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生化终极总结
绪论
生物化学（biochemistry）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
蛋白质的结构与功能
一、蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。
一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。
1．一级结构：
指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置，其维系键是肽键。
蛋白质的一级结构决定其空间结构。
2．二级结构：
指在蛋白质分子中的局部区域内，多多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。
主要有以下几种类型：
⑴α-螺旋：
⑵β-折叠⑶β-转角⑷无规卷曲
3．三级结构：
指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
其维系键主要是非共价键（次级键）：
氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。
4．四级结构：
指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构，其维系键为非共价键。
亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。
二、两性解离与等电点：
蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。
蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点，用符号pI表示。
三、蛋白质的变性：
蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。
引起蛋白质变性的因素有：
高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。
绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。
四、血清蛋白的提取方法
1．盐析与有机溶剂沉淀：
在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。
常用的中性盐有：
硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。
盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好。
凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。
2．电泳3．透析4．层析5．超速离心
五、蛋白质胶体的稳定因素：
颗粒表面的电荷和水化膜----蛋白质是生物大分子之一
六、蛋白质的腐败作用：
肠道细菌对蛋白质及其未被消化吸收的产物的作用。
○各种蛋白质氮元素的含量比较接近，平均为16%。
每克样品含氮克数
6.25
100=100g样品中蛋白质含量（g%）
具有紫外吸收能力（280nm波长处）的氨基酸有色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸；色氨酸（含吲哚环）吸收最强。
蛋白质的一级结构决定它的空间结构和生物学功能，该结构指多肽链中氨基酸的排列顺序；靠共价键（肽键和二硫键）维系结构稳定。
蛋白质的三级结构指多肽链中所有原子的相对空间位置，靠疏水作用维系结构稳定。
蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，各亚基的结合力主要是氢键和离子键。
肽单元：
参与肽键构成的六个原子，位于同一平面上。
具有一定程度双键性能，不能自由旋转。
氨基酸分为：
非极性脂肪族~，极性中性~，芳香族，酸性~（天冬、谷），碱性~（赖、精、组）
R含羟基：
苏丝酪；含硫：
半胱、蛋；支链：
亮、异亮、缬；脯氨酸是亚氨基氨基酸。
两性离子：
指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
必需氨基酸：
指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
稀有氨基酸：
指存在于蛋白质中的20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。
结构域：
指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
氢键：
指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
盐析：
在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
凝胶电泳：
以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。
密码子：
mRNA分子中每相邻的三个核苷酸为一组，决定肽链上一个特定的氨基酸，称为密码子。
第三章核酸的结构与功能
一、参与核酸和核苷酸构成的含氮碱主要分为嘌呤碱和嘧啶碱两大类。
组成核苷酸的嘧啶碱主要有三种——尿嘧啶（U）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T），它们都是嘧啶的衍生物。
