酸性磷酸酶.docx
《酸性磷酸酶.docx》由会员分享，可在线阅读，更多相关《酸性磷酸酶.docx（24页珍藏版）》请在冰豆网上搜索。
酸性磷酸酶
酸性磷酸酶
编辑本段酸性磷酸酶（ACP）（酶学检测）
酸性磷酸酶（acidphosphatase，ACP）
主要存在于巨噬细胞，定位于溶酶体内。
在溶酶体膜稳定完整时，底物不易渗入，ACP活力微弱或无活性，经固定，在合适pH条件下，膜本身变为不稳定，逐渐改变其渗透性，底物可以渗入，酶活力被显示。
ACP在酸性条件下（pH4.7）可使作用液中的底物β-甘油磷酸钠的磷酸根解离出来，进而与溶液中硝酸铅结合形成磷酸铅沉淀，因其是难溶解的无色沉淀物，需要与黄色的硫化铵作用，生成棕黑色PbS沉淀而被显示出来。
正常值
King-Armstrong法117～467nmol·s-1／LBodansky法0～1.1URoyBrower和Hayden法0.11～0.50U／L（1.8～10.0nmol·s-1／L）前列腺（RIA）法＜3.0μg／L
临床意义
增高：
前列腺癌者常显著升高，故血清ＡＣＰ测定主要用于本病的辅助诊断。
甲亢、乳腺癌、溶血性贫血、骨硬化症亦可升高，但程度不及前列腺癌。
百科名片
超敏反应（hypersensitivity），即异常的、过高的免疫应答。
即机体与抗原性物质在一定条件下相互作用，产生致敏淋巴细胞或特异性抗体，如与再次进入的抗原结合，可导致机体生理功能紊乱和组织损害的免疫病理反应。
又称变态反应。
目录
简介
分类
自身免疫
编辑本段简介
超敏反应（hypersensitivity）
异常的、过高的免疫应答。
即机体与抗原性物质在一定条件下相互作用，产生致敏淋巴细胞或特异性抗体，如与再次进入的抗原结合，可导致机体生理功能紊乱和组织损害的免疫病理反应。
又称变态反应。
引起超敏反应的抗原性物质叫变应原。
它可以是完全抗原（异种动物血清、组织细胞、微生物、寄生虫、植物花粉、兽类皮毛等），也可以是半抗原（如青霉素、磺胺、非那西汀等药物，或生漆等低分子物质）。
可以是外源性的，也可以是内源性的。
超敏反应的临床表现多种多样，可因变应原的性质、进入机体的途径、参与因素、发生机制和个体反应性的差异而不同
超敏反应
。
机体因自身稳定作用被破坏而出现针对自身组织成分的抗体（或细胞）介导免疫称自身免疫。
又称自身变态反应。
这是一个复杂的、多因素效应的自然现象。
除外界影响（如药物半抗原、微生物感染）外，还与机体自身的遗传因素密切相关，特别是可能与主要组织相容性系统中的免疫应答基因和免疫抑制基因的异常有关。
编辑本段分类
根据反应出现的速度，分为速发型超敏反应和迟发型超敏反应。
盖尔和库姆斯将超敏反应分为下述4种类型：
Ⅰ型超敏反应又称过敏性变态反应或速发型变态反应。
由于抗原与抗体（通常是IgE类）在介质释放细胞上相互作用,使细胞上IgE的Fo受纤搭桥，引起细胞活化，细胞内颗粒的膜与胞膜融合形成管道，使一些活性介质如组胺、5－羟色胺、慢反应物质-A（SPS-A）等释放。
这些介质能引起平滑肌收缩、毛细血管扩张、通透性增加和腺体分泌增多。
根据这些活性物质作用的靶细胞不同，可发生呼吸道过敏反应、消化道过敏反应、皮肤过敏反应或过敏性休克。
常见的Ⅰ型超敏反应有青霉素过敏反应，药物引起的药疹，食物引起的过敏性胃肠炎，花粉或尘埃引起的过敏性鼻炎、支气管哮喘等。
Ⅱ型超敏反应又称细胞溶解型变态反应或细胞毒型变态反应。
细胞上的抗原与抗体结合时，由于补体、吞噬细胞或K细胞的作用、细胞被破坏。
例如血型不符的输血反应，新生儿溶血反应和药物引起的溶血性贫血都属于Ⅱ型超敏反应。
Ⅲ型超敏反应又称免疫复合物型变态反应。
