全新第八版生物化学重点总结和期末复习试题.docx
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全新第八版生物化学重点总结和期末复习试题
第一章蛋白质的结构与功能
1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.
2.支链氨基酸（人体不能合成:
从食物中摄取）:
缬氨酸亮氨酸异亮氨酸
3.两个特殊的氨基酸：
脯氨酸：
唯一一个亚氨基酸甘氨酸：
分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性.
4.色氨酸：
分子量最大
5.酸性氨基酸：
天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：
赖氨酸、精氨酸和组氨酸
6.侧链基团含有苯环：
苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸
7.含有—OH的氨基酸：
丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸
8.含有—S的氨基酸：
蛋氨酸和半胱氨酸
9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：
酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸
10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键
11.肽键平面：
肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。
使肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。
将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面
12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：
氨基都接在与羧基相邻的α—原子上
13.是天然氨基酸组成的是：
羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸
14.蛋白质二级结构的主要形式：
①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。
α—螺旋特点：
以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键
15.举例说明蛋白质结构与功能的关系
①蛋白质的一级结构决定它的高级结构
②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：
镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。
可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。
但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。
③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：
a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。
协同作用，一个亚基的别构效应导致另一个亚基的别构效应。
氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为Hb的别构（变构）效应。
蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。
b.变性作用，在某些物理或者化学因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏本质：
破坏非共价键和二硫键，不改变一级结构
以酶原激活为例说明蛋白质结构与功能的关系
④Anfinsen实验：
可逆抑制剂以非共价键与酶或酶—底物复合物的特殊区域可逆结合成复合物，并使酶活性暂时降低或消失；采用透析或超滤将未结合抑制剂除去，则抑制剂和酶蛋白复合物解离，同时酶活性逐步恢复
