生化重点118章.docx
《生化重点118章.docx》由会员分享，可在线阅读，更多相关《生化重点118章.docx（27页珍藏版）》请在冰豆网上搜索。
生化重点118章
生化重点
第1章蛋白质的结构与功能
1.肽键：
一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键
2.氨基酸的等电点：
在某一PH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，成电中性，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点。
3.肽单元：
参与肽键的6个原子C,C,O,N,H,C位于同一平面，该平面即为肽单元。
4.蛋白质的一级结构：
指蛋白质多肽链从N端到C端的氨基酸排列顺序。
主要化学键为肽键（二硫键）。
5.蛋白质的二级结构：
指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间结构，不涉及氨基酸残基侧链的构象。
维系其稳定的作用力是氢键。
主要形式有α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规卷曲。
6.蛋白质的三级结构：
指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要化学键是疏水键，离子键，氢键和范德华力。
（根据所给的空按以上顺序填）
7.蛋白质的四级结构：
蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
各亚基间的结合力是非共价键，主要是离子键和氢键。
8.超二级结构：
在许多蛋白质中，有两个或者两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互靠近，形成一个有规则的二级结构组合。
9.模体：
蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。
其中一类就是有特殊功能的超二级结构。
10.结构域：
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域。
11.蛋白质亚基：
蛋白质四级结构中，每一条具有独立三级结构的多肽链称为亚基。
12.蛋白质变性作用：
在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
13.20种氨基酸的分类与三字母缩写（见课本）
14.蛋白质的平均含氮量：
16%
15.氨基酸的理化性质：
①具有两性解离的性质
②含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质
③氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
16.蛋白质的理化性质：
①蛋白质具有两性电离的性质
②蛋白质具有胶体性质
③蛋白质空间结构破坏而引起变性
④蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰
⑤茚三酮反应（蓝紫色）和双缩脲反应（紫红色）
17.分子病：
导致一种蛋白质氨基酸改变的基因突变所产生的疾病称为分子病，是一种遗传性疾病。
第2章核酸的结构和功能
1.DNA的一级结构：
指DNA多核苷酸链中核苷酸（碱基）的排列顺序。
2.DNA的二级结构是双螺旋结构，右手螺旋，反向平行。
DNA的高级结构是超螺旋。
3.退火：
热变性的DNA经缓慢冷却后可以复性，这一过程称为退火。
4.Tm值：
在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化ΔA260达到最大变化值的一半时所对应的温度。
5.增色效应：
在DNA解链过程中，由于更多的共轭双键得以暴露，含有DNA的溶液在260纳米处的吸光度随之增加，这种现象称为DNA的增色效应。
6.DNA变性：
某些理化因素导致DNA互补双链碱基之间的氢键发生断裂，由双链变成单链。
这种现象称为DNA变性。
7.DNA复性：
当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新互补配对，恢复原来的双螺旋结构。
8.核酸分子杂交：
不同来源的DNA单链之间，RNA单链之间，DNA单链和RNA单链之间，只要两种核酸单链之间存在着一定程度的碱基配对关系，它们就有可能形成杂化双链。