它是由中等大小可溶性的抗原抗体复合物沉积到毛细血管壁或组织中，激活补体或进一步招引白细胞而造成的。
属于Ⅲ型的疾病有链球菌感染后的部分肾小球肾炎，外源性哮喘等。
阿尔图斯反应是一种局部的Ⅲ型超敏反应。
在反复注射抗原（如狂犬病疫苗、胰岛素）后，局部可出现水肿、出血、坏死等炎症反应。
Ⅳ型超敏反应又称迟发性变态反应。
为细胞介导免疫的一种病理表现。
它是由T细胞介导的。
常见的类型是：
化学药品（例如染料）与皮肤蛋白结合或改变其组成，成为抗原，能使T细胞致敏。
再次接触该抗原后，T细胞便成为杀伤细胞或释放淋巴因子引起接触性皮炎。
另一个类型称为传染性变态反应，是由某些病原体作为抗原性刺激引起的，见于结核病、梅毒等。
此外，器官移植的排斥反应、接种疫苗后的脑脊髓炎、某些自身免疫病等都属于此型（见图）。
除上述4种类型外，还有些学者提出Ⅴ型超敏反应（又称刺激型变态反应）。
Ⅵ型超敏反应（又称抗体依赖性细胞毒性反应），甚至更多的类型。
有些变应原（如青霉毒）也可在同一个体引起不同型的超敏反应同时出现。
编辑本段自身免疫
机体因自身稳定作用被破坏而出现针对自身组织成分的抗体（或细胞）介导免疫。
又称自身变态反应。
其发生的原因有：
①出现了新抗原或释放出原来隐蔽的隔绝抗原，免疫系统未耐受、一旦接触（如由于创伤引起释放），即产生免疫应答。
如在青春期前尚未形成的精子、病毒感染或恶性转化后形成的新抗原；②机体正常成分发生某些改变后，暴露出的新抗原决定簇刺激免疫系统引起自身免疫。
例如，抗体由于与抗原结合而变形扭转，暴露出一些在结合前并未显现的氨基酸序列（可以作为抗原决定簇），从而刺激机体产生针对自身成分的抗体。
补体系统中的某些成分也可如此。
这种方式形成的抗体几乎只能与变形抗体或补体所暴露的决定簇起反应。
类风湿性关节炎特有的类风湿因子就是针对改变了的免疫球蛋白的对应抗体；③由于交叉反应抗原的免疫作用，也可刺激机体产生针对自身的免疫应答。
这些交叉反应抗原可以有某些与自身成分一样的抗原决定簇。
例如，某些株链球菌引起感染（风湿热）后，可出现针对心肌及心内膜的抗体。
上述针对自身的免疫应答，均不需破坏原有的自身耐受性。
因自身耐受性被破坏而引起的自身免疫病有3种类型：
①由针对自身红细胞抗原决定簇的抗体引起的自身免疫病，如自身免疫性溶血性贫血。
疾病表现为红细胞被破坏和贫血；②由针对自身特殊组织成分的抗体（例如甲状腺抗体、胃粘膜抗体）引起的自身免疫病。
同一患者可出现多种针对组织的抗体。
可见到这些组织的破坏性疾患，抗体存在，不一定都引起病症。
目前还不能肯定抗体是否为这些病的原发病因；③由针对多种动物组织共同成分（例如核酸）的抗体而引起的自身免疫病，例如系统性红斑狼疮。
自身免疫发生的假说很多，如有：
①禁忌克隆学说认为,由于免疫活性细胞克隆突变或自身稳定失调,针对自身组织成分起反应的禁株再次出现；②自身抗原交叉反应学说；③半抗原作用和自身抗原构型改变学说；④抑制性T细胞功能紊乱学说等。
自身免疫是一个复杂的、多因素效应的自然现象。
除外界影响（如药物半抗原、微生物感染）外，还与机体自身的遗传因素密切相关。
特别是可能与主要组织相容性系统中的免疫应答基因和（或）免疫抑制基因的异常有关。
百科名片
免疫球蛋白（immunoglobulin）指具有抗体活性的动物蛋白。
主要存在于血浆中，也见于其他体液、组织和一些分泌液中。
人血浆内的免疫球蛋白大多数存在于丙种球蛋白（γ-球蛋白）中。
免疫球蛋白可以分为IgG、IgA、IgM、IgD、IgE五类。
目录
免疫球蛋白分类
免疫球蛋白结构
人体主要免疫球蛋白IgG
运动强度对免疫球蛋白的影响
免疫球蛋白的使用误区
免疫球蛋白与疾病
注射免疫球蛋白不是万能的
运动强度对免疫球蛋白的影响
1.