⑤综上，一级结构决定蛋白质的构象，构象决定功能，若一级结构改变并不引起构象改变，则功能不变，若一级结构改变引起构象改变，则功能改变。
16.蛋白质一级结构：
氨基酸序列，化学键：
肽键、二硫键
蛋白质二级结构：
蛋白质分子中局部肽段主链原子的相对空间位置，化学键：
氢键
蛋白质三级结构：
在二级结构和模体等结构层次的基础上，由于侧链R基团的相互作用，整条肽链进行范围广泛的折叠和盘曲，化学键：
疏水键、离子键、氢键、范德华力
蛋白质四级结构：
蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局，化学键：
疏水键、氢键、离子键
17．在某一pH下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，成电中性，此时的pH值为该氨基酸的等电点。
18.蛋白质胶体稳定的因素：
①颗粒表面电荷②水化膜
19、蛋白质的分离和纯化
１、沉淀，见六、２
２、电泳：
蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。
根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。
３、透析：
利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
４、层析：
a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定ＰＨ时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。
如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。
b.分子筛，又称凝胶过滤。
小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。
５、超速离心：
既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。
不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开。
第2章核酸的结构与功能
核酸的分子组成：
基本组成单位是核苷酸，而核苷酸则由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。
两类核酸：
脱氧核糖核酸（DNA），存在于细胞核和线粒体内。
核糖核酸（RNA），存在于细胞质和细胞核内。
１、碱基：
NH2
NH2 O CH3 O O
O O O NH2
胞嘧啶 胸腺嘧啶 尿嘧啶 鸟嘌呤 腺嘌呤
嘌呤和嘧啶环中均含有共轭双键，因此对波长260nm左右的紫外光有较强吸收，这一重要的理化性质被用于对核酸、核苷酸、核苷及碱基进行定性定量分析。
２、戊糖：
DNA分子的核苷酸的 糖是β-D-2-脱氧核糖，RNA中为β-D-核糖。
３、磷酸：
生物体内多数核苷酸的磷酸基团位于核糖的第五位碳原子上。
核酸的一级结构
核苷酸在多肽链上的排列顺序为核酸的一级结构，核苷酸之间通过3′，5′磷酸二酯键连接。
1．DNA主要存在与细胞核内，是遗传信息的携带者;RNA主要分布在细胞质中，主要参与蛋白质的合成.核酸的基本组成单位是核苷酸，核苷酸由碱基、戊糖、磷酸组成。
DNA碱基：
AGCT,RNA碱基：
AGCU腺苷酸（AMP）鸟苷酸（GMP）胞苷酸（CMP）尿苷酸（UMP）脱氧腺苷酸（dAMP）脱氧鸟苷酸（dGMP）脱氧胞苷酸（dCMP）脱氧胸苷酸（dTMP）
NMP:
一磷酸NDP:
二磷酸NTP:
三磷酸
2.核苷（脱氧核苷）中戊糖的自由羟基与磷酸通过磷酸酯键连接成核苷酸，核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成核酸
3.核酸的一级结构：
核苷酸的排列顺序
DNA的二级结构：
❤DNA的双螺旋结构①DNA两条链反向平行，形成右手螺旋结构②磷酸核糖链在螺旋外部，碱基在螺旋内部③螺旋形成大小沟，相间排列④碱基平面与螺旋中心轴垂直A=T,G≡C配对，每10个碱基对，螺旋上升一圈，螺距为3.4nm❤氢键维持双螺旋横向稳定性，碱基堆积力维持双螺旋的纵向稳定性。
DNA的三级结构❤DNA超螺旋a.负超螺旋：
顺时针右手螺旋的DNA双螺旋b.正超螺旋：
反方向围绕它的轴扭转而成❤DNA在真核细胞内的组装：
①核小体：
是染色质丝的最基本单位②核小体的组成：
组蛋白、DNA③核小体由核心颗粒、连接区DNA两部分组成：
