生化知识点.docx

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生化知识点

一、名词解释

蛋白质变性：

理化因素影响使蛋白质生物活性丧失，溶解度下降，部队称性增高以及其他理化常数改变。

别构效应：

某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。

减色效应：

变性DNA复性形成双螺旋结构后紫外吸收会降低。

磷氧比值：

呼吸过程中无机磷消耗量和氧原子消耗量的比值叫做氧磷比，氧磷比的数值相当于一对电子经呼吸链传递至分子氧所产生的ATP分子数。

磷酸解：

在分子内通过引入一个无机磷酸，形成磷酸酯键，而使原来的键断裂，实际上引入了一个磷酰基

蛋白质的二级结构：

指多肽链主链原子的局部空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。

蛋白质的三级结构：

多肽链借助非共价键弯曲折叠成特定走向的紧密球状构象。

α-磷酸甘油穿梭：

该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中，它是借助于α-磷酸甘油与磷酸二羟丙酮之间的氧化还原转移还原当量，使线粒体外来自NADH的还原当量进入线粒体的呼吸链氧化。

葡萄糖异生：

以非糖物质（乳酸、丙酮酸、丙酸、甘油、氨基酸等）作为前体合成葡萄糖的作用。

酶的活性中心:

酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。

其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团。

这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物。

这一区域称为酶的活性中心或活性部位

波尔效应（Bohreffect）：

波尔效应:

增加CO2的浓度，降低PH能显著提高血红蛋白亚基间的

协同效应，降低血红蛋白对O2的亲和力，促进O2释放，反之，高浓度的O2也能促进血红蛋白释放H+和CO2.

Hn-RNA：

简称pre-mRNA，又称heterogeneousnuclearRNA,hnRNA——真核生物mRNA的前体，即最初转录生成的RNA

Sanger试剂二硝基氟苯（DNFB\FNDB）

糖酵解：

缺氧的情况下，葡萄糖或糖原在胞液中通过糖酵解途径分解成乳酸，并产生能量的过程

超二级结构：

由若干个相邻的二级结构（α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲）组合在一起，彼此相互作用形成有规则的，在空间上能够辨认的二级结构组合体。

酶原激活：

酶原向有活性的酶转化的过程，本质是酶的活性中心形成或暴露的过程。

维生素：

维持正常生理功能所必须的，但在体内不能合成或合成量不足，必须由食物提供的一类低分子有机物。

等电点：

在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带静电荷为零，成电中性，此时溶液的pH称为氨基酸的等电点。

激素：

生物体内特殊组织或腺体产生的，直接分泌到体液中（若是动物，则指血液，淋巴液，脑脊液，肠液），通过体液运送到特定作用部位，从而引起特殊激动效应（调节控制各种物质代谢或生理功能）的一群微量的有机化合物。

2、问答题

1.胰岛分泌的激素有哪些，具有什么作用？

胰高血糖素：

促使血糖增高；促使脂肪、蛋白质分解。

胰岛素：

促使血糖降低：

促进脂肪、蛋白质合成及糖的氧化和贮存。

2.乙酰辅酶A（乙酰CoA）和FADH的分子结构含有哪些组分？

乙酰辅酶A是辅酶A的乙酰化形式，可以看作是活化了的乙酸。

基团（CH3CO-=乙酰基）与辅酶A的半胱氨酸残基的SH-基团相连。

FADH的分子结构：

3.维生素B1、B2在体内的活性形式分别是什么？

维生素B6是哪些酶的辅酶？

维生素A的作用是什么？

可以有什么物质分界生成？

维生素D的活性形式？

作用是什么?

