生物化学复习重点自整.docx
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生物化学复习重点自整
1.生物化学的概念P1
是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。
具体来讲，它是从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物、微生物）内基本物质的化学组成、结构及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.生物化学研究的基本内容P1
静态生化：
研究生物体内物质的化学组成、结构、性质、功能及结构与功能的关系。
发现和阐明构成生命物体的分子基础——生物分子的化学组成、结构和性质。
生物分子的结构、功能与生命现象的关系。
动态生化:
研究生物体内物质代谢（新陈代谢）、能量转变及其调控机理
生物分子在生物体中的相互作用及其变化规律。
蛋白质的化学
3.组成蛋白质的元素P62
主要有C（50-55）、H（6-8）、O（19-24）、N（13-19）和S。
有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
4.凯式定氮法及蛋白质含量计算
凯氏定氮法是测定化合物或混合物中总氮量的一种方法。
即在有催化剂的条件下，用浓硫酸消化样品将有机氮都转变成无机铵盐，然后在碱性条件下将铵盐转化为氨，随水蒸气馏出并为过量的酸液吸收，再以标准碱滴定，就可计算出样品中的氮量。
由于蛋白质含氮量比较恒定，可由其氮量计算蛋白质含量，故此法是经典的蛋白质定量方法。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数×6.25×100
即蛋白质的含量=蛋白质含氮量×6.25
5.氨基酸结构通式P63
存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）
-氨基酸：
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。
20种基本氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸
按R基极性分两类：
极性AA：
11种亲水性丝、苏、酪甘半光
非极性AA：
9种疏水性
按水溶性酸碱性分为三类：
1、中性AA（有极性与非极性15种）：
2、酸性AA（2种）：
天冬氨酸、谷氨酸
3、碱性AA（3种）：
组、赖、精
谷氨酸：
甘氨酸：
丝氨酸：
半胱氨酸组氨酸
6.氨基酸的化学性质P65
★两性解离:
等电点：
在某一pH环境中，氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相等，所带净电荷为零，在电场中不泳动。
此时，氨基酸所处环境的pH值称为该种氨基酸的等电点（pI）。
等电点计算：
pK1羧基的解离常数负对数pK2氨基的解离常数负对数
①侧链为非极性基团或虽为极性基团但不解离的氨基酸：
pI=½（pK1+pK2）
②酸性氨基酸（Glu、Asp）及Cys：
pI=½（pK1+pKR）
③碱性氨基酸（赖、精、组）：
pI=½（pK2+pKR）
★紫外吸收
色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在280nm波长附近具有最大吸收峰，其中色氨酸的最大吸收最接近280nm
★显色反应：
茚三酮反应
测定氨基酸含量：
加热蓝紫色
脯氨酸、羟脯氨酸黄色：
天冬酰胺棕色
7.蛋白质的分子结构P67
成肽反应：
1分子-羧基与另1分子-氨基脱水缩合的反应，形成酰胺基即肽键
肽键：
一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基缩水而成的酰胺键称为肽键。
（…CONH…）
肽平面：
由肽键中的四个原子和与之相邻的两个碳原子共同构成的刚性平面。
（CαCONHCα）
肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
氨基酸残基：
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全
氨基酸的排练顺序：
在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列
通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基为终点的排列顺序。
★一级结构定义：
蛋白质多肽链中氨基酸的排练顺序
特点与意义：
维持一级结构的化学键：
肽键
有些蛋白质还包括二硫键。
如胰岛素
三种形式：
无分支的开链多肽、分支开链的多肽、环状多肽
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
它由遗传密码决定,其上有酶切位点,一级结构可测定,不同种属间有同源性.