核心颗粒包括组蛋白H2A、H2B、H3、H4各两分子构成的致密八聚体以及缠绕其上的7/4圈的DNA链
4.RNA
㈠mRNA（半衰期最短）
ⅠmRNA结构特点：
从5’末端3’末端的结构依次是5’帽子结构、5’末端非编码区、决定多肽氨基酸序列的编码区、3’末端非编码区和多聚腺苷酸尾巴。
帽子和多聚尾A的功能：
mRNA核内向胞质的转化、mRNA的稳定性维系、翻译起始的调控
ⅡmRNA功能：
从DNA转录遗传信息，是蛋白质合成的模板把核内DNA的碱基顺序，按照碱基互补的原则，抄录并转送至胞质，以决定蛋白质合成的氨基酸排列顺序。
mRNA分子上每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸，为三联体密码。
㈡tRNA（在蛋白质的模板mRNA和原料氨基酸间起桥梁作用）（分子量最小）包括双氢尿嘧啶，假尿嘧啶和甲基化的嘌呤等。
ⅠtRNA一级结构特点：
①含10%—20%稀有碱基，②3’末端为—CCA—OH，③5’末端大多为G，④具有TΨC环，⑤小分子核酸每分子含有60-120个核苷酸
ⅡtRNA二级结构特点：
三叶草结构，①氨基酸臂，②DHU环，③反密码子环，④TΨC环⑤额外环
ⅢtRNA三级结构特点：
倒L形
tRNA所携带的特定的氨基酸是反密码子所识别的密码子所编码的氨基酸
㈣tRNA功能：
转运、活化氨基酸，反密码子识别密码子，参与蛋白质翻译
㈤rRNA:
参与组成核蛋白体，作为提供蛋白质合成的场所
☂问其一，答三者：
1.DNA变性：
某些理化因素作用下，碱基对间的氢键被打断，DNA双链解开成两条单链的过程2.增色效应：
变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应3.Tm（溶解温度）：
DNA变性是在一个很窄的温度范围内发生的，这一范围内紫外吸收光值达到最大值。
通常将核酸加热变性过程中50%DNA变性时的温度称为该核酸的解链温度，又称Tm。
5.核酶的化学本质：
核酸
6、DNA是遗传信息的载体，而遗传作用是由蛋白质功能来体现的，在两者之间RNA起着中介作用。
其种类繁多，分子较小，一般以单链存在，可有局部二级结构，各类RNA在遗传信息表达为氨基酸序列过程中发挥不同作用。
如：
名 称功 能
核蛋白体RNA （rRNA）核蛋白体组成成分
信使RNA （mRNA）蛋白质合成模板
转运RNA （tRNA）转运氨基酸
不均一核RNA （HnRNA）成熟mRNA的前体
小核RNA （SnRNA）参与HnRNA的剪接、转运
小核仁RNA （SnoRNA）rRNA的加工和修饰
第3章酶
酶的组成
单纯酶：
仅由氨基酸残基构成的酶。
结合酶：
酶蛋白：
决定反应的特异性；
辅助因子：
决定反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物。
可分为辅酶：
与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去。
辅基：
与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去。
酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。
参与组成辅酶的维生素
转移的基团 辅酶或辅基所含维生素
氢原子NAD+、NADP+尼克酰胺（维生素PP）
FMN、FAD维生素B2
醛基TPP维生素B1
酰基辅酶A、硫辛酸泛酸、硫辛酸
烷基钴胺类辅酶类维生素B12
二氧化碳生物素生物素
氨基磷酸吡哆醛吡哆醛（维生素B6）
甲基、等一碳单位四氢叶酸叶酸
⒈酶的活性中心
1酶的必须基团：
对酶发挥活性所必须的基团
2酶的活性中心：
在一级结构上相距很远，但在空间结构上彼此靠近的一些R基团形成的特殊区域，该区域能特异的结合底物并催化底物发生化学变化。
按必须基团作用分类：
结合基团：
参与酶对底物的结合;催化基团：
催化底物变成产物
2.酶与一般催化剂的区别
①高效性：
酶的催化作用可是反应速度提高106到1012次方，反应前后酶本身无变化
②专一性（对底物具有选择性）：
Ⅰ绝对专一性：
酶对底物要求非常严格，只作用于一个特定的底物；Ⅱ相对专一性：
作用对象不是一种底物，而是一类化合物或化学键；Ⅲ立体异构体专一性：
D-、L-，顺反，α/β.
3酶活性对环境因素的敏感性
4酶活性可调节控制：
Ⅰ别构调节；Ⅱ反馈调节；Ⅲ供价修饰调节；Ⅳ酶原激活及激素控制
