈正比关系，避免了反应产物以及其它因素的干扰；
（2）酶底物复合物处于稳态即ES浓度不发生变化；
（3）符合质量作用定律。
14、米氏常数在实际应用中的重要意义
①Km是酶的一个特征常数，Km的大小只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。
②Km值可以判断酶的专一性和天然底物，
1/Km可近似地表示酶对底物亲和力的大小。
③Km与Ks：
Km=k2+k3/k1，Ks=k2/k1
④若已知某酶的Km值，就可以计算在某一底物浓度时，其反应速率相当于Vmax的百分率。
⑤Km值可以帮助推断某一代谢反应的方向和途径。
15、PH值对酶反应速率的影响
pH影响酶活力的原因可能有以下几个方面：
（1）过酸或过碱可以使酶的空间结构破坏，引起酶构象的改变，酶活性丧失。
（2）当pH改变不很剧烈时，酶虽未变性，但活力受到影响。
（3）pH影响维持酶分子空间结构的有关基团解离，从而影响了酶活性部位的构象，进而影响酶的活性。
16、酶活性的别构调节、共价修饰和水解激活调节的异同。
性质
别构调节
共价修饰
水解激活
可逆性
是
是
否
全或无
否
是
是
酶调节
否
是（蛋白质激酶和磷蛋白磷酸酶）
是（蛋白酶）
17、别构酶的性质
1.速度/底物浓度曲线为S型
S形曲线显示了底物与酶结合的正协同性。
在底物浓度很低的时候，只有少数酶活性中心与底物结合，这时底物与酶的亲和性很低，即使提高底物浓度，也只能导致反应速度很小的增加。
然而，随着更多的底物与酶结合，正协同效应开始起作用，致使酶与底物的亲和性大增，反应速度随之猛升。
当底物浓度提高到一定水平的时候，别构酶就像双曲线酶一样被底物饱和，速度接近Vmax。
2.具有别构效应物
别构酶除了含有活性中心以外，还有别构中心。
别构中心是底物以外的分子结合的位点，这些分子被统称为别构效应物。
其中起激活酶活性的物质被称为别构激活剂相反起抑制作用的被称为别构抑制剂。
3.对竞争性抑制的作用表现双相反应。
4.温和变性可导致别构效应的丧失。
5.通常是寡聚酶。
6.与非别构酶相比，别构酶占少数。
18、脂溶性维生素与水溶性维生素的比较
类别
脂溶性维生素
水溶性维生素
溶解性质
不溶于水，溶于有机溶剂
溶于水
吸收
先进入淋巴循环，然后再到血液
直接被肠道吸收，进入血液
运输
需要载体蛋白的帮助
自由
贮存
量多时与脂肪贮存在一起，难以排泄
量多时经肾脏排泄出去
毒性
大量服用时容易达到毒性水平
难以达到毒性水平
剂量
周期性地服用
经常少量服用（1天～3天）
19、维生素的功能
1.参与体内的羟基化反应
（1）胶原的合成
（2）胆酸的形成
（3）酪氨酸的降解
（4）有机药物或毒物的羟基化
（5）肾上腺素的合成
2.抗氧化作用
（1）保护水溶性化合物巯基和使巯基再生
（2）防止铁的氧化、促进铁的吸收
20、激素作用机制
脂溶性激素的作用机制
1.通过细胞质受体（皮质醇和醛固酮）
2.通过核受体（T3,T4，孕激素和雌激素）
3.通过膜受体（爪蟾的孕激素）
水溶性激素
1.GPCR系统（AC系统和PLC系统）与G蛋白偶联的受体作用系统，AC系统（PKA系统）—胰高血糖素或肾上腺素作用于肝细胞。
PLC磷酰肌醇系统
2.GC系统（心房利钠离子）
①不需要G蛋白；②酶受体——GC；③第二信使——cGMP；④蛋白激酶——PKG
