第10章 氨基酸类药物.docx

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第10章氨基酸类药物

第10章氨基酸类药物

作为构成蛋白质分子的基本单位的氨基酸，无疑是构成人体内最基本物质之一。

氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液，也用作治疗药物和用于合成多肽药物。

目前用作药物的氨基酸有一百几十种，其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种。

由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位，对维持危重病人的营养，抢救患者生命起积极作用，成为现代医疗中不可少的医药品种之一。

谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L－多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病，主要用于治疗肝病疾病、消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、儿科营养和解毒等。

此外氨基酸衍生物在癌症治疗上出现了希望。

氨基酸的生产和利用早已经受到人们的重视。

1820年，水解氨基酸；1850年，实验室化学合成氨基酸；1956年，微生物发酵糖类获得氨基酸，形成发酵制造氨基酸的新型发酵工业。

谷氨酸最大，赖氨酸次之。

第一节、氨基酸的种类及物化性质

一、氨基酸的组成与结构

氨基酸（aminoacids）广义上是指既含有一个碱性氨基又含有一个酸性羧基的有机化合物，正如它的名字所说的那样。

但一般的氨基酸，则是指构成蛋白质的结构单位。

在生物界中，构成天然蛋白质的氨基酸具有其特定的结构特点，即其氨基直接连接在α-碳原子上，这种氨基酸被称为α-氨基酸。

在自然界中共有300多种氨基酸，其中α-氨基酸21种。

α-氨基酸是肽和蛋白质的构件分子，也是构成生命大厦的基本砖石之一。

氨基酸结构通式

1、氨基酸的物理通性

1）都是无色结晶。

熔点约在230℃以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。

无色晶体，熔点较高（200℃～300℃）水中溶解度各不同，取决于侧链。

氨基酸能使水的介电常数增高。

氨基酸的晶体是离子晶体。

氨基酸是离子化合物。

2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamicacid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。

大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。

所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。

3）由于有不对称的碳原子，呈旋光性。

同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：

D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。

20种氨基酸，除甘氨酸外，其它氨基酸的α-碳原子均为不对称碳原子。

可以有立体异构、有旋光性。

氨基酸的构型也是与甘油醛构型比较而确定的。

从蛋白质酶促水解得到的α-氨基酸，都属于L-型，但在生物体中（如细菌）也含有D-型氨基酸。

比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。

L-D-

紫外吸收：

色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。

大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区（<220nm）均有光吸收。

在近紫外区（220-300nm）只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。

可以通过测定280nm处的紫外吸收值的方法对蛋白溶液进行定量。

苯丙氨酸的max＝257nm，257=2.0x102

酪氨酸的max＝275nm，275=1.4x103

色氨酸的max＝280nm，280=5.6x103

由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。

至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。

氨基酸及其衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。

4）氨基酸是两性电解质

质子受体和质子供体。

所谓兼性离子是指在同一分子上带有能释放质子的正离子基团和能接受质子的负离子基团。

兼性离子本身既是酸又是碱。

因此它既可以和酸反应，也可以和碱反应。

实验证明：

氨基酸在水溶液中或在晶体状态时，都以兼性离子形式存在。

等电点理论的应用

A.等电点时，氨基酸的溶解度最小，易沉淀。

利用该性质可分离制备某些氨基酸。

例如谷氨酸的生产，即将微生物发酵液的pH值调至3.22（谷氨酸的等电点）而使谷氨酸沉淀析出。

B.利用各种氨基酸的等电点不同，可通过电泳法、离子交换法等在实验室或工业生产上进行混合氨基酸的分离或制备。

氨基酸的等电点可由其分子上解离基团的解离常数来确定

2、氨基酸的化学通性

①氨基的化学反应:

◆与亚硝酸的反应VanSlyke定氮

用途：

范斯来克法定量测定氨基酸的基本反应。

◆与甲醛的反应氨基滴定

氨基酸与甲醛反应生成羟甲基、二羟甲基氨基酸，同时释放H+。

羟甲基氨基酸二羟甲基氨基酸

用途：

可以用来直接测定氨基酸的浓度。

可促进氨基酸两性离子中-NH3+解离，从而使滴定终点pH值下降2~3个单位。

使用此法后，可以用NaOH滴定氨基酸中的羧基氢离子，以测定氨基酸的浓度。

此方法被称为“甲醛滴定法”

◆与酰化试剂的反应氨基保护基

丹磺酰氯法

用途：

是鉴定多肽N-端氨基酸的重要方法

在碱性条件下，丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯DNS-Cl）可以与N-端氨基酸的游离氨基作用，得到丹磺酰-氨基酸（DNS-AA）。

此法的优点是丹磺酰-氨基酸有很强的荧光性质，检测灵敏度可以达到110-9mol。

用途：

用于保护氨基以及肽链的合成

◆脱氨基反应

用途：

酶催化的反应

◆形成酰卤的反应

用途：

这是使氨基酸羧基活化的一个重要反应

◆叠氮化反应

用途：

常作为多肽合成活性中间体，活化羧基。

◆脱羧反应

用途：

酶催化的反应。

◆成肽反应

用途：

是多肽和蛋白质生物合成的基本反应

◆侧链基团的化学性质

作用：

与金属离子的螯合性质可用于体内解毒。

半胱氨酸胱氨酸

作用：

氧化还原反应可使蛋白质分子中二硫键形成或断裂。

氨基酸的基团特殊反应

米伦反应（Mliionreaction）

酪氨酸与米伦试剂（硝酸汞溶于含有少量亚硝酸的硝酸中）反应即生成白色沉淀，加热后变成红色。

含有酪氨酸的蛋白质也有此反应；

坂口反应Sakaguchireaction

在碱性溶液中，胍基与含有萘酚及次溴酸盐的试剂反应，生成红色物质。

这是对于精氨酸专一性较强、灵敏度较高的一个反应；

Pauly反应

组氨酸的咪唑基在碱性条件下，可与重氮化的对氨基苯磺酸偶联产生红色物质。

酪氨酸也有此反应；

醛类反应

在硫酸存在下，色氨酸与对二甲氨基苯甲醛反应产生紫红色化合物，此反应用于鉴定色氨酸；

铅黑反应

胱氨酸和半胱氨酸被强碱破坏后，能放出硫化氢，与醋酸铅反应生成黑色的硫化铅沉淀。

二、氨基酸的命名与分类

20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。

通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类。

1、根据氨基酸分子中所含氨基和羧基数目的不同，将氨基酸分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸：

类别

氨基酸

特点

中性氨基酸

甘氨酸、丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、丝氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、脯氨酸、蛋氨酸和羟脯氨酸