5某些酶催化活力与辅酶因子有关
6酶的区域性分布（多在线粒体）：
有利于酶活性的调控
3.诱导契合学说：
酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补的形状①底物诱导酶分子，构象改变②底物和酶分子都发生构象改变
4.酶催化反应的快慢决定于活化能
㈠测定化学反应速度:
测定初速度（测定底物消耗小于5%反应时段内的平均速度）
㈡底物浓度对酶促反应速度的影响：
1反应速度最大：
底物浓度﹥﹥酶浓度
K1K3
2中间产物学说E（酶）+S（底物）↔ES（中间复合物）→E+P（游离酶产物）
K2
中间产物学说：
酶催化时，酶活性中心首先与酶底物结合生成一种酶和一种底物的复合物，此复合物再分解释放出酶并释放出产物
米氏方程：
V=Vmax×[S]／﹙Km＋[S]﹚
⑴当底物浓度很大时（[S]≥10×Km﹚,酶对底物饱和，反应速度达到最大
⑵当反应速度V=1/2Vmax时，Km=[S]
㈢米氏方程中动力学参数Km的意义★
①Km在数值上等于最大反应速度一半时对应的底物浓度，即V=1/2Vmax时，Km=[S]
②Km单位：
mol/L
3Km只是在固定的底物、一定的温度和pH条件下、一定缓冲体系中测定，不同条件下，具有不同Km值。
4不同酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征性物理常数
5同一种酶对不同底物，Km值也不同，Km最小的底物称为最适底物
6Km表示酶与底物间的亲和程度：
Km值越大，亲和越小，催化活性越低；Km值越小，亲和度越大，催化活性越高
㈣影响酶促反应的因素：
①底物浓度；②抑制剂；③酶浓度；④温度；⑤pH；⑥激活剂
㈤抑制剂对酶促反应速度的影响
⑴不可逆性抑制作用：
抑制剂与酶活性中心的活性基团或其部位的某些基团以共价形式结合，引起酶的失活，物理方法不能消除
⑵可逆抑制作用：
Ⅰ竞争性抑制作用：
a.抑制剂的化学结构与底物相似，能与底物竞争性的与酶活性中心结合；b.当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，结果是酶促反应被抑制了；c.提高底物浓度，可提高底物的竞争能力（即可解除抑制作用）；d.Km值上升，Vmax不变Ⅱ非竞争性抑制作用：
Km值不变，Vmax下降Ⅲ反竞争性抑制作用：
Km值下降，Vmax下降
5.酶原激活
①酶原：
无活性的酶前体
②激活：
一级结构改变，引起构象改变，形成活性中心
6.①酶的共价修饰（化学修饰调节作用）：
一种酶在另一种酶的作用修饰下，共价连接上一个化学基团，或共价键断裂，去掉一个化学基团，从而调节酶的活性
②别构调节作用：
某些物质可以与对应酶分子活性中心或活性中心以外的特定部位可逆地结合，使酶的活性中心构象发生改变，导致功能改变
7.同工酶：
①是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶②这类酶存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织甚至同一组织或细胞中
★以胰蛋白酶为例说明蛋白质结构与功能的关系
因为胰蛋白酶在一级结构上相距甚远，肠激酶切割N端6肽，使其一级构象发生改变，形成特殊区域，即酶的活性中心，该区域能特异地结合底物，并催化底物发生化学变化，发挥着结合与催化的功能，说明了一级结构的改变，引起构象的改变，形成活性中心，使胰蛋白自由无活性变为有活性
8.①4—磷酸泛酰巯基乙胺是辅酶A的组成部分、尿酰基载体蛋白的辅基，②酰基载体：
肉毒碱、酰基载体蛋白、辅酶A，③多种脱氢酶的辅酶：
FMN+2H→FMNH2、FAD+2H→FADH2
NAD+＋2H→NADH＋H+，NADP+＋2H→NADPH＋H+，④不属于维生素的辅酶：
硫辛酸、辅酶Q
第4章聚糖的结构与功能
第5章维生素与无机盐
一、脂溶性维生素
１、维生素A
作用：
与眼视觉有关，合成视紫红质的原料；维持上皮组织结构完整；促进生长发育。
缺乏可引起夜盲症、干眼病等。
２、维生素D
作用：
调节钙磷代谢，促进钙磷吸收。
缺乏儿童引起佝偻病，成人引起软骨病。
３、维生素E
作用：
体内最重要的抗氧化剂，保护生物膜的结构与功能；促进血红素代谢；动物实验发现与性器官的成熟与胚胎发育有关。
４、维生素K
作用：
与肝脏合成凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ有关。
缺乏时可引起凝血时间延长，血块回缩不良。