维生素K的作用是什么？

肾上腺髓质分泌的激素有哪些？

作用是什么？

维生素B1在生物体内常以硫胺素焦磷酸的辅酶形式存在。

维生素B2在生物体内氧化还原过程中起传递氢的作用。

维生素B6的辅酶：

δ-氨基-γ酮戊酸合成酶

维生素A作用：

维持上皮组织的正常的结构和功能，维持正常的视觉（明视觉，暗视觉）

由异戊二烯构件分子生物合成的。

维生素D活性形式：

1,25-二羟胆钙化醇

作用：

（1）维持血清钙磷浓度的稳定血钙浓度低时，诱导甲状旁腺素分泌，将其释放至肾及骨细胞。

（2）促进怀孕及哺乳期输送钙到子体

维生素K的作用：

促进凝血，另维生素K还参与骨骼代谢。

肾上腺素和去甲肾上腺素（正肾上腺素）：

促进糖原分解，使血糖升高。

也还可以促使脂肪、氨基酸分解。

4.重金属、有机磷农药中毒机理？

重金属中毒机理：

蛋白质变性

有机磷中毒机理：

这些有机磷化合物能抑制某些蛋白酶及酯酶活力，与酶分子活性部位的丝氨酸羟基共价结合，从而使酶失活。

强烈地抑制对神经传导有关的胆碱酯酶活力，使乙酰胆碱不能分解为乙酸和胆碱，引起乙酰胆碱的积累，使一些以乙酰胆碱为传导介质的神经系统处于过渡兴奋状态，引起神经中毒症状。

5.酶原的激活？

酶的特异性是指什么？

举例说明酶活性调节的几种主要方式？

共价修饰有哪些方式？

酶原的激活：

酶原或前体再经蛋白酶切开，或除去部分肽段，才能成为具有活性的分子。

酶的特异性：

1、酶容易失活2、酶具有很高的催化效率3、酶具有高度专一性4、酶活性受到调节和控制

酶活性调节方式：

1、调节酶的浓度2、通过激素调节酶活性3、反馈抑制调节酶活性4、抑制剂和激活剂对酶活性的调节5、其他调节方式（通过别构调控、酶原的激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性）

共价修饰：

磷酸化、腺苷酰化、尿苷酰化、ADP-核糖基化、甲基化

6.丙二酸、氟化钠、碘乙酸分别是哪个酶的抑制剂？

（下册79）

丙二酸：

琥珀酸脱氢酶

氟化钠：

烯醇化酶

碘乙酸：

甘油醛-3-磷酸脱氢酶

7.快速平衡法和稳定法的前提条件（假设）是什么？

有什么区别？

（P355）

答：

假设：

中间络合物学说。

区别：

假定迅速建立平衡，底物浓度远远大于酶浓度下ES分解成产物的逆反应忽略不计，快速平衡法推导的方程中米氏方程常数是Ks；稳态是指反应进行一短时间后，系统的复合物ES浓度，由零逐渐增加到一定数值，在一定时间内，尽管底物浓度和产物浓度不断变化，ES也在不断地生成和分解，但当ES生存速率和ES分解速率相等时，络合物ES保持不变，用稳定法推导的米氏方程中米氏常数是Km。

8.DNA一级结构的连接方式？

DNA双螺旋的类型？

B-DNA的具体内容是什么？

P482

答：

DNA一级结构的连接方式：

由数量庞大的四种脱氧核糖核甘酸即：

腺嘌呤脱氧核糖核甘酸、鸟嘌呤脱氧核糖核苷酸、胞嘧啶脱氧核糖核苷酸、胸腺嘧啶脱氧核糖核苷酸，通过3,5-磷酸二酯键连接起来的直线形或环形多聚体。

类型：

A型、B型、C型、D型、E型和左手双螺旋的Z型

具体内容：

watson和crick所建议的结构代表DNA钠盐在较高湿度下（92%）制得的纤维结构，该结构称为B-DNA。

它的水分含量高，可能比较接近大部分DNA在细胞中的构像。

是由两条反向的多核苷酸链组成的双螺旋，右手螺旋；为C2内式，其中的碱基对倾斜角甚小，螺旋轴穿过碱基对，其大沟比小沟宽，深度则相近。

9.米氏方程的计算？

反应速度、米氏常数、底物浓度等？

米氏常数的意义，特征？

（P355）

答：

方程：

米氏常数：

反应速度：

底物浓度：

可由米氏方程推导可得

米氏常数的意义：

1、Km是酶的一个特性常数：

其大小只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。

2、Km值可以判断酶的专一性和天然底物，并且有助于研究酶的活性部位3、当k3<

4、若已知某个酶的Km值，就可以计算出在某一底物浓度时，其反应速率相当于Vmax的百分率。

5、Km值可以帮助推断某一代谢反应的方向和途径。

特征：

Km值随测定的底物、反应的温度、pH及离子强度而改变。

10.酶的抑制剂类型？

互相的异同？

酶的抑制剂类型分为不可逆抑制剂和可逆抑制剂。

不可逆抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力丧失，不可通过去除抑制剂使酶复活。

可逆抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活力降低或丧失，可以通过物理方法去除抑制剂使酶复活。

