生化知识点.docx
《生化知识点.docx》由会员分享,可在线阅读,更多相关《生化知识点.docx(14页珍藏版)》请在冰豆网上搜索。
![生化知识点.docx](https://file1.bdocx.com/fileroot1/2022-11/16/717dff6a-b7e2-478e-b72a-70aea730747f/717dff6a-b7e2-478e-b72a-70aea730747f1.gif)
生化知识点
一、名词解释
蛋白质变性:
理化因素影响使蛋白质生物活性丧失,溶解度下降,部队称性增高以及其他理化常数改变。
别构效应:
某种不直接涉及蛋白质活性的物质,结合于蛋白质活性部位以外的其他部位(别构部位),引起蛋白质分子的构象变化,而导致蛋白质活性改变的现象。
减色效应:
变性DNA复性形成双螺旋结构后紫外吸收会降低。
磷氧比值:
呼吸过程中无机磷消耗量和氧原子消耗量的比值叫做氧磷比,氧磷比的数值相当于一对电子经呼吸链传递至分子氧所产生的ATP分子数。
磷酸解:
在分子内通过引入一个无机磷酸,形成磷酸酯键,而使原来的键断裂,实际上引入了一个磷酰基
蛋白质的二级结构:
指多肽链主链原子的局部空间排列,不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。
蛋白质的三级结构:
多肽链借助非共价键弯曲折叠成特定走向的紧密球状构象。
α-磷酸甘油穿梭:
该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中,它是借助于α-磷酸甘油与磷酸二羟丙酮之间的氧化还原转移还原当量,使线粒体外来自NADH的还原当量进入线粒体的呼吸链氧化。
葡萄糖异生:
以非糖物质(乳酸、丙酮酸、丙酸、甘油、氨基酸等)作为前体合成葡萄糖的作用。
酶的活性中心:
酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。
其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团。
这些必需基团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能和底物特异结合并将底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心或活性部位
波尔效应(Bohreffect):
波尔效应:
增加CO2的浓度,降低PH能显著提高血红蛋白亚基间的
协同效应,降低血红蛋白对O2的亲和力,促进O2释放,反之,高浓度的O2也能促进血红蛋白释放H+和CO2.
Hn-RNA:
简称pre-mRNA,又称heterogeneousnuclearRNA,hnRNA——真核生物mRNA的前体,即最初转录生成的RNA
Sanger试剂二硝基氟苯(DNFB\FNDB)
糖酵解:
缺氧的情况下,葡萄糖或糖原在胞液中通过糖酵解途径分解成乳酸,并产生能量的过程
超二级结构:
由若干个相邻的二级结构(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起,彼此相互作用形成有规则的,在空间上能够辨认的二级结构组合体。
酶原激活:
酶原向有活性的酶转化的过程,本质是酶的活性中心形成或暴露的过程。
维生素:
维持正常生理功能所必须的,但在体内不能合成或合成量不足,必须由食物提供的一类低分子有机物。
等电点:
在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,所带静电荷为零,成电中性,此时溶液的pH称为氨基酸的等电点。
激素:
生物体内特殊组织或腺体产生的,直接分泌到体液中(若是动物,则指血液,淋巴液,脑脊液,肠液),通过体液运送到特定作用部位,从而引起特殊激动效应(调节控制各种物质代谢或生理功能)的一群微量的有机化合物。
2、问答题
1.胰岛分泌的激素有哪些,具有什么作用?
胰高血糖素:
促使血糖增高;促使脂肪、蛋白质分解。
胰岛素:
促使血糖降低:
促进脂肪、蛋白质合成及糖的氧化和贮存。
2.乙酰辅酶A(乙酰CoA)和FADH的分子结构含有哪些组分?
乙酰辅酶A是辅酶A的乙酰化形式,可以看作是活化了的乙酸。
基团(CH3CO-=乙酰基)与辅酶A的半胱氨酸残基的SH-基团相连。
FADH的分子结构:
3.维生素B1、B2在体内的活性形式分别是什么?
维生素B6是哪些酶的辅酶?
维生素A的作用是什么?
可以有什么物质分界生成?
维生素D的活性形式?
作用是什么?
维生素K的作用是什么?
肾上腺髓质分泌的激素有哪些?
作用是什么?
