生化习题及解答演示教学.docx
《生化习题及解答演示教学.docx》由会员分享,可在线阅读,更多相关《生化习题及解答演示教学.docx(13页珍藏版)》请在冰豆网上搜索。
生化习题及解答演示教学
生化习题及解答
绪论
什么是生物化学及其研究内容?
答:
生物化学是一门在分子水平上研究生物体的化学组成、生命活动中的化学变化规律和生命本质的科学。
研究内容为:
一、生物体的物质组成及生物分子的结构与功能;
二、代谢及其调节;
三、基因表达及其调控。
蛋白质化学
1.什么是蛋白质?
答:
蛋白质是由氨基酸连接形成的大分子化合物,分子内成千上万原子的空间排布十分复杂。
2.蛋白质元素组成特点是什么?
答:
C、H、O和N是组成蛋白质的主要元素;有些蛋白质还含有S和P,还有些蛋白质含有Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo和I等;N是蛋白质的特征性元素,各种元素的含氮量很接近,平均值为16%。
3.什么是肽键?
什么是肽?
答:
在蛋白质分子内,一个氨基酸的α-氨基酸缩合形成的化学键称为肽键。
肽是氨基酸的链状聚合物。
由两个氨基酸构成的肽是二肽,三肽和四肽等依此类推。
通常把2-10个氨基酸构成的肽称为寡肽;由更多氨基酸构成的肽称为多肽。
4.蛋白质的二级结构有哪几种?
答:
有肽单元与肽平面、α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲。
肽键结构的四个原子与两个Cα构成一个肽单元;其中的六个原子处于同一平面,称为肽平面。
肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋。
多肽链局部肽段的主链呈锯齿状伸展状态,称为β折叠。
β转角位于肽链进行回折时的转折部位,由四个氨基酸构成,其中第二个氨基酸常为脯氨酸,第一个氨基酸的羰基O与第四个氨基酸的氨基H形成氢键.
蛋白质多肽链的一些肽段的构象没有规律性,这些构象称为无规卷曲。
5.维持蛋白质空间结构主要化学键有哪些?
答:
有肽键、二硫键、氢键、疏水作用、离子键和范德华力。
如果一个蛋白质内含有多个半胱氨酸,其巯基就可以通过氧化脱氢形成二硫键。
与O或N以共价键结合的H与另一个O或N结合所形成的化学键称为氢键。
疏水作用是指疏水性分子或基团为减少与水的接触而彼此聚集的一种相对作用力。
存在于带异性电荷的基团之间的吸引力称为离子键。
范德华力是任何两个原子保持范德华半径距离时都存在的一种作用力。
6.什么是蛋白质变性?
其实质是什么?
答:
在一些因素作用下,蛋白质的天然构象被破坏,从而导致其理化性质改变,生物活性丧失,这一现象称为蛋白质变性。
蛋白质变性的实质是其非共价键被破坏,即只破坏其构象,不改变其一级结构。
酶
1.什么是酶?
结合酶是有那两部分组成?
各起什么作用?
答:
酶是由活细胞合成的,具有催化作用的蛋白质。
结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分构成,前者称为脱辅基酶蛋白,后者称为辅助因子。
脱辅基酶蛋白决定酶的特异性;
辅助因子承担着传递电子、原子或基团的作用。
2.什么是酶的活性中心?
答:
酶的活性中心又称活性部位,是酶蛋白构象的一个由必需基团组成的特定区域,能与底物特异结合,并催化底物发生反应生成产物。
3.试述酶的作用特点。
答:
酶的催化效率极高;
酶具有很高的特异性;
酶蛋白容易失活;
酶活性可以调节。
4.何谓酶原?
酶原激活的实质及意义是什么?
