生物竞赛生化知识点.docx
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生物竞赛生化知识点
糖类
淀粉：
是植物贮藏的养料，供给人类能量的主要营养素。
天然淀粉为颗粒状，外层为支链淀粉组成，约占80%~90%，内层为直链淀粉，约占10%~20%。
淀粉为D-葡萄糖组成。
1.直链淀粉：
由葡萄糖单位所组成，连接方式和麦芽糖相同，以α-葡萄糖苷键（α-1,4-苷键）连接而成，其空间构象是卷曲成螺旋的，每一转有6个葡萄糖基。
在冷水中不溶解，略溶于热水，不与磷酸结合。
2.支链淀粉：
是由多个较短（<90）的1,4-糖苷键直链结合而成。
每两个短直链之间的连接为α-1,6-糖苷键。
支链淀粉分子中的小支链又和临近的短链相结合，因此其分子形式为树枝状。
其各分支也是卷曲成螺旋。
能吸收水分，吸水后膨胀成糊状。
常与磷酸结合。
3.水解过程中有不同的糊精产生（淀粉→红糊精→无色糊精→麦芽糖）。
直链淀粉与支链淀粉皆与碘作用而显色。
直链淀粉与碘作用显蓝色，支链淀粉与碘作用则呈紫红色。
淀粉水解后产生的红色糊精与碘作用呈红色，无色糊精与碘作用不显色。
其中，与碘作用的颜色深浅与聚合度有关：
>6时，无色；20左右，红色；20~60，紫色；>60，蓝色。
糖原：
广泛存在于人及动物体中，肝及肌肉中含量尤多。
糖原也是由D-葡萄糖构成，主链中的葡萄糖以α-1,4糖苷键相连接。
支链连接方式亦为α-1,6糖苷键。
糖原性质与红糊精类似，溶于沸水，遇碘呈红色，无还原性，亦不能与苯肼成糖脎。
完全水解后生成D-葡萄糖。
纤维素：
虽也由葡萄糖构成，但葡萄糖间连接方式则与淀粉、糖原完全不同。
纤维素是β-D-葡萄糖以β-1,4糖苷键相连接，不含支链。
纤维素分子的空间构象成带状，糖链之间可通过氢键而堆积起来成为紧密的片层结构，使其具有很大的机械强度。
纤维素极不溶于水在稀酸液中不易水解，但溶于发烟盐酸、无水氟化氢、浓硫酸及浓磷酸。
纤维素与碘无颜色反应。
琼脂：
又称琼胶，是海藻所含的胶体，其化学成分为D-及L-半乳糖。
琼脂的结构为D-吡喃半乳糖以α-1,3糖苷键相连成链。
链的末端用α-1,4-糖苷键同L-吡喃半乳糖分子相连。
果胶：
鲜果的共有成分，其成分为果酸甲酯。
果酸是由D-半乳糖醛酸以α-1,4糖苷键相接而成。
壳多糖：
又称几丁质，其结构为乙酰-D葡糖胺以β-1,4-糖苷键相连而成，类似于纤维素。
肽聚糖：
又称粘肽，它是以NAG（指N-乙酰-β-D-葡萄糖）与NAM（N-乙酰葡萄糖胺）组成的多糖链为骨干与四肽连接所成的杂多糖。
NAG与NAM之间以β-1,4-糖苷键连接。
胞壁酸的羧基与四肽的L-丙氨酸的氨基相连。
一切细菌和海藻都含有肽聚糖。
G+细胞壁所含肽聚糖占其干重的50%~80%，而G-则为1%~10%。
溶菌酶可破坏肽聚糖中的NAG与NAM间的β-1,4-糖苷键。
抗菌素能抑制肽聚糖的生物合成。
磷壁酸：
代表两类从G-提出的含磷丰富的化合物。
一类为甘油磷壁酸，一类为核糖醇磷壁酸。
磷壁酸约占G-细胞干重的50%；G+不含磷壁酸。
脂多糖：
G-含有十分复杂的脂多糖，其分子结构一般由外层专一性寡链、中心多糖链、脂质3部分组成，专一性寡糖链组分随菌株而异，而各种菌的中心多糖链都相似或相同，也都有脂质。
糖蛋白：
自然界分布最广的一类复合糖，几乎所有细胞都能合成糖蛋白。
一般糖蛋白以蛋白质为主，其含糖量变化很大，但通常占比很小。
