生物化学三版课后习题.docx
《生物化学三版课后习题.docx》由会员分享，可在线阅读，更多相关《生物化学三版课后习题.docx（19页珍藏版）》请在冰豆网上搜索。
生物化学三版课后习题
生物化学（第三版）课后习题详细解答
第三章氨基酸
提要
α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
第四章蛋白质的共价结构
提要
蛋白质分子是由一条或多条肽链构成的生物大分子。
多肽链是由氨基酸通过肽键共价连接而成的，各种多肽链都有自己特定的氨基酸序列。
蛋白质的相对分子质量介于6000到1000000或更高。
蛋白质分为两大类：
单纯蛋白质和缀合蛋白质。
根据分子形状可分为纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜蛋白质。
此外还可按蛋白质的生物学功能分类。
为了表示蛋白质结构的不同组织层次，经常使用一级结构、二级结构、三级结构和四级结构这样一些专门术语。
一级结构就是共价主链的氨基酸序列，有时也称化学结构。
二、三和四级结构又称空间结构（即三维结构）或高级结构。
蛋白质的生物功能决定于它的高级结构，高级结构是由一级结构即氨基酸序列决定的，二氨基酸序列是由遗传物质DNA的核苷酸序列规定的。
肽键（CO—NH）是连接多肽链主链中氨基酸残缺的共价键，二硫键是使多肽链之间交联或使多肽链成环的共价键。
多肽链或蛋白质当发生部分水解时，可形成长短不一的肽段。
除部分水解可以产生小肽之外，生物界还存在许多游离的小肽，如谷胱甘肽等。
小肽晶体的熔点都很高，这说明短肽的晶体是离子晶格、在水溶液中也是以偶极离子存在的。
测定蛋白质一级结构的策略是：
（1）测定蛋白质分子中多肽链数目；
（2）拆分蛋白质分子的多肽链；（3）断开多肽链内的二硫桥；（4）分析每一多肽链的氨基酸组成；（5）鉴定多肽链的N-末端和C-末端残基；（6）断裂多肽链成较小的肽段，并将它们分离开来；（7）测定各肽段的氨基酸序列；（8）利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构；（9）确定半胱氨酸残基形成的S-S交联桥的位置。
序列分析中的重要方法和技术有：
测定N-末端基的苯异硫氰酸酯（PITC）法，分析C-末端基的羧肽酶法，用于多肽链局部断裂的酶裂解和CNBr化学裂解，断裂二硫桥的巯基乙醇处理，测定肽段氨基酸序列的Edman化学降解和电喷射串联质谱技术，重建多肽链一级序列的重叠肽拼凑法以及用于二硫桥定位的对角线电泳等。
在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质称同源蛋白质。
同源蛋白质具有明显的序列相似性（称序列同源）,两个物种的同源蛋白质，其序列间的氨基酸差异数目与这些物种间的系统发生差异是成比例的。
并根据同源蛋白质的氨基酸序列资料建立起进化树。
同源蛋白质具有共同的进化起源。
在生物体内有些蛋白质常以前体形试合成，只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才出现生物活性，这一现象称蛋白质的激活。
血液凝固是涉及氨基酸序列断裂的一系列酶原被激活的结果，酶促激活的级联放大，使血凝块迅速形成成为可能。
凝血酶原和血清蛋白原是两个最重要的血凝因子。
血纤蛋白蛋白原在凝血酶的作用下转变为血清蛋白凝块（血块的主要成分）。
我国在20世纪60年代首次在世界上人工合成了蛋白质——结晶牛胰岛素。
近二、三十年发展起来的固相肽合成是控制合成技术上的一个巨大进步，它对分子生物学和基因工程也就具有重要影响和意义。
至今利用Merrifield固相肽合成仪已成功地合成了许多肽和蛋白质。
习题
2、有一个A肽，经酸解分析得知为Lys、His、Asp、Glu2、Ala以及Val、Tyr忽然两个NH3分子组成。