答:
有些酶在细胞内刚合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须水解掉一个或几个特定肽段,使酶蛋白构象改变,从而表现出酶的活性。
酶的这种无活性前体称为酶原。
酶原激活的实质是形成或暴露酶的活性中心的过程。
酶原激活的生理意义:
酶原适于酶的安全转运;
酶原适于酶的安全储存。
5.何谓同工酶。
答:
同工酶是指能催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子组成、分子结构和理化性质乃至免疫学性质和电泳行为都不相同的一组酶。
6.影响酶促反应的因素有哪些?
答:
酶浓度、底物浓度、温度、pH值、抑制剂和激活剂。
7.什么是可逆性抑制作用及不可逆性抑制作用?
答:
可逆性抑制作用指抑制剂通常以非共价键与酶或中间产物结合,使酶活性降低甚至丧失。
不可逆性抑制作用指抑制剂通常以共价键与酶活性中心内的必需基团结合,使酶活性丧失。
举例说明竞争性抑制作用的特点。
竞争性抑制作用的特点:
抑制剂与底物的结构相似,都能与酶的活性
中心结合;
酶的活性中心既可以结合底物也可以结合
抑制剂,但不能同时结合;
酶的活性中心与抑制剂结合后,酶活性丧
失;
竞争性抑制作用的强弱取决于抑制剂与底
物的相对浓度以及它们与酶的相对亲和力。
例如:
丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制。
琥珀酸脱氢酶的活性中心含有两个带正电荷的基团,能吸引
琥珀酸分子中两个带负电荷的羧基。
丙二酸、草酰乙酸等一些二元
酸的结构与琥珀酸相似,分子中也含有两个带负电的羧基,而且两个羧基之间的距离与琥珀酸两个羧基之间的距离一致,所以也能与琥
珀酸脱氢酶的活性中心结合,但结合之后不会发生脱氢反应,而是抑制琥珀酸的结合与脱氢,从而起到竞争性抑制作用。
维生素
1.何谓维生素?
答:
维生素是维持生命正常代谢所必需的一类小分子有机化合物,是人体重要的营养物质之一。
2.试述维生素A、D、C的生理功能。
答:
维生素A的功能:
(1)VitA构成视觉细胞的感光成分。
视杆细胞合成视紫红质需要VitA,缺乏VitA会影响视紫红质的合成,致感弱光能力减退,出现夜盲症。
(2)VitA维持上皮组织结构的完整性。
参与糖蛋白合成,是维持上皮组织结构必需的。
缺乏会导致上皮组织干燥、增生并角化。
当影响泪腺上皮时,泪腺分泌减少,引起干眼病。
上皮组织不健全则机体抵抗微生物侵袭的能力下降,易患感染性疾病。
(3)VitA参与类固醇的合成。
缺乏则致肾上腺、性腺及胎盘中类固醇激素的合成减少,从而影响生长、发育和繁殖。
(4)VitA有一定的抗肿瘤作用。
因肿瘤多发于上皮组织,而VitA与上皮组织健康有关。
维生素D的功能:
在体内主要以1,25-(OH)2-D3的形式发挥作用,可以促进肠道钙的吸收,提高血钙和血磷浓度,增加骨对钙、磷的吸收和沉积,促进骨组织的钙化。
维生素C的功能
(1)参与羟化反应。
VitC是羟化酶的辅助因子,参与许多羟化反应。
(2)保护巯基,能使巯基酶活性中心的巯基维持在还原状态。
(3)能把GSSG还原成GSH。
(4)解毒作用,辅助GSH排除重金属离子。
(5)促进造血,既还原Fe2+,便于铁的储存和利用,又促使叶酸还原成四氢叶酸。
(6)能还原高铁血红蛋白,恢复运氧。
(7)可保护VitA和VitE免遭氧化。
(8)可能有抗病毒和抗肿瘤的作用。
3.写出各种B族维生素的活性形式和缺乏症。
答:
维生素B1即硫胺素,活性形式是焦磷酸硫胺素(TPP)。
缺乏时,糖代谢中间产物丙酮酸和α-酮戊二酸的氧化脱羧受阻,神经组织功能不足,出现以两脚无力为主要特征的缺乏症,称为脚气病。
缺乏时,神经髓鞘中的磷酸戊糖途径会受影响,引起神经痛、面神经麻痹及视神经炎等。
