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生物化学2
蛋白质
蛋白质的元素组成蛋白质是有机化合物，离不开C、H、O三种元素，还含有N、P、S、金属元素等。
有些蛋白质含有其他微量元素：
P、Fe、Cu、Mn、Zn、Co、Mo、I等。
蛋白质中N是特征元素，且含量恒定，为16%左右，即16克氮/100克蛋白质，故可以用定氮法测量蛋白质含量，即：
每100克蛋白质含氮16克，100/16=6.25克蛋白质含氮1克。
所以，每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋白质含量（克%）。
蛋白质的分类
1.根据分子形状分：
球状蛋白质、纤维状蛋白质
2..根据功能分：
活性蛋白质、结构蛋白质。
3.根据组成分：
（1）简单蛋白质：
清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白、组蛋白、精蛋白、硬蛋白。
（2）结合蛋白质：
色蛋白、磷蛋白、核蛋白、脂蛋白、糖蛋白。
氨基酸的结构通式
氨基酸的结构与分类按氨基酸分子中羧基与氨基的数目分
（1）酸性氨基酸：
一氨基二羧基氨基酸，有：
天冬氨酸、谷氨酸
（2）碱性氨基酸：
二氨基一羧基氨基酸，有：
赖氨酸、精氨酸、组氨酸
（3）中性氨基酸：
一氨基一羧基氨基酸，有：
甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸
按氨基酸是否能在人体内合成分：
（1）必需氨基酸：
指人体内不能合成的氨基酸，必须从食物中摄取，有八种：
赖氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸。
（2）非必需氨基酸：
指人体内可以合成的氨基酸。
有十种。
（3）半必需氨基酸：
指人体内可以合成但合成量不能满足人体需要（特别是婴幼儿时期）的氨基酸，有两种：
组氨酸、精氨酸。
氨基酸的等电点可以定义为：
在某一pH环境下，以两性离子（兼性离子）的形式存在。
该pH称为该氨基酸的等电点。
pH大于等电点时，主要以阴离子的形式存在，pH小于等电点，主要以阳离子的形式存在。
氨基酸的化学性质：
（1）与亚硝酸反应：
放出氮气，氮气的一半来自氨基氮，一半来自亚硝酸，在通常情况下测定生成的氮气的体积量可计算氨基酸的量，此反应可用于测定蛋白质的水解程度。
（2）与甲醛的反应：
用过量的中性甲醛与氨基酸反应，可游离出氢离子，然后用NaOH滴定，从消耗的碱量可以计算出氨基酸的含量。
此法称为间接滴定法。
（3）与2,4-二硝基氟苯（2,4-DNFB）的反应（Sanger反应）：
生成黄色的二硝基苯-氨基酸衍生物。
（4）与丹磺酰氯（DNS-Cl）的反应：
生成荧光物质DNS-氨基酸。
（5）与苯异硫氰酸酯（PITC）反应（Edman反应）：
生成苯乙内酰硫脲-氨基酸。
（3）、（4）、（5）反应用于蛋白质的N-末端的测定。
与茚三酮的反应：
除脯氨酸与羟脯氨酸外，可与其它氨基酸生成蓝紫色化合物。
脯氨酸与羟脯氨酸为黄色化合物。
5.侧链反应（颜色反应）：
（1） Millon反应：
检测Tyr或含Tyr的蛋白质的反应。
Millon试剂：
汞的硝酸盐与亚硝酸盐溶液。
产物：
红色的化合物。
（2） Folin反应：
检测Tyr或含Tyr的蛋白质的反应。
Folin试剂：
