生物化学一总结.docx

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生物化学一总结

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第三章，氨基酸1氨基酸的分类：

丙氨酸AlaA中6.02非极性精氨酸ArgR碱10.76正电荷天冬酰胺AsnN酸5.41无电荷天冬氨酸AspD酸2.97负电荷Asn或AspAsxB

半膀氨酸CysC5.02无电荷谷氨酰胺GlnQ酸5.65无电荷谷氨酸GluE酸3.22负电荷甘氨酸GlyG中5.97无电荷Gln或GluGlxZ

组氨酸HisH碱7.95正电荷异亮氨酸IleI中6.02非极性亮氨酸LeuL中5.98非极性赖氨酸LysN碱9.74正电荷甲硫氨酸（蛋氨酸）MetM5.75非极性苯丙氨酸PheF芳香5.48非极性脯氨酸Prop碱6.30非极性丝氨酸SerS5.46无电荷苏氨酸ThrT6.53无电荷色氨酸Trpw芳香5.97非极性酪氨酸TyrY芳香5.66无电荷颉氨酸ValV中5.97非极性

2氨基酸的分离提纯：

纸层析法的原理:

由于各种氨基酸再两个溶剂系统中具有不同的Rf值，因此就彼此分开，分布在滤纸的不同区域。

当用茚三酮溶液显色时，得到一个双向纸层谱。

第四章蛋白质的共价结构

1蛋白质的分类a单纯蛋白：

仅有氨基酸组成，不含其它化学成分b缀合蛋白：

含除氨基酸以外各种化学成分作为其结构一部分。

辅基：

非蛋白部分。

2蛋白质的功能：

催化，调节，转运，储存，运动，结构成分，支架作用，防御和进攻，异常功能3蛋白质的构象和结构：

蛋白质的一级结构是由多肽链主链上共价连接的氨基酸残疾决定的，二级结构和其他结构层次主要是由非共价力如氢键，离子键，范德华力和疏水作用决定的。

5多肽链的部分裂解a酶裂解法:

胰蛋白酶：

R1=Lys赖氨酸或Arg精氨酸侧链（转移要求，水解速度快）AEcys半膀氨酸（能水解，速度慢）R=Pro脯氨酸（抑制水解）

糜蛋白酶：

R1=Phe苯丙氨酸.Trp色氨酸或Tyr酪氨酸（速度快）Leu亮氨酸,Met甲硫氨酸或His组氨酸（速度次之）R2=Pro（抑制水解）

嗜热菌蛋白酶：

R2=Leu亮氨酸,Ile异亮氨酸,Phe.苯丙氨酸Trp色氨酸,Val颉氨酸,Tyr酪氨酸或Met甲硫氨酸（疏水性强的残基，速度快）R2=Gly甘氨酸或Pro（不水解）R1或R3=Pro（抑制水解）

胃蛋白酶：

R1和/或=Phe苯丙氨酸,Leu亮氨酸,Trp色氨酸,Tyr酪氨酸以及其他疏水性残基（速度好）R1=Pro（抑制水解）

b化学裂解法:

羟胺NH2OH在PH9下能专一性的断裂Asn天冬酰胺-Gly甘氨酸之间的肽键，Asn天冬酰胺-Leu亮氨酸,Asn-Ala丙氨酸也能部分裂解。

6肽段氨基酸序列的测定1Edman化学降解法2酶降解法3质谱法4根据核苷酸序列的推定法第五章蛋白质的三维结构

1研究蛋白质构象的方法1X射线衍射法（只能是晶体）2溶液中的蛋白质构象a紫外差光谱b荧光和荧光偏振c圆二色法d核磁共振（NMR）

2a螺旋的结构a螺旋是一种重复性结构，螺旋中每个a-碳的和分别再-57和-47附近，每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上身0.54nm,称为移动距离或螺距，每个残基绕轴旋转100，沿轴上升0.15nm。

