生物化学与分子生物学课程教学大纲.docx
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生物化学与分子生物学课程教学大纲
生物化学与分子生物学课程教学大纲
（八年制用）
2006年12月
前言
一、学时分配
总学时、学分：
144学时，9学分。
其中理论授课88学时，实验课56学时。
另有PBL学习18学时。
二、承担课程教学院系、教研室
基础医学院生物化学与分子生物学系
三、课程性质和任务
生物化学是研究生命化学的科学，它在分子水平上探讨生命的本质，即研究机体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。
人们通常将生物大分子结构、功能及其代谢调控的研究，称为分子生物学。
因此，从广义的角度来看，分子生物学是生物化学的重要组成部分。
生物化学与分子生物学是一门重要的医学基础课程，它与生理学、药理学、病理学、免疫学等学科有着广泛的联系与交叉，并与临床医学关系密切：
许多疾病的病因、发病机制都需要从分子水平上进行阐述；也需要用生物化学和分子生物学的方法去解决一些疾病的预防、诊断和治疗。
此外，生物化学与分子生物学实验技术是自然科学研究技术的重要组成部分。
生物化学与分子生物学理论和实验技术的进步对生命科学的发展起着重要的促进作用。
通过本课程的学习，学生不仅可以掌握生物化学与分子生物学的基础理论、基本知识和基本技术，还将了解本学科的新进展。
学好生物化学和分子生物学将为后续医学课程的学习和研究打下扎实的基础，成为高水平的医学人才。
四、课程基本内容和要求
生物化学与分子生物学内容广泛，本课程着重介绍以下内容：
1.生物大分子的结构与功能。
主要包括蛋白质、核酸和酶等生物大分子的结构、结构与功能的关系以及生物大分子之间的相互识别和相互作用。
2.生物体的新陈代谢及其调节。
生命体的基本特征是新陈代谢，包括物质代谢和能量代谢。
物质代谢主要有糖代谢、脂类代谢、氨基酸代谢和核酸代谢；生物氧化独立成章介绍能量代谢。
还有“物质代谢联系与调节”一章，介绍物质代谢整体性与基本调节规律。
3.生物体遗传信息的贮存、传递与表达，即基因信息的传递。
基因信息传递及其调控的研究在生命科学中的作用十分重要。
本课程主要介绍基因组结构、复制、转录、翻译、基因表达调控以及基因重组和基因工程等内容，还将介绍癌基因、抑癌基因与生长因子、基因与疾病、基因诊断与基因治疗，以及常用分子生物学技术与人类基因组计划等有关内容。
4.专题篇。
介绍细胞信号转导、细胞凋亡、细胞周期、血液生化、肝脏生化、维生素等基础内容，以及生物化学与分子生物学的进展和与临床相关的内容。
5.实验课。
将传统生物化学技术和现代分子生物学常用技术结合起来，围绕八年制培养目标，介绍生物化学四大常用技术——分光、电泳、色谱、离心及相关临床生化实验；并重点介绍了分子生物学常用技术，如基因工程系列实验、PCR和分子杂交技术等。
五、必须先修习的课程
无机化学、有机化学、细胞生物学
六、教材及参考书
（一）教材
1.FengZuohua,QuShen,《BiochemistryandMolecularBiology》（英文教材）,北京：
人民卫生出版社，2007年。
2.贾弘禔主编，《生物化学》（八年制用），北京：
人民卫生出版社，2005年。
3.冯作化主编，《医学分子生物学》（八年制用），北京：
人民卫生出版社，2005年。
（二）参考书
1.BergJeremyM.,etal.Biochemistry（5th）.NewYork:
W.H.FreemanandCompany,2002
2.JeremyM.Berg,JohnLiTymoczko,LubertStryer.Biochemistry（4th）.NewYork:
W.H.FreemanandCompany,2002
3.LubertStryer.Biochemistry（4th）.NewYork:
W.H.FreemanandCompany,1999
4.RobertK.Murray,etal.Harper’sIllustratedBiochemistry（26th）.NewYork:
McGraw-HillCo.,2003