★蛋白质二级结构：
多肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。
特点：
它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。
二级结构的维系力:
氢键
二级结构的基本形式：
（1）-螺旋：
通过氨基酸碳原子的旋转，使多肽链的主骨架沿中心轴盘曲成稳定的螺旋构象
（2）-折叠：
多肽链的主链相对伸展，多肽链的肽平面呈手风琴折叠
（3）-折角：
肽链主链出现的180°回折部分
（4）不规则卷曲：
用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。
★蛋白质三级结构：
在一条多肽链中所有原子的整体空间排布，包括主链和侧链。
维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。
尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。
8.蛋白质构象pP73
主键：
肽键，少量的二硫键（半胱氨酸）
次级键：
氢键（数量最多最重要）
疏水键（维持三、四级结构的主要次级键）
离子键、范德华力
9.蛋白质的结构与功能P83
1、空间结构体现生物特异性
2、空间结构体现生物活性
3、空间结构的灵活性，体现了生物活性的可调节特性
一级结构变化与疾病关系：
基因突变
镰刀状红细胞贫血第六位的谷氨酸变成了氨酸
别构效应（allostericeffect）：
蛋白质分子的特定部位（调节部位）与小分子化合物（效应物）结合后，引起空间构象发生改变，从而促使生物学活性变化的现象称为别构效应。
可分为同促效应和异促效应两类。
空间构象并非生物活性的唯一影响因素
【举例】低温下酶活性低，但并不影响构象；盐析时沉淀的酶无活性，但构象不变。
蛋白构象疾病：
错误构象相互聚集，形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病。
老年痴呆
疯牛病
亨汀顿舞蹈病
10.蛋白质性质P90
蛋白质的两性解离和等电点
蛋白质与多肽一样，能够发生两性解离；除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。
1蛋白质的等电点:
当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点
2紫外吸收：
⏹蛋白质的沉淀作用
由于外界条件改变,蛋白质水化膜被除去且其电荷被中和时,蛋白质凝聚成团下沉，但其结构未变.
蛋白质的沉淀分为可逆沉淀和不可逆沉淀
中性盐沉淀反应：
加入中性盐，不变性
有机溶剂沉淀反应：
往往变性，不一定变性
重金属盐沉淀：
变性
生物碱试剂沉淀反应：
变性
⏹蛋白质的变性（denaturation）
在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
变性的本质：
破坏非共价键和二硫键（次级键），不改变蛋白质的一级结构
引起变性的因素:
物理、化学与生物学因素如
如高温、紫外线、加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等
变性后蛋白质的特点：
粘度增加，溶解度降低，易沉淀,易被蛋白酶降解,丧失生物学活性.
变性意义：
临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。
防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
乳品解毒（用于急救重金属中毒）
⏹复性：
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，
核糖的化学
1.核糖的组成与结构P105
核酸:
以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。
DNA脱氧核糖核酸
RNA核糖核酸
核酸的分子组成
元素组成：
主要元素组成：
C、H、O、N、P（9~11%）
基本构成单位：
核苷酸
核苷酸由戊糖、磷酸和碱基三部分构成
酶
1.
酶的概念：
酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的生物分子，又称为生物催化剂
2.
底物：
在酶的催化下发生化学变化的物质
3.酶促反应：
酶催化的生物化学反应
米氏常数Km：
酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度单位是mol/L
意义：
Km值是酶的特征性常数，在一定条件下（如底物、温度、pH、有无抑制剂等），某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶的Km值，来判断是否为不同的酶。
Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小
同一种酶如果你有几种底物，就有几个Km,其中Km值最小的底物称为酶的最适底物
4.酶的化学本质及其组成p139
1.化学本质：
除了核酶（核酸）以外，绝大多数是蛋白质