当A肽与FDNB试剂反应后得DNP-Asp；当用羧肽酶处理后得游离缬氨酸。
如果我们在实验中将A肽用胰蛋白酶降解时，得到两种肽，其中一种（Lys、Asp、Glu、Ala、Tyr）在pH6.4时，净电荷为零，另一种（His、Glu以及Val）可给除DNP-His，在pH6.4时，带正电荷。
此外，A肽用糜蛋白酶降解时，也得到两种肽，其中一种（Asp、Ala、Tyr）在pH6.4时全中性，另一种（Lys、His、Glu2以及Val）在pH6.4时带正电荷。
问A肽的氨基酸序列如何？
[Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gln-Val]
解：
1、N-末端分析：
FDNB法得：
Asp-；
2、C-末端分析：
羧肽酶法得：
-Val；
3、胰蛋白酶只断裂赖氨酸或精氨酸残基的羧基形成的肽键，得到的是以Arg和Lys为C-末端残基的肽断。
酸水解使Asn→Asp+NH4+，由已知条件（Lys、Asp、Glu、Ala、Tyr）可得：
Asn-（）-（）-（）-Lys-（）-（）-Val；
4、FDNB法分析N-末端得DNP-His，酸水解使Gln→Glu+NH4+由已知条件（His、Glu、Val）可得：
Asn-（）-（）-（）-Lys-His-Gln-Val；
5、糜蛋白酶断裂Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸残基的羧基端肽键。
由题，得到的一条肽（Asp、Ala、Tyr）结合（3）、（4）可得该肽的氨基酸序列为：
Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gln-Val
6、一个多肽可还原为两个肽段，它们的序列如下：
链1为Ala-Cys-Phe-Pro-Lys-Arg-Trp-Cys-Arg-Arg-
Val-Cys；链2为Cys-Tyr-Cys-Phe-Cys。
当用嗜热菌蛋白酶消化原多肽（具有完整的二硫键）时可用下列各肽：
（1）（Ala、Cys2、Val）；
（2）（Arg、Lys、Phe、Pro）；（3）（Arg2、Cys2、Trp、Tyr）；（4）（Cys2、Phe）。
试指出在该天然多肽中二硫键的位置。
（结构如下图）
S-S
Ala-Cys-Phe-Pro-Lys-Arg-Trp-Cys-Arg-Arg-Val_Cys
S
S
Cys-Tyr-Cys-Phe-Cys
解：
嗜热菌蛋白酶作用专一性较差，根据题中已知条件：
（1）消化原多肽得到（Ala、Cys2、Val），说明链1在2位Cys后及11位Val前发生断裂，2位Cys与12位Cys之间有二硫键；
（2）由链1序列可得该肽段序列为：
-Phe-Pro-Lys-Arg-；
（3）由
（1）
（2）可知该肽段（Arg2、Cys2、Trp、Tyr）中必有一Cys来自链2，另一Cys为链1中8位Cys，即链1中8位Cys与链2中的一个Cys有二硫键；
（4）嗜热菌蛋白酶能水解Tyr、Phe等疏水氨基酸残基，故此肽（Cys2、Phe）来自链2，结合（3）中含Tyr，可知（3）中形成的二硫键为链18位Cys与链2中3位Cys与链2中3位Cys之间；（4）中（Cys2、Phe）说明链2中1位Cys与5位Cys中有二硫键。
综合
（1）、
（2）、（3）、（4）可得结果。
第五章蛋白质的三维结构
提要
每一种蛋白质至少都有一种构像在生理条件下是稳定的，并具有生物活性，这种构像称为蛋白质的天然构像。
研究蛋白质构像的主要方法是X射线晶体结构分析。
此外紫外差光谱、荧光和荧光偏振、圆二色性、核磁共振和重氢交换等被用于研究溶液中的蛋白质构像。
稳定蛋白质构像的作用有氢键、范德华力、疏水相互作用和离子键。