这类氨基酸分子中只含有一个氨基和一个羧基

酸性氨基酸

谷氨酸、天门冬氨酸

这类氨基酸分子中含有一个氨基和二个羧基

碱性氨基酸

赖氨酸、精氨酸、组氨酸

这类氨基酸的分子中含二氨基一羧基；组氨酸具氮环，呈弱碱性，也属碱性氨基酸。

2、根据氨基酸的极性分类：

类别

氨基酸

非极性氨基酸

甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸

极性氨基酸

极性中性氨基酸

色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸

酸性氨基酸

天冬氨酸、谷氨酸

碱性氨基酸

赖氨酸、精氨酸、组氨酸

其中，属于芳香族氨基酸的是：

色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸　

属于亚氨基酸的是：

脯氨酸

含硫氨基酸包括：

半胱氨酸、蛋氨酸

3、按其亲水性、疏水性可分为：

类别

氨基酸

亲水性氨基酸

D,E,H,K,Q,R,S,T,羟脯氨酸,焦谷氨酸

疏水性氨基酸

A,F,I,L,M,P,V,W,Y,α-氨基丁酸,β-氨基丙氨酸,正亮氨酸

未定类

C和G

4、从营养学的角度

必需氨基酸（essentialaminoacid）

指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。

成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。

共有8种其作用分别是：

赖氨酸：

促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；

色氨酸：

促进胃液及胰液的产生；

苯丙氨酸：

参与消除肾及膀胱功能的损耗；

蛋氨酸（甲硫氨酸）：

参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；

苏氨酸：

有转变某些氨基酸达到平衡的功能；

异亮氨酸：

参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；

亮氨酸：

作用平衡异亮氨酸；

缬氨酸：

作用于黄体、乳腺及卵巢。

半必需氨基酸和条件必需氨基酸

精氨酸：

精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。

组氨酸：

可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病，贫血，风湿性关节炎等的药物。

人体虽能够合成精氨酸和组氨酸，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。

人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。

（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸）

非必需氨基酸（nonessentialaminoacid）

指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。

例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

氨基酸总表

中文名称

英文名称

 符号与缩写 

分子量

侧链结构

类型

丙氨酸 

Alanine

 A或Ala

89.079

CH3-

脂肪族类

精氨酸 

Arginine

 R或Arg

174.188

 HN=C（NH2）-NH-（CH2）3- 

碱性氨基酸类

天冬酰胺 

Asparagine

 N或Asn

132.104

H2N-CO-CH2-

酰胺类

天冬氨酸 

Asparticacid

 D或Asp

133.089

HOOC-CH2-

酸性氨基酸类

半胱氨酸 

Cysteine

 C或Cys

121.145

HS-CH2-

含硫类

谷氨酰胺 

Glutamine

 Q或Gln

146.131

H2N-CO-（CH2）2-

酰胺类

谷氨酸 

 Glutamicacid 

 E或Glu

147.116

HOOC-（CH2）2-

酸性氨基酸类

甘氨酸 

Glycine

 G或Gly

75.052

H-

脂肪族类

组氨酸 

Histidine

 H或His

155.141

N=CH-NH-CH=C-CH2-

|__________|

碱性氨基酸类

异亮氨酸 

Isoleucine

 I或Ile

131.160

CH3-CH2-CH（CH3）-

脂肪族类

亮氨酸 

Leucine

 L或Leu

131.160

（CH3）2-CH-CH2-

脂肪族类

赖氨酸 

Lysine

 K或Lys

146.17

H2N-（CH2）4-

 碱性氨基酸类 

蛋氨酸 

Methionine

 M或Met 

 149.199 

CH3-S-（CH2）2-

含硫类

 苯丙氨酸 

Phenylalanine

 F或Phe

165.177

Phenyl-CH2-

芳香族类

脯氨酸 

Proline

 P或Pro

115.117

-N-（CH2）3-CH-

|_________|

亚氨基酸

丝氨酸 

Serine

 S或Ser

105.078

HO-CH2-

羟基类

苏氨酸 

Threonine

 T或Thr

119.105

CH3-CH（OH）-

羟基类

色氨酸 

Tryptophan

 W或Trp

204.213

Phenyl-NH-CH=C-CH2-

|___________|

芳香族类

酪氨酸

Tyrosine

 Y或Tyr

181.176

4-OH-Phenyl-CH2-

芳香族类

缬氨酸 

Valine

 V或Val

117.133

CH3-CH（CH2）-

脂肪族类

第二节、氨基酸的生产方法

1. 概况　

早在 1806 年， Vauquelin 和 Robiquet 首次从天门冬属植物液汁中分离出天门冬酰胺，随后的 130 年发现和分离了各种蛋白质氨基酸。

 1850 年， Stecher 首次人工以乙醛合成丙氨酸， 1928 年首次人工合成蛋氨酸， 1948 年首次以工业规模生产蛋氨酸。

到 1983 年，日本民能用生物合成法生产除胱氨酸、半胱氨酸以外的各种氨基酸。

    作为饲料添加剂使用的大品种氨基酸主要是蛋氨酸与赖氨酸，世界蛋氨酸主要品种是 DL- 蛋氨酸和 DL- 羟基蛋氨酸， 20 世纪 90 年代其生产能力翻了一番，生产大型化是主要特点。

