脂类知识点.docx

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脂类知识点

1、脂类化合物有一个共同的物理性质：

不溶于水，但能溶解于非极性有机溶剂（如苯、乙醚、氯仿、丙酮和乙醇）中；

2、脂肪酸是具有长碳氢链和一个羧基末端的有机化合物的总称，脂肪酸的碳氢链有饱和及不饱和之分。

不同脂肪酸之间的区别主要在于碳链长度、双键数目、位置及构型，以及其它取代基团的数目和位置；

3、脂肪酸及由其衍生的脂质的性质与脂肪酸的链长和不饱和程度有密切关系。

饱和脂肪酸与不饱和脂肪酸具有不同的构象。

4、脂酰甘油为脂肪酸和甘油形成的酯。

三酰甘油是脂类中含量最丰富的一类，是植物和动物细胞储脂的主要成分。

分为简单甘油酯和混合甘油酯两类。

5、天然甘油三酯都是L构型的，通过测定皂化价、酸价、碘价和乙酰化价，可以确定某种油脂的特性。

6、磷脂是分子中含磷酸的复合脂，包括含甘油的甘油磷脂和含鞘氨醇的鞘磷脂两大类，是生物膜的重要成分。

7、甘油磷脂均有一个sn-甘油-3-磷酸主链，甘油C-1和C-2位上羟基通常被脂肪酸所酰化，形成酯型甘油磷脂，在某些情形下，C-1上的取代基是烷基醚或烯基醚，形成醚型甘油磷脂。

8、重要的甘油磷脂有磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰肌醇、二磷脂酰甘油、缩醛磷脂等。

