山东专升本生物化学重点资料.docx
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山东专升本生物化学重点资料
第一章蛋白质的结构功能
蛋白质的功能：
1、作为生物催化剂（酶）；2、代谢调节作用；3、免疫保护作用；4、物质的转运和传出；5、运动与支持作用；6、参与细胞间的信息传递；7、氧化供能；
蛋白质：
由许多氨基酸通过肽键连接组成、折叠成特定的空间结构、并具有特定的生物学功能的多肽。
肽单元：
指参与肽键的6个原子（Cα1、C、O、N、H、Cα2）位于同一平面，构成了所谓的肽单元。
超二级结构：
在许多蛋白质分子中，可有2个或2个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个有规律的二级结构组合，称超二级结构。
模体：
是蛋白质分子中具有特定空间构和特定功能的结构成分。
结构域：
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域。
镰状红细胞贫血：
为血红蛋白的β亚基的第6位谷氨酸变成了缬氨酸，即酸性氨基酸被中性氨基酸替代，使原来溶于水的血红蛋白聚集成丝，相互黏着，导致红细胞变形成为镰刀状而极易破碎，产生贫血。
疯牛病：
由脘病毒蛋白（PrP）引起的一组人和动物神经退行性变，这类疾病具有传染性、遗传性、散在发病的特点。
由于玩病毒蛋白的二级结构α-螺旋在某种未知蛋白的作用下可转变成分子中多数为β-折叠的PrP称为PrPSC。
PrPSC对蛋白酶不敏感，水溶性差，而且对热稳定，可相互聚集，最终形成淀粉样纤维沉淀而致病。
蛋白质变性：
在某些物理和化学因素的作用下，其特定的空间结构破坏，即有序的空间结构变为无序的空间结构，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失。
一般主要发生在二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸的改变。
蛋白质沉淀：
即蛋白质变性后疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕而聚集，因而从溶液中稀出，这一现象被称为蛋白质沉淀。
复性：
当蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后有些蛋白质仍可恢复或部分恢复原有构象和功能，称复性。
蛋白质的凝固作用：
蛋白质经强酸、强碱变性后，仍能溶于强酸或强碱溶液中，此时将PH值调定等电点，则变性的蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸或强碱溶液中，如果在加热则絮状物将变为较坚固的凝块，此凝块不溶于强酸、强碱中，这现象称蛋白质的凝固作用。
双缩脲反应：
蛋白质或多肽链分子中的肽键，在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色称为双缩脲反应。
必需氨基酸：
人体（或其它脊椎动物）必不可少，而机体内又不能合成的，必须从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。
对成人来说，这类氨基酸有8种，包括赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸和苯丙氨酸。
对婴儿来说，组氨酸也是必需氨基酸。
除甘氨酸外均属L-α-氨基酸；
在合成尿素的鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸代琥珀酸不参与蛋白质的合成；
脯氨酸（pro）为亚氨酸其结构最常见β转角，甲硫氨酸met
