生物化学期末复习题答案.docx
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生物化学期末复习题答案
生物化学
（一）复习思考题
一、名词解释
核酶;全酶;维生素;氨基酸;中心法则;结构域；锌指蛋白;第二信使;α－磷酸甘油穿梭;底物水平磷酸化；呼吸链蛋白；波尔效应（）；葡萄糖异生；可立氏循环（）
1.全酶：
脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为全酶，即全酶=脱辅酶+辅因子。
2.维生素：
是维持机体正常生理功能所必需的，但在体内不能合成或合成量不足，必须由食物提供的一类低分子有机化合物。
3.氨基酸：
蛋白质的基本结构单元。
4.中心法则：
是指遗传信息从传递给，再从传递给蛋白质，即完成了遗传信息的转录和翻译的过程。
5.结构域：
又称（模块），在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲折叠，组装成几个相对独立，近似球形的三维实体。
6.锌指蛋白：
结合蛋白中2个,2个结合一个.
7.第二信使：
指在第一信使同其膜受体结合最早在新报内侧或胞浆中出现，仅在细胞内部起作用的信号分子，能启动或调节细胞内稍晚出现的反应信号应答。
8.α-磷酸甘油穿梭：
该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中，它是借助于α-磷酸甘油与磷酸二羟丙酮之间的氧化还原转移还原当量，使线粒体外来自的还原当量进入线粒体的呼吸链氧化。
9.底物水平磷酸化：
底物转换为产物的同时，伴随着的磷酸化形成.
10.呼吸链：
电子从到O2的传递所经历的途径形象地被称为电子链，也称呼吸链。
11.G蛋白：
是一个界面蛋白，处于细胞膜内侧，α,β,γ3个亚基组成.
12.波尔效应:
增加2的浓度，降低能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应，降低血红蛋
白对O2的亲和力，促进O2释放，反之，高浓度的O2也能促进血红蛋白释放和2.
13.葡萄糖异生：
指的是以非糖物质作为前体合成葡萄糖的作用。
14.可立氏循环：
肌肉细胞内的乳酸扩散到血液并随着血液进入肝脏细胞，在肝细胞内通过葡萄糖异生途径转变为葡萄糖，又回到血液随血流供应肌肉和脑对葡萄糖的需要。
二、填空
1.维持蛋白质二级结构稳定性的次级键主要有氢键。
2.蛋白质的二级结构常见有α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲等类型。
3.维持蛋白质胶体溶液稳定性的因子主要有两个：
水化层、双电层。
4.β-胡萝卜素作为维生素A的来源，在小肠内可被酶分解形成2分子的维生素A分子。
5.酶对底物的催化具有高度的专一性和高效性；影响酶催化效率的因素有：
底物与酶的邻近效应和定向效应、_底物的形变和诱导契合、酸碱催化、共价催化。
6.可逆的共价修饰是酶活性调节方式之一，具有可逆的修饰的酶通常利用以下几种方式进行共价修饰：
磷酸化、腺苷酰化、尿苷酰化、甲基化和核糖基化，其中磷酸化是生物体内最常见的一种酶活性的调节方式。
7.在水溶液中，、、、、、这几种残基中的趋向于分布于球蛋白的表面，趋向于分布
球蛋白的内部，而则在球蛋白中的分布比较均匀。
8A催化的水解，专一性地切开嘧啶核苷酸3'键，其催化形成的产物是3ˊ嘧啶核苷酸或
以3ˊ嘧啶核苷酸结尾的寡聚核苷酸。
9.羧肽酶催化肽链C末端的肽键水解，对碱性氨基酸较为敏感。
10.维生素D具有调节体内钙离子的作用,儿童缺乏会引起佝偻病，成人缺乏可引起软骨病。
11.辅酶I和均含有烟酰胺腺嘌呤二核苷酸。
19.维持蛋白质三级结构稳定的次级键包含：
_氢键、疏水作用、_盐键、范德华力和二硫键等。
20.糖蛋白中糖链的主要作用是分子识别和细胞识别。
21.的曲线是通过测定核苷酸的摩尔浓度和时间来作图的。
22.肽链中的甲硫氨酸残基被溴化氰作用后肽链就在的C端肽键被切断,甲硫氨酸残基变成
高丝氨酸内酯残基。
23.非竞争性抑制的酶反应中减小不变
24.某细胞亚器官的膜厚度为7.5,存在于该膜上的蛋白质的穿膜部分至少应该由21_个疏
水氨基酸构成.