缺乏时,胆碱酯酶活性升高,乙酰胆碱水解加快,影响神经冲动的传导,造成胃肠蠕动缓慢、消化液分泌减少。
维生素B2即核黄素,活性形式是黄素单核苷酸(FMN)和黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)。
是许多脱氢酶的辅助因子,主要在生物氧化过程中发挥递氢作用;缺乏则常见唇炎、舌炎、口角炎、眼睑炎和阴囊皮炎等。
维生素PP包括烟酸和烟酰胺。
活性形式是烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD,又称辅酶Ⅰ)和烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP,又称辅酶Ⅱ)。
缺乏症称为癞皮病,主要症状有皮炎、腹泻和痴呆等。
维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺。
活性形式是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。
缺乏症有婴儿惊厥、孕妇妊娠呕吐和贫血等。
泛酸活性形式是辅酶A(CoA)和酰基载体蛋白(ACP)。
人类未发现泛酸缺乏症。
生物素活性形式是羧基生物素。
人类罕见生物素缺乏症。
叶酸活性形式是5,6,7,8-四氢叶酸。
缺乏时,DNA复制及细胞分裂受阻,细胞变大,造成巨幼红细胞性贫血。
维生素B12即钴胺素,又称抗恶性贫血维生素,惟一含金属元素的维生素。
活性形式是甲钴胺素和5´-脱氧腺苷钴胺素。
缺乏会造成巨幼红细胞性贫血;缺乏症少见于饮食正常者。
生物氧化
1.何谓生物氧化?
有何意义?
答:
生物氧化是指糖类、脂类和蛋白质等营养物质在体内氧化分解、最终生成CO2和H2O并释放能量满足生命活动需要的过程。
其意义在于提供生命活动所需的能量。
2.何谓呼吸链?
有几种类型?
功能是什么?
答:
呼吸链是由位于真核生物线粒体内膜(原核生物细胞膜)上的一组排列有序的递氢体和递电子体构成的,将营养物质氧化释放的电子传递给O2生成H2O并释放能量的结构。
有NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链两种类型。
功能即传递电子给氧,生成水并释放能量。
3.试述呼吸链的组成及其主要作用。
答:
组成为NAD、黄素蛋白、铁硫蛋白、泛醌和细胞色素。
NAD作为递氢体,吸收营养物质氧化释放的电子进入呼吸链,并向下传递电子。
黄素蛋白为复合体Ⅰ和复合体Ⅱ所含脱氢酶的主要成分,作为递氢体接受上一级传递的电子,并向下一级传递。
铁硫蛋白作为递电子体,接受上一级传递的电子,并向下一级传递。
泛醌作为递电子体,接受上一级传递的电子,并向下一级传递。
细胞色素作为递电子体,接受上一级传递的电子,并向下一级传递;最终将电子传递给O2。
4.写出ATP的生成方式底物水平磷酸化和氧化磷酸化的概念。
答:
在生物氧化过程中,底物因脱氢、脱水等反应而使能量在分子内重新分布,形成高能磷酸基团,然后将高能磷酸基团转移给ADP,这一过程称为底物水平磷酸化。
在生物氧化过程中,营养物质氧化释放的电子经呼吸链传递给O2生成H2O,所释放的自由能推动ADP磷酸化生成ATP,这一过程称为氧化磷酸化。
5.体内能量的储存方式是什么?
答:
营养物质氧化释放的能量大部分以热能形式释放,其余部分则以化学能形式储存于一些特殊的高能化合物中,主要为ATP;
此外,ATP还可将高能磷酸基团转移给肌酸生成磷酸肌酸,作为肌肉和脑组织中能量的储存形式。
糖代谢
1.简述血糖的来源和去路。
答:
来源:
食物糖消化分解;肝糖原分解;肝脏内糖异生作用。
去路:
氧化分解功能;合成糖原;转化成其他糖类或非糖物质;血糖过高时随尿液排出体外。
2.糖的无氧分解和有氧氧化各分几个阶段进行?