此外二硫键在稳定某些蛋白质的构像种也起重要作用。
多肽链折叠成特定的构像受到空间上的许多限制。
就其主链而言，由于肽链是由多个相邻的肽平面构成的，主链上只有α-碳的二平面角Φ和Ψ能自由旋转，但也受到很大限制。
某些Φ和Ψ值是立体化学所允许的，其他值则不被允许。
并因此提出了拉氏构像，它表明蛋白质主链构象在图上所占的位置是很有限的（7.7%-20.3%）。
蛋白质主链的折叠形成由氢键维系的重复性结构称为二级结构。
最常见的二级结构元件有α螺旋、β转角等。
α螺旋是蛋白质中最典型、含量最丰富的二级结构。
α螺旋结构中每个肽平面上的羰氧和酰氨氢都参与氢键的形成，因此这种构象是相当稳定的。
氢键大体上与螺旋轴平行，每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，每个残基绕轴旋转100°，螺距为0.54nm。
α-角蛋白是毛、发、甲、蹄中的纤维状蛋白质，它几乎完全由α螺旋构成的多肽链构成。
β折叠片中肽链主链处于较伸展的曲折（锯齿）形式，肽链之间或一条肽链的肽段之间借助氢键彼此连接成片状结构，故称为β折叠片，每条肽链或肽段称为β折叠股或β股。
肽链的走向可以有平行和反平行两种形式。
平行折叠片构象的伸展程度略小于反平行折叠片，它们的重复周期分别为0.65nm和0.70nm。
大多数β折叠股和β折叠片都有右手扭曲的倾向，以缓解侧链之间的空间应力（stericstrain）。
蚕丝心蛋白几乎完全由扭曲的反平行β折叠片构成。
胶原蛋白是动物结缔组织中最丰富的结构蛋白，有若干原胶原分子组成。
原胶原是一种右手超螺旋结构，称三股螺旋。
弹性蛋白是结缔组织中另一主要的结构蛋白质。
蛋白质按其外形和溶解度可分为纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜蛋白。
α-角蛋白、丝心蛋白（β-角蛋白）、教员蛋白和弹性蛋白是不溶性纤维状蛋白质；肌球蛋白和原肌球蛋白是可溶性纤维状蛋白质，是肌纤维中最丰富的蛋白质。
球状蛋白质是一类可溶性的功能蛋白，如酶、抗体、转运蛋白、蛋白质激素等，膜蛋白是一类与膜结构和功能紧密相关的蛋白质，它们又可分为膜内在蛋白质、脂锚定蛋白质以及膜周边蛋白质。
蛋白质结构一般被分为4个组织层次（折叠层次），一级、二级、三级和四级结构。
细分时可在二、三级和四级结构。
细分时可在二、三级之间增加超二级结构和结构域两个层次。
超二级结构是指在一级序列上相邻的二级结构在三维折叠中彼此靠近并相互作用形成的组合体。
超二级结构有3中基本形式：
αα（螺旋束）、βαβ（如Rossman折叠）、ββ（β曲折和希腊钥匙拓扑结构）。
结构域是在二级结构和超二级结构的基础上形成并相对独立的三级结构局部折叠区。
结构域常常也就是功能域。
结构域的基本类型有：
全平行α螺旋结构域、平行或混合型β折叠片结构域、反平行β折叠片结构域和富含金属或二硫键结构域等4类。
球状蛋白质可根据它们的结构分为全α-结构蛋白质、α、β-结构蛋白质、全β-结构蛋白质和富含金属或二硫键蛋白质等。
球状蛋白质有些是单亚基的，称单体蛋白质，有些是多亚基的，称寡聚或多聚蛋白质。
亚基一般是一条多胎链。
亚基（包括单体蛋白质）的总三维结构称三级结构。
球状蛋白质种类很多，结构也很复杂，各有自己独特的三维结构。
但球状蛋白质分子仍有某些共同的结构特征：
①一种分子可含多种二级结构元件，②具有明显的折叠层次，③紧密折叠成球状或椭球状结构，④疏水测链埋藏在分子内部，亲水基团暴露在分子表面，⑤分子表面往往有一个空穴（活性部位）。
蛋白质受到某些物理或化学因素作用时，引起生物活性丢失，溶解度降低以及其他的物理化学常数的改变，这种现象称为蛋白质变性。
变性实质是非共价键破裂，天然构象解体，但共价键未遭破裂。
有些变性是可逆的。