糖蛋白中糖链与肽链主要通过2种不同类型的糖苷键相连，一种是糖基上的半缩醛羟基与肽链上的苏氨酸、丝氨酸、羟脯氨酸或羟赖氨酸形成O-糖苷键，另一种是糖基上的半缩醛羟基与肽链上的天冬酰胺的氨基形成N-糖苷键。
脂质
磷脂：
磷脂为含磷的单脂衍生物，分甘油醇磷脂及鞘氨醇磷脂。
前者为甘油醇脂衍生物，后者为鞘氨醇脂的衍生物。
固醇：
是环戊烷多氢菲的衍生物，是四个环组成的一元醇。
所有固醇类分子均以环戊烷多氢菲为核心结构。
胆固醇：
以游离及酯形态存在于一切动物组织中，植物组织中无胆固醇。
动物体可以合成胆固醇。
脑神经组织中含量较高，其次为肾、脾、皮肤和肝。
腺体组织的胆固醇含量一般比骨骼肌高。
血清中约1/4为游离胆固醇。
一部分（约50%）血清胆固醇与蛋白质结合。
冠状动脉粥样硬化患者的血清胆固醇含量偏高。
不溶于水、酸或碱，易溶于胆汁酸盐溶液，溶于乙醚、苯、氯仿、石油醚、丙酮、热乙醇、醋酸乙酯及油脂中。
介电常数高，不导电，为神经结构的良好绝缘物。
胆固醇在动物体中可转变为多种固醇类激素。
麦角固醇：
是酵母及菌类的主要固醇，属于霉菌固醇，可从某种酵母中大量提取。
麦角固醇性质与胆固醇类似，经紫外线照射可变成维生素D3。
维生素D2与维生素D3不同之处仅仅是R支链。
动物固醇可能有以下几种功用：
1.胆固醇经UV可得VD3；2.胆固醇可变为性激素和肾上腺皮质激素，以及胆汁酸；3.胆固醇与某些疾病有关。
蛋白质
氨基酸分类：
根据侧链基团的极性
1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种
丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）
色氨酸（Trp）蛋氨酸（甲硫氨酸）（Met）
2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：
1）极性不带电荷：
7种
甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）
2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）
3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）
根据化学结构
1、脂肪族氨基酸：
丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺
2、芳香族氨基酸：
苯丙氨酸、酪氨酸
3、杂环族氨基酸：
组氨酸、色氨酸
4、杂环亚氨基酸：
脯氨酸
从营养学的角度
1、必需氨基酸（essentialaminoacid）：
成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。
共有8种其作用分别是：
（假设来写一两本书）
赖氨酸：
促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；
色氨酸：
促进胃液及胰液的产生；
苯丙氨酸：
参与消除肾及膀胱功能的损耗；
蛋氨酸（甲硫氨酸）：
参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；
苏氨酸：
有转变某些氨基酸达到平衡的功能；
异亮氨酸：
参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；