残基的侧链伸向外侧。

a螺旋是氢键封闭的13圆环

第六章蛋白质结构与功能的关系1免疫球蛋白的结构：

由4条多肽链组成，两条重链，两条轻链，通过二硫键连接成Y形结构的分子。

2类别：

1IgM对入侵抗原作初次免疫反应早期产生的2IgA存在于身体的分泌物3IgG记忆B细胞引发的再次免疫反应中的主要抗体，血清中最基本的抗体4IgE在变态或过敏反应中起重要作用第七章蛋白质的分离，纯化和表征

1测分子质量：

化学组成法，渗透压法，沉降分析法（速度，平衡），凝胶过滤法，SDS聚丙烯胺凝胶电泳法

2沉淀蛋白质的方法：

盐析法，有机溶剂沉淀法，重金属盐沉淀法，生物碱试剂和某些酸类沉淀法，加热变性沉淀法

3分离蛋白质混合物时所依据的性质：

分子大小，溶解度，电荷，吸附性质，对配体分子特异的生物学亲和力。

5三种以上蛋白质含量测定的方法：

凯氏定氮法，双缩尿法，紫外吸收法，Folin-酚试剂法：

第八章酶通论

1酶催化作用的特点1酶易失活2酶具有很高的催化效率3酶具有高度专一性（最重要的特点之一，也是和一般催化剂最主要的区别）4酶活性受到调节和控制a调节酶的浓度（一种是诱导或抑制酶的合成，一种是调节酶的降解）b通过激素调节酶的活性c反馈调节

2酶的化学本质：

酶的化学本质除了由催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质，不能说所有的蛋白质都是酶，只是具有催化作用的蛋白质，才称为酶。

3酶的命名1习惯命名法2国际系统命名法.

4酶的分类（国际系统分类法）1氧化还原酶类2转移酶类3水解酶类4裂合酶类5异构酶类6连接酶类

6几种蛋白酶专一性1胰蛋白酶：

只专一的水解赖氨酸或精氨酸羧基形成的肽键

2胰凝乳蛋白酶：

专一的水解由芳香氨基酸或带有较大非极性侧链氨基酸羧基形成的肽键3弹性蛋白酶：

专一的水解丙氨酸、甘氨酸及短脂肪链氨基酸羧基形成的肽键4胃蛋白酶：

水解芳香族或其他疏水氨基酸的羧基或氨基形成的肽键

5氨肽酶：

水解氨基末端氨基酸残基6羧肽酶：

水解羧基末端氨基酸残基7关于酶活性专一性的假说

1894年Fisher提出“锁与钥匙”学说1958年Koshland提出“诱导契合”假说

8酶活力测定：

一是测定完成一定量反应所需的时间，二是测定单位时间内酶催化的化学反应量。

方法：

1分光光度法2荧光法3同位素测定法4电化学方法

9判断分离提纯方法的优劣的指标1是总活力的回收，2是比活力提高的倍数

10核酶的种类（催化分子内反应的核酶）催化分子间反应的核酶，又包括：

a自我剪接核酶，包括剪切和连接两个步骤b自我剪切核酶

11何谓酶的专一性？

酶的专一性由那几类？

如何解释酶作用的专一性？

是指酶对催化的反应和反应物有严格的选择性，酶往往只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质

酶的专一性：

1结构专一性，包括绝对专一性，相对专一性，族专一性或基团专一性，键专一性2立体异构专一性：

包括旋光异构专一性和几何异构专一性

12酶的活性受那些因素调节:

通过激素调节，反馈抑制调节，抑制剂和激活剂调节，其他调节方式如别构调节，酶原的激活，酶原的可逆共价修饰和同工酶来调节酶的活性

13辅酶和辅基有何不同？

在催化反应中起什么作用？

只在于她们与脱辅酶结合的牢固程度不同，并无严格界限。

辅酶或者辅基在酶催化中通常是起着电子、原子或某些化学基团的传递作用。

第九章酶促反应动力学1各级反应的特征

1二级反应：

半衰期与初浓度成反比t=（ka）-12零级反应：

半衰期与浓度成正比，初浓度越大，半衰期越长t=a/2k4酶的抑制作用

1不可逆的抑制作用,也就是酶的修饰抑制2可逆的抑制作用a竞争性抑制b非竞争性抑制

12c反竞争性抑制

31无抑制剂2不可逆抑制剂3可逆抑制剂

第十章酶的作用机制和酶的调节1研究酶活性的方法：

1酶分子侧链基团的化学方法（非特异性共价修饰，特异性共价修饰，亲和标记）2动力学参数测定法，3X射线晶体结构分析法

2与酶催化效率有关的因素：

邻近效应，定向效应，诱导契合，酸碱催化，共价催化，金属离子催化，多元催化，协同效应，活性部位微环境的影响。

第十一章维生素与辅酶1维生素A视黄醇，一种类异戊二烯分子，由异戊二烯构件分子生物合成。

血浆中的维生素A是非酯化型的，与特异的转运蛋白视黄醇结合蛋白结合而被转运。

缺乏症：

夜盲症，干眼症，皮肤干燥。

2维生素D类甾醇衍生物，抗佝偻病维生素缺乏症：

儿童佝偻病；成人软骨病

3维生素E与动物生育有关，故称生育酚。

缺乏症：

人类未见缺乏症，临床上用于习惯性流产4维生素K具有促进凝血的功能，故称凝血维生素缺乏症：

偶见于新生儿及胆管阻塞患者表现为凝血时间延长或血块回缩不良

5维生素PP与核糖、磷酸、腺嘌呤组成脱氢酶的辅酶，主要是烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+,辅酶1）和烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，辅酶2）缺乏症：

赖皮症

6维生素B2在体内以黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）形式存在缺乏症：

口角炎，舌炎，唇炎，阴囊皮炎

7维生素B6包括三种：

吡哆醇，吡哆醛，吡哆胺缺乏症：

未发现典型缺乏症

维生素B12氰钴胺素，参与DNA的合成，对红细胞成熟很重要，肉类和肝中含量丰富维生素缺乏症：

巨红细胞贫血

维生素C抗坏血酸缺乏症：

坏血病第十九章代谢总论

代谢中常见的有机反应机制1基团转移反应a酰基转移下b磷酸基转移c葡糖基转移2氧化反应和还原反应,3消除、异构化及重排反应4碳-碳键的形成与断裂反应

第二十章生物能学

ATP的来源：

1葡萄糖彻底氧化为C02和水，从中释放大量ATP2无氧条件下，葡萄糖降解为丙酮酸，并产生2个ATPATP去路：

对高等动物来说，能量用于营养物质的吸收、神经兴奋的传导、细胞分裂和蛋白质合成，对植物来说，能量用于矿质离子的吸收、光合作用暗反应、蛋白质合成和细胞分裂的生命活动。

第二十一章生物膜与物质运输

1生物膜的主要功能1能量转换2物质运输3信息识别与传递4保护作用

2主动运输的主要特点1专一性2运输速度可以达到“饱和”状态3方向性4选择性抑制5需要提供能量

3Na+和K+的运输aNa+,K+-泵与Na+,K+-ATP酶（Skou提出Na+，K+-ATP酶是一个跨脂膜的Na+,K+-泵，即

通过水解ATP提供的能量主动向外运输Na+，而向内

运输K+）

Na+,K+-ATP酶的作用机制构象变化假说

5糖和氨基酸的运送（协同运输）葡萄糖利用Na+梯度提供能量，通过专一性的运输载体，伴随Na+一起运输入细胞。

在细菌中很多糖和氨基酸的运输是由质子梯度推动的，在线粒体和较低等的真核细胞膜中也存在这种协同运输

6生物膜运输的分子机制1移动性载体模型2孔道或通道模型3构象变化假设第二十二章糖酵解作用

1丙酮酸的去路1生成乳酸，所用酶为乳酸脱氢酶2生成乙醇（a丙酮酸脱羧形成乙醛需要丙酮酸脱羧酶，以硫胺素焦磷酸（TPP）为辅酶b乙醛还原成乙醇同时产生氧化型NAD+需要乙醇脱氢酶（ADH））第二十三章柠檬酸循环