磷钼酸、磷钨酸混合溶液。
产物：
蓝色的钼蓝、钨蓝。
（3） 坂口反应：
检测Arg或含Arg的蛋白质的反应。
坂口试剂：
α—萘酚的碱性次溴酸钠溶液。
产物：
砖红色的沉淀。
（4） Pauly反应：
检测His、Tyr及含His、Tyr蛋白质的反应。
试剂：
对氨基苯磺酸盐酸溶液、亚硝酸钠、碳酸钠混合溶液
产物：
橘红色的化合物。
（5）乙醛酸的反应：
检测Trp或含Trp蛋白质的反应。
当Trp与乙醛酸和浓硫酸在试管中叠加时，产生分层现象，界面出现紫色环。
蛋白质的一级结构（Primarystructure）又称为共价结构或化学结构。
它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
肽键：
一个氨基酸的α-COOH和相邻的另一个氨基酸的α-NH2脱水形成共价键。
氨基酸借肽键连接起来叫肽。
多个氨基酸组成的肽叫多肽。
氨基酸借肽键连成长链，称为肽链。
构成肽链的氨基酸已残缺不全，称为氨基酸残基。
肽链中的氨基酸的排列顺序，一般-NH2端开始，由N指向C，即多肽链有方向性，N端为头，C端为尾。
生物活性肽：
是能够调节生物机体的生命活动或具有某些生理活性的寡肽和多肽的总称。
谷胱甘肽（GSH）：
三肽（Glu-Cys-Gly），广泛存在于生物细胞中，含有自由的巯基，具有很强的还原性，可作为体内重要的还原剂，保护某些蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使其处于活性状态。
蛋白质的空间结构：
又称蛋白质的构象，或高
级结构，是指蛋白质分子中所有原子在三维空
间的分布和肽链走向。
蛋白质二级结构的概念：
多肽链在一级结构的基础上，按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列方式。
蛋白质二级结构主要类型有：
α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
其中α-螺旋是多个肽键平面通过α-碳原子旋转，主链绕一条固定轴形成右手螺旋。
每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm。
两个氨基酸残基之间的距离为0.15nm。
超二级结构（Super-secondarystructure）的概念是M.Rossmann于1973年提出来的。
指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能过辨认的二级结构组合体。
结构域，指多肽链在超二级结构基础上进一步盘绕折叠成近似球状的紧密结构。
它的结构层次介于超二级结构和三级结构之间。
一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布，称为三级结构。
二个或二个以上具有独立的三级结构的多肽链（亚基），彼此借次级键相连，形成一定的空间结构，称为四级结构。
具有独立三级结构的多肽链单位，称为亚基或亚单位（subunit）。
对某一蛋白质而言，在某一pH下，当它所带正负电荷相等的时候，该溶液的pH就称为该蛋白质的等电点。
蛋白质在等电点时，以两性离子形式存在容易结合形成较大的聚集体，所以溶解度最小，容易沉淀析出。
蛋白质的分离提纯常用这一性质。
蛋白质胶体溶液的稳定因素：
水化膜、带电荷。
当破坏这两个因素时，蛋白质中从溶液中析出而产生沉淀。
