生物化学课件.docx

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生物化学课件

第一章绪论

1.什么是生物化学？

是生命的化学，它是用化学的方法研究生物体的化学组成、生命过程和生命活动中化学变化规律的一门科学。

是生物学与化学之间的边缘学科，是当代科学的前缘学科之一

2.说明生物化学研究的内容有哪些？

*静态生化研究构成生物体的基本物质（生物大分子——糖类、脂类、蛋白质、核酸）的组成、结构、性质和功能

*动态生化研究上述物质在生物体内的物质代谢和能量代谢

*机能生化研究生物机体内物质结构，新陈代谢与生理机能之关系

*分子生物学研究生物大分子结构、功能、信息传递及代谢调控

第二章糖化学

1.糖类的主要生物学功能有哪些？

①通过氧化反应提供能量

②作为能量的储存者

③为生物大分子的合成提供碳原子

④为DNA和RNA的合成提供碳骨架

⑤用于细胞间相互识别

2.说明糖的主要化学性质？

糖的氧化反应、糖的还原反应、成苷反应、糖脎反应、酯化反应、酸的反应、碱的反应

3.写出蔗糖、乳糖和麦芽糖的结构，并说明它们是何种类型的糖？

非还原性糖还原性糖

还原性糖

4.说明直链淀粉和支链淀粉的主要区别？

直链淀粉；*葡萄糖通过α-1,4-糖苷键连接而成的线性聚合物

*可溶于热水

*分子量为（0.2-2）×106，DP为300-400个葡萄糖残基

*遇碘呈蓝紫色

*易老化，粘度小

支链淀粉：

*分子中除有α-1,4-糖苷键外，还在分支点处有α-1,6-糖苷键。

每一分支有24-30葡萄糖基，各分支卷曲成螺旋。

*不易老化

*DP＞6,000个糖分子

*遇碘呈紫红色

*粘度大

第三章脂类化学

1.脂类的共同特征和生物学功能是什么？

脂类具有下列共同特征:

①不溶于水而溶于乙醚、丙酮、氯仿等有机溶剂

②都具有酯的结构，或与脂肪酸有成酯的可能

③都是生物体产生，并能为生物体利用

脂类在生物体内的生物功能：

①脂类分子以脂双层的形式，与蛋白质一起构成生物膜的必需组分

②脂类分子中含有的碳氢链是生物能量的贮存形式

③很多细胞间和细胞内的信号传递都与脂类分子有关

2.脂肪具有哪些性质？

*三酰甘油不溶于水,也没有形成高度分散的趋势

*二酰及单酰甘油由于分子中含有游离的羟基,因此具有高度分散性,能够相互聚集形成小的微团结构

*脂肪的熔点是由某组成中的脂肪酸种类决定的

*甘油分子上所连接的三个脂肪酸不同,而使C2原子变为不对称碳原子,而具有光学活性

*脂肪能够被酸、碱和脂酶水解为脂肪酸和甘油。

如在碱性溶液中水解称为皂化作用

*脂肪在空气中暴露过久会产生难闻的臭味,亦即发生酸败现象。

它是由于脂肪水解后释放出游离的脂肪酸,脂肪酸又进一步被氧化成醛或酮,而低分子的醛或酮具有臭味

*脂肪中的不饱和键能够发生氢化或卤化反应,使不饱和脂肪酸转变为饱和脂肪酸或形成卤代脂肪酸

3.说明磷脂酰甘油的合成过程？

第四章蛋白质化学

1.什么是蛋白质？

蛋白质具有哪些作用？

是一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子，其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的功能，是表达生物遗传性状的一类主要物质

