生物化学与分子生物学教学大纲.docx

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生物化学与分子生物学教学大纲

生物化学与分子生物学教学大纲

（供五年制本科医学生使用）

前言

　　近年来，生物化学与分子生物学的发展突飞猛进，已成为医学基础学科中的先进领域，为其它多种学科发展的必不可少的核心。

生物化学与分子生物学作为一个边缘学科正向生物学、遗传学、分子生理学、药理学、病理学等学科领域渗透。

为了更好地认识生命，研究生命，探索生命的奥秘，掌握生物化学与分子生物学，是非常必要的，尤其作为医学生，要想在今后的医学领域中施展才华，在分子水平上解决疾病的诊断，治疗以及进行预防，学好生物化学与分子生物学这门课程就显得更加重要。

　　生物化学与分子生物学的研究内容已从五十年代的新陈代谢为中心转移到分子生物学为重点。

为了适应当今医学基础各学科及临床医学的需要，除了解与医学有关的物质代谢，如糖代谢、脂代谢等能量代谢之外，更重要的是学好分子生物学的主要理论如核酸、蛋白等生物大分子的结构和功能，代谢调节机制及基因表达调控等，同时联系临床的常见疾病，重点在分子水平上认识其病因，加深对其治疗原理的理解。

　　本大纲正是从上述目的出发，在要求学生了解经典的物质代谢途径的基础上，使学生们着重联系生命现象及临床医学进行学习，在对分子生物学的研究内容有充分认识的同时又可为从事临床医学打下深厚的基础。