含两个羧基的氨基酸是：
谷氨酸、天冬氨酸
含巯氨基酸：
甲硫氨酸（蛋氨酸）、半胱氨酸、胱氨酸；
支链氨基酸：
缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸。
芳香族氨基酸：
苯丙氨酸、色氨酸、氨酸。
精、赖、组为碱、天冬、谷为酸。
生酮氨基酸：
亮氨酸、赖氨酸；
生酮兼生糖氨基酸：
异色酪苯苏。
2个半胱氨酸脱氢后以二硫键相连接形成胱氨酸。
脯氨酸与赖氨酸分别被羟化为羟脯氨酸、羟赖氨酸。
蛋白质的一级结构：
即肽链的氨基酸从氨基末端到羧基末端排列的顺序。
主要化学键为肽键、部分二硫键。
蛋白质的二级结构：
指蛋白质分子中某一段肽链局部的空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置。
主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。
主要化学键为氢键；
蛋白质的三级结构：
指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链中的所有原子在三维空间的排布位置。
主要次级键：
疏水键或疏水作用力、氢键、盐键、范德华力键，肽键和个别二硫键。
蛋白质的四级结构：
蛋白质分子中各个亚基的空间排布、亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。
主要有盐键、氢键、离子键。
α-螺旋上升一圈螺距为0.54个nm，含3.6个氨基酸。
谷胱甘肽：
由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成。
特点：
1、第一个肽键为非α肽键；2、巯基为主要功能基团；3、具有解毒功能，可于外源性嗜电子毒物如致癌物、药物结合；4、抗氧化剂，可维持红细胞膜的完整性。
蛋白质变性后导致：
1、黏度增加；2、溶解度降低；3、结晶能力消失；4、生物学活性丧失；5、易被蛋白酶水解；
蛋白质的理化性质：
1、蛋白质具有两性电离性质；2、蛋白质具有胶体性质；3、蛋白质的空间结构破坏引起变性；4、蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰。
；5、应用蛋白质呈色反应可测定溶液中蛋白质含量。
蛋白质变性的因素：
物理因素：
加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波等；化学因素：
生物碱试剂，加强酸、强碱、重金属盐、甲醛等
第二章核酸的结构与功能
核酸：
是以核苷酸为基本组成单位的生物信息大分子，具有复杂的结构和重要的生物学功能。
核小体：
为染色质的基本组成单位，由DNA和组蛋白（H1、H2A、H2B、H3、H4，5中组蛋白）共同构成。
核酶：
亦称催化性小RNA，是细胞内具有催化功能的一类小分子RNA，具有催化特定RNA降解的活性，在哪RNA的剪接修饰中起重要作用。
DNA变性：
某些理化因素（温度、PH值、离子强度等）会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂使DNA双链解离为单链。
这种现象称DNA变性。
增色效应：
在DNA解链过程中，更多的共轭双键得以暴露含有DNA的溶液在260nm处的吸光度随之增加。
这种现象称为DNA的增色效应；
TM值又称DNA的解链温度：
在DNA解链过程中紫外吸收光度的变化△A260达到最大变化值的一半时所对应的温度定义为DNA的解链温度；
TM值与DNA的长短、碱基的GC含量相关，其中与碱基含量GC、离子强度呈正相关。
DNA的复性：
当释放DNA的变性条件缓慢去除后，两条解链的互补链可重新配对，恢复原来的双链结构，这一现象称为复性。