这种现象称为核酸分子杂交。
9.核酶：
某些小RNA具有催化特定RNA降解的活性，在RNA合成后的剪接修饰中具有重要作用。
这种具有催化作用的小RNA称为核酶。
10.核酸逐步水解的产物：
核苷酸→磷酸和核苷；核苷→碱基（嘌呤和嘧啶）和核糖或脱氧核糖。
11.核酸的理化性质：
①核酸分子具有强烈的紫外吸收（中性条件下，最大吸收值在260纳米附近
②DNA变性是双链解离为单链的过程（本质为氢键的断裂）
③变性的核酸可以复性或形成杂交双链
12.真核生物mRNA的5’端有特殊帽结构，3’端有多聚腺苷酸尾。
tRNA二级结构形似三叶草，上方为氨基酸接纳臂，下方为反密码子环。
rRNA依照分子量的大小分为5S，16S,23S。
第三章酶
1.酶的化学修饰：
酶肽链的一些基因在其他酶的催化下，与某些化学基团共价结合或去掉某些基因，从而影响酶的活性。
2.同工酶：
指能催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质和免疫学性质各不相同的一组酶。
3.酶原激活：
有些酶在合成或分泌或发挥催化功能前处于无活性状态，这种酶的前体称为酶原。
在一定条件下，可转换为有活性的酶，此过程称为酶原的激活。
4.单纯酶;仅含有蛋白质的酶。
5.结合酶（缀合酶）：
由蛋白质部分和非蛋白质部分共同组成，即酶蛋白和辅助因子。
辅助因子多为小分子的有机化合物或金属离子。
6.酶的活性中心：
酶分子能与底物特异性结合并催化底物变成产物的具有特定三维空间结构的区域。
7.必需基团：
酶分子氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。
8.竞争性抑制作用：
竞争性抑制剂的结构与底物相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而抑制酶促反应速率。
9.非竞争性抑制作用：
非竞争性抑制剂与酶活性中心外的结构位点相结合，不影响酶与底物的结合，底物也不影响抑制剂与酶的结合，但ESI不能释放出产物，从而影响酶促反应速率。
（E是酶，S是底物，I是抑制剂）
10.反竞争性抑制作用：
反竞争性抑制剂只能与ES结合成ESI复合物，不能与游离的酶结合，但ESI复合物不能释放出产物，从而降低酶活性。
11.Vmax：
酶底物完全饱和时的反应速率。
12.Km值：
等于酶促反应速率为Vmax一半时对应的底物浓度；在一定条件下，可表示酶对底物的亲和力（呈反比），即Km值越大，酶对底物的亲和力越小，反之则大。
13.典型的不可逆性抑制：
有机磷农药中毒和路易士气。
14.磺胺类药物抑菌的抑制机理：
细菌利用对氨基苯甲酸，谷氨酸和二氢喋呤为底物，在二氢叶酸合成酶的作用下合成二氢叶酸，进一步在二氢叶酸还原酶的作用下，合成四氢叶酸。
磺胺类药物与对氨基苯甲酸的结构类似，竞争性结合二氢叶酸合成酶的活性中心，抑制二氢叶酸以至于四氢叶酸的生成，从而干扰核酸的生成，抑制细菌生长。
15.别构效应剂通过改变酶的构象而调节酶活性。
第五章维生素与无机盐
1．维生素A的活性形式是视黄醇，视黄醛，视黄酸。
2.若视循环的关键物质11-顺视黄醛的补充不足，视紫红质合成减少，对弱光敏感度降低，即暗适应时间延长，严重时会发生夜盲症。
3.维生素D的活性形式为1,25-二羟维生素D3；当缺乏维生素D时，儿童可患佝偻病，成人可发生软骨病。
维生素D具有调节血钙和组织细胞分化的功能。
4.维生素E缺乏可引起轻度贫血。
5.维生素K的主要功能是促进凝血。
6.维生素B1（硫胺素）的活性形式是TPP（焦磷酸硫胺素），缺乏可引起脚气病。
7.维生素B2（核黄素）的活性形式是FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）和FMN（黄素单核苷酸）。
8.维生素PP的活性形式是NAD+和NADP+。
9.泛酸活性形式是辅酶A和酰基载体蛋白。
10.维生素B6的活性形式是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。
维生素B6过量可引起中毒。
11.叶酸活性形式是四氢叶酸。
抗癌药物氨甲喋呤和氨蝶呤结构与叶酸相似，能抑制二氢叶酸还原酶的活性，使四氢叶酸合成减少。
叶酸缺乏可导致巨幼红细胞性贫血（叶酸缺乏时，骨髓幼红细胞DNA合成受抑制，细胞分裂速度降低，细胞体积变大，导致此病）
11.维生素B12的活性形式是甲钴胺素和5’-脱氧腺苷钴胺素。
缺乏也可引起巨幼红细胞性贫血。
可影响一碳单位的代谢和脂肪酸合成。