　　生物化学与分子生物学是一门实验科学，它的理论发展与各项技术的发明密切相关。

因此，在生物化学与分子生物学教学中，实验课占有很大比重，应予重视。

生物化学与分子生物学理论课内容及学时分配

章

授课内容

学时数

绪论

1

第一章

蛋白质的结构与功能

5

第二章

核酸的结构与功能

4

第三章

酶

6

第四章

糖代谢

6

第五章

脂类代谢

7

第六章

生物氧化

4

第七章

氨基酸代谢

6

第八章

核苷酸代谢

4

第十章

DNA的生物合成（复制）

6

第十一章

RNA的生物合成（转录）

4

第十二章

蛋白质的生物合成（翻译）

4

第十三章

基因表达调控

4

第十四章

基因重组与基因工程

4

第十五章

细胞信息转导

6

第十六章

血液的生物化学

2

第十七章

肝的生物化学

1

第二十章

癌基因、抑癌基因与生长因子

2

总计

76

生物化学实验内容及学时分配

实验题目

学时数

实验一

蛋白质测定——分光光度法

6学时

实验二

小鼠肝脏DNA分离与纯化

6学时

实验三

DNA酶解及琼脂糖凝胶电泳

6学时

实验四

人血清α1-AT分离、纯化及其鉴定一

6学时

实验五

人血清α1-AT分离、纯化及其鉴定二

6学时

实验六

人血清α1-AT分离、纯化及其鉴定三

6学时

实验七

人血清α1-AT分离、纯化及其鉴定四

4学时

总计

第一章蛋白质的结构与功能

【目的要求】

1．掌握蛋白质的分子组成、分子结构及理化性质。

2．熟悉蛋白质多肽链组成，蛋白质结构与功能的关系，氨基酸的理化性质，球状蛋白质的特点。

3．了解蛋白质的分离纯化方法及一级结构测定原理。

【教学内容】

第一节蛋白质的分子组成

1．氨基酸：

L-α-氨基酸结构通式和分类、20种氨基酸的英文名词及缩写符号、氨基酸的理化性质。

2．肽：

肽键与肽链，肽与蛋白质的区别，生物活性肽。

第二节蛋白质的分子结构

1．蛋白质的一级结构：

2．蛋白质的二级结构：

肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模序及氨基酸侧链对二级结构形成的影响。

3．蛋白质的三级结构：

次级键、结构域及分子伴侣。

4．蛋白质的四级结构：

5．蛋白质的分类：

第三节蛋白质的结构与功能

1．蛋白质一级结构与功能的关系：

Anfinsen实验、分子病。

2．蛋白质空间结构与功能的关系：

蛋白质构象改变和疾病。

第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化

1． 蛋白质的理化性质：

两性解离、胶体性质、蛋白质变性与复性、沉淀、紫外吸收和呈色反应。

2．蛋白质的分离和纯化：

透析及超滤法，丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀，电泳，层析，超速离心。

3．多肽链中氨基酸的序列分析：

Edman降解法。

4．蛋白质空间结构测定：

【教学方法】课堂讲授、多媒体

【授课学时】5学时

第二章核酸的结构与功能

【目的要求】

1．掌握DNA的二级结构特点，mRNA和tRNA的结构特征及主要功能。

2．熟悉核小体的结构特点，DNA的理化性质及其与结构的关系。

3．了解核苷酸的分子构成，连接键及书写方式。

【教学内容】

第一节核酸的化学组成及一级结构

1．核苷酸的结构：

嘌呤与嘧啶，核糖与核苷，戊糖碳原子的编号。

2．核酸的一级结构：

概念、核苷酸各组分间的连接键、书写方式。

第二节DNA的空间结构与功能

1．DNA的二级结构——双螺旋结构模型：

Chargaff规则，B-DNA双螺旋结构模型要点，DNA双螺旋结构的多样性。

2．DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装：

DNA的超螺旋结构，原核生物DNA的高级结构，DNA在真核生物细胞核内的组装：

核小体。

3．DNA的功能：

基因，基因组，DNA的功能。

第三节RNA的结构与功能

1．信使RNA的结构与功能：

hnRNA，mRNA的结构特点。

2．转运RNA的结构与功能：

稀有碱基，茎环结构，氨基酸接纳茎，反密码子，三级结构。

3．核蛋白体RNA的结构与功能：

真核及原核生物核蛋白体的组成。

4．其他小分子RNA及RNA组学：

动物细胞内其他的RNA种类及功能，RNA组学的概念。

第四节核酸的理化性质、变性和复性及其应用

1．核酸的一般理化性质：

260nm紫外吸收

2．DNA的变性：

概念，解链曲线，Tm值，增色效应。

3．DNA的复性与分子杂交：

退火。

第五节核酸酶

DNA酶 RNA酶 内切酶 外切酶

【教学方法】课堂讲授、多媒体

【授课学时】4学时

第三章 酶

【目的要求】

1．掌握酶的化学本质，辅助因子，活性中心，必需基团，酶促反应的特点，Km与Vmax的含义及其生物学意义，竞争性抑制，酶原，变构酶，关键酶，酶的共价修饰调节，同工酶。

