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基础生物化学重要知识点

第一章绪论

一、生物化学的的概念：

生物化学（biochemistry）：

研究生命现象的化学本质的科学。

第二章核酸化学

一、核酸的化学组成：

1.含氮碱：

参与核酸和核苷酸构成的含氮碱主要分为嘌呤碱和嘧啶碱两大类。

组成核苷酸的嘧啶碱主要有三种——尿嘧啶（U）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T），它们都是嘧啶的衍生物。

组成核苷酸的嘌呤碱主要有两种——腺嘌呤（A）和鸟嘌呤（G），它们都是嘌呤的衍生物。

2.戊糖：

核苷酸中的戊糖主要有两种，即β-D-核糖与β-D-2-脱氧核糖，由此构成的核苷酸也分为核糖核苷酸与脱氧核糖核酸两大类。

3.核苷：

核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物。

由“稀有碱基”所生成的核苷称为“稀有核苷”。

如：

假尿苷（ψ）

二、核苷酸的结构与命名：

核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核酸两大类。

核苷酸又可按其在5’位缩合的磷酸基的多少，分为一磷酸核苷（核苷酸）、二磷酸核苷和三磷酸核苷。

此外，生物体内还存在一些特殊的环核苷酸，常见的为环一磷酸腺苷（cAMP）和环一磷酸鸟苷（cGMP），它们通常是作为激素作用的第二信使。

核苷酸通常使用缩写符号进行命名。

第一位符号用小写字母d代表脱氧，第二位用大写字母代表碱基，第三位用大写字母代表磷酸基的数目，第四位用大写字母P代表磷酸。

三、核酸的一级结构：

核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接起来形成的不含侧链的多核苷酸长链化合物就称为核酸。

核酸具有方向性，5’-位上具有自由磷酸基的末端称为5’-端，3’-位上具有自由羟基的末端称为3’-端。

DNA由dAMP、dGMP、dCMP和dTMP四种脱氧核糖核苷酸所组成。

DNA的一级结构就是指DNA分子中脱氧核糖核苷酸的排列顺序及连接方式。

RNA由AMP，GMP，CMP，UMP四种核糖核苷酸组成。

四、DNA的二级结构：

DNA双螺旋结构是DNA二级结构的一种重要形式，它是Watson和Crick两位科学家于1953年提出来的一种结构模型，其主要实验依据是Chargaff研究小组对DNA的化学组成进行的分析研究，即DNA分子中四种碱基的摩尔百分比为A=T、G=C、A+G=T+C（Chargaff原则），以及由Wilkins研究小组完成的DNA晶体X线衍射图谱分析。

天然DNA的二级结构以B型为主，其结构特征为：

①为右手双螺旋，两条链以反平行方式排列；②主链位于螺旋外侧，碱基位于内侧；③两条链间存在碱基互补，通过氢键连系，且A-T、G-C（碱基互补原则）；④螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆砌力；⑤螺旋的螺距为3.4nm，10碱基为一个螺旋。

五、DNA的超螺旋结构：

双螺旋的DNA分子进一步盘旋形成的超螺旋结构称为DNA的三级结构。

绝大多数原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋，其三级结构呈麻花状。

六、RNA的空间结构与功能：

RNA分子的种类较多，分子大小变化较大，功能多样化。

RNA通常以单链存在，但也可形成局部的双螺旋结构。

1.mRNA的结构与功能：

mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。

大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5’-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7G）帽子结构和3’-端的多聚腺苷酸（polyA）尾巴结构。

mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。

原核生物的mRNA一般是多顺反子。

真核生物的mRNA一般是单顺反子。

2.tRNA的结构与功能：

tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。

tRNA的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，可分为：

①氨基酸臂：

3’-端都带有-CCA-顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。

②DHU臂/环：

含有二氢尿嘧啶核苷。

③反密码臂/环：

其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNA上相应的密码，故称为反密码（anticoden）。

④TψC臂/环：

含保守的TψC顺序。

⑤可变环。

3.rRNA的结构与功能：

rRNA是细胞中含量最多的RNA，可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。

原核生物中的rRNA有三种：

5S，16S，23S。

真核生物中的rRNA有四种：

5S，5.8S，18S，28S。

七、核酶：

具有自身催化作用的RNA称为核酶（ribozyme）。

八、核酸的一般理化性质：

核酸具有酸性；粘度大；能吸收紫外光，最大吸收峰为260nm。

九、DNA的变性：

是指核酸分子中氢键断裂，双螺旋解开，变成无规则卷曲的过程，这种现象称为DNA的变性。

引起DNA变性的因素主要有：

①高温，②强酸强碱，③有机溶剂等。

增色效应：

指DNA变性后对260nm紫外光的光吸收度增加的现象。

加热DNA溶液，使其对260nm紫外光的吸收度突然增加。

消光值A260达到最大值一半时的温度称熔解温度（Tm）。

Tm的高低与DNA分子中G+C的含量有关，G+C的含量越高，则Tm越高。

十、DNA的复性与分子杂交：

将变性DNA经退火处理，使其重新形成双螺旋结构的过程，称为DNA的复性。

把不同的DNA链放在同一溶液中做变性处理，或把单链DNA和RNA放在一起，只要有些区域有碱基配对的可能，它们之间就可能形成局部的双链，这一现象称为核酸的分子杂交。