盐析：
在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质盐如硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等，使蛋白质从溶液中析出，称为蛋白质的盐析（分段盐析）。
而低浓度的盐溶液加入蛋白质溶液中，会导致蛋白质的溶解度增加，该现象称为盐溶。
蛋白质变性的概念：
天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质：
分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质的颜色反应主要与其定性、定量测定有关：
1.茚三酮反应：
多肽与蛋白质都能与之反应生成蓝色化合物。
2.双缩脲反应：
多肽与蛋白质都能和双缩脲试剂反应，随着肽键的数目越多，颜色依次为粉红、紫红、紫、蓝3.酚试剂反应：
多肽与蛋白质与酚试剂生成蓝色的化合物。
另外，前面提到的氨基酸颜色反应蛋白质都具有。
蛋白质的紫外吸收特征：
蛋白质溶液能在近紫外区（280nm处）有光吸收，主要是由带芳香环的氨基酸决定的。
其对紫外光吸收能力的强弱顺序为：
色（Trp）>酪（Tyr）>苯丙（Phe）。
核酸
元素组成组成核酸的元素有C、H、O、N、P等，与蛋白质比较，其组成上有两个特点：
一是核酸一般不含元素S，二是核酸中P元素的含量较多并且恒定，约占9～11%。
因此，核酸定量测定的经典方法，是以测定P含量来代表核酸量。
有些核酸中还含有修饰碱基（modifiedcomponent）或稀有碱基（unusualcomponent），这些碱基大多是在上述嘌呤或嘧啶碱的不同部位被甲基化（methylation）或进行其它的化学修饰而形成的衍生物。
一般这些碱基在核酸中的含量稀少，在各种类型核酸中的分布也不均一。
DNA中的修饰碱基主要见于噬菌体DNA，如5-甲基胞嘧啶（m5C），5-羟甲基胞嘧啶hm5C；RNA中以tRNA含修饰碱基最多，如1-甲基腺嘌呤（m1A），2,2-二甲基鸟嘌呤（m22G）和5,6-二氢尿嘧啶（DHU）等。
戊糖与嘧啶或嘌呤碱以糖苷键连接就称为核苷，通常是戊糖的C1′与嘧啶碱的N1或嘌呤碱的N9相连接。
环化核苷酸cAMP、cGMP：
被称为第二信使，有放大激素的作用。
辅酶：
NAD+、NADP+、FAD、FMN、HSC0A是核苷酸的衍生物，在物质代谢和能量代谢中起重要作用。
核酸分子中核苷酸的连接方式：
3‘,5’-磷酸二酯键。
DNA一级结构的概念：
构成DNA的脱氧核苷酸按照一定的排列顺序，通过3’,5’-磷酸二酯键相连形成的线形结构。
核酸的一级结构：
各种核苷酸残基沿核苷酸链排列的顺序（序列）。
DNA的双螺旋形空间结构称为DNA的二级结构。
Watson,Crick提出DNA的双螺旋（doublehelix）结构模型：
B-DNA螺旋。
双螺旋DNA进一步扭曲盘绕则形成其三级结构，超螺旋是DNA三级结构的主要形式。
超螺旋按其方向分为正超螺旋和负超螺旋两种。
tRNA三叶草型的二级结构，由四环四臂组成。
氨基酸臂，D环，反密码子环，可变环，TΨ环。
tRNA的 三级结构：
倒"L"形。
tRNA的倒L与核糖体的空穴相符。
核酸的磷酸基具有酸性，碱基具有碱性，因此，核酸具有两性电离的性质。
但核酸中磷酸基的酸性大于碱基的碱性，其等电点偏酸性。