25.尿素是一种蛋白质变性剂,其主要作用是使蛋白质变性其作用机制为与多肽链竞争氢键，因此破坏蛋白质的二级结构
26.为保护酶的活性,对以巯基为活性基团的酶应添加过量的巯基化合物（还原型）；对以为
活性基团的应添加苄酯
27.单糖的构型只与离羰基最远的不对称C原子的位置有关,而单糖旋光的方向和程度则由手性碳原子所决定
28.葡萄糖C1上的醛基被还原后生成山梨醇,可引起人类的白内障疾病
29.维生素B6是脱羧酶和转氨酶两大类酶的辅酶
31.异养生物合成作用的还原力是,主要由戊糖磷酸途径提供。
32.蛋白质的一级结构决定其三级结构是由美国用牛胰核糖核酸酶的变性和复性实验来证明的。
33.螺旋中,形成氢键的环内共有13_个原子
34.正常生理条件下,蛋白质肽链上的和的侧链几乎完全带正电荷,而的侧链则部分带正电荷.
35.除去蛋白样品种盐分的方法一般为透析和超过滤.
36.双链受热后260处的紫外吸收值增大,最多可以增加到1.25倍,此现象称为_增色效应
37.酶动力学实验中由底物浓度决定
38.酶一共可以分成六类,其中水解酶不需要辅助因子或分子的帮助。
39.胰凝乳蛋白酶在和的羧基端切断肽链。
40.糖的旋光性是由其结构中的_手性碳原子所决定的,而糖有无还原性是由其结构中的醛基所决定的
41.胞液中的一分子磷酸二羟丙酮经有氧分解最多可产生14.5个分子
42.类固醇化合物都具有稠合四环母核结构,生物体内的类固醇化合物主要包括脂肪酸及其酯雄激素雌激素及胆固醇等
43.参与转移和递氢的维生素有123及6,参与转酰基的维生素是5和硫辛酸,转移和利用一碳单位的维生素是7和11.
44.I型糖尿病是由于血糖代谢障碍引起的病变,患者先天缺乏胰岛素。
45.胰岛素分泌的激素有胰岛素和胰高血糖素;对糖的作用前者表现为降低血糖,后者表现为升高血糖_
48、在中平均两个氨基酸带1个负电荷，之所以能够按分子量的大小得到分离是由于所带的远超过蛋白质分子原有电荷，掩盖了不同蛋白质的电荷差别×。
三、判断题
1.酶促反应具有专一性和高效性，因此能催化原来不能进行的反应。
（×）
2.酶反应的最适只取决于酶蛋白本身的结构。
（×）
3.米氏常数可以近似的表示酶与底物的亲和性，因此越大，酶对底物的亲和力越高。
（×）
4.别构蛋白一定具有底物结合和效应物结合两个不同的位点。
（×）
5.乙酰辅酶A和的分子中具有相同的结构成分。
（√）
6.胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶和枯草杆菌蛋白酶都属于丝氨酸蛋白酶家族。
（√）
/20
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底物的临近和定向效应使酶对底物的催化反应从分子间的反应变成了分子内。
（√）
有机磷农药是专一性地与胆碱酯酶结合，引起神经中毒症状。
（×）
单体酶一般是由一条肽链组成。
（√）
蛋白质的一级结构（氨基酸残基的排列顺序）决定了它的的高级结构。
（√）
天然蛋白质中只含19种型氨基酸和无型之分的甘氨酸共20种氨基酸的残基.（×）
胶原蛋白质由三条左旋螺旋形成的右旋螺旋,其螺旋周期为67。