蛋白质变性和复性实验表明，一级结构规定它的三维结构。
蛋白质的生物学功能是蛋白质天然构象所具有的性质。
天然构象是在生理条件下热力学上最稳定的即自由能最低的三维结构。
蛋白质折叠不是通过随机搜索找到自由能最低构象的。
折叠动力学研究表明，多肽链折叠过程中存在熔球态的中间体，并有异构酶和伴侣蛋白质等参加。
寡聚蛋白是由两个或多个亚基通过非共价相互作用缔合而成的聚集体。
缔合形成聚集体的方式构成蛋白质的四级结构，它涉及亚级在聚集体中的空间排列（对称性）以及亚基之间的接触位点（结构互补）和作用力（非共价相互作用的类型）。
习题
2.某一蛋白质的多肽链除一些区段为α螺旋构想外，其他区段均为β折叠片构象。
该蛋白质相对分子质量为240000，多肽链外姓的长度为5.06×10-5cm。
试计算：
α螺旋占该多肽链的百分数。
（假设β折叠构象中每氨基酸残疾的长度为0.35nm）[59%]
解：
一般来讲氨基酸的平均分子量为120Da，此蛋白质的分子量为240000Da，所以氨基酸残基数为240000÷120=2000个。
设有X个氨基酸残基呈α螺旋结构，则：
X·0.15+（2000-X）×0.35=5.06×10-5×107=506nm
解之得X=970，α螺旋的长度为970×0.15=145.5，故α-螺旋占该蛋白质分子的百分比为：
145.5/536×100%=29%
5.α螺旋的稳定性不仅取决于肽链间的氢键形成，而且还取决于肽链的氨基酸侧链的性质。
试预测在室温下的溶液中下列多聚氨基酸那些种将形成α螺旋，那些种形成其他的有规则的结构，那些种不能形成有规则的结构？
并说明理由。
（1）多聚亮氨酸，pH=7.0；
（2）多聚异亮氨酸，pH=7.0；（3）多聚精氨酸，pH=7.0；（4）多聚精氨酸，pH=13；（5）多聚谷氨酸，pH=1.5；（6）多聚苏氨酸，pH=7.0；（7）多聚脯氨酸，pH=7.0；[
（1）（4）和（5）能形成α螺旋；
（2）（3）和（6）不能形成有规则的结构；（7）有规则，但不是α螺旋]
6.多聚甘氨酸的右手或左手α螺旋中哪一个比较稳定？
为什么？
[因为甘氨酸是在α-碳原子上呈对称的特殊氨基酸，因此可以预料多聚甘氨酸的左右手α螺旋（他们是对映体）在能量上是相当的，因而也是同等稳定的。
]
8.两个多肽链A和B，有着相似的三级结构。
但是在正常情况下A是以单体相识存在的，而B是以四聚体（B4）形式存在的，问A和B的氨基酸组成可能有什么差别。
[在亚基-亚基相互作用中疏水相互作用经常起主要作用，参与四聚体B4的亚基-亚基相互作用的表面可能比单体A的对应表面具有较多的疏水残基。
]
11.一种酶相对分子质量为300000，在酸性环境中可解理成两个不同组分，其中一个组分的相对分子质量为100000，另一个为50000。
大的组分占总蛋白质的三分之二，具有催化活性。
用β-巯基乙醇（能还原二硫桥）处理时，大的失去催化能力，并且它的沉降速度减小，但沉降图案上只呈现一个峰（参见第7章）。
关于该酶的结构作出什么结论？
[此酶含4个亚基，两个无活性亚基的相对分子质量为50000，两个催化亚基的相对分子质量为100000，每个催化亚基是由两条无活性的多肽链（相对分子质量为50000）组成。
彼此间由二硫键交联在一起。
]
12.今有一种植物的毒素蛋白，直接用SDS凝胶电泳分析（见第7章）时，它的区带位于肌红蛋白（相对分子质量为16900）和β-乳球蛋白（相对分子质量37100）良种蛋白之间，当这个毒素蛋白用β-巯基乙醇和碘乙酸处理后，在SDS凝胶电泳中仍得到一条区带，但其位置靠近标记蛋白细胞素（相对分子质量为13370），进一步实验表明，该毒素蛋白与FDNB反应并酸水解后，释放出游离的DNP-Gly和DNP-Tyr。
关于此蛋白的结构，你能做出什么结论？
[该毒素蛋白由两条不同的多肽链通过链间二硫键交联而成，每条多肽链的相对分子质量各在13000左右。