5.RobertK.Murrayet.al.Harper’sBiochemistry（25th）.北京：
科学出版社，McGrawHill,2000
6.DavidL.NelsonandMichaelM.Cox.LehningerPrinciplesofBiochemistry（3rd）.NewYork:
WorthPublishers,2000
7.DavidL.Nelson,MichaelM.Cox.LehningerPrinciplesofBiochemistry（4th）.NewYork:
W.H.FreemanandCompany,2005
8.HiramF.Gilbert.BasicConceptsinBiochemistry.北京：
北京大学医学出版社，2002
9.BenjaminLewin,GenesⅧ,InternationalEdition,PearsonEducationIternational,2004
10.KatherineJ.Denniston,JosephJ.Topping,RobertL.Caret.General,OrganicandBiochemistry（3rd）.北京：
人民卫生出版社，McGrawHillHigherEducation,2001
11.TrudyMcKeeandJamesR.McKee.Biochemistry:
anintroduction（2nd）.北京：
科学出版社，2000
12.周爱儒主编，生物化学（第6版），人民卫生出版社，2001年
13.冯作化主编，医学分子生物学（第2版），人民卫生出版社，2003年
14.生物化学，王镜岩主编，高等教育出版社，2003年
15.朱德煦、郑昌学主译，基础生物化学，科学出版社，2003年
16.张迺蘅主编，生物化学，第二版，北京医科大学出版社，2002年
17.邓耀祖、屈伸主编，医学分子细胞生物学，科学出版社，2002年
18.生物化学复习与考试指南，同济医学院生物化学与分子生物学系，自编
（三）专业杂志
1.生命的化学
2.生物化学与生物物理进展
（四）学习网站
1.
2.
七、学习内容安排
章节
章名
理论课学时
绪论
1
第1章
氨基酸、多肽与蛋白质
3
第2章
核苷酸与核酸
4
第3章
酶
8
第4章
糖化学
1
第5章
糖代谢
6
第6章
三羧酸循环
1
第7章
脂类化学
1
第8章
脂代谢
7
第9章
生物氧化
4
第10章
氨基酸代谢
6
第11章
核苷酸代谢
2
第12章
血液化学
2
第13章
肝生物化学
4
第14章
基因组结构与功能
2
第15章
复制
4
第16章
基因的表达（含转录、翻译）
8
第17章
基因表达调控
4
第18章
基因工程
4
第19章
信号转导
4
第20章
癌基因、抑癌基因与生长因子
2
第21章
基因诊断与治疗
2
第22章
分子生物学技术
2
第23章
细胞周期及其调控
2
第24章
细胞凋亡与细胞衰老
4
实验课安排
实验课内容
学时
激素对血糖浓度的影响
7
血清蛋白聚丙烯酰胺凝胶电泳分离
酶的竞争性抑制的研究
7
药物对小鼠GPT的影响
白蛋白、球蛋白分离纯化和鉴定
7
结核杆菌疫苗的构建及鉴定
35
核酸分子杂交
尿素氮回收实验
绪论
一、目的和要求
了解生物化学的整体概念、学科发展的历史、理论体系的基本结构和主要内容。
二、重点
1.生物化学发展的基本阶段。
2.生物化学研究的基本内容。
3.生物化学与生物学各学科的联系。
三、讲授内容和要点
生物化学发展历史：
叙述生物化学阶段、动态生物化学阶段、分子生物学时期。
四、自学内容和要点
生物化学在生命科学中的地位和意义：
生命体的物质组成、代谢与功能的关系，生物化学与其他学科的联系。
五、英语词汇
biochemistry生物化学molecularbiology分子生物学
第一章氨基酸、多肽与蛋白质
一、目的和要求
掌握蛋白质的定义及生物学重要性。
掌握蛋白质的结构与功能。
熟悉蛋白质的理化性质。
了解蛋白质与疾病的关系。
二、重点和难点
重点：
1.掌握蛋白质的定义及生物学重要性。
2.掌握蛋白质元素组成的特点、平均含氮量为16％。
掌握氨基酸的定义、通式，熟悉氨基酸的理化性质及分类。
3.掌握肽键、多肽链、肽的概念。
熟悉生物活性肽。
掌握蛋白质一级结构的概念，及主要化学键。