核酸和核苷酸通常表现为酸性。
紫外吸收：
核酸分子中含有嘌呤碱和嘧啶碱，因而具有紫外吸收的的性质，在260nm处核酸紫外吸收最强。
核酸的紫外吸收是核酸定量测定的基础。
核酸结构的稳定性：
（1）碱基对间的氢键。
（2）碱基堆积力。
（3）环境中的正离子。
DNA变性的本质：
维持双螺旋稳定性的氢键断裂，碱基间的堆积力遭到破坏，但不涉及到其一级结构的改变。
双链核酸的变性指双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成无规线团状态的过程。
增色效应（hyperchromiceffect）：
指DNA变性后其紫外吸收明显增强的效应。
DNA分子中碱基间电子的相互作用使DNA分子具有吸收260nm波长紫外光的特性。
在DNA双螺旋结构中碱基藏入内侧，变性时DNA双螺旋解开，于是碱基外露，碱基中电子的相互作用更有利于紫外吸收，故而产生增色效应。
DNA变性是在一个很窄的温度范围内发生的。
通常将核酸加热变性过程中，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为核酸的解链温度，由于这一现象和结晶的融解相类似，又称融解温度（Tm,meltingtemperature）。
在Tm时，核酸分子内50%的双螺旋结构被破坏。
特定核酸分子的Tm值与其G＋C所占总碱基数的百分比成正相关，两者的关系可表示为Tm=69.3＋0.41（G+C）%。
一定条件下（相对较短的核酸分子），Tm值大小还与核酸分子的长度有关，核酸分子越长，Tm值越大；另外，溶液的离子强度较低时，Tm值较低，融点范围也较宽，反之亦然，因此DNA制剂不应保存在离子强度过低的溶液中。
变形核酸的互补链在适当条件下重新缔合成双螺旋的过程称复性。
变性核酸复性时需缓慢冷却，故又称退火。
复兴后，核酸的紫外吸收降低，这种现象被称作减色效应。
糖类
糖——多羟基醛和多羟基酮及其缩合物，或水解后能产生多羟基醛、酮的一类有机化合物。
分类：
单糖、寡糖、多糖。
单糖因为具有不对称碳原子，可是平面偏振光的偏振面发生一定角度的旋转，这种性质叫做旋光性。
其旋转角度称为旋光度。
寡糖：
由两个相同或不同的单糖组成，常见的有：
乳糖、蔗糖、麦芽糖等。
麦芽糖（maltose）：
含半缩醛羟基，为还原糖，有变旋现象。
蔗糖：
不含半缩醛羟基，无还原性，无变旋现象。
乳糖：
含半缩醛羟基，为还原糖，有变旋现象。
常见的多糖——淀粉（starch）：
直链淀粉：
只含α-（1→4）-糖苷键。
支链淀粉：
含（1→4）与α-（1→6）-糖苷键,后者存在于分支处。
淀粉与碘的呈色反应与淀粉糖苷链的长度有关：
链长小于6个葡萄糖基，不能呈色。
链长为20个葡萄糖基，呈红色。
链长大于60个葡萄糖基，呈蓝色。
糖原又称动物淀粉，与支链淀粉相似，与碘反应呈红紫色。
糖原的结构与淀粉类似，但分支多而分支短。
糖蛋白：
糖与蛋白质之间，以蛋白质为主，其一定部位以共价键与若干糖分子链相连所构成的分子，称为糖蛋白。
糖蛋白总体性质更接近蛋白质，通常包括N-乙酰己糖胺两种不同类型苷键：
N-糖苷键（肽链上的Asn的氨基与糖基上的半缩醛羟基形成）；O-糖苷键（肽链上的Ser或Thr的羟基与糖基上的半缩醛羟基形成）。
糖蛋白中寡糖链末端糖基组成的不同决定人体的血型。
O型：
Fuc（岩藻糖）A型：
Fuc和GNAc（乙酰氨基葡萄糖）B型：
Fuc和Gal（半乳糖）