1柠檬酸循环的化学总结（总化学反应式）

YIXIAN-CoA+3NAD++FAD+GDP+Pi2CO2+3NADPH+FADH2+2H++CoA-SH能量的计算：

每一个循环产生：

一个乙酰CoA分子（两个碳原子）,两个CO2,三个NAD+和一个FAD，4对氢原子,三个NADPH和一个FADH2两个水分子

总结算：

共4个脱氢步骤

3对电子经NADPH转递给电子传递链，最后生成水，2.5*3对=7.5个ATP一对电子经FADH2转移给电子传递链，产生1.5个ATP经柠檬酸循环本身，产生一个ATP若算上丙酮酸脱羧产生的一个NADH，还有2.5个ATP总共12.5个ATP再算上从葡萄糖形成2分子丙酮酸产生的2个NADH=5ATP+2ATP=7ATP一共12.5*2+7=32个ATP

第二十四章生物氧化-电子传递和氧化磷酸化1氧化磷酸化作用和底物水平磷酸化作用的区别：

氧化磷酸化作用是指直接与电子传递链相偶联的由ADP形成ATP的磷酸化作用，底物水平磷酸化是指，ATP的形成直接由一个代谢中间产物上的磷酸基团转移到ADP分子上的作用。

2化学渗透假说1953年EdwardSlater提出，电子沿电子传递链传递使线粒体内膜蛋白质组分发生了构象变化，形成一种高能形式。

这种高能形式通过ATP的合成二恢复其原来的构象。

第二十五章戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径戊糖磷酸途径的主要反应：

这种途径是糖代谢的第二条重要途径，在细胞溶胶内进行，广泛的存在在动植物细胞内。

第二十六章糖原的分解和生物合成

糖原降解的三种酶：

1糖原磷酸化酶2糖原脱支酶3磷酸葡萄糖变位酶

糖原合成的三种酶：

1UDP-葡萄糖焦磷酸化酶2糖原合酶3糖原分支酶

扩展阅读：

1生物化学简答题总结

1．什么是蛋白质的一级结构？

为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？

答：

蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。

因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。

2．什么是蛋白质的空间结构？

蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？

答：

蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。

蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。

空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。

3．蛋白质的α-螺旋结构有何特点？

答：

（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm.。

（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的NH与前面第四个氨基酸的C＝O形成氢键。

（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。

4．蛋白质的β-折叠结构有何特点？

答：

β-折叠结构又称为β-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。

（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。

（2）氨基酸之间的轴心距为0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）。

（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。

5．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。

答：

蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。

蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的属性或所表现的性质。

一级结构相同的蛋白质，其功能也相同，二者之间有统一性和相适应性。

6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？

蛋白质变性后哪些性质会发生改变？

答：

蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。

蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：

（1）生物活性丧失；

（2）理化性质的改变，包括：

溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。

（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。

7．简述蛋白质变性作用的机制。

答：

维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。

当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。

8．蛋白质有哪些重要功能?

答：

蛋白质的重要作用主要有以下几方面：

（1）生物催化作用酶是蛋白质，具有催化能力，新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。

（2）结构蛋白有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。

（3）运输功能如血红蛋白具有运输氧的功能。

（4）收缩运动收缩蛋白（如肌动蛋白和肌球蛋白）与肌肉收缩和细胞运动密切相关。

（5）激素功能动物体内的激素许多是蛋白质或多肽，是调节新陈代谢的生理活性物质。

（6）免疫保护功能抗体是蛋白质，能与特异抗原结合以清除抗原的作用，具有免疫功能。

（7）贮藏蛋白有些蛋白质具有贮藏功能，如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。

（8）接受和传递信息生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。

（9）控制生长与分化有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。

（10）毒蛋白能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白，如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。