作用1）做为新陈代谢的催化剂-酶

2）生物体的结构成分

3）运输和储存

4）运动作用

5）免疫保护作用

6）激素作用

7）接受和传递信息的受体：

激素的受体都是蛋白质

8）控制细胞生长、分化：

生长因子、阻遏蛋白

9）营养作用、通透作用、记忆活动等方面起重要作用，还有感染和毒性作用

2.写出氨基酸的结构通式，并说明其在组成上有什么特点？

*除脯氨酸外，在结构上的共同特点是与羧基相邻的α-碳原子上的一个氢原子被氨基所取代，因而称为α-氨基酸

*除非R基团是一个氢原子（此时对应的氨基酸为甘氨酸），否则α-碳原子都是手性碳原子，氨基酸有旋光性，具有L型和D型

*氨基酸的构型是以甘油醛或乳酸作为基准，相比较而确定的

*蛋白质中所有氨基酸都是L型（甘氨酸除外）

3.写出两种氨基酸的缩合反应，并对产物命名。

4.解释下列名词：

可变氨基酸、不变氨基酸、同源蛋白质、分子病、蛋白质的三级结构、蛋白质的四级结构

可变氨基酸：

可被其他aa取代，甚至成片缺失，不影响或很少影响生物功能

不变氨基酸：

如被取代或缺失，将导致蛋白质生物活性的严重降低甚至丧失

同源蛋白质：

指在不同生物体中实现同一功能的蛋白质

分子病：

由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病

蛋白质的三级结构：

球状蛋白质在一级结构和二级结构的基础上，再进行三维多向性盘曲形成近似球状的构象被称为蛋白质的三级结构

蛋白质的四级结构：

由多条肽链组成的蛋白质分子中，每一条肽链都独立形成三级结构，这样的三级结构单位相互缔合，则构成了蛋白质的空间结构，即蛋白质的四级结构

5..什么是蛋白质的一级结构，一级结构主要研究哪些内容？

一级结构的涵义：

是指氨基酸在蛋白质分子中的连接方式和氨基酸在多肽链中的排列顺序。

又叫初级结构、基本化学结构或共价结构

一级结构需要阐明的内容包括

1.蛋白质分子的多肽链数目2.每条肽末端残基的种类

3.每条多肽链的氨基酸顺序4.链内或链间二硫键的配置

6.请说明什么是顺序同源现象？

同源蛋白质的氨基酸顺序上存在的这种相似性称为顺序同源现象

7.什么是蛋白质的二级结构？

说明α-螺旋结构的要点？

*它是指肽链主链借助氢键，有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。

*α－螺旋的结构特点是：

①主链环绕中心轴（虚设）按右手是螺旋方向盘旋，每3.6个氨基酸残基前进一圈，每圈前进距离为0.54纳米，每个残基占0.15纳米

②每个残基的亚氨基（＞NH）与它前面的第四残基的羰基（＞C＝O）氧原子形成氢键，氢键与螺旋轴近乎平行。

大量链内主链氢键维系α－螺旋，使其结构稳定。

每个残基的R基团（侧链）都在α－螺旋外侧，不影响螺旋的稳定性

③α－螺旋的结构常用SN表示，S－代表每圈螺旋的氨基酸个数，N－表示氢键封闭环本身的原子数

8.解释下列名词：

变构效应、同位效应、异位效应、氧合曲线、蛋白质的沉淀作用

（1）变构效应：

又称别构效应,是指蛋自质与配基结合后构象发生改变,进而使生物活性发生改变的现象。

①同位效应：

又称为同种效应,是指当某种配基与变构蛋白结合后,能改变该配基与蛋白质的亲和力,从而影响到该蛋白其它亚基与这种配基的结合。

（有两种情况：

正协同效应和负协同效应）

②异位效应：

又称为异种效应,是指当某种配基与变构蛋白结合后,能改变另一种配基与蛋白质的亲和力,从而影响到该蛋白与另一种配基的结合。

（也有两种情况：

正效应负效应）

（2）氧合曲线：

在生物体内,氧饱和度与环境中氧分压（po2）有关,以氧饱和度（Y）对氧分压（po2）所作的图称为氧合曲线

（3）蛋白质的沉淀作用：

一旦环境条件发生改变，破坏了蛋白质分子的表面电荷或水化层，胶体稳定性就会变差，发生絮结沉淀

9.什么是波尔效应？

波尔效应有何重要的生理意义？

波尔效应：

血红蛋白不仅能够携带氧气,还能携带H+和CO2，环境中H+和CO2的浓度增加能显着提高血红蛋白的协同效应,降低其对氧的亲和力,促进血红蛋白释放O2。

反之,高浓度的O2又可以促进H+和CO2从血红蛋白上释放的现象波尔效应

波尔效应重要的生理意义：

当血液流过代谢迅速的组织器官时,环境中H+和CO2浓度高,促进了血红蛋白释放氧,使之比单纯降低氧分压能释放出更多的O2,而氧的释放又促进血红蛋白与H+和CO2的结合,将代谢废物从组织中带走,同时维持了pH的稳定。