掌握蛋白质二、三、四级结构的概念和二级结构的基本形式，及维持蛋白质空间结构的化学键。
熟悉亚基、模序、结构域的概念，了解酰胺平面的形成，及分子伴侣的作用。
了解蛋白质的分类。
4.掌握蛋白质一级结构与功能的关系，了解分子病的概念。
掌握蛋白质空间结构与功能的关系（以血红蛋白为例），熟悉肌红蛋白和血红蛋白结构。
熟悉协同效应、别构效应、的概念。
了解蛋白质构象改变与疾病的关系
5.掌握蛋白质的两性电离及等电点的概念。
熟悉蛋白质的胶体性质。
掌握蛋白质变性的定义、机理、影响因素及其应用。
了解蛋白质沉淀和凝固。
了解蛋白质的紫外吸收及呈色反应。
了解蛋白质的分离和纯化
难点：
1.模序、结构域、蛋白质的高级结构。
2.蛋白质各级结构与功能的关系。
三、讲授内容和要点
1.蛋白质的分子组成：
氨基酸、肽。
2.蛋白质的分子结构：
蛋白质的一级结构、蛋白质空间结构、蛋白质的分类。
3.蛋白质结构与功能的关系：
蛋白质一级结构与功能的关系、蛋白质空间结构与功能的关系。
4.蛋白质的理化性质：
蛋白质的理化性质、蛋白质的分离和纯化。
四、英文词汇
protein蛋白质aminoacid氨基酸
cysteine半胱氨酸cystine胱氨酸
phenylalanine苯丙氨酸proline脯氨酸
glycine甘氨酸alanine丙氨酸
valine缬氨酸leucine亮氨酸
isoleucine异亮氨酸serine丝氨酸
threonine苏氨酸tyrosine酪氨酸
asparagine天冬酰胺glutamine谷氨酰胺
asparticacid天冬氨酸glutamicacid谷氨酸
lysine赖氨酸histidine组氨酸
amphiproticion两性离子isoelectricpoint等电点
peptidebond肽键peptide肽
oligopeptide寡肽polypeptide多肽
peptideunit肽单元primarystructure一级结构
secondarystructure二级结构tertiarystructure三级结构
α-helixα-螺旋β-sheetsβ-折叠
β-turnβ-转角motif模体（基序）
domain结构域subunit亚基
chaperone分子伴侣quaternarystructure四级结构
denaturation变性renaturation复性
hemoglobin血红蛋白myoglobin肌红蛋白
第二章核酸的结构与功能
一、目的和要求
掌握核酸的分类、分布及其生物学作用。
掌握核酸的化学结构及理化特性。
掌握核酸的高级结构及生物学功能。
二、重点和难点
重点：
1.掌握核酸的分类、分布及其生物学作用。
2.掌握核苷酸中的碱基成分和戊糖种类。
掌握核苷的形成及种类。
掌握核苷酸的结构、命名及英文字母符号。
掌握组成RNA的核苷酸；组成DNA的核苷酸。
熟悉嘌呤环和嘧啶环的原子定位（编号）。
了解两类碱基的结构式。
掌握其英文字母符号及紫外吸收特性和意义。
熟悉游离存在的多磷酸核苷。
熟悉环核苷酸（cAMP、cGMP）。
3.掌握核酸一级结构的定义、连接方式及核苷酸链的走向。
掌握RNA与DNA的差别。
从化学组成、分布及生物学作用上比较二者的差别。
4.掌握DNA碱基组成的Chargaff规则和碱基配对规律。
掌握B-DNA双螺旋结构模型的要点。
了解DNA结构的多样性。
5.掌握原核生物DNA的高级结构是超螺旋结构。
掌握真核生物细胞核内DNA与蛋白质构成染色体，染色体的基本单位是核小体。
掌握DNA的功能。
6.掌握RNA的种类与功能。
掌握真核生物mRNA的结构特点和功能。
掌握tRNA的结构特点和功能。
掌握rRNA的功能。
了解并比较两类生物的核糖体组成。
7.了解非mRNA小RNA（snmRNAs）及其种类和相关的生物学作用。
了解RNA组学的概念。
8.了解核酸的一般理化性质。
核酸的最大紫外吸收值在260nm左右。
了解OD260的应用。
掌握DNA变性、增色效应、Tm的概念；变性实质、结果、监测指标；Tm值与碱基组成的关系。
掌握DNA的复性、退火、分子杂交的概念。
了解DNA复性与分子杂交的应用意义。
9.了解核酸酶的定义、作用与分类。
掌握核酶的定义及其作用。
具有催化作用的小RNA被称为核酶。
难点：
1.DNA的高级结构。