（√）
双链分子中含量越高值就越大。
（√）
螺旋中出现的概率最高,因此（）可以形成最稳定的螺旋。
（×）一种辅酶与不同酶蛋白之间可以共价和非共价两种不同类型的结合方式（√）
在蛋白质的分子进化中二硫键的位置的到了很好的保留（√）双螺旋分子的变性定义为紫外吸收的增加（√）有机溶剂沉淀蛋白质时,介电常数的增加使离子间的静电作用减弱（×）由于比多了一个羟基,因此就能自我催化发生降解（×）因在核苷上多一个羟基而拥有多彩的二级结构（×）
限制性内切酶特制核酸碱基序列专一性水解酶（√）
8条件下,蛋白质与充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为0.5个负电荷（√）
“蛋白质变性主要由于氢键的破坏”这一概念是由提出来的（√）
膜蛋白的二级结构均为螺旋（×）
糖对于生物体来说所起的作用就是作为能量物质和结构物质（×）
天然葡萄糖只能以一种构型存在,因此也只有一种旋光度（×）
维生素除主要由食物摄取外,人类自身也可以合成一定种类和数量的维生素（√）
28.激素是人体自身分泌的一直存在于人体内的一类调节代谢的微量有机物（√）
29.甲状腺素能够提高（基础代谢率）的机理是通过促进氧化磷酸化实现的（√）
30.呼吸作用中的磷氧比（）是指一个电子通过呼吸链传递到氧所产生的个数（×）
31.人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质（×）
32.为单链分子,因此受热后紫外吸收值不会增加.（x）
33.单糖都符合（2O）n式（×）
34.蔗糖可以用来浓缩蛋白样品.（√）
35.促甲状腺素释放激素,生长素抑制激素,内啡肽和激肽都是神经激素（√）
36.蛋白质与充分结合后,不论分子量的大小,在溶液中的电泳速度是一样的（×）
37.为强烈的蛋白质变性剂（x）
39.任何一个蛋白质的紫外吸收的峰值都在280附近（×）
40.限制性内切酶是一种碱基序列识别专一性的内切核酸酶（√）
41.值由酶和底物的相互关系决定（√）
42.双链在纯水中会自动变性解链（×）
43.提出了蛋白质变性为氢键的破坏所致（×）
44.蛋白质中所有的氨基酸都是L型的.（×）
45.人体中氨基酸只有20种。
（×）
46、胶原蛋白不含色氨酸，在280处没有特征吸收峰。
（×）
47、有些生物能用D氨基酸合成多肽。
（√）
48、所有结构基因的起始密码子必须是。
（×）
49、必须氨基酸的种类因动物不同而不同。
（√）
50、发现了治疗糖尿病的方法。
（√）
51、溶液的值与酶的值一致时酶的活性最高。
（×）
52、蛋白质变性主要由于氢键的破坏这一概念是由提出的。
（√）
53、一般而言亲水性氨基酸残基不会分布在球状蛋白质的内部。
（√）
54、糖的半缩醛羟基较其他羟基活泼,相互之间可以自由连接形成糖甘键。
（×）
55、至今发现的人体含氮激素中的氮可以是任何形式的含氮元素。
（×）
56、糖无论是有氧分解还是无氧分解都必须经历酵解阶段。
（√）
57、大气中的氮是所有生物中含氮物质的最初来源。
（√）
四、问答题
1.与凝血相关及体内可以自己合成的脂溶性维生素是什么？
答：
维生素K.