二、水溶性维生素
１、维生素B1
又名硫胺素，体内的活性型为焦磷酸硫胺素（TPP）
TPP是α-酮酸氧化脱羧酶和转酮醇酶的辅酶，并可抑制胆碱酯酶的活性，缺乏时可引起脚气病和（或）末梢神经炎。
２、维生素B2
又名核黄素，体内的活性型为黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）
FMN和FAD是体内氧化还原酶的辅基，缺乏时可引起口角炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎等症。
３、维生素PP
包括尼克酸及尼克酰胺，肝内能将色氨酸转变成维生素PP，体内的活性型包括尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD＋）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP＋）。
NAD＋和NADP＋在体内是多种不需氧脱氢酶的辅酶，缺乏时称为癞皮症，主要表现为皮炎、腹泻及痴呆。
４、维生素B6
包括吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺，体内活性型为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。
磷酸吡哆醛是氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶，也是δ-氨基γ-酮戊酸（ALA）合成酶的辅酶。
５、泛酸
又称遍多酸，在体内的活性型为辅酶A及酰基载体蛋白（ACP）。
在体内辅酶A及酰基载体蛋白（ACP）构成酰基转移酶的辅酶。
６、生物素
生物素是体内多种羧化酶的辅酶，如丙酮酸羧化酶，参与二氧化碳的羧化过程。
７、叶酸
以四氢叶酸的形式参与一碳基团的转移，一碳单位在体内参加多种物质的合成，如嘌呤、胸腺嘧啶核苷酸等。
叶酸缺乏时，DNA合成受抑制，骨髓幼红细胞DNA合成减少，造成巨幼红细胞贫血。
８、维生素B12
又名钴胺素，唯一含金属元素的维生素。
参与同型半工半胱氨酸甲基化生成蛋氨酸的反应，催化这一反应的蛋氨酸合成酶（又称甲基转移酶）的辅基是维生素B12，它参与甲基的转移。
一方面不利于蛋氨酸的生成，同时也影响四氢叶酸的再生，最终影响嘌呤、嘧啶的合成，而导致核酸合成障碍，产生巨幼红细胞性贫血。
９、维生素C
促进胶原蛋白的合成；是催化胆固醇转变成7-α羟胆固醇反应的7-α羟化酶的辅酶；参与芳香族氨基酸的代谢；增加铁的吸收；参与体内氧化还原反应，保护巯基等作用。
维生素：
维生素是维持机体正常生命活动所必须的一类小分子有机化合物，但在体内不能合成，或合成量甚微，不能满足机体需求，必须由食物供给。
名称
体内活性形式（辅酶）
功能
维生素B1（硫胺素）
焦磷酸硫胺素（TPP）
抗脚气病
维生素B2（核黄素）
黄素单核苷酸FMN黄素腺嘌呤二核苷酸FAD
具有可逆的氧化还原性，起递氢体的作用
维生素PP（吡啶的衍生物）
烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，辅酶
）烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，辅酶
）
NAD+及NADP+是体内多种脱氢酶的辅酶，起传递氢的作用
维生素B6
磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺
转氨酶的辅酶
泛酸（遍多酸）
辅酶A（CoA）
功能基团：
—SH酰基载体
生物素
①是多种羧化酶的辅酶②唯一不发生化学反应直接作为辅酶羧化酶的辅酶
CO2的递体，在生物体中有固定CO2的作用
叶酸
FH4（四氢叶酸）为一碳单位载体
抗巨幼红细胞性贫血
维生素B12
唯一含有金属离子的维生素
甲钴胺素5’-脱氧腺苷钴胺素
抗巨幼红细胞性贫血
甲基转移酶的辅酶
维生素A
构成视觉细胞内感光物质参与糖蛋白的合成
维生素D
促进钙磷吸收，利于新骨的生成、钙化加强肾小管对钙、磷的重吸收
抗佝偻病、软骨病
维生素E
抗不孕、抗氧化作用促进血红素代谢
维生素K
凝血作用
辅酶Q
存在于动物和细菌的线粒体中
泛醌氧化型
硫辛酸
不是维生素，是辅酶
可作为递氢体
NAD+
NADP+
FMNB族维生素
递氢体FAD
辅酶Q
硫辛酸
脂溶性维生素：
A、D、E、K
水溶性维生素：
B族维生素，维生素C和硫辛酸
第六章糖代谢
1.糖的化学本质（即组成）：