9、鞘磷脂是由鞘氨醇、脂肪酸、磷酸和胆碱或乙醇胺组成的脂质。

脂肪酸与鞘氨醇的氨基相连，形成脂酰鞘氨醇。

鞘磷脂是由神经酰胺的羟基与磷酰胆碱或磷酰乙醇胺所组成的磷酸二酯。

10、萜类化合物不含脂肪酸，是异戊二烯的衍生物，根据含异戊二烯数目的多少，可分为单萜、倍半萜、二萜、三萜、四萜和多萜。

11、类固醇化合物其基本骨架结构是环戊烷多氢菲，由于含醇类，所以命名为固醇。

根据甾核上羟基的变化，可分为固醇和固醇衍生物。

最常见的固醇是胆固醇，主要在肝脏中合成，是生物膜脂质中的一个成分。

12、人体中许多激素、胆汁中的胆酸、昆虫的蜕皮激素、植物中的皂素和强心苷等，都有环戊烷多氢菲的甾体骨架，这些甾体化合物统称为类固醇。

典型代表是胆汁酸，具有重要的生理意义

13、蜡的主要成分是高级脂肪酸和高级一元醇所形成的酯，极难溶于水，烃链中不含双键，因此为化学惰性物质。

14、糖脂是指含一个或多个糖基的脂类，糖和脂质以共价键结合。

根据与脂肪酸酯化的醇的不同，糖脂分为鞘糖脂类和甘油糖脂类。

鞘糖脂类主要是动物细胞膜的结构和功能物质，甘油糖脂类主要是植物和微生物的重要结构成分，动物中含量甚微。

16、脂蛋白是由脂质和蛋白质组成的复合物，脂质和蛋白质之间没有共价键结合，基本上是通过脂质的非极性部分和蛋白质组分之间的疏水性相互作用结合在一起。

大多数脂质在血液中的转运是以脂蛋白复合体的形式进行的。

15、糖鞘脂可按所含糖基的种类分为中性鞘糖脂类（仅含中性糖基）和酸性鞘糖脂类（含有硫酸基或N-乙酰神经氨酸，即唾液酸）。

含唾液酸残基的酸性糖鞘脂类总称为神经节苷脂。

18、脂类提取的原理：

利用脂类不溶于水的性质，可采用适当的有机溶剂和某些特殊技术。

19、脂质混合物的分离可根据它们的极性差别或在非极性溶剂中的溶解度差别进行。

分离纯化的方法有：

丙酮沉淀法、有机溶剂分级沉淀法、吸附层析法、离子交换法、HPLC法和TLC法等。

20、脂类的分析及鉴定因分析目的和分析的不同脂类而异，从经典的化学方法到现代仪器分析方法均有应用。

1、蛋白质分子是由一条或多条多肽链构成的生物大分子。

多肽链是由20种氨基酸通过肽链共价连接而成的，各种肽链都有自己特定的氨基酸顺序。

2、每种蛋白质都有其特殊的具有生物功能的三维结构。

蛋白质结构一般有四个层次：

一级、二级、三级和四级结构，在二级和三级结构之间，有超二级结构和结构域两个过渡层次。

3、蛋白质一级结构是指多肽链氨基酸残基的排列顺序和二硫键的分布；

4、在生物体内有些蛋白质常以前体形式合成，只有按一定方式裂解除去部分肽链后才出现生物活性，这一现象称为蛋白质的激活作用。

5、二级结构反映了主链上相邻残基的空间关系，二级结构的基本类型主要有α-螺旋、β-折叠和β-转角等。