维生素B1在生物体内常以硫胺素焦磷酸的辅酶形式存在。
维生素B2在生物体内氧化还原过程中起传递氢的作用。
维生素B6的辅酶:
δ-氨基-γ酮戊酸合成酶
维生素A作用:
维持上皮组织的正常的结构和功能,维持正常的视觉(明视觉,暗视觉)
由异戊二烯构件分子生物合成的。
维生素D活性形式:
1,25-二羟胆钙化醇
作用:
(1)维持血清钙磷浓度的稳定血钙浓度低时,诱导甲状旁腺素分泌,将其释放至肾及骨细胞。
(2)促进怀孕及哺乳期输送钙到子体
维生素K的作用:
促进凝血,另维生素K还参与骨骼代谢。
肾上腺素和去甲肾上腺素(正肾上腺素):
促进糖原分解,使血糖升高。
也还可以促使脂肪、氨基酸分解。
4.重金属、有机磷农药中毒机理?
重金属中毒机理:
蛋白质变性
有机磷中毒机理:
这些有机磷化合物能抑制某些蛋白酶及酯酶活力,与酶分子活性部位的丝氨酸羟基共价结合,从而使酶失活。
强烈地抑制对神经传导有关的胆碱酯酶活力,使乙酰胆碱不能分解为乙酸和胆碱,引起乙酰胆碱的积累,使一些以乙酰胆碱为传导介质的神经系统处于过渡兴奋状态,引起神经中毒症状。
5.酶原的激活?
酶的特异性是指什么?
举例说明酶活性调节的几种主要方式?
共价修饰有哪些方式?
酶原的激活:
酶原或前体再经蛋白酶切开,或除去部分肽段,才能成为具有活性的分子。
酶的特异性:
1、酶容易失活2、酶具有很高的催化效率3、酶具有高度专一性4、酶活性受到调节和控制
酶活性调节方式:
1、调节酶的浓度2、通过激素调节酶活性3、反馈抑制调节酶活性4、抑制剂和激活剂对酶活性的调节5、其他调节方式(通过别构调控、酶原的激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性)
共价修饰:
磷酸化、腺苷酰化、尿苷酰化、ADP-核糖基化、甲基化
6.丙二酸、氟化钠、碘乙酸分别是哪个酶的抑制剂?
(下册79)
丙二酸:
琥珀酸脱氢酶
氟化钠:
烯醇化酶
碘乙酸:
甘油醛-3-磷酸脱氢酶
7.快速平衡法和稳定法的前提条件(假设)是什么?
有什么区别?
(P355)
答:
假设:
中间络合物学说。
区别:
假定迅速建立平衡,底物浓度远远大于酶浓度下ES分解成产物的逆反应忽略不计,快速平衡法推导的方程中米氏方程常数是Ks;稳态是指反应进行一短时间后,系统的复合物ES浓度,由零逐渐增加到一定数值,在一定时间内,尽管底物浓度和产物浓度不断变化,ES也在不断地生成和分解,但当ES生存速率和ES分解速率相等时,络合物ES保持不变,用稳定法推导的米氏方程中米氏常数是Km。
8.DNA一级结构的连接方式?
DNA双螺旋的类型?
B-DNA的具体内容是什么?
P482
答:
DNA一级结构的连接方式:
由数量庞大的四种脱氧核糖核甘酸即:
腺嘌呤脱氧核糖核甘酸、鸟嘌呤脱氧核糖核苷酸、胞嘧啶脱氧核糖核苷酸、胸腺嘧啶脱氧核糖核苷酸,通过3,5-磷酸二酯键连接起来的直线形或环形多聚体。
类型:
A型、B型、C型、D型、E型和左手双螺旋的Z型
具体内容:
watson和crick所建议的结构代表DNA钠盐在较高湿度下(92%)制得的纤维结构,该结构称为B-DNA。
它的水分含量高,可能比较接近大部分DNA在细胞中的构像。
是由两条反向的多核苷酸链组成的双螺旋,右手螺旋;为C2内式,其中的碱基对倾斜角甚小,螺旋轴穿过碱基对,其大沟比小沟宽,深度则相近。
9.米氏方程的计算?
反应速度、米氏常数、底物浓度等?
米氏常数的意义,特征?
(P355)
答:
方程:
米氏常数:
反应速度:
底物浓度:
可由米氏方程推导可得
米氏常数的意义:
1、Km是酶的一个特性常数:
其大小只与酶的性质有关,而与酶浓度无关。
2、Km值可以判断酶的专一性和天然底物,并且有助于研究酶的活性部位3、当k3<4、若已知某个酶的Km值,就可以计算出在某一底物浓度时,其反应速率相当于Vmax的百分率。
5、Km值可以帮助推断某一代谢反应的方向和途径。
特征:
Km值随测定的底物、反应的温度、pH及离子强度而改变。
10.酶的抑制剂类型?