蛋白聚糖是一种长而不分支的糖链，即糖胺聚糖，其一定部位上与若干肽链连结，糖含量可超过95%。
多糖呈现系列重复，双糖结构其总体性质与多糖更接近。
脂质和生物膜
三酰甘油
脂肪的化学结构：
脂肪（fat）：
甘油与三分子高级脂肪酸组成的脂肪酸甘油三酯。
细胞膜：
生物的基本结构和功能单位是细胞（cell），任何细胞都以一层薄膜（厚度约6～10nm）将其内含物与环境分开，这层薄膜称细胞膜或原生质膜或质膜（plasmamembrane）。
生物膜的化学组成：
生物膜主要由蛋白质和脂质组成，此外还有少量的糖类、水、金属离子等。
其组成成分尤其是蛋白质和脂质的比例，因膜的种类不同可以有很大的差异，范围从1：
4到4：
1。
一般说来，功能复杂或多样的生物膜其膜蛋白所占的比例较大；相反，膜功能简单，其膜蛋白的种类和含量越少。
必需脂肪酸亚油酸18碳脂肪酸，含两个不饱和键；
亚麻酸18碳脂肪酸，含三个不饱和键；花生四烯酸20碳脂肪酸，含四个不饱和键；脂质:
构成生物膜的脂质主要是磷脂，此外还有糖脂、胆固醇等。
不同细胞其脂质组成差异很大，仅从某一细胞生物膜的组成来看也不是一成不变的，它随着细胞的生长、分化、外界条件等改变而改变。
膜蛋白一般分为膜周边蛋白和膜内在蛋白又称外周蛋白和整合蛋白。
生物膜最显著的特征：
膜结构的不对称性和膜组分的流动性。
生物膜结构模型的要点（P137）
必需脂肪酸包括：
亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。
生物膜的组成：
膜蛋白质（膜周边蛋白和膜内在蛋白）、膜质（磷脂、固醇及糖脂）和膜糖类。
流动镶嵌模型：
生物膜是一种流动的、嵌有各种蛋白质的脂质双分子层结构。
膜的流动镶嵌模型结构要点：
①膜结构的连续主体是极性的脂质双分子层。
②脂质双分子层具有流动性。
③膜的内在蛋白“溶解”于脂质双分子层的中心疏水部分。
④外周蛋白与脂质双分子层的极性头部连接。
⑤双分子层中的脂质分子之间或蛋白质组分与脂质之间无共价结合。
⑥膜蛋白可作横向运动。
生物膜的功能：
①物质传递作用。
②保护作用。
③信息传递作用。
④细胞识别作用。
⑤能量转换作用（线粒体内膜和叶绿体类囊体膜）。
⑥蛋白质合成与运输（糙面内质网膜）。
⑦内部运输（高尔基体膜）。
⑧核质分开（核膜）。
酶
酶的概念：
酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质及核酸，又称为生物催化剂。
三层含义（P141）。
酶的特点：
第一酶具有高效性；第二酶具有专一性。
（一）.酶的化学本质：
除核酶外，酶都是蛋白质。
根据酶的组成成分，酶可分为：
单成分酶（单纯酶）、多成分酶（复合酶，缀合酶）。
脱辅酶与辅酶因子作用不同：
（P144）
根据酶的结构特点及分子组成形式分为：
（1）.单体酶，
（2）.寡聚酶，（3）.多酶复合体。
酶的系统编号：
根据上述酶的系统分类方法，国际酶学委员会还对每个酶做了统一编号，一个酶只有一个编号，因此不会混淆。
酶的系统编号由“EC”加四个阿拉伯数字组成，每个数字之间以“.”隔开。
根据酶所催化反应的性质，由酶学委员会规定，将酶分为六大类：
.氧化还原酶类：
催化氧化还原反应，通式：
AH2+B→BH2+A其中：
A为质子供体，B为质子受体如：
乳酸脱氢酶催化的反应：
乳酸＋NAD+→丙酮酸＋NADH22.转移酶类：
催化底物之间基团的转移反应.