它们有何生理意义?
答:
无氧分解的过程:
葡萄糖生成1,6-二磷酸果糖;1,6-二磷酸果糖分解成两分子3-磷酸甘油醛;3-磷酸甘油醛转化成丙酮酸;丙酮酸还原成乳酸。
无氧分解的意义:
在相对缺氧时机体补充能量的一种有效方式;
某些组织在有氧时也通过糖酵解供能;
糖酵解的中间产物是其他物质的合成原料。
有氧氧化的过程:
葡萄糖生成1,6-二磷酸果糖;1,6-二磷酸果糖分解成两分子3-磷酸甘油醛;3-磷酸甘油醛转化成丙酮酸;丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA;乙酰CoA进入三磷酸循环被分解。
有氧氧化的意义:
产生大量ATP作为人体的主要供能物质。
3.三羧酸循环的特点是什么?
答:
(1)每一循环氧化1个乙酰基(通过两次脱羧生成两个CO2,通过4次脱氢给出4对氢,其中3对以NAD+为受氢体,一对以FAD为受氢体。
4对氢通过氧化磷酸化可推动合成11个ATP,另外三磷酸循环还通过底物水平磷酸化合成1个ATP(GTP),故每氧化一个乙酰基共产生12个ATP。
);
(2)三磷酸循环有3种关键酶(柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶系),它们所催化的反应在生理条件下是不可逆的,故整个三磷酸循环是不可逆的;
(3)三磷酸循环本身不会改变其中间产物的总量,即不会消耗中间产物。
但其他代谢会消耗三磷酸循环的中间产物,需及时补充。
4.磷酸戊糖途径有何生理意义?
答:
意义:
磷酸戊糖途径所生成的5-磷酸核糖和NADPH是生命物质的合成原料。
5-磷酸核糖磷酸戊糖途径是体内利用葡萄糖合成5-磷酸核糖的惟一途径,5-磷酸核糖是核苷酸的合成原料。
NADPH为脂肪酸和胆固醇等物质的合成提供氢;
作为谷胱甘肽还原酶的辅酶,参与氧化型谷胱甘肽还原成还原型谷胱甘肽的反应;
参与肝脏内的生物转化。
5.何谓糖原合成和分解?
有何生理意义?
糖原合成时葡萄糖的供体是什么?
糖原合成时的供能物质是什么?
答:
由单糖合成糖原的过程称为糖原合成;糖原分解成葡萄糖的过程称为糖原分解。
糖原合成与分解的意义:
是维持血糖正常水平的重要途径。
糖原合成时葡萄糖的供体是葡萄糖、果糖和半乳糖等。
糖原合成时的功能物质是ATP、UTP。
6.何谓糖异生?
原料是什么?
有何生理意义?
答:
由非糖物质合成葡萄糖的过程称为糖异生。
原料主要是氨基酸、甘油和有机酸(乳酸、丙酮酸和三磷酸循环中间产物)。
意义:
在饥饿时维持血糖水平的相对稳定;
参与食物氨基酸的转化与储存;
参与乳酸回收利用。
脂代谢
1.何谓血浆脂蛋白?
有哪些成份组成?
答:
血浆脂蛋白是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
血浆脂蛋白由脂类和载脂蛋白组成;其中脂类包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和胆固醇酯等。
2.血浆脂蛋白是怎样分类的?
各种脂蛋白有什么功能?
答:
电泳分类法根据各类脂蛋白在电场中移动的速度,由快到慢分为α脂蛋白、前β脂蛋白、β脂蛋白和乳糜微粒四类。
超速离心分类法根据各类脂蛋白因密度不同而在蔗糖溶液中的浮沉,由大到小分为高密度脂蛋白(HDL)、低密度脂蛋白(LDL)、极低密度脂蛋白(VLDL)和乳糜微粒(CM)。
CM形成于小肠粘膜,功能是转运来自食物的外源性甘油三酯。
VLDL形成于肝脏,功能是转运肝脏合成的内源性甘油三酯。
LDL是在血浆中由VLDL转化而来的,功能是从肝脏向肝外组织转运胆固醇。
HDL主要形成于肝脏,少量形成于小肠,功能是从肝外组织向肝脏转运胆固醇。
3.何谓脂肪酸的β-氧化?