6、三级结构是指整个多肽链的所有原子的空间分布，三级结构常是由两个或多个在空间上可明显区分的区域构建而成，这些区域被称为结构域，结构域是在超二级结构基础上组装而成的。

7、四级结构指的是由多个蛋白质亚基构成的寡聚蛋白质，涉及亚基在整个分子中的空间排列以及亚基之间的接触位点和作用力。

8、多肽链化学键的性质决定着多肽链在结构中的走向位置。

9、肽键具有部分双键性质，使酰胺键保持在一个平面上，N-Cα和Cα-C单键可以自由旋转，旋转角分别称为φ角和ψ角，二级结构可能完全由这两个旋转角所决定。

10、球状蛋白质的多肽链在三维空间中卷曲成十分紧密的球状结构。

几乎所有的极性R基都分布在分子的外表面，而非极性的基团则被埋在分子的内部。

11、维持蛋白质三级结构的作用力主要是范德华力、氢键、静电相互作用和疏水相互作用，此外，共价二硫键在维持某些蛋白质的构象方面也起着重要作用。

12、蛋白质的生物功能决定于它的高级结构，高级结构是由一级结构即氨基酸顺序决定的，而氨基酸顺序是由遗传物质DNA的碱基顺序所规定的。

蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质。

13、蛋白质受到某些物理或化学因素作用时，引起生物活性的丧失、溶解度的降低以及其它理化性质的改变，这种变化称为蛋白质的变性。

14、蛋白质变性的本质是当次级键被破坏，引起蛋白质的天然构象的解体而导致生物功能丧失，并未涉及共价键的破裂。

1、一种天然蛋白质完全是无序的，即它没有α-螺旋、没有β-折叠、也没有其它重复的二级结构。

这样的蛋白质有可能存在吗？

2、为什么生物体内的许多蛋白质以寡聚体形式存在？

3、下面哪种多肽在280nm具有更大的吸收？

A.Gln-Leu-Glu-Phe-Thr-Leu-Asp-Gly-Tyr

B.Ser-Val-Trp-Asp-Phe-Gly-Tyr-Trp-Ala

4、提出下列肽不是蛋白质来源的证据：

A.谷胱甘肽；B.肌肽；C.短杆菌肽

1、蛋白质分子是由一条或多条多肽链构成的生物大分子。

多肽链是由20种氨基酸通过肽链共价连接而成的，各种肽链都有自己特定的氨基酸顺序。

2、每种蛋白质都有其特殊的具有生物功能的三维结构。

蛋白质结构一般有四个层次：

一级、二级、三级和四级结构，在二级和三级结构之间，有超二级结构和结构域两个过渡层次。

3、蛋白质一级结构是指多肽链氨基酸残基的排列顺序和二硫键的分布；

4、在生物体内有些蛋白质常以前体形式合成，只有按一定方式裂解除去部分肽链后才出现生物活性，这一现象称为蛋白质的激活作用。

5、二级结构反映了主链上相邻残基的空间关系，二级结构的基本类型主要有α-螺旋、β-折叠和β-转角等。

6、三级结构是指整个多肽链的所有原子的空间分布，三级结构常是由两个或多个在空间上可明显区分的区域构建而成，这些区域被称为结构域，结构域是在超二级结构基础上组装而成的。