2.与一碳单位代谢有关的维生素有哪些？
答：
生物素（B7）,叶酸（B11）
3.胰凝乳蛋白酶活性中心的残基发挥什么作用？
答：
在没有底物时，是未质子化的，然而当195羟基氧原子对底物进行亲核攻击时，它
从195接受一个质子，102的作用是稳定过渡态中的57的正电荷形式，此外，102定向57并保证从195接受一个质子处于适当的互变异构形式。
（P408）
4.电泳测定蛋白质的分子量是依据什么原理？
答：
电泳法，即十二烷基硫酸钠
聚丙烯酰胺凝胶电泳法，。
1．在蛋白质混合样品中各蛋白质组分的迁移率主要取决于分子大小和形状以及所带电荷
多少
2.在聚丙烯酰胺凝胶系统中，加入一定量的十二烷基硫酸钠（）是一种阴离子表面活性剂，加入到电泳系统中能使蛋白质的氢键和疏水键打开，并结合到蛋白质分子上（在一定条件下，大多数蛋白质与的结合比为1.41g蛋白质），使各种蛋白质—复合物都带上相同密度的负
电荷，其数量远远超过了蛋白质分子原有的电荷量，从而掩盖了不同种类蛋白质间原有的电荷差别。
此时，蛋白质分子的电泳迁移率主要取决于它的分子量大小，而其它因素对电泳迁移率的影响几乎可以忽略不计。
5.唾液淀粉酶经过透析后，水解淀粉酶的活性显著降低是为什么？
答：
是唾液淀粉酶的激活剂，经过透析后被去除，水解淀粉酶的活性显著降低。
6.蛋白质二级结构的种类和各种类的要点是什么？
答：
⑴α-螺旋：
其结构特征为：
①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④侧链基团位于螺旋的外侧。
⑵β-折叠：
其结构特征为：
①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；②所有肽键的和N—H形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。
⑶β
-转角：
多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维
系。
⑷无规卷曲：
主链骨架无规律盘绕的部
7.蛋白质中常见的20种氨基酸的结构式和三字母缩写？
答：
见书125-126
8.说明竞争性抑制剂的特点和实际利用价值.
答：
竞争性抑制剂的特点：
（1）抑制剂以非共价键与酶结合，用超滤、透析等物理方法能够解除抑制；
（2）抑制剂的结构与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心；（3）
抑制剂使反应速度降低，值增大，但对并无影响，（4）增加底物浓度可降低或解除对酶的抑制作用。
竞争性抑制作用的原理可用来阐明某些药物的作用原理和指导新药合成。
例如某些细菌以对氨基苯甲酸、二氢喋呤啶及谷氨酸为原料合成二氢叶酸，进一步生成四氢叶酸，四氢叶酸是细菌核酸合成的辅酶。
磺胺药物与对氨基苯甲酸结构相似，是细菌二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂。
它通过降低菌体内四氢叶酸的合成能力，阻碍核酸的生物合成，抑制细菌的繁殖，达到抑菌的作用。
9.简述酶的活性调控的方式。
答：
别构调控，酶原激活，可逆共价修饰（磷酸化，腺苷酰化，尿苷酰化核糖基化，甲
基化）
10.
（1）当、、、、、和在=3.9进行纸电泳，哪些氨基酸移向正极？
哪些氨基酸移向负极？
纸
电泳带有相同点和的氨基酸能够分开的原理是什么？
答：
正极：
；负极：
、、、、、
电泳时若氨基酸带有相同电荷则相对分子质量大的比相对分子质量小的移动的
慢。
因为相对分子质量大的氨基酸，电荷与质量的比小，导致单位质量移动的力小，所以慢。
11.血红蛋白结合O2有哪些效应？
这些效应有哪些生理意义？
答：
协同效应，别构效应，波尔效应。
这些效应使血红蛋白的输氧效率达到最高效率。
12.举例2-3例说明蛋白质变性在生活中的利用，并解析其变性的原因。
答：
鸡蛋的煮熟。
原因是加热使蛋白质的空间结构发生变化从而使蛋白质发生变性。
中毒时，需要喝大量的鸡蛋清或豆浆。
原因是鸡蛋清和豆浆内含有大量的蛋白
质，蛋白质的巯基与结合，从而使蛋白质变性。
13.什么是蛋白质复性？
答：
如果反应条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构变化不大，这时除去变性因素，在适当的条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质复性。
14.青霉素抗菌原理是什么？
答：
青霉素抗菌作用原理：