退火：
即热变性的DNA经缓慢冷却后可以复性，这一过程称为退火；
分子杂交：
又称杂化双链即将不同种类的DNA单链或RNA放在同一溶液中，只要两种核苷酸之间存在着一定程度的碱基配对关系，他们就可以形成杂化双链；
限制性核酸内切酶：
即有些核酸内切酶要求酶切位点具有核酸序列特异性，称为限制性核酸内切酶。
茎环结构：
tRNA存在着一些核苷酸序列，能够通过互补配对原则，形成局部的、链内的双键结构，在形成这些双键结构的序列之间的不能配对的序列则膨出形成环状的茎环结构或称发夹结构。
核苷酸完全水解释放出等摩尔的碱基、磷酸、戊糖。
DNA碱基：
AGCT；RNA碱基：
AGCU；
DNA的核糖C-2´没有OH叫脱氧核糖核酸，而RNA核糖C-2´有OH称核糖核酸。
环腺苷酸cAMP与环鸟甘酸cGMP是细胞信号转导过程中的第二信使，具有调控基因表达作用。
核糖与碱基之间以糖苷键连接；
DNA是生物遗传信息的载体，并为基因的复制和转录提供力模板。
它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。
核酸的一级结构是构成RNA的核糖核酸或DNA的脱氧核糖核酸自5´端到3´端的排列顺序，由于核苷酸之间的差异在于碱基的不同，因此核苷酸的一级结构也就是它的碱基序列。
DNA的二级结构是双螺旋结构；
DNA的双螺旋结构揭示了DNA作为遗传信息载体的物质本质，为DNA作为复制模板和基因转录模板提供了结构基础。
DNA双螺旋螺距为3.4nm,直径为2.0nm，每个螺旋有10.5（10）个碱基对，每相邻的碱基对平面的垂直距离为0.34个nm；
DNA双螺旋的特性：
1、DNA由两条多聚核苷酸链组成；2、核糖与磷酸位于外侧；3、DNA双链之间形成互补碱基对；4、碱基对的疏水作用力与氢键共同维持着DNA双螺旋结构的稳定。
NDA的高级结构是超螺旋结构；
原核生物DNA大部分为环状超螺旋结构；真核生物DNA以核小体为单位形成的高度有序的致密结构；
真核生物染色体有端粒、着丝粒两个功能区；
RNA的功能：
1、构成遗传密码，传递DNA所携带的遗传信息；2、用三个连续的核苷酸作为密码子以决定蛋白质的氨基酸排列顺序。
rRNA:
核糖体组成成分；为细胞内含量最多的RNA。
mRNA：
蛋白质合成的模板，种类多、寿命短、数量少。
tRNA:
作为氨基酸转运的载体；含稀有碱基最多。
不均一核RNA（hnRNA）:
成熟mRNA的前体；
核小RNA（snRNA）：
参与hnRNA的间接转运；
核仁小RNA（snoRNA）：
rRNA加工和修饰；
mRNA的特点：
1、的5´-端有特殊的帽状结构；2、真核生物mRNA的3´-端有多聚腺苷酸尾；3、mRNA的碱基序列决定蛋白质的氨基酸序列；
tRNA的特点：
1、含有多种稀有碱基；双氢尿嘧啶（DHU）、假尿嘧啶（Ψ）、甲基化的嘌呤（M7G、M7A）
2、tRNA含有茎环结构；由于有茎环结构存在，tRNA的二级结构呈现出酷似三叶草的形状，所有的tRNA具有相似的到L型结构，为DHU环、TΨC环在空间结构上相距很近。
3、tRNA的3´-端可连接氨基酸；所有的tRNA的3´-端都是以CCA三个核苷酸结束的。
4、tRNA的反密码子能够识别mRNA上的密码子。
以rRNA为组分的的核糖体是蛋白质合成的场所，真核生物rRNA为：
5.8SrRNA、18SrRNA：
二级结构呈花状、28SrRNA；
原核生物rRNA为：
5SrRNA、16SrRNA、23SrRNA；
核酸的理化性质：
1、核酸分子具有强烈的紫外吸收；嘌呤和嘧啶都含共轭双键，因此碱基、核苷、核苷酸、核酸在紫外波段有较强的光吸收，最大吸收值在260NM附近。
2、DNA变性是双链解离为单链的过程；