当血液流经肺部毛细血管时,由于氧分压高,有利于血红蛋白与氧结合，从而促进了H+和CO2的释放

10.稳定蛋白质胶体溶液的因素有哪些？

表面电荷----在非等电点状态下，双电层，带同性电荷蛋白质分子互相排斥

水化膜----通过氢键与水结合，每1g蛋白质可结合0.3-0.5g水，使蛋白质的表面形成水化层

11.什么是蛋白质的变性作用？

蛋白质变性后发生了哪些变化？

概念：

天然蛋白质分子受到某些理化因素的作用，有序的空间结构被破坏，导致生物活性丧失，并伴随发生理化性质的异常变化被称为变性作用。

变化：

⑴理化性质的改变：

变性蛋白因疏水基团外露，溶解度降低，pr↓；同时，pr溶液黏度增加，旋光率改变，等电点↑；由于Trp（色）、Tyr（酪）和Phe（苯丙）外露，pr的紫外吸收值增加（pr：

蛋白质）

⑵生物活性丧失：

这是pr发生变性的最重要标志。

有时pr的空间结构发生轻微变化，这时理化性质可能还没有变化，但生物活性却已经丧失

⑶生物化学性质的改变：

主要反映在变性后分子结构松散，容易被蛋白酶所水解

第五章核酸的化学

1.写出各种核苷酸和脱氧核苷酸的结构式？

常见的核糖核苷有：

腺苷（A）、鸟苷（G）、胞苷（C）、尿苷（U）

常见的脱氧核糖核苷有：

脱氧胞苷（C）、（脱氧）胸苷（T）、脱氧鸟苷（G）、脱氧腺苷（A）

2.说明并写出DNA一级结构的表示方法？

DNA分子中各脱氧核苷酸之间的连接方式（3′-5′磷酸二酯键）和排列顺序叫做DNA的一级结构，简称为碱基序列

3.指出DNA分子双螺旋结构的要点？

要点是：

（1）DNA分子是两条反平行的多聚脱氧核苷酸，绕同一中心轴盘旋而成右手双螺旋结构

（2）每条主链由磷酸和脱氧核糖相间连接而成，位于螺旋外侧。

碱基位于螺旋内侧。

碱基平面与螺旋中心轴垂直，螺旋表面有两条螺旋形的凹槽：

大沟（宽螺槽）和小沟（窄螺槽）

（3）双螺旋的直径是2nm，每一圈螺旋有10个碱基对，螺距为3.4nm，碱基对之间的距离为0.34nm

（4）两链间的碱基以氢键配对，A与T配对，有两个氢键（A=T），G与C配对，有三个氢键（G≡C）

（5）根据碱基互补原则，当一条链上碱基确定之后，便可推知另一条链上的碱基顺序

4.说明核小体的结构

DNA分子缠绕在一类称为组蛋白的外表面，而形成核小体。

每个核小体由DNA串连在一起构成念珠状的核小体纤丝，并继续螺旋成核纤丝

5.比较DNA和RNA在组成和结构上有何区别？

RNA与DNA的差异

DNARNA

糖脱氧核糖核糖

碱基AGCTAGCU

不含稀有碱基含稀有碱基

6.请说明tRNA结构的基本特征？

①受体臂或氨基酸臂

②二氢尿嘧啶环

③反密码环

④TΨC环（假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核苷环）

⑤额外环（可变环）

⑥tRNA的一个最显着的特点是高达25%的碱基被修饰，但这些被修饰的碱基没有一个是维持tRNA结构或与核糖体适当结合所必须的。

碱基修饰可能有助于氨基酸臂与特定氨基酸的结合或加强密码子与反密码子的相互反应（mG－一甲基鸟嘌呤，m2G－二甲基鸟嘌呤）

7.什么是DNA的变性作用和DNA的变性温度？

*DNA分子由双螺旋结构解链成单链的过程称为DNA分子的变性

*DNA的热变性是都是爆发式的，因此变性作用发生在一个很窄的温度范围内。

DNA的变性温度也称为熔点，用Tm表示。

Tm为增色效应达到最大值50%时的温度，即DNA溶液的温度达到Tm时，将有50%的双链DNA处于解链状态。

8.DNA的变性与哪些因素有关？

⑴DNA的均一性均一性越高的DNA，熔解过程越是发生在一个很窄的温度范围内

⑵温度随温度的升高，DNA分子间的氢键断裂的几率增加，导致核酸双链分离成单链

⑶溶剂的亲水性疏水物质能够使DNA分子中的碱基倾向溶于溶剂中，使得碱基间相互黏结力下降，从而DNA分子间的氢键更易断裂，导致DNA分子的Tm降低；亲水性物质有利于碱基保持形成氢键的最佳方向，使分子间的氢键更稳定，因此能够增加DNA分子的Tm值

