蛋白质化学学习提纲及练习.docx

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蛋白质化学学习提纲及练习

蛋白质化学学些提纲及练习

     生物细胞内，含有数量不同的蛋白质、核酸、多糖和脂类等大分子物质。

它们的主要组成元素是碳、氢、氧、氮、磷、硫，在结构上的共同之点是由一些小分子（又称构件分子）为结构单元，通过缩合作用形成链状的聚合物。

蛋白质主要是由20种α-氨基酸通过肽键相连而成，核酸主要是由核酸经酯键聚合而成，多糖是单糖通过α（1→4）糖苷键或β（1→4）糖苷键组成的聚合体，脂主要由甘油和脂肪酸等结合而成。

蛋白质是细胞中最丰富的生物大分子，具有多种不同的生物功能，是生命活动的物质基础。

蛋白质的结构是复杂、多层次的。

一级结构是指组成蛋白质分子的氨基酸残基的序列。

二级结构指主链的构象，主要有α螺旋和β折叠，都是由Pauling等发现的（1951年）。

生物大分子的构象变化意义重大，构象是因δ键旋转所致。

三级结构包括主链和侧链的构象，也是对球状蛋白质而言的。

蛋白质的四级结构涉及多肽亚基的空间排列和它们之间相互作用，这些作用可以是共价连接（即二硫键）或非共价相互作用（疏水相互作用、氢键、离子键等）。

在功能性蛋白质中，酶是其中最主要的一类。

生物体内几乎所有的化学反应都由特异性的酶来催化，这是生物体能进行复杂而又周密的新陈代谢的基本保证。

1926年，美国生化学家J.B.Sumner第一次从刀豆得到脲酶结晶，并证明了脲酶的蛋白质本质。

以后陆续发现的二千余种酶中，均证明酶的化学本质是蛋白质。

直到1982年，T.Cech发现RNA也有酶活性，使酶的本质扩大化。

天然存在的核酸包括DNA和RNA。

DNA是遗传信息的主要载体，它作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板，是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活动的基础。

1953年，Walson和Crick提出DNA双螺旋结构模型，其理论依据是查格夫规律，实验依据是DNA纤维晶体的X射线衍射分析。

这一模型揭示了生物界遗传性状得以世代相传的分子奥秘，可以认为是生物学发展的里程碑，是现代分子生物学的开始。

一切有生命的物质均含有蛋白质和核酸，它们是生命的标志，是生命与非生命在化学组成上的分界。

生物大分子结构和功能的研究给予生命科学以不可限量的活力和前景。

学习这一部分，应注意各类生物大分子在结构与功能方面的共同点与不同点，分析比较，归纳总结。

例如，蛋白质、核酸和多糖在结构上存在主干链的重复性，支链的多变性，具有螺旋式构象。

对生物大分子的认识，除了要记忆20种氨基酸、5种核苷酸、常见单糖和有机酸的结构式及其固定的英文字符之外，还要认识与理解生物大分子结构、性质及其与功能之间的关系，这是生物学基本理论的基础。

第一章蛋白质化学

一、教学目标

1.掌握蛋白质的概念，了解蛋白质的生物学意义。

2．掌握蛋白质的基本单位——氨基酸的种类及其结构、主要理化性质；熟悉氨基酸的元素组成和蛋白质的含氮量。

了解蛋白质的分类。

3．掌握蛋白质的一、二、三、四级结构及其重要化学键。

熟悉蛋白质结构与功能间的关系。

4.掌握蛋白质的重要性质（两性解离、变性与凝固、沉淀及紫外吸收、颜色反应）。

5.掌握蛋白质的分离和纯化技术;熟悉蛋白质分子量的测定方法。

二、生化术语

1．蛋白质（protein）：

是构成生物体的一类最重要的有机含氮化合物，它是由20种α-氨基酸缩合而成的具有稳定构象的生物大分子，在生物体执行着重要的生物学功能。

2．氨基酸（aminoacid）：

是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。

氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。

3．构型（configuration）：

一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。

这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。

构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。

4．氨基酸的等电点（pI，isoelectricpoint）：

氨基酸在溶液中的带电状态随溶液pH值而变化，使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。

5．茚三酮反应（ninhydrinreaction）：

在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

6．肽键（pepatidepond）：

一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。

7．肽（pepatide）：

两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。

8．氨基酸残基（aminoacid reside）：

在肽或多肽中存在的氨基酸部分；氨基酸与氨基酸借助肽键相连接的过程中，氨基酸以不是一个完整的氨基酸分子，而是脱掉了一分子水（即氨基上的一个氢和羧基上的一个羟基）后的结构。