]
13.一种蛋白质是由相同亚基组成的四聚体。
（a）对该分子说出来年各种可能的对称性。
稳定缔合的是哪种类型的相互作用（同种或异种）？
（b）假设四聚体，如血红蛋白，是由两个相同的单位（每个单位含α和β两种链）组成的。
问它的最高对称性是什么？
[（a）C4和D2，C4是通过异种相互作用缔合在一起，D2是通过同种相互作用缔合在一起，（b）C2因为每个αβ二聚体是一个不对称的原聚体]
第六章蛋白质结构与功能的关系
提要
肌红蛋白（Mb）和血红蛋白（Hb）是脊椎动物中的载氧蛋白质。
肌红蛋白便于氧在肌肉中转运，并作为氧的可逆性贮库。
而血红蛋白是血液中的氧载体。
这些蛋白质含有一个结合得很紧的血红素辅基。
它是一个取代的卟啉，在其中央有一个铁原子。
亚铁（Fe2+）态的血红素能结合氧，但高铁（+3）态的不能结合氧。
红血素中的铁原子还能结合其他小分子如CO、NO等。
肌红蛋白是一个单一的多肽链，含153个残基，外形紧凑。
Mb内部几乎都是非极性残基。
多肽链中约75%是α螺旋，共分八个螺旋段。
一个亚铁血红素即位于疏水的空穴内，它可以保护铁不被氧化成高铁。
血红素铁离子直接与一个His侧链的氮原子结合。
此近侧His（H8）占据5个配位位置。
第6个配位位置是O2的结合部位。
在此附近的远侧His（E7）降低在氧结合部位上CO的结合，并抑制血红素氧化或高铁态。
氧与Mb结合是可逆的。
对单体蛋白质如Mb来说，被配体（如）O2占据的结合部位的分数是配体浓度的双曲线函数，如Mb的氧集合曲线。
血红蛋白由4个亚基（多肽链）组成，每个亚基都有一个血红素基。
HbA是成人中主要的血红蛋白，具有α2β2的亚基结构。
四聚体血红蛋白中出现了单体血红蛋白所不具有的新性质，Hb除运载氧外还能转运H+和CO2。
血红蛋白以两种可以相互转化的构象态存在，称T（紧张）和R（松弛）态。
T态是通过几个盐桥稳定的。
无氧结合时达到最稳定。
氧的结合促进T态转变为R态。
氧与血红蛋白的结合是别构结合行为的一个典型例证。
T态和R态之间的构象变化是由亚基-亚基相互作用所介导的，它导致血红蛋白出现别构现象。
Hb呈现3种别构效应。
第一，血红蛋白的氧结合曲线是S形的，这以为着氧的结合是协同性的。
氧与一个血红素结合有助于氧与同一分子中的其他血红素结合。
第二，H+和CO2促进O2从血红蛋白中释放，这是生理上的一个重要效应，它提高O2在代谢活跃的组织如肌肉的释放。
相反的，O2促进H+和CO2在肺泡毛细血管中的释放。
H+、CO2和O2的结合之间的别构联系称为Bohr效应。
第三，血红蛋白对O2的亲和力还受2、3-二磷酸甘油酸（BPG）调节，BPG是一个负电荷密度很高的小分子。
BPG能与去氧血红蛋白结合，但不能与氧合血红蛋白结合。
因此，BPG是降低血红蛋白对氧的亲和力的。
胎儿血红蛋白（α2β2）比成年人的血红蛋白（α2β2）有较高的氧亲和力，就是因为它结合BPG较少。
导致一个蛋白质中氨基酸改变的基因突变能产生所谓分子病，这是一种遗传病。
了解最清楚的分子病是镰刀状细胞贫血病。
这种病人的步正常血红蛋白称为HbS，它只是在两条β链第六位置上的Glu倍置换乘Val。
这一改变在血红蛋白表面上产生一个疏水小区，因而导致血红蛋白聚集成不溶性的纤维束，并引起红细胞镰刀状化和输氧能力降低。
纯合子的病人出现慢性贫血而死亡。
地中海贫血是由于缺失一个或多个编码血红蛋白链的基因造成的。
棉衣反映是由特化的白细胞——淋巴细胞和巨噬细胞及其相关的蛋白质之间的相互作用介导的。
T淋巴细胞产生T细胞受体，B淋巴细胞产生免疫球蛋白，即抗体。
所有的细胞都能产生MHC蛋白，它们在细胞表面展示宿主（自我）肽或抗原（非自我）肽。
助T细胞诱导那些产生免疫球蛋白的B细胞和产生T细胞受体的胞毒T细胞增殖。
免疫球蛋白或T细胞受体能与特异的抗原结合。
