生物化学复习要点sp.docx
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生物化学复习要点sp
生物化学复习大纲
第一章蛋白质化学
1.氨基酸的两性解离和等电点。
等电点（pI）：
在某一pH环境中，氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相等，所带净电荷为零，在电场中不泳动。
此时，氨基酸所处环境的pH值称为该种氨基酸的等电点（pI）。
带电状态判定pI-pH<0…………….带负电pI-pH>0…………….带正电pI-pH＝0…………….不带电
2.氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质
氨基酸:
1、物理性质:
白色晶体、熔点很高（200度以上）、每种氨基酸都有特殊的结晶形状、除胱氨酸和酪氨酸外，都能溶于水。
2、化学性质：
茚三酮反应:
氨基酸与印三酮水合物共热。
可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
（例外：
Pro黄色；Asn棕色）
紫外吸收:
Trp、Tyr和Phe在280nm波长附近具有最大吸收峰，其中Trp的最大吸收最接近280nm
成肽反应:
蛋白质：
1、物理性质：
等电点：
当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
两性解离：
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷过正电荷的基团。
2、化学性质：
蛋白质胶体稳定的因素：
颗粒表面电荷、水化膜（溶剂化层）
蛋白质在溶液中维持稳定的因素：
表面电荷、水化层变性蛋白不一定沉淀，沉淀蛋白也不一定变性。
紫外吸收：
最大吸收波长＝280nm
3.蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基
1、二级结构：
稳定力（氢键）；类型（螺旋，折叠，转角，无规卷曲）蛋白质的二级结构是指多肽链骨架中原子的局部空间排列，不涉及侧链的
构象，也就是该肽段主链骨架原子的相对空间位置，主要有α-螺旋、β-折叠、
β-转角和无规则卷曲。
维持二级结构的力量为氢键。
а螺旋结构特点：
a、右手螺旋（蛋白质中α-螺旋几乎都是右手的）：
3.6个AA/圈，螺距0.54nm；每个残基绕轴旋转100度，沿轴上升0.15mm
b、氢键维系：
链内氢键（AA1…AA4），平行长轴；
c、侧链伸出螺旋（残基的侧链伸向外侧）
2、三级结构：
蛋白质的三级结构是指在一条多肽链中所有原子的整体空间排布，包括主链和侧链。
三级结构的形成使得在序列中相隔较远的氨基酸侧链相互靠近。
结构特点：
a、多数同时含有α-螺旋和β-折叠b、氨基酸位置由侧链极性决定：
非极性（内）、极性（表面，少数内
部）、带电（表面）c、次级键维系：
疏水键、盐键、氢键、范德华力、二硫键d、功能区：
表面或特定部位
3、四级结构：
寡聚蛋白中亚基的立体排布及相互作用。
结构特点：
a、亚基之间以非共价键联系，包括疏水键（主要）、盐键、氢键、范德华力b、亚基可以相同或不同
4.蛋白质的变性作用
蛋白质的变性：
在某些物理或化学因素作用下，使蛋白质的空间构象破坏（但不包括肽链的断裂等一级结构的变化），导致蛋白质若干理化性质（如溶解度、粘度、吸收光谱、电泳行为等）和生物学性质（如催化活性、免疫学特性等）的改变，这种现象称为蛋白质的变性。
促使蛋白质变性的物理因素有加热、高压、紫外线、X线和超声波等；化学因素有强酸、强碱、重金属盐、沉淀生物碱的试剂、尿素等。
蛋白质沉淀：
改变溶液的pH达到蛋白质的等电点使质点的净电荷为零，蛋白质分子则聚集成大颗粒而沉淀。
5.蛋白质结构与功能的关系
一级结构中的保守序列决定空间结构，一级结构并非影响空间结构的唯一因素。
1、空间结构体现生物特异性2、空间结构体现生物活性3、空间结构的灵活性，体现了生物活性的可调节特性4、空间构象并非生物活性的唯一影响因素5、蛋白构象疾病：
错误构象相互聚集，形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病。