氨基酸残基的平均分子量为120。

9．肽单位（peptideunit）：

是由参与肽键形成的氮原子和碳原子和它们的4个取代成分即羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。

10．蛋白质的二级结构（secondarystructure）：

在蛋白质分子中的局部区域内多肽主链的折叠和盘绕。

常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠，是氨基酸残基的有规则的排列。

二级结构通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持。

11．α-螺旋（alphahelix）：

蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。

每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基（第n＋4个）的酰胺氮形成氢键。

在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。

12．β-折叠（β-sheet）：

是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。

折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。

氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽链反向排列）。

13．β-转角（β-turn）:

也是多肽链中常见的二级结构，连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。

含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环（loops）。

常见的转角含有4个氨基酸残基，有两种类型。

转角I的特点是：

第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转角II的第3个残基往往是甘氨酸。

这两种转角中的第2个残基大都是脯氨酸。

14．超二极结构（hypersecondarystructure）：

也称之基元（motif）。

在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。

通常有βαβ，βββ，αα，ββ等。

15．结构域（structuralregion）：

在蛋白质三级结构内的独立折叠单元。

结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。

16．构象（conformation）：

指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。

一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。

构象改变不会改变分子的光学活性。

17．蛋白质三级结构（proteintertiarystructure）:

蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。

三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的。

三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键范德华力和盐键（静电作用力）维持的。

18．蛋白质四级结构（quaternarystructure）:

多亚基蛋白质的三维结构。

实际上是具有三级结构的多肽链（亚基）以适当方式聚合所呈现出的三维结构。

19．亚基（subunit）：

是寡聚蛋白质中具有独立的三级结构而无生物活性的肽链，例如血红蛋白分子中两条α链和两条β链。

（生物大分子的确定亚结构单位亦称亚基，例如70S细菌核蛋白体的30S小亚基或50S大亚基）。

20．疏水相互作用（hydrophobicinteraction）：

非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。

这些非极性分子（如一些中性氨基酸残基，也称之疏水残基）在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。

21．范德华力（vanderWaalsforce）：

中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子之间的力。

当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华引力最强。

强的范德华排斥作用可以防止原子相互靠近

22．别构效应（allostericeffect）：

又称之变构效应。

是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。

23．镰刀型细胞贫血病（sickle-cellanemia）：

血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰刀状。

其特点是病人的血红蛋白β-亚基N端的第6个氨基酸残基是缬氨酸，而不是正常的谷氨酸残基。

24．肌红蛋白（myoglobin）：

是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。

25．血红蛋白（hemoglobin）：

是由含有血红素辅基的4个亚基组成的寡聚蛋白。

血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。

26．同源蛋白质（homologousproteins）:

来自不同种类生物、而序列和功能类似的蛋白质。

例如血红蛋白

27．波尔效应（Bohreffect）：

CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内血红蛋白的氧亲和力下降的现象。

28．纤维蛋白（fibrousproteins）：

一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链。

许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。

29．球蛋白（globularproteins）：

一类蛋白质，许多都溶于水，球蛋白是紧凑的、近似球形的、含有折叠紧密的多肽链。

典型的球蛋白含有能特异识别和结合其它化合物的凹陷或裂隙部位。

30．角蛋白（keratins）：

由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成的不溶于水的起着保护或结构作用的蛋白质。

31．胶原（蛋白）（collagen）：

是动物结缔组织中最丰富的一种结构蛋白，它是由原胶原蛋白分子组成，原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。

每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm，每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。

32．蛋白质的变性作用（denaturation）：

天然蛋白质因受物理的或化学的因素影响，其分子内部原有的高度规律性的结构发生变化，致使理化性质和生物学性质改变，但并不导致一级结构的破坏，变性后的蛋白质称为变性蛋白。