2.
3.
4.
1.
2.
3.
1.
2.
免疫球蛋白分类
免疫球蛋白结构
人体主要免疫球蛋白IgG
运动强度对免疫球蛋白的影响
免疫球蛋白的使用误区
免疫球蛋白与疾病
注射免疫球蛋白不是万能的
运动强度对免疫球蛋白的影响
∙免疫球蛋白副作用
∙乙型肝炎免疫球蛋白
1.
2.
3.
4.
∙人破伤风免疫球蛋白
5.
6.
7.
∙免疫球蛋白lgE
∙主要应用
∙免疫球蛋白分子的超家族
8.
9.
展开
免疫球蛋白
编辑本段免疫球蛋白分类
免疫球蛋白可分为五类，即免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E（IgE），IgG，IgA和IgM还有亚类。
IgG，IgD，IgE均为单体，分泌液中IgA（SIgA）是双体，IgM是五聚体。
编辑本段免疫球蛋白结构
Ig分子的基本结构是由四肽链组成的，即由二条相同的分子量较小的轻链（L链）和二条相同的分子量较大的重链（H链）组成的。
L链与H链是由二硫键连接形成一个四肽链分子
免疫球蛋白
，称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。
现已知5种免疫球蛋白中IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区（VH）和三个恒定区（CH1、CH2和CH3）共四个功能区。
IgM和IgE的H链各有一个可变区（VH）和四个恒定区（CHl、CH2、CH3和CH4）共五个功能区。
VL和VH是与抗原结合的部位，单体由一对L链和一对H链组成的基本结构，只有2个与抗原结合的位点，如IgG、IgD、IgE、血清型IgA；双体由J链连接的两个单体，有4个与抗原结合的位点，如分泌型IgA（SIgA），所以SigA结合抗原的亲合力要比血清型IgA高。
五聚体由J链和二硫键连接五个单体，如IgM。
五聚体IgM理论上应为10个与抗原结合的位点，但实际上由于立体构型的空间位阻，—般只有5个结合点可结合。
H和L链上都有可变区，同类重链和同型轻链的近N端约110个氨基酸序列的变化很大，其他部分的氨基酸序列相对恒定，据此可将轻链和重链区分为可变区（V）和恒定区（C）。
VH和VI。
各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度变化，称为高变区（HVR）或互补决定区（CDR），分别为CDRl、CDR2和CDR3。
CDR以外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化，称为骨架区（FR）。
VH和VI。
各有113和107个氨基酸残基，组成4个FR（分别为FRl、FR2、FR3和FR4）和3个CDRs。
VH和VI-中的各氨基酸可编号，一些保守的氨基酸都有其固定的编号位置，将不同序列和已编号的序列进行对比以后，在某个位置上多出来氨基酸编号为A、B、C等，如27A、27B、27C、106A等。
VH和VL的3个CDR共同组成Ig的抗原结合部位，识别及结合抗原，并决定抗体识别的特异性。
免疫球蛋白轻、重链可变区氨基酸顺序的编号
重链和轻链的C区分别称为CH和CL，不同型别（x或入）CI。
的长度基本一致．但不同类别IgCH的长度不一，有的包括CHl～CH3，有的为CHl～CH4。
同一种属生物体内针对不同抗原的同一类别Ig的C区氨基酸组成和排列顺序比较恒定，其抗原性是相同的，但V区各有不同。
C区与抗体的效应功能相关，可激活补体，介导穿过胎盘和黏膜屏障，结合细胞表面的Fc受体从而介导调理作用、ADCC作用和I型超敏反应。
在Ig分子伸出的两臂和主干之间（CHl与CH2之间）还有个可弯曲的区域，称为铰链区。
该区含有丰富的脯氨酸，因此易伸展弯曲，能改变两个结合抗原的Y形臂之间的距离，两臂之间的角度可自0到90变化，这样有利于两臂同时结合两个不同的抗原表位。