老年痴呆、疯牛病
别构效应（allostericeffect）：
蛋白质分子的特定部位（调节部位）与小分子化合物（效应物）结合后，引起空间构象发生改变，从而促使生物学活性变化的现象称为变构效应。
包括正协同、负协同效应协同效应：
P77
重点：
氨基酸的两性解离，等电点的计算，氨基酸、蛋白质的结构与性质，
1.构成蛋白质的20种氨基酸的名称（包括3字母名称）？
丙氨酸Ala谷氨酸Glu亮氨酸Leu丝氨酸Ser
精氨酸Arg谷氨酰胺Gln赖氨酸Lys苏氨酸Thr
天冬氨酸Asp甘氨酸Gly甲硫氨酸Met色氨酸Trp
天冬酰胺Asn组氨酸His苯丙氨酸Phe酪氨酸Tyr
半胱氨酸Cys异亮氨酸He脯氨酸Pro缬氨酸Val
2.20种氨基酸的分类？
按R基化学结构分为哪几类？
（脂肪族、芳香族、杂环族）；
按R基极性性质分为哪几类？
每一类包括哪几种氨基酸？
p18（上面有）
3．氨基酸等电点？
等电点的计算？
（看书p22表2-3，一定要搞懂pI的计算）
特别是R基解离的氨基酸pI的计算（三种碱性氨基酸，两种酸性氨基酸，还有半胱氨酸和酪氨酸）
①侧链为非极性基团或虽为极性基团但不解离的氨基酸：
pI=½（pK1+pK2）②酸性氨基酸（Glu、Asp）及Cys：
pI=½（pK1+pKR）③碱性氨基酸（赖、精、组）：
pI=½（pK2+pKR）
4一级、二级、三级、四级结构的概念？
维持一级、二级、三级、四级结构的化学键？
（特别维持三级结构的作用力包括哪些？
仔细读p57图5-1）（上面的题目中已有答案）
一级结构由共价键连接。
二级结构和其他高级结构主要由非共价力如：
氢键、离子键、范德华力维系。
一级结构的连接键：
肽键（主要）、二硫键
二级结构：
氢键
三级结构：
氢键，疏水作用、范德华力、二硫键
第二章糖类化学
1.糖类的概念及功能
概念：
糖类是多羟基醛、多羟基酮或其衍生物，或水解时能产生这些化合物的多聚体。
功能：
1．可作为生物体的结构物质，如纤维素。
2．可转变为生命所必需的其它物质，如脂类、蛋白质等。
3．是生物体主要的能量来源。
4．可作为细胞识别的信息分子。
2.重要的单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质
单糖：
葡萄糖C6H12O6+（CH3CO）2O→C6H7O6（COCH3）5
能与Fehling试剂（CuSO4、NaOH、酒石酸钾钠）反应，说明葡萄糖分子内含有醛基。
但葡萄糖的醛基不能和NaHSO3反应，也不能和Schiff试剂（品红-亚硫酸）反应，说明葡萄糖的醛基不如一般醛基活泼。
性质：
（1）由醛、酮基产生的化学性质：
①单糖的氧化（即单糖的还原性），②单糖的还原③形成糖脎
（2）由羟基（半缩醛羟基和醇性羟基）产生的性质：
①形成糖酯
②形成糖苷：
单糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。
③单糖脱水（无机酸的作用）：
单糖与强酸（如H2SO4，HCl）作用，单糖脱水生成糠醛或糠醛的衍生物
蔗糖：
物理性质：
白色结晶，易溶于水，很甜。
有旋光性，无变旋现象。
化学性质：
无还原性，不能成脎。
麦芽糖：
麦芽糖是由2分子D-葡萄糖通过α-1，4糖苷键连接而成。
乳糖：
乳糖由1分子D-半乳糖和1分子D-葡萄糖通过β-1，4糖苷键连接而成。
多糖：
1．分子量一般很大，在几万以上。
在水中不能形成真溶液，有的根本不溶于水，如纤
维素。
2．物理性质：
有旋光性，但无变旋现象。
无甜味。
3．化学性质：
无还原性，不能成脎。
淀粉：
直链淀粉：
а-1，4糖苷键
支链淀粉：
а-1，4糖苷键（主链），а-1，6糖苷键（支链）
支链淀粉易溶于水，平均分子质量较大，都有方向性（P101-102）
糖原：
结构与支链淀粉相似，却分支程度高
纤维素：
是葡萄糖通过β-1，4糖苷键连接的线性同多糖。
3.糖的鉴定原理
重点：
重要的单糖，二糖及其相关概念
复习题：
1、葡萄糖的环式结构、解释变旋现象
第三章脂类、生物膜
1.脂质的分类、功能
（1）单脂:
脂:
必需脂肪酸共有三种，亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸
蜡（保护作用，常分布于皮肤、毛皮、羽毛、叶片、果实等表面以及许多昆虫的外骨骼
（2）复脂:
磷脂:
含磷酸的单脂衍生物
甘油醇磷脂—胆碱的功能：
1.乙酰胆碱是重要的神经递质，传导神经冲动。
2.防止脂肪肝。
3.生物体内的甲基供体。
糖脂:
含糖的单脂衍生物功能：
1.构成细胞膜脂质双层2.细胞膜表面糖脂具有受体的功能,如神经节苷脂
固醇：
固醇是环戊烷多氢菲的衍生物
功能：
1.形成胆酸
2.构成细胞膜3.合成激素
脂蛋白：
脂质与蛋白质以非共价键结合而成的复合物
2.油脂和甘油磷脂的结构与性质
甘油磷脂：
主要是磷酸甘油二脂。
甘油中第1，2位碳原子与脂肪酸酯基（主要是含16碳的软脂酸和18碳的油酸）相连，第3位碳原子则与磷酸酯基相连。
磷脂分子中含有亲水性的磷酸酯基和亲脂的脂肪酸链，是优良的两亲性分子
重点：
脂类的结构、性质
复习题
1、软脂酸、硬脂酸、油酸
2、饱和脂肪酸：
软脂酸：
16碳1元酸；C15H31COOH硬脂酸：
18碳1元酸；C17H35COOH不饱和脂肪酸：
油酸：
18碳1烯酸[18：
1（9）]CH3（CH2）7CH=CH（CH2）7COOH亚油酸：
18碳2烯酸[18：
2（9，12）]CH3（CH2）4CH=CH-CH2-CH=CH（CH2）7COOH
3、必需脂肪酸？
凡是体内不能合成，必须由饲粮供给，或能通过体内特定先体物形成，对机体正常机能和健康具有重要保护作用的脂肪酸称为必需脂肪酸（essentialfattyacids,缩写EFA）。
因为人体可以合成最多一个不饱和键的脂肪酸，故必须脂肪酸含两个或多个不饱和键。
以往认为必需脂肪酸共有三种，亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。
但是现代医学研究表明只有亚油酸、亚麻酸是必需脂肪酸，只要亚油酸供给充足，人体可以利用亚油酸合成花生四烯酸。
4磷脂的结构特点、常见的甘油磷脂？
磷脂酰肌醇、磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺、磷脂酰丝氨酸
4、简述流动镶嵌模型？
所有生物膜几乎都是由蛋白质和脂类两大物质组成。
尚含有少量糖、金属离子和水（15%-20%）流动镶嵌模型：
（1）膜的基质或膜结构的连续主体是极性的脂质双分子层
（2）脂肪酸在细胞的正常温度下呈液体状态，因此脂质双分子层具有流动性（3）外周蛋白的表面主要含有亲水性R基，可通过静电引力与带电荷的双分子层的极性头链接（4）双分子层中的脂质分子之间或蛋白质组分与脂质之间无共价结合（5）膜蛋白可作横向移动
第四章酶学
1.酶的概念及酶的特点
概念：
酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质（化学本质）。
特点：
只能进行热力学上允许进行的反应；可以缩短化学反应到达平衡的时间，而不改变反应的平衡点；自身不参与反应；通过降低活化能加快化学反应速度。
2.酶活性调节的因素和酶的作用机制
（1）酶活性调节的活性因素：
必需基团：
酶表现活性不可缺少的基团别构调节：
酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用
（2）酶的作用机制：
化学反应速率的依赖因素：
分子间碰撞频率；有效碰撞分子的百分数。
1、中间产物学说2、邻近效应和定向效应3、多元催化作用：
酸碱催化，共价催化4、表面效应：
疏水“口袋”
3.酶促反应动力学以及酶活力的测定
（1）酶促反应动力学：
（2）酶活力（酶催化化学反应的能力。
）的测定：
酶活性测定的主要指标：
活力单位（特定条件下酶促反应在单位时间内生成一定量的产物或消耗一定数量的底物所需要的酶量。
活力单位包括国际单位和Kat）
国际单位：
在特定条件下，每分钟催化1μmol底物转化为产物所需要的酶量酶的比活力（specificactivity）代表酶制剂的纯度。
比活力用每毫克蛋白所含的酶活力单位数表示。
对于同一种酶来说，比活力愈大，表示酶的纯度愈高。
重点：
米氏方程及Km的定义及意义，酶活测定
复习题
1、酶的专一性p141专一性的假说（锁与钥匙学说、诱导契合学说）p141
2、酶的活力单位？
比活力？
（一定要理解，会计算，p336）
3、酶纯化过程中总活力、比活力、纯化倍数、回收率的计算（一定要弄清楚，看书p142）