3.NO系统（旁分泌）
4.RTK系统酪氨酸激酶系统（胰岛素）
5.其他
21、代谢的基本特征
①反应条件温和
②高度调控
③每一个代谢途径都是不可逆的
④一个代谢途径至少存在1个限速步骤
⑤各种生物在基本的代谢途径上是高度保守的
⑥代谢途径在细胞内特别在真核细胞是高度分室化的
⑦不同的生物使用不同的途径获取能量和碳源
22、代谢途径的分室化
代谢途径
发生区域
三羧酸循环、氧化磷酸化，脂肪酸氧化，氨基酸分解
线粒体
糖酵解、脂肪酸合成、磷酸戊糖途径、
细胞液
DNA复制、转录、转录后加工
细胞核、线粒体、叶绿体
膜蛋白和分泌蛋白的合成
粗面内质网
脂和胆固醇的合成
光面内质网
翻译后加工（糖基化）
高尔基体
尿素循环
肝细胞线粒体和细胞液
23、ATP在细胞中的功能
1.作为磷酸基团共同中间传递体，起着能量携带和转运者的作用，故称能量通用货币；但ATP并不是能量贮存者。
ATP作为能量的重要供体，生命活动过程中消耗量很大，利用速率很快，但ATP的含量始终保持在一个比较稳定的水平。
脊椎动物：
肌肉、脑、神经等易兴奋组织，贮能物质为磷酸肌酸；无脊椎动物：
肌肉组织贮能物质为磷酸精氨酸。
2.为肌肉收缩提供能量。
3.推动跨膜主动转运。
24、NADH和丙酮酸的去向
在有氧状态下NADH和丙酮酸的命运
（1）NADH的命运
NADH在呼吸链被彻底氧化成H2O并产生更多的ATP。
（2）丙酮酸的命运
丙酮酸经过线粒体内膜上丙酮酸运输体与质子一起进入线粒体基质，被基质内的丙酮酸脱氢酶系氧化成乙酰-CoA
在缺氧状态或无氧状态下NADH和丙酮酸的命运
（1）乳酸发酵
（2）酒精发酵
25、丙酮酸脱氢酶系的结构和组成
缩写
酶活性
亚基数目
（个数）
辅助因子
维生素
前体
辅助因
子类型
催化的反应
E1
丙酮酸脱氢酶
大肠杆菌24、酵母60、哺乳动物20或30
TPP
B1
辅基
丙酮酸
氧化脱羧
E2
二氢硫辛酸转乙酰酶
大肠杆菌24、酵母60、哺乳动物60
硫辛酰胺
CoA
硫辛酸
泛酸
辅基
辅酶
将乙酰基转移到CoA
E3
二氢硫辛酸脱氢酶
大肠杆菌12、酵母12、哺乳动物6
FAD
NAD+
B2
PP
辅基
辅酶
氧化型硫辛胺的再生
26、乙醛酸循环与三羧酸循环的比较
植物细胞内乙醛酸循环的生理意义是草酰乙酸的再生。
27、生物氧化与非生物氧化反应的比较。
生物体内发生的氧化反应通称为生物氧化。
两者的共同之处是
（1）反应的本质都是脱氢、失电子或加氧；
（2）被氧化的物质相同，终产物和释放的能量也相同。
两者的主要差别是
（1）生物氧化的主要方式为脱氢；
（2）生物氧化在酶的催化下进行，因此条件比较温和；（3）生物氧化是在一系列酶、辅酶（辅基）和电子传递体的作用下逐步进行的，每一步释放一部分能量。
28、支持化学渗透学说的主要的证据
（1）氧化磷酸化的进行需要完整的线粒体内膜的存在。
（2）使用精确的PH计可以检测到跨线粒体内膜的质子梯度存在。
据测定，一个呼吸活跃的线粒体的膜间隙的PH要比其基质的PH低0.75个单位。
（3）破坏质子驱动力的化学试剂能够抑制ATP的合成。
（4）从线粒体内膜纯化得到一种酶能够直接利用质子梯度合成ATP，此酶称为F1F0-ATP合酶。
（5）人工建立的跨线粒体内膜的质子梯度也可驱动ATP的合成。