12维生素C严重缺乏可引起坏血病。
人类不能合成维生素C，必须由食物供给。
13.脂溶性维生素和水溶性维生素各自的生理功能：
脂溶性维生素除了直接参与影响特异的代谢过程外，还影响特定基因的表达。
水溶性维生素主要构成酶的辅助因子作用，直接影响某些酶的活性。
第六章糖代谢
1.糖酵解:
1分子的葡萄糖在胞液中分解为两分子丙酮酸的过程称为糖酵解。
2.糖的无氧氧化：
在氧供应不足的情况下，人体将葡萄糖在胞液中分解为丙酮酸，进而还原成乳酸的过程。
3.底物水平磷酸化：
ADP或其他二磷酸核苷的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程。
4.糖的有氧氧化：
在氧供应充足的情况下，葡萄糖彻底氧化二氧化碳和水的过程。
5.柠檬酸循环：
又称三羧酸循环。
在线粒体中，从乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成柠檬酸开始，经历4次脱氢（一次F，三次N），两次脱羧，一次底物水平磷酸化使一分子乙酰基彻底氧化成二氧化碳，同时草酰乙酸再生的过程。
6.磷酸戊糖途径：
从糖酵解的中间产物葡糖-6-磷酸开始，通过氧化，基因转移两个阶段生成果糖-6-磷酸和3-磷酸甘油醛，从而返回糖酵解的代谢途径，称为磷酸戊糖途径，亦称磷酸戊糖旁路。
7.糖原合成：
指葡萄糖生成糖原的过程，主要发生在肝和骨骼肌中。
8.糖原分解：
指糖原分解成葡糖-6-磷酸或葡萄糖的过程，不是糖原合成的逆反应。
9.糖异生：
在饥饿状况下，由非糖化合物（乳酸，甘油，生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或者糖原的过程。
主要器官是肝。
糖酵解与糖异生的多数反应是可逆的，非糖化合物是通过丙酮酸进入糖酵解途径的，仅三个限速步骤需要糖异生特有的酶催化。
依次为丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶；果糖二磷酸酶-1；葡萄糖-6-磷酸酶。
10.丙酮酸羧化酶只存在于线粒体中，而磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶在线粒体和胞质中都有。
因此在线粒体内生成的草酰乙酸可以在线粒体中直接转变为磷酸烯醇式丙酮酸再进入胞质，也可先转运至胞质再转变为磷酸烯醇式丙酮酸。
草酰乙酸从线粒体中转运到胞质有两种方式：
①草酰乙酸还原成苹果酸出线粒体再在胞质中被氧化成草酰乙酸；②草酰乙酸转变成天冬氨酸出线粒体再在胞质中恢复生成草酰乙酸。
11.乳酸循环（Cori循环）：
肌收缩（尤其是氧供应不足）通过糖无氧氧化生成乳酸，乳酸穿过细胞膜入血后，再入肝生成葡萄糖。
葡萄糖释放入血又可被肌肉利用，由此构成了一个循环。
12.可能出的大题：
糖酵解的重要关键反应及其关键酶（反应1,3,10），糖酵解中唯一的脱氢反应（6，以NAD+为辅酶接受氢和电子，该递氢体存在于胞质中，要想进入线粒体产生能量，有两种途径：
①以α-磷酸甘油穿梭线粒体膜形式，最后以FADH2的方式传递氢；②以苹果酸-天冬氨酸穿梭线粒体膜的形式，最后以NADH+（H+）的方式传递氢。
因此此处计算ATP时有两种，1.5或2.5。
）可见课本P190（生物氧化）。
两次底物水平磷酸化（7,10），糖酵解过程产生4分子ATP，前五步反应为耗能阶段，消耗2分子ATP，总共净产生2分子ATP（两分子丙酮酸产生的）。
13可能出的大题：
糖的有氧氧化的关键反应，关键酶，限速酶和ATP的生成？
（1）葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸（胞液中）。
最终可获得的ATP为1+1.5或1+2.5
（2）丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA（此反应由丙酮酸脱氢酶复合体催化，参与反应的辅酶有焦磷酸硫胺素（TPP），硫辛酸，FAD，NAD+，CoA）。
最终可获得的ATP为2.5
（3）乙酰CoA进入柠檬酸循环以及氧化磷酸化生成ATP。
（8步反应）1：
关键酶为柠檬酸合酶；3：
异柠檬酸脱氢酶（限速酶）；4：
α-酮戊二酸脱氢酶复合体。
最终可获得能量为3X2.5+1X1.5+1=10。
综上所述：
1摩尔葡萄糖彻底氧化生成二氧化碳和水，可净生成30或32摩尔ATP（2X（2.5+2.5+10）=30Or2X（3.5+2.5+10）=32）注：
产生的是两分子丙酮酸，所以乘以2.