2.分子组成：
单纯酶：
只有氨基酸
结合酶：
辅助性蛋白，由蛋白质和非蛋白质两部分组成
3.
结合酶中，酶蛋白：
蛋白质部分
辅助因子：
非蛋白部分
全酶：
酶蛋白和辅助因子结合的完整分子
4.根据酶蛋白分子的特点，可将酶分为三类：
v单体酶：
由单条肽链构成,仅具有三级结构的酶。
v寡聚酶：
由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶。
v多酶体系：
由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。
5.辅助因子分类（按其与酶蛋白结合的紧密程度）
Ø辅酶:
与酶蛋白结合疏松（非共价键结合），可用透析或超滤的方法除去。
Ø辅基:
与酶蛋白结合紧密（共价键结合），不能用透析或超滤的方法除去。
6.辅酶和辅基根据化学本质可分为三类：
无机金属元素“如铜、锌、镁
小分子有机物“如维生素、铁卟啉
蛋白质辅助因子
5.酶作为生物催化剂的特点P136
1.酶易失活：
酶是由细胞产生的生物大分子，凡能使生物大分子变性的因素，如高温、强碱、重金属盐等都能使酶失去催化活性，因此酶所催化的反应往往都是在比较温和的常温、常压和接近中性酸碱条件下进行。
2.酶促反应具有高效性
3.酶有高度的专一性：
一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。
酶的这种特性称为酶的专一性或特异性。
4.酶的催化活性受到调节和控制
5.酶可催化某些特异的化学反应
酶的专一性分类：
P137
v立体化学专一性：
从底物的立体化学性质考虑的一种专一性
立体异构专一性：
当底物具有立体异构体时，酶只能作用其中的一种。
几何异构专一性：
有些酶对于顺反异构体只能作用其中之一
v非立体化学专一性
键专一性
基因专一性又叫相对专一性：
这类酶对底物要求低于绝对专一性，可作用于一类结构相近的底物。
v绝对专一性：
只作用于一种底物，而不作用于任何其他物质。
6.酶的活性是指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应速度。
酶促反应速度可在适宜的反应条件下，用单位时间内底物的消耗或产物的生成量来表示。
酶的活性单位是衡量酶活力大小的尺度U表示，它反映在最适条件下，酶促反应在单位时间（s、min或h）内生成一定量（mg、μg、μmol等）的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。
7.酶的活性中心：
P140特异氨基酸残基比较集中并构成一定构象，此结构区域与酶活性直接相关
酶与底物结合并发挥其催化作用的部位
PPT概念：
必需基团在一级结构上可能相距遥远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
◆酶的活性中心的化学基因：
某些氨基酸残基的侧链或肽链的末端氨基和羧基
这些基团一般不集中在肽链的某一区域，更不互相毗邻，往往在一级结构上相距较远，甚至可分散在不同链上，主要依靠酶分子的耳机和三级结构的形成才能使这些在一级结构上互相远离的基团靠近，集中于分子表面的某一空间区域，故活性中心又叫活性部位
◆必需基团：
酶的活性中心内的一些化学基团，是酶发挥催化作用与底物直接作用的有效基团
必需基因分：
活性中心、活性中心外的必需基团
活性部位内的几个氨基酸侧链基团可分为：
底物结合部位（结合基团：
与底物相结合）、催化部位（催化基团：
催化底物转变成产物）
活性中心外的必需基团：
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。
8.抑制剂对反应速度的影响P155
酶的抑制剂：
凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质（对酶起抑制作用的物质）
区别于酶的变性
抑制剂对酶有一定选择性
引起变性的因素对酶没有选择性
Ø不可逆抑制：
抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。
不能用物理、透析等方法除去抑制剂而恢复酶的活性
◆非专一性不可逆抑制：
抑制剂与酶分子中一类或几类基团作用，进行共价结合，使酶失活。
原理：
某些重金属离子（Ph2+、Cu2+、Hg2+）、有机砷化合物及对氯汞苯甲酸等，能与酶分子的巯基进行不可逆结合，许多以巯基为必需基团的媚（巯基酶）因此会被抑制，用二巯基丙醇可使酶复活。
◆专一性不可逆抑制剂：
抑制剂专一作用于酶的活性中心或其必需基团，进行共价结合，从而抑制酶的活性
有机磷杀虫剂机理：
专一作用于胆碱酯酶活性中心的丝氨酸残基，使其磷酰化而不可逆地抑制该酶活性，有机磷杀虫剂的结构与底物愈接近，其抑制愈快，有人称其为假底物。
解磷定可与有机磷杀虫剂结合，使酶与有机杀虫磷分离而复活
Ø可逆性抑制作用：
抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。
竞争性抑制作用：
抑制剂I与底物S的结构相似，能与底物竞争酶E的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
特点：