29、磷酸戊糖途径的功能
与NADPH有关的功能
（1）提供生物合成的还原剂NADPH
（2）解毒——细胞色素P450单加氧酶解毒系统需要NADPH参与对毒物的羟基化反应。
（3）免疫
（4）维持红细胞膜的完整
（5）间接进入呼吸链
与核糖-5-磷酸有关的功能
提供核苷酸及其衍生物合成的前体核糖-5-磷酸
与赤藓糖-4-磷酸有关的功能
芳香族氨基酸和维生素B6的合成需要赤藓糖。
30、其它物质进入糖异生的途径
丙酰CoA经三步酶促反应转化为琥珀酰CoA。
31、Cori循环和丙氨酸循环
32、糖酵解，TCA，糖异生途径的调节
❤糖酵解：
酵解过程的三步不可逆反应，即为三个调控
部位，分别由调控酶催化。
（一）磷酸果糖激酶（PFK）的调节
1.ATP/AMP：
PFK受ATP别构抑制，此抑制能被AMP逆转。
2.柠檬酸：
抑制PFK，并可增强ATP的抑制作用。
3.2,6-二磷酸果糖（F-2,6-BP）：
激活PFK活性，它可由F-6-P景磷酸果糖激酶2（PFK2）催化生成。
4.[H+]：
抑制PFK活性
（二）丙酮酸激酶的调节
1.此酶系一同工酶，肝脏：
L型；肌肉：
M型；其它：
A型。
2.此酶的效应物有：
（1）ATP：
通过变构效应抑制L型丙酮酸激酶。
（2）丙氨酸：
抑制效应。
（3）F-1,6-BP：
激活效应。
3.L型同工酶还受可逆磷酸化作用的调控。
（三）己糖激酶调节
受G-6-P反馈抑制。
❤TCA循环：
1.柠檬酸合酶：
受ATP、柠檬酸、琥珀酰CoA、脂酰CoA抑制。
2.异柠檬酸脱氢酶：
受ATP、NADH抑制，受ADP激活。
3.α-酮戊二酸脱氢酶：
受NADH、琥珀酰CoA
抑制。
此外，由于细胞中草酰乙酸浓度较低，其浓度是决定TCAcycle速度的重要因素之一。
4.丙酮酸脱氢酶系的调节控制
（1）产物抑制
乙酰CoA抑制E2，NADH抑制E3。
（2）核苷酸的反馈抑制
即细胞能量状态（能荷）的控制
（3）共价修饰的调节
可逆磷酸化作用（酶丝氨酸羟基上）
E1受到两个调节酶控制：
a.丙酮酸脱氢酶激酶，ATP为磷酸供体，磷酸化的酶为inactive形式
b.丙酮酸脱氢酶磷酸（酯）酶：
催化脱氢酶去磷酸，为active形式
33、巴斯德效应
巴斯德效应：
巴斯德发现在进行旺盛无氧酵解的酵母中
通入氧气，葡萄糖消耗减少，乳酸堆积迅速下降。
说明糖的有
氧氧化对酵解产生抑制作用。
原因：
有氧条件下
（1）酵解产生的NADH进入氧化磷酸化，将H传递给氧，并
产生大量ATP。
（2）丙酮酸进入TCAcycle，乳酸自然减少，经TCACycle也产生大量ATP，同时柠檬酸浓度增加。
高浓度的ATP和柠檬酸进入胞液后，抑制PFK活性，并间接由于G-6-P增多而反馈抑制己糖激酶。
34、机体使用糖原作为能量储备的理由
①首先，糖原动员起来更为容易，因为它是高度分支的分子，糖原的磷酸解反应可以在各非还原端同时展开；
②其次，糖原的分解以及后面的糖酵解既可以在有氧又可以在无氧的条件下进行；
③动物体内偶数脂肪酸无法转化为葡萄糖，当饥饿的时候，肝糖原可迅速分解并转化为血糖，为脑组织等提供燃料。
35、β-氧化的功能
①产生ATP，其产生ATP的效率要高于葡萄糖。
②产生大量的H2O。
这对于某些生活在干燥缺水环境的生物十分重要，像骆驼已将β-氧化作为获取水的一种特殊手段。