9．根据蛋白质一级氨基酸序列可以预测蛋白质的空间结构。

假设有下列氨基酸序列（如图）：

151015

Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gly-

202527

Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Arg

（1）预测在该序列的哪一部位可能会出弯或β-转角。

（2）何处可能形成链内二硫键？

（3）假设该序列只是大的球蛋白的一部分，下面氨基酸残基中哪些可能分布在蛋白的外表面，哪些分

布在内部？

9．答：

（1）可能在7位和19位打弯，因为脯氨酸常出现在打弯处。

（2）13位和24位的半胱氨酸可形成二硫键。

（3）分布在外表面的为极性和带电荷的残基：

Asp、Gln和Lys；分布在内部的是非极性的氨基

酸残基：

Try、Leu和Val；Thr尽管有极性，但疏水性也很强，因此，它出现在外表面和内部的可能性都有。

10.在下面指出的pH条件下，下列蛋白质在电场中向哪个方向移动？

A表示向阳极，B表示向阴极，C

表示不移动。

人血清蛋白：

pH5.5，pH3.5；血红蛋白：

pH7.07，pH9.0；胸腺组蛋白：

pH5.0，pH8.0，pH11.5；已知：

人血清蛋白的pI=4.64血红蛋白的pI=7.07胸腺组蛋白的pI=10.8。

答人血清蛋白的pI=4.64，在pH5.5的电场中带负电荷，向阳极移动；在pH3.5的电场中带正电荷，向负极移动。

血红蛋白的pI=7.07，在pH7.07不带净电荷，在电场中不移动；在pH9.0时带负电荷，向阳极移动。

胸腺组蛋白的pI=10.8，在pH5.0和pH8.0时带正电荷，向阴极移动；在pH11.5时带负电荷，在电场中向阳极移动。

11凝胶过滤和SDS-PAGE均是利用凝胶，按照分子大小分离蛋白质的，为什么凝胶过滤时，蛋白质分

子越小，洗脱速度越慢，而在SDS-PAGE中，蛋白质分子越小，迁移速度越快？

答凝胶过滤时，凝胶颗粒排阻Mr较大的蛋白质，仅允许Mr较小的蛋白质进入颗粒内部，所以Mr

较大的蛋白质只能在凝胶颗粒之间的空隙中通过，可以用较小体积的洗脱液从层析柱中洗脱出来。

而Mr小的蛋白质必须用较大体积的洗脱液才能从层析柱中洗脱出来。

SDS-PAGE分离蛋白质时，所有的蛋白质均要从凝胶的网孔中穿过，蛋白质的相对分子质量越小，受到的阻力也越小，移动速度就越快。

（六）问答题及计算题（解题要点）

1．怎样证明酶是蛋白质？

1．答：

（1）酶能被酸、碱及蛋白酶水解，水解的最终产物都是氨基酸，证明酶是由氨基酸组成的。

（2）酶具有蛋白质所具有的颜色反应，如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应。

（3）一切能使蛋白质变性的因素，如热、酸碱、紫外线等，同样可以使酶变性失活。

（4）酶同样具有蛋白质所具有的大分子性质，如不能通过半透膜、可以电泳等。

（5）酶同其他蛋白质一样是两性电解质，并有一定的等电点。

总之，酶是由氨基酸组成的，与其他已知的蛋白质有着相同的理化性质，所以酶的化学本质是蛋白质。

2．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？

2．答：

（1）共性：

用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，酶本

身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。

（2）个性：

酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，容易失活，活力受条件

的调节控制，活力与辅助因子有关。

3．试指出下列每种酶具有哪种类型的专一性？

（1）脲酶（只催化尿素NH2CONH2的水解，但不能作用于NH2CONHCH3）；

（2）β-D-葡萄糖苷酶（只作用于β-D-葡萄糖形成的各种糖甘，但不能作用于其他的糖苷，例如果糖苷）；（3）酯酶（作用于R1COOR2的水解反应）；

（4）L-氨基酸氧化酶（只作用于L-氨基酸，而不能作用于D-氨基酸）；（5）反丁烯二酸水合酶[只作用于反丁烯二酸（延胡索酸），而不能作用于顺丁烯二酸（马来酸）]；（6）甘油激酶（催化甘油磷酸化，生成甘油-1-磷酸）。

3．答：

（1）绝对专一性；

（2）相对专一性（族专一性）；（3）相对专一性（键专一性）；（4）立体专一性（旋光异构专一性）；（5）立体专一性（顺反异构专一性）；（6）立体专一性（识别从化学角度看完全对称的两个基团）。

4．称取10mg蛋白酶配成10mL溶液，取2mL溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1mL溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500μg酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1μg酪氨酸的酶量，请计算：