7、四级结构指的是由多个蛋白质亚基构成的寡聚蛋白质，涉及亚基在整个分子中的空间排列以及亚基之间的接触位点和作用力。

8、多肽链化学键的性质决定着多肽链在结构中的走向位置。

9、肽键具有部分双键性质，使酰胺键保持在一个平面上，N-Cα和Cα-C单键可以自由旋转，旋转角分别称为φ角和ψ角，二级结构可能完全由这两个旋转角所决定。

10、球状蛋白质的多肽链在三维空间中卷曲成十分紧密的球状结构。

几乎所有的极性R基都分布在分子的外表面，而非极性的基团则被埋在分子的内部。

11、维持蛋白质三级结构的作用力主要是范德华力、氢键、静电相互作用和疏水相互作用，此外，共价二硫键在维持某些蛋白质的构象方面也起着重要作用

12、蛋白质的生物功能决定于它的高级结构，高级结构是由一级结构即氨基酸顺序决定的，而氨基酸顺序是由遗传物质DNA的碱基顺序所规定的。

蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质。

13、蛋白质受到某些物理或化学因素作用时，引起生物活性的丧失、溶解度的降低以及其它理化性质的改变，这种变化称为蛋白质的变性。

14、蛋白质变性的本质是当次级键被破坏，引起蛋白质的天然构象的解体而导致生物功能丧失，并未涉及共价键的破裂

15、蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质主要决定于肽链上可解离的R基团。

16、各种蛋白质都有自己的等电点，蛋白质处于等电点时，溶解度最小。

17、蛋白质是亲水胶体，蛋白质周围的双电层和水化层是稳定蛋白质胶体系统的主要因素。

18、分离蛋白质混合物的各种方法主要根据蛋白质在溶液中的某些性质的差异，如分子大小、溶解性、电荷、吸附性质、对配基的特异性亲和力等。

1、一种天然蛋白质完全是无序的，即它没有α-螺旋、没有β-折叠、也没有其它重复的二级结构。

这样的蛋白质有可能存在吗？

2、为什么生物体内的许多蛋白质以寡聚体形式存在？

3、下面哪种多肽在280nm具有更大的吸收？

A.Gln-Leu-Glu-Phe-Thr-Leu-Asp-Gly-Tyr

B.Ser-Val-Trp-Asp-Phe-Gly-Tyr-Trp-Ala

4、提出下列肽不是蛋白质来源的证据：

A.谷胱甘肽；B.肌肽；C.短杆菌肽

1.核酸有DNA和RNA两大类，大多数生物细胞都含有这两类核酸。

病毒或者含有DNA或者含有RNA，目前尚未发现同时含有两类核酸的病毒；

2.DNA是绝大多数生物的遗传信息载体，决定着各种生物的不同特性；

3.核酸是由4种核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接而成的多聚核苷酸链大分子；

4.核酸的基本组成元件是核苷酸；核苷酸由核苷和磷酸组成；核苷由戊糖和碱基组成；碱基包括嘌呤和嘧啶两类；核酸中还含有少量稀有碱基和修饰碱基；

5.DNA和RNA的组成区别，除前者以T代替U外，主要在于核糖第二位碳原子上氧的有无；脱氧核糖使DNA主链的磷酸二酯键更为稳定；

6.DNA大分子是由两条碱基互补（A-T,G-C）的多核苷酸链组成。

生化学家Watson和生物物理学家Crick于1953年在英国剑桥大学提出了著名的“DNA双螺旋结构模型”，阐明了DNA的理化性质

7.RNA由单条多核苷酸链组成，与DNA在二级结构上的最大区别在于DNA是双链互补螺旋结构，而RNA是由单链自身回折形成局部双螺旋结构。

8.DNA和RNA的空间立体构象是一种拓补学特性的结构，它们既保持一定的结构稳定性，又可随环境等因素作适度改变；

9.生物体的核酸有环状和线状，它们大都与蛋白质结合成核蛋白体形式存在于细胞中。

10.RNA通常有三类：

tRNA,mRNA,rRNA，此外，细胞中还有各种小分子RNA存在；

11.核酸、核苷酸内的戊糖的颜色反应、碱基的紫外吸收特性以及核酸中含磷基的测定，均作为核酸、核苷酸的定性、定量分析的依据；

1、为什么科学界将Watson和Crick提出的DNA双螺旋结构模型评价为20世纪自然科学最伟大的成就之一？

2、如何看待RNA功能的多样性？

它的核心作用是什么？

3、DNA双螺旋结构模型有哪些基本特点？

这些特点能解释哪些基本的生命现象？

4、为什么病毒DNA的种类繁多、结构各异？

5、为什么RNA在细胞中的含量比DNA高？

6、线粒体中95%的蛋白质是由核基因组所决定，为什么线粒体还要拥有自己的基因组？

7、核酸杂交的分子基础是什么？

有哪些应用价值？

8、你使用过核酸营养品吗？

你怎样科学地评价这些产品的价值？

1.生物催化剂与生命活动紧密联系在一起，它是由细胞产生的、具有催化生化反应功能的生物分子，最常见的生物催化剂是酶；

2.酶的元素、分子组成、两性本质、胶体性质到空间构型，都证明它的主要化学本质是蛋白质，但并非所有蛋白质都是酶；

3.酶从其组成分为单纯蛋白质和结合蛋白质（非蛋白部分称为酶的辅因子，包括辅酶、辅基和金属离子）

4.根据各种酶所催化反应的类型，将酶分为6大类：

氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和连接酶类；

5.酶作为生物催化剂除了具有一般化学催化剂的共性外，还有自己的特性，即表现为易变性、高效率、高度专一性、能被调节控制等；

6.酶促反应的结构基础是酶的活性部位，又可分为结合部位、催化部位和调控部位，活性部位的形成与酶蛋白分子的空间构象有关；

7.酶促反应动力学以酶与底物形成中间产物为理论基础，着重研究酶与底物间的相互联系，米氏方程是表示酶促反应速度与底物浓度之间关系的方程式，它是酶促反应动力学的一条基本规律；

8.酶促反应速度受温度、pH值、酶浓度、激活剂和抑制剂的影响；

9.酶的抑制作用分为可逆与不可逆两类，后者又可根据抑制剂与底物的关系分为竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制3种类型。