36、细胞中乙酰CoA的来源
①氨基酸降解在细胞液产生乙酰CoA
②脂肪酸氧化在线粒体产生乙酰CoA
③糖酵解产生的丙酮酸进入线粒体基质转变成乙酰CoA
④柠檬酸-丙酮酸穿梭系统提供细胞液中的乙酰CoA和NADPH
37、脂肪酸代谢的调控
①脂肪酸分解代谢的调控
脂肪酸分解代谢受到调解的限速酶是CPTI，丙二酸单酰-CoA能够抑制该酶的活性，而丙二酸单酰-CoA本身是脂肪酸合成的前体，其浓度是由乙酰-CoA羧化酶控制的调控。
②脂肪酸合成代谢的调控
（1）脂肪酸合成的限速酶为乙酰CoA羧化酶，哺乳动物的乙酰CoA羧化酶的调节方式有两种：
一种由别构调节引起的单体和多聚体形式的互变，单体是无活性的，多聚体由7个~14个单体聚合而成，具有活性。
柠檬酸促进单体转变为多聚体。
相反，软脂酰-CoA以负反馈的形式促使多聚体向单体转变。
（2）另外一种方式是“可逆的蛋白质磷酸化”。
乙酰-CoA羧化酶具有磷酸化形式和去磷酸化形式，其中磷酸化形式是无活性的形式，去磷酸化为有活性形式。
（3）
38、胆固醇的功能
①膜的组分——控制膜的流动性
②胆汁酸/盐的前体
③固醇类激素的前体
④维生素D的前体
胆固醇为环状结构，不能降解。
体内胆固醇的清除是将其转变为胆汁酸，在分泌到小肠以后，部分随粪便排出。
39、酮体合成和胆固醇合成
胆固醇的生物合成：
①3个乙酰CoA→甲羟戊酸
②甲羟戊酸→活化的异戊二烯
③6个活化的异戊二烯→鲨烯
④鲨烯→胆固醇
40、五种脂蛋白的结构与功能
种类
密度
（kg/L）
直径
（nm）
来源
主要
成分
主要载
脂蛋白
主要功能
CM
<0.95
75～1200
小肠
脂肪
A,B-48, C-I,II,III, E
运输食物中的脂肪和胆固醇
VLDL
0.95～1.006
30～80
肝
脂肪
B-100,
C-I,II,III, E
运输内源的脂肪
IDL
1.006～1.019
25～35
VLDL
部分降解
脂肪，胆固醇
B-100, E
一部分被肝吸收，一部分转变为LDL
LDL
1.019～1.063
18～25
IDL部
分降解
胆固醇
B-100
将胆固醇转运到外周组织
HDL
1.063～1.210
5～12
肝
蛋白质
A, C-I,II,III,
D, E
胆固醇的逆向运输，向CM和VLDL提供脂蛋白
41、氨基酸与生物活性物质
色氨酸→→5-羟色胺；→→吲哚乙酸
精氨酸、甘氨酸、甲硫氨酸→→肌酸
组氨酸→→组胺（神经递质）
精氨酸→鸟氨酸酪氨酸→→黑色素；→→儿茶酚胺类（肾上腺素，多巴等）→→腐胺、亚精胺、精胺（多胺）
谷氨酸（兴奋性神经递质）→γ-氨基丁酸（抑制性神经递质）
半胱氨酸→→牛磺酸
42、DNA复制的一般特征
①以原来的DNA两条链作为模板，四种dNTP为前体，还需要Mg2＋
②作为模板的DNA需要解链
③半保留复制
④需要引物——主要是RNA，少数是蛋白质
⑤复制的方向始终是5′→3′
⑥具有固定的起点
⑦多为双向复制，少数为单向复制
⑧半不连续性
⑨具有高度的忠实性和进行性
43、DNA聚合酶I、II和III的性质和功能
性质
DNA聚合酶I
DNA聚合酶II
DNA聚合酶III
结构基因
polA
polB
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