可逆抑制剂又分为竞争性抑制剂（Vmax不变，Km变大，Km’随着【I】的增加而增大）；非竞争性抑制剂（Km不变，Vmax变小，当Km’=Km时，Vmax’随【I】的增大而减小）；反竞争性抑制剂（Km和Vmax都变小，而且Km’

11.mRNA的帽子结构和ployA尾分别是什么？

功能是什么？

P485

mRNA的5’端帽子是一个特殊结构。

它由甲基化鸟苷酸经焦磷酸与mRNA的5’末端核苷酸相连，形成5’-三磷酸连接。

（P484）功能：

①增强mRNA的稳定性；②有助于核糖体对mRNA的识别与结合，使翻译得以正确起始。

极大多数真核细胞mRNA3’端有一段长约20-250的聚核苷酸。

Ploy（A）是在转录后经ploy（A）聚合酶的作用添加上去的。

ployA聚合酶专一作用于mRNA，对rRNA和tRNA无作用：

ployA尾巴与mRNA从细胞核到细胞质的运输有关，还与mRNA的半寿期有关。

12.核酸变性是什么，变性双链DNA分子中Tm值与哪些因素有关？

DNA的复性作图需要测定哪些指标？

核酸变性指核酸双螺旋区的氢键断裂，并不涉及共价键的断裂。

Tm值就是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。

影响因素：

DNA的均一性、G-C之含量、介质中的离子强度。

（P509）

DNA的复性指变性DNA在适当条件下，二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象，它是变性的一种逆转过程。

指标：

核苷酸对，重缔合的比例、复性反应的速度Cot（P510）

13.tRNA的结构特征？

携带氨基酸是哪段？

具有什么特征？

（1）tRNA一级结构具有以下特点：

1）分子量较小，大约由73～95个核苷酸组成。

 2）分子中含有较多的修饰成分 

3）3′末端都具有CpCpA-OH的结构。

5′端多为pG,也有pC 4）恒定核苷酸，有十几个位臵上的核苷酸在几乎所有的tRNA中都不变。

5） tRNA约占细胞总RNA的15% 

（2）tRNA的二级结构呈“三叶草形”组成：

氨基酸臂;反密码环;二氢尿嘧啶环;TψC环;额外环。

（3）tRNA的三级结构:

倒挂的L字母

（4）携带氨基酸的是：

氨基酸臂。

（5）特征：

氨基酸臂由7对碱基组成，富含鸟嘌呤，末端为ＣＣＡ。

14.在酶的纯化实验过程中，主要关注哪些指标？

酶的激活剂有什么作用？

酶的纯化指标：

总活力的回收、比活力提高的倍数（P337）

激活剂能提高酶活性，但是对酶的作用具有一定的选择性，即一种激活剂对某种酶起激活作用，而对另一种酶可能起抑制作用。

同时，激活离子对于同一种酶，可因浓度不同而起不同的作用。

（P380）

15.有两种L构型和D构型

20种：

甘氨酸（Gly），

丙氨酸（Ala），

缬氨酸（Val），

亮氨酸（Lue），

异亮氨酸（Ile），

丝氨酸（Ser），

苏氨酸（Thr），

半胱氨酸（Cys），

甲硫氨酸（Met），

天冬氨酸（Asp），

谷氨酸（Glu），

天冬酰胺（Asn），

谷氨酰胺（Gln），

赖氨酸（Lys），

精氨酸（Arg），

组氨酸（His），

脯氨酸（Pro），

苯丙氨酸（Phe），

酪氨酸（Tyr），

色氨酸（Trp）

碱性氨基酸：

赖氨酸，精氨酸酸性氨基酸：

天冬氨酸，谷氨酸，天冬酰胺，谷氨酰胺

16.蛋白质变性：

蛋白质为大分子物质，有一定的空间结构和生物学功能。

在各种物理因素和化学因素作用下，蛋白质生物活性丧失，溶解度降低，不对称性增高