前半复习题.docx

前半复习题.docx

《前半复习题.docx》由会员分享，可在线阅读，更多相关《前半复习题.docx（13页珍藏版）》请在冰豆网上搜索。

前半复习题

蛋白质结构与功能

教学要求

1．掌握蛋白质的分子组成及其重要的理化性质。

2．熟悉氨基酸的分类及其两性解离的性质；α-螺旋的特点、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。

3．了解生物化学的定义、生物化学的研究对象。

4．了解生物化学与医药卫生相关学科的关系，了解生物化学的发展史。

5．了解蛋白质在生命活动过程中的重要性，蛋白质分子结构与功能的关系。

复习题

1.蛋白质分子组成中元素含量较恒定，约%，所以可根据它的含量推算样品中蛋白质的量，计算公式为。

2.蛋白质的基本单位是，基本结构通式为，参与蛋白质构成的共种，其中除甘氨酸外都是构型。

3.酸性氨基酸有种，分别是，碱性氨基酸有种，分别是。

4.不同的氨基酸侧链上具有不同的特殊基团，如蛋氨酸侧链上的，丝氨酸侧链上的，半胱氨酸侧链上的，谷氨酸侧链上的。

5.氨基酸的理化性质包括。

6.氨基酸在pH等于其等电点的溶液不带电，但在pH小于其等电点的溶液中带

电，在pH大于其等电点的溶液中带电。

7.因色氨酸和酪氨酸分子中的苯环含有，所以在紫外光nm波长处有最大吸收峰。

8.蛋白质按其组成可分为蛋白质和蛋白质

9．多肽链是由其基本组成单位氨基酸借键连接而成的链状化合物。

多肽链中每一个氨基酸单位称为，多肽链有两端，即和

，一般始于端，结束于端。

10.GSH是由、和三种氨基酸通过肽键连接而成，其中氨酸的基是GSH的功能基团。

11.蛋白质的一级结构指，主要维系力是，包括少量二硫键。

12.蛋白质的二级结构是指，不涉及侧链构象。

主要的形式有，，，。

维系力是。

13.维持蛋白质三级结构稳定的主要次级键是，，和

，共价键有。

其中最重要。

14.蛋白质四级结构中每条多肽链称，它们借助键连接。

15.镰刀状红细胞贫血是由于血红蛋白亚基的第位谷氨酸被氨酸取代。

16.蛋白质的理化性质包括。

17.蛋白质在紫外光nm波长处有最大吸收峰，此吸收峰大小可反映蛋白质的量。

18.维持蛋白质溶液是胶体溶液的两个稳定因素是和。

19.沉淀蛋白质的四种试剂：

，，和。

其中不会使蛋白质变性。

20.在某些理化因素作用下，蛋白质特定的构象被破坏，从而导致其理化性质改变（如溶解度降低），生物学活性，称为蛋白质的变性。

判断

1.部分蛋白质分子中含20种氨基酸以外的氨基酸。

2.肽键不能自由旋转。

3.蛋白质的二级结构涉及侧链。

4.所有的蛋白质都有四级结构。

5.因为亚基是一条多肽链，所以它单独存在时也有活性。

6.由于蛋白质分子发生变异引起的疾病称为分子病，多由基因突变引起，如镰刀型红细胞贫血。

7.锌指结构和螺旋-转角-螺旋都属于蛋白质的超二级结构，也称为模体或模序。

8.蛋白质一级结构改变一定导致疾病，如镰刀状红细胞贫血。

9.血红蛋白与O2的结合体现了蛋白质的变构效应，

10.盐析法沉淀蛋白质不会使蛋白质变性。

11.构成蛋白质二级结构的基本单位是肽单元。

12.蛋白质变性是其一级结构被破坏。

13.所有蛋白质变性后都能复性。

14.沉淀的蛋白质一定都变性，变性的蛋白质一定都沉淀。

15.临床上高温高压及用酒精灭菌消毒利用的是蛋白质易变性，不易复性的原理

16.重金属沉淀蛋白质的前提是蛋白质需带上正电。

17.谷胱甘肽的功能基团是巯基，具有强还原性，可还原一些过氧化物，有保护生物膜的作用

简答

1.何谓蛋白质的两性解离和等电点？

2.沉淀蛋白质的试剂有哪几种，各自原理是什么？

3.何谓蛋白质的变性？

临床上有何应用？

酶

教学要求

1．掌握酶的化学本质及酶促反应的特点；酶的结构与功能；酶促反应动力学的基本内容。

2．熟悉不可逆抑制作用，酶原激活的意义。

3．了解酶在生命活动中的重要意义，金属离子的作用，酶促反应的机制，可逆性抑制作用的动力学特点及激活剂的影响，酶的命名、分类，酶与医学的关系。

复习题

1.酶按其分子组成分和。

2.结合酶包括和两部分，它们单独存在无催化活性，只有结合形成才有催化活性。

3.组成全酶的两部分各有作用：

酶蛋白决定，辅助因子决定

。

辅助因子中与酶蛋白结合紧密，用透析法不能分开的称为

，与酶蛋白结合不紧密，用透析法能分开的称为。

4.NAD+、NADP+转移，所含维生素是；FMN、FAD转移，含维生素；CO2的载体是，所含维生素是；氨基的载体是，所含维生素是；一碳单位的载体是，所含维生素是。