2．熟悉最适pH和最适温度，可逆性抑制和不可逆抑制的区别，3种可逆性抑制作用的特点,关键酶的变构调节与酶促化学修饰的特点。

3．了解酶促反应的机制，Km、Vmax值的测定，酶活性测定与酶活单位，酶的分类和命名。

【教学内容】

第一节   酶的分子结构与功能

1．酶的分子组成：

单纯酶，结合酶，酶蛋白，全酶，金属酶，辅酶，辅基，维生素与辅酶，维生素的分类及其与辅酶的关系，常见辅酶的结构与功能，辅酶的作用，金属离子的作用。

2．酶的活性中心：

必需基团，结合基团，催化基团。

第二节   酶促反应的特点与机制

1．酶促反应的特点：

高效性，特异性，可调节性。

2．酶促反应机制：

活化能，诱导契合假说，邻近效应、定向排列、多元催化、表面效应。

第三节   酶促反应动力学

1． 底物浓度对反应速度的影响：

米-曼氏方程，Km、Vmax测定法。

2． 酶浓度对反应速度的影响。

3． 最适温度。

4． 最适pH。

5． 抑制剂对反应速度的影响：

不可逆性抑制作用的特点，可逆性抑制作用的种类、区别及动力学特点。

6． 激活剂对反应速度的影响：

必需激活剂，非必需激活剂。

7． 酶活性测定及酶活性单位。

第四节  酶的调节

1．酶活性的调节：

酶原，酶原的激活的概念、机制及意义，变构酶，变构调节与协同效应， 酶的共价修饰调节概念、特点与意义。

2．酶含量的调节：

酶蛋白合成的诱导与阻遏概念，酶降解的调控。

3．同工酶：

概念，LDH同工酶谱的变化及意义。

第五节  酶的命名与分类

1． 酶的命名。

2． 酶的分类。

第六节酶与医学的关系

1． 酶与疾病的关系。

2． 酶在医学上的其他应用。

【教学方法】课堂讲授、多媒体

【授课学时】6学时

第四章糖代谢

【目的要求】

1．掌握糖分解代谢，糖酵解和有氧氧化的途径及催化所需的酶，特别是关键酶和主要的调节因素以及各通路的生理意义。

2．掌握肝糖原合成、分解及糖异生的途径及关键酶。

掌握磷酸戊糖途径的关键酶和生理意义。

掌握乳酸循环的过程及生理意义。

3．熟悉糖是生物体主要的供能物质,以及血糖的来源、去路。

4．了解糖的吸收方式是通过主动转运过程。

【教学内容】

第一节概述

1．糖的生理功能

2．糖的消化吸收 特定载体转运的、主动耗能的过程

3．糖代谢的概况

第二节糖的无氧分解

1．糖酵解的反应过程：

概念，反应过程及能量生成。

2．糖酵解的调节：

三个关键酶

3．糖酵解的生理意义 

第三节糖的有氧氧化

1．有氧氧化的反应过程：

丙酮酸脱氢酶复合体的组成，三羧酸循环的过程及生理意义。

2．有氧氧化生成的ATP

3．有氧氧化的调节：

丙酮酸脱氢酶复合体及三羧酸循环中三个关键酶的调节。

4．巴斯德效应

第四节磷酸戊糖途径

1．磷酸戊糖途径的反应过程：

反应的第一阶段，6-磷酸葡萄糖脱氢酶及6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶。

2．磷酸戊糖途径的调节：

6-磷酸葡萄糖脱氢酶是关键酶。

3．磷酸戊糖途径的生理意义

第五节糖原的合成与分解

1．糖原的合成代谢：

UDPG是活性葡萄糖供体以及合成过程。

2．糖原的分解代谢：

分解过程

3．糖原合成与分解的调节：

磷酸化酶、糖原合酶的共价修饰调节，重点是它们各自的磷酸化和去磷酸化后的活性改变。

4．糖原累积症

第六节糖异生

1．糖异生途径：

概念及糖异生的四个关键酶。

2．糖异生的调节

3．糖异生的生理意义.