组成核苷酸的嘌呤碱主要有两种——腺嘌呤（A）和鸟嘌呤（G），它们都是嘌呤的衍生物。
核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接起来形成的不含侧链的多核苷酸长链化合物就称为核酸。
二、DNA由dAMP、dGMP、dCMP和dTMP四种脱氧核糖核苷酸所组成。
DNA的一级结构就是指DNA分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。
DNA双螺旋结构是DNA二级结构的一种重要形式，它是Watson和Crick两位科学家于1953年提出来的一种结构模型，其主要实验依据是Chargaff研究小组对DNA的化学组成进行的分析研究，即DNA分子中四种碱基的摩尔百分比为A=T、G=C、A+G=T+C（Chargaff原则），以及由Wilkins研究小组完成的DNA晶体X线衍射图谱分析。
试述Watson-Crick的DNA双螺旋结构模型的要点。
（1）DNA是一反向平行、右手螺旋的双链结构。
两条链在空间上的走向呈反向平行，一条链的5’→3’方向从上向下，而另一条链的5’→3’是从下向上；脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触，A与T通过两个氢键配对，C与G通过三个氢键配对，碱基平面与中心轴相垂直。
（2）DNA是一右手螺旋结构。
螺旋每旋转一周包含了10.5碱基对，每个碱基的旋转角度为36
。
DNA双螺旋结构的直径为2.37nm，螺距为3.54nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。
DNA双螺旋分子存在一个大沟和小沟。
（3）DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链之间互补碱基的氢键，纵向则靠碱基平面间的碱基堆积力维持。
双螺旋的DNA分子进一步盘旋形成的超螺旋结构称为DNA的三级结构。
绝大多数原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋，其三级结构呈麻花状。
在真核生物中，双螺旋的DNA分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕，从而形成特殊的串珠状结构，称为核小体。
核小体结构属于DNA的三级结构。
具有自身催化作用的RNA称为核酶（ribozyme），核酶通常具有特殊的分子结构，如锤头结构。
DNA变性（DNAdenaturation）：
在某些理化因素（温度、pH、离子强度）的作用下，DNA双链间互补碱基对之间的氢键断裂，使双链DNA解离为单链，从而导致DNA理化性质改变和生物学活性丧失，称为DNA的变性作用。
引起DNA变性的因素主要有：
①高温，②强酸强碱，③有机溶剂等。
DNA变性后的性质改变：
①增色效应：
指DNA变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象；②旋光性下降；③粘度降低；④生物功能丧失或改变。
加热DNA溶液，使其对260nm紫外光的吸收度突然增加，达到其最大值一半时的温度，就是DNA的变性温度（融解温度，Tm）。
Tm的高低与DNA分子中G+C的含量有关，G+C的含量越高，则Tm越高。
三、RNA由AMP，GMP，CMP，UMP四种核糖核苷酸组成RNA的一级结构就是指RNA分子中核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。
试述细胞内主要的RNA类型
（1）核糖体RNA（rRNA）
（2）信使RNA（mRNA）（3）转运RNA（tRNA）（4）不均一核RNA（hnRNA），（5）小核RNA（SnRNA）（6）小核仁RNA（SnoRNA）（7）小胞质RNA（ScRNA/7Sh-RNA），
嘌呤环上的第9位氮原子或嘧啶环上的第1位氮原子与戊糖的第1位碳原子相连形成糖苷键，通过这种键相连而成的化合物叫核苷。
tRNA均具有三叶草形二级结构，包括DHU环、反密码子环、TѰC环、额外环；和倒L形的三级结构。
所有tRNA的3’末端都是以CCA结束，氨基酸可以通过酯键连接在A上。
从而使tRNA成为氨基酸的载体。
成熟mRNA的结构特点：
5’末端的
GpppN帽结构，3’末端的polyA。
在生物细胞中，含量最多的是rRNA，种类最多的是mRNA，含稀有碱基最多的是tRNA
体内有两个主要的环核苷酸：
cAMP、cGMP，主要功能是作为激素的第二信使。
DNA变性后，其刚性减弱，粘度降低，紫外吸收峰增高。
DNA的基本功能是作为生物遗传信息复制的模板和作为基因转录的模板。
核酸具有酸性；粘度大；能吸收紫外光，最大吸收峰为260nm的一般理化性质。
磷酸二酯键（phosphodiesterbonds）：
单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：
当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。
第三章酶
一、酶（enzyme）是由活细胞产生的生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学本质是蛋白质。
酶按照其分子结构可分为单体酶、寡聚酶和多酶体系（多酶复合体和多功能酶）三大类。
与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。
酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去，与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。