⑴竞争性I往往是酶的底物结构类似物；
⑵抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同——酶的活性中心
⑶抑制作用可以被高浓度的底物减低以致消除；
⑷（表观）Km值增大，Vm值不变
如磺胺类药物：
磺胺类药物的抑菌机制：
与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶
对磺胺敏感的细菌在生长和繁殖时不能利用现成的叶酸，只能利用对氨基苯甲酸合成二氢叶酸，二氢叶酸可再还原为四氢叶酸，后者是合成核算的必需。
磺胺类药物与对氨基苯甲酸结构相似，竞争占据细菌体内二氢叶酸合成酶，从而抑制细菌生长所必需的二氢叶酸的合成，细菌核酸的合成受阻，抑制细菌生长和繁殖
非竞争性抑制：
抑制剂与酶活性中心外必需基团结合后，酶仍能与底物结合，形成酶-底物-抑制剂复合体（ESI），酶与底物结合后不影响酶和抑制剂结合，无竞争关系，但ESI不能进一步释放出产物，因而酶活性降低或失活。
非竞争性抑制的特点：
⑴非竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似；
⑵抑制剂与酶的活性中心外的位点结合；
⑶抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；
抑制程度取决于抑制剂的浓度
⑷动力学参数：
Km值不变，Vm值降低。
◆反竞争性抑制：
抑制剂I不能与游离酶E结合，但可与ES复合物结合，形成EIS，但ESI不能释放出产物，因而酶活性降低或失活。
反竞争性抑制的特点：
⑴反竞争性抑制剂的化学结构不一定与底物的分子结构类似；
⑵抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；
⑶必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；抑制程度随底物浓度的增加而增加；
抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度
⑷动力学参数：
Km减小，Vm降低。
9.酶活性的调节作用
调节方式：
酶活性的调节（快速调节）
酶含量的调节（缓慢调节）
◆酶活性的调节（快速调节）
Ø酶原与酶原的激活
酶原：
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
酶原的激活：
在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
酶原激活的生理意义：
1.消化道内的蛋白酶原：
避免细胞产生自身消化，使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
2.凝血系统和纤维蛋白溶解酶：
有的酶原可以视为酶的储存形式。
在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。
Ø别构调节：
一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，使酶活性中心对底物的结合和催化作用受到影响从而改变酶的催化活性
别构激活作用：
导致酶的激活，反之为别构抑制作用
别构激活剂：
导致别构激活的调节物，反之抑制剂
别构调节的特点：
⑴酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现；
⑵酶的变构仅涉及非共价键的变化；
⑶调节酶活性的因素为代谢物；
⑷为一非耗能过程；
⑸无放大效应。
Ø酶的共价修饰调节：
在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性
常见类型：
磷酸化与脱磷酸化（最常见）
乙酰化和脱乙酰化
甲基化和脱甲基化
腺苷化和脱腺苷化
－SH与－S－S互变
共价修饰调节的特点：
⑴酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在；
⑵有共价键的变化；
⑶一般为耗能过程
⑷受其他调节因素（如激素）的影响
⑸存在放大效应
◆酶含量的调节（缓慢调节）
Ø酶蛋白合成的诱导和阻遏
诱导作用：
诱导物使酶合成增加的过程
阻遏作用：
阻遏物使酶合成减少的过程
Ø酶降解的调控：
降解：
使酶的半寿期发生改变
酶的降解就是蛋白质和氨基酸分解代谢的过程
10.调节酶
Ø共价调节酶：
调节剂通过共价键与酶分子结合，以增减酶分子上的基团从而调节酶的活性状态与非活性状态的相互转换。
Ø别构酶：
都是寡聚酶，含有两个以上的亚基，分子中除了有可以结合底物的活性中心外，还有可以结合调节物的变构中心
DNA生物合成
1.半保留复制
DNA在复制时，以双链分子（亲代）中互补碱基（A=T,G=C）间的氢键断裂，使双链分离成单链状态，然后以DNA的每一条链为模板，按碱基互补原则，分别合成新链，形成两条新的双链DNA分子。
每个子代DNA中都含有一条亲代DNA链。
2.DNA复制方式
双向对称复制：
大多数原核和真核生物的DNA复制都是从固定的起点开始，以双向对称方式进行复制，即复制起点开始，在两个方向各有一个复制叉进行DNA复制。
双向不对称复制：