核酸杂交可以是DNA-DNA，也可以是DNA-RNA杂交。

第三章蛋白质化学

一、氨基酸：

1.结构特点：

氨基酸（aminoacid）是蛋白质分子的基本组成单位。

构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

2.分类：

根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：

①非极性中性氨基酸（8种）；②极性中性氨基酸（7种）；③酸性氨基酸（Glu和Asp）；④碱性氨基酸（Lys、Arg和His）。

二、肽键与肽链：

肽键（peptidebond）是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键（-CO-NH-）。

氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。

每条多肽链都有两端：

即自由氨基端（N端）与自由羧基端（C端），肽链的方向是N端→C端。

三、肽键平面（肽单位）：

肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。

四、蛋白质的分子结构：

蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。

一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。

1．一级结构：

指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。

蛋白质的一级结构决定其空间结构。

2．二级结构：

指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。

主要有以下几种类型：

α-螺旋、β-折叠、β-转角、r转角、无规卷曲。

α-螺旋结构特征为：

①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键。

3.超二级结构：

指相互邻近的二级结构在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚合体。

4.在较大的蛋白质分子或亚基中，其三维结构往往可以形成两个或多个空间上可以明显区别的区域。

5．三级结构：

指多肽链所有原子的空间排布。

其维系键主要是非共价键（次级键）：

氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。

6．四级结构：

指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。

亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。

五、蛋白质的理化性质：

1．两性解离与等电点：

蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。

蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点（pI）。

2．蛋白质的紫外吸收：

蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。

4．蛋白质的变性：

蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。

引起蛋白质变性的因素有：

高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。

绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。

第四章酶

一、酶的概念：

酶（enzyme）是由活细胞产生的生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学本质是蛋白质。

酶按照其分子结构可分为单体酶、寡聚酶和多酶体系（多酶复合体）三大类。

二、酶的分子组成：

酶分子可根据其化学组成的不同，可分为单纯酶和结合酶（全酶）两类。

结合酶则是由酶蛋白和辅因子两部分构成，酶蛋白部分主要与酶的底物特异性有关，辅助因子则与酶的催化活性有关。

与酶蛋白疏松结合的低分子有机化合物称为辅酶。

与酶蛋白牢固结合的低分子有机化合物称为辅基。

三、辅酶与辅基的来源及其生理功用：

大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。

维生素（vitamin）是指一类维持细胞正常功能所必需的，但在许多生物体内不能自身合成而必须由食物供给的小分子有机化合物。

维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。

脂溶性维生素有VitA、VitD、VitE和VitK四种；水溶性维生素有VitB1，VitB2，VitPP，VitB6，VitB12，VitC，泛酸，生物素，叶酸等。

1.TPP：

即焦磷酸硫胺素，由硫胺素（VitB1）焦磷酸化而生成，是脱羧酶的辅酶，在体内参与糖代谢过程中α-酮酸的氧化脱羧反应。

2.FMN和FAD：

即黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），是核黄素（VitB2）的衍生物。

FMN或FAD通常作为脱氢酶的辅基，在酶促反应中作为递氢体。

3.NAD+和NADP+：

即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，辅酶Ⅰ）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，辅酶Ⅱ），是VitPP的衍生物。

NAD+和NADP+主要作为脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起递氢体的作用。

4.磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺：

是VitB6的衍生物。

磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作为氨基转移酶，氨基酸脱羧酶等的辅酶。

5.CoA：

泛酸（遍多酸）在体内参与构成辅酶A（CoA）。

CoA中的巯基可与羧基以高能硫酯键结合，在糖、脂、蛋白质代谢中起传递酰基的作用，是酰化酶的辅酶。

6.生物素：

是羧化酶的辅基，在体内参与CO2的固定和羧化反应。

7.FH4：

由叶酸衍生而来。

四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶。

四、酶的活性中心：

酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，这一部位就称为酶的活性中心。

参与构成酶的活性中心的化学基团，有些是与底物相结合的，称为结合基团，有些是催化底物反应转变成产物的，称为催化基团，这两类基团统称为活性中心内必需基团。

在酶的活性中心以外，也存在一些化学基团，主要与维系酶的空间构象有关，称为酶活性中心外必需基团。

五、酶促反应的特点：

1．具有极高的催化效率

2．具有高度的底物专一性：

绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性

3．酶的催化活性是可以调节的

六、酶促反应的机制：

中间复合物学说与诱导契合学说：

酶催化时，酶活性中心首先与底物结合生成一种酶-底物复合物（ES），此复合物再分解释放出酶，并生成产物，即为中间复合物学说。

当底物与酶接近时，底物分子可以诱导酶活性中心的构象以生改变，使之成为能与底物分子密切结合的构象，这就是诱导契合学说。

七、酶促反应动力学：