辅酶与辅基的生理功用主要是：
⑴运载氢原子或电子，参与氧化还原反应。
⑵运载反应基团，如酰基、氨基、烷基、羧基及一碳单位等，参与基团转移。
大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。
二、维生素（vitamin）是指一类维持细胞正常功能所必需的，但在许多生物体内不能自身合成而必须由食物供给的小分子有机化合物。
维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。
脂溶性维生素有VitA、VitD、VitE和VitK四种；水溶性维生素有VitB1，VitB2，VitPP，VitB6，VitB12，VitC，泛酸，生物素，叶酸等。
三、酶的活性中心：
酶分子的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化为产物，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。
四、酶促反应的特点：
1．具有极高的催化效率：
酶的催化效率可比一般催化剂高106～1020倍。
酶能与底物形成ES中间复合物，从而改变化学反应的进程，使反应所需活化能阈大大降低，活化分子的数目大大增加，从而加速反应进行。
2．具有高度的底物特异性：
一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学变化，生成一定的产物，这种现象称为酶作用的特异性。
3．酶的催化活性是可以调节的：
如代谢物可调节酶的催化活性，对酶分子的共价修饰可改变酶的催化活性，也可通过改变酶蛋白的合成来改变其催化活性。
五、何为酶的Km值？
简述Km和Vm意义。
酶的Km值是酶的特征性常数，是指当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
其只与酶的结构、底物和反应条件有关，与酶的浓度无关。
可近似表示酶与底物的亲和力。
Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶的浓度成正比，可用于计算酶的转换数。
六、何为酶的竞争性抑制作用？
有何特点？
试举例说明之。
1）有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物。
这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
2）有两个特点，一是抑制剂以非共价键与酶呈可逆性结合，可用透析或超滤的方式除去，二是抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和底物浓度的比例，加大底物浓度可减轻抑制作用。
3）典型例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用。
七、比较三种可逆性抑制作用的特点。
（1）竞争性抑制：
抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。
抑制作用的大小与抑制剂与底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。
Km值升高，Vm不变。
（2）非竞争性抑制：
抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。
其特点为：
a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关；c.动力学参数：
Km值不变，Vm值降低。
（3）反竞争性抑制：
抑制剂只与酶-底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离为产物。
Km，Vm均下降。
八、同工酶：
是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。
同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。
因此，同工酶在体内的生理功能是不同的。
○酶按其分子组成可分为单纯酶和结合酶，前者仅由多肽链构成。
后者由蛋白质部分和非蛋白质部分组成。
蛋白质部分称为酶蛋白，作用是决定反应的特异性，非蛋白质部分称为辅助因子，作用是决定反应的种类和性质。
○磺胺药能抑菌是因为抑制了二氢叶酸还原酶，“竞争对象”是对氨基苯甲酸。
○酶的分类（顺序不可改变）：
氧化还原~、转移~、水解~、裂解~、异构~、合成~。
○仅具有三级结构的酶称为单酶体，多个亚基以非共价键连接形成的酶称为寡聚酶，几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物称为多酶体系，多种不同催化功能的酶存在于一条多肽链中，称为多功能酶。
底物专一性：
酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选择性。
通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三种类型：
绝对专一性、相对专一性、立体专一性。
寡聚酶：
有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。
寡聚酶中的亚基可以是相同的，也可以是不同的。
亚基间以非共价键结合，容易为酸碱，高浓度的盐或其它的变性剂分离。
寡聚酶的分子量从35000到几百万。
激活剂：
凡是能提高酶活性的物质，都称激活剂，其中大部分是离子或简单的有机化合物。
抑制剂：
能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。