3、变性的核酸可以复性或形成杂化双链；
RNA与DNA的主要异同点？
相同点：
二者都是核酸，基本单位都是核苷酸；
不同点：
1、RNA的是核糖核苷酸，分子中含核糖。
而DNA是脱氧核糖核苷酸，分子中含脱氧核糖；
2、DNA是双螺旋结构，RNA是单链结构；
3、DNA主要分布在细胞核中、少量细胞质中，而RNA主要分布在细胞质中，细胞核中少量；
4、DNA的碱基为AGCT，而RNA的碱基为AGCU；
第三章酶
酶：
酶是由活细胞产生的，对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。
多酶体系：
为几种具有不同功能的酶可彼此聚合形成的多酶复合物；
酶的化学修饰调节：
即一种酶在另一种酶的催化下，酶分子加上或去除某种基团从而改变酶的活性，此种调节方式称之为酶的化学修饰调节。
酶原的激活：
即酶原在特定条件下水解掉特定的肽键使酶的分子构象发生改变，进而形成酶的活性中心，此过程为酶原的激活过程。
酶原：
有些酶在细胞合成或初分泌、或在其发挥催化功能前处于无活性的状态，这种无活性的酶前体称作酶原。
别构调节：
即体内一些代谢物可与某些酶的活性中心以外的某个部位非共价可逆性结合，引起酶构象改变，从而改变酶的活性，酶的这种调节方式称为别构调节或变构调节。
酶的活性中心或活性部位：
是酶分子中能与底物特异性结合并能催化底物转变为产物，具有特定三维结构的区域。
酶的正协同效应：
如效应剂与酶的一个亚基结合，此亚基的别构效应使相邻的亚基也发生别构，并增加对此效应剂的亲和力，这种协同效应称为正协同效应。
若后续效应亚基的别构降低对此效应剂的亲和力则称为负协同效应。
同工酶：
是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不相同的一组酶。
活化能：
是指在一定温度下，1摩尔反应物从基态转变为过渡态所需要的自由能，即过渡态中间物比基态反应物高出的那部分能量。
酶的转换常数；即当酶被底物完全饱和时，单位时间内每个酶分子所能催化底物转变为产物的分子数，称为酶的转换常数；
酶的抑制剂：
凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂；
酶蛋白与辅助因子结合在一起称全酶，酶蛋白及辅助因子单独存在时均没有活性，只有全酶才具有催化作用。
辅助因子分为辅酶（与酶蛋白结合疏松）、辅基（与酶蛋白结合紧密）
金属激活酶：
有的金属离子虽为酶的活性中心所必需，但与酶的结合是可逆结合，这类酶称为金属激活酶。
酶的必需基团：
酶分子中氨基酸残基的侧链由不同的化学基团组成，其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作为酶的必需基团。
位于酶活性中心内的必需基团又有结合基团与催化基团之分。
结合基团识别与结合底物和辅酶，形成酶-底物过渡态复合物。
催化基团：
影响底物中的某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应，进而转变成产物。
酶促反应中酶蛋白决定酶的专一性；而辅酶起传递基团的作用。
酶的活性中心具有三维结构，往往形成裂缝、凹陷。
这些裂缝、凹陷由酶的特定空间构象所维持，深入到酶分子的内部，且多由氨基酸残基的疏水基团组成，形成疏水口袋。
乳酸脱氢酶（LDH）由骨骼肌（M）型、心肌（H）型组成，包括LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M2）、LDH4（HM3）、LDH5（M4），LDH1、LDH2在心肌含量最高而LDH4、LDH5在骨骼肌含量最高、肝脏次之。
肌酸激酶（CK）：
由骨骼肌（M）型、脑（B）型组成；脑中含CK1（BB）型，心肌含CK2（MB），骨骼肌含CK3（MM）。