一个特定的祖先细胞通过刺激繁殖，产生一个具有同样免疫能力的细胞群的过程称为克隆选择。
人类具有5个类别的免疫球蛋白，每一类别的生物学功能都是不同的。
最丰富的是IgG类，它由4条多肽链组成，两条重链，两条轻链，通过二硫键连接成Y形结构的分子。
靠近Y的两“臂”顶端的结构域是多变区，形成来年各个抗原结合部位。
一个给顶的免疫球蛋白一般只结合一个大抗原分子的一部分，称为表位。
结合经常涉及IgG的构象变化，以便域抗原诱导契合。
由于抗体容易制取并具有高度特异性，它成为许多分析和制备生化方法的核心，如酶联免疫吸附测定（ELISA）、Western印迹和单克隆抗体技术等都得到广泛应用。
在发动机蛋白质中蛋白质-配体相互作用上空间和时间的组织达到相当完善的程度。
肌肉收缩是由于肌球蛋白和肌动蛋白“精心安排”的相互作用的结果。
肌球蛋白是由纤维状的尾和球状的头组成的棒状分子，在肌肉中倍组织成粗丝。
G-肌动蛋白是一种单体，由它聚集成纤维状的F-肌动蛋白，后者是细丝的主体。
由粗丝和细丝构成肌肉收缩单位——肌节。
肌球蛋白上的ATP水解与肌球蛋白头片的系列构象变化相偶联，引起肌球蛋白头从F-肌动蛋白亚基上解离并与细丝前方的另一F-肌动蛋白亚基再结合。
因此肌球蛋白沿肌动蛋白细丝滑动。
肌肉收缩受从肌质网释放的Ga2+刺激。
Ga2+与肌钙蛋白结合导致肌钙蛋白-原肌球蛋白复合体的构象变化，引发肌动蛋白-肌球蛋白0相互作用的循环发生。
习题
5.如果不采取措施，贮存相当时间的血，2.3-BPG的含量会下降。
如果这样的血用于输血可能会产生什么后果？
[贮存过时的红血球经酵解途径代谢BPG。
BPG浓度下降，Hb对O2的亲和力增加，致使不能给组织供氧。
接受这种BPG浓度低的输血，病人可能被窒息。
]
6.HbA能抑制HbS形成细长纤维和红细胞在脱氧后的镰刀状化。
为什么HbA具有这一效应？
[去氧HbA含有一个互补部位，因而它能加到去氧HbS纤维上。
这样的纤维不能继续延长，因为末端的去氧HbA分子缺少“粘性”区。
]
7.一个单克隆抗体与G-肌动蛋白结合但不与F-肌动蛋白结合，这对于抗体识别抗原表位能告诉你什么？
[该表位可能是当G-肌动蛋白聚合成F-肌动蛋白时被埋藏的那部分结构。
]
第七章蛋白质的分离、纯化和表征
提要
蛋白质也是一种两性电解质。
它的酸碱性质主要决定于肽链上可解离的R基团。
对某些蛋白质说，在某一pH下它所带的正电荷与负电荷相等，即净电荷为零，此pH称为蛋白质的等电点。
各种蛋白质都有自己特定的等电点。
在等电点以上的pH时蛋白质分子带净负电荷，在等电点以下的pH时带净正电荷。
蛋白质处于等电点时溶解度最小。
在无盐类干扰情况下，一种蛋白质的质子供体基团解离出来的质子数与质子受体基团结合的质子数相等时的pH是它的真正等电点，称为等离子点，它是该蛋白质的特征常数。
测定蛋白质相对分子质量（Mr）的最重要的方法是利用超速离心机的沉降速度法和沉降平衡法。
沉降系数（s）的定义是单位离心场强度的沉降速度。
s也常用来近似地描述生物大分子的大小。
凝胶过滤是一种简便的测定蛋白质Mr的方法。
SDS-聚丙乙酰胺凝胶电泳（PAEG）用于测定单体蛋白质或亚基的Mr。
蛋白质溶液是亲水胶体系统。
蛋白质分子颗粒（直径1～100nm）是系统的分散相，水是分散介质。
蛋白质分子颗粒周围的双电层和水化层是稳定蛋白质胶体系统的主要因素。
分离蛋白质混合物的各种方法主要根据蛋白质在溶液中的下列性质：
（1）分子大小；
（2）溶解度；（3）电荷；（4）吸附性质；（5）对配体分子特异的生物学亲和力。
透析和超过滤是利用蛋白质不能通过半透膜的性质使蛋白质分子和小分子分开，常用于浓缩和脱盐。
密度梯度离心和凝胶过滤层析都已成功地用于分离蛋白质混合物。
等电点沉淀、盐析和有机溶剂分级分离等方法常用于蛋白质分离的头几步。
移
升级会员 