亮氨酸：
作用平衡异亮氨酸；
缬氨酸：
作用于黄体、乳腺及卵巢。
2、半必需氨基酸：
精氨酸：
精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。
组氨酸：
可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病，贫血，风湿性关节炎等的药物。
人体虽能够合成精氨酸和组氨酸，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。
人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。
3、非必需氨基酸（nonessentialaminoacid）：
甘氨酸、丙氨酸等。
氨基酸反应：
1.与苄氧羰酰氯的作用：
苄氧羰基在弱碱液中与氨基酸钠盐作用可置换-NH2中的一个H。
2.与丹磺酰氯的反应（DNS-Cl法）：
丹磺酰氯与氨基酸的-NH2起作用，所得的氨基酸衍生物的基团有荧光，微量的氨基酸可用此法测定。
3.与二硝基氟苯的反应（Sanger法）：
氨基酸与二硝基氟苯（DNFB或FDNB）结合成稳定的黄色二硝基氟苯氨基酸。
此法可用来检测肽链N-端氨基酸。
但反应后，肽链的其他肽键全部断裂，故只能检测N-末端氨基酸，无法测序。
4.与苯异硫氰酸（PITC）反应（Edmen反应）。
苯异硫氰酸与氨基酸或肽链的α-氨基反应产生相应的苯氨基硫甲酰氨基酸。
在无水酸中，PTC-氨基酸即转化为苯硫乙内酰脲衍生物，后者在酸中极稳定。
如果是肽链与PITC起上述反应，则只有N端氨基酸的PTH衍生物释放出来，对肽链的其他部分毫无影响，故在对N端氨基酸的测定及测定氨基酸的排序工作中十分有用。
5.双缩脲法：
1）原理：
利用蛋白质肽键在碱性溶液中与Cu2+作用产生紫红色络合物（双缩脲反应），在一定范围内，颜色反应强度与蛋白质含量成正比。
2）特点：
简单、精密、准确（干扰因素较少），为首选方法，但灵敏度稍差（最低测定值100ug）。
6.酚试剂法：
1）原理：
Folin1921年首创，利用蛋白质分子中酪氨酸和色氨酸残基（酚基）还原酚试剂（磷钨酸-磷钼酸）起蓝色反应。
1951年，Lowry对此法进行了改进，先于标本中加碱性铜试剂，再与酚试剂反应，提高了灵敏度。
Lowry法的灵敏度为双缩脲法的300~500倍。
2）特点：
灵敏度高（最低测定值1ug），但易受还原性物质的干扰。
7.茚三酮反应：
茚三酮在弱酸溶液中与α-氨基酸共热，使氨基酸氧化脱氨产生酮酸，酮酸脱羧成醛，茚三酮本身变为还原茚三酮，后者再与茚三酮和氨作用产生蓝紫色物质。
此反应在分析氨基酸方法上极为重要，放出的CO2可用定量法加以测定，从而计算出参加反应的氨基酸量。
产生的蓝紫色物质为比色法（570nm比色）分析氨基酸的依据。
采用纸层析及离子交换柱技术将各种氨基酸分开后，常用茚三酮作显色剂，以定性和定量测定氨基酸。
茚三酮反应为一切α-氨基酸所共有，反应十分灵敏，几个微克氨基酸就能显色。
多肽和蛋白质亦能和茚三酮反应，但肽越大，灵敏度越低。
脯氨酸和羟脯氨酸为亚氨基酸，与茚三酮反应并不释放NH3,而直接生成黄色产物，最大光吸收为440nm。
8.肼解法：
原理是将多肽（或蛋白质）同肼在无水情况下加热，C端氨基酸即从肽链分割出来，其余氨基酸变为肼化物。
肼化物与苯甲醛试剂缩合成非水溶性产物，可用离心法使与水溶性的C端氨基酸分开。