变构酶：
或称别构酶，是代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。
诱导酶：
是指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶，它的含量在诱导物存在下显著增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身。
酶原：
酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。
第四章糖代谢
一、糖类的生理功用：
①氧化供能：
糖类是人体最主要的供能物质，占全部供能物质供能量的70%；与供能有关的糖类主要是葡萄糖和糖原，前者为运输和供能形式，后者为贮存形式。
②作为结构成分：
糖类可与脂类形成糖脂，或与蛋白质形成糖蛋白，糖脂和糖蛋白均可参与构成生物膜、神经组织等。
③作为核酸类化合物的成分：
核糖和脱氧核糖参与构成核苷酸，DNA，RNA等。
④转变为其他物质：
糖类可经代谢而转变为脂肪或氨基酸等化合物。
简述糖酵解的生理意义。
（1）迅速供能
（2）某些组织细胞无线粒体，完全依赖糖酵解供能，如成熟红细胞等。
（3）神经细胞、白细胞、骨髓细胞等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。
二、比较糖酵解与有氧氧化进行的部位、反应条件、关键酶、产物、能量生成及生理意义。
糖酵解
糖的有氧氧化
反应条件
供氧不足
有氧情况
进行部位
胞液
胞液和线粒体
关键酶
已糖激酶（葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、
丙酮酸激酶
有左列三个酶及丙酮酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体、柠檬酸合酶
产物
乳酸、ATP
、
、ATP
能量
1mol葡萄糖净得2molATP
1mol葡萄糖净得30或32molATP
生理意义
迅速供能；某些组织依赖糖酵解供能
是机体获得能量的主要方式
三、三羧酸循环：
又称柠檬酸循环或Krebs循环，是一个由一系列酶促反应构成的循环反应系统。
是指在线粒体内，乙酰CoA首先与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，经过4次脱氢，2次脱羧，生成4分子还原当量和2分子
，重新生成草酰乙酸的循环反应过程。
三羧酸循环的特点：
①循环反应在线粒体中进行，为不可逆反应。
②每完成一次循环，氧化分解掉一分子乙酰基，可生成12分子ATP。
③循环的中间产物既不能通过此循环反应生成，也不被此循环反应所消耗。
④循环中有两次脱羧反应，生成两分子CO2。
⑤循环中有四次脱氢反应，生成三分子NADH和一分子FADH2。
⑥循环中有一次直接产能反应，生成一分子GTP。
⑦三羧酸循环的关键酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶系，且α-酮戊二酸脱氢酶系的结构与丙酮酸脱氢酶系相似，辅助因子完全相同。
四、底物水平磷酸化：
能量物质体内分解代谢时，脱氢氧化或脱水反应使代谢分子内部能量重新分布生成高能化合物，直接将能量转移给ADP（GDP）生成ATP（GTP）的反应，这种底物水平的反应与ADP的磷酸化偶联生成ATP的方式为底物水平磷酸化。
五、Pasteureffect：
糖的有氧氧化抑制生物发酵（糖酵解）的现象称为巴斯德效应。
有氧时，由于酵解产生的NADH和丙酮酸进入线粒体而产能，故糖的无氧酵解受抑制。
六、磷酸戊糖途径生物学意义何在？
磷酸戊糖途径是指从G-6-P脱氢反应开始，经一系列代谢反应生成磷酸戊糖等中间代谢物，然后再重新进入糖氧化分解代谢途径的一条旁路代谢途径。
该旁路途径的起始物是G-6-P，返回的代谢产物是3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖，其重要的中间代谢产物是5-磷酸核糖和NADPH。
整个代谢途径在胞液中进行。
关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
七、糖原的合成与分解：
糖原是由许多葡萄糖分子聚合而成的带有分支的高分子多糖类化合物。
糖原分子的直链部分借α-1,4-糖苷键而将葡萄糖残基连接起来，其支链部分则是借α-1,6-糖苷键而形成分支。
糖原是一种无还原性的多糖。
糖原的合成与分解代谢主要发生在肝、肾和肌肉组织细胞的胞液中。
1、糖原的合成代谢：
糖原合成的反应过程可分为三个阶段。
⑴活化：
由葡萄糖生成尿苷二磷酸葡萄糖：
此阶段需使用UTP，并消耗相当于两分子的ATP。
⑵缩合：
糖链延长，糖原合酶是糖原合成的关键酶。
⑶分支：
糖原出现分支，同时非还原端增加。
2．糖原的分解代谢：
糖原的分解代谢可分为三个阶段，是一非耗能过程。
⑴水解：
糖原→1-磷酸葡萄糖。
此阶段的关键酶是糖原磷酸化酶，并需脱支酶协助。
⑵异构：
1-磷酸葡萄糖→6-磷酸葡萄糖。
⑶脱磷酸：
6-磷酸葡萄糖→葡萄糖。
此过程只能在肝和肾进行。
糖原合成与分解的生理意义：
1．贮存能量：
葡萄糖可以糖原的形式贮存。
2．调节血糖浓度：
血糖浓度高时可合成糖原，浓度低时可分解糖原来补充血糖。
3．利用乳酸：
肝中可经糖异生途径利用糖无氧酵解产生的乳酸来合成糖原。
这就是肝糖原合成的三碳途径或间接途径。
由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
该代谢途径主要存在于肝及肾中。
糖异生主要沿酵解途径逆行，但由于有三步反应（己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶）为不可逆反应，故需经另外的反应绕行。