⑷pH在pH1.0时N-糖苷键和磷酸二酯键能够被水解，pH4.0时可选择性水解糖与嘌呤间的N-糖苷键。

碱倾向于改变参与氢键中的基团的极性，在pH13时所有的氢键均被破坏，使DNA变性

⑸G-C含量含量越多，Tm值超高，二者呈正比关系，原因是G-C比A-T碱基对更稳定。

用Tm值推算DNA分子中的G+C含量，其经验公式为：

（G+C）%=（Tm-69.3）×2.44

⑹介质的离子强度在离子强度较低的介质中DNA的熔解温度较低，熔解温度范围也较宽。

反之则较高和较窄

第六章生理活性物质

1.什么是维生素，其主要功能是什么？

2.请说明维生素A、维生素D和维生素E的主要作用？

3.说明维生素B1、维生素B2、维生素B5、维生素B6和维生素C的主要作用？

4.什么是激素？

激素可分成哪几类？

5.举例简述激素的四种作用机理。

6.什么是抗生素？

抗生素有哪些分类方法？

怎么分类？

7.简述抗生素的抗菌作用机理。

8.简述细菌对抗生素耐药性的生物化学机理。

第七章酶化学

1名词解释：

能阈：

如使化学反应能够发生，反应物分子必须有足够的能量以发生有效的碰撞，而能够发生有效碰撞所需要的最低能量水平称为反应的能阈

活化能：

使反应分子超越该阈值成为活化分子，需要从外部供给的额外能量叫活化能

反应的能阈越低，即所需活化能越少，反应越容易进行。

酶和催化剂的作用是降低反应所需的活化能

2什么是酶的专一性，并说明各种专一性的类型？

一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质（底物），这就是酶的专一性

⑴绝对专一性　

⑵相对专一性：

1）键专一性2）基团专一性　

⑶立体异构专一性（光学专一性）

3.酶分为哪六大类，写出其反应通式

1）氧化还原酶AH2+B

A+BH2

2）转移酶A·R+B

A+B·R

3）水解酶A-B+H2O

A-OH+BH

4）异构酶A

B

5）裂解酶A-B

A+B

6）连接酶A+B+ATP

A·B+ADP+Pi

4酶活性部位的共同特点

1.活性部位在整个酶分子中只占很少一部分

2.活性部位是具有三维结构的裂隙

3.底物与酶活性部位是通过次级键结合的

4.活性部位的裂隙具有高度疏水性

5.活性部位构象上的柔性

5,影响酶催化反应高效性的因素

1.底物与酶的接近与定向效应

2.底物分子的敏感键产生张力或变形

3.共价催化作用

4.酸碱催化

5.活性中心部位的微环境效应

其余重点：

酶与非底物物质结合的部位，且该物质对酶的催化能力有调节作用，这个部位叫别构部位或调节部位

具有别构部位的酶称为别构酶，与别构部位结合的物质为调节剂或别构剂

（一）酶的共同特性

⑴用量少而催化效率高

⑵不改变化学反应的平衡点

⑶降低反应的活化能

（二）酶的特殊性质

1.酶催化率比一般催化剂高

2.酶催化反应具有高度的专一性

3.酶易失活　

4.酶活力的调节控制　

5.酶的催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关　

6.请用米氏方程解释底物浓度对酶促反应的影响？

此曲线可分成三段来进行分析

（1）当[s]较低时，（酶的活性中心没有被底物全部占据）v与[s]近乎成正比，符合一级反应：

dp/dt（v）=k[s]

（2）当[s]较高时，v随[s]增加而升高，但已非正比关系，[s]对v的影响逐渐变小，属于混合反应

（3）最后v和[s]几乎无关，反应达到最大速度，符合零级反应。

即dp/dt（v）=k[E]