革兰氏阳性菌细胞壁主要由粘肽构成，合成粘肽的前体物，需在转太酶的作用下，才能交互联结形成网络状结构包绕着整个细菌，青霉素的化学结构与合成粘肽的前体物的结构部分相似，竞争地与转肽酶结合，使该酶的活性降低，粘肽合成发生障碍，造成细胞壁缺损，导致菌体死亡。
15.什么是别构效应
答：
别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象.别构效应（）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。
16.什么是反竞争性抑制作用
答：
抑制剂只与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。
这
种抑制作用使得，都变小，但比值不变。
17.什么是多酶复合体：
答：
多酶复合体是由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。
所有反应依次连接，有利于一系列反应的连续进行。
18.什么是疏水作用？
答：
水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部。
这一现象被称为疏水作用。
19.什么是真核生物的加帽和加尾？
帽子的类型有哪些，区别在哪里？
答：
多数真核生物信使核糖核酸（）及某些病毒5′端有帽子结构，由7-甲基鸟嘌呤通过5′，5′-三磷酸酯键与初始转录物的第一个核苷酸残基相连接，随后的第一个或第二个核苷酸残基可能形成2甲基基团，如果第一个核苷酸是腺嘌呤苷酸，也可形成6甲基基团。
帽结构能保护5′端不被磷酸酶核酸酶破坏，并能促进翻译的起始。
大多数真核生物的3'末端都有由100~200个A组成的（A）尾巴。
（A）尾不是由编码的，而是转录后的前以为前体，由末端腺苷酸转移酶，即（A）聚合酶催化聚合到3'末端。
加尾并
非加在转录终止的3'末端，而是在转录产物的3'末端，由一个特异性酶识别切点上游方向13~20碱基的加尾识别信号以及切点下游的保守顺序，把切点下游的一段切除，然后再由（A）
聚合酶催化，加上（A）尾巴，如果这一识别信号发生突变，则切除作用和多聚腺苷酸化作用均显著降低。
帽子结构通常有三种类型分别0型，I型，型。
O型是指末端核苷酸的核糖未甲基化，I型指一个核苷酸的核糖甲基化，型指末端两个核苷酸的核糖均甲基化。
20.和都可以直接进入呼吸链吗？
为什么？
答：
通常作为生物合成的还原剂，并不能直接进入呼吸链接受氧化。
只是在特殊的酶的作用下，上的H被转移到上，然后以的形式进入呼吸链。
21.琥珀酸脱氢酶的辅基与酶蛋白之间如何结合？
答：
以共价键相互连接，他们是酶与辅基的关系。
而且这个辅基是一种修饰形式，其第
8a位碳原子与酶的组氨酸残基相连。
22.糖酵解过程在有氧还是无氧条件下进行？
答：
无氧条件下进行的。
23.戊糖磷酸途径中转酮酶的辅助因子是什么？
转移的基团是什么？
该途径的生物学意义？
答：
辅因子：
.转移的基团：
二碳单位羟乙酰基。
意义：
1.是细胞产生还原力的主要途径。
2.是细胞内不同结构糖分子的重要来源，
并为各种单糖的相互转变提供条件。
24.组成蛋白质分子的碱性氨基酸有哪些？
酸性氨基酸有哪些？
答：
酸性氨基酸：
;碱性氨基酸：
25.双链热变性的原因及增色效应和减色效应是什么？
答：
双螺旋区的氢键断裂。
增色效应是指与天然相比，变性因其双螺旋破坏，使得碱基充分外露，因此紫外吸收增加，这种现象叫增色效应减色效应是指若变性复性形成双螺旋结构后，因紫外吸收会降低，这种现象叫减色效应
26.糖酵解抑制剂碘乙酸主要作用于什么酶，氟化物主要作用于什么酶？
答：
碘乙酸：
甘油酸-3-磷酸脱氢酶；氟化物：
烯醇化酶
27.磺胺类药物可以抑制什么酶？
答：
二氢叶酸合成酶
28.纤维素的组成，单体的连接方式？
答：
单体葡萄糖通过B（1-4）糖苷键相连接
29.化学渗透学说主要论点有哪些？
答：
化学渗透学说的主要内容
1）呼吸链中的电子传递体在线粒体内膜中有着特定的不对称分布，递氢体和电子传递体是间隔交替排列的，催化反应是定向的。
2）在电子传递过程中，复合物I，和的传氢体起质子泵的作用，将从线粒体内膜基质侧定向地泵至内膜外侧空间将电子传给其后的电子传递体。
3）线粒体内膜对质子具有不可自由透过的性质，泵到外侧的不能自由返回。
结果形成内膜内外的电化学势梯度（由质子浓度差产生的电位梯度）。
4）线粒体F10复合物能利用水解能量将质子泵出内膜，但当存在足够高的跨膜质子电化学梯度时，强大的质子流通过F10进入线粒体基质时，释放的自由能推动合成。
30.?