基因及基因组的概念。
2.DNA变性、增色效应、Tm的概念。
3.DNA的复性、退火、分子杂交。
三、讲授内容和要点
1.核酸的化学组成及一级结构：
核苷酸的结构、核酸的一级结构。
2.DNA的空间结构与功能：
双螺旋结构模型、DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装、DNA的功能。
3.RNA的结构与功能：
mRNA的结构特点和功能、tRNA的结构与功能、rRNA的结构与功能。
4.核酸的理化性质、变性和复性及其应用：
核酸的一般理化性质、DNA变性、DNA的复性与分子杂交。
5.核酸酶：
核酸酶的定义、作用与分类。
四、英文词汇
nucleicacid核酸purine嘌呤
pyrimidine嘧啶nucleoside核苷
nucleotide核苷酸cyclicAMP,cAMP环腺苷酸
nucleosidemonophosphate,NMP核苷一磷酸nucleosidediphosphate,NDP核苷二磷酸
nucleosidetriphosphate,NTP核苷三磷酸3,5-phosphodiesterbond3,5磷酸二酯键
polynucleotidechain多核苷酸链primarystructureofDNADNA一级结构
doublehelix双螺旋complementarybasepairing互补碱基配对
minorgroove小沟majorgroove大沟
supercoil超螺旋meltingtemperature,Tm融链温度
deoxyribonuclease脱氧核糖核酸酶endonuclease内切核酸酶
exonuclease外切核酸酶messengerRNA,mRNA信使RNA
transferRNA,tRNA转移RNAribosomalRNA,rRNA核糖体RNA
ribonuclease核糖核酸酶ribozyme核酶
heterogeneousnuclearRNA,hnRNA非均一核RNA
第三章酶
一、目的和要求
掌握生物催化剂的概念。
掌握酶的结构、功能及作用机制。
掌握影响酶促反应的因素及酶的调节。
熟悉酶的生物学重要性。
了解酶与疾病的关系。
了解酶在医学上的应用。
二、重点和难点
重点：
1.熟悉酶的生物学重要性；掌握生物催化剂的概念。
2.掌握酶的分子组成及各组分的作用。
掌握维生素与辅酶的关系。
熟悉金属离子在酶促反应中的作用。
掌握活性中心的定义。
了解活性中心的形成过程。
掌握必需基团的概念及分类。
熟悉常见的必需基团。
3.了解酶与一般催化剂的共同点。
掌握酶作用的特点。
熟悉酶作用特异性的类型、学说。
了解酶促反应的机制及酶降低活化能的几个重要因素。
4.掌握酶动力学的概念。
掌握米氏方程、Ｋm与Ｖmax的意义及应用、了解酶的转换数的念及意义。
了解米氏方程的推导。
熟悉Ｋm及Ｖmax测定方法。
熟悉酶浓度对反应速度的影响。
熟悉温度对反应速度的影响及最适温度。
掌握pＨ对酶促反应速度的影响及最适pH。
了解如何确定一个酶的最适pH。
熟悉激活剂对反应速度的影响。
熟悉酶活性的国际单位（IU）、酶活性的催量单位。
5.掌握酶抑制剂的概念，了解抑制作用的类型。
掌握不可逆性抑制作用的概念；了解其动力学特点。
掌握可逆性抑制的概念。
掌握竟争性抑制的概念。
了解反应模式；掌握竟争性抑制的动力学特点。
熟悉竟争性抑制的经典例子。
掌握反竟争性抑制的概念。
了解反应模式；掌握动力学特点。
掌握非竟争性抑制的概念。
了解反应模式；掌握动力学特点。
6.熟悉调节的意义、方式、关键酶的特点。
掌握酶原、酶原激活的概念；熟悉酶原激活的机理及意义。
熟悉变构酶、变构效应剂、变构调节、变构部位的概念。
掌握酶的共价修饰的概念。
熟悉共价修饰的类型。
熟悉诱导剂、诱导作用、辅阻遏剂、阻遏作用的概念。
了解酶的降解方式。
7.掌握同功酶的概念、特点。
了解次级同工酶的概念。
熟悉乳酸脱氢酶同工酶的种类、分布、功能及临床意义。
8.熟悉酶的习惯命名法和酶的系统命名法及酶的分类。
9.了解酶与疾病的关系。
了解酶在医学上的应用。
难点：
1.米氏方程、Km与Vmax的意义及应用、熟悉酶的转换数的概念及意义。
2.底物浓度对酶促反应速度的影响。
3.三种竞争性抑制的概念及其异同。