其中最重要的是竞争性抑制，它的抑制原理是指导药物分子设计的基础；

10.目前，值得注意的几个酶学发展动向反映在对核酶、抗体酶、寡聚酶、同工酶和固定化酶的理论研究和实践上；

11.酶的分离纯化是酶学研究的基础。

已知大多数酶的本质是蛋白质，因此用分离纯化蛋白质的方法纯化酶，不过要注意选择合适的材料，操作条件要温和。

在酶的制备过程中，每一步都要测定酶的活力和比活力，以便判断提纯的效果。

1.酶的化学本质是什么？

核酶的发现有何意义？

2.什么是酶的专一性？

酶的专一性有哪几类？

如何解释酶的专一性？

研究酶的专一性有何意义？

3.为什么有些酶必须要和辅因子结合成全酶才能有催化活性？

4.酶的活性受哪些因素调节，试举例说明。

1、生物能量的转换总是与生物氧化还原偶联在一起；

2、生物氧化是生物体内有机物所进行的氧化作用，它是在酶的催化下在比较温和的条件下进行的；

3、生物氧化的特点有：

能量是逐渐释放的、产生的能量储存在高能化合物中、氧化过程具有严格的细胞内定位；

4、呼吸链是指呼吸代谢中间产物的电子和质子，沿着一系列有顺序的排列在线粒体内膜上的电子传递体组成的电子传递途径，传递到分子氧的总过程。

5、呼吸链的主要成分包括NAD+和NADP+、FMN和FAD、Fe-S蛋白、泛醌和细胞色素体系；电子传递链的各个成员包括：

NADH-Q还原酶、辅酶Q、琥珀酸-Q还原酶、细胞色素还原酶、细胞色素C、细胞色素氧化酶；

6、主要的呼吸链有两条，即NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链；

7、氧化与磷酸化相偶联，即产能过程与贮能过程相偶联。

在氧化呼吸链上有3个氧化与磷酸化相偶联的部位；

8、放能反应与吸能反应相偶联，它是通过某一中间产物或通过某一载体实现的，最广泛且最基本的方式是通过高能化合物。

生物体中存在多种类型的高能化合物，其中以磷氧键型（ADP和ATP）最为常见；

9、氧化磷酸化的机制可用Mitchell的化学渗透假说予以解释；

10、氧化磷酸化的抑制包括电子传递抑制、解偶联剂的抑制、ATP酶的失活以及离子载体的影响；

11、细胞的微粒体和过氧化物酶体中也发现有氧分子直接参与的生物氧化体系。

它们的共同点是耗氧量少，没有ATP的生成，但与体内许多重要的生理活性物质，如类固醇激素、维生素D、胆汁酸等的生物合成以及药物和毒物在体内的生物转化有关；

1、可通过何种实验手段确定呼吸链传递体的排列顺序？

2、化学渗透假说有何实验证据？

3、对氰化物中毒的病人，往往采用注射亚硝酸盐进行抢救，这种解毒作用的基础是什么？

4、给大鼠注射2,4-二硝基苯酚，鼠体温升高，为什么？

1、糖对生命活动的主要功能是作为重要的能源和碳源物质

2、淀粉等食物大部分是在小肠中被消化,通过一定的膜机构被吸收

3、糖的无氧分解即糖酵解途径的主要步骤是:

葡萄糖在有ATP、Mg2+存在下,经己糖激酶或葡萄糖激酶催化生成G-6-P;通过F-6-P进而生成F-1,6-2P;继而分解成磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮,二者可酶促互变;磷酸甘油醛经脱氢生成不同类型的磷酸甘油酸,最终生成丙酮酸;

4、糖的有氧分解有两条途径:

一是酵解偶联三羧酸循环途径,使葡萄糖氧化为CO2;二是磷酸戊糖途径;

5、三羧酸循环是细胞内糖等有机物后期分解代谢必经过程,它在线粒体中进行.丙酮酸脱羧生成乙酰~SCOA,它与草酰乙酸缩合生成六碳三羧酸柠檬酸,再经异柠檬酸、-酮戊二酸、琥珀酸等中间产物,重复生成草酰乙酸,周而复始,循环不已.

6、一分子葡萄糖通过糖酵解途径只能产生2个ATP,而通过完全氧化可获得38ATP;

7、一分子丙酮酸完全氧化可产生15分子ATP,一分子乙酰~SCOA经过三羧酸循环和氧化呼吸链产生12分子ATP;

8、磷酸戊糖途径是G-6-P以G-6-P脱氢酶催化开始的一系列反应,它涉及3C~7C原子单糖的相互转化,其产物之一是大量的NADPH（H+）,供各种生物合成中还原之用,其另一产物5-磷酸核糖为核酸生物合成提供了原料;

9、糖异生作用是指由非糖物质如甘油、乳酸和生糖氨基酸经过一系列反应转化成葡萄糖或糖原的过程.它主要在肝中进行.这些非糖物质首先转化成酵解或三羧酸循环的中间产物,再经一定过程完成糖异生作用.