留在水中的C端氨基酸可用FDNB试剂使变为DNP氨基酸，用乙醚提取、层析、加以鉴定。
9.羧肽酶法：
是C端测定方法中最有效、也是最实用的方法。
羧肽酶与氨肽酶相似都是肽链外切酶，不同的是它从肽链的C端每次降解一个氨基酸残基，释放出游离氨基酸。
用氨基酸的释放量对时间作图，可确定C端氨基酸的序列。
10.肽链的拆开与分离：
肽链间最常见的是通过-S-S-键连接，可用甲酸氧化或巯基乙醇将其分开。
如肽链间通过非共价键连接，可用蛋白质变性剂如8mol/L尿素、6mol/L盐酸胍或高浓度盐处理。
蛋白质结构：
1.一级结构：
是指氨基酸如何连接形成肽链以及氨基酸在肽链中的序列。
肽键是主要连接键，多肽链为主体。
2.二级结构：
指蛋白质分子多肽链本身的折叠方式。
包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、Ω环和无规卷曲。
主要以氢键维持二级结构。
α-螺旋：
在此结构中，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，每圈的高度为0.54nm。
在同一肽链内相邻的螺圈之间形成氢键，氢键是由第n个氨基酸残基的CO基的O与第n+4个氨基酸残基的NH基的H之间形成的。
氢键封闭环内的原子数为13个。
天然蛋白质的α-螺旋大多为右手螺旋。
当肽链中有脯氨酸时，α-螺旋就中断。
甘氨酸残基由于无侧链约束，难以形成α-螺旋所需二面角。
β-折叠：
折叠结构的肽链几乎是完全伸展的。
β-转角：
甘氨酸和脯氨酸出现频率较高。
球状蛋白质中，β-转角是非常多的。
大多数β-转角位于蛋白质分子表面，多数由亲水氨基酸残基组成。
3.三级结构：
指螺旋肽链结构盘绕、折叠成复杂的空间结构。
主要靠氢键、离子键、疏水键和范德华力来维持。
绝大多数二硫键对蛋白质的稳定和三级结构的形成起到重要作用。
二硫键：
是由蛋白质分子中两个半胱氨酸的巯基氧化形成的一种典型的共价键结构。
4.四级结构：
蛋白质的亚基聚合成大分子蛋白质的方式。
蛋白质的颜色反应
反应名称
试剂
颜色
反应有关基团
有此反映的蛋白质或氨基酸
双缩脲反应
加氢氧化钠和少量稀硫酸铜溶液
紫色或粉红色
2个以上的肽键
所有蛋白质
米伦反应
加米伦试剂（HgNO3及Hg（NO3）2,HNO3混合物）
红色
酚基
酪氨酸
黄色反应
浓硝酸及氨
黄色、橘色
苯环
酪氨酸、苯丙氨酸
乙醛酸反应（Hopkins-Cole反应）
乙醛酸试剂及浓硫酸
紫色
吲哚基
色氨酸
茚三酮反应
茚三酮
蓝色
自由氨基及羧基
α-氨基酸
酚试剂反应（Folin-Cioculteu反应）
碱性硫酸铜及磷钨酸-钼酸
蓝色
酚基、吲哚基
酪氨酸（或色氨酸残基）
α-萘酚-次氯酸盐反应（SakaguchI反应）
α-萘酚，次氯酸钠
红色
胍基
精氨酸
DNA双螺旋结构：
1.两条反向平行的多核苷酸链形成右手螺旋。
2.大沟和小沟：
DNA的两条多核苷酸链之间有两条螺旋形的凹槽，一条深而宽，称大沟；一条浅而窄，称小沟。
这些沟对DNA和蛋白质的相互识别是很重要的。
3.碱基位于螺旋内部，而脱氧核糖和磷酸位于螺旋外侧。
4.螺旋参数：
双螺旋的直径为2nm，两个相邻碱基对之间的距离（即碱基对堆积距离）为0.34nm，每10个核苷酸形成螺旋的一转，每一转高度为3.4nm。
5.双螺旋结构的作用力：
氢键、碱基堆积力（实质为疏水相互作用和范德华力）、离子键。
杂交：