简述其反应过程。
答:
脂肪酸的β氧化是指脂酰辅酶A进入线粒体后在其β碳原子上发生一系列氧化还原反应的过程。
反应过程:
脂肪酸活化成酯酰CoA;酯酰CoA进入线粒体;酯酰CoA降解成乙酰CoA。
4.何谓酮体?
生成酮体有何生理意义?
严重糖尿病时为什么会升高?
答:
酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮,是脂肪酸分解代谢的正常产物。
生成酮体的生理意义:
酮体是脂肪酸分解的正常产物,是乙酰CoA的转运形式。
肝脏的β氧化能力最强,可帮助其他组织把脂肪酸氧化成乙酰CoA。
但乙酰CoA不能直接透过细胞膜,必须转变为酮体以利于其他组织摄取。
严重糖尿病时,机体利用葡萄糖供能障碍,引起机体大量利用脂肪供能,这样脂肪分解增多,脂肪酸β氧化增多,酮体生成增多。
5.胆固醇的合成原料有哪些?
关键酶是什么?
在体内可转化为哪些物质?
答:
合成原料是乙酰CoA,此外还需要NADPH供氢,ATP供能。
关键酶是HMG-CoA还原酶。
胆固醇的转化:
胆固醇可酯化为胆固醇酯,作为胆固醇的储存形式和运输形式。
在肝脏转化为胆汁酸,参与脂类的消化吸收。
在身上先皮质转化成肾上腺皮质激素,在卵巢或睾丸等转化成性激素。
在肝脏及肠黏膜细胞内,可转化成7-脱氢胆固醇,储存于皮下,经紫外线照射后转化成VitD3。
蛋白质代谢
1.什么是氮总、蛋正、氮负平衡?
答:
氮总平衡是指摄入氮等于排出氮,表示体内蛋白质的合成代谢与分解代谢维持动态平衡;
氮正平衡是指摄入氮多于排出氮,表示体内蛋白质的合成代谢多于分解代谢;
氮负平衡是指摄入氮少于排出氮,表示体内蛋白质的分解代谢多于合成代谢。
2.什么是蛋白质的互补作用?
答:
将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用,可以相互补充所缺少的必需氨基酸,从而提高其营养价值,称为蛋白质的互补作用。
3.体内脱氨基的主要方式有哪几种?
脱氨基的产物是什么?
答:
脱氨基的主要方式有:
转氨基、氧化脱氨基、联合脱氨基和其他非氧化脱氨基。
脱氨基的产物是α-酮酸和NH3。
4.什么是联合脱氨基作用?
答:
在氨基转移酶和L-谷氨酸脱氢酶的催化下,氨基酸可以将氨基转移给α-酮戊二酸,生成谷氨酸,谷氨酸再氧化脱氨基,氨基转移酶与L-谷氨酸脱氢酶的这种联合作用称为联合脱氨基。
5.简述氨的来源和去路。
答:
NH3的来源:
氨基酸脱氨基产生NH3;胺类物质氧化产生NH3;肠道内的腐败作用和尿素分解产生NH3。
NH3的去路:
在肝脏合成尿素,通过肾脏排出体外;
合成非必需氨基酸和嘌呤碱基、嘧啶碱基等含氮物质;
部分由谷氨酰胺转运至肾脏,水解产生NH3,与H+结合成NH4+,排出体外。
6.简述尿素的合成过程及意义。
答:
尿素合成过程:
(在肝细胞线粒体中)CO2、H2O、NH3和ATP合成氨甲酰磷酸;氨甲酰磷酸与鸟氨酸缩合成瓜氨酸;
(瓜氨酸转运至细胞液,此后在细胞液中)瓜氨酸与天冬氨酸缩合成精氨酸代琥珀酸,再裂解产生精氨酸;精氨酸水解生成尿素。
尿素合成的意义:
将体内含氮化合物分解产生的有毒物质NH3转化为无毒的尿素,并利于排出体外。
7.何谓一碳单位?
