普通生物化学重点.docx

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普通生物化学重点

1..糖：

多羟醛或多羟酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。

2.成苷作用：

环状单糖半缩醛基上的羟基在有干燥HCL气体催化情况下可与醇化合，羟基的氢被甲基取代形成糖苷。

3..二塘：

为2分子单糖以糖苷涧链接而成，水解后产生2分子单糖，有的有还原性，有的无还原性，但皆有旋光性。

4..脂肪：

是三脂酸的甘油脂即三酰甘油。

5.磷脂：

为含磷的单脂衍生物，分甘油醇磷脂及鞘氨醇磷脂两类。

6.蛋白质的一级结构：

蛋白质多肽链中氨基酸的序列，一级结构中主要的链接键是肽键。

7.蛋白质的二级结构：

蛋白质分子中多肽链本身的折叠和盘绕的方式，他它仅涉及肽链中主链的构像，不涉及侧链构象。

8.超二级结构：

二级结构的基本结构单位相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。

9.蛋白质的三级结构：

多肽链在二级结构的基础上进一步折叠，盘旋成复杂的空间结构。

10.蛋白质的四级结构：

描述寡聚蛋白质中亚基的种类，数目，在空间的排布方式，以及亚基间的结合方式。

11.水化层：

蛋白质表面的亲水集团，如（—NH4，—COO—，—OH，—SH，—CONH2）等，会吸收它周围的水分子，使水分子定向排列在蛋白质分子的表面，形成一层水化膜。

12.双电层：

蛋白质在非等电点状态时，带有相同的净电荷，与其周围的反离子构成稳定的双电层。

13.氨基酸等电点：

在适当的酸碱度时，氨基酸的氨基和羧基的解离度完全相等，此时【正离子】=【负离子】，净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，成为两性离子，这时氨基酸所处溶液中的PH就称为该氨基酸的等电点。

14..变性作用：

天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分子内原有的高度规则性的空间排列发生变化，致使其原有性质和功能发生部分或全部丧失。

15..别（变）构作用：

含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用。

16.变构效应：

由变构作用引起的效应称变构效应.

17.DNA的一级结构：

DNA分子中核苷酸之间的连接方式和核酸序列。

18.酶的活性部位：

又称酶的活性中心是指酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。

19.酶活性部位内的必需基团：

直接参与结合底物和催化底物化学反应的化学基团。

20.酶活性部位外的必须基团：

不直接参与作用，但能维持酶分子结构，保证活性部位各有关基团处于最适的空间位置，对酶的催化活性发挥间接作用的一类必需基团。

21.维生素：

维持生物正常生命过程所必需的一类有机物质，需要量很少，但对维持健康十分重要。

22.代谢：

生物体和外界环境进行物质交换的过程。

23.糖酵解：

将葡萄糖降解成丙酮酸并伴随生成ATP的过程。

24.有氧氧化（氧化分解）：

葡萄糖彻底分解成CO2和H2O的过程。

25.三羧酸循环：

乙酰CoA与草酰乙酸结合进入循环经一系列反应再回到草酰乙酸的过程。

26.糖异生：

由非糖物质转变成葡萄糖的过程。

27.代谢库：

（细胞、组织或个体）中储存的某一代谢物质的总量。

28.氧化脱氨：

（阿尔法）α—氨基酸在酶的催化下生成（阿尔法）α—酮酸，此时消耗氧并产生氨。

29.转氨基作用：

一种（阿尔法）α—氨基酸的氨基经转氨酶催化转移给（阿尔法）α—酮酸的作用。

30.一碳单位：

具有一个碳原子的基团。

31.必需氨基酸：

亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、（半必需氨基酸：

精氨酸、组氨酸）

32.非必需氨基酸：

丙氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、半胱氨酸、谷氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸、丝氨酸、酪氨酸