14.磷酸戊糖途径第一阶段为氧化反应，生成磷酸核糖，NADPH和CO2（由葡糖-6-磷酸脱氢酶催化）；第二阶段是基因转移反应，最终生成果糖-6-磷酸和3-磷酸甘油醛（这一阶段非常重要，因为细胞对NADPH的消耗量远远大于磷酸戊糖）。
15.可能出的填空题：
糖原合成时，葡萄糖先活化。
糖原合成起始于糖酵解的中间产物葡糖-6-磷酸，变构生成葡糖-1-磷酸。
葡糖-1-磷酸与尿苷三磷酸（UTP）反应生成尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG）和焦磷酸。
由UDPG焦磷酸化酶催化，UDPG连接形成直链和支链。
16.血糖的来源（3）和去路（4）：
食物，肝糖原，非糖物质三大来源；二氧化碳和水，肝肌糖原，脂类和氨基酸代谢，脂肪和氨基酸等四大去路。
17.正常人空腹血糖：
3.89-6.11mmol/L。
第七章脂质代谢
1.营养必需脂肪酸：
人体自身不能合成，必须由食物提供的脂肪酸。
包括亚油酸，亚麻酸。
花生四烯酸等三种。
2.脂肪动员：
指储存在脂肪细胞中的脂肪在脂肪酶的作用下，逐步水解，释放游离的脂肪酸和甘油供其他组织细胞氧化利用的过程。
3.酮体：
脂肪酸在肝细胞内不完全氧化的产物，包括乙酰乙酸，β-羟丁酸，丙酮，三者合称为丙酮。
4.脂肪酸β-氧化：
β氧化是脂肪酸分解的核心过程。
1.脂肪酸活化为脂酰辅酶A（胞液中）活化需消耗两分子高能磷酸键
2.脂酰辅酶A经肉碱转运进入线粒体，肉碱脂酰转移酶Ⅰ是β-氧化关键酶
3.脂酰辅酶Aβ-氧化分解产生乙酰辅酶A，FADH2，NADH。
（脱氢，加水，再脱氢，硫解）。
偶数碳脂肪酸最终产生一定数量的乙酰CoA，奇数碳脂肪酸还有1mol丙酰CoA。
5.血脂：
血浆中脂类的统称，包括甘油三酯，磷脂，胆固醇及其脂，以及游离脂肪酸。
6．酮体的生成部位，原料，关键酶：
肝内生酮肝外用；
1.2分子乙酰CoA缩合成乙酰乙酰CoA
2.乙酰乙酰CoA与乙酰CoA缩合成HMG-CoA（羟甲基戊二酸单酰CoA）,由羟甲基戊二酸单酰CoA合酶催化。
3.HMG-CoA裂解产生乙酰乙酸
4.乙酰乙酸还原成β-羟丁酸；少数乙酰乙酸转变成丙酮。
7.血浆脂蛋白：
乳糜颗粒（CM）主要转运外源性甘油三脂及胆固醇
极低密度脂蛋白（VLDL）主要转运内源性甘油三酯
低密度脂蛋白（LDL）主要转运内源性胆固醇
高密度脂蛋白（HDL）主要逆向转运胆固醇
8.合成甘油三酯有甘油一酯和甘油二酯两条途径。
具体了解其内容（见课件）。
原料为脂肪酸和甘油，脂肪酸必须先活化成脂酰CoA，才能参与TG的合成。
第八章生物氧化
1.氧化磷酸化：
代谢物脱下的氢，经线粒体氧化呼吸链电子传递释放能量，偶联驱动ADP磷酸化生成ATP的过程。
又称偶联磷酸化。
2.呼吸链：
生物体将NADH+，H+和FADH2彻底氧化生成水和ATP的过程与细胞呼吸有关，需要消耗氧，参与氧化还原反应的组分由含辅助因子的多种蛋白酶复合体组成，形成一个连续的传递链，因此称为氧化呼吸链，也叫电子传递链。
3.P/O比值：
指氧化磷酸化过程中，每消耗1/2摩尔氧气所需磷酸的摩尔数，即所能合成ATP的摩尔数。
4.人体内两条重要的呼吸链：