通式：
AR+B→BR+A其中：
R为转移基团，R不为2H如：
己糖激酶、转氨酶、脂酰转移酶、糖基转移酶等。
3.水解酶类：
催化底物的水解反应，通式：
AB+H2O→AH+BOH4.裂合酶类：
催化底物裂解或缩合反应，通式：
AB→A+B5.异构酶类：
催化同分异构体的底物之间相互转换，通式：
A→B其中：
A、B为同分异构，如磷酸甘油酸变位酶、6－磷酸葡萄糖异构酶等。
6.合成酶类：
也称连接酶类，催化两种或两种以上化合物合成一种化合物的反应。
反应需吸收能量，通常与ATP的分解相偶连，ATP分解产生能量用于合成反应。
通式：
A+B+ATP→AB+ADP+Pi或A+B→AB+AMP+PPi如：
乙酰辅酶A羧化酶催化的反应：
CH3COC0A+CO2+ATP→HOOCCH2COC0A+AMP+PPi
锁钥学说：
认为底物分子或底物分子的一部分象钥匙那样，专一地楔入到酶的活性中心部位，也就是说底物分子进行化学反应的部位与酶分子活性中心具有紧密互补的关系。
这种学说不能解释酶活性中心的结构与底物和产物结构都吻合的现象，也不能解释酶专一性中的所有现象。
诱导契合学说：
该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状。
酶是生物大分子，相对分子质量很大，而与酶反应的底物一般是相对分子质量较小的分子，有时即使是大分子底物时，反应也是逐步进行的，酶仅与大分子底物中的一小部分作用。
与底物接触并且发生反应的部位就称为酶的活性中心。
对于结合酶来说，辅酶或辅基往往是活性中心的组成成分。
酶的活性部位通常是由结合部位与催化部位组成的。
有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，这种无活性状态的酶的前体称为酶原（zymogen）。
酶原向活性的酶转化的过程称为酶原的激活。
酶原激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
酶促反应速率的概念：
以单位时间内底物浓度的减少量或者产物浓度的增加量过来表示。
通常酶促反应速率在反应早期阶段保持不变，此后随反应时间增加而逐渐降低，因此为消除干扰因素，测定酶促反应速率的正确方法是测定酶促反应的初速率。
底物浓度对反应速度的影响:
在底物浓度很低时，反应速度随底物浓度的增加而急骤加快，两者呈正比关系，表现为一级反应。
随着底物浓度的升高，反应速度不再呈正比例加快，反应速度增加的幅度不断下降。
如果继续加大底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。
此时，无论底物浓度增加多大，反应速度也不再增加，说明酶已被底物所饱和。
所有的酶都有饱和现象，只是达到饱和时所需底物浓度各不相同而已。
Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
在一定范围内，反应速度达到最大时对应的温度称为该酶促反应的最适温度。
最适温度不是酶的特征常数，因为一种酶的最适温度不是一成不变的，它要受到酶的纯度、底物、激活剂、抑制剂、酶反应时间等因素的影响。
因此，酶的最适温度与其它反应条件有关。
大多数酶的活性受pH影响显著，在某一pH下表现最大活力，高于或低于此pH，酶活力显著下降。
酶表现最大活力的pH称为酶的最适pH（optimumpHpHm）。
能使酶活性提高的物质，都称为激活剂（activator），其中大部分是离子或简单的有机化合物。
凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂（inhibitor）。
使酶变性失活（称为酶的钝化）的因素如强酸、强碱等，不属于抑制剂。
通常抑制作用分为可逆性抑制和不可逆性抑制两类。
竞争性抑制:
抑制剂I和底物S对游离酶E的结合有竞争作用，互相排斥，已结合底物的ES复合体，不能再结合I。
同样已结合抑制剂的EI复合体，不能再结合S。
非竞争性抑制:
抑制剂I和底物S与酶E的结合完全互不相关，既不排斥，也不促进结合，抑制剂I可以和酶E结合生成EI，也可以和ES复合物结合生成ESI。
底物S和酶E结合成ES后，仍可与I结合生成ESI，但一旦形成ESI复合物，再不能释放形成产物P。
酶活力的概念：
指酶催化特定化学反应的能力。