虽然IgD、IgG、IgA有绞链区，而IgM和IgE没有，但这并不说明它们完全不能弯曲，实际上还有相对的弯曲性。
各类抗体的铰链区的长度及氨基酸的顺序也有不同；人IgD的可伸展的距离最大，IgG4和两种IgA的弯曲度则有限。
编辑本段人体主要免疫球蛋白IgG
人体血清免疫球蛋白的主要成分是IgG，它占总的免疫球蛋白的70-75%，，分子量约15万，含糖2～3%。
尽管免疫球蛋白千变万化，但都有类似的结构。
抗体分子是由两对长短不同的多肽链所组成，四条链通过链间二硫键构成Y型基本结构（H2L2）。
IgG分子由4条肽链组成。
其中分子量为2.5万（23kD）的肽链，称轻链（L链），分子量为5万的肽链（50～60kD），称重链（H链）。
轻链与重链之间通过二硫键（—S—S—）相连接。
免疫球蛋白的作用 人体血清免疫球蛋白IgG是初级免疫
免疫球蛋白分子基本结构示意图
应答中最持久、最重要的抗体，它仅以单体形式存在。
大多是抗菌性、抗毒性和抗病毒抗体属于IgG，它在抗感染中起到主力军作用，它能够促进单核巨噬细胞的吞噬作用（调理作用），中和细菌毒素的毒性（中和毒素）和病毒抗原结合使病毒失去感染宿主细胞的能力（中和病毒）。
IgG在机体合成的年龄要晚于IgM，在出生后第3个月开始合成，3-5岁接近成年人水平。
它是唯一能通过胎盘的Ig，在自然被动免疫中起重要作用。
此外，IgG还具有调理吞噬和结合SPA等作用。
IgA分血清型和分泌型两种，血清型多为单体，也有二聚体，分泌型的都是二聚体，且含有分泌片。
血清型IgA可介导调理吞噬ADCC作用；分泌型IgA（SIgA）是机体粘膜防御系统的主要成分，覆盖在鼻、咽、气管、肠和膀胱粘膜的表面，它能抑制微生物在呼吸道上皮附着，减缓病毒繁殖，是粘膜重要屏障，对某些病毒、细菌和—般抗原具有抗体活性，是防止病原体入侵机体的第一道防线。
外来抗原进入呼吸道或消化道，局部免疫系统受到刺激后，无需中央免疫系统的参与，自身就可进行免疫应答，产生分泌型抗体，即SIgA。
已有研究证明，呼吸道分泌液中SigA含量的高低直接影响呼吸道粘膜对病原体的抵抗力，两者呈正相关。
初乳中含有分泌型的sIgA 。
IgA的凝聚物可以通过经典途径激活补体。
IgM是抗原刺激诱导体液免疫应答中最先产生的Ig，IgM不是细胞，但可结合补体，主要分布于血清中。
由于IgM有较高的结合价，所以是高效能的抗生物抗体，其杀菌、溶菌、促吞噬和凝集作用比IgG高500-1000倍，IgM在机体的早期防御中起着重要的作用[2]。
IgM抗体是免疫应答中首先分泌的抗体。
它们在与抗原结合后启动补体的级联反应。
它们还把入侵者相互连接起来，聚成一堆便于巨噬细胞的吞噬；
IgG抗体激活补体，中和多种毒素。
IgG持续的时间长，是唯一能在母亲妊娠期穿过胎盘保护胎儿的抗体。
他们还从乳腺分泌进入初乳，使新生儿得到保护；
IgA抗体进入身体的黏膜表面，包括呼吸、消化、生殖等管道的黏膜，中和感染因子。
还可以通过母乳的初乳把这种抗体输送到新生儿的消化道黏膜中，是在母乳中含量最多，最为重要的一类抗体；
IgE抗体的尾部与嗜碱细胞、肥大细胞的细胞膜结合。
当抗体与抗原结合后，嗜碱细胞与肥大细胞释放组织胺一类物质促进炎症的发展。
这也是引发速发型过敏反应的抗体；
IgD抗体的作用还不太清楚。
它们主要出现在成熟的B淋巴细胞表面上，可能与B细胞的分化有关。
（IgD于1995年从人骨髓瘤蛋白中发现，分子量为175kD，主要由扁桃体、脾等处浆细胞产生，人血清中IgD浓度为3～40μg/ml,不到血清总Ig的1%，在个体发育中合成较晚。
IgD铰链区很长，且对蛋白酶水解敏感，因此IgD半衰期很短，仅2.8天。
血清中IgD确切的免疫功能尚不清楚。
在B细胞分化到成熟B细胞阶段，除了表达SmIgD，抗原刺激后表现为免疫耐受。
成熟B细胞活化后或者活化后或者变成记忆B细胞时，SmIgD逐渐消失。
）
按可见反应