两种来源不同具有互补碱基序列的多核苷酸片段在溶液中冷却时可以再形成双螺旋结构，称为杂交作用。
其基本原理是利用硝酸纤维素滤膜能牢固的结合单链核酸，而不能结合双链DNA或双链RNA。
1975年英国E.Southern首创Southern印迹法，也称DNA印迹法，是将DNA分子经限制性内切酶降解后，经琼脂糖凝胶电泳分离。
将凝胶浸泡在一定浓度的NaOH溶液中，使DNA变性分解成单链，将单链DNA转移到硝酸纤维素膜上，然后与放射性同位素标记的单链DNA或RNA探针杂交，最后经放射自显影显示杂交条带。
Southern印迹法是DNA转移技术，随后（1977年）J.C.Alwin等人利用同样的原理建立了RNA转移的方法，称Northern印迹法，也称RNA印迹法。
用类似方法，根据抗体和抗原可以结合的原理，分析蛋白质，称为Western印迹法（Westernblotting），也称蛋白质印迹法。
酶：
酶的化学本质：
大多数酶是蛋白质有的酶全为蛋白质，如大多数水解酶；有的酶为缀合蛋白质，其分子除蛋白质外，还有非蛋白物质，如氧化还原酶类。
结合蛋白酶的蛋白质部分称酶蛋白，非蛋白质部分称辅酶或辅基，酶蛋白与辅酶组成的完整分子称全酶。
全酶=酶蛋白+辅酶
只有全酶起催化作用，分开后的酶蛋白或辅酶皆无催化作用。
某些RNA和抗体有催化活性。
含水溶性维生素的辅酶
辅酶
有关维生素
功能
烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，NAD+
烟酰胺（维生素PP）
递氢
烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，NADP+
同上
递氢
黄素单核苷酸，FMN
核黄素（维生素B2）
递氢
黄素腺嘌呤二核苷酸，FAD
同上
递氢
辅酶A，CoA
泛酸（维生素B3）
递乙酰基
四氢叶酸fh4
叶酸（维生素B11）
递一碳化合物
维生素B12辅酶
钴胺素（维生素B12）
作为变位酶的辅酶、活化甲基
硫胺素焦磷酸，TPP
硫胺素（维生素B1）
递氨基、脱羧基、消旋
吡哆素磷酸
吡哆素（维生素B6）
将氨基转移给另一酮酸
羧化辅酶
生物素（维生素B7）
递CO2
辅酶的功能大多数为递氢或递化学基团，也有递电子的（如含铁卟啉的辅酶，是细胞色素氧化酶、过氧化氢酶、过氧化物酶等的辅酶，因其Fe可形成氧化还原体系。
）
泛醌（辅酶Q）广泛存在于线粒体中。
泛醌可被还原为氢醌，其自身可成一氧还原体系，作为电子受体起传递电子作用，参加线粒体呼吸链从有机底物传导电子到O2的过程。
辅酶
代号
有关全酶
主要功能
腺苷三磷酸
ATP
磷酸基转移酶（ATP酶）
供磷酸并伴能量转移
尿苷二磷酸
UDP
核苷二磷酸激酶，UDP-焦磷酸化酶
递磷酸基、递葡萄糖或半乳糖
硫辛酸
L或S
L
S
α-酮酸脱氢酶
使α-酮酸氧化脱羧
维生素A
VA
硫酸化酶
递硫酸根（激活S）
维生素C
VC
氨基酸羟化酶
羟基化、递氢
铁卟啉*
血红素蛋白过氧化酶、细胞色素氧化酶
递电子
泛醌（辅酶Q）
CoQ10
脱氢酶
递电子
*严格说，卟啉类是辅基而非辅酶
酶的活性部位：
又称酶的活性中心，是指酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。
一个酶的活性部位是由结合部位和催化部位所组成。
前者直接同底物结合，它决定酶的专一性；后者直接参加催化，它决定所催化反应的性质。