其大小通常用在一定条件下酶催化某一特定化学反应的速度来表示。
一定量的酶制剂催化某一化学反应速度快，活力大；反之，活力小。
酶的活力单位：
在最适温度下，每秒钟能催化1摩尔底物转化为产物所需要的酶量定义为1Kat。
酶的比活力：
每单位酶蛋白所含的活力单位数。
酶活力的调节方式：
（P168）变构酶又称为别构酶，指酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后，引起酶的构象的改变，进而改变酶的活性状态，酶的这种调节作用称为变构调节（allostericregulation），具有变构调节的酶称变构酶（allostericenzyme）。
凡能使酶分子发生别构作用的物质称为变构剂（effector）。
共价修饰酶，指一类可在其它酶的作用下其结构通过共价修饰，使该酶活性发生改变，这种调节称为共价修饰调节（covalentmodificationregulation），这类酶称为共价修饰酶（prosessingenzyme）。
同工酶（isoenzyme）是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子组成形式、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
具有催化活性的酶性RNA称为核酶。
抗体酶是具有催化能力的免疫球蛋白，又称为催化性抗体。
维生素和辅酶
维生素B1又名硫胺素（thiamine），是由一个嘧啶环和一个噻唑环构成，又称噻嘧胺。
体内的活性型为焦磷酸硫胺素。
生理功能及缺乏症：
以TPP形式参与糖代谢，为丙酮酸、α-酮戊二酸氧化脱羧酶系的辅酶。
缺VB1，TPP不能合成，糖类物质代谢中间产物α-酮酸不能氧化脱羧而堆积，造成“脚气病”。
VB1可抑制胆碱酯酶的活性，减少乙酰胆碱水解。
乙酰胆碱有增加肠道蠕动及腺体分泌的作用，有助于消化。
缺VB1，消化液分泌减少，肠胃蠕动减少，出现食欲不振，消化不良。
酵母中含维生素B1最多，其他食物中含量多不高。
五谷类多集中在胚芽及皮层中。
瘦肉、核果和蛋类的含量也较多。
酵母、细菌和高等植物能合成维生素B1。
维生素B2缺乏时，可引起口角炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎、羞明等症。
成人每日需要量为1.2～1.5mg，常用红细胞中的谷胱甘肽还原酶活性来检查体内维生素B2的含量。
维生素C又称L-抗坏血酸（ascorbicacid）。
分子中C2及C3位上的两个相邻的烯醇式羟基极易分解释放H+，因而呈酸性，又因其为烯醇式结构，C2及C3位羟基上两个氢原子可以全部脱去而生成脱氢抗坏血酸。
脱氢抗坏血酸在有供氢体存在时，又能接受2个氢原子再转变为抗坏血酸。
脱氢抗坏血酸还可水解成为无活性的L-二酮古洛糖酸。
L-抗坏血酸为天然生理活性型。
L-脱氢抗坏血酸虽然也具有生理意义，然而在血液中以前者为主，后者仅为前者的1/15。
维生素C为片状晶体，具有强还原性。
人体不能合成维生素C，维生素C广泛存在于新鲜蔬菜及水果中，植物中含有的抗坏血酸氧化酶能将维生素C氧化为无活性的二酮古洛糖酸，所以储存久的水果、蔬菜中的维生素C的含量会大量减少。
干种子中虽然不含有维生素C，但一发芽便可合成，所以豆芽等是维生素C的重要来源。
果蔬是维生素C的最好来源。
植物体内维生素C由葡萄糖转化而来。
生理功能及缺乏症：
促进胶原蛋白的合成。
维生素C是胶原脯氨酸羟化酶及胶原赖氨酸羟化酶维持活性所必需的辅助因子，体内的结缔组织、骨及毛细血管的重要构成成分也离不开胶原。
在创伤愈合时，结缔组织的生成是其前提。
所以维生素C对创伤的愈合是不可缺少的，如果缺乏必然会因胶原蛋白合成异常导致皮肤易损伤，牙齿易松动，毛细血管破裂及创伤不易愈合即所谓的坏血病。
维生素C能保护维生素A、E免遭氧化，还能促使叶酸转变成为有活性的四氢叶酸。
我国建议成人每日的需要量为60mg。
维生素C缺乏时可患坏血病，主要为胶原蛋白合成障碍所致，可出现皮下出血、肌肉脆弱等症。
正常状态下因体内可储存有维生素C，坏血病的病状在维生素C缺乏后3～4个月才能出现。
维生素A：
维生素A又称抗干眼病维生素。
天然的维生素A有两种形式:
A1及A2
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