一条为NADH氧化呼吸链，该途径以NADH为电子供体，开始经复合体Ⅰ到氧气，而生成水。
电子传递链顺序NADH→复合体Ⅰ→泛醌→复合体Ⅲ→细胞色素C→复合体Ⅳ→氧气；另一条称为FADH2氧化呼吸链，也称琥珀酸氧化呼吸链，以FADH2为电子供体，经复合体Ⅱ到氧气生成水。
电子传递顺序是：
琥珀酸→复合体Ⅱ→泛醌→复合体Ⅲ→细胞色素C→复合体Ⅳ→氧气。
5.细胞中NADH穿梭机制：
即第六章12（见上）
第九章氨基酸代谢
1.必需氨基酸：
体内需要但不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，人体内有8种必须氨基酸。
缬氨酸，异亮氨酸，亮氨酸，苯丙氨酸，甲硫氨酸（蛋氨酸），色氨酸，苏氨酸，赖氨酸。
（携一两本淡色书来）
2.转氨基作用：
在转氨酶的作用下，某一氨基酸脱去α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸过程。
除赖氨酸，苏氨酸，脯氨酸及羟脯氨酸外，大部分氨基酸都能进行转氨基作用。
3.氧化脱氨基作用：
氨基酸在酶的催化作用下，进行伴有氧化的脱氨反应，称为氧化脱氨基作用。
催化氧化脱氨基重要的酶为L-谷氨酸脱氢酶，转氨基作用使许多氨基酸的氨基被聚集在α-酮戊二酸上生成L-谷氨酸，L-谷氨酸的氧化脱氨反应由L-谷氨酸脱氢酶催化完成（因为反应利用NADP+接受了还原当量，最终会产生能量，故ATP和GTP是此酶的别构抑制剂，ADP和GDP是别构激活剂）
4.转氨基作用和氧化脱氨基作用合称为转氨脱氨过程，又称联合脱氨基作用，此反应可逆。
5.鸟氨酸（尿素）循环：
在肝细胞的线粒体和胞液进行。
以鸟氨酸为变化的起始点，氨和二氧化碳为原料，经过瓜氨酸，精氨酸，构成一个尿素生成并再生成鸟氨酸的循环过程，能使有毒的氨合成无毒的尿素，随尿液排出体外。
有两种限速酶：
氨基甲先磷酸合成酶Ⅰ（此酶只有在别构激活剂N-乙酰谷氨酸存在时才能被激活），精氨酸代琥珀酸合成酶（如只有一空，则选此酶为限速酶）。
6.一碳单位：
指某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的基团，包括甲基，甲烯基等。
一碳单位不能游离存在，常与四氢叶酸结合参与代谢。
四氢叶酸是一碳单位的运载体。
一碳单位的主要功能是参与嘌呤和嘧啶的合成。
一碳单位代谢障碍或四氢叶酸不足时，可引起巨幼红细胞性贫血等疾病。
7.氨基酸脱氨基四种方式：
1.氨基酸通过转氨基作用脱去氨基
2.L-谷氨酸通过L-谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基
3.氨基酸通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基
4.氨基酸通过氨基酸氧化酶催化脱氨基
8.生酮氨基酸：
亮氨酸，赖氨酸。
生糖兼生酮氨基酸：
异亮氨酸，苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸，苏氨酸（一本老色书）
9.可能出的大题:
尿素合成的原料，部位，反应关键步骤，酶促反应，生理意义。