33.生物氧化：

有机分子在机体内氧化分解成CO2和H2O并释放能量的过程。

34.氧化磷酸化：

代谢物被氧化释放的电子通过一系列电子递体从NADH或FADH2传到O2并伴随将ADP磷酸化产生ATP的过程。

35.P/O比：

指消耗1mol原子氧所产生的ATP的物质的量，也可以看做是当一对电子通过呼吸链传递至Ｏ２所产生的ＡＴＰ分子数。

36.化学渗透学说的要点：

在呼吸链的电子传递过程中，质子在线粒体膜（又称偶联膜）内两侧的浓度梯度所产生的化学电位差合成ＡＴＰ的基本动力。

37.增色效应：

当核酸变性或降解时，其紫外光吸收强度及ε（Ｐ值）均显著增高，

38.减色效应：

变形的核酸在一定条件下恢复其原有性质时，紫外线吸收强度及ε（P）值又可恢复到原有水平。

39.Cori循环：

肌肉剧烈运动后产生大量乳酸可以迅速穿过质膜经过血液进入肝脏，乳酸氧化成丙酮酸参加糖异生途径，变成葡萄糖再进入血液运送到肌肉中去，整个过程成为Cori循环。

40.在水溶液中，单糖的α—和β—型通过直链可互变而达到平衡。

41.蔗糖水解后产生分子葡萄糖和1分子果糖，由于蔗糖无还原性，这显示葡萄糖第一碳原子的羟基是与果糖第2碳原子的羟基相互结合。

42.从结构上观察，蔗糖无还原性，不能不苯肼作用产生糖脎，因而合成二糖时醛基与酮基的特性都已完全丧失。

43.麦芽糖有还原性，可被麦芽糖酶水解，产生2分子葡萄糖，麦芽糖分子内尚有一个自由醛基，而且是葡萄糖α—葡萄糖苷。

44.多糖：

按其组分的繁简，多糖课分为同多糖和杂多糖两类，前者是由某一种单糖所组成，后者则为一种以上的单糖或其衍生物所组成，其中有的可能还含有非糖物质。

45.脂质分子都含碳、氢、氧元素，有的也含有氮和磷，被碱水解后醇和脂肪酸。

46.自然界存在的脂酸皆为含双数碳的脂酸，饱和脂酸最稳定的构象是完全伸展的构象。

不饱和脂酸双键不能自由旋动，顺式双键使碳氢链发生弯曲，而反式双键的构象则近似于饱和链的伸展式。

47.复脂：

含磷或含糖的脂质，因而分磷脂和糖脂两类。

48.磷脂胆碱分子中的磷酰胆碱端为亲水端，有极性，易与水相吸称极性端，其余的脂酸碳氢链端为疏水端，不与水相吸，称非极性端。

49.各种蛋白质的氮含量皆接近16%。

除脯氨酸外，都是α—氨基酸，除甘氨酸外，蛋白质中的氨基酸都有不对称原子，都有L—型和L—型之分。

天然蛋白质的氨基酸都属L—型。

50.中性氨基酸：

甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸。

51.含羟基的氨基酸：

丝氨酸、苏氨酸。

含硫氨基酸：

半胱氨酸、甲硫氨酸

52.酸性氨基酸：

天冬氨酸、天冬酰胺、谷氨酸、谷氨酰胺

53.碱性氨基酸：

赖氨酸、精氨酸。

芳香族氨基酸：

苯丙氨酸、酪氨酸。

54.杂环氨基酸：

组氨酸、色氨酸、脯氨酸

55.生糖氨基酸：

异亮氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。

生酮氨基酸：

亮氨酸、赖氨酸。

56.在紫外区仅仅色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸有吸收能力。

最大吸收都在280nm附近。

57.根据广义的酸、碱理论，氨基酸的两性离子在水中既能像酸一样放出质子，也能像碱一样接受质子，氨基酸具有酸碱性质，是一类两性电解质。

氨基酸主要以正离子形式存在；当溶液的PH值大于等电点时，氨基酸主要以负离子形式存在。

58.PI=1/2（PKa1+PKa2）

59.在α螺旋结构中，每3.6个氨基酸残基残基螺旋上升一圈，每圈的高度为0.54nm。

每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm，沿轴旋转100度。

60.α螺旋的稳定结构靠氢键来维持。

61.变性蛋白质的特性：

溶解度显著减少，不溶于水。

结晶及生物活性皆消失。

易被酶消化。

62.脂蛋白：

脂质同蛋白质一次级键结合而成的络合物。

63.乳糜微粒：

颗粒最大，密度最小，在小肠中合成，将摄取的膳食中的三酰甘油运送到其它组织，主要是骨骼肌和脂肪组织。

64.极低密度脂蛋白：

合成于肝脏，含有丰富胆固醇的残留物质。

65.低密度脂蛋白：

血浆中胆固醇的主要携带者。

66.高密度脂蛋白：

可把胆固醇从组织中运转出去，即将内源性胆固醇从各组织运送到肝脏。

67.胆固醇过多的防止：

减少受体的合成、抑制HMG—CoA还原酶的活性。

68.嘧啶碱与嘌呤碱分子中皆有共轭双键，对紫外线（波长260nm左右）有强烈的吸收能力。

69.碱基位于螺旋内部，而脱氧核糖和磷酸位于螺旋外侧，他们组成多核苷酸链的骨架，碱基的平面与中心轴垂直，而糖的平面也几乎与碱基也几乎垂直。

70.氢键：

维持横向稳定性，碱基堆积力：

维持纵向稳定性。

71.tRNA都符合三叶草的模型。

都含有较多的修饰成分。

72.核酸变性：

当核酸溶液受到某些物理或化学因素的影响，使核酸的双螺旋结构破坏，氢键断裂，变成单键，从而引起核酸理化性质的改变以及生物功能的减小或丧失。

73.大多数酶是蛋白质，有的酶为单纯的蛋白质，其分子成分全为蛋白质，不含非蛋白质物质。

有的酶为结合蛋白质，其分子中除蛋白质外，还有非蛋白质物质，其蛋白质部分称酶蛋白，非蛋白质部分称辅酶或辅基，酶蛋白和辅基结合成完整的分子称全酶。

74.辅酶的功能大多数为递氢或递化学基团，也有递电子的。

75.NAD及NADP各自与其还原型成一氧化还原体系起递氢作用。

76.辅酶A是代谢反应中乙酰化酶的辅酶，主要功能是递乙酰基。

77.Km:

反应速率v等于最大反应速率的一半是底物浓度。

称米氏常数。

在严格条件下，不同酶有不同的Km值，它受底物、PH、温度和离子浓度等因素的影响。

一种酶如可以作用于几种底物，就有几个Km值，其中Km值最小的底物成为该酶的最适底物。

78.脂溶性维生素：

ADEK

79.三个关键的中间产物：

6—磷酸葡萄糖，丙酮酸，乙酰辅酶A

80.ATP不是能量的贮存物质，而是能量的传递者。

脊椎动物肌肉和神经组织的磷酸肌酸，和无脊椎动物肌肉的磷酸精氨才是真正的能量贮存物质。

NADP为合成代谢提供还原力。

81.糖原的分解在磷酸存在下经磷酸化酶、转移酶、脱支酶催化产生葡糖—1—磷酸，转氨酶和脱酯酶实际上是同一个酶上的不同部位。

82.糖酵解总反应式：

葡萄糖+2Pi+2ADP+2NAD﹦》2丙酮酸+2ATP+2NADH+2H（l离子）+水

83.糖酵解的关键酶：

己糖激酶（反应1控制葡萄糖的进入）、果糖磷酸激酶（反应3）、丙酮酸激酶（反应10调节糖酵的出口）

84.丙酮酸的有氧氧化的三种酶：

丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶。

六种辅助因子：

NAD（正离子）、FAD、硫胺素焦磷酸、硫辛酸、辅酶A、Mg（离子）、

85.三羧酸循环关键酶：

柠檬酸合酶、异柠檬酸合酶、α—酮戊二酸脱氢酶复合物、

86.四次脱氢：

分别在异柠檬酸酶催化的第三步（产生NADH）、α—酮戊二酸脱氢酶复合物催化的第四步（产生NATH）、琥珀酸脱氢酶催化的第六步产生FADH2、苹果酸脱氢酶催化的第八步（产生NADH）。

琥珀酰辅酶A合成酶催化的第五步唯一直接产生ATP的一步。

87.乙醛酸循环的异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶死三羧酸循环中所没有的。

88.糖原的分解和合成的关键酶分别为：

糖原磷酸化酶、糖原合酶。

89.脂酸的β—氧化能量得率：

活化（—2ATP）+氧化[（n/2—1）*2ATP]+再氧化[（n/2—1）*3ATP]+n/2*12ATP

90.饱和脂酸的生物合成关键酶：

乙酰CoA羧化酶，ACP：

脂酸生物合成的酰基载体。

91.饱和脂酸的合成：

第一阶段：

乙酰CoA的转运，乙酰—S—ACP和丙二酸单酰—S—ACP的形成，第二阶段：

乙酰—S—ACP与丙二酸单酰—S—ACP经缩合、还原、脱水、再还原

92.三酰甘油合成的前体：

脂酰CoA、3—磷酸甘油【来源：

甘油、二羟丙酮磷酸（脂肪细胞中）]

93.胆固醇合成的关键酶：

HMG—CoA还原酶。

94.细胞内蛋白质的降解：

1.溶酶体的蛋白质降解途径、泛素介导的蛋白质降解途径

95.转氨酶的辅酶是吡哆醛磷酸，除组氨酸脱羧酶不需要任何辅酶外，其余氨基酸脱羧酶皆需要吡哆醛磷酸为辅酶。

96.联合脱氨：

1.通过转氨和氧化脱氨作用进行脱氨、2.通过嘌呤核苷酸循环脱去氨基。

97.尿素中的碳来自于CO2，氮来自于：

NH3和天冬氨酸。

98.常见的电子抑制剂：

鱼藤酮及安密妥【作用于NADH.Q还原酶和辅酶Q之间（复合物Ⅰ）】、抗霉素A【作用于细胞色素b和a1之间（复合物Ⅲ）】、氰化物、叠氮化合物和CO【作用于细胞色素（a+a3）和O2之间（复合物Ⅳ）】

99.解偶联剂：

抑制ATP的形成（氧化磷酸化的过程）、不抑制电子传递过程、【（使电子传递失去正常的抑制）只对氧化磷酸化产生影响，对底物磷酸化没影响】

100.糖转换脂肪：

1.糖（酵解）二羟丙酮磷酸（还原）甘油—α—磷酸、2.糖（酵解）丙酮酸（氧化脱羧）乙酰CoA（脂酸合成途径）脂酸CoA,.【1.2.产物合成脂肪】

101.脂肪转换糖：

脂肪分解：

1.甘油（磷酸化）甘油—α—磷酸（氧化）二羟丙酮磷酸（糖异生）糖。

2.脂酸（β氧化）乙酰CoA（乙醛酸循环）琥珀酸（三羧酸循环）草酰乙酸（脱羧）丙酮酸（糖异生）糖。

102.糖、氨基酸、蛋白质：

糖（酵解）丙酮酸（三羧酸循环）α—酮戊二酸（三羧酸循环）草酰乙酸，丙酮酸、α—酮戊二酸、草酰乙酸经氨基化或转氨分别生成丙氨酸、谷氨酸、天冬氨酸。