心肌梗死后3-6小时血中CK2含量升高，12-24小时达到高峰，3-4天恢复正常。
酶与一般的催化剂一样，通过降低反应的活化能，从而提高反应速率。
酶与底物结合形成中间产物的机制：
1、诱导契合作用使酶与底物密切结合；2、邻近效应与定向排列使诸底物正确位于酶的活性中心；3、表面效应使底物分子去溶剂化；
酶的亲电催化：
是酶活性中心内的亲电子基团与富含电子的底物形成共价键。
不可逆性抑制剂与酶共价结合：
有机磷农药可特异性的与胆碱酯酶活性中心的丝氨酸残基的羟基不可逆性结合，使胆碱酯酶失活，导致乙酰胆碱堆积，引起胆碱能神经兴奋，病人可出现恶心、呕吐、多汗、肌肉震颤、瞳孔缩小、惊厥等一系列症状；
可给与乙酰胆碱拮抗剂阿托品和胆碱酯酶复活剂碘解磷定、氯解磷定；
重金属离子（Hg2+、Ag+、As3+、Pb2+）可与巯基酶分子中的巯基相结合使酶失活。
二巯基丙醇、二巯基丁二酸锑钠可解除这类抑制剂对巯基酶的抑制。
可逆性抑抑制剂与酶非共价结合：
Vmax不变、Km值增加。
如：
竞争性抑制剂丙二酸与琥珀酸竞争性结合琥珀酸脱氢酶
磺胺类药物与细菌合成需要的对氨基苯甲酸竞争性结合二氢叶酸合成酶，导致四氢叶酸合成减少，干扰一碳单位的代谢，进而影响核酸的合成，抑制细菌生长。
非竞争抑制剂结合活性中心之外的调节位点；Vmax降低，Km不变；
反竞争性抑制剂的结合位点由底物诱导产生；Vmax降低、Km降低；
酶活性的调节：
别构调节、酶促化学修饰调节；
酶可分为：
氧化还原酶：
如乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、细胞色素氧化酶、过氧化物酶、过氧化氢酶等；转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶类：
变位酶、表构酶、异构酶、消旋酶等
Km与Vmax的意义？
1、Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度；
2、Km值是酶的特征性常数；
3、Km值在一定条件下可表示酶对底物的亲和力：
即Km值越大、酶对底物的亲和力越小；Km越小，酶对底物的亲和力越大；
4、Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率；
5、酶的转换常数；即当酶被底物完全饱和时，单位时间内每个酶分子所能催化底物转变为产物的分子数，称为酶的转换常数；
金属离子作为酶的辅助因子的主要作用?
1、作为酶活动中心的组成部分参加催化反应；
2、作为连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物；
3、金属离子还具有中和电荷，减小静电斥力，有利于酶于底物的结合；
4、金属离子与酶结合后还可稳定酶的空间构象；
酶原激活的意义？
1、避免酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用。
2、有的酶原可视为酶的存储形式，在需要时酶原适时的转变成有活性的酶，发挥催化作用。
3、胃肠道粘膜及肠道寄生虫均有抵抗消化酶的抗酶物质。
简述影响酶促反应动力学的因素?
1、底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线；
2、底物足够时酶浓度对酶促反应速率的影响呈直线关系；
3、温度对酶促反应速率的影响具有双重作用；
4、PH值通过改变酶分子及底物分子的解离状态影响酶促反应速率；
5、抑制剂可以降低酶促反应速率；
6、激活剂可以提高酶促反应速率；
酶与一般催化剂的异同点?
1、在化学反应前后没有质和良的改变；2、它们都只能催化热力学允许的化学反应；3、只能加速化学反应的进程，而不改变其反应的平衡点。