原料为二氧化碳和氨基，尿素合成是耗能反应，每生成一分子尿素消耗4个高能磷酸键；先在线粒体中进行（前三步反应），后在胞液中进行（后两步反应），限速酶是精氨酸代琥珀酸合成酶；延胡索酸和天冬氨酸是将鸟氨酸循环和三羧酸循环联系起来的重要成分（延胡索酸可经柠檬酸循环的反应7和8生成草酰乙酸，草酰乙酸可与谷氨酸进行转氨基作用，又可重新生成天冬氨酸，而谷氨酸的氨基可来自体内的多种氨基酸。
由此可见多种氨基酸的氨基可通过天冬氨酸的形式参与尿素的合成。
所以说延胡索酸和天冬氨酸是将鸟氨酸循环和三羧酸循环联系起来的重要成分）；氨基甲酰磷酸合成酶（CPS-1）需要N-乙酰谷氨酸别构激活。
生理意义是排氨解毒。
10.苯丙氨酸可通过苯丙氨酸羟化酶催化生成酪氨酸，少数可经转氨基作用生成丙酮酸。
酪氨酸可转变为儿茶酚胺和黑色素或彻底氧化分解。
11.白化病：
先天性酪氨酸酶缺乏的病人，因不能合成黑色素，皮肤毛发等变白，称为白化病。
12.尿黑酸尿症：
当体内尿黑酸分解代谢的酶先天性缺陷时，尿黑酸的分解受阻，可出现尿黑酸尿症。
13.高血氨症：
肝功能严重损伤或尿素合成相关酶的遗传性缺陷时，都可导致尿素合成发生障碍，使血氨浓度升高，称为高血氨症。
14.甲硫氨酸循环：
从甲硫氨酸Met活化成S-腺苷甲硫氨酸（SAM），SAM供出甲基后生成S-腺苷同型半胱氨酸，然后进一步转变成同型半胱氨酸，同型半胱氨酸接受N5-CH3-FH4（数字分别在字母的右上方，右下，右下）提供的甲基，重新生成Met的过程。
15.氨通过丙氨酸—葡萄糖循环从骨骼肌运往肝，骨骼肌中的氨以无毒的丙酮酸形式运往肝，同时，肝又为骨骼肌提供了生成丙酮酸的葡萄糖；氨通过谷氨酰胺从脑和骨骼肌等组织运往肝或肾，在脑和骨骼肌等组织中，氨与谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的催化下合成谷氨酰胺，并由血液运往肝或肾，再由谷氨酰胺酶水解成谷氨酸和氨。
16.氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛。
第十章核苷酸代谢
1.从头合成途径：
利用磷酸核糖，氨基酸，一碳单位及二氧化碳等简单物质为原料，经过一系列复杂的酶促反应合成嘌呤（或嘧啶）核苷酸的过程。
一般情况下，它是核苷酸合成的主要途径。
2.补救合成途经：
利用体内现成的嘌呤或嘌呤核苷（嘧啶或嘧啶核苷）作原料，经过较简单的反应过程合成核苷酸的途径，称为补救合成途径。
该途径可以节省从头合成时的能量和一些氨基酸的消耗；体内某些器官如脑和脊髓只能进行补救合成途径合成核苷酸。
3.嘌呤碱原子来源：
甘氨当中站，谷碳坐两边，左上天冬氨，头顶二氧碳
4.嘌呤核苷酸的从头合成的原料，反应阶段，初级生成产物，如何转变成AMP和GMP：
原料为氨基酸，二氧化碳，一碳单位，磷酸核糖；两个阶段：
1.次黄嘌呤核苷酸（IMP）的生成（关键酶有PRPP合成酶，酰胺转移酶）2.AMP,GMP的生成（具体掌握见书上224页，注意天冬氨酸和谷氨酰胺，GTP和ATP）
5.嘌呤核苷酸补救合成有两种酶参与：
APRT（腺苷酸磷酸核糖转移酶）和HGPRT（次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶）