目前总生产能力已达 50 万 t/ 年。

其中，法国 Rhone-Poulenc 公司 13 万 t / 年，德国 Degussa 公司 14 万 t/ 年，美国 Novus 公司 18 万 t/ 年。

世界赖氨酸主要品种是 L- 赖氨酸盐荎盐， 20 世纪 90 年代其生产能力几乎翻了番，生产装置大型化也是主要特点。

目前总生产能力已超过 45 万 t/ 年，其中美国 ADM 公司、日本味之素公司、日本协和发酵公司、德国 BASF 公司等是赖氨酸的主要生产者。

除蛋氨酸与赖氨酸外，其他氨基酸用作饲料添加剂的数量较少。

色氨酸由于价格高，作为饲料添加剂的年使用量仅为数万吨，主要生产者为日本味之素公司和德国 Degussa 公司。

 20 世纪 90 年代发达国家对苏氨酸的研究开发也取得了较大地进展， Degussa 公司已建成 5000t/ 年的生产装置，味之素公司将在法国新建 15000t/ 年的生产装置。

苏氨酸的 使用量已呈增加趋势。

    我国的氨基酸工业是在药用氨基酸的基础上发展起来的，现已能在不同程度上制备 18 种氨基酸，但因成本高，价格贵，主要用于医药，部分用于食品，用作饲料添加剂的不多。

近十盾来，我国已兴建了一些大、中型饲料级蛋氨酸和赖氨酸生产厂，但远远满足不了需要，主要仍靠进口。

 2. 氨基酸的生产技术

目前世界上氨基酸的生产技术主要有四种方法：

发酵法、化学合成法、化学合成 - 酶法和蛋白质水解提取法。

（ 1 ）蛋白质水解法　

蛋白质水解法生产氨基酸是传统的氨基酸生产方法。

但由于其后的各种生产方法的迅速发展，使这一传统的氨基酸生产方法受到极大的冲击。

目前应用这一方法生产的氨基酸品种虽然有限，但在一些发展中国家，许多品种的氨基酸还是采用这种方法生产。

主要有酸水解、碱水解和酶水解等。

经过水解、分离和结晶精制。

（ 2 ）化学合成法　

化学合成法借助于有机合成及化学工程相结合的技术生产氨基酸的一种方法。

虽然化学合成法可以生产目前已知的所有氨基酸，但多数不具备工业价值，原因是应用化学生产的氨基酸含有 D 和 L 两种旋光异构体（手性异构体），其中的 D- 异构体不能被大多数动物所利用。

因此，用化学合成法生产氨基酸时除考虑合成工艺条件外，还要考虑异构体属性问题和 D- 异构体的消旋利用，三者缺一都影响氨基酸的利用。

在氨基酸工业中应用化学合成法批量生产的氨基酸仅限于甘氨酸、蛋氨酸和色氨酸。

其中，甘氨酸是应用化学合成法生产的最理想的品种，因为甘氨酸没有旋光异构体。

 DL 混合型蛋氨酸及色氨酸能为畜禽利用，因此也具有一定价值。

（ 3 ）化学合成 - 酶法　

利用完整的菌体或者是微生物提取的酶来生产氨基酸的方法。

此法生产氨基酸的原理是利用化学合成法制得的廉价中间体，借助酶的生物崔化作用，使许多本来用发酵法或化学合成法生产的光学活性（具有不同旋光异构体）氨基酸具有工业生产的可能。