10、糖异生反应与糖酵解反应除3个步骤不可逆外,其余均为可逆反应.这3个步骤为:

丙酮酸磷酸烯醇式丙酮酸;1,6-二磷酸果糖6-磷酸果糖;6-磷酸葡萄糖葡萄糖

11、糖原合成是多步酶促反应,以葡萄糖为原料,首先生成G-6-P,经G-1-P、UDPG,在引物存在下,经分支酶催化成糖原,它需要Mg2+及K+参加,并消耗能量.

1、为什么用蔗糖保存食品而不用葡萄糖？

2、糖酵解过程中有哪些金属离子参加反应，它们起什么作用？

3、丙二酸对柠檬酸循环有什么作用？

为什么？

4、糖酵解、戊糖磷酸途径和糖异生途径之间有何联系？

5、为什么有人不能耐受乳糖？

而乳婴却靠乳汁维持生命？

6、人体如何维持血糖水平的恒定？

7、从肝病患者得到的糖原样品，与磷酸、磷酸化酶、转移酶和脱支酶一起保温，发现这一混合物中所形成的G-1-P/G＝100。

试问，这患者最可能缺乏什么酶？

8、三羧酸循环中并无氧参加反应，为什么说它是葡萄糖的有氧分解途径？

1、小肠具有充分消化脂类物质的条件，由胰液提供胰脂酶、胰磷脂酶等生物催化剂；提供HCO3-，保证肠腔处于酶最适pH值下；由胆管输入胆汁酸盐，乳化脂类物质，提高酶促反应效果。

2、脂肪酸氧化有-、-和-氧化3种类型，其中以-氧化最为基本且最重要。

3、脂肪酸-氧化是在线粒体基质中进行的；

4、胞浆中的脂肪酸，在有ATP和Mg2+存在下，经线粒体外膜脂酰~SCoA合成酶催化，被活化进入线粒体内外膜之间的空间，再由内膜上的肉毒碱载运，通过内膜进入基质。

5、在基质中，脂酰~SCoA经脱氢、水化、再脱氢和硫解，生成乙酰~SCoA和比原来脂酰~SCoA少了两个碳原子的新的脂酰~SCoA。

再反复重复脱氢、水化、再脱氢和硫解，最终脂酰~SCoA全部变成乙酰~SCoA为止。

乙酰~SCoA再经三羧酸循环和氧化呼吸链直至代谢完全。

6、不饱和脂肪酸氧化与饱和脂肪酸氧化大同小异，但还需要异构酶和差向异构酶的参与

7、甘油以磷酸甘油的形式进入线粒体，脱氢成磷酸二羟丙酮，进入胞浆，沿酵解、三羧酸循环途径并结合氧化磷酸化过程，最终完全氧化。

8、酮体是脂肪酸在肝脏中未被完全氧化的中间产物，包括乙酰乙酸、丙酮和-羟丁酸。

它在肝脏中生成，而在肝外组织中被利用。

9、脂肪酸生物合成是多步酶促反应，它不是脂肪酸-氧化的逆过程。

脂肪酸固然可以在线粒体中合成，但脂肪酸生物合成主要是在胞浆中完成的，线粒体的主要任务是延伸碳链。

10、碳源是由乙酰~SCoA提供的，它主要分布在线粒体内，它需通过与草酰乙酸缩合成柠檬酸运出，裂解再生成乙酰~SCoA。

氢源为NADPH（H+）.

11、乙酰~SCoA羧化成丙二酰~SCoA，二者转移到ACP上，由脂肪酸合成酶复合体系催化，经缩合、还原、脱水、再还原，生成丁酰~SACP。

丁酰~SACP再与丙二酰~SACP缩合，重复上述相应步骤可得己酰~SACP。

如此重复，直到软脂酰~SACP生成。

经线粒体中延长碳链作用可得硬脂酰~SCoA。

12、软脂酰和硬脂酰~SCoA在特异的单加氧酶催化下，一分子氧可从底物和NADPH（H+）取得两个氢分子，生成两分子水，从而产生相应的不饱和脂酰~SCoA，即棕榈油酰~SCoA和油酰~SCoA。