4、米氏常数的意义？
（5点p115）
1、重要特征物理常数，与酶浓度无关。
不同的酶具有不同Km值2、物理意义：
Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
3、Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。
4、Km值近似等于[ES]的解离常数，可表示酶与底物之间的亲和力：
Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低;Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高5、从km可判断酶的专一性和天然底物。
Km最小的底物，通常就是该酶的最适底物，也就是天然底物。
6、km还可以推断某一代谢物在体内可能的代谢途径。
7、从km的大小，可以知道正确测定酶活力时所需的底物浓度。
在进行酶活力测定时，通常用4km的底物浓度即可。
5、什么是可逆抑制、不可逆抑制、竞争性抑制与非竞争性抑制的区别（p162）？
激活剂的概念（p162）
不可逆抑制：
抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活。
如有机磷毒剂二异丙基氟磷酸酯。
可逆抑制：
抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。
抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。
竞争性抑制;某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竟争与酶活性中心结合。
当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑制了。
竞争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。
非竞争性抑制：
酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导至酶活性下降。
由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以称为非竞争性抑制剂。
6、酶活性中心？
7、酶的别构调控？
激活剂:
凡能使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。
别构酶:
酶分子通过活性中心以外的特异调节位点与小分子调节物（效应物）结合后，酶分子的构象改
变，从而调节酶活性
别构调节:
一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。
8、别构酶的性质
9、酶原的激活
酶原的激活：
由无活性的酶原转变为有活性的酶的过程。
共价调节：
在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性
10、同工酶的概念？
同工酶（isoenzyme）是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
第五章维生素与辅酶
1.水溶性维生素的主要生理功能和缺乏病
1.VitB1和焦磷酸硫胺素（TPP）：
形成的辅酶：
焦磷酸硫胺素（TPP）是α—酮酸脱羧酶的辅酶
功能：
催化α-酮酸的脱羧反应
缺乏病：
脚气病。
缺乏时表现出多发性神经炎、皮肤麻木、心力衰竭、四肢无力、下肢水肿。
2、VitB2和黄素辅酶
形成的辅基：
FAD和FMN
功能：
在脱氢酶催化的氧化-还原反应中，起着电子和质子的传递体作用FAD+2H=FADH2
FMN+2H=FMNH2缺乏病：
缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。
主要症状为口腔发炎，舌炎、角膜炎、皮炎等
3.VitPP（VB5）（尼克酸和尼克烟酰胺）
形成的辅酶：
NAD+:
烟酰胺腺嘌呤二核苷酸,辅酶INADP+:
烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸,辅酶II—多种氧化还原酶的辅酶功能：
作为脱氢酶的辅酶，在催化底物时通过氧化态与还原态的互变而传递氢
缺乏病：
能维持神经组织的健康。
缺乏时表现出神经营养障碍，出现皮炎（癞皮病）。
4、泛酸和辅酶A（CoA-SH）
形成的辅酶：
与巯基乙胺、核苷酸形成辅酶A（CoA-SH）
功能：
传递酰基5.VitB6
形成的辅酶：
磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺
功能：
Aa转氨酶、脱羧酶、消旋酶的辅酶。
转氨酶通过磷酸吡多醛和磷酸吡多胺的相互转换，起转移氨基的作用。
2.脂溶性维生素的主要生理功能
1.维生素A：
维生素A1又称为视黄醇，A2称为脱氢视黄醇。
主要功能是维持上皮组织的健康和正常视觉2.维生素D
主要功能：
调节钙、磷代谢，可促使小肠吸收钙，使血钙浓度增加，也可促使小肠吸收磷，使血磷浓度升高。
有助于血液凝固。
降低神经兴奋的作用
3.维生素E
主要功能：
维持动物的生殖功能（抗动物不育症）。
具有抗氧化作用（油脂中常用）
4．维生素K
主要功能：
促进肝脏合成凝血酶原。
调节凝血因子Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ的合成。
重点：
B族维生素与辅酶的关系
复习题
1、脂溶性维生素？
水溶性维生素？
2、B族维生素与辅酶
第六章核酸化学
1.核酸的组成与结构
（1）组成：
主要元素组成：
C、H、O、N、P（9~11%）。
与蛋白质比较，核酸一般不含S，而P的含量较为稳定，占9-11%。
基本构成单位：
核苷酸（核苷酸的组成：
含氮碱基、戊糖和磷酸。
）
嘌呤碱和嘧啶碱分子中都含有共轭双键体系，在紫外区有吸收（260nm左右）
（2）结构：
1.一级结构：
一级结构是指核酸分子中核苷酸的排列顺序及连接方式。
核苷酸的排列顺序代表了遗传信息。
5ˊ端→3ˊ端
2.二级结构：
DNA双螺旋结构
螺旋横截面的直径约为2nm，每条链相邻两个碱基平面之间的距离为0.34nm，每10个核苷酸形成一个螺旋，其螺矩（即螺旋旋转一圈的高度）为3.4nm。
维持结构稳定的力量：
氢键维持双链横向稳定，碱基堆积力维持螺旋纵向稳定3.DNA三级结构：
双螺旋进一步扭曲,形成一种比双螺旋更高层次的空间构象。
2.核酸的理化性质
作用于磷酸二酯键和糖苷键；DNA/RNA对酸/碱的耐受程度有差别
（一）碱基的解离
2.核苷的解离：
戊糖可增强碱基的酸性解离；核糖中的羟基也可发生解离3.核苷酸的解离：
磷酸基使核苷酸具有很强的酸性
（三）、核酸的紫外吸收：
碱基含有共轭双键。
最大吸收峰260nm左右
（四）、核酸的变性、复性与杂交
完全变性后核酸紫外吸收值增加。
Tm：
DNA变性时，OD260达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度或融解温度（Tm）。
大小与G+C含量成正比。
3.核酸的研究方法
DNA聚合酶链式反应（PCR）：
变性—退火—延伸
重点：
核酸的变性、复性及分子杂交及核酸的序列测定
复习题
1、DNA二级结构（双螺旋），结构特点、维持力？
DNA分子由两条DNA单链组成。
DNA的双螺旋结构是分子中两条DNA单链之间基团相互识别和作用的结果。
双螺旋结构是DNA二级结构的最基本形式。
维持结构稳定的力量：
氢键维持双链横向稳定，碱基堆积力维持螺旋纵向稳定
2、核小体的结构？
p238图14-14
核小体：
由DNA和组蛋白构成
3、tRNA的二级结构、三级结构特点？
以及tRNA的功能？
p240
tRNA的二级结构——三叶草形
功能：
DHU环（二氢尿嘧啶环）：
识别氨酰tRNA合成酶反密码环：
连接氨基酸
TΨC环：
识别核蛋白体
tRNA的“倒L”型三级结构
4、核酸的紫外吸收（p249）
碱基含有共轭双键，最大吸收峰260nm左右
5、核酸的变性、熔解温度、影响Tm的因素？
（p250-252）;复性（p251）
DNA的变性：
在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。
Tm：
DNA变性时，OD260达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度或融解温度（Tm）。