单纯蛋白酶的活性部位是由肽链的氨基酸残基或小肽段组成的三维结构，结合蛋白酶的活性部位除含组成活性部位的氨基酸残基外还含有辅基的某些化学结构，如比哆醛磷酸、核黄素、血红素之类。
酶活力：
1.酶活力单位：
在规定条件下每分钟内催化一微摩尔底物转化的酶量为一个酶单位。
如果底物是两个分子参加的反应，则一个酶单位是每分钟内催化二微摩尔底物转化的酶量。
Katal（1Kat=1mol/s）为一个新的酶活力单位，是指在最适条件下，每分钟内转化一摩尔底物所需的酶量
2.酶的比活力：
酶的比活力即酶的比活性，是指每毫克蛋白所含的酶活力单位数
米氏方程：
当酶浓度、温度和pH恒定时，在底物浓度很低的范围内，反应初速与底物浓度成正比。
当底物浓度达到一定限度时，所有的酶全部与底物结合后，反应速率达最大值V，此时再增加底物也不能使反应速率再增加。
反应初速（底物浓度低时）与底物浓度的关系可用下式表示：
v=k[S]
v为酶的反应速率，k为反应速率常数。
[S]为底物浓度
上式只表示反应初速与底物浓度的关系，不能代表整个反应中底物浓度和反应速率的关系。
为此，根据中间产物理论提出了能表示整个反应中底物浓度与反应速率的关系。
移项得：
式中，v为[S]不足以产生最大速率V时的反应速率。
Km为米氏常数
当
=2时，Km=[S]，
Km是反应速率v等于最大反应速率V一半时的底物浓度。
米氏常数的意义：
Km不是单独的解离常数，而是ES在参加酶促反应中整个复杂化学平衡的解离常数。
Km代表整个反应中底物浓度和反应速率的关系。
Km受底物、pH、温度和离子强度等因素的影响，与酶的性质有关，与浓度无关。
抑制作用：
1.竞争性抑制
值增大，
值不变
这是常见的一类抑制作用。
这类抑制的抑制剂结构于底物的结构相似，它有同底物竞争与酶的活性部位结合的作用，因而妨碍底物与酶结合，减少酶的作用机会。
竞争性抑制可用增加底物浓度以降低或解除抑制剂的影响。
2.非竞争性抑
值不变，
值变小
这类抑制的抑制剂同底物不在酶的同一部位结合，抑制剂与底物之间无竞争性，酶与底物结合后，还可与抑制剂结合；酶和抑制剂结合后，也可再于底物结合。
可形成三元复合物（ESI）。
但一旦形成了ESI就不能分解为产物，因此影响反应速度。
某些重金属离子即为此类型抑制剂。
此类抑制不能通过增加底物浓度来降低或解除抑制剂的影响。
但可通过增加酶浓度的办法来降低或解除抑制剂的影响。
3.反竞争性抑制
值变小，
值变小，但
值不变
这类抑制是酶必须先和底物结合形成酶和底物复合物后，才能和抑制剂结合形成ESI。
这类抑制很少见。
同工酶：
同工酶是指能催化同一种化学反应。
但其酶蛋白本身的分子结构、组成有所不同的一组酶。
同工酶由两个或两个以上亚基组成，数寡聚酶。
由于同工酶的分子结构。
组成不同，从而使它们的理化性质、免疫学性质和代谢调控等方面有明显的不同。
同工酶往往存在于同一生物个体或同一组织甚至同一细胞中。
它是由不同基因编码或虽然它们的基因相同，但基因转录产物mRNA或其翻译产物经不同的加工而产生。
目前，哺乳动物的乳酸脱氢酶研究的最早，也最清楚。
乳酸脱氢酶（LDH）由4个亚基组成，为四聚体。
其亚基分为M型亚基（骨骼肌型）和H型亚基（心肌型）。
H型亚基富含酸性氨基酸，而M型亚基富含碱性氨基酸，因此在电场中很容易分开。
两种亚基组成四聚体就有LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M2）、LDH4（HM3）、LDH5（M4）5种分子形式。