变性蛋白质的主要标志是生物功能的丧失。

33．Edman降解（Edmandegradation）：

从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。

N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。

三、例题解析

例1．某氨基酸溶于pH为7的水中，所得氨基酸溶液pH为6，问此氨基酸pI是大于6、等于6还是小于6？

解：

此题主要从两性离子的离解和等电点的概念去分析：

已知氨基酸都是以两性离子形式

存在，溶解于水后，其pH由7变为6，说明溶液变酸了，变酸的现象是pH变小了。

原因是两性离子放出质子与溶液OH-结合成水，使原来溶液中OH-负离子减少所致。

氨基酸由两性离子状态H+后变为负离子状态存在，若使负离子状态的氨基酸的氨基和羧基解离度相等，必须向溶液中加酸才能使其pH=pI。

pH为6的溶液氨基酸呈负离子状态，那么再加酸调节pH值达等电点，无疑此氨基酸pI小于6。

例2．根据氨基酸的结构，指出哪一个氨基酸符合下面的描述：

（1）（   ）改变多肽的折叠，是因为它不是一个真正的氨基酸。

在肌红蛋白和血红蛋白多肽中，不是每一个转弯处都有一个（   ），但每一个（   ）产生一个转弯。

（以上三个空格都代表同一个氨基酸，这个氨基酸在形成肽键的方式上是独特的。

）

（2）（   ）分子是小的，并且不含硫。

在一个折叠的蛋白质中它能形成内部氢键。

（3）（   ）在稳定许多蛋白质结构上起了重要作用。

它是通过它们的侧链在不同（或同一条）的多肽链之间形成一个共价键。

（4）氨基酸的碳原子用希腊字母标记，与羧基相邻的是α-碳，侧链依次是β、γ、δ、ε。

如果除了氢原子以外还有二个或三个其它的基团接在β-碳链上，这个分子就称为在β-碳上分支。

两个在β-碳上分支的相邻氨基酸残基联成的多肽结构被认为是不稳定的α-螺旋。

根据这个标准，当（  ）、（  ）和（   ）三个氨基酸相邻时，将破坏α-螺旋。

（5）在正常生理条件下（pH7左右），蛋白质中（   ）和（   ）的侧链几乎完全带正电荷，但是（   ）的侧链仅部分带正电荷。

解：

此题要从氨基酸的结构和它们形成蛋白质结构时的作用入手分析。

根据其结构，可以得出：

（1）脯氨酸（它是亚氨基酸），

（2）丝氨酸或苏氨酸，（3）半胱氨酸（桥是二硫键—CH2—S—S—CH2—），（4）苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸，（5）精氨酸、赖氨酸、组氨酸。

例3．判断下列各题：

（1）蛋白质的主干链是由“C—C—N”和“C—C—R”等重复单位组成。

（2）蛋白质中所有氨基酸用浓盐酸处理后，除色氨酸外，其它氨基酸都能正确地被分析鉴定出来。

解：

（1）此题不正确。

因为蛋白质的主干链只有唯一的“C—C—N”一种重复形式。

（2）此题不正确。

因为不能被分析出的氨基酸还有谷氨酰氨和天冬酰氨。

例4．将天冬氨酸（pI=2.98），甘氨酸（pI=5.97），苏氨酸（pI=6.53），亮氨酸（pI=5.98）和赖氨酸（pI=9.74）溶于PH3.0的柠檬酸缓冲液中，加到用同种缓冲液平衡Dowex-50阳离子交换树脂柱上。

然后用缓冲液洗柱,并分部收集。

这5种氨基酸将以什么顺序从柱上洗脱下来?

解：

具有两个部分离子化羧基的天冬氨酸洗脱最快.三个中性氨基酸中,苏氨酸有较高的[AA+]/[AA-]比率（∆P较大）,但由于含有—OH基，所以具有高极性，减弱与树脂的吸附能力，它在甘氨酸和亮氨酸之前洗脱下来。