酶促反应的特点：
1、酶对底物具有极高的催化效率；比一般的催化性高107-1013倍。
2、酶对底物具有高度的特异性；即绝对专一性、相对专一性、立体异构特性。
3、酶的活性或酶量具有可调节性；体内许多酶的活性或酶量受体内代谢物或激素的调节。
4、酶具有不稳定性；酶的化学本质是蛋白质，可受多种理化因素的影响使酶变性而失去活性。
简述酶与医学的关系？
1、许多疾病与酶的质和量异常相关；如络氨酸酶缺乏引起白化病，苯丙氨酸羟化酶缺乏导致精神幼稚化。
2、体液中酶活性的改变可作为疾病的诊断指标；如肝炎时ALT升高，急性胰腺炎时血、尿淀粉酶升高；
3、某些酶可作为药物用于疾病的治疗；如胃蛋白酶作为助消化的药物，尿激酶、链激酶用于溶解血栓。
第五章维生素与无机盐
维生素：
人体内不能合成或合成甚少，不能满足机体需要，必须由食物供给，维持正常生命活动过程所必需的一组低分子量有机化合物。
可分为脂溶性维生素：
A、D、E、K；水溶性维生素；
微量元素：
指人体每日需要量在100mg以下的化学元素，主要包括铁、碘、铜、锌等。
常量元素主要有钠、钾、钙、磷等；
第六章葡萄糖的代谢
糖酵解：
一分子葡萄糖在胞质中裂解为两分钟的丙酮酸，是葡萄糖无氧氧化与有氧氧化的共同起始途径，称为糖酵解。
乳酸发酵：
在不能利用氧或供养不足时，人体将丙酮酸在胞质中还原生成乳酸的过程称为乳酸发酵；
乙醇发酵：
在某些植物或微生物中，丙酮酸可转变为乙醇和二氧化塘，称为乙醇发酵；
有氧氧化：
机体利用氧将葡萄糖彻底氧化成CO2和CHO2的反应过程称为有氧氧化。
磷酸戊糖途径：
是指从酵解的中间产物葡糖6-磷酸开始形成旁路，通过氧化基团转移两个阶段生成果糖-6-磷酸和3-磷酸甘油醛，从而返回糖酵解的代谢途径，亦称磷酸戊糖途径。
蚕豆病：
因还原型谷胱甘肽是体内重要的抗氧化剂，可以保护一些含巯基的蛋白质或酶免受氧化剂，尤其是过氧化物的损害。
其对红细胞而言更为重要，可以保护红细胞膜的完整性。
因其蚕豆病患者体内缺乏葡糖-6-磷酸脱氢酶，红细胞不能经磷酸戊糖途径获得充足的NADPH难以使谷胱甘肽保持还原状态，因而表现出红细胞易于破裂，发生溶血现象，常在食用蚕豆（是强氧化剂）后出现，故称蚕豆病。
糖异生：
在饥饿状况下由非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸）转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生；
无效循环：
当在底物循环中，催化互变反应的两种酶活性相等，代谢不向任何方向推进，结果仅是无谓的消耗ATP而释放热能，形成无效循环。
丙酮酸羧化支路：
即在糖异生的过程中，为绕过糖酵解途径中丙酮酸激酶所催化的不可逆反应，丙酮酸需经丙酮酸羧化酶和磷酸稀醇式丙酮酸羧激酶作用生成磷酸稀醇式丙酮酸的过程。
葡萄糖是糖的运输形式，糖原是葡萄糖的存储形式；
1mol葡萄糖完全氧化为CO2、CHO2释放2840KJ的能量，糖也是机体重要的碳源，糖代谢的中间产物可以转变为氨基酸、脂肪酸、核苷酸；
葡萄糖的分解代谢主要包括：
葡萄糖的有氧氧化生成CO2、CHO2；葡萄糖的无氧氧化生成乳酸；磷酸戊糖途径生成磷酸核糖、NADPH。
饱食后葡萄糖可聚合成糖原、储存在肝脏和肌组织当中，以便短期饥饿时补充血糖或分解利用。
在长期饥饿时有些非糖物质如乳酸、丙酮酸还可以转变为葡萄糖或糖原；
吸收入血的葡萄糖需依赖葡萄糖转运蛋白（GLUT）进入细胞内代谢，其中GLUT4主要存在脂肪与肌组织中以胰岛素依赖的方式摄取葡萄糖，若1型糖尿病患者由于胰岛素分泌不足，无法使脂肪或肌组织中的GLUT4转位至细胞膜，阻碍了血中葡萄糖转运进入靶细胞。
糖的无氧氧化分为两个阶段：
第一阶段是糖酵解，第二阶段是乳酸生成都是在胞质中进行的。