应用此法批量生产的氨基酸有赖氨酸、 L- 胱氨酸。

（ 4 ）发酵法　

发酵法生产氨基酸是利用微生物具有的能够合成其自身所需的各种氨基酸能力，通过对菌株的诱变等处理，选育出各种缺陷型及抗性的变异菌株，以解除代谢节中的反馈与阻遏，达到以过量合成某种氨基酸为目的的一种氨基酸生产方法。

（代谢产物均停留在该代谢产物之前的一步：

目的氨基酸）

营养缺陷型是指野生型菌株由于某些物理因素或化学因素处理，使编码合成代谢途径中某些酶的基因突变，丧失了合成某些代谢产物（如氨基酸、核酸碱基、维生素）的能力，必须在基本培养基中补充该种营养成分，才能正常生长的一类突变株。

这类菌株可以通过降低或消除末端产物浓度，在代谢控制中解除反馈抑制或阻遏，而使代谢途径中间产物或分支合成途径中末端产物积累。

分为四类：

野生型直接由糖和铵盐发酵生产氨基酸；营养缺陷型突变株直接由糖和铵盐发酵生成氨基酸；结构类似物具有抗性突变株生产氨基酸；；营养缺陷型兼抗性突变株生产氨基酸。

应用发酵法生产氨基酸产量最大的是谷氨酸，基次是赖氨酸、苏氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、精氨酸、组氨酸、脯氨酸、鸟氨酸、瓜氨酸。

另外，色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、丙氨酸等也可由发酵法获得，但因生产水平低，尚不具备实用价值。

生产菌株一般是各种营养缺陷型的黄色短杆菌。

微生物细胞内氨基酸的生物合成都是利用能量代谢过程中衍生的一些中间代谢产物为起点，经过一系列伴随着自由能损失的不可逆反应，来保证各种氨基酸的不断供应。

与营养缺陷突变的有关知识（补充）

与营养缺陷突变有关的三类遗传型个体

①营养缺陷型——原菌株由于发生基因突变，致使合成途径中某一步骤发生缺陷，丧失了合成某种代谢产物的能力，必须在培养基中外源补加该物质才能生长，这类突变菌株，谓营养缺陷型突变株，简称营养缺陷型。

②野生型——变异前的原始菌株。

③原养型——营养缺陷型菌株经回复突变或重组后产生的菌株，其营养要求在表型上与野生型相同，表示方法亦同野生型。

与筛选营养缺陷型有关的三类培养基（补充）

①基本培养基——能满足某一菌种的野生型或原养型菌株营养要求的最低成分的合成培养基。

②补充培养基——在基本培养基中有针对性地补加某一种或几种营养成分，以满足相应的营养缺陷型菌株生长需要（其他营养缺陷型仍不能生长）的培养基。

③完全培养基——可满足该菌各种营养缺陷型菌株营养需要的天然或半合成培养基。

筛选营养缺陷型菌株的一般步骤和方法（补充）

①诱变常用紫外线诱变形成大量营养缺陷型菌株。

②淘汰野生型

检出缺陷型的常用方法（补充）

逐个测定法（点种法）把经诱变处理并淘汰野生型后的菌液在完全培养基上涂布

分离，将培养后长出的每一个菌落分别点种在基本培养基和另一个完全培养基上，凡在基本培养基上不能生长而在完全培养基的相应位置上能生长的菌落，表明其为营养缺陷型。

具体案例（补充）

1、先要获得野生型大肠杆菌的纯培养物

2、诱变

可以选择各种诱变法，如紫外线诱变法，将一定浓度的菌液（可分成好几等分分别做实验）放在一定强度的紫外灯下照射，那分成的几等分可以分别照射10S，20S，30S，40S，50S，60S，注意，菌液不可太稀太浓，这个操作应该在黑暗的条件下进行，只允许有紫外光，以免光修复造成突变失败。

3、培养

将上述菌种分别涂抹在配好的完全培养基上（牛肉膏-蛋白胨培养基），倒置培养过夜

4、筛选

配置好基本培养基，再往上面添加一定浓度的氨基酸营养液，除了不要添加你说要得到的营养缺陷的那种氨基酸，必需氨基酸都要添加，再用影印法将3中的菌落印到这些培养基上，倒置培养过夜。