CoA、硫辛酸和TPP所含维生素分别为、和。

5.酶的活性中心内的必需基团包括和。

6.酶促反应的特点有，，和。

7.按酶对底物结构选择的严格程度不同，将酶促反应的高特异性分为，

和特异性。

8.决定酶作用特异性的机制即酶与底物结合学说。

9.无活性的酶的前体称，它从无活性向有活性转化的过程称，此过程实际上是。

10.酶有很高的催化效率是因为：

。

11.L-乳酸脱氢酶能催化L-乳酸脱氢体现的是酶的特异性。

12.同工酶是指。

13.L-乳酸脱氢酶有种同工酶，心梗时血中增高，肝炎时血中增高。

14.影响酶促反应的因素有，，，，和。

15.在前提下，酶浓度与酶促反应速度成正比。

16.底物浓度与酶促反应速度的关系可用方程表示，写为。

17.Km在数值上等于。

18.Km表示酶与底物的亲和力，Km越大，酶对底物的亲和力越。

一种酶有几种底物，其中Km最小的那个底物称为该酶的底物。

19.酶的最适温度指。

20.酶的最适pH指。

21.磺胺类药物抑制细菌生长利用的是作用，它与结构相似，它能抑制细菌的酶。

22.酶的抑制作用可分为和，后者又可分为，和。

23.有机磷中毒是抑制的酶，体现的是酶的性抑制作用。

酶，体现的是酶的性抑制作用，可用解毒。

24.竞争性抑制作用指抑制剂与结构相似，竞争着与酶的结合，从而抑制酶促反应。

25.Vmax是指时的最大反应速度。

26.酪氨酸酶缺乏会导致病，苯丙氨酸羟化酶缺乏会导致症。

27.临床上血中CK2活性增高怀疑。

判断

1.结合酶又称全酶，包括金属离子和辅酶两部分。

2.一种辅助因子只能与一种酶结合。

3.一种酶只能与一种辅助因子结合。

4.蛋白酶能水解多种蛋白质体现的是酶的绝对特异性。

5.决定反应特异性的是酶的辅助因子。

6.酶之所以有催化活性是因为有活性中心，所以所有的酶都有活性中心。

7.对于全酶来说，辅助因子参与活性中心的构成

8.大多数酶本质是蛋白质，易变性，所以保存时应低温保存。

9.酶浓度越高，反应速度越快。

10.温度越低，反应速度也越低，所以临床上利用低温麻醉降低患者基础代谢率以提高机体耐受。

反之，温度越高，反应速度也逐渐升高。

11.酶的竞争性抑制指抑制剂与酶竞争。

12.同工酶是指催化同一化学反应，但酶蛋白的分子组成、结构、理化性质及免疫学性质等不同的一组酶。

13.酶催化效率极高是因为它能大幅度降低反应的活化能。

14.在竞争性抑制作用中，底物与抑制剂的相对浓度和他们与酶的相对亲和力决定抑制作用的强弱。

15.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制属竞争性抑制。

16.酶的最适温度是固定不变的。

17.酶的活性中心内的必需基团包括结合基团和催化基团，有时结合、催化功能可能都在同一基团上。

18.激活剂可使酶由无活性到有活性或从低活性到高活性。

19.核酶是位于细胞核内的酶

简答

1.简述磺胺类药物抑制细菌生长的生化机制。

2.简述三种可逆性抑制作用中抑制剂分别与何结合，Vmax和Km如何变化？

3.简述酶促反应的特点。

糖代谢

教学要求

1．掌握糖在体内氧化的三种主要途径及其生理意义；糖异生作用的主要过程及生理意义；血糖的来源、去路。

2．熟悉糖酵解，糖的有氧氧化，糖原合成与分解的关键酶；血糖浓度的调节。

3．了解糖酵解，糖的有氧氧化的调节；糖原合成与分解的基本过程，调节及生理意义；糖异生的原料和调节；乳酸循环；糖蛋白和蛋白聚糖。