4．乳酸循环：

循环过程及生理意义。

第七节血糖及其调节

1．血糖的来源和去路

2．血糖水平的调节：

胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素各自对血糖的影响。

3．血糖水平异常：

高血糖及糖尿症，低血糖。

【教学方法】课堂讲授多媒体

【授科学时】 6学时

第五章脂类代谢

【目的要求】

1．掌握脂肪酸分解与合成过程中的关键步骤、关键酶及β氧化的全过程。

2．掌握酮体的概念，酮体的生成过程，酮体生成的生理意义及关键酶。

3．掌握胆固醇合成的部位，合成原料及合成的关键步骤、关键酶。

4．掌握血浆脂蛋白的分类，生成部位及功能。

5．熟悉脂肪的合成过程。

6．熟悉血浆脂蛋白的代谢。

7．熟悉甘油磷脂的种类。

8．了解脂肪的消化和吸收，脂肪酸的其它氧化方式和脂肪酸碳链的增长方式，脂肪酸的分类与命名，不饱和脂酸以及多价不饱和脂肪酸的重要衍生物。

9．了解胆固醇合成的过程，合成的调节，分布，生理功能，以及胆固醇的转化。

10．了解甘油磷脂的代谢。

【教学内容】

第一节不饱和脂酸的命名及分类

第二节脂类的消化和吸收

脂类消化的主要场所，胆汁酸盐、胰脂酶、辅脂酶的作用，脂肪合成的甘油一酯途径。

第三节甘油三酯代谢   

1．甘油三酯的合成代谢 

1）合成部位

2）合成原料

3）合成基本过程：

甘油一酯途径和甘油二酯途径。

2．甘油三酯的分解代谢

1）脂肪的动员：

激素敏感性甘油三酯脂肪酶、脂解激素与抗脂解激素。

2）脂酸的β-氧化：

脂肪酸的活化——脂酰CoA的生成，脂酰CoA进入线粒体，脂肪酸的β-氧化，脂肪酸氧化的能量生成。

3）脂肪酸的其它氧化方式

4）酮体的生成及利用：

酮体的概念，酮体的生成，酮体的利用，酮体生成的生理意义，酮体生成的调节，酮症酸中毒。

3．脂酸的合成代谢

1）软脂酸的合成：

合成部位，合成原料，脂肪酸合成酶系及反应过程。

2）脂肪酸碳链的加长：

内质网酶系和线粒体酶系。

3）不饱和脂肪酸的合成：

必需脂肪酸的概念。

4）脂肪酸合成的调节：

代谢物的调节，激素的调节作用。

4．多不饱和脂酸的重要衍生物——前列腺素、血栓噁烷及白三烯

1）前列腺素、血栓噁烷及白三烯的化学结构及命名

2）PG、TX及LT的合成

3）PG、TX及LT的生理功能

第四节磷脂的代谢

1．甘油磷脂的代谢 

1）甘油磷脂的组成、分类及结构

2）甘油磷脂的合成：

合成部位，合成原料及辅因子，合成基本过程。

3）甘油磷脂的降解：

由专一性不同的磷脂酶A1、A2、B1、B2、C、D分别作用。

2．鞘磷脂的代谢

1）鞘脂的化学组成及结构

2）鞘磷脂的代谢

第五节胆固醇代谢

胆固醇的结构，分布及生理功能。

1．胆固醇的合成

1）合成部位

2）合成原料：

乙酰CoA、能量及供氢物质。

3）合成基本过程：

胆固醇合成的限速酶、合成的基本过程、甲羟戊酸、鲨烯等重要中间产物。

4）胆固醇合成的调节：

饥饿和饱食、胆固醇及激素分别的调节。

2．胆固醇的转化

1）转化成胆汁酸

2）转化为类固醇激素

3）转化为7－脱氢胆固醇

第六节血浆脂蛋白代谢

1．血脂：

血脂的组成及含量。

2．血浆脂蛋白的分类、组成及结构：

血浆脂蛋白的分类，血浆脂蛋白的组成，脂蛋白的结构。

3．载脂蛋白

4．血浆脂蛋白代：

乳糜微粒，极低密度脂蛋白，低密度脂蛋白，极低密度脂蛋白，高密度脂蛋白。

5．血浆脂蛋白代谢异常：

高脂蛋白血症，遗传性缺陷。

【教学方法】课堂讲授多媒体

【授科学时】 7学时

六章   生物氧化

【目的要求】

1．掌握生物氧化、氧化磷酸化的概念，线粒体呼吸链的组成、排列顺序、种类，氧化磷酸化的偶链部位，胞液中NADH的氧化。

2．熟悉氧化磷酸化的基本过程、影响因素及其调节，P/O，ATP的生成和利用。

3．了解生物氧化的概念、特点及方式，氧化磷酸化偶联机理，其他氧化体系。

【教学内容】

第一节  生成ATP的氧化体系

1．呼吸链：

组成，排列顺序，

2．氧化磷酸化：

概念，P/O，偶联部位，偶联机制－化学渗透假说。

3．影响氧化磷酸化的因素：

呼吸链抑制剂、解偶联剂、氧化磷酸化抑制剂，ADP的调节作用，甲状腺激素，线粒体DNA突变。

4．ATP：

高能磷酸键，常见的高能磷酸化合物，生物体内能量的储存和利用。

5．通过线粒体内膜的物质转运：

线粒体内膜的主要转运蛋白，胞浆中NADH的氧化－α-磷酸甘油穿梭、苹果酸-天冬氨酸穿梭，腺苷酸转运蛋白。

第二节其他氧化体系

1．需氧脱氢酶和氧化酶。

2．过氧化物酶体中的酶类：

过氧化氢酶、过氧化物酶。

3．超氧物歧化酶。

4．微粒体中的酶类：

加单氧酶、加双氧酶。

【教学方法】课堂讲授、多媒体

【授课学时】 4学时

第七章氨基酸代谢

【目的要求】

1．掌握氨基酸一般代谢中的转氨基、脱氨基以及α-酮酸代谢。

2．掌握丙氨酸-葡萄糖循环和鸟氨酸循环。

3．掌握一碳单位的代谢及甲硫氨酸循环。

4．熟悉蛋白质的营养作用，必需氨基酸的概念及种类，氮平衡的概念。

5．熟悉蛋白质在体内的消化，吸收以及腐败作用的概念。

6．了解一些特殊氨基酸的代谢。

【教学内容】

第一节蛋白质的营养作用

1．蛋白质营养的重要性

2．蛋白质的需要量和营养价值：

氮平衡，生理需要量,蛋白质的营养价值。

第二节蛋白质的消化、吸收与腐败

1．蛋白质的消化：

胃中的消化，小肠中的消化。

2．氨基酸的吸收：

氨基酸吸收载体，γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用，肽的吸收。

3．蛋白质的腐败作用：

胺类的生成，氨的生成，其他有害物质的生成。

第三节氨基酸的一般代谢 

1．体内蛋白质的转换更新：

体内氨基酸的降解及氨基酸的代谢库的概念。

2．氨基酸的脱氨基作用：

联合脱氨基作用

1）转氨基作用：

转氨酶与转氨基作用，转氨基作用的机制。

2）L-谷氨酸氧化脱氨基作用  

3）嘌呤核苷酸循环

3．α-酮酸的代谢 

1）经氧化生成非必需氨基酸

2）转变成成糖及脂类

3）氧化供能：

氨基酸、糖及脂肪代谢的联系。

第四节氨的代谢

1．体内氨的来源：

氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源，肠道吸收的氨，肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。