5、挑取

直接挑取4中培养基上的菌落，就是你要找的氨基酸营养缺陷突变菌株

在2中，之所以要分成好几份做，再以不同时间长短去照射，是为了加大筛选的效率时间过短，可能得不到想要的突变菌种，而时间过长，菌株全死，也得不到想要的菌株，所以这样做也可以算是一个试验性的步骤！

在培养环境中加抗生素为何能“浓缩”营养缺陷型突变株？

这是因为一般抗生素的作用机制是抑制正在生长的生物细胞的某一或几步生物合成反应，致使细胞生长繁殖必需的细胞组成成分与相应功能缺失，最终导致细胞死亡或丧损生长繁殖能力。

只有野生型菌株才能在基本培养基上生长，一旦生长，即被加入培养基中的抗生素“击中”，而营养缺陷型突变株由于在基本培养基中不能生长，因而，抗生素对这不起作用。

最终通过终止法或稀释法消除抗生素的作用后，把有限的幸存的营养缺陷型突变株置于完全培养基中培养扩增，从而达到“浓缩”的目的。

说明为什么有些突变菌株对末端代谢产物的结构类似物具有抗性，而获得解除反馈调节的突变株？

正常情况下，代谢末端产物氨基酸A是菌体蛋白的必需组成成分，它能反馈阻遏或抑制合成它的有关酶。

它的结构类似物A’在空间结构上与之相似，也能象A一样与原阻遏物或调节酶的调节亚基结合，从而发生阻遏或抑制作用。

结构类似物抗性菌株不一定都是解除反馈调节的菌株。

（5）微生物生物合成法

以氨基酸为中间产物，用微生物将其转化为相应的氨基酸，这样可以避免氨基酸生物合成途径中的反馈抑制作用。

合成法和发酵法的比较：

酶法介于上述两者之间，由幻想合成法得到的中间体，配合酶法制造氨基酸，将为氨基酸生产的发展方向。

第三节、氨基酸及其衍生物在医药中的应用

氨基酸是生物有机体的重要组成部分，在生命现象中起着至关重要的作用。

随着生物科学的进步，人类对生物体内的生理机能及代谢活动的了解，氨基酸在生物体内的重要生物机能越来越清楚。

氨基酸是生命机体之营养，生存和发展极为重要的物质，在生命体内物质代谢调控、信息传递方面扮演重要角色。

氨基酸是合成人体蛋白质、激素、酶及抗体的原料，在人体内参与正常的代谢和生物活动。

用氨基酸及其衍生物可治疗各种疾病，可作为营养剂、代谢改良剂，具有抗溃疡、防辐射、抗菌、冶癌、催眠、镇痛及为特殊病人配制特殊膳食的功效。

氨基酸的功能一直引起人们的浓厚兴趣，可广泛应用于医药、食品、农牧渔业、农药、化妆品、保健品等各个领域。

在医药方面

氨基酸衍生物作为治疗药用于临床目前相当活跃，无论在治疗肝性疾病、心血管疾病，还是溃疡病、神经系统疾病、消炎等方面都已广泛使用，用于治疗的氨基酸衍生物不下数百种。

如4-羟基脯氨酸在治疗慢性肝炎、防止肝硬化方面都很有效。

N-乙酰-L-谷酰胺铝、二羟基铝-L-组氨酸、组氨酸-维生素u-蛋氨酸、N-乙酰色氨酸的铝、钛、铋均为抗溃疡病有效药物。

N-二甲基氨基-乙基-N-乙酰谷氨酸能恢复疲劳、治疗郁抑症和脑血管障碍引起的运动失调。

L-a-甲基-β酪氨酸与胼基苯丙氨酸脱羟酶的合剂，D-3