在葡糖糖的无氧氧化过程中有3步不可逆反应与两次磷酸化：
第1步己糖激酶催化葡萄糖磷酸化生成葡糖-6-磷酸，发生的第一次磷酸化，第一个限速步骤，此反应消耗1分子ATP。
第3步由磷酸果糖激酶1催化果糖-6-磷酸转变为果糖-1，6-二磷酸，第二次磷酸化反应，第二个限速步骤，此反应消耗1分子ATP。
第10步有丙酮酸激酶催化磷酸烯醇式丙酮酸将高能磷酸基转交给ADP生成ATP和丙酮酸,第二次底物水平磷酸化，第三个限速步骤，产生一分子ATP。
过程中的两次底物水平磷酸化：
在第7步反应中由磷酸甘油酸激酶催化3磷酸甘油醛上混合酸酐的磷酸基从羧基转移给ADP形成1分子ATP和3-磷酸甘油酸，第一次底物水平磷酸化。
酸酐来自第6步反应过程无机磷酸与3-磷酸甘油醛的醛基氧化脱羧生成羧基结合形成高能化合物的酸酐。
第10步有丙酮酸激酶催化磷酸烯醇式丙酮酸将高能磷酸基转交给ADP生成ATP和丙酮酸,第二次底物水平磷酸化，产生一分子ATP。
其高能磷酸键来自糖酵解第9步反应释放自由能使分子内部电子重排和能量从新分布形成的。
在糖酵解过程中的第6步反应由3-磷酸甘油醛脱氢酶催化3-磷酸甘油醛氧化生成1，3-二磷酸甘油酸，其中以NAD+为辅基接受氢和电子，生成还原型辅酶1，可参与无氧酵解乳酸的还原，也可进入辅酶1氧化呼吸链产生1.5或2.5分子的ATP。
第2阶段丙酮酸还原为乳酸；此反应由乳酸脱氢酶催化，由糖酵解中的第6步反应产生的NADH2提供氢。
糖酵解调控的3个关键酶：
即己糖激酶、磷酸果糖激酶1、丙酮酸激酶；其中磷酸果糖激酶1对调节糖酵解的速率最重要，此酶的别构抑制剂：
ATP和柠檬酸，别构激活剂：
AMP、ADP、果糖-1,6-二磷酸和果糖-2,6-二磷酸；
丙酮酸激酶的构激活剂是果糖-1,6-二磷酸，而ATP则有抑制作用。
己糖激酶受其产物葡糖-6-磷酸的反馈性抑制。
在葡萄糖无氧氧化过程中每分子磷酸丙糖进行两次底物水平磷酸化，可生成2分子ATP，因此1mol葡萄糖可生成4molATP。
扣除在糖酵解消耗的2分子ATP，净生成2分子ATP。
1mol葡萄糖经无氧氧化生成2分子乳酸可释放196Kj能量。
糖的有氧氧化分为3个阶段：
第一阶段葡萄糖在胞质中经糖酵解生成丙酮酸；第二阶段丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰辅酶A；第三阶段乙酰辅酶A进入柠檬酸循环，并偶联进行氧化磷酸化生成ATP；
第二阶段丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰辅酶A由丙酮酸脱氢酶复合体催化，丙酮酸脱氢酶复合体催化存在于线粒体，由丙酮酸脱氢酶（E1），二氢硫辛酰胺转乙酰酶（E2），二氢硫辛酰胺脱氢酶（E3）按一定比例合成的。
其辅酶有焦磷酸硫胺素TPP（vitB1）、硫辛酸、FAD（vitB12）、NAD+（vitBPP）、和COA（泛酸）。
丙酮酸脱氢酶（E1）的辅酶是焦磷酸硫胺素TPP；二氢硫辛酰胺脱氢酶（E3）的辅酶是FAD、NAD+
第三阶段柠檬酸循环也叫三羧酸循环，亦称Krebs循环。
由乙酰CoA（来自三大营养物质的分解代谢）与草酰乙酸缩合生成含有6碳3个羧基的柠檬酸，在进过4次脱氢生成4分子还原当量、3个不可逆反应，2次脱羧生成2分子CO2、1次底物水平磷酸化生成1分子ATP，最终生成草酰乙酸在进入下一轮循环。
柠檬酸循环的4次脱氢：
柠檬酸循环的3个不可逆反应与2次脱羧产生2分子CO2：
第1步：
乙酰-CoA和草酰乙酸缩合成柠檬酸由柠檬酸合成酶催化的第一个限速步骤，此反应不可逆。
第3步：
异柠檬酸氧化脱羧转变为α-酮戊
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