6.脱氧核苷酸的生成在二磷酸核苷水平进行，由核苷酸还原酶催化。
（在NDP的基础上，以氢原子取代核糖二号碳上的羟基而生成的）
7.嘌呤核苷酸的抗代谢物是一些嘌呤，氨基酸和叶酸类似物。
其中嘌呤类似物有6-巯基嘌呤等，叶酸类似物有氨蝶呤和氨甲喋呤等。
（抗代谢物主要以竞争性抑制等方式干扰嘌呤核苷酸的合成代谢）
8.嘌呤核苷酸的分解代谢终产物是尿酸（不开环）（掌握其分解代谢过程，见书上228页图10-8，酶为黄嘌呤氧化酶）
9.痛风症：
指患者血中尿酸含量升高，当超过一定值时，尿酸盐晶体即可沉积于关节，软组织等处，导致关节炎。
临床上用别嘌呤醇治疗痛风症，原理为抑制了黄嘌呤氧化酶，从而影响尿酸的生成。
10.嘧啶的从头合成途径：
1.尿嘧啶核苷酸（UMP）的生成。
原料来自谷氨酰胺，二氧化碳和天冬氨酸等；对于哺乳动物来说，氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ（CPS-Ⅱ）（该酶存在胞液中，可与尿素合成中的在线粒体中的CPS-1区分）是关键酶，对于细菌来说，天冬氨酸氨基甲酰基转移酶是关键酶。
2.CTP（三磷酸胞苷）的合成。
UMP→UDP→UTP→CTP（可理解为在三磷酸水平上）
3.dTMP的合成。
UMP→UDP→dUDP→dUMP→TMP（ordTMP）（在二磷酸水平上）（可理解为在一磷酸水平上，U能转变为T）
第11章非营养物质代谢
1.生物转化作用：
机体在排出这些非营养物质之前，需对它们进行生物转化，使其水溶性提高，极性增强，易于通过胆汁或尿排出，这一过程称为生物转化作用。
肝脏是生物转化最重要器官，但在肺、肾、胃肠道和皮肤也有一定生物转化功能。
①生理意义：
对体内的非营养物质进行转化，使其生物学活性降低或消除（灭活作用）、或使有毒物质的毒性减低或消除。
更为重要的是可使这些物质的溶解度增加，易于排出体外。
但也有转化后活性或毒性增强、溶解度降低的。
②特点：
连续性，解毒与致毒的双重性，多样性
2.第一相反应：
氧化，还原，水解
（1）单加氧酶系：
是氧化非营养物质最重要的酶
①存在部位：
肝细胞微粒体内（滑面内质网）
②组成：
CytP450，NADPH+H+，NADPH-细胞色素,P450还原酶
③催化的基本反应：
RH+O2+NADPH+H+------->ROH+NADP++H2O
④发霉的谷物、花生等常含有黄曲霉素B1,经单加氧酶系作用生成的黄曲霉素2，3环氧化物，可与DNA分子中的鸟嘌呤结合，引起DNA突变，成为致原发性肝癌发生的重要危险因素。
（2）单胺氧化酶氧化脂肪族和芳香族胺类
存在部位：
肝细胞线粒体内
（3）醇脱氢酶和醛脱氢酶将乙醇氧化生成乙酸
①存在部位：
肝细胞胞液中
②两种酶：
醇脱氢酶（ADH）,醛脱氢酶（ALDH）
大量饮酒可诱导微粒体乙醇氧化系统（MEOS）即乙醇-P450单加氧酶，产物是乙醛，导致O2和NADPH消耗↑，并可催化和促进脂质过氧化产生羟乙基自由基,促进脂质过氧化，引发肝损伤。
乙醇的氧化使胞液NADH/NAD+↑，NADH↑→乳酸↑。
严重酒精中毒致乳酸和乙酸堆积引起酸中毒
升级会员 