第二篇新陈代谢
1.EMP,TCA发生部位？
关键调控点，调控酶？
底物磷酸化的部位？
产氢的部位？
脱羧部位？
EMP：
（1）反应部位：
胞液
（2）关键酶：
己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶
在糖酵解过程发生了两次底物水平磷酸化反应，一次是1，3-二磷酸甘油酸生成3-磷酸甘油酸的反应，另外是磷酸烯醇式丙酮酸生成丙酮酸的反应。
TCA：
（1）进行部位：
线粒体
（2）关键酶：
柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，-酮戊二酸脱氢酶复合体
三羧酸循环中只有一步底物水平磷酸化，就是琥珀酰CoA生成琥珀酸的反应。
2.1mol的葡萄糖通过EMP,TCA彻底分解为Ｈ２Ｏ和ＣＯ２产生多少mol（计算）？
（肝脏、心肌，苹果酸穿梭机制，38mol；骨骼肌、神经系统，磷酸甘油穿梭机制36mol）。
3.糖异生的关键步骤？
丙酮酸生成草酰乙酸的反应
4.糖原合成与分解的关键酶、步骤？
合成过程：
关键酶：
糖原合酶。
代谢过程：
关键酶：
糖原磷酸化酶。
●合成过程：
●分解过程：
5.HMP途径的生理意义？
1）磷酸戊糖途径是体内利用葡萄糖生成5-磷酸核糖的唯一途径。
为体内核酸的合成提供了原料。
2）NADPH的生成及其功用：
磷酸戊糖途径的另一主要生理意义是提供细胞合成代谢所需的NADPH。
NADPH的功用：
在脂肪酸及胆固醇等物质的生物合成中提供氢，作为供氢体。
NADPH作为谷胱甘肽还原酶的辅酶，对于维持细胞中还原型
谷胱甘肽（G-SH）的正常含量，从而对维持细胞特别是红细胞的完整性有重要作用。
NADPH参与肝脏内的生理转化反应。
3）通过磷酸戊糖途径中的转酮醇基及转醛醇基反应，使丙糖，丁糖，戊糖，己糖，庚糖在体内得以互相转变。
4）
6.丙酮酸脱氢酶系包括哪几种？
丙酮酸脱氢酶（E1），二氢硫辛酰胺转乙酰酶（E2），二氢硫辛酰胺脱氢酶（E3）
底物磷酸化？
氧化磷酸化？
P/O?
●底物水平磷酸化（substratelevelphoaphorylation）：
高能化合物在进行反应的过程中，将能量转给ADP生成ATP。
●氧化磷酸化：
代谢物氧化脱氢经呼吸链传递给氧生成水的同时，伴有ADP磷酸化生成ATP的过程为氧化磷酸化，因氧化反应与ADP的磷酸化反应偶联发生，又称偶联磷酸化。
●P/O：
物质氧化时，每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数，即生成ATP的摩尔数。
7.ATP的贮存:
磷酸肌酸是肌肉中能量的贮存形式
8.氧化磷酸化的解偶联？
解偶联：
有代谢物的氧化过程，不伴有ADP磷酸化的过程为氧化磷酸化的解偶联。
9.软脂酸β氧化：
活化：
-2ATP；
7次β氧化：
5×7=35ATP
8个乙酰CoA：
12×8=96ATP
CH3-（CH2）14-COOH+23O2→16CO2+16H2O+2340kcal/mol
10.β氧化发生部位？
肉碱？
脱氢加水（再）脱氢硫解。
部位：
线粒体肉碱：
β羟γ三甲基氨基丁酸carnitine
11.酮体？
生成过程？
生理意义？
限速酶
酮体：
乙酰乙酸，β羟丁酸，丙酮
生理意义：
能源物质：
肝外组织，大脑、肌肉
14.软脂酸的合成：
限速酶:
乙酰CoA羧化酶；
16.联合脱氨基作用的过程和意义（转氨基，L谷氨酸氧化脱氨基作用）？
尿素合成的部位和全过程？
（鸟氨酸循环）
尿素合成部位：
肝脏细胞溶胶
17.氨在血液中的运输形式：
丙氨酸和谷氨酰胺
1）丙氨酸-葡萄糖循环：
使肌肉的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝
2）谷氨酰胺：
氨的解毒产物，氨的贮存和运输形式
18.嘌呤核苷酸的从头合成？
v活性磷酸核糖形式：
磷酸核糖焦磷酸（PRPP）
v 两个阶段：
首先合成IMP，再由IMP转变成AMP与GMP
v 嘌呤核苷酸是在一磷酸水平上合成的
v在合成嘌呤核
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