7.米氏常数具有哪些意义？

（1）Km的物理意义：

即Km值表示反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L，

（2）Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。

不同酶促反应的Km值相差很大，受pH值及温度条件的严格限制，测定Km值只能在酶的最适反应条件下进行

（3）Km值可近似地表示酶对底物亲合力的大小。

Km值越小，表示达到最大反应速度一半时所需的底物浓度越小，表示酶与底物的亲合力越大。

若一个酶有一个以上的底物，则对每种底物各有一个Km值，Km值最小者为该酶的最适底物

（4）可根据Km值与米氏方程选择酶作用时合适的底物浓度

8.温度、pH值对酶促反应有何影响？

温度：

1．随着温度的升高，酶促反应速度加快，根据一般经验，温度每升高10℃，反应速度约增加1－2倍（活化分子数目增加）

2．酶是蛋白质，随着温度的升高，酶蛋白逐渐变性失活，反应速度随之下降。

绝大多数酶在60℃以上即失去活性。

因此在低温范围，随着温度的升高，酶促反应速度加快。

当温度升高到一定限度时，温度继续增加，酶促反应速度反面下降。

用温度对酶促反应速度作图，可得到钟形曲线

PH：

①过酸、过碱会影响酶蛋白的构象,甚至使酶变性而失活

②当pH改变不很剧烈时,酶虽不变性,但活力受影响

③pH影响反应分子中的另一些基团的解离,而这些基团的离子化状态与酶的专一性及酶分子中活力中心的构象有关

4.请说明什么是可逆抑制作用，并说明其包括的类型、特点和可能的机制？

可逆的抑制作用：

抑制剂与酶以非共价键结合，引起酶活性的降低或丧失,结合是可逆的,能够通过透析、超滤等物理方法使酶恢复活性

1竞争性抑制

特点：

1）I与S分子结构相似2）Vmax不变，Km增大3）抑制程度取决于I与E的亲和力，以及[I]和[S]的相对浓度比例，能用增大[S]的办法克服

机制：

1）底物与抑制剂结合在酶分子的同一部位上2）底物或抑制剂中的一个与酶结合后，引起酶构象的变化，而不利于与另一个结合

2非竞争性抑制

特点：

1）I与S分子结构不同2）Vmax减小，Km不变3）抑制程度取决于[I]大小，不能用增大[S]的办法克服

机制：

1）抑制剂作用于酶活性部位中的催化基团2）抑制剂与维持酶分子构象的必需基团作用，使酶的活性降低

3反竞争性抑制

特点：

1）I与S分子结构不同,I只与ES结合2）Vmax和Km都减小；（存在I时，不仅不排斥E和S的结合，反而增加二者的亲和力，这与竞争性抑制作用恰恰相反）3）抑制程度取决于[I]和[ES]二者的浓度，不能用增大[S]的办法克服

机制：

1）抑制剂（I）只与ES复合物结合的现象，可能是底物与酶的结合改变了酶的构象，或抑制剂直接与和酶键合在一起的底物反应2）反竞争性抑制剂不影响酶与底物的结合，但它可能使活性中心变形，从而导致酶的催化失活

第八章代谢作用概论

1.说明分解代谢的一般过程？

可分为四个阶段：

1．生物大分子的降解阶段。

2．单体分子初步分解阶段。

3.乙酰基完全分解阶段。

4．氢的燃烧阶段。

2.什么是中间代谢，说明研究中间代谢的目的是什么？

*经过消化吸收后进入细胞内的所有营养物质，在细胞内进行的各种化学反应称为中间代谢

*研究中间代谢的目的：

是了解其过程中各个反应顺序、生成的中间产物及最终产物，探索反应在生物体内发生的部位、发生的条件等因素，探讨反应之间的相互联系和相互制约，从中找出规律性，并运用到人类文明发展中