复习题

1.人体内不能消化的多糖是。

2.有些人喝牛奶后出现腹胀、腹泻的现象，主要是因为缺乏酶。

3.血糖是指，正常值范围是。

4.能调节血糖的脏器有和，在调节血糖的激素中，唯一能降血糖的激素是。

5.糖主要的三条分解途径分别是、和。

6.糖酵解是指机体时生成的过程，反应部位在，同时1分子葡萄糖可净生成分子ATP。

7.糖有氧氧化是指机体时彻底氧化成和的过程，反应部位在，可分为三个阶段、和。

同时1分子葡萄糖可净生成分子ATP。

8.糖酵解过程中有次脱氢反应，是生成，其中NAD+充当氢原子的载体，在无氧情况下，它将氢原子又转给生成乳酸,再生成的NAD+可以继续参与糖酵解的脱氢反应，让糖酵解继续进行。

9.糖酵解过程的3个关键酶分别是，和，其中是主要的关键酶。

10.糖酵解过程中有步耗能反应，共消耗分子ATP，有步产能反应，共生成分子ATP，所以1分子葡萄糖进行糖酵解净生成分子ATP。

11.糖酵解过程中生成ATP的方式称为，它是指

。

12.糖酵解过程中生成ATP的两步底物水平磷酸化反应分别是生成

和生成，催化这两步反应的酶是和

。

13.丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA是在细胞的里进行的，由酶催化。

14.丙酮酸脱氢酶系包括种酶和多种辅助因子，这些辅助因子分别是

，它们分别含哪些维生素。

15.三羧酸循环中有次脱羧，次脱氢（其中3次脱下的氢交给了，1次交给了），发生了次底物水平磷酸化，经过一次循环，分子的乙酰CoA被彻底氧化成水和二氧化碳，同时生成分子ATP，此过程中的关键酶是，和，其中是主要的调节酶。

16.磷酸戊糖途径在中进行，的关键酶是，其辅酶是，该酶缺乏导致生成减少，还原型GSH减少，红细胞膜易被破坏发生溶血，常在进食后诱发。

17.磷酸戊糖途径重要的生理意义是生成了和。

18.糖原包括糖原和糖原，其中糖原含量较多。

19.糖原合成过程中的葡萄糖供体是，关键酶是，同时还需

酶的帮助，而糖原分解的关键酶是，同时还需酶的帮助，糖原的合成与分解都在中进行。

20.糖原分解主要是指糖原的分解，因为它有酶能将G-6-P转变为游离的葡萄糖，可入血补充血糖。

21.由糖原分子水解下来的1分子葡萄糖单位经糖酵解能净生成分子ATP，经有氧氧化能净生成或分子ATP。

22.糖异生指，糖异生的主要器官是，其过程的关键酶是，，和

。

23.丙酮酸羧化酶存在于中，它的辅助因子是。

24.α-酮戊二酸可以通过循环生成草酰乙酸，后者可通过催化生成丙酮酸，进而可被彻底氧化生成水和二氧化碳。

25.糖尿病患者的临床症状可概括为四个字：

。

判断

1.葡萄糖的吸收是一个依赖Na＋的主动转运过程。

2.糖酵解过程中脱下的氢去和氧生成水了。

3.底物水平磷酸化反应的底物都是高能化合物。

4.糖的有氧氧化在线粒体内进行。

5.异柠檬酸转变成α-酮戊二酸生成的能量与α-酮戊二酸转变成琥珀酸生成的能量一样多。

6.三羧酸循环在线粒体内进行，共有4次脱氢（3次脱下的氢交给了NADP+，1次交给了FAD），2次脱羧，1次底物水平磷酸化。

7.因为糖原是由葡萄糖分子组成的，所以糖原的水解都可以补充血糖。

8.乙酰辅酶A可以异生成糖。

9.有氧氧化抑制生醇发酵的现象称巴斯德效应。

10.长期饥饿时体内血糖主要靠糖异生途径维持。

11.乳酸循环将糖酵解与糖异生联系起来。