复制起点首先从一个方向进行复制，而后在复制起点从另一个方向进行复制，来年各个复制叉的移动距离不同。
单向复制：
从复制起点开始，只形成一个复制叉进行DNA复制
Ø复制子：
基因组能独立完成复制的功能单位
Ø复制起点：
每个复制子含有控制复制起始的特定区域（这是一些具有特定核苷酸排列顺序的片段）
复制起始位点序列特征：
富含A=T，具有复制起始蛋白识别的区域。
原因；A=T之间的键能较G=C之间的弱，所以富含A=T的DNA区域经常处于开放（单链状态）与闭合（双链状态）的动态平衡状态-DNA呼吸作用，这一区域产生的瞬时单链状态，对DNA复制十分重要。
DNA的复制是在其起始阶段进行控制，复制子复制一旦启动就持续整个复制完成。
3.DNA的半不连续复制
DNA聚合酶只能以5’→3’方向聚合子代DNA链
模板DNA链的前进方向必须是3’→5’。
前导链:
复制时，1条链的前进方向3‘—5’，与复制叉打开方向是一致的，新合成的互补链能够以5‘—3’方向连续合成
滞后链：
另一条链的前进方向5‘—3’与复制叉打开方向相反，无法以该模板链指导合成新的互补链，但随着复制叉继续向前移动，该模板在某一位点开始指导合成新的互补链，互补链合成的走向与复制叉的走向相反，随着复制叉不断向前移动。
该模板链上形成许多不连续的DNA片段，最后连接成一条互补的DNA。
不能连续复制
滞后链的复制过程:
先以片段的形式合成冈崎片段，多个冈崎片段再连接成完整的链。
RNA底物
3‘—OH
4多种蛋白质参与P340
ØDNA解螺旋酶与单链DNA结合蛋白
解链酶，又称解旋酶，解螺旋酶，是用于解开DNA双链的酶蛋白。
延模板链移动，每解开一对碱基，需消耗2分子ATP。
通过ATP水解释放出的能量，推动复制叉前DNA双螺旋结构解开，形成单链结构状态
Ø单链DNA结合蛋白（SSB）是一些能够与单链DNA结合的蛋白质，以四聚体形式与单链DNA结合，起保持单链的存在的作用。
防止解开的DNA单链被酶水解及重新结合成双链。
SSB不仅作用于由解螺旋酶形成的单链DNA，也可作用于DNA分子中富含A=T区域，由于“呼吸作用”形成的单链，每个蛋白分子可覆盖30nt。
在DNA复制空间中，一旦DNA双链被解开形成单链状态，SSB就会立刻结合上去，使其稳定，而且SSB这种结合具有协同效应；当DNA形成双链结构时，SSB就被代替脱离DNA分子。
ØDNA聚合酶：
以四种脱氧核苷三磷酸（dATP、dGTP、dCTP、dTTP）为底物，在DNA复制模板
链的指导下，按照新生多聚脱氧核苷酸链与模板链键的碱基互补原则，催化多聚脱氧核苷酸链的合成（复制）。
活性：
1.53的聚合酶活性
聚合反应：
底物－－dNTP
2.核酸外切酶活性
Ø35外切酶活性：
能辨认错配的碱基对，并将其水解。
Ø53外切酶活性：
切除突变的DNA片段与冈崎片段中的引物。
催化反应特点：
1、以四种脱氧核苷三磷酸作底物
2、反应需要模板链的指导
3、反应需要有引物且3‘端有自由的羟基（3‘--OH）
4、新生链的延长方向为5‘—3‘
5、新生DNA链与模板链之间遵循碱基互补配对原则
DNA聚合酶的种类：
在原核（大肠杆菌）生物中，目前发现的DNA聚合酶有三种，
DNA聚合酶Ⅰ（polⅠ），DNA聚合酶Ⅱ（polⅡ），DNA聚合酶Ⅲ（polⅢ）。
参与DNA复制的主要是polⅢ和polⅠ
切除引物、NDA修复DNA修复DNA复制
全+
ØDNA连接酶：
可催化两段DNA分子中单链切刻处的5‘磷酸基和3‘-羟基生成的磷酸二酯键的形成，把两个单链末端之间连接起来。
Ø冈崎片段通过DNA连接酶连接成滞后链
ØDNA拓扑异构酶：
能够松解DNA超螺旋结构的酶。
拓扑异构酶的作用特点：
能水解连接磷酸二酯键
分类：
拓扑异构酶Ⅰ：
切断DNA双链中一条链，解除超螺旋结构，（使DNA解链旋转不致打结；适当时候封闭切口，DNA变为松弛状态。
）反应不需ATP。
拓扑异构酶Ⅱ：
切断DNA分子两条链，待正螺结构解除后，再使两条链重新接上。
（断端通过切口旋转使超螺旋松弛。
利用ATP供能，连接断端，DNA分子进入负超螺旋状态）此外也可在DNA分子中，形成负超螺旋来中和正超螺旋
细胞内的DNA的超螺旋结构状态取决于拓扑异构酶I和II的平衡
了解：
DNA复制的起始由两步构成。
1．解旋解链，形成复制叉：
A.DnaA蛋白识别复制起始序列，由拓扑异构酶和解链酶作用，使DNA双螺旋结构解开，形成两条单链DNA。
B.单链DNA结合蛋白（SSB）四聚体结合在两条单链DNA上，形成复制叉。
2．引发体组装和引物合成：
A.由解链酶（DnaB蛋白）等6个蛋白装配成引发前体，并与引发酶（DnaG蛋白）形成引发体；
B.在引发酶的催化下，以DNA为模板，合成一段短的RNA片段作为引物，从而获得3'端自由羟基（3'-OH）。
5.端粒
端粒是指真核生物染色体线性DNA分子末端的结构部分，通常膨大成粒状。
端粒的结构特点：
由末端单链DNA序列和蛋白质构成。
末端DNA序列是多次重复的富含G、T碱基的短序列。
功能：
维持染色体的稳定性
保证DNA复制的完整性
产生原因：
线性DNA合成从小RNA引物开始，在复制完成后，其末端由于引物RNA的水解，DNA链的5‘-端在染色体末端会形成以小
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