穿梭进入线粒体的方法和机制？
答：
甘油酸-3-磷酸穿梭途径，苹果酸-天冬氨酸穿梭途径
（1．磷酸甘油穿梭系统：
这一系统以3-磷酸甘油和磷酸二羟丙酮为载体，在两种不同的α-磷酸甘油脱氢酶的催化下，将胞液中的氢原子带入线粒体中，交给，再沿琥珀酸氧化呼吸链进行氧化磷酸化。
因此，如通过此穿梭系统带一对氢原子进入线粒体，则只得到2分子。
2．苹果酸穿梭系统：
此系统以苹果酸和天冬氨酸为载体，在苹果酸脱氢酶和谷草转氨酶的催化下。
将胞液中的氢原子带入线粒体交给，再沿氧化呼吸链进行氧化磷酸化。
因此，经此穿梭系统带入一对氢原子可生成3分子）
31.的三级结构形状？
答：
倒L型
32.是指什么？
答：
最初转录生成的称为不均一核3
33.酶的专一性有哪几种？
答：
1.结构专一性2.立体异构专一性：
a.旋光异构专一性b.几何异构专一性
34.丙二酸是琥珀酸脱氢酶的什么类型抑制剂？
答：
竞争性抑制剂
35.有机磷农药致中毒机理？
答：
这些有机磷化合物能抑制某些蛋白酶及酯酶活力，与酶分子活性部位的丝氨酸羟基共价结合，从而使酶失活。
这类化合物强烈地抑制对神经传导有关的胆碱酯酶活力，使乙酰胆碱不能分解为乙酸和胆碱，引起乙酰胆碱的积累，使一些以乙酰胆碱为传导介质的神经系统处于过渡兴奋状态，引起神经中毒症状。
36.试剂是指什么？
答：
二硝基氟苯（）
37.参与途径激酶有哪些？
比如葡萄糖激酶、己糖激酶、果糖磷酸激酶、丙酮酸激酶等？
哪些步骤不可逆？
产生和步骤是哪些？
答：
参与途径激酶有己糖激酶，磷酸果糖激酶，磷酸甘油酸激酶，丙酮酸激酶。
磷酸果糖激酶，磷酸甘油酸激酶，丙酮酸激酶参与的过程不可逆。
产生和步骤是磷酸甘油酸激酶，丙酮酸激酶。
38.糖原中一个糖基转变为2分子乳酸，可净得几分子？
答：
2分子
39.多核苷酸之间的连接方式如何？
答：
通过3ˊ5ˊ磷酸二酯键相连
40.酶的特异性是指什么？
答：
酶的特异性是指酶对它所催化的反应以及底物结构有严格选择性，一种酶只对一种物质或一类结构相似的物质起作用。
41.竞争性可逆抑制剂、非竞争性可逆抑制剂、不可逆抑制剂和反竞争性可逆抑制剂的作用示意图？
答：
图见P370，P373
42.利用稳态法推导米氏方程时，引入了的假设是什么？
快速平衡法呢？
答：
酶的中间复合物学说
43.作为乙酰羧化酶的辅酶的维生素是哪个？
答：
泛酸（B5）
44.真核生物的帽子结构中，m7G如何与多核苷酸链连接？
答：
m7G经焦磷酸与的5ˊ末端核苷酸相连
45.循环中发生底物水平磷酸化的化合物有哪些？
答：
琥珀酰→琥珀酸
46.米氏方程是什么？
告诉你底物浓度，反应速度等如何求或？
答：
（×[S]）／（[s]）或者（×[S]）／（[s]）。
分别将两组数据的V和【S】分别带入（×
[S]）／（[s]）中，联立方程组即可得到和
47.蛋白质α螺旋要点？
双螺旋要点？
氢键在稳定这两种结构中的作用？
答：
α-螺旋的结构要点：
①肽链以螺旋状盘卷前进，每圈螺旋由3.6个氨基酸构成，螺圈间距（螺距）为0.54；②螺旋结构被规则排布的氢键所稳定，氢键排布的方式是：
每个氨基酸残基的N—H与其氨基侧相间三个氨基酸残基的C＝O形成
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