2．氨的转运：

丙氨酸-葡萄糖循环，谷氨酰胺的运氨作用。

3．尿素的生成 

1）肝是尿素合成的主要器官

2）尿素合成的鸟氨酸循环学说

3）鸟氨酸循环的详细步骤

4）尿素合成的调节.

5）高氨血症和氨中毒.

第五节个别氨基酸的代谢

1．氨基酸的脱羧基作用 

1）γ-氨基丁酸

2）牛磺酸

3）组胺

4）5-羟色胺

5）多胺

2．一碳单位的代谢 

1）一碳单位与四氢叶酸

2）一碳单位与氨基酸代谢

3）一碳单位的相互转变

4）一碳单位的生理功能.

3．含硫氨基酸代谢 

1）甲硫氨酸的代谢：

甲硫氨酸与转甲基作用，甲硫氨酸循环，肌酸的生成。

2）半胱氨酸与胱氨酸的代谢：

半胱氨酸与胱氨酸的代谢，硫酸根的代谢。

4．芳香族氨基酸的代谢 

1）苯丙氨酸及酪氨酸的分解代谢：

儿茶酚胺与黑色素的合成，酪氨酸的分解代谢，苯丙酮酸尿症。

2）色氨酸的代谢

5．支链氨基酸的代谢

【教学方法】课堂讲授多媒体

【授科学时】 6学时

第八章核苷酸代谢

【目的要求】

1．掌握嘌呤和嘧啶核苷酸的合成的元素来源，分解代谢产物，核糖单核苷酸向脱氧核糖单核苷酸的转变。

2．了解食物核酸的消化吸收和体内核苷酸合成的途径，核苷酸类抗代谢作用的生化环节。

3．了解核苷酸的生理功能。

【教学内容】

第一节嘌呤核苷酸代谢

1．嘌呤核苷酸的合成代谢

1）嘌呤核苷酸的从头合成：

从头合成的途径，从头合成的调节。

2）嘌呤核苷酸的补救合成

3）嘌呤核苷酸的相互转变 

4）脱氧核苷酸的生成 

5）嘌呤核苷酸的抗代谢物

2．嘌呤核苷酸的分解代谢：

尿酸的生成，痛风及痛风的治疗。

第二节嘧啶核苷酸代谢

1．嘧啶核苷酸的合成代谢 

1）嘧啶核苷酸的从头合成：

从头合成的途径，从头合成的调节。

2）嘧啶核苷酸的补救合成 

3）嘧啶核苷酸的抗代谢物

2．嘧啶核苷酸的分解代谢：

β-氨基异丁酸、NH3、CO2、β-丙氨酸。

【教学方法】课堂讲授多媒体

【授科学时】 4学时

第十章DNA的生物合成（复制）

【目的要求】

1．掌握DNA复制方式、体系及有关酶类，DNA修复类型及特点。

2．熟悉遗传信息传递方式－中心法则，半保留复制的实验依据，逆转录作用，突变类型。

3．了解端粒和端粒酶，其他复制方式。

【教学内容】

 分子生物学中心法则。

第一节复制的基本规律

1．半保留复制的实验依据和意义。

2．双向复制。

3．复制的半不连续性：

复制叉，领头链，随从链，冈崎片段。

第二节DNA复制的酶学和拓扑学变化

1．复制的化学反应：

反应体系。

2．DNA聚合酶：

原核生物的DNA聚合酶，真核生物的DNA聚合酶。

3．复制保真性的酶学依据：

核酸外切酶活性和校读，复制的保真性和碱基选择。

4．复制中解链和DNA分子拓扑学变化：

解螺旋酶、引物酶和单链DNA结合蛋白，DNA拓扑异构酶（Ⅰ型和Ⅱ型）。

5．DNA连接酶。

第三节DNA生物合成过程

1．原核生物的DNA生物合成：

起始（解链、引发体和引物），延长，终止。

2．真核生物的DNA生物合成：

细胞周期，起始，延长，终止，端粒酶。

第四节逆转录和其他复制方式

1．逆转录病毒和逆转录酶。

2．逆转录研究的意义。

3．滚环复制和D环复制。

4．DNA

第五节DNA损伤（突变）与修复

1．突变的意义。

2．引发突变的因素。

3．突变的分子改变类型：

错配、缺失、插入、框移突变、重排。

4．DNA损伤的修复：

光修复、切除修复、重组修复、SOS修复。

【教学方法】课堂讲授、多媒体

【授课学时】 6学时