按与抗原结合后是否出现可见反应，可将其分为：
在介质参与下出现可见结合反应的完全抗体，即通常所说的抗体，以及不出现可见反应，但能阻抑抗原与其相应的完全抗体结合的不完全抗体。
按抗体来源
按抗体的来源，可将其分为天然抗体和免疫抗体。
抗体就是免疫球蛋白，是改变了的球蛋白分子。
由特异性抗原刺激产生，抗体的产生是由于抗原侵入人体后引起各种免疫细胞相互作用，使B使淋巴分化增殖而形成浆细胞，浆细胞可产生分泌抗体。
补体（complement，C）是存在于正常人和动物血清与组织液中的一组经活化后具有酶活性的蛋白质。
早在19世纪末Bordet即证实，新鲜血液中含有一种不耐热的成分，可辅助和补充特异性抗体，介导免疫溶菌、溶血作用，故称为补体。
补体是由30余种可溶性蛋白、膜结合性蛋白和补体受体组成的多分子系统，故称为补体系统（complementsystem）。
根据补体系统各成分的生物学功能，可将其分为补体固有成分、补体调控成分和补体受体（CR）。
目录
结构
1.
2.
3.
4.
特征
1.
2.
3.
4.
固有成分
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
补体受体的结构及功能
受体结构
1.
2.
3.
4.
5.
6.
结构
1.
2.
3.
4.
特征
1.
2.
3.
4.
固有成分
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
11.
补体受体的结构及功能
受体结构
1.
2.
3.
4.
5.
6.
展开
编辑本段结构
补体的分子生物学进展迅猛，对补体系统的活化机理和功能得到了分子水平的解释。
各种补体分子的cDNA
补体成分
已克隆成功，绝大多数补体蛋白的基因在染色体上的定位已被确定，并通过对它们的核苷酸序列和氨基酸序列的分析，发现许多补体蛋白的基因在染色体上相连锁，在结构上具有共同性。
补体蛋白结构的共同性
通过对补体系统的蛋白结构进一步探查，表现了一些颇具特色的结构功能域（module），并根据它们在氨基酸序列上的同源性，将它们归为几个不同的蛋白家族。
同一家族中的各个成员通常具有相类似的结构和功能。
此外，根据不同补体蛋白基因间的同源性，提示每个家族的成员可能是由一个共同的祖基因复制而来，出现结构上的多样性，进而使各种补体蛋白又具有各自特定的功能。
C1q与其相关的分子
C1q与其相关的分子：
甘露糖结合蛋白（mannose-bindingproteinMBP）、肺表面活性物质脱辅基蛋白A和D（surfactantproteinAandDSP-ASP-D）、类风湿因子（RF）和胶固素（conglutinin）等，为具有以胶原样蛋白和凝集素区结构为特征的一组蛋白。
因此有人将collagen与lectin两字缩合，归纳称为“collectin”（可暂译为胶凝素）。
这些相关分子均能以抗体依赖或非依赖的方式被激活，再激活补体系统，或具有结合C1q-R的能力，从而模拟和放大C1q的功能作用。
丝氨酸蛋白酶补体分子
在补体固有成分和调节蛋白中，共有6个丝氨酸蛋白酶（原）。
即：
C1r、Cls、C2、B因子（Bf）、D因子和I因子。
它们除彼此在氨基酸序列上有同源性外，还与非补体性丝氨酸蛋白酶（如胰蛋白酶和糜蛋白酶）高度同源。
但C2和Bf的催化部位比常见的丝氨酸蛋白酶约多210个氨基酸残基。
在6个补体性丝氨酸蛋白酶中，C1r和C1s，C2和Bf又具有更大的相似性。
C1r和C1s均为单链长形结构，两端呈球形似哑铃状，分子量均为85kDa。
二者除在C端有共同的丝氨酸蛋白酶结构功能域外，其N端有约450个氨基酸彼此同源。
均含有2个拷贝的SCR和1个拷贝的EGF前体结构功能域。
C2和Bf均为单肽链糖蛋白，它们除在形成两条补体激活途径中和C3转化酶方面十分相似外，在合成部位、合成途径、分子大小、亚单位结构、半胱氨酸位置及数目，以及保守残基替代及活性部位等方面也有很大的相似性。