1．G-6-P→G：
由葡萄糖-6-磷酸酶催化进行水解，该酶是糖异生的关键酶之一，不存在于肌肉组织中，故肌肉组织不能生成自由葡萄糖。
2．F-1,6-BP→F-6-P：
由果糖1,6-二磷酸酶-1催化进行水解，该酶也是糖异生的关键酶之一。
3．丙酮酸→磷酸烯醇式丙酮酸：
经由丙酮酸羧化支路完成，即丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸羧化酶（需生物素）的催化下生成草酰乙酸，后者转变为苹果酸穿出线粒体并回复为草酰乙酸，再在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶的催化下转变为磷酸烯醇式丙酮酸，这两个酶都是关键酶。
八、糖异生的原料主要来自于生糖氨基酸、甘油和乳酸。
糖异生的生理意义：
1．在较长时间饥饿的情况下，机体需要靠糖异生作用生成葡萄糖以维持血糖浓度的相对恒定。
2．回收乳酸分子中的能量：
由于乳酸主要是在肌肉组织经糖的无氧酵解产生，但肌肉组织糖异生作用很弱，且不能生成自由葡萄糖，故需将产生的乳酸转运至肝脏重新生成葡萄糖后再加以利用。
葡萄糖在肌肉组织中经糖的无氧酵解产生的乳酸，可经血循环转运至肝脏，再经糖的异生作用生成自由葡萄糖后转运至肌肉组织加以利用，这一循环过程就称为乳酸循环（Cori循环）。
3．维持酸碱平衡：
肾脏中生成的α-酮戊二酸可转变为草酰乙酸，然后经糖异生途径生成葡萄糖，这一过程可促进肾脏中的谷氨酰胺脱氨基，生成NH3，后者可用于中和H+，故有利于维持酸碱平衡。
九、血液中的葡萄糖含量称为血糖。
按真糖法测定，正常空腹血糖浓度为3.89～6.11mmol/L（70～100mg%）。
简述血糖的来源和去路。
1．血糖的来源与去路：
正常情况下，血糖浓度的相对恒定是由其来源与去路两方面的动态平衡所决定的。
血糖的主要来源有：
①消化吸收的葡萄糖；②肝脏的糖异生作用；③肝糖原的分解。
血糖的主要去路有：
①氧化分解供能；②合成糖原（肝、肌、肾）；③转变为脂肪或氨基酸；④转变为其他糖类物质。
2．血糖水平的调节：
调节血糖浓度相对恒定的机制有：
⑴组织器官：
①肝脏：
通过加快将血中的葡萄糖转运入肝细胞，以及通过促进肝糖原的合成，以降低血糖浓度；通过促进肝糖原的分解，以及促进糖的异生作用，以增高血糖浓度。
②肌肉等外周组织：
通过促进其对葡萄糖的氧化利用以降低血糖浓度。
⑵激素：
①降低血糖浓度的激素——胰岛素。
②升高血糖浓度的激素——胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生长激素、甲状腺激素。
⑶神经系统。
十、简述6-磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的重要作用。
（1）6-磷酸葡糖糖的来源：
已糖激酶或葡萄糖激酶催化葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖。
糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸葡萄糖。
非糖物质经糖异生由6-磷酸果糖异构为6-磷酸葡萄糖。
（2）6-磷酸葡萄糖的去路：
经糖酵解生成乳酸。
经糖的有氧氧化彻底氧化生成
和ATP。
通过变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖，合成糖原。
在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下进入磷酸戊糖途径。
由上可知，6-磷酸葡萄糖是糖代谢各个代谢途径的交叉点，是各种代谢途径的共同产物，如已糖激酶或变位酶的活性降低，可使6-磷酸葡萄糖的生成减少，上述各代谢途径不能顺利进行。
因此，6-磷酸葡萄糖的代谢方向取决于各条代谢途径中相关酶的活性大小。
糖有氧氧化是糖在体内分解供能的主要途径
○肝糖原合成与分解的关键酶分别是糖原合酶（UDPG作为活性葡萄糖，糖原合酶作用下形成α-1,4糖苷键，分支酶作用下形成α-1,6糖苷键）和糖原磷酸化酶（分解α-1,4糖苷键，脱支酶解α-1,6糖苷键）；产物多为1-磷酸葡萄糖，1-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸葡萄糖后由葡萄糖-6-磷酸酶（仅存在于肝、肾中）水解成葡萄糖。
磷酸戊糖途径分为氧化反应和非氧化反应两个阶段，关键酶是6-磷酸葡萄糖脱氢酶，辅酶是NAD
。
糖异生的原料有乳酸、甘油和生糖氨基酸；关键酶有丙氨酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧酶、果糖二磷酸酶-1、葡萄糖-6-磷酸酶。
在糖酵解途径中，产物正反馈作用的步骤为1,6-二磷酸果糖对6-磷酸果糖激酶-1的正反馈调节；
二磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶-1最强的变构激活剂，其作用是与AMP一起取消ATP、柠檬酸对6-磷酸果糖激酶-1的变构抑制作用。
丙酮酸脱氢脱羧反应中5种辅助因子按反应顺序是TPP、硫辛酸、CoA、FAD和NA
乳酸循环的生理意义在于避免损失乳酸和防止因乳酸堆积引起酸中毒。
有氧氧化反应分为，糖酵解途径、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环及氧化磷酸化三个阶段。
1分子乙酰CoA通过三羧酸循环氧化生成10分子ATP；若从丙酮酸脱氢开始计算，共生成12.5分子AT
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