4.变构调节及其生物学重要性。
三、讲授内容和要点
1.酶的分子结构和功能：
酶的分子组成、酶的活性中心。
2.酶促反应的特点与机制：
酶促反应的特点、酶促反应的机制。
3.酶动力学：
底物浓度对酶促反应速度的影响、酶浓度对反应速度的影响、温度对反应速度的影响、pH对酶促反应速度的影响、抑制剂对反应速度的影响、激活剂对反应速度的影响、酶活性测定与酶活性单位。
4.酶的调节：
酶活性调节、酶含量的调节、同工酶。
四、英文词汇
enzyme酶specificity特异性（专一性）
simpleenzyme单纯单酶conjugatedenzyme结合酶
apoenzyme酶蛋白holoenzyme全酶
coenzyme辅酶prostheticgroup辅基
cofactor辅助因子isoenzymes同工酶
activecenter活性中心thiaminpyrophosphate，TPP硫胺素焦磷酸
riboflavin核黄素flavinmononucleotide，FMN黄素单核苷酸
pyridoxalphosphate磷酸吡哆醛cobalamin钴胺素
pantothenicacid泛酸biotin生物素
tetrahydrofolicacid，FH4四氢叶酸lipoicacid硫辛酸
enzymekinetics酶动力学Michaelis-Mentenequation米氏方程
Michaelisconstant，Km米氏常数maximalvelocity，Vmax最大速度
optimumtemperature最适温度pHoptimum最适pH
irreversibleinhibitor不可逆抑制剂reversibleinhibitor可逆性抑制剂
competitiveinhibition竞争性抑制non-competitiveinhibition非竞争性抑制
uncompetitiveinhibition反竞争性抑制keyenzyme关键酶
allostericregulation变构调节covalentregulation共价调节
zymogen酶原allostericenzyme变构酶
covalentmodification共价修饰phosphorylation磷酸化
phosphoproteinphosphatase磷蛋白磷酸酶proteinkinase蛋白激酶
flavinadeninedinucleotide，FAD黄素腺嘌呤二核苷酸
nicotinamideadeninedinucleotide，NAD+烟酰胺腺嘌呤二核苷酸
nicotinamideadeninedinucleotidephosphate，NADP+烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸
第四章糖的化学
一、目的和要求
掌握生物体内糖的基本化学结构形式、分类、生物学功能。
掌握糖复合物的概念、组成方式和生物学功能。
二、重点和难点
重点：
1.掌握糖的化学本质和自然界糖类物质的主要存在形式。
了解单糖是体内多种代谢途径的参与者。
了解多糖是自然界糖类物质的主要存在形式。
了解动植物多糖的组成和生物功能差别
2.掌握糖蛋白的概念。
了解N-连接糖蛋白的概念、糖基化位点和结构特点；了解N-连接糖蛋白合成的细胞定位及方式。
了解O-连接糖蛋白的概念及结构特点；了解O-连接糖蛋白合成的细胞定位及方式。
了解寡糖链对糖蛋白新生肽链的影响。
了解寡糖链对糖蛋白生物活性的影响。
掌握寡糖链的分子识别作用。
3.掌握蛋白聚糖的概念。
熟悉糖胺聚糖的种类、结构特点及分布。
了解核心蛋白的概念和结构特点。
了解蛋白聚糖生物合成的的细胞定位及方式。
掌握蛋白聚糖的功能。
4.熟悉糖脂的种类。
了解鞘糖脂是神经酰胺被糖基化的糖苷化合物。
难点：
1.糖蛋白和蛋白聚糖的结构。
三、讲授内容及要点
1.生物体内糖的概念、种类、分类及作用
2.糖蛋白：
糖蛋白的结构、糖蛋白的生物学功能。
3.蛋白聚糖：
蛋白聚糖的结构、体内重要的糖胺聚糖、蛋白聚糖的生物学功能。
4.糖脂：
糖脂的概念、基本结构、分类和组织分布；生物学功能。
四、英文词汇
glucose葡萄糖
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