3.微生物代谢有哪些特点？

①单细胞，比面积大，与外界的物质交换速率快，生长繁殖快。

②分布广、种类多、代谢类型多，是取之不尽的生物资源。

③具有以不同的代谢方式适应外界环境条件的能力。

④容易受在某些特殊环境因素（诱变因素）的作用下，发生基因水平变异，从而可能在其下一代表现出代谢方式的改变，使微生物的代谢方式更加丰富多彩

4.生物氧化的本质和特点是什么？

*生物氧化的本质：

与体外发生的氧化反应的本质上是一样的，都是电子的得失。

失电子被氧化，得电子被还原。

被氧化的物质是还原剂，是电子供体，被还原的物质是氧化剂，是电子供体。

氧化和还原同时发生

*生物氧化的特点（与体外氧化还原反应比较）

①是在细胞内温和条件下，经历许多酶促反应过程逐步完成的，能量也是逐步释放出来的

②在化养生物的能量代谢中，最终的电子受体通常是氧

③进行生物氧化的代谢物分子大多是有机物，它们在氧化时除了失去电子外，还失去质子，一个电子和一个质子相当于一个氢原子。

所以生物氧化反应往往也是脱氢反应。

并且，生物体中的氧化还原反应总是同时包含两个电子的转移

④生物氧化过程还受到生物体的精确调控，这种调控决定了生物体中的生物氧化速率能正好满足生物体对ATP的需要

5.ATP在能量代谢中的作用是什么？

*ATP在生物体内的能量代谢中起核心作用，代谢过程中的放能反应和需能反应就是通过ATP偶联在一起的

ATP是细胞中最重要的高能化合物，其重要性表现在以下几方面：

（1）是产能（放能）反应和需能反应之间最主要的能量介质。

（2）作为磷酸基团供体参与磷酸化反应

（3）ATP参加高能磷酸基团转移反应

6.写出NADH呼吸链中氢及电子的传递过程及氧化磷酸化的部位？

NAD传递链（呼吸链）

其电子的传递顺序是：

代谢物→NADH→复合体Ⅰ→辅酶Q→复合体Ⅲ→细胞色素C→复合体Ⅳ→氧

7.举例说明什么是底物水平的磷酸化？

这种底物磷酸化的高能键可以通过底物脱氢而产生，例如糖代谢中的3-磷酸甘油醛的脱氢

也可以由底物脱水而生成，如糖代谢中2-磷酸甘油酸的脱水

其余要点：

生物氧化的涵义：

能源物质在活细胞中氧化分解，释放化学能并转化为生物能的生化过程，称为生物氧化，又叫细胞氧化或细胞呼吸

有氧氧化：

在有氧条件下，好气生物与兼性生物以氧作为最终电子体所进行的氧化过程。

它氧化完全，产能多。

所以，只要有氧存在，细胞都优先进行有氧氧化

无氧氧化：

在无氧条件下，兼性生物或厌气生物能利用细胞中的氧化型物质作为电子受体，将燃料分子氧化分解，这称为无氧氧化。

它燃烧不完全，产能少。

发酵过程中两个最基本的条件：

即选择适宜的微生物；提供包括营养和培养条件在内的特定环境因素

底物水平磷酸化：

是指底物在氧化过程中，因分子内能量重新分布而形成了一种高能磷酸化合物，这种高能磷酸化合物的磷酸基团及高能键可转移到ADP分子中产生ATP。

第九章糖代谢

1.说明各种淀粉酶的作用特点？

2.什么叫糖酵解作用，写出其反应途径的全过程。

3.请计算一分子的葡萄糖经有氧酵解产生ATP的数量

4.说明糖酵解有哪些生理意义？

5.何为同型乳酸发酵和乙醇发酵？

其主要的作用是什么？

6.什么是三羧酸循环，请说明其循环的全过程和意义？

7.什么是自然发酵和代谢控制发酵？

8.举例说明如何积累代谢途径中的中间产物？

9.写出磷酸已糖途径中第一阶段的反应过程

10.指出EMP、TCA、乙醛酸循环、ED途径和PK途径中特征性酶？

11.什么是糖异生作用？

它与EMP途径有什么关系？

第十章脂类代谢

1.什么是脂肪酸的β-氧化？

请写出β-氧化的全过程。

脂肪酸的β-氧化：

脂肪酸的氧化分解是从羧基端的β-碳原子开始,经系列反应以乙酰CoA形式移去二碳单位而逐步被降解的过程

偶数碳原子饱和脂肪酸的β-氧化：

共分四个步骤

（1）脂酰CoA的氧化脱氢作用脂酰CoA在脂酰CoA脱氢酶的作用下,在C2和C3之间脱氢,生成Δ2-反式烯脂酰CoA。

脱氢酶的辅基是FAD

（2）Δ2-反式烯脂酰CoA的水化在烯脂酰CoA水化酶的作用下水化,生成L-β-羟脂酰CoA

（3）L-β-羟脂酰CoA氧化脱氢在L-β-羟脂酰CoA脱氢酶的作用下，C3位脱氢生成L-β-酮脂酰CoA

（4）L-β-酮脂酰CoA的硫解在β-酮硫解酶的催化作用下发生断裂式硫解，形成乙酰CoA和一个少2个碳原子的脂酰CoA

2.请计算C24脂肪酸经β-氧化最终产生ATP的数

第十一章蛋白质降解与氨基酸代谢

1.请说明蛋白外切酶的作用方式？

2.举例说明什么是转氨基作用，并指出转氨酶有何作用特点？

3.画出联合脱氨基作用的示意图

4.氨基酸脱氨后所产生的α－酮酸进一步代谢有哪些途径？

5.请说明氨基酸合成包括哪些共同途径？

6.指出谷氨酸生产菌的主要生化特点？

7.说明糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢之间的相互关系？