甘氨酸和亮氨酸具有相同的∆P，但是亮氨酸的非极性较甘氨酸的更强，因此甘氨酸的洗脱位置在第三，而亮氨酸在第四。

赖氨酸由于—NH2基团，因此具有较高的有效正电荷，只有当增加洗脱缓冲液PH值或离子强度时，才能将其洗脱下来。

例5．今有一肽，分别用胰蛋白酶、溴化氰、胰凝乳蛋白酶、异硫氰酸和羧肽酶处理。

请用箭头分别表示出它们对肽链作用的位置。

       Val-Lys-Phe-Val-Arg-Met-Tyr-Ile-Lys-Ser-Met-Ala

解：

此题主要是从各种酶的作用位点来考虑。

①胰蛋白酶②溴化氰③胰凝乳蛋白酶④异硫氰酸⑤羧肽酶

例6．一个多肽的氨基酸排列顺序如下？

①用FDNB处理得到的N端氨基酸是什么？

用羧肽酶处理后测到的C端氨基酸是什么？

②用胰蛋白酶水解后得到哪些片段？

③用胰蛋白酶水解后的片断，进一步用还原剂（巯基乙醇），还原后可以得到哪些片断？

④用CNBr处理后可得到哪些片断？

解：

此题为蛋白质一级结构顺序推断题，要从各种降解因子作用的专一为点去分析。

①N—端氨基酸为DNP—Ala，DNP—Glu。

C—端氨基酸为Tyr和Ala。

②用胰蛋白酶水解后可得到如下片段：

 Ala•Val•Lys；Glu•Met•Lys； 

 ③由②处理后进一步还原可得：

Leu•Phe•Asp•CysH•Tyr；Val•Thr•Gly•CysH•Ala；而Ala•Val•Lys；Glu•Met•Lys不起作用。

④用CNBr处理后，可得到如下片段：

Glu•Met；

例7．有一升1.0M的甘氨酸溶液，在等电点时加入0.3摩尔的HCl，问：

（1）此溶液的pH是多少？

（2）如果在原来的Gly溶液中，加入0.3摩尔的NaOH，溶液的pH是多少？

解：

（1）H3+NCH2COO- +H+Cl→H3+NCH2COOH

       （1-0.3）摩尔            O.3摩尔

（2）H3+NCH2COO- +OH- →H2NCH2COO-

         1-0.3                 0.3

例8．血红蛋白含有0.335%的铁（重量百分比）,计算血红蛋白的最小分子量。

解：

每个血红蛋白分子至少含有一个铁原子。

铁的摩尔质量为55.85g，因此一摩尔血红蛋白（以最小分子量计算）应含有55.85g的铁。

另外，已知55.85g铁占最小分子量的0.335%。

可计算如下：

M最小 =100×55.85/0.335=16672              

综合通用式:

M最小 =M组成×100/组成的%

用物理方法测得的分子量为65000,这样就可以确定血红蛋白分子是四聚体，每个单体含有一个铁原子。

例9.1毫克纯酶氨基酸分析结果给除58.1微克的亮氨酸（M=131.2）和36.2微克的色氨酸（M=204.2）。

该酶的最小分子量是多少？

解：

先以该酶蛋白含一个亮氨酸和一个色氨酸计算，再求出两种氨基酸的摩尔比率，即可求出该酶的最小分子量。

根据亮氨酸含量计算最小分子量如下：

   10-3克酶/58.1×10-6克亮氨酸=M最小/131.2

         M最小 =2258

根据色氨酸含量计算最小分子量如下:

   10-3克酶/36.2×10-6克色氨酸=M最小/204.2

        M最小 =5641

亮氨酸和色氨酸的摩尔比率为:

      （58.1/131.2）:

（36.2/204.2）=0.433:

0.117=2.5:

1

在蛋白质分子中每个氨基酸的数目一定是整数。

因此,实际比率一定是5:

2，实际上最小分子量应是每分子中含有5个亮氨酸残基,两个色氨酸残基时的分子量,即：

      5×2258=11290

      2×5641=11282

当然,如果酶分子中若含有25个亮氨酸和10个色氨酸残基,真正的分子量大约是56450。

例10．某一蛋白质的多肽链有一些区段为α-螺旋构象，另一些区段为β-折叠构象，蛋白质的分子量为240000，多肽链外形的长度为5.06×10-5，试计算链中的α–螺

旋构象占多肽分子的百分数？

解：

此题只要记住蛋白质二级结构的要点就可解出：

该蛋白质共有的氨基酸残基数目为：

240000/120=2000（个）

设其中有n个氨基酸处于β-折叠构象，则：

    3.6n+1.5×（2000-n）=5.06×10-5×108

式中（2000-n）为处于α-螺旋的氨基酸数目

    2.1n=2060  n=981

即有981个氨基酸处于β-折叠构象,所以α-螺旋的氨基酸数目为:

    2000–981=1019（个）

所以α-螺旋氨基酸占总数的百分数为:

1019/2000×100%=50.95%

例11.指出下列蛋白质通过分子排阻层析柱时的洗脱顺序（蛋白质分布范围从5000到

400000）。

肌红蛋白：

16900；过氧化氢酶：

247500；细胞色素C：

13370；肌球胆白：

524800；胰凝乳蛋白酶原：

23240；血清清蛋白：

68500。

答：

凝胶过滤是蛋白质分离和纯化的一种较好的方法，它是根据蛋白质分子量的大小达到分离的目的。

一般是分子大的先洗脱下来，分子小的后洗脱下来。

所以，这些蛋白质洗脱的顺序为：

肌球蛋白→过氧化氢酶→血清清蛋白→胰凝乳蛋白酶原→肌红蛋白→细胞色素C。

例12.关于蛋白质的α-螺旋结构叙述正确的是：

（多选）

A.属于二级结构        B.螺旋每周含3.6个氨基酸残基

C.氢键起稳定作用      D.每个氨基酸残基的轴心距为1.5nm

答：

A、B、C

例13.关于肽键叙述正确的是：

（单选）

  A.肽键可自由旋转        B.肽键具部分双键性质 

C.肽键类似于单键性质    D.肽键C-C键      

   答：

B。

例14.天然蛋白质中不存在的氨基酸是（单选）

 A.丝氨酸    B.异亮氨酸    C.色氨酸       D.瓜氨酸       

答：

D。

例15.下列肽链,不能较好形成α-螺旋的一个是：

（单选）

 A.-Tle-Asp-Net-Val-Gln-   B.-Trp-Val-Gly-Ala-Asn-

 C.-Ala-Pro-Tyr-Phe-Gln-   D.-Ser-Phe-Ala-Gln-lys-      

   答：

C，因为脯氨酸可中断螺旋。

四、自测题

（一）是非题

1．一个氨基酸在水溶液中或固体状态时是以两性离子的形式存在。

2． 亮氨酸的非极性比丙氨酸大。

3． 肽键能自由旋转。

4． 一个可以解离的基团在pH高于pKa时，该基团有一半以上可以解离。

5． 纸电泳分离氨基酸是根据它们的极性性质。

6． 从理论上讲，可以用Edman降解法完全地测定任何非折叠的多肽链。

7． 一个多肽的C末端为脯氨酸，那末羧肽酶A和羧肽酶B都可切下该多肽的C末端。

8． 蛋白质中主链骨架由－CONHCONHCONH－和－NCCCNCCC－等组成。

9．蛋白质中所有氨基酸用浓盐酸处理后，除色氨酸外，其它氨基酸都能正确地被分析出来。

10．任何一条多肽链，它都能被胰蛋白酶在精氨酸和赖氨酸处切断。

11．每一种蛋白质的多肽链中，氨基酸都有一定的排列顺序，不是随机的。

12．蛋白质表面氢原子之间形成氢键。

13．从热力学上讲，蛋白质最稳定的构象是最低自由能时的结构。

14．浓NaCl易破坏离子键，浓尿素易破坏氢键。

15．亮氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸大多分布在球蛋白溶液分子内部形成疏水内核。

16．变性后，蛋白质溶解度降低是因为中和电荷和去水膜所引起的。

17．变性后的蛋白质分子量发生改变。

18．切开胰岛素分子中链间两对二硫键后，分子量并不改变。

19．肽键可以自由旋转，从而可出现多种空间构象。

20．蛋白质变性过程都是可逆的。

21.蛋白质变性后的最显著特征是生物学活性丧失,分子量降低。

22.具备有二级结构的蛋白质就有生物活性。

23．维持蛋白质二级结构的化学键是H键和盐键。

24．自然界里的蛋白质和多肽彻底水解后都产生L—型氨基酸。

25．某化合物与茚三酮反应生成紫色复合物，该化合物必是氨基酸、多肽或蛋白质。

26．一个未知蛋白质样品经酸水解后、可用异硫氰酸苯酯与之作用以准确测定它的所有氨基酸。

27．原则上用异硫氰酸苯酯法（Edmam降解法）可测定任何非封闭多肽的全部氨基酸顺序。

28．双缩脲反应是测试多肽和蛋白质的一种方法，所以，凡是能发生双缩脲反应的物质必为多肽或蛋白质。

29．脯氨酸不能参与α—螺旋、它使α—螺旋转弯。

在肌红蛋白和血红蛋白的多肽链中，

每一个转弯处并不一定有脯氨酸，但是每个脯氨酸却产生一个转弯。

30．大多数蛋白质的主要带电基团是由它N一末端的氨基酸和C一末端的羧基组成。

31．蛋白质分子中的亚基与多肽是同义的。

32．蛋白质在其水溶液中、表现出溶解度最小时的pH值，通常就是它的等电点。

33．变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和；表面的水化膜被破坏引起的。