C2和Bf分子中相同的结构功能域是均有3个CSR、1个与vonWillebrand因子（vWF）共同的氨基酸序列和1个丝氨酸蛋白酶结构功能域。
末端补体分子
末端补体分子C6，C7，C8和C9是构成膜攻击复合体（MAC）引起靶细胞溶解破坏的重要组成成分。
功能
激活补体
上的相似性反映了它们结构上的共同性。
均具有420kDa的I型凝血敏感蛋白重复序列（thrombospondintypeIrepeatTSP-1），而且与TSP-1特有的β片层、和β螺旋结构的立体配体也是类似的。
此种结构单位也存在于备解素（properdin）和疟原虫的羧箕末端。
除TSP-1外，它们还具有1个拷贝的低密度脂蛋白受体结构功能域（lowdensitylipoproteinreceptormoduleLDL-R），1个表皮生长因子前体结构功能域（EGfprecusormodule）。
在肽链的中央还有1个半胱酸贫乏区与细胞毒性细胞和NK细胞释放的perforin的结构具有相似性（图5-19）。
其中C6和C7具有更大的同源性。
二者除上述的结构功能域外，在C端还存在着富含半胱氨酸的重复序列，即为2个CSR和2个与I因子重链中有一个区具有同源性的结构功能域（factorImoduleFIM）。
二者的分子量也相近似，分别为128kDa和121kDa。
显著的差别仅仅是C6的N端多1个由59个氨基酸组成的TSP-1。
具有SCR的6种补体调节蛋白
补体活化调节蛋白（requlatorofcomplementactivationRCA）包括：
CR1、CR2、H因子、C4bp、DAF和MCP。
它们共同的结构特征是均具有多个类似的短同源重复序列（SCR）。
SCR也称Shushi单位。
一个SCR约由60-70个氨基酸残基所组成，大小为4.5nm。
SCR之间有20-40%的同源性。
所有的SCR均具有固定的保守骨架序列（其中有4个半胱氨酸形成两个二硫键），并与脯氨酸、色氨酸、酪氨酸/丙氨酸、甘氨酸相维系而形成一独特的结构单位。
这一结构单位在CR1中有32个，CR2中有15-16个，H因子中有20个，C4b中有12个，DAF和MCP中各有4个，而且是构成这些补体蛋白肽甸的主要结构。
SCR在RCA中的功能是与C3、C4和C5结合，发挥其调节作用。
在前述的C1r、Cls、C2、Bf、C6和C7中也含有几种非补体性蛋白如IL-2R、β2糖蛋白1（β2-1）、内皮细胞-白细胞粘附分子-1（ELAM-1）、淋巴细胞的归位受体和凝血因子Ⅻ的b亚单位中也含有SCR，但其意义不详。
值得注意的是，牛痘病毒具有SCR的编码DNA，且与C4bp的SCR相类似，可逃避补体经典途径对其发挥作用。
编辑本段特征
补体的遗传学特征学特征表现为多种补体分子具有遗传的多态性在染色体上密切连锁的，形成不同的基因家族。
补体的遗传多态性
补体的遗传多态性（geneticpolymorphism）是指在同一集团中，两个或两个以上非连续性突变体或基因型（称型态），以极小的频率有规律地同时发生的现象。
补体成分的多态性是Alpert和Propp1986年在人的C3中首次发现的。
此后，已从基因型和表型水平获得有关不同种内补体缺陷与补体多态性的知识，并从四个水平研究了补体的多态性：
①通过对血清中天然补体成分同种型的分析（表型水平）；②通过确定它们的亚单位组成（亚表型水平）；③通过建立群体遗传学和形式遗传学（即同种异型的频率和各个基因等位基因的频率与分离）；④通过对它们DNA结构的定位和测序，提示限制性片段长度多态性
补体
（restrictionfragmentlenghtpolymorphismRFLP）。
已发现许多补体分子具有多态性，其中以C2、Bf、C4、C3和C6最为显著。
定位于第1号染色体长臂32区的RCA基因簇
这一基因簇包括：
CR1、CR2、H因子、C4bp、DAF和MCP的基因。
由于这一紧
升级会员 