其载体及功能是什么?
答:
有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团,称为一碳单位。
载体常为四氢叶酸(FH4)。
功能是:
参与嘌呤碱基和嘧啶碱基的合成;
参与甲硫氨酸循环。
8.酪氨酸在体内可转变为哪些物质?
答:
酪氨酸可转变为甲状腺激素、黑色素、儿茶酚胺以及彻底氧化分解为延胡索酸和乙酰乙酸。
核苷酸代谢
1.什么是核苷酸的从头合成?
嘌呤核苷酸从头合成的原料有哪些?
答:
核苷酸的从头合成途径即机体利用5-磷酸核糖、氨基酸、一碳单位和CO2通过连续的酶促反应合成核苷酸。
核苷酸的从头合成的原料为谷氨酰胺、天冬氨酸、甘氨酸、一碳单位、CO2和5-磷酸核糖。
2.嘌呤核苷酸分解的终产物是什么?
血液中增多引起什么病?
治疗药物是什么?
答:
嘌呤核苷酸分解终产物为尿酸。
血液中增多会形成尿酸结晶,沉积于关节和软骨组织而导致痛风症;若沉积于设肾脏,就会形成肾结石。
临床上常用与次黄嘌呤结构相似的别嘌呤醇竞争性抑制黄嘌呤氧化酶活性,从而抑制尿酸形成。
代谢调节
什么是限速酶(关键酶)、变构调节和化学修饰调节
答:
限速酶是机体内决定化学反应速度的酶。
特定物质与酶蛋白活性中心之外的某一部位以非共价键结合,改变酶蛋白构象,从而改变其活性,这种调节称为酶的变构调节。
通过酶促反应使酶蛋白以共价键结合某种特定基团,或脱去该特定基团,导致酶蛋白构象改变,酶活性也随之改变,这种调节称为酶的化学修饰调节。
DNA生物合成
1.复制的特征有哪些?
答:
特征即半保留复制和半不连续复制。
2.什么是半保留复制?
参与半保留复制的物质有哪些?
答:
当DNA进行复制时,亲代DNA双链必须解开,两股链分别作为模板,按照碱基互补配对原则指导合成一股新的互补链,最终得到与亲代DNA碱基序列完全一样的两个子代DNA分子,每个子代DNA分子都含有一股亲代DNA链和一股新生DNA链,这种复制方式称为半保留复制。
参与半保留复制的物质有:
DNA聚合酶、解旋酶、拓扑异构酶、单链DNA结合蛋白、引物酶和DNA连接酶。
3.简述DNA复制过程?
答:
亲代DNA在解链酶的作用下解链,并由解旋酶消除解链中形成的超螺旋结构;在接连的同时,引物酶和聚合酶分别在两条链上合成前导链和后随链;解链酶到达终止区后停止解链,复制终止。
4.什么是逆转录?