后者再经特异的加氧酶系统需氧和去饱和作用生成亚油酰~SCoA和亚麻酰~SCoA。

13、脂肪酸生物合成的调节主要反映在对乙酰~SCoA羧化酶的作用上。

相关因素有底物或其前体，即柠檬酸以及有利于乙酰~SCoA进入胞浆的柠檬酸合成酶和裂解酶均起促进作用。

而丙二酰~SCoA积累和长链脂酰~SCoA能反馈抑制这种酶。

此外，NADPH（H+）量的减少，对脂肪的合成也起抑制作用。

14、甘油三酯的合成是在L--磷酸甘油与脂酰~SCoA之间进行的，先合成溶血磷脂酸，再合成磷脂酸，然后降解掉磷脂酸上的磷酸，最终合成甘油三酯。

15、甘油磷脂的合成与甘油三酯的合成有某些类似之处。

16、胆固醇主要在肝中合成，它的起始物质是乙酰~SCoA，HMGCoA还原酶是合成中的关键酶。

17、胆固醇在各种组织中可转化为胆固醇酯；在肝中还可转化成胆酸，进入小肠后，可促进食物脂消化和吸收；在肾上腺和性腺中还可以合成类固醇激素。

1、相同碳原子的饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸完全氧化，哪个放出的能量多？

相同碳原子的糖（如葡萄糖）和饱和脂肪酸（如正己酸）完全氧化，哪个放出的能量多，为什么？

2、为什么摄入糖量过多容易长胖？

3、严重糖尿病时为什么产生酮症？

4、常吃生鸡蛋的人容易产生轻度酮体症，请说明为什么？

5、草酰乙酸在细胞中的浓度是否影响脂肪酸的合成？

为什么？

6、如果膳食中只有肉、蛋和蔬菜，完全排除脂质，会不会发生脂肪酸缺乏症？

1、蛋白质既是生物体的结构分子，又在生物体中起着多种生物功能的作用。

2、机体蛋白质代谢常以氮的出纳情况来衡量。

有总氮平衡、正氮平衡和负氮平衡3种情况。

3、食物蛋白质主要在胃和小肠消化，有多种酶的参与。

酶分内肽酶和外肽酶两种。

各种酶有其相对特异的作用部位。

目前认为小肠中消化产物氨基酸的吸收是通过-谷氨酰基循环实现的。

二肽或三肽也可被吸收。

4、氨基酸分解代谢总是先脱去氨基。

脱氨的方式主要有氧化脱氨、转氨和联合脱氨3种方式，微生物中还存在非氧化脱氨的方式。

联合脱氨主要是通过AMP循环实现的。

5、机体（特别是神经系统）对氨基酸所释放的氨很敏感，能耐受的剂量很低。

为防止中毒，机体通过肝中的尿素循环将之转化为尿素（脲）。

6、尿素循环也称鸟氨酸循环，是在肝细胞线粒体和胞浆中协同完成的，通过一次循环，生成1分子尿素，用去2分子氨，消耗3分子ATP。

7、尿素循环的主要步骤包括：

氨甲酰磷酸的生成、瓜氨酸的合成、精氨酸的合成以及尿素的生成。

。

8、氨基酸转氨、脱氨留下的-酮酸进入糖酵解链或与三羧酸循环中某一成员挂钩，继而通过氧化呼吸链，最终代谢完全；也可转化为糖和脂肪或合成相应的氨基酸。

9、氨基酸脱羧产物胺具有一定的毒性和生理、药理作用，经胺氧化酶可转化成脂肪酸加以利用。

脱羧产生的CO2大部分被直接排出到细胞外，少部分可通过丙酮酸羧化支路被固定，生成草酰乙酸或苹果酸，这些有机酸的生成对三羧酸循环有利。

1、体内氨基酸脱氨的几种方式各有何特点和生理意义？

2、血胺有哪些来源和去路？

3、当人长期禁食或糖类供应不足时，体内会发生什么变化？

4、氨基酸在