互相的异同?
酶的抑制剂类型分为不可逆抑制剂和可逆抑制剂。
不可逆抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力丧失,不可通过去除抑制剂使酶复活。
可逆抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活力降低或丧失,可以通过物理方法去除抑制剂使酶复活。
可逆抑制剂又分为竞争性抑制剂(Vmax不变,Km变大,Km’随着【I】的增加而增大);非竞争性抑制剂(Km不变,Vmax变小,当Km’=Km时,Vmax’随【I】的增大而减小);反竞争性抑制剂(Km和Vmax都变小,而且Km’11.mRNA的帽子结构和ployA尾分别是什么?
功能是什么?
P485
mRNA的5’端帽子是一个特殊结构。
它由甲基化鸟苷酸经焦磷酸与mRNA的5’末端核苷酸相连,形成5’-三磷酸连接。
(P484)功能:
①增强mRNA的稳定性;②有助于核糖体对mRNA的识别与结合,使翻译得以正确起始。
极大多数真核细胞mRNA3’端有一段长约20-250的聚核苷酸。
Ploy(A)是在转录后经ploy(A)聚合酶的作用添加上去的。
ployA聚合酶专一作用于mRNA,对rRNA和tRNA无作用:
ployA尾巴与mRNA从细胞核到细胞质的运输有关,还与mRNA的半寿期有关。
12.核酸变性是什么,变性双链DNA分子中Tm值与哪些因素有关?
DNA的复性作图需要测定哪些指标?
核酸变性指核酸双螺旋区的氢键断裂,并不涉及共价键的断裂。
Tm值就是DNA熔解温度,指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。
影响因素:
DNA的均一性、G-C之含量、介质中的离子强度。
(P509)
DNA的复性指变性DNA在适当条件下,二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象,它是变性的一种逆转过程。
指标:
核苷酸对,重缔合的比例、复性反应的速度Cot(P510)
13.tRNA的结构特征?
携带氨基酸是哪段?
具有什么特征?
(1)tRNA一级结构具有以下特点:
1)分子量较小,大约由73~95个核苷酸组成。
2)分子中含有较多的修饰成分
3)3′末端都具有CpCpA-OH的结构。
5′端多为pG,也有pC 4)恒定核苷酸,有十几个位臵上的核苷酸在几乎所有的tRNA中都不变。
5) tRNA约占细胞总RNA的15%
(2)tRNA的二级结构呈“三叶草形”组成:
氨基酸臂;反密码环;二氢尿嘧啶环;TψC环;额外环。
(3)tRNA的三级结构:
倒挂的L字母
(4)携带氨基酸的是:
氨基酸臂。
(5)特征:
氨基酸臂由7对碱基组成,富含鸟嘌呤,末端为CCA。
14.在酶的纯化实验过程中,主要关注哪些指标?
酶的激活剂有什么作用?
酶的纯化指标:
总活力的回收、比活力提高的倍数(P337)
激活剂能提高酶活性,但是对酶的作用具有一定的选择性,即一种激活剂对某种酶起激活作用,而对另一种酶可能起抑制作用。
同时,激活离子对于同一种酶,可因浓度不同而起不同的作用。
(P380)
15.有两种L构型和D构型
20种:
甘氨酸(Gly),
丙氨酸(Ala),
缬氨酸(Val),
亮氨酸(Lue),
异亮氨酸(Ile),
丝氨酸(Ser),
苏氨酸(Thr),
半胱氨酸(Cys),
甲硫氨酸(Met),
天冬氨酸(Asp),
谷氨酸(Glu),
天冬酰胺(Asn),
谷氨酰胺(Gln),
赖氨酸(Lys),
精氨酸(Arg),
组氨酸(His),
脯氨酸(Pro),
苯丙氨酸(Phe),
酪氨酸(Tyr),
色氨酸(Trp)
碱性氨基酸:
赖氨酸,精氨酸酸性氨基酸:
天冬氨酸,谷氨酸,天冬酰胺,谷氨酰胺
16.蛋白质变性:
蛋白质为大分子物质,有一定的空间结构和生物学功能。
在各种物理因素和化学因素作用下,蛋白质生物活性丧失,溶解度降低,不对称性增高