第十一章RNA的生物合成（转录）

【目的要求】

1．掌握真核、原核生物的RNA聚合酶，不对称转录，核酶概念。

2．熟悉复制与转录的区别，模板与酶的辨认结合，熟悉真核生物mRNA和tRNA转录后的加工。

3．了解转录的过程，真核生物rRNA转录后的加工。

【教学内容】

复制与转录的区别。

第一节转录的模板和酶

1．转录模板：

结构基因，不对称转录，模板链，编码链。

2．RNA聚合酶：

原核生物的RNA聚合酶（核心酶、全酶），真核生物的RNA聚合酶（Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ）。

3．模板与酶的辨认结合：

－35区——辨认位点，－10区（Pribnow盒）——结合位点。

第二节转录过程

1．原核生物的转录过程：

转录起始，转录延长（转录空泡），转录终止（依赖Rho的转录终止，非依赖Rho的转录终止）。

2．真核生物的转录过程：

转录起始（TATA盒或Hogness盒，转录因子，转录起始前复合物），转录延长，转录终止（真核生物转录终止的修饰点）。

第三节真核生物的转录后修饰

1．真核生物mRNA的转录后加工：

首、尾的修饰，mRNA的剪接（断裂基因，外显子和内含子，剪接接口、剪接体、二次转酯反应，mRNA编辑）。

2．tRNA的转录后加工：

5’前导序列切除，稀有碱基生成（甲基化、还原、核苷内的转位、脱氨），3’末端加CCA－OH。

3．rRNA的转录后加工：

45SRNA剪接。

4．核酶：

核酶的特性（核酶作用的基础——锤头结构），核酶研究的意义。

【教学方法】课堂讲授、多媒体

【授课学时】 4学时

第十二章蛋白质的生物合成（翻译）

【目的要求】

1．掌握遗传密码的特点，核蛋白体循环。

2．熟悉蛋白质生物合成体系，氨基酸的活化，蛋白质生物合成的能量消耗。

3．了解蛋白质合成后的加工和输送，蛋白质生物合成的干扰和抑制。

【教学内容】

第一节蛋白质生物合成体系

1．翻译模板mRNA及遗传密码：

多顺反子、单顺反子，遗传密码的概念、种类、特点（连续性、简并性、摆动性、通用性）。

2．核蛋白体是多肽链合成的装置。

3．tRNA氨基酸的活化：

氨基酰-tRNA合成酶，起始氨基酰-tRNA。

第二节蛋白质生物合成过程

1．肽链合成起始：

原核翻译起始复合物形成（核蛋白体亚基分离，mRNA小亚基定位结合，起始氨基酰-tRNA的结合，核蛋白体大亚基结合），真核生物翻译起始复合物形成（核蛋白体大小亚基分离，起始氨基酰-tRNA的结合，mRNA在核蛋白体小亚基的准确就位，核蛋白体大亚基结合）。

2．肽链的延长：

核蛋白体循环（进位、成肽、转位）。

3．肽链合成的终止：

蛋白质生物合成过程中的能量消耗，多聚核蛋白体。

第三节蛋白质合成后加工和输送

1．多肽链折叠为天然功能构象的蛋白质：

分子伴侣（热休克蛋白，伴侣素），蛋白二硫键异构酶，肽－脯氨酰顺反异构酶。

2．一级结构的修饰：

肽链N端的修饰，个别氨基酸的共价修饰，多肽链的水解修饰。

3．空间结构的修饰：

亚基聚合，辅基连接，疏水脂链的共价修饰。

4．蛋白质合成后的靶向输送：

分泌性蛋白的靶向输送（信号肽，信号肽识别颗粒，SRP对接蛋白），线粒体蛋白的靶向输送，细胞核蛋白的靶向输送（核定位序列）。

第四节蛋白质生物合成的干扰和抑制

1．抗生素：

四环素族，氯霉素，链霉素，嘌呤霉素，放线菌酮。

2．其他干扰蛋白质合成的物质：

毒素（白喉毒素），干扰素。

【教学方法】课堂讲授多媒体

【授课学时】4学时

第十三章基因表达调控

【目的要求】