（1）酶溶液的蛋白浓度；

（2）酶溶液的酶活力及比活。

4．答：

称取10mg蛋白酶配成10mL溶液，取2mL溶液测得含蛋白氮0.2mg，另取0.1mL溶液测酶活力，结果每小时可以水解酪蛋白产生1500μg酪氨酸，假定1个酶活力单位定义为每分钟产生1μg酪氨酸的酶量，请计算：

（1）酶溶液的蛋白浓度；

（2）酶溶液的酶活力及比活。

答：

（1）蛋白浓度=0.2mg×6.25÷2mL=0.625mg/mL；

（2）比活力=活力单位数==400U/mg1500μg/60min蛋白质量（mg）0.1mL×0.625mg/mL

（3）酶活力=400×（10mL×0.625mg/mL）=2500U

5．

（1）为什么某些肠道寄生虫如蛔虫在体内不会被消化道内的胃蛋白酶、胰蛋白酶消化？

（2）为什么蚕豆必须煮熟后食用，否则容易引起不适？

5．答：

（1）一些肠道寄生虫如蛔虫等可以产生胃蛋白酶和胰蛋白酶的抑制剂，使它在动物体内不致被

消化。

（2）蚕豆等某些植物种子含有胰蛋白酶抑制剂，煮熟后胰蛋白酶抑制剂被破坏，否则食用后抑制胰

蛋白酶活性，影响消化，引起不适。

6．使用下表数据，作图判断抑制剂类型（竞争性还是非竞争性可逆抑制剂）？

[S]mmol/L2.03.04.010.015.0

每小时形成产物的量（μmol）13.917.921.331.337.0

（没有抑制剂）

每小时形成产物的量（μmol）8.812.114.925.731.3

（有抑制剂）

6．答：

作1/V~1/[S]图，可知是竞争性可逆抑制剂。

7．对活细胞的实验测定表明，酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值附近，请解释其生理意义？

为

什么底物浓度不是大大高于Km或大大低于Km呢？

7．答：

据V~[S]的米氏曲线，当底物浓度大大低于Km值时，酶不能被底物饱和，从酶的利用角度而言，

很不经济；当底物浓度大大高于Km值时，酶趋于被饱和，随底物浓度改变，反应速度变化不大，不利于反应速度的调节；当底物浓度在Km值附近时，反应速度对底物浓度的变化较为敏感，有利于反应速度的调节。

8．有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释？

8．答：

底物与别构酶的结合，可以促进随后的底物分子与酶的结合，同样竞争性抑制剂与酶的底物结

合位点结合，也可以促进底物分子与酶的其它亚基的进一步结合，因此低浓度的抑制剂可以激活某些别构酶。

9．

（1）对于一个遵循米氏动力学的酶而言，当[S]=Km时，若V=35μmol/min，Vmax是多少μmol/min？

（2）当[S]=2×10-5mo/L，V=40μmol/min，这个酶的Km是多少？

（3）若I表示竞争性抑制剂，KI=4×10-5mol/L，当[S]=3×10-2mol/L和[I]=3×10-5mol/L时，V是多

少？

（4）若I是非竞争性抑制剂，在KI、[S]和[I]条件与（3）中相同时，V是多少？

9．答：

（1）当[S]=Km时，V=1/2Vmax，则Vmax=2×35=70μmol/min；

（2）因为V=Vmax/（1+Km/[s]）,所以Km=（Vmax/V-1）[s]=1.5×10-5mol/L；（3）因为[S]>>Km,[I],所以V=Vmax=70μmol/min；（4）V=Vmax/（1+[I]/Ki）=40μmol/min。

10．延胡索酸酶催化延胡索酸水合形成苹果酸，其逆反应苹果酸脱水转变成延胡索酸也能被该酶催化

吗？

为什么？

10．酶是生物催化剂，它通过降低进入转化态的活化能来提高反应速率，但不改变化学平衡。

由于正向

和逆向过程都经相同的转化态，因此两者的速度均可被酶促进。

该反应总的自有能变化不会因有酶的存在而改变。

但需要注意，由于底物和产物所固有的自有能是不同的，因此由底物或产物进入到转化态所需要的活化能的多少是不相同的。

酶加快相反两个过程的速度也是不相同的。

如果某过程进入的速度太慢，实际上这个过程是不能进行的。

11．借助米氏方程来研究底物浓度