多羟基醛或多羟基酮类及其衍生物或多聚物
2.糖的生理功能：
①氧化供能②组成人体组织结构的重要成分③参与构成体内一些重要的生物活性物质④提供碳源
3.糖的无氧分解：
指机体在不消耗氧的情况下，葡萄糖或糖原分解产生乳酸并产生能量的过程，又称糖酵解（糖酵解的全部反应过程在细胞胞浆中进行）
4.糖酵解反应过程：
㈠第一大阶段：
葡萄糖或糖原转变生成丙酮酸，又称糖酵解途径；㈡第二大阶段：
丙酮酸被还原为乳酸
★三个限速酶：
己糖激酶、6—磷酸果糖激酶—1、丙酮酸激酶
⑴★能量物质在分解代谢过程中产生的高能化合物，其高能键裂解所释放的能量，驱使ADP磷酸化，产生ATP的过程，称为底物水平磷酸化。
底物水平磷酸化是糖酵解的产能方式。
★两次底物水平磷酸化是①1,3—二磷酸甘油酸→3—磷酸甘油酸②磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸
⑵糖酵解的反应特点：
①整个反映在细胞液中进行，起始物为葡萄糖或糖原，终产物为乳酸；
②糖酵解是一个无需氧的过程；
③糖酵解通过底物水平磷酸化可产生少量能量，每一分子葡萄糖净生成1.5分子ATP糖原生成2.5分子ATP。
因此，通过糖酵解只能产生少量ATP
④糖酵解中的己糖激酶、6—磷酸果糖激酶—1、丙酮酸激酶为糖酵解过程中的关键酶，分别催化了3步不可逆的单向反应
⑶糖酵解的调节：
①激素的调节；②代谢物对限速酶的变构调节
★⑷糖酵解的生理意义：
①使机体在不消耗氧的情况下获取能量的有效方式；
②是某些细胞在氧供应正常的情况下的重要供能途径：
Ⅰ无线粒体的细胞Ⅱ代谢活跃的细胞；
③某些病理情况下，组织细胞处于缺血缺氧状态，也需要通过糖酵解获取能量；
④糖酵解的中间产物是氨基酸，是脂类合成前体
5.糖的有氧氧化
部位：
胞液及线粒体
⑴葡萄糖或糖原生成丙酮酸
⑵丙酮酸氧化（→脱H）脱羧（→生成CO2）生成乙酰辅酶A：
在线粒体中进行，关键酶：
丙酮酸脱氢酶复合体
⑶三羧酸循环：
指乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成含三个羧基的柠檬酸，反复进行脱氢脱羧，又生成草酰乙酸，再重复循环反映的过程。
三羧酸循环在线粒体中进行。
★三羧酸循环的反应过程：
一圈▲消耗一个乙酰CoA▲4次脱氢2次脱羧1次底物水平磷酸化▲生成1分子FADH2、3分子NADH＋H+、2分子CO2、1分子GTP▲关键酶:
柠檬酸复合酶、α—酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶▲整个反应为不可逆反应（以FAD为受氢体的是琥珀酸脱氢酶）
三羧酸循环的生理意义：
①营养物质氧化分解的共同途径（所有氧化分解的共同的末端通路）②是三大营养物质代谢联系的枢纽③为其他物质代谢提供小分子前提④为呼吸链提供H和电子
6.磷酸戊糖途径：
是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH＋H+，前者再进一步转变为3—磷酸甘油醛和6—磷酸果糖的过程。
生成磷酸戊糖、NADPH及H+、CO2，限速酶：
6—磷酸葡萄糖脱氢酶，细胞定位：
胞液
3×6—磷酸葡萄糖＋6NADP+→2×6—磷酸果糖＋3—磷酸甘油醛＋6NADPH＋H+＋3
CO2
⑴反应阶段：
①氧化阶段☞磷酸戊糖的生成，此阶段反应不可逆；②非氧化阶段☞基团转移反应，此阶段反应均为可逆△转酮基反应△转醛基反应△转酮反应
⑵特点①脱氢反应以NADP+为受氢体，生成NADPH＋H+；②反应过程中进行了一系列酮基和醛基转移转移反应，经过了3,4,5,6,7碳糖的演变过程；③反应中生成了重要的中间代谢物——5-磷酸核糖；④一分子G—6—P经过反应，只能发生一次脱羧和二次脱氢反应，生成一分子CO2和两分子NADPH＋H+
⑶生理意义
Ⅰ5—磷酸核糖是核苷酸、核酸的合成原料
Ⅱ使不同碳原子数的糖相互转换
Ⅲ产生NADPH＋H+作为供氢体，参与多种代谢反应：
a.作为供氢体，参与体内多种生物合成反应；b.NADPH＋H+参与羟化反应；c.NADPH＋H+可维持谷胱甘肽（GSH）的还原性；d.NADPH＋H+参与体内中性粒细胞和巨噬细胞产生离子态氧的反应，因而有杀菌作用
7.糖异生
㈠概念：
从非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程；原料：
生糖氨基酸（
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