心肌中主要是H4、骨骼肌中主要是M4，其他组织主要是H、M的杂合体。
CH3CHOHCOOH+NAD+
CH+COCOOH+NADH+H+
L-乳酸丙酮酸
心肌的H型酶（H4）与乳酸的亲和力特别强，促使乳酸氧化成丙酮酸，所以心肌中乳酸很少。
骨骼肌的M型酶（M4）对丙酮酸的亲和力强，促使丙酮酸还原成乳酸。
剧烈运动后，大量葡萄糖氧化成丙酮酸，丙酮酸还原成乳酸，所以感到肌肉酸痛。
在动植物组织中都有同工酶存在，同工酶种类很多，除乳酸脱氢酶酶外，异柠檬酸脱氢酶、苹果酸脱氢酶、RNA酶都属同工酶一类。
同工酶对细胞分化、形态遗传、代谢调节和临床诊断等都有重要作用。
维生素
维生素是维持生物正常生命活动所必需的一类有机物质，需要量很少，但对维持健康十分重要。
有些生物体看自行合成一部分，但大多数需由食物供给。
维生素不能供给机体热能，也不能作为构成组织的物质，其主要功能是通过作为辅酶的成分调节机体代谢。
维生素是从研究营养缺乏病而发现的，如脚气病（VB1）和坏血病（VC）。
分类
名称
脂溶性维生素
维生素A（A1,A2）
维生素D（D2,D3,D4,D5）
维生素E（α,β,γ,δ等8种）
维生素K（K1,K2）
水溶性维生素
维生素B族：
维生素B1（硫胺素）
维生素B2（核黄素）
维生素B3（泛酸，遍多酸）
维生素B5（烟酰胺，烟酸）
维生素B6（吡哆素）
维生素B7（生物素）
维生素B11（叶酸）
维生素B12（钴维生素）
维生素C
维生素
作用机制
脂溶性维生素
A
参加视紫质的形成，为硫酸转移酶的辅酶
D
诱导Ca-载体蛋白的生物合成，从而促进Ca的吸收
E
为抗氧化剂，保护细胞膜和线粒体的不饱和脂肪酸使不被破坏，保持细胞结构完整。
在生物氧化过程中对电子传递有辅助因子的作用
K
促进凝血酶原的合成
水溶性维生素
维生素B1（硫胺素）
作为辅酶的组分参加糖代谢过程中的脱羧作用
维生素B2（核黄素）
作为辅酶FMN、FAD的组分参加脱氢作用，分子中的异咯嗪基的N1,N10可被还原
维生素B3（泛酸）
作为CoA的组分参加酰基的生成和转移
PP（烟酰胺及烟酸总称）
作为辅酶NAD+和NADP+D成分，其C-4,C-5间的双键可被还原，参加递氢作用
维生素B6（吡哆素）
以吡哆素磷酸的形式作为几种酶的辅酶参加氨基酸的转氨、脱羧、内消旋等作用
维生素B7（生物素）
以共价键同羧化酶连接作为羧化酶的辅酶起CO2载体作用
维生素B11（叶酸）
以FH4形式与甲酰基结合起一碳基转移作用，参加腺嘌呤核苷酸的生物合成
维生素B12（钴维生素）
以维生素B12辅酶形式参加多种代谢反应
维生素C（抗坏血酸）
为羟基化酶的辅酶，能促进胶原蛋白的生物合成，其本身又可成为氧化还原系统参加生物氧化反应
名称
重要性质
生理功能及缺乏症
主要来源
维生素A
脂溶，易氧化，被光破坏
保护上皮细胞正常发育，为视紫红质的成分，缺乏时发生夜盲，干眼，生长停滞
鱼肝油、肝、奶油、胡萝卜、绿色叶菜
维生素D
耐热，不易氧化，对碱稳定
调节钙代谢，促进钙、磷吸收，缺乏时产生小儿佝偻病，成人软骨病
鱼肝油、肝、奶油、蛋黄
维生素E
（生育酚）
耐碱，极易被氧化
维持动物正常生殖，缺乏时产生不育症，有抗氧化作用
谷类胚芽、植物油、莴苣叶
维生素K
不耐酸、碱，耐热，易被光破坏
促肝凝血酶原合成，缺乏时，血
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