简述其过程及意义。
答:
逆转录是以RNA为模板、以dNTP为原料、由逆转录酶催化合成DNA的过程。
过程:
在逆转录酶的作用下。
以RNA为模板,以5ˊ→3ˊ方向合成其单链互补DNA(sscDNA),形成RNA-DNA杂交体;特异性水解杂交体中的RNA,获得游离sscDNA;催化复制sscDNA,得到双链互补DNA(dscDNA),sscDNA和dscDNA统称互补DNA(cDNA)。
意义:
表明RNA也是遗传物质;是重组DNA技术中的重要部分。
5.简述DNA损伤的修复方式。
答:
1、光复活由光解酶催化进行,光解酶被可见光激活,激活的光解酶可以将嘧啶二聚体解聚。
2、切除修复发生在DNA复制之前。
在一系列酶的作用下,将DNA分子的损伤部分切除,并以另一股正常链为模板指导合成DNA以填补切除的部分,最终恢复DNA的正常结构。
3、重组修复先复制后修复。
复制酶系在损伤部位无法通过碱基配对合成新生链,就越过损伤部位,结果新生链对应损伤部位留下缺口;新生链通过重组从另一条模板获得对应的DNA片段;模板上的缺口通过复制进行填补。
RNA生物合成
1.比较复制与转录的异同
答:
相同均以单链DNA为模板;均需聚合酶类,解链酶;均以核苷酸为原料;均遵循碱基互补配对原则;转录过程都分为起始、延长和终止三个相似的阶段。
区别DNA复制分别以DNA的两条链为模板,以dNTP为原料,在DNA聚合酶的作用下进行;DNA转录以某DNA区段中的模板链为模板,以NTP为原料,在RNA聚合酶的作用下进行。
在起始阶段,DNA聚合酶需要有由引物酶合成的RNA引物才能开始复制,而RNA聚合酶可直接进行转录。
在延长阶段,复制中所解开的DNA链不再重新形成双螺旋,而转录中模板DNA只解开17bp且在转录后恢复双螺旋。
在中止阶段,复制和转录终止的信号不同。
2.简述mRNA的加工过程
答:
此加工过程仅发生于真核生物。
1、加帽mRNA的帽子形成于转录的早期阶段;
2、加尾加尾信号被转录后,一个多酶体系与加尾信号结合,从其下游10-30nt处切断RNA,在其3ˊ端合成80-250nt的poly(A)尾;
3、剪接切除内含子、连接外显子的过程。
蛋白质生物合成
1.写出蛋白质合成体系的组成成分。
答:
标准氨基酸、高能化合物(ATP、GTP)、mRNA、rRNA、tRNA、蛋白因子、酶以及一些离子(Mg+、K+)等。
2.简述三种RNA在蛋白质合成中的作用。
答:
mRNA是指导蛋白质合成的直接模板;
tRNA既是氨基酸的转运工具又是读码器;
rRNA参与构成核糖体,而核糖体是合成蛋白质的机器。
3.简述蛋白质合成过程。
答:
起始阶段核糖体在起始因子的协助下(与mRNA、fMet-tRNAfMet结合)形成翻译起始复合物,复合物中(fMet-tRNAfMet)所含反密码子CAU与mRNA的起始密码子AUG正确配对而启动蛋白质合成。
延长阶段由mRNA上的密码子决定,一个一个氨酰tRNA结合到mRNA上,并使所携带氨基酸结合到核糖体中特定结合位点,经过一系列反应氨基酸间形成肽键,肽链延长。
终止阶段当核糖体移到终止密码子时,蛋白质合成进入终止阶段,由释放因子结束翻译。
肝的生物化学
1.什么是生物转化?
反应类型及意义是什么?
答:
肝脏可以将体内产生或体外摄取的既不能构建组织又不能氧化供能的非营养物质进行转化,最终增加其水溶性(或极性),使其易于随
胆汁和尿液排出体外,这一过程称为生物转化。
可归纳为第一相反应(包括氧化、还原和水解反应)和第二相反应(为结合反应);
第一相反应的意义:
使非营养物质的某些非极性基团转化成极性基团或分解;
第二相反应的意义:
使非营养物质结合一些极性更强的基团,或提高其溶解度,使其易于随尿液或胆汁排出体外;或使其生物活性发生明显变化而易于排出。
2.什么是游离胆红素?
什么是结合胆红素?
答:
游离胆红素是由单核巨噬系统吞噬衰老红细胞,分解其血红蛋白,经一系列反应生成并直接释放入血的胆红素。
结合胆红素是游离胆红素被转运和摄入到肝细胞内,在滑面内质网与两分子